JP2010536342A - カッパカラギナーゼ及びカッパカラギナーゼ含有組成物 - Google Patents
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Abstract
【選択図】図3
Description
本発明は少なくとも1つのカラギナーゼ酵素を含む洗浄組成物、宿主細胞中でカラギナーゼ酵素を生産する方法、少なくとも1つのカラギナーゼ酵素をコードする組換えポリヌクレオチドを含む宿主細胞、及びカラギナーゼをコードする組換えポリヌクレオチドを提供する。
他の方法で定義しない限り、本明細書で用いる全ての技術的及び科学的用語は本発明の属する技術分野の当業者が通常理解しているものと同様の意味を有する。ここに含まれている用語を含む各種科学用語辞書はよく知られており、当業者に利用されている。本明細書で開示されているものと類似又は等しい任意の方法及び物質を本発明の実施又は試験に用いることができるが、代表的な方法及び物質を開示している。即ち、明細書全体を参照することにより以下で定義されている用語をより詳細に説明することができる。本明細書において用いられているように、「1つの」(a及びand)並びに「この」(the)の語は、別に定義しない限り、複数も意味するものとする。特に定義しない限り、核酸配列は左から右に向かって、5’から3’に向かって記載し、アミノ酸配列は左から右に向かって、アミノ末端からカルボキシ末端に向かって記載する。本発明で開示されている特定の方法、手順、及び試薬は、文脈に応じて変化するので、当業者はこれらを特定の態様に限定しないことを理解するだろう。
カラギナーゼに対して用いる「生産」の語は完全長カラギナーゼを処理する2つの工程を含む。これらの工程は、タンパク質分泌の間に起こることが知られているシグナルペプチドの除去、及び酵素の活性成熟形態を形成し、成熟プロセスの間に起こることが知られている、プロ領域の除去を含む(Wangら、Biochemistry 37:3265−3171(1998);Powerら、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 83:3096−3100[1986])。幾つかの態様において、発現されたタンパク質は、発現された細胞内環境に閉じ込められている。他の態様では、発現されたタンパク質は細胞外環境に分泌される。従って、幾つかの態様において、所望のタンパク質の生産はこのタンパク質の細胞内での発現と細胞外培地への分泌を含む。
食品工業において、カラギナンは主要なテクスチャー成分の1つである。カラギナンは、海洋の紅藻類(Rhodophyta)特定の種から得られる直鎖、硫化ガラクタンのファミリーの一般名称である。これらは交互にα(1→3)及びβ(1→4)結合しているD−ガラクトース残渣からなる。α(1→4)結合ガラクトース残渣中の3,6無水架橋及び硫黄の置換位置により、これらはk−、l−、及びλ−カラギナンと呼ばれる(Kloareg及びQuatrano,Oceanogr.Mar.Biol.Annu.Rev.,26,259−315[1988])。これらの3つの主要なカラギナンタイプに加えて、μ−及びv−カラギナンと呼ばれる2つの他のタイプのカラギナンが商業的カラギナンサンプル中に存在する。これらはそれぞれ、k−カラギナン及びl−カラギナンの生物学的前駆体である(van de Veldeら,Carbohydrate Res.339:2309−2313[2004])。
及びα―アミラーゼ遺伝子のLATターミネーター配列:CGGATTTCCTGAAGGAAATCCGTTTTTTTA((配列番号13)(SEQ ID NO:13))を含む。
