FI93230C - Method for reducing resin difficulties in mechanical pulp - Google Patents

Abstract

The invention relates to a method for reducing the pitch trouble of mechanical pulp and/or papermaking pulp containing mechanical pulp by treating the pulp or white water with a cellulase/hemicellulase enzyme preparation.

Description

9323093230

Menetelmä mekaanisen massan pihkavaikeuksien vähentämiseksiMethod for reducing resin difficulties in mechanical pulp

Keksinnön kohteena on menetelmä mekaanisen massan 5 ja/tai mekaanista massaa sisältävän paperimassan pihkavaikeuksien vähentämiseksi sellulaasi/hemisellulaasi-entsyy-mikäsittelyä käyttäen.The invention relates to a process for reducing the resin difficulties of mechanical pulp 5 and / or pulp containing mechanical pulp using cellulase / hemicellulase enzyme treatment.

Mekaanisia massoja ovat hioke, hierre, painehioke, termomekaaninen massa ja CTMP eli kernitermomekaaninen mas-10 sa. Mekaanisen massan valmistuksessa kuidut irrotetaan puusta pääasiallisesti mekaanisesti lämpöä apuna käyttäen. Tällöin kuitua rasitetaan siten, että kuituja toisiinsa sitova ligniini pehmenee ja kuidut irtoavat toisistaan ligniinin jouston pettäessä.Mechanical masses include grind, grit, pressure grind, thermomechanical mass and CTMP or core thermomechanical mass. In the production of mechanical pulp, the fibers are separated from the wood mainly mechanically with the help of heat. In this case, the fiber is stressed in such a way that the lignin which binds the fibers together softens and the fibers detach from each other when the elasticity of the lignin fails.

15 Puu sisältää noin 1 - 10 % pihkaa ja orgaanisiin liuottimiin liukenevia uuteaineita pääkomponenttiensa (selluloosan, hemiselluloosan ja ligniinin) lisäksi. Pihka muodostuu rasvahapoista, hartsihapoista, glyserideistä jne. On hyvin tunnettua, että mekaanisen massan pääraaka-20 aineessa eli havupuussa pihkapitoisuudet ovat korkeita esim. lehtipuuhun verrattuna. Massan valmistusvaiheessa pihkan ainesosat irtoavat massasta vapaaseen tilaan, esim. kiertoveteen. Kiertoveteen suspendoitunut pihka on halkaisijaltaan 0,2-2 pm:n hiukkasten muodossa, jotka 25 tunnetaan myös "kolloidipihkan" nimellä.15 Wood contains about 1 to 10% resin and extracts soluble in organic solvents in addition to its main components (cellulose, hemicellulose and lignin). Resin is composed of fatty acids, rosin acids, glycerides, etc. It is well known that the main raw material in the mechanical pulp, i.e. coniferous wood, has high resin concentrations compared to, for example, hardwood. During the pulping process, the resin components are released from the pulp into a free space, e.g. circulating water. The resin suspended in the circulating water is in the form of particles with a diameter of 0.2 to 2 μm, also known as "colloid resin".

Paperin valmistuksessa pihka voi kerääntyä putkiin, säiliöihin, viiralle tai puristimiin aiheuttaen pihkaon-gelmia paperin laatuvirheiden (esim. reikien ja täplien) ja paperikatkojen muodossa. Se voi myös tukkia huovat ja 30 viirat vaikeuttaen veden poistoa paperirainasta. Pihkaon-gelmat voivat johtaa pitkiinkin tuotannon seisokkeihin. Pihkaongelmat ovat erityisen yleisiä käytettäessä raaka-aineena runsaasti mekaanista massaa sisältävää massaa.In papermaking, resin can accumulate in tubes, tanks, wire, or presses, causing resin problems in the form of paper quality defects (e.g., holes and spots) and paper breaks. It can also clog blankets and 30 wires, making it difficult to remove water from the paper web. Resin problems can lead to long production downtime. Resin problems are particularly common when using a pulp rich in mechanical pulp as a raw material.

Pihkaongelmia on perinteisesti yritetty välttää 35 varastoimalla puuta ulkona pitkiä aikoja (3-6 kuukautta 2 93230 tai enemmän), jolloin pihka-aineet saadaan hajotetuksi pääasiassa ilman hapettavan vaikutuksen ansiosta. Pihkaon-gelmien torjuntaan on käytetty myös epäorgaanisia aineita, kuten talkkia ja anionisia pinta-aktiivisia aineita, jotka 5 dispergoivat pihkahiukkasia.Resin problems have traditionally been avoided by storing wood outdoors for long periods of time (3-6 months 2,93230 or more), whereby resin materials are decomposed mainly due to the oxidizing effect of air. Inorganic substances such as talc and anionic surfactants which disperse the resin particles have also been used to control resin problems.

FI-patenttihakemuksesta 870072 tunnetaan pihkantor-juntamenetelmä, jossa käytetään tiettyjä vesiliukoisia polykvaternäärisiä amiineja. Näitä yhdisteitä lisätään massan- tai paperinvalmistussysteemiin pihkaongelmien 10 välttämiseksi.FI patent application 870072 discloses a resin control method using certain water-soluble polyquaternary amines. These compounds are added to a pulp or papermaking system to avoid resin problems.

FI-patenttihakemuksessa 900679 on puolestaan kuvattu menetelmä puun pihkapitoisuuden vähentämiseksi puun pihka- ja hartsiaineksia hajottavien sienien avulla.FI patent application 900679, on the other hand, describes a method for reducing the resin content of wood by means of fungi which decompose wood resin and resin materials.

FI-patenttihakemuksesta 895901 tunnetaan menetelmä 15 mekaaniseen massaan liittyvien pihkaongelmien välttämiseksi lisäämällä paperisulppuun tai kiertoveteen asyyli-glyserolilipaasientsyymiä. Tämä entsyymi hajottaa pihkan sisältämiä triglyseridejä.FI patent application 895901 discloses a method for avoiding resin problems associated with mechanical pulp by adding an acyl glycerol lipase enzyme to paper pulp or circulating water. This enzyme breaks down the triglycerides in resin.

