JPH02138193A - β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 - Google Patents
β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法Info
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- JPH02138193A JPH02138193A JP63292494A JP29249488A JPH02138193A JP H02138193 A JPH02138193 A JP H02138193A JP 63292494 A JP63292494 A JP 63292494A JP 29249488 A JP29249488 A JP 29249488A JP H02138193 A JPH02138193 A JP H02138193A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（産業上の利用分野〕
本発明は、カブトガニから得られるアメボサイト・ライ
セートに係り、特に、β−グルカン類に対する特異性の
高いアメボサイト・ライセート及びその調製方法に関す
るものである。
セートに係り、特に、β−グルカン類に対する特異性の
高いアメボサイト・ライセート及びその調製方法に関す
るものである。
カブトガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ、
Ｔａｃｈｙｐｌｅｕｓｔｒｉｄｅｎｔａｔｕｓ、 Ｔ
、ｇｉｇａｓ等）の血リンパ液より取得されるアメボサ
イト・ライセートのダラム陰性菌表層物質「エンドトキ
シン」 （リポポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の−船名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類（
β−結合を有するグルコースポリマー及びその誘導体）
が知られている。
Ｔａｃｈｙｐｌｅｕｓｔｒｉｄｅｎｔａｔｕｓ、 Ｔ
、ｇｉｇａｓ等）の血リンパ液より取得されるアメボサ
イト・ライセートのダラム陰性菌表層物質「エンドトキ
シン」 （リポポリサッカライド）による凝固現象は、
「リムルステスト」の−船名でエンドトキシン特異的検
出法として医学、薬学の領域で広く利用されている。こ
の様なアメボサイト・ライセートの凝固を起こす物質と
しては、エンドトキシン以外にトリプシン様プロテアー
ゼ（トリプシン、トロンビン等）及びβ−グルカン類（
β−結合を有するグルコースポリマー及びその誘導体）
が知られている。
アメボサイト・ライセートのエンドトキシンによる凝固
現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子に
よる凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働き
によるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換
により起こることが明らかにされている。一方、アメポ
サイト・ライセードのβ−グルカンによる凝固現象がβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵素
前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコアギ
ュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こり
、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシン
性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵素
前駆体活性化因子が異なるものであること力＜Ｍｏｒｉ
ｔａらにより報告され（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔｅｒｓ、１
２９．２．３１８−３２１）、硫酸化多糖類を担体とす
る液体クロマトグラフィーを用いたβ−グルカン性凝固
酵素前駆体活性化因子の除去を特徴とするエンドトキシ
ンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセートの調
製法が岩永らにより開示されている。（特開昭５９−２
７８２９）〔発明が解決しようとする課題〕 しかしながら、前述した岩永らの方法によって、エンド
トキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセー
トの調製法は確立されているが、−方、真菌類の菌体成
分であるβ−グルカンに対する特異性の高いアメボサイ
ト・ライセートを得る方法は未だ確立されていない。
現象は、エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子に
よる凝固酵素前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働き
によるコアギュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換