本発明は、少なくとも1つのカラギナーゼをコードしている組換えポリヌクレオチドを含む宿主細胞も提供する。前述のように、幾つかの態様において、本発明の組換えポリヌクレオチドは好適なプロモーター、シグナル配列、カラギナーゼをコードしているポリヌクレオチド、及びターミネーター配列を含む発現カセット内に含まれる。幾つかの態様において、カラギナーゼ酵素をコードしているポリヌクレオチド配列はA.carrageenovoraのカラギナーゼの野生型配列(例えば、配列番号7)である。本発明はZ.galactanivorans,B.circulans,S.pupuratus、及びC.drobachiensis由来のカラギナーゼをコードしている野生型カラギナーゼ配列を含むがこれらに限定されない、野生型カラギナーゼ配列を含む発現カセットも提供する。幾つかの態様において、本発明はκ−カラギナーゼ(例えば、配列番号1又は配列番号3)をコードするコドン最適化配列を含む発現カセットを提供する。幾つかの態様において、このコドン最適化配列はカラギナーゼの成熟形態をコードするポリヌクレオチド及びN末端プロ領域を含む。幾つかの態様において、カラギナーゼの成熟形態及びN末端プロ領域をコードしているこのコドン最適化配列は配列番号1に対して少なくとも約70%の同一である。幾つかの他の態様において、カラギナーゼの成熟形態及びN末端プロ領域をコードしているこのコドン最適化配列は配列番号1に対して少なくとも約75%同一、又は少なくとも約80%、少なくとも約85%、少なくとも約90%、少なくとも約95%、少なくとも約97%、少なくとも約98%、少なくとも約99%同一である。幾つかの他の態様において、コドン最適化配列はカラギナーゼの成熟形態をコードしているポリヌクレオチドを含む。幾つかの追加的な態様において、カラギナーゼの成熟形態をコードするこのコドン最適化配列は配列番号3に対して少なくとも約70%同一である。更なる態様において、カラギナーゼの成熟形態をコードしているコドン最適化配列は配列番号3に対して少なくとも約75%同一であり、又は少なくとも約80%、少なくとも約85%、少なくとも約90%、少なくとも約95%、少なくとも約97%、少なくとも約98%、少なくとも約99%同一である。
本発明は前述の細胞を用いた方法も提供する。幾つかの態様において、この方法は本発明の宿主細胞を培養してカラギナーゼタンパク質を生成する工程を含む。幾つかの追加的な他の態様及び前述のように、このタンパク質は培養培地に分泌される。更なる態様において、この方法は培養培地からタンパク質を回収する工程を含む。幾つかの態様は配列番号4で定義されるκ−カラギナーゼタンパク質の成熟形態の生成(即ち、分泌)を提供する。配列番号4のカラギナーゼの変異体及び関連するカラギナーゼタンパク質は本発明に包含される。
前述の方法を用いて生成されたカラギナーゼタンパク質は洗浄組成物(例えば、洗濯用洗剤等の布製品洗浄組成物、表面洗浄組成物、食器洗浄組成物及び食器洗浄器用洗剤;例えば、WO0001862、参照により本明細書に援用する)を含むがこれらに限定されない、カラギナーゼを含む任意の製品に用いることができる。幾つかの態様において、この洗浄組成物は硼砂を含まない組成物である。
B.subtilisにおけるk−カラギナーゼcgkA遺伝子の発現及び分泌
アルテロモナスカラゲーノボラ(Alteromonas carrageenovora)(Potinら,Eur.J. Biochem.,228:971−975[1995])由来のカッパカラギナーゼ遺伝子(cgkA遺伝子)を最適なB.subtilisコドン(DAN2.0)を用いて合成し、pJ31−7585においてクローンした。
aprEプロモーターのDNA配列
この後に、aprEシグナル配列(配列番号11)、及び
LATターミネーター、CGGATTTCCTGAAGGAAATCCGTTTTTTTA(配列番号12)の間に、1.1kbまでのBssHII−HindIIIフラグメントとして、このコドン最適化遺伝子配列(配列番号1)をB.subtilis組み込みベクターp2JMへ結合した(図2)。得られたベクター、p2JM−cgkA(図3参照)をB.subtilis宿主細胞、BG3594ck(米国特許No.5,387,521)、BG3934comk(US20050202535)、及びBG6006(US20050202535)の形質転換に用いた。これらは、それぞれ、2つ(nprE及びaprE)、5つ(nprE、aprE、erp、ispA、及びbpr)、及び9つ(nprE、aprE、epr、ispA、bpr、vpr、wprA、mpr−ybjF、及びnprB)の欠失を含む。各株からの形質転換から得られたクローンを採取し25mg/mlクロラムフェニコールで増幅した。