Entsyymien, mukaan lukien sellulaasien ja hemisel-20 lulaasien käyttö massan ominaisuuksien parantamiseen on sinänsä tunnettua. Esim. FR-patenttijulkaisusta 2557894 tunnetaan menetelmä sellumassan käsittelemiseksi ksylanaa-sientsyymillä tarkoituksena jauhatusajan lyhentäminen. CA-patenttijulkaisu 758488 koskee menetelmää massan jauhatus-25 ominaisuuksien parantamiseksi sellulaasi/pektinaasi/lipaa- si-entsyymikäsittelyllä. FR-patenttijulkaisu 2571738 koskee menetelmää, jossa sellulaasikäsittelyn avulla saadaan massalle erikoismassan ominaisuudet.The use of enzymes, including cellulases and hemic-20 lulases, to improve pulp properties is known per se. For example, FR patent publication 2557894 discloses a method for treating pulp with the enzyme xylanase in order to shorten the grinding time. CA Patent Publication 758488 relates to a method for improving the grinding properties of pulp by cellulase / pectinase / lipase enzyme treatment. FR patent publication 2571738 relates to a process in which cellulase treatment gives the pulp the properties of a special pulp.

FI-patenttihakemus 874113 (=FR-patenttihakemus 30 8613208) koskee menetelmää parantaa esim. kierrätysmassan (ko. tapauksessa runsaasti kemiallista massaa sisältävän massan) ominaisuuksia sellulaasi/hemisellulaasi-käsitte-lyllä. FI-kuulutusjulkaisu 81394 puolestaan koskee mekaanisen massan suotautuvuuden parantamista hemisellulaasikä-35 sittelyllä (ei sellulaasia).FI patent application 874113 (= FR patent application 30 8613208) relates to a method for improving the properties of e.g. recycled pulp (in this case pulp rich in chemical pulp) by cellulase / hemicellulase treatment. FI publication 81394, on the other hand, concerns the improvement of the permeability of a mechanical pulp by hemicellulase treatment (not cellulase).

3 932303,93230

Lisäksi FI-patenttihakemuksessa 890214 on kuvattu paperinvalmistussysteemin kiertoveden käsittely entsyymeillä massasta liuenneiden tai dispergoituneiden ainesten, kuten hemiselluloosan hajottamiseksi.In addition, FI patent application 890214 describes the treatment of the circulating water of a papermaking system with enzymes to decompose substances dissolved or dispersed in the pulp, such as hemicellulose.

5 Keksinnön tavoitteena oli kehittää menetelmä, jolla pystyttäisiin vähentämään mekaanisen massan, erityisesti mekaanista massaa sisältävän paperimassan valmistukseen liittyviä pihkaongelmia. Tähän asti tunnettuja menetelmiä on käytetty vaihtelevalla menestyksellä, eikä ongelmia ole 10 täysin pystytty välttämään.The object of the invention was to develop a method by which resin problems associated with the production of mechanical pulp, in particular pulp containing mechanical pulp, could be reduced. The methods known so far have been used with varying degrees of success, and problems have not been completely avoided.

Nyt havaittiin yllättäen, että sellulaasi/hemisel-lulaasikäsittelyllä mekaanisen massan valmistukseen liittyviä pihkaongelmia saatiin olennaisesti vähennetyksi. Pihkapitoisuutta indikoivat massan suodosveden uuteainepi-15 toisuudet, erityisesti rasvahappo-, hartsihappo- ja ste-rolipitoisuudet laskivat jyrkästi ja suodosveden sameus väheni.It was now surprisingly found that the cellulase / hemicellulase treatment substantially reduced the resin problems associated with the production of mechanical pulp. The resin content was indicated by the extractant contents of the pulp filtrate water, in particular the fatty acid, resin acid and sterol contents, decreased sharply and the turbidity of the filtrate water decreased.

Keksinnön mukaisesti mekaanisen massan ja/tai mekaanista massaa sisältävän paperimassan valmistukseen 20 liittyvä pihkaongelma ratkaistiin siten, että mekaanista massaa, mekaanista massaa sisältävää paperimassaa ja/tai kiertovettä käsiteltiin entsyymivalmisteella, joka sisälsi sellulaasi/hemisellulaasi- entsyymiaktiivisuutta.According to the invention, the resin problem associated with the production of mechanical pulp and / or pulp containing mechanical pulp was solved by treating the mechanical pulp, pulp containing mechanical pulp and / or circulating water with an enzyme preparation containing cellulase / hemicellulase enzyme activity.

Oli täysin odottamatonta, että sellulaasi- ja hemi-25 sellulaasientsyymit, jotka tunnetusti pilkkovat selluloosaa ja hemiselluloosaa, vaikuttivat myös pihkan pääkompo-nentteihin eli rasvahappo-, hartsihappo- ja sterolityyppisiin aineisiin.It was completely unexpected that the cellulase and hemi-25 cellulase enzymes, which are known to cleave cellulose and hemicellulose, also affected the main components of the resin, i.e. fatty acid, rosin acid and sterol type substances.

Käytännössä pihkaongelmien väheneminen näkyi esim.In practice, the reduction in resin problems was seen e.g.

30 siinä, että paperikoneen ajettavuus parani, viirat ja huovat pysyivät puhtaina, ja reikien ja täplien määrä paperissa väheni.30 in that the runnability of the paper machine improved, the wires and blankets remained clean, and the number of holes and spots in the paper decreased.

Entsyymikäsittelyllä saavutettiin myös muita edullisia vaikutuksia. Täten esim. massan suotautumisominai-35 suudet paranivat. Entsyymikäsittely ei myöskään huononta- 93230 4 nut massan optisia eikä painatusteknisiä ominaisuuksia, vaan massan vaaleus, valonsirontakerroin, kokoonpuristuvuus ja sileys paranivat.Other beneficial effects were also achieved by enzyme treatment. Thus, for example, the infiltration properties of the pulp were improved. The enzyme treatment also did not impair the optical or printing properties of the pulp, but improved the brightness, light scattering coefficient, compressibility and smoothness of the pulp.

Keksinnön mukainen entsyymikäsittely voidaan suo-5 rittaa missä tahansa massan valmistusvaiheessa kuitujen mekaanisen irrotuksen jälkeen. Entsyymi voidaan lisätä esim. massan varastointisäiliöön, varastointitorniin tai annostelukyyppiin. Entsyymikäsittely voidaan suorittaa ennen massan valkaisua, jonkin massan valkaisuprosessin 10 yhteydessä tai massan valkaisun jälkeen. Entsyymi voidaan lisätä myös kiertoveteen.The enzyme treatment according to the invention can be carried out at any stage of the pulping process after mechanical separation of the fibers. The enzyme can be added, for example, to a pulp storage tank, storage tower or dosing tank. The enzyme treatment may be performed before the pulp bleaching, during any of the pulp bleaching processes 10, or after the pulp bleaching. The enzyme can also be added to the circulating water.

Keksinnön mukaisesti käytettäviä sellulaasi/hemi-sellulaasi-entsyymejä voidaan valmistaa tunnetusti mm. sädesienten, bakteereiden ja sienien avulla.The cellulase / hemi-cellulase enzymes used according to the invention can be prepared from known e.g. by fungi, bacteria and fungi.