により起こることが明らかにされている。一方、アメポ
サイト・ライセードのβ−グルカンによる凝固現象がβ
−グルカン性凝固酵素前駆体活性化因子による凝固酵素
前駆体の活性化と、活性型凝固酵素の働きによるコアギ
ュローゲンの繊維状コアギュリンへの転換により起こり
、アメボサイト・ライセートに含まれるエンドトキシン
性凝固酵素前駆体活性化因子とβ−グルカン性凝固酵素
前駆体活性化因子が異なるものであること力＜Ｍｏｒｉ
ｔａらにより報告され（ＦＥＢＳ Ｌｅｔｔｅｒｓ、１
２９．２．３１８−３２１）、硫酸化多糖類を担体とす
る液体クロマトグラフィーを用いたβ−グルカン性凝固
酵素前駆体活性化因子の除去を特徴とするエンドトキシ
ンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセートの調
製法が岩永らにより開示されている。（特開昭５９−２
７８２９）〔発明が解決しようとする課題〕 しかしながら、前述した岩永らの方法によって、エンド
トキシンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセー
トの調製法は確立されているが、−方、真菌類の菌体成
分であるβ−グルカンに対する特異性の高いアメボサイ
ト・ライセートを得る方法は未だ確立されていない。
即ち、従来、β−グルカンに対する特異性の高い分画を
得るには、硫酸化多糖類を担体とする液体クロマトグラ
フィーに吸着されたβ−グルカン性凝固酵素前駆体活性
化因子を溶出させ、このβ−グルカン性凝固酵素前駆体
活性化因子と凝固酵素前駆体を組み合わせる方法が用い
られていた。
得るには、硫酸化多糖類を担体とする液体クロマトグラ
フィーに吸着されたβ−グルカン性凝固酵素前駆体活性
化因子を溶出させ、このβ−グルカン性凝固酵素前駆体
活性化因子と凝固酵素前駆体を組み合わせる方法が用い
られていた。
しかし、この方法で分画したβ−グルカン性凝固酵素前
駆体活性化因子は、凝固酵素の内在性の基質であり、合
成基質を用いて凝固酵素前駆体活性を測定する際に阻害
作用をもつコアギュローゲンを含んでいるため、β−グ
ルカンに対する感度が低い。また、高価で調製の面倒な
、硫酸化多糖類を吸着担体とする液体クロマトグラフィ
ー用充填剤を使用しなければならないといった欠点もあ
った。
駆体活性化因子は、凝固酵素の内在性の基質であり、合
成基質を用いて凝固酵素前駆体活性を測定する際に阻害
作用をもつコアギュローゲンを含んでいるため、β−グ
ルカンに対する感度が低い。また、高価で調製の面倒な
、硫酸化多糖類を吸着担体とする液体クロマトグラフィ
ー用充填剤を使用しなければならないといった欠点もあ
った。
本発明は、上述した従来技術の問題点を解消するために
提案されたもので、その目的は、カブトガニの血リンパ
液より取得されるアメボサイトの抽出液（アメボサイト
・ライセート）より、エンドトキシン性凝固酵素前駆体
活性化因子を除去し、β−グルカン類に対する特異性及
び感度の高いアメボサイト・ライセート及び該アメボサ
イト・ライセートの調製方法を提供することにある。
提案されたもので、その目的は、カブトガニの血リンパ
液より取得されるアメボサイトの抽出液（アメボサイト
・ライセート）より、エンドトキシン性凝固酵素前駆体
活性化因子を除去し、β−グルカン類に対する特異性及
び感度の高いアメボサイト・ライセート及び該アメボサ
イト・ライセートの調製方法を提供することにある。
本発明者らはスルホプロピル基を吸着担体とするイオン
交換クロマトグラフィーにアメボサイト・ライセートを
付することにより、アメボサイト・ライセート中のエン
ドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を、より簡便に
除去できるという新規事実を見出し本発明に到達した。
交換クロマトグラフィーにアメボサイト・ライセートを
付することにより、アメボサイト・ライセート中のエン
ドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を、より簡便に
除去できるという新規事実を見出し本発明に到達した。
即ち、本発明のβ−グルカン類に対する特異性の高いア
メボサイト・ライセート及びその調製方法は、以下の点
を特徴とするものである。
メボサイト・ライセート及びその調製方法は、以下の点
を特徴とするものである。
（１）カブトガニから得られるアメボサイト・ライセー
トを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン交換液
体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性凝固酵
素前駆体活性化因子を含む画分を除去することによりβ
−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライ
セートを製造する方法。
トを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン交換液
体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性凝固酵
素前駆体活性化因子を含む画分を除去することによりβ
−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライ
セートを製造する方法。