κ―カラギナーゼの酵素活性及び基質特異性
カラギナンに対する酵素の加水分解活性をPAHBAH(パラ−ヒドロキシベンゾニックアシッドハイドライド)試薬(Lever,Anal.Biochem.,47:273[1972]参照)を用いて還元糖アッセイにより評価した。カラギナン(タイプI、カッパ−、CAS9000−07−1、タイプII、イオタ−、CAS9062−07−1、及びタイプIII、カッパ−CAS11114−20−8)をシグマより入手し、pH7.4の50mMのHepes緩衝液に0.25%になるように溶解した。幾つかの試験において、AATCC標準の重質液体洗剤(AATCC HDL 2003、漂白剤を含まない、(テストファブリック)を1リットル当たり1.5ml添加した(0.15%)。このAATCC HDL液体洗剤は水中に、12%の直鎖アルキルスルホネート、8%のアルコールエトキイシレート、8%のプロパンジオール、1.2%のクエン酸、4%の脂肪酸、及び4%の水酸化ナトリウムを水含む。カッパ−カラギナーゼ活性はHDD(1g/l、pH9.5−10)及びADW(1g/l、pH10.0−10.5)におけるカッパカラギナン、タイプI汚れを除去する能力についても試験を行った。カッパ−カラギナーゼを生成している各培地からの上清を遠心分離により採取し、サンプルの一部分の活性を、AATCC HDLで解析した。HDD及びADWにおける活性の試験について、上清を最初に、12倍に濃縮した。
ミクロスウォッチスクリーンアッセイを用いたCgkaの洗浄活性
CgkAの活性は、この実施例で説明する方法を用いて、サラダドレッシング及びバーベキューソースの汚れ見本を洗浄する能力について試験した。
%SRI=L(最終)−L(オリジナル)/L(ホワイトタイル)−L(オリジナル)×100%。
ターゴトメーターを用いたCgkAの洗浄活性
ターゴトメーター試験は30℃に維持された6ポットのターゴトメーターモデル7243S(U.S.Testing)を用いた。撹拌スピードは100rpmにセットした。食品(Warwick)の丸いシミをつけたコットン見本(各ターゴトメーターポットにつき5つ)を、6gpg硬度(1.735M塩化カルシウム及び0.67M塩化マグネシウム15000gpg硬度のストック溶液を希釈)及び25mM Hepes緩衝液、pH7.4を含む0.15%のAATCC HDL洗剤1リットルに、入れた。30分の洗浄時間の後、この見本を1.5Lの水道水で3回洗浄し、スピンサイクルで、7分間回転かせて、余分な水を除去し、一晩室温で乾燥させた。各汚れをリフレクトメーターで解析した後に、汚れ除去パーゼンテージ(%SRI)を標準的な方法で計算した(マイクロスウォッチ法参照)。酵素を含まない対照サンプル(I)に対するカッパ−カラギナーゼの15ppm(III)での活性を対照タンパク質、ボバインシーラムアルブミン(II)に対するものと比較した(BSA−50、FractionV、イムノグロブリン、及びプロテアーゼフリー;Rockland)。
Claims (32)
- カッパカラギナーゼポリペプチドをコードする配列を含む単離された組換えポリペプチドであって、前記配列が分泌シグナルペプチドをコードするポリヌクレオチドに作動可能に結合している、単離組換えポリヌクレオチド。
- シグナル配列をコードしているポリヌクレオチドがグラム陽性微生物由来である、請求項1の単離ポリヌクレオチド。
- 分泌シグナルペプチドがAprEシグナルペプチドである、請求項1の単離ポリヌクレオチド。
- カラギナーゼ酵素をコードしている配列がアルテロモナス(Alteromona)種由来野生型カラグナーゼをコードしているポリヌクレオチドから最適化された配列を含む、請求項1の単離ポリヌクレオチド。
- 野生型カラギナーゼがアルテロモナスカラゲーノボラ(Alteromonas carrageenovora)由来である、請求項4の単離ポリヌクレオチド。
- 最適化されたポリヌクレオチドは配列番号3に少なくとも70%同一である、請求項4の単離ポリヌクレオチド。
- 請求項1の単離ポリヌクレオチド配列を含む発現カセットを含む発現ベクター。