15 Voidaan käyttää myös kaupallisia sellulaasi/hemi- sellulaasi-valmisteita, esim. Liftase A40 -entsyymivalmistetta (valmistaja Genencor International Europe Ltd.), joka on tuotettu Trichoderma longibrachiatum -sienen avulla ja jonka CMCaasi-aktiivisuus (karboksimetyylisellulaa-20 siaktiivuus) on 2500 U/ml, suodatinpaperiaktiivisuus (FPU-aktiivisuus) 110 U/ml ja ksylanaasiaktiivisuus 500 U/ml. Näistä karboksimetyylisellulaasiaktiivisuus ja suodatinpaperiaktiivisuus kuvaavat sellulolyyttistä aktiivisuutta ja ksylanaasiaktiivisuus hemisellulolyyttistä aktiivisuutta. 25 Suodatinpaperiaktiivisuuden määritys on kuvattu julkaisussa Ghose, T.K., Patnak, A.N., Bisaria, V.S., Symposium of Enzymatic Hydrolysis of Cellulose, Bailey, M., Enari, T.M., Linko, M., Eds. (SITRA, Aulanko, Finland, 1975), 111 - 136; CMCaasi-aktiivisuuden määritys 30 julkaisussa Mandels, M., Weber, J., Adv. Chem. Ser. 95 (1969) 391 - 413; ja ksylanaasiaktiivisuuden määritys julkaisussa Khan, A.W., Tremblay, D., LeDuy, A., Enzyme Microb. Technol., 8 (1986) 373 - 377.Commercial cellulase / hemicellulase preparations can also be used, eg Liftase A40 enzyme preparation (manufactured by Genencor International Europe Ltd.) produced by the fungus Trichoderma longibrachiatum and having a CMCase activity (carboxymethylcellulose-20 activity) of 2500 U / ml, filter paper activity (FPU activity) 110 U / ml and xylanase activity 500 U / ml. Of these, carboxymethylcellulase activity and filter paper activity describe cellulolytic activity and xylanase activity hemicellulolytic activity. The determination of filter paper activity is described in Ghose, T.K., Patnak, A.N., Bisaria, V.S., Symposium of Enzymatic Hydrolysis of Cellulose, Bailey, M., Enari, T.M., Linko, M., Eds. (SITRA, Aulanko, Finland, 1975), 111-136; Determination of CMCase Activity 30 in Mandels, M., Weber, J., Adv. Chem. Ser. 95 (1969) 391-413; and the determination of xylanase activity in Khan, A.W., Tremblay, D., LeDuy, A., Enzyme Microb. Technol., 8 (1986) 373-377.

Voidaan käyttää myös muita saman valmistajan (Ge-35 nencor International Europe Ltd) sellulaasi/hemisellulaa- 5 93230 si-valmisteita, esim. Multifect L250 ja Cytolase 123, sekä muiden valmistajien sellulaasi/hemisellulaasi-valmisteita.Other cellulase / hemicellulose preparations from the same manufacturer (Ge-35 nencor International Europe Ltd) can also be used, e.g. Multifect L250 and Cytolase 123, as well as cellulase / hemicellulase preparations from other manufacturers.

Sopivat entsyymiannostukset ilmaistuna entsyymiaktiivisuuksina kg:aa massan kuiva-ainetta kohti ovat seu-5 raavissa rajoissa (U = aktiivisuusyksikkö):Suitable enzyme dosages, expressed as enzyme activities per kg dry matter of the pulp, are within the following limits (U = unit of activity):

Sellulaasit: suodatinpaperiaktiivisuus 1-20 000 U/kg massaa CMCaasi-aktiivisuus 10 - 500 000 U/kg massaaCellulases: filter paper activity 1-20,000 U / kg pulp CMCase activity 10-500,000 U / kg pulp

Hemisellulaasit: 10 ksylanaasi 0-2 000 000 U/kg massaa.Hemicellulases: 10 xylanase 0-2 000 000 U / kg mass.

Edulliset entsyymiannostukset ovat: suodatinpaperiakt. noin 20 - 600 U/kg massaa CMCaasi-akt. noin 500 - 10 000 U/kg massaa, ja 15 ksylanaasiakt. noin 500 - 100 000 U/kg massaa.Preferred enzyme dosages are: filter paper act. about 20 to 600 U / kg of mass CMCase act. about 500 to 10,000 U / kg pulp, and 15 xylanase acts. about 500 to 100,000 U / kg mass.

Entsyymikäsittely suoritetaan yleensä pH-alueella noin 2-10, sopivimmin alueella noin 4 - 8. Entsyymikä-sittelyn lämpötila voi olla alueella noin 10 - 90 °C, so-20 pivimmin alueella noin 25 - 70 eC.The enzyme treatment is generally carried out at a pH in the range of about 2 to 10, preferably in the range of about 4 to 8. The temperature of the enzyme treatment may be in the range of about 10 to 90 ° C, most preferably in the range of about 25 to 70 ° C.

Keksintöä kuvataan seuraavassa lähemmin seuraavien laboratoriokokeisiin ja tehdasmittakaavaisiin koeajoihin perustuvien esimerkkien avulla, joiden tarkoitus on ainoastaan kuvata, mutta ei rajoittaa keksintöä. Mittaukset 25 suoritettiin SCAN-standardien mukaisesti, ellei toisin ole mainittu.The invention is described in more detail below by means of the following examples based on laboratory tests and factory-scale test runs, which are intended only to illustrate but not to limit the invention. Measurements were performed according to SCAN standards unless otherwise noted.

Esimerkki 1Example 1

Tehdasprosessista otettu kuusesta (Picea abies) valmistettu termomekaaninen massa (TMP), jonka sakeus oli 30 4 %, pH 4,9, freeness-arvo 69 ml CSF ja vaaleus 66 % ISO, käsiteltiin Liftase A40 -nimisellä entsyymivalmisteella. Liftase A40 (valmistaja Genencor International Europe Ltd.) on tuotettu Trichoderma longibrachiatum-mikro-orga-nismilla ja sen sisältämät pääaktiivisuudet ovat: 6 93230 CMC-aasi aktiivisuus 2 500 U/ml FPU-aktiivisuus 110 U/ml ksylanaasiaktiivisuus 500 U/ml 5 Liftase A40-entsyymiä lisättiin huolellisesti se koittaen 55 °C:iseen massaan määrä, joka vastaa 2,5 lit-raa/tonni massan kuiva-ainetta.A thermomechanical mass (TMP) of spruce (Picea abies) taken from the factory process with a consistency of 30 4%, pH 4.9, a freeness value of 69 ml CSF and a brightness of 66% ISO was treated with an enzyme preparation called Liftase A40. Liftase A40 (manufactured by Genencor International Europe Ltd.) is produced by the microorganism Trichoderma longibrachiatum and contains the following main activities: 6 93230 CMCase activity 2,500 U / ml FPU activity 110 U / ml xylanase activity 500 U / ml 5 Liftase A40 was carefully added to the pulp at 55 ° C in an amount corresponding to 2.5 liters / ton of pulp dry matter.