（２）上記の製造方法により得られる、β−グルカン類
に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート。
に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート。
本発明でいうアメボサイト・ライセートとは、イオン強
度０．０５以下の塩溶液、好ましくはＮａＣ１を含むト
リス−塩酸緩衝液でカブトガニのアメボサイトを抽出し
て得られるものである。
度０．０５以下の塩溶液、好ましくはＮａＣ１を含むト
リス−塩酸緩衝液でカブトガニのアメボサイトを抽出し
て得られるものである。
また、本発明で用いられるイオン交換クロマトグラフィ
ーは、イオン強度０．０５以下の塩溶液、好ましくはＮ
ａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液で平衡化したスルホプ
ロピル基を吸着担体とするものである。この様なイオン
交換クロマトグラフィーに、前記アメボサイト・ライセ
ートを付すことにより、アメポサイト・ライセード中に
含まれるエンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を
イオン交換吸着体に吸着させ、β−グルカンに対する特
異性の高いアメボサイト・ライセートを非吸着画分に得
ることができる。次いでイオン強度０．２を超える塩溶
液、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液を用
いて溶出させることによりエンドトキシン性凝固酵素前
駆体活性化因子を採取することができる。
ーは、イオン強度０．０５以下の塩溶液、好ましくはＮ
ａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液で平衡化したスルホプ
ロピル基を吸着担体とするものである。この様なイオン
交換クロマトグラフィーに、前記アメボサイト・ライセ
ートを付すことにより、アメポサイト・ライセード中に
含まれるエンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子を
イオン交換吸着体に吸着させ、β−グルカンに対する特
異性の高いアメボサイト・ライセートを非吸着画分に得
ることができる。次いでイオン強度０．２を超える塩溶
液、好ましくはＮａＣ１を含むトリス−塩酸緩衝液を用
いて溶出させることによりエンドトキシン性凝固酵素前
駆体活性化因子を採取することができる。
次に本発明を実施例により説明する。但し、本発明はこ
の実施例により限定されるものでない。
の実施例により限定されるものでない。
アメリカ産カブトガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈ
ｅｍｕｓ）血リンパ液よりアメボサイトを無菌的に採取
し、このアメボサイトをｐＨ８，０の２０ｍＭトリス−
塩酸緩衝液で抽出して得られたアメボサイト・ライセー
トを、ｐＨ８，０の２０１１ＩＭトリスー塩酸緩衝液で
平衡化した５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃ（東ソ
ー株式会社製）カラムに付す。吸着されずに溶出される
画分を回収することによりエンドトキシンに対しては反
応せず、β−グルカンに対して濃度依存的に反応するア
メボサイト・ライセート調製物が得られる。
ｅｍｕｓ）血リンパ液よりアメボサイトを無菌的に採取
し、このアメボサイトをｐＨ８，０の２０ｍＭトリス−
塩酸緩衝液で抽出して得られたアメボサイト・ライセー
トを、ｐＨ８，０の２０１１ＩＭトリスー塩酸緩衝液で
平衡化した５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃ（東ソ
ー株式会社製）カラムに付す。吸着されずに溶出される
画分を回収することによりエンドトキシンに対しては反
応せず、β−グルカンに対して濃度依存的に反応するア
メボサイト・ライセート調製物が得られる。
本調製物を用いてのβ−グルカンの定量法は以下のとお
りである。即ち、試料０．１ｍＺ、本調製物０、１ ｍ
ｌ 、 ２０ｍＭの？！ｇｃ１２を含むｐＨ８，０の３
２０ｍＭ ）リス−塩酸緩衝液０．１ｍＩ、 １ｍ
ＭのＢｏｃ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ａｒｇ−ＭＣＡ Ｑ、１
ｍ／を混合し３７°Ｃで１５分間保持した後、１０％酢
酸２１Ｂ！を加えて反応を停止し、螢光強度を励起波長
３４６ｎｍ 、測定波長４４２ｎｍで測定することによ
り遊離されるＡＭＣＩを求める。試料の代わりに既知濃
度のβ−グルカンを用いて同様の操作で作成した検量線
にあてはめることによりβ−グルカン濃度を求めること
ができる。
りである。即ち、試料０．１ｍＺ、本調製物０、１ ｍ
ｌ 、 ２０ｍＭの？！ｇｃ１２を含むｐＨ８，０の３
２０ｍＭ ）リス−塩酸緩衝液０．１ｍＩ、 １ｍ
ＭのＢｏｃ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ−Ａｒｇ−ＭＣＡ Ｑ、１
ｍ／を混合し３７°Ｃで１５分間保持した後、１０％酢
酸２１Ｂ！を加えて反応を停止し、螢光強度を励起波長
３４６ｎｍ 、測定波長４４２ｎｍで測定することによ
り遊離されるＡＭＣＩを求める。試料の代わりに既知濃