- 分泌シグナルペプチドがAprEシグナルペプチドである、請求項7の発現ベクター。
- 発現カセットが配列番号14及び15から選択されるポリヌクレオチド配列を含む、請求項7の発現ベクター。
- 請求項7の発現ベクターで形質転換された宿主細胞。
- a)シグナル配列、及び
b)カラギナーゼタンパク質
を含む融合タンパク質をコードしている組換えポリヌクレオチドを含むバチスル(Basillus)宿主細胞であって、前記宿主細胞がカラギナーゼを分泌し、宿主細胞が少なくとも1つの不活性プロテアーゼ遺伝子を有する、宿主細胞。 - カラギナーゼタンパク質が配列番号4に対して少なくとも約70%同一である、請求項11のバチルス(Basillus)宿主細胞。
- 少なくとも1つの不活性プロテアーゼ遺伝子がnprE、aprE、epr、ispA、bpr、vpr、wprA、mpr−ybjF、及びnprBから選択される、請求項11のBacillus宿主細胞。
- 少なくとも、1つの不活性プロテアーゼ遺伝子がnprE、aprE、epr、ispA、及びbpr,から選択される請求項11のバチルス(Baciuuls)宿主細胞。
- 不活性プロテアーゼ遺伝子がnprE及びaprE遺伝子である、請求項11のBacillus宿主細胞。
- シグナル配列がバチルススブチリス(B.subtilis)のaprE遺伝子によりコードされている。請求項11の宿主細胞。
- バチルス(Bacillus)宿主細胞がバチルススブチリス(B.subtilis)宿主細胞である、請求項11の宿主細胞。
- 組換えポリヌクレオチドがプロモーター及びターミネーターに作動可能に結合して、発現カセットを形成する、請求項11の宿主細胞。
- 組換えポリヌクレオチドが前記宿主細胞のゲノム中に存在するか、又は前記宿主細胞中の自動的に複製するベクター中に存在する、請求項11の宿主細胞。
- 組換えポリヌクレオチドが、バチルス(Bacillus)宿主細胞において、カラギナーゼ融合タンパク質の発現のために最適化されている、請求項11の宿主細胞。
- 複数の請求項11のバチルス(Basillus)宿主細胞、及び培養培地を含む、細胞の培養。
- カラギナーゼタンパク質を生産する方法であって、
(a)請求項11の宿主細胞を培養する工程、及び
(b)カラギナーゼタンパク質を生産する工程を含む、方法。 - 更に、生成されたカラギナーゼを収穫する工程を含む、請求項22の方法。
- 宿主細胞がバチルス(Bacillus)種である、請求項22の方法。
- 配列番号4のカッパカラギナーゼに少なくとも約70%同一なアミノ酸配列を含む単離さされたカッパカラギナーゼの有効量を含む洗浄組成物。
- 前記洗浄組成物が洗剤である請求項25の洗浄組成物。
- 更に少なくとも1つの追加的な酵素又は酵素誘導体を含む、請求項26の洗浄組成物。
- 前記少なくとも1つの酵素又は酵素誘導体が、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、フォスフォリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、ケラチナーゼ、リダクターゼ、オキシダーゼ、オキシドリダクターゼ、ヘノロキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マンナーゼ、β−ガラクトシダーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びアミラーゼ、又はこれらの混合物から選択される、請求項27の洗浄組成物。
- 請求項15の洗浄組成物に、硬表面及び/又は布を含む製品を接触させることを特徴とする、洗浄方法。
- 前記表面及び/又は製品に洗浄組成物を接触させた後に、この表面及び/又は製品をすすぐ工程を更に含む、請求項29の方法。
- 前記表面及び/又は布を含む製品がカッパカラギナンで汚されている、請求項29の方法。
- 前記表面及び/又は布を含む製品がサラダドレッシング、バーキューソース、及び/又はマーマレードで汚されている、請求項29の方法。
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