Lisätyn entsyymivalmisteen annostukset ilmaistuna sellulaasi/hemisellulaasiaktiivisuuksina kg:aa massan kui-10 va-ainetta kohti olivat seuraavat: CMCaasi-aktiivisuus 6 250 U/kg FPU-aktiivisuus 275 U/kg ksylanaasiaktiivisuus 1 250 U/kg 15The dosages of the added enzyme preparation, expressed as cellulase / hemicellulase activities per kg of pulp as 10 wt, were as follows: CMCase activity 6,250 U / kg FPU activity 275 U / kg xylanase activity 1,250 U / kg 15

Entsyymin annettiin reagoida massan kanssa 55 °C:ssa ja pH:ssa 4,9 sekoittaen massaa kierrosnopeudel-la 150 rpm yhteensä 1 tunnin ajan. Massasta otettiin määrävälein näytteitä, joista määritettiin sameus ja loppu-20 näytteestä myös uuteainepitoisuudet. Sameuden aiheuttajia TMP-massan liuososassa ovat uuteaineet (pihka), suspen-doituneet hiilihydraatit ja muut massasta irronneet pienet ainesosaset. Näin ollen sameus antaa karkean arvion näihin kaikkiin edellämainittuihin komponentteihin kohdistuvista 25 muutoksista. Uuteaineiden erillinen analysointi tarkentaa tulosta nimenomaan pihkan osalta. Sameusmittausta varten 250 g massaseosta sentrifugoitiin (1 800 rpm, 20 min). Su-pernatantti (liuososa) otettiin talteen ja siitä mitattiin välittömästi sameus Novasine Analite NTM-150 sameusmitta-30 rilla. Uuteaineet mitattiin supernatant!sta kaasukromatografisesta.The enzyme was allowed to react with the pulp at 55 ° C and pH 4.9, stirring the pulp at 150 rpm for a total of 1 hour. The pulp was sampled at regular intervals to determine turbidity and also the extractant contents from the remaining 20 samples. Turbidity agents in the solution part of the TMP pulp are extractants (resin), suspended carbohydrates and other small constituents detached from the pulp. Thus, turbidity gives a rough estimate of the changes to all of the above components. A separate analysis of the extractants refines the result specifically for resin. For turbidity measurement, 250 g of the pulp mixture was centrifuged (1800 rpm, 20 min). The supernatant (solution portion) was collected and immediately measured for turbidity with a Novasine Analite NTM-150 turbidimeter-30. The extracts were measured from the supernatant by gas chromatography.

Vertailunäyte käsiteltiin vastaavasti kuin entsyy-mikäsitelty näyte paitsi ilman entsyymiä.The control sample was treated similarly to the enzyme-treated sample except without enzyme.

Mittaustulokset on esitetty taulukossa 1.The measurement results are shown in Table 1.

7 932307 93230

Taulukko 1table 1

Entsyymikäsittelyn vaikutus TMP-massan liuososan sameuteen ja uuteainepitoisuuksiin 5 VERTAILU ENTSYYMI-Effect of enzyme treatment on turbidity and extractant contents of TMP pulp solution 5 COMPARISON OF ENZYME

KÄSITELTYWROUGHT

SAMEUS, NTUSAMEUS, NTU

- 0 min 320 320 10 - 10 min 300 190 - 30 min 310 100 - 60 min 330 25 UUTEAINEET, mg/1 15 60 min - rasvahapot 65 6,2 - hartsihapot 21 2,5 - sterolit 13 1,2 20 Tulosten mukaan massan liuososan sameus laskee jo 10 minuutin reaktioajan kuluttua huomattavasti. Liuososa on lähes kirkas eli sameus 25 NTU:ta 60 minuutin reaktio-ajan jälkeen ja tällöin uuteaineiden pitoisuus liuososassa on laskenut 1/10 osaan alkuperäisestä. Tämä osoittaa uute-25 aineiden saostuvan tai tarttuvan kuidun pintaan entsyymi- käsittelyn ansiosta.- 0 min 320 320 10 - 10 min 300 190 - 30 min 310 100 - 60 min 330 25 EXTRACTORS, mg / l 15 60 min - fatty acids 65 6.2 - rosin acids 21 2.5 - sterols 13 1.2 20 According to the results the turbidity of the solution part of the pulp decreases considerably even after a reaction time of 10 minutes. The solution part is almost clear, i.e. turbidity of 25 NTU after a reaction time of 60 minutes, in which case the concentration of extractants in the solution part has decreased to 1/10 of the original. This indicates that the extract-25 substances precipitate or adhere to the surface of the fiber due to the enzyme treatment.

Esimerkki 2.Example 2.

Päätettiin selvittää myös mekaanisen massan suodos-veden pihkapitoisuuden vähenemisen merkitys käytännössä 30 eli suorittaa tehdasmittakaavainen koeajo. Koeajo suoritettiin LWC-koneella, jossa oli käytössä on-machine päällystys .It was also decided to find out the significance of the reduction of the resin content of the mechanical pulp filtrate-water in practice 30, i.e. to carry out a factory-scale test run. The test run was performed on an LWC machine with on-machine coating.

Koneella oli mekaanisena massana käytössä peroksi-divalkaistu TMP, ja koska esimerkin 1 kokeet oli tehty 35 valkaisemattomalla TMPzllä, päätettiin tehdä ennen koeajoa 8 93230 varmistuskoesarja laboratoriossa. Peroksidivalkaistu TMP otettiin suoraan prosessista 3,2 %:n sakeudessa. Massan pH oli 5,5 sekä lämpötila 45 °C. Ko. olosuhteissa tehtiin massalle entsyymikäsittely käyttäen Liftase A40-entsyymiä 5 2 1/t. Pihkapitoisuus arvioitiin sameusmittauksella. Mit tausta varten massa suodatettiin Macherey-Nagel MN 640 w -suodatinpaperin läpi, ja sameus mitattiin esimerkissä 1 mainitulla mittarilla. Tulokset on esitetty eri reaktio-ajoilla alla olevassa taulukossa.The machine used peroxide-bleached TMP as the mechanical pulp, and since the experiments of Example 1 had been performed with 35 unbleached TMPs, it was decided to perform a set of 8,93230 confirmatory tests in the laboratory before the test run. Peroxide bleached TMP was taken directly from the process at a consistency of 3.2%. The pH of the pulp was 5.5 and the temperature was 45 ° C. Ko. under the conditions the pulp was subjected to enzyme treatment using Liftase A40 enzyme 5 2 1 / t. Resin content was assessed by turbidity measurement. For background, the pulp was filtered through Macherey-Nagel MN 640 w filter paper, and turbidity was measured with the meter mentioned in Example 1. The results at different reaction times are shown in the table below.