度のβ−グルカンを用いて同様の操作で作成した検量線
にあてはめることによりβ−グルカン濃度を求めること
ができる。
なお、標準′！＃Ｊ質としてカルボキシメチル化カード
ランを用いて作成した検量線を第１図に示す。
ランを用いて作成した検量線を第１図に示す。
また本調製物がエンドトキシンに対しては反応しないこ
とを示すために、試料の代わりに既知濃度のエンドトキ
シンを用いた場合の結果を第２図に示す。第１図及び第
２図より明らかなように、本調製物はエンドトキシンに
対しては反応せず、β−グルカンに対しては濃度依存的
に反応する。
とを示すために、試料の代わりに既知濃度のエンドトキ
シンを用いた場合の結果を第２図に示す。第１図及び第
２図より明らかなように、本調製物はエンドトキシンに
対しては反応せず、β−グルカンに対しては濃度依存的
に反応する。
且Ｉ」ｕしＩＬ
ＳＰ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理する前のア
メボサイト・ライセートを用いて上記と同様の操作で測
定した結果を第３図、第４図に示す。第２図と第４図を
比較すると明らかなように５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ
６５０Ｃで処理することによりエンドトキシンに対する
感受性が消失し、第１図と第３図を比較すると明らかな
ように５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理する
ことによりβ−グルカンに対する感受性が向上する。
メボサイト・ライセートを用いて上記と同様の操作で測
定した結果を第３図、第４図に示す。第２図と第４図を
比較すると明らかなように５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ
６５０Ｃで処理することによりエンドトキシンに対する
感受性が消失し、第１図と第３図を比較すると明らかな
ように５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理する
ことによりβ−グルカンに対する感受性が向上する。
５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理する前後の
エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子（Ｆａｃｔ
ｏｒ ＣおよびＦａｃｔｏｒ Ｂ）の活性を第１表に示
す。Ｆａｃｔｏｒ Ｃの活性の測定方法は試料０．１
ｄ、エンドトキシン（１ｕ ｇ ／ｍ） ０．１ ｍｌ
、 ２０ｍＭのＭｇＣｈを含むｐＨ８，０の３２０ｍＭ
）リス−塩酸緩衝液０．１ｍｊ！を混合し３７°Ｃで
１０分間保持した後、０．１ｄの１ ｍＭ Ｂｏｃ−Ｖ
ａｌ−Ｐｒｏ−Ａｒｇ−ＭＣＡ Ｏ，１ｒａｌを添加し
さらに３７°Ｃで５分間保持した後、１０％酢酸２ｄを
加えて反応を停止し、蛍光強度を励起波長３４６ｎｍ、
測定波長４４２ｎｍで測定することにより遊離されるＡ
ＭＣ量を求める。
エンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子（Ｆａｃｔ
ｏｒ ＣおよびＦａｃｔｏｒ Ｂ）の活性を第１表に示
す。Ｆａｃｔｏｒ Ｃの活性の測定方法は試料０．１
ｄ、エンドトキシン（１ｕ ｇ ／ｍ） ０．１ ｍｌ
、 ２０ｍＭのＭｇＣｈを含むｐＨ８，０の３２０ｍＭ
）リス−塩酸緩衝液０．１ｍｊ！を混合し３７°Ｃで
１０分間保持した後、０．１ｄの１ ｍＭ Ｂｏｃ−Ｖ
ａｌ−Ｐｒｏ−Ａｒｇ−ＭＣＡ Ｏ，１ｒａｌを添加し
さらに３７°Ｃで５分間保持した後、１０％酢酸２ｄを
加えて反応を停止し、蛍光強度を励起波長３４６ｎｍ、
測定波長４４２ｎｍで測定することにより遊離されるＡ
ＭＣ量を求める。
Ｆａｃｔｏｒ Ｂの活性の測定方法は試料０．１ ｄ、
エンドトキシン（１ｕ ｇ／ｍ） ０．１ ａｉｌ、精
製Ｆａｃｔｏｒ Ｃ（１ｕ ｇ ／ ｒｔｄｌ ） ０
．１ ｍｌ、 ２０ｍＭのＭｇＣ１，を含むｐＨ８，０
の３２０ｍＭ ｌ−リスー塩酸緩衝液ｏ、ｉ戚を混合し
３７°Ｃで１０分間保持した後、０．１ｍの１ ｍＭ
Ｂｏｃ−Ｌｅｕ−Ｔｈｒ−Ａｒｇ−ＭＣＡ ０．１ 厩
を添加しさらに３７°Ｃで３０分間保持した後、１０％
酢酸２Ｉｎ１を加えて反応を停止し、蛍光強度を励起波
長３４６ｎｍ、測定波長４４２ｎｍで測定することによ
り遊離されるＡＭＣＩを求める。５ＰＴｏｙｏｐｅａｒ
ｌ ６５０Ｃで処理したアメポサイト・ライセードはエ
ンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子活性を示さな
い。
エンドトキシン（１ｕ ｇ／ｍ） ０．１ ａｉｌ、精
製Ｆａｃｔｏｒ Ｃ（１ｕ ｇ ／ ｒｔｄｌ ） ０
．１ ｍｌ、 ２０ｍＭのＭｇＣ１，を含むｐＨ８，０
の３２０ｍＭ ｌ−リスー塩酸緩衝液ｏ、ｉ戚を混合し
３７°Ｃで１０分間保持した後、０．１ｍの１ ｍＭ
Ｂｏｃ−Ｌｅｕ−Ｔｈｒ−Ａｒｇ−ＭＣＡ ０．１ 厩
を添加しさらに３７°Ｃで３０分間保持した後、１０％
酢酸２Ｉｎ１を加えて反応を停止し、蛍光強度を励起波
長３４６ｎｍ、測定波長４４２ｎｍで測定することによ
り遊離されるＡＭＣＩを求める。５ＰＴｏｙｏｐｅａｒ
ｌ ６５０Ｃで処理したアメポサイト・ライセードはエ
ンドトキシン性凝固酵素前駆体活性化因子活性を示さな
い。