10 Reaktioaika Sameus (min) (NTU) 0 323 40 110 120 28 15 Kuten havaitaan, entsyymi on toiminut erinomaisesti ja täten aloitettiin tehdaskoeajo.10 Reaction time Turbidity (min) (NTU) 0 323 40 110 120 28 15 As can be seen, the enzyme has performed excellently and thus a factory test run was started.

Koeajon kestoksi valittiin 6 vuorokautta ja entsyymiksi Liftase A40 annostuksella 2 1/t TMP:tä. Entsyymi annosteltiin peroksidivalkaistua TMP:tä varastotornista 20 ns. hierrekyyppiin pumppaavan pumpun imupuolelle. Entsyy-mikäsittelyolosuhteet hierrekyypissä olivat seuraavat: - pH 5,5 - lämpötila, °C 45 - sakeus, % 3,5 25 - reaktioaika, min 42The duration of the test run was chosen to be 6 days and the enzyme Liftase A40 at a dose of 2 1 / t TMP was chosen. The enzyme was metered into peroxide bleached TMP from a storage tower at 20 ns. to the suction side of the pump pumping the tread type. The enzyme treatment conditions in the trowel type were as follows: - pH 5.5 - temperature, ° C 45 - consistency,% 3.5 25 - reaction time, min 42

Hierrekyypin jälkeen peroksidivalkaistu TMP sekoitettiin kemiallisen massan ja hylyn kanssa sekoitus-kyypissä. Sen jälkeen massaseos pumpattiin konekyyppiin ja 30 sieltä edelleen viiravesilaimennoksen jälkeen paperikoneen perälaatikkoon. Koeajon aikana pihkapitoisuutta arvioitiin mittaamalla sameus TMP-massan suodosvedestä ja lisäksi mitattiin TMP-massan freeness. Tulokset ovat alla olevassa taulukossa.After the mill vat, the peroxide bleached TMP was mixed with the chemical pulp and wreck in a mixing vat. The pulp mixture was then pumped into the machine pan and from there on to the paper machine headbox after further dilution with wire water. During the test run, the resin content was evaluated by measuring the turbidity of the TMP pulp from the filtrate water and in addition the freeness of the TMP pulp was measured. The results are in the table below.

9 932309 93230

VERTAILU ENTSYYMICOMPARISON ENZYME

Suodoksen sameus, NTUFiltration turbidity, NTU

- ennen hierrekyyppiä 370 370 5 - hierrekyypin jälkeen 420 250before the trowel type 370 370 5 - after the trowel type 420 250

Freeness, ml - ennen hierrekyyppiä 62 62 - hierrekyypin jälkeen 59 65 10Freeness, ml - before rubbing type 62 62 - after rubbing type 59 65 10

Tuloksista nähdään, että entsyymi on toiminut myös tehdasolosuhteissa ja saatu sameuden alenema on 170 yksikköä, mikä indikoi selvää pihkapitoisuuden alenemaa suo-doksessa eli pihkan kiinnittymistä tai saostumista kuitui-15 hin. Lisäksi havaitaan, että TMP:n freeness on noussut 6 yksikköä, mikä merkitsee helpompaa vedenpoistumista.The results show that the enzyme has also functioned under factory conditions and the resulting turbidity reduction is 170 units, indicating a clear reduction in the resin content in the filtrate, i.e. the adhesion or precipitation of the resin to the fiber. In addition, it is observed that the freeness of TMP has increased by 6 units, which means easier drainage.

Koeajon aikana koneella tehtiin seuraavat havainnot, jotka tukevat pihkaongelmien poistumista/vähenemistä: - Koneen ajettavuus koko entsyymijakson ajan oli 20 poikkeuksellisen hyvä.During the test run, the following observations were made on the machine, which support the elimination / reduction of resin problems: - The runnability of the machine during the whole enzyme cycle was 20 exceptionally good.

- Viirat ja huovat sekä koko viiraosa pysyi erittäin puhtaana.- The wires and blankets and the whole wire section remained very clean.

- Reikien ja täplien määrä pohjapaperissa oli selvästi alemmalla tasolla kuin normaalisti.- The number of holes and spots in the base paper was clearly lower than normal.

25 Koeajon tulokset varmennettiin uusintakoeajolla, jonka kesto oli 10 vrk. Pihkan ja ajettavuuden suhteen tulokset vastasivat ensimmäisen koeajon tuloksia. Lisäksi havaittiin, että entsyymikäsittelyllä on positiivinen vaikutus konventionaalisen retentioaineen toimintaan, sillä 30 tavoiteretentiotaso saavutettiin 20 - 30 % pienemmällä retentioaineen annostuksella.25 The results of the test run were verified by a re-test run lasting 10 days. In terms of resin and runnability, the results were similar to those of the first test run. In addition, it was found that the enzyme treatment has a positive effect on the performance of the conventional retention aid, since the target retention level of 30 was achieved with a 20-30% lower dose of the retention aid.

Esimerkki 3.Example 3.

Tehdaskoeajossa havaittu mekaanisen massan freenek-sen nousu herätti kysymyksen siitä, miten se vaikuttaa ko. 35 massan optisiin ja painatusteknisiin ominaisuuksiin aja- 10 93230 telien lähinnä entsyymikäsitellyn massan käyttöä päällystämättömissä paperilaaduissa, kuten SC-paperissa ja sanomalehtipaperissa. Tätä varten hankittiin näyte tyypillisestä SC-paperin mekaanisesta massasta eli hiokkeesta. Ko.The increase in the mechanical mass of freenek observed in the factory test run raised the question of how it affects the The optical and printing properties of the pulp are driven by the use of mainly enzymatically treated pulp in uncoated paper grades such as SC paper and newsprint. For this purpose, a sample of a typical mechanical pulp of SC paper was obtained. Ko.

5 massalle tehtiin entsyymikäsittely taulukosta 2 ilmene vissä olosuhteissa eri Liftase A40:n annostuksilla. Ent-syymikäsittelyn jälkeen massasta valmistettiin laborato-rioarkit, ja arkeista mitatut ominaisuudet sekä suoraan että kalanteroinnin jälkeen on esitetty myös taulukossa 2. 10 Kuten tuloksista havaitaan, ei entsyymikäsittely ole huonontanut massan optisia eikä painatusteknisiä ominaisuuksia, vaikka freeneksen nousu on ollut jopa 25 yksikköä, vaan päinvastoin, sillä - valon absorptiokerroin on pienentynyt, mikä in- 15 dikoi vaaleuden paranemista - valonsirontakerroin on parantunut - kokoonpuristuvuus on lisääntynyt (tiheys kalanteroinnin jälkeen), ja - sileys on parantunut (karheus pienenee).5 pulps were subjected to enzyme treatment under the conditions shown in Table 2 with different doses of Liftase A40. After the enzyme treatment, laboratory sheets were made from the pulp, and the properties measured on the sheets, both directly and after calendering, are also shown in Table 2. 10 As the results show, the enzyme treatment did not impair the optical or printing properties of the pulp, even up to 25 units. on the contrary, because - the light absorption coefficient has decreased, indicating an improvement in brightness, - the light scattering coefficient has improved, - the compressibility has increased (density after calendering), and - the smoothness has improved (roughness decreases).

20 Täten ei ole esteitä entsyymikäsitellyn massan käy tölle myös päällystämättömissä laaduissa, vaan päinvastoin voidaan jopa pihkaongelmien vähenemisen lisäksi olettaa saavutettavan laatuparannusta joko suoraan tai ainakin sen mahdollisuuden kautta, että mekaanisen massan hienoutta 25 voidaan lisätä ja huonompi vedenpoisto voidaan kompensoida entsyymikäsittelyn avulla.Thus, there are no barriers to the use of enzyme-treated pulp in uncoated grades as well, but on the contrary, even in addition to reducing resin problems, quality improvement can be expected either directly or at least through the possibility of increasing the fineness of mechanical pulp and compensating for poorer dewatering.

Esimerkki 4.Example 4.

Saatujen tulosten varmentamiseksi päätettiin tehdä kokeet sekä valkaisemattomalla TMP:llä että ditioniit-30 tivalkaistulla TMP:llä ja mitata pihkan (sameus) lisäksi vaikutus myös vedenpoistoon (freeness) ja vedenpidätysky-kyyn (WRV) ja arkkiominaisuuksiin. Tällä kertaa arkit valmistettiin käyttäen ns. kiertovesiarkkimuottia. Entsyymi-käsittelyolosuhteet ja saadut tulokset ilmenevät taulukos-35 ta 3. Kuten havaitaan, toimii entsyymikäsittely pihkan 11 93230 (sameus) suhteen myös näillä massoilla. Lisäksi havaitaan seuraavat positiiviset seikat: - Vedenpoisto-ominaisuudet paranevat (freeness nousee ja WRV laskee) 5 - Optiset ominaisuudet paranevat (valonsirontaker- roin ja vaaleus nousevat) - Painatusominaisuudet paranevat (karheus pienenee ja kokoonpuristuvuus lisääntyy eli tiheys kalanteroinnin jälkeen nousee).To verify the results obtained, it was decided to perform experiments with both unbleached TMP and dithionite-30 bleached TMP and to measure not only the resin but also the effect on freeness and water retention (WRV) and sheet properties. This time the sheets were made using the so-called kiertovesiarkkimuottia. The enzyme treatment conditions and the results obtained are shown in Table 3. As can be seen, the enzyme treatment with respect to resin 11 93230 (turbidity) also works with these pulps. In addition, the following positive aspects are observed: - Dewatering properties improve (freeness increases and WRV decreases) 5 - Optical properties improve (light scattering coefficient and brightness increase) - Printing properties improve (roughness decreases and compressibility increases, i.e. density increases after calendering).

10 Esimerkki 5.10 Example 5.

Havaittaessa, että entsyymikäsittelyllä on positiivinen vaikutus mekaanisen massan vaaleuteen, päätettiin tarkistaa, miten on asian laita, jos entsyymikäsittely tehdään ennen valkaisua. Tätä varten esimerkin 1 mukaiset 15 massat (vertailumassa ja entsyymikäsitelty massa) peroksi-divalkaistiin eri peroksidimäärillä käyttäen normaaleita peroksidivalkaisuolosuhteita (sakeus 16 %, lämpötila 60°C, reaktioaika 90 min, DTPA 0,2 %, MgS04.7H20 0,5 % ja Na-silikaatti 5 % massasta). Valkaisun jälkeen massoista mi-20 tattiin vaaleus sekä heti että vanhentamisen jälkeen. Tulokset on esitetty kuvassa 1. Havaitaan, että vaaleus on parantunut ja parannus näkyy myös vanhentamisen jälkeen. Täten voidaan todeta, että entsyymikäsittelyllä on positiivinen vaikutus myös mekaanisen massan valkaistavuuteen. 25 Esimerkki 6.When it was found that the enzyme treatment has a positive effect on the brightness of the mechanical pulp, it was decided to check what is the case if the enzyme treatment is carried out before bleaching. To this end, the pulps of Example 1 (reference pulp and enzyme-treated pulp) were peroxide bleached with different amounts of peroxide using standard peroxide bleaching conditions (consistency 16%, temperature 60 ° C, reaction time 90 min, DTPA 0.2%, MgSO 4 .7H 2 O 0.5% and Na silicate 5% by weight). After bleaching, the pulps were brightened both immediately and after aging. The results are shown in Figure 1. It is observed that the brightness has improved and the improvement is also visible after aging. Thus, it can be stated that the enzyme treatment also has a positive effect on the bleachability of the mechanical pulp. 25 Example 6.

Tehdaskoeajossa havaittu entsyymin positiivinen vaikutus konventionaalisen retentioaineen toimintaan päätettiin tarkistaa laboratoriokokeella. Mekaanisen massan välisäiliöstä otettua valkaisematonta TMP:tä käsiteltiin 30 Liftase A40:llä seuraavissa olosuhteissa: - pH 5,0It was decided to verify the positive effect of the enzyme on the function of the conventional retention agent observed in a factory test run by a laboratory experiment. Unbleached TMP taken from the mechanical pulp intermediate tank was treated with 30 Liftase A40 under the following conditions: pH 5.0

- lämpötila 50 °C- temperature 50 ° C

- reaktioaika 1 tunti - massan sakeus 3,7 % 35 - entsyymiannostus 0, 1, 2 ja 4 1/t TMP.- reaction time 1 hour - mass consistency 3.7% 35 - enzyme dosage 0, 1, 2 and 4 1 / t TMP.