５Ｐ−Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理する前後の
ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動図を第５図に示
す。矢印で示したものがコアギュローゲンであり５Ｐ−
Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理したアメボサイト
・ライセートはコアギュローゲンを含んでいない。
ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動図を第５図に示
す。矢印で示したものがコアギュローゲンであり５Ｐ−
Ｔｏｙｏｐｅａｒｌ ６５０Ｃで処理したアメボサイト
・ライセートはコアギュローゲンを含んでいない。
（来夏以下余白）
第１表
〔発明の効果〕
本方法によりエンドトキシンに対しては反応せず、β−
グルカンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセー
トを容易に得ることができる。
グルカンに対する特異性の高いアメボサイト・ライセー
トを容易に得ることができる。
また、本方法により取得されるアメポサイト・ライセー
ドの調製物は、エンドトキシンに対しては反応せず、β
−グルカンに対しては濃度依存的に高感度に反応するた
め、β−グルカン類に対する特異性の高い高感度な定量
用試薬として利用できる。さらに、β−グルカンは真菌
類の菌体成分であるので、β−グルカンの定量による真
菌症の診断薬としても利用できる。本調製物はβ−グル
カン性の抗癌剤（クレスチン、レンチナンなど）とも反
応するためこれらの抗癌剤の血中濃度の測定にも可能で
ある。
ドの調製物は、エンドトキシンに対しては反応せず、β
−グルカンに対しては濃度依存的に高感度に反応するた
め、β−グルカン類に対する特異性の高い高感度な定量
用試薬として利用できる。さらに、β−グルカンは真菌
類の菌体成分であるので、β−グルカンの定量による真
菌症の診断薬としても利用できる。本調製物はβ−グル
カン性の抗癌剤（クレスチン、レンチナンなど）とも反
応するためこれらの抗癌剤の血中濃度の測定にも可能で
ある。
【図面の簡単な説明】
第１図は、標準物質としてカルボキシメチル化カードラ
ンを用いて作成した検量線、第２図は、実施例において
得られたβ−グルカンに対する特異性の高い分画が、エ
ンドトキシンに対して反応しないことを示す図、第３図
及び第４図は５ｐＴｏｙｏｐｅａｒｌ未処理の場合の測
定結果を示す図、第５図はアメボサイト・ライセートの
５ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動図を示す。
ンを用いて作成した検量線、第２図は、実施例において
得られたβ−グルカンに対する特異性の高い分画が、エ
ンドトキシンに対して反応しないことを示す図、第３図
及び第４図は５ｐＴｏｙｏｐｅａｒｌ未処理の場合の測
定結果を示す図、第５図はアメボサイト・ライセートの
５ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動図を示す。
Claims (2)
- （１）カブトガニから得られるアメボサイト・ライセー
トを、スルホプロピル基を吸着担体とするイオン交換液
体クロマトグラフィーに付し、エンドトキシン性凝固酵
素前駆体活性化因子を含む画分を除去することによりβ
−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライ
セートを得ることを特徴とするβ−グルカン類に対する
特異性の高いアメボサイト・ライセートの製造方法。 - （２）請求項１記載の製造方法により得られる、β−グ
ルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセー
ト。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63292494A JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63292494A JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02138193A true JPH02138193A (ja) | 1990-05-28 |
| JP2564632B2 JP2564632B2 (ja) | 1996-12-18 |
Family
ID=17782547
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63292494A Expired - Fee Related JP2564632B2 (ja) | 1988-11-21 | 1988-11-21 | β−グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2564632B2 (ja) |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0476459A (ja) * | 1990-07-19 | 1992-03-11 | Taiyo Fishery Co Ltd | β―グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