95230 1295230 12

Vastaavat entsyymiannostukset ilmaistuna sellulaa-si/hemisellulaasiaktiivisuuksina kg:aa massan kuiva-ainetta kohti olivat seuraavat: 5 1 1/t 2 1/t 4 1/t CMCaasi-akt. 2 500 U/kg 5 000 U/kg 10 000 U/kg FPU-akt. 110 U/kg 220 U/kg 440 U/kgThe corresponding enzyme doses, expressed as cellulase / hemicellulase activities per kg dry matter of the pulp, were as follows: 5 1 1 / h 2 1 / h 4 1 / h CMCase act. 2,500 U / kg 5,000 U / kg 10,000 U / kg FPU act. 110 U / kg 220 U / kg 440 U / kg

Ksylanaasiakt. 500 U/kg 1 000 U/kg 2 000 U/kg 10Ksylanaasiakt. 500 U / kg 1,000 U / kg 2,000 U / kg 10

Entsyymikäsittelyn jälkeen TMP seostettiin kemiallisen massan ja kaoliinin kanssa seuraavissa suhteissa: - TMP 42 % 15 - kemiallinen massa 24 % - kaoliini 33 %.After enzyme treatment, TMP was blended with chemical pulp and kaolin in the following proportions: TMP 42% 15 - chemical pulp 24% - kaolin 33%.

Massaseos laimennettiin konsentraatioon n. 10 g/1. Massaseoksesta määritettiin kuiva-ainepitoisuus ja hieno-ainepitoisuus sekä kokonais-, hienoaine- ja tuhkaretentio 20 Dynamic Drainage Jar -laitteella metodin TAPPI T261 pm-80 mukaan. Retentiomittaus suoritettiin massaseoksesta sellaisenaan ja retentioaineen lisäyksen jälkeen.The pulp mixture was diluted to a concentration of about 10 g / l. The dry matter content and fines content as well as the total, fines and ash retention of the pulp mixture were determined with a Dynamic Drainage Jar according to the method TAPPI T261 pm-80. The retention measurement was performed on the pulp mixture as such and after the addition of the retention aid.

Saadut tulokset on koottu taulukkoon 4. Havaitaan, että entsyymikäsittely todella parantaa retentiota eli 25 käytännössä konventionaalisen retentioaineen toiminta tehostuu ja pyrittäessä vakioretentioon on mahdollista vähentää konventionaalisen retentioaineen määrää.The results obtained are summarized in Table 4. It is found that the enzyme treatment actually improves the retention, i.e. in practice the operation of the conventional retention aid is enhanced and in the pursuit of a constant retention it is possible to reduce the amount of the conventional retention aid.

n i3 93230 m o' >—I ίο vo in vo h oo >on -oo in in m o* O C" vvo - voo Ti v o vo 'VO on i3 93230 m o '> —I ίο vo in vo h oo> on -oo in in m o * O C "vvo - voo Ti v o vo' VO o

Ti O* HCOCOOSCOHOOfvCS H VO 03 00 03 p \Ti O * HCOCOOSCOHOOfvCS H VO 03 00 03 p \

HB

CO H iH O- CO O Ον VO O' O' -rl ^ V O' in<HVDCO H iH O- CO O Ον VO O 'O' -rl ^ V O 'in <HVD

O VO OvOvCOvvTji^* O VO v O O'O VO OvOvCOvvTji ^ * O VO v O O '

Ti 03 VO 1—IC0f0O3C0i—ITiO.03 H VO 03 00 HTi 03 VO 1 — IC0f0O3C0i — ITiO.03 H VO 03 00 H

< dl<dl

COC/O

(0 «H CO 03 0-03 Ti Ti 4-> O- 03 O' vCTi Ti v O Cv 00(0 «H CO 03 0-03 Ti Ti 4-> O- 03 O 'vCTi Ti v O Cv 00

H O' O O- vOO v vC-vt* v O Ti vOO OH O 'O O- vOO v vC-vt * v O Ti vOO O

H H tn rHOOC0 03 03rHTitv.co t—I VO 03 vO 03 P1 00 00 O- Ti 00 03 03 ts in t>- vov in -en vo o oo 03 o O' V O' v -H Ti v O CO vO O' O in iHCOCocscNrHinc^co hvonoh c 0)HH tn rHOOC0 03 03rHTitv.co t — I VO 03 vO 03 P1 00 00 O- Tue 00 03 03 ts in t> - vov in -en vo o oo 03 o O 'VO' v -H Ti v O CO vO O 'O in iHCOCocscNrHinc ^ co hvonoh c 0)

id (Did (D

H XH X

C -P Ή (DC sd C (nC -P Ή (DC sd C (n

<D H *1-) -H E<D H * 1-) -H E

JO O E \ H S-ι C SD1JO O E \ H S-ι C SD1

.10 (D -H H.10 (D -H H

Cu -O -P tn C E v CO -- C tn_* fi oCu -O -P tn C E v CO - C tn_ * fi o

U +3 C (0 y CT -H CO -HU +3 C (0 y CT -H CO -H

CD >iH H o >i HCD> iH H o> i H

03 CD HIO tn ε" E μ >,ft03 CD HIO tn ε "E μ>, ft

in -P <D AC tn \ ε 0) > Pin -P <D AC tn \ ε 0)> P

.C 4-> -r <n O ' -P (D o.C 4-> -r <n O '-P (D o

v3 -PC N E O v C C CO COv3 -PC N E O v C C CO CO., LTD

Q)W -HO) E (OHCOlO -H Λ *0 wc 2 o. \ h p h _idio OH id C EDI^IWOM IDE g &Q) W -HO) E (OHCOlO -H Λ * 0 wc 2 o. \ H p h _idio OH id C EDI ^ IWOM IDE g &

HO AC CD n \ p CD Ai \ ™ 3-:(dCHO AC CD n \ p CD Ai \ ™ 3 - :( dC

x:>i h\e * e h v p \ 2 e h >1 I H o JS E -P \H2 U) C0 Q) O -P Ai \ ' C -Πx:> i h \ e * e h v p \ 2 e h> 1 I H o JS E -P \ H2 U) C0 Q) O -P Ai \ 'C -Π

O 0) ° >1H OVn CD Ai 3 Ai H H DVnSldHO 0) °> 1H OVn CD Ai 3 Ai H H DVnSldH

co -p h >ix ex- Q)3id-i-> Ai o e co e -oco -p h> ix ex- Q) 3id-i-> Ai o e co e -o

HO WP v\<DH Ό W -P a PO -M1.HHO WP v \ <DH Ό W -P a PO -M1.H

<#> H Ti .. Hid (dOOW C H C P (doi (d Ö>0< H P<#> H Ti .. Hid (dOOW C H C P (doi (d Ö> 0 <H P