| EP0491047A1 (en) * | 1990-06-21 | 1992-06-24 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha (Seikagaku Corporation) | Method for determining (1- 3)-beta-d-glucan |
| EP0598903A1 (en) * | 1991-03-14 | 1994-06-01 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | (1$m(8)3)-$g(b)-D-GLUCAN ASSAYING AGENT |
| WO1996006858A1 (fr) * | 1994-09-01 | 1996-03-07 | Seikagaku Corporation | PROTEINE FIXANT LE (1→3)-β-D-GLUCANE, ANTICORPS RECONNAISSANT LA PROTEINE ET UTILISATION DE LA PROTEINE ET DE L'ANTICORPS |
| US5571683A (en) * | 1991-12-25 | 1996-11-05 | Maruha Corporation | β-glucans detection reagents and methods of detecting β-glucans |
| US5681710A (en) * | 1991-03-14 | 1997-10-28 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Reagent for determining (1→3)-β-D-glucan |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP7358509B2 (ja) | 2019-12-11 | 2023-10-10 | 富士フイルム株式会社 | カブトガニ由来組換えＦａｃｔｏｒＧ及びこれを用いたβ－グルカンの測定方法 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6245530A (ja) * | 1985-08-23 | 1987-02-27 | Otsuka Pharmaceut Co Ltd | 肝実質細胞増殖因子 |
-
1988
- 1988-11-21 JP JP63292494A patent/JP2564632B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6245530A (ja) * | 1985-08-23 | 1987-02-27 | Otsuka Pharmaceut Co Ltd | 肝実質細胞増殖因子 |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0491047A1 (en) * | 1990-06-21 | 1992-06-24 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha (Seikagaku Corporation) | Method for determining (1- 3)-beta-d-glucan |
| JPH0476459A (ja) * | 1990-07-19 | 1992-03-11 | Taiyo Fishery Co Ltd | β―グルカン類に対する特異性の高いアメボサイト・ライセート及びその製造方法 |
| EP0598903A1 (en) * | 1991-03-14 | 1994-06-01 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | (1$m(8)3)-$g(b)-D-GLUCAN ASSAYING AGENT |
| US5681710A (en) * | 1991-03-14 | 1997-10-28 | Seikagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Reagent for determining (1→3)-β-D-glucan |
| US5571683A (en) * | 1991-12-25 | 1996-11-05 | Maruha Corporation | β-glucans detection reagents and methods of detecting β-glucans |
| WO1996006858A1 (fr) * | 1994-09-01 | 1996-03-07 | Seikagaku Corporation | PROTEINE FIXANT LE (1→3)-β-D-GLUCANE, ANTICORPS RECONNAISSANT LA PROTEINE ET UTILISATION DE LA PROTEINE ET DE L'ANTICORPS |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2564632B2 (ja) | 1996-12-18 |
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