. W ID# CO MJCCJC#-H 000 0 W Ai 10) 03 O Sd ·· ϋ Q)H WHO) 3 Ai P W H X tl) -C Dl. W ID # CO MJCCJC # -H 000 0 W Ai 10) 03 O Sd ·· ϋ Q) H WHO) 3 Ai P W H X tl) -C Dl

O Ai (d H03 U (d »NO vöJOHJS U tO - tl) (D GO Ai (d H03 U (d »NO vÖJOHJS U tO - tl) (D G

0 H H H ID tl) 0 EWWCSdH3Wld 003 E W 3 W O0 H H H ID tl) 0 EWWCSdH3Wld 003 E W 3 W O

X EH O·· tl) H 0>iHHE(dÄCC -P — O SHIP IX EH O ·· tl) H 0> iHHE (dÄCC -P - O SHIP I

X ·· >i -P O H W d)(d H CD sd O >i Ai 00 (d H 0) JS Ό J3 3 id SO -·Ρ 3 CP Hjsa-PCJSXHH P hxjpcx! H [0 10 aiOiC 0) 0)0 Q)H(D0)0)3 I (did O CD H (0 0) oX ··> i -POHW d) (d H CD sd O> i Ai 00 (d H 0) JS Ό J3 3 id SO - · Ρ 3 CP Hjsa-PCJSXHH P hxjpcx! H [0 10 aiOiC 0) 0) 0 Q) H (D0) 0) 3 I (did O CD H (0 0) o

3 W-PE to X 0)Λ C-PP>>aO>> Λ C -P Ai m U3 W-PE to X 0) Λ C-PP >> aO >> Λ C -P Ai m U

id tdCsdKCDid pid (did tdCsdKCDid pid (d

Eh 2 ω J o-Oi CO h J .......il 1-3 .....Eh 2 ω J o-Oi CO h J ....... il 1-3 .....

,, 93230 14 in να ΝΟΌΐ r-'tn'tf,, 93230 14 in να ΝΟΌΐ r-'tn'tf

O *0 'CTi CT> ι—I *CO v *vOO * 0 'CTi CT> ι — I * CO v * vO

<ocs'i-HincTiv*or)vvocs''n* ^ (NC^VOrHVOOOvOCNCOCMCTivOvO.-l ex .<ocs'i-HincTiv * or) vvocs''n * ^ (NC ^ VOrHVOOOvOCNCOCMCTivOvO.-l ex.

g Hg H

^ <0 3 > m in ^Hin n to o 4j -h r··* o *m *cocjw *oo γη * ^ (J) 4-* CU * VO CO H li") H k v m * 04 v^ <0 3> m in ^ Hin n to o 4j -h r ·· * o * m * cocjw * oo γη * ^ (J) 4- * CU * VO CO H li ") H k v m * 04 v

•H 4-> 2 OHinHlD^lDNCnNHlOlOH• H 4-> 2 OHinHlD ^ 1DNCnNHlOlOH

(0 •’j E-< X mj _ i—I C 3(0 • 'j E- <X mj _ i — I C 3

(0 O -M(0 O -M

> -H CO inrHCNOiCO in o N> -H CO inrHCNOiCO in o N

-H 4-> -H o ^CO -OiCMn vOCO v ^lO-H 4-> -H o ^ CO -OiCMn vOCO v ^ 10

+j -H (0 ιΗ^Γ-Ιίησι v * O Oo·^ * >1 jj Q X ΟΝίηπίΟΓΟίΟΝ'ίηΗΐοΐΟΗ+ j -H (0 ιΗ ^ Γ-Ιίησι v * O Oo · ^ *> 1 jj Q X ΟΝίηπίΟΓΟίΟΝ'ίηΗΐοΐΟΗ

m 'Hm 'H

s t +i os t + i o

H -H O (N C4 OI O' (N in COH -H O (N C4 OI O '(N in CO

CO «|J O r C71 ^ H H H * [ v * (-HCO <| J O r C71 ^ H H H * [v * (-H

»o -h ex >omomri > ^ >σ^ίη > X »e 2 (NcoiD^HiOTjiNCScocNcomincs»O -h ex> omomri> ^> σ ^ ίη> X» e 2 (NcoiD ^ HiOTjiNCScocNcomincs

•H e. EH• H e. EH

1 o e >1 v o com 4-> m m co o co o* hhid1 o e> 1 v o com 4-> m m co o co o * hhid

4-> (0 O O v <N] * O 04 (N v τ* V v rH4-> (0 O O v <N] * O 04 (N v τ * V v rH

C (0 E -cd o ri in o v *00 *<n co *C (0 E -cd o ri in o v * 00 * <n co *

(1) Ό (1) OHlOHlD^MNCOCSmmintN(1) Ό (1) OHlOHlD ^ MNCOCSmmintN

COC/O

C “ -HC “-H

” rT 10 P-c » · ne rHcomrH vo en σι 2 £ <#> h m vo * t> -h t'* *co * * m”RT 10 P-c» · ne rHcomrH vo en σι 2 £ <#> h m vo * t> -h t '* * co * * m

Eh t-1 ίο o ό h in σι * *σ> *cocn<nEh t-1 ίο o ό h in σι * * σ> * cocn <n

£ 00 > OCNmrHvOCOC'CNCOCSCTivOvOCS£ 00> OCNmrHvOCOC'CNCOCSCTivOvOCS

3 £ CO3 £ CO

« Is s s* ne » co«Is s s * ne» co

<0 S ' H<0 S 'H

> 5ΐ ε p g ^ o •p ? o 3 W S ^ O)> 5ΐ ε p g ^ o • p? o 3 W S ^ O)

C *-H CO m CTC * -H CO m CT

O ^ (0 SV>O ^ (0 SV>

H O en - e EH O en - e E

+J K -H -? H+ J K -H -? B

mj CU ·Ρ fT)T) H Emj CU · Ρ fT) T) H E

X> X +> -TE -H CX> X +> -TE -H C

** (0 \ no (0 X * *H** (0 \ no (0 X * * H

<0 -P <D H ECU ICO<0 -P <D H ECU ICO

·*-> cd p z ne >ι ·η p· * -> cd p z ne> ι · η p

0) * E 0) O P0) * E 0) O P

C 4-> * CO n » O) H PO) 2 co 3 E * ·η ^ p p ne E 3 o -P \-HCOE30d)0 oco co cjxcomz oioä-h p o m o e ne φ m to 4-i • -P H m CD 'XOflH * 4-1 aC 4-> * CO n »O) H PO) 2 co 3 E * · η ^ pp ne E 3 o -P \ -HCOE30d) 0 oco co cjxcomz oioä-hpomoe ne φ m to 4-i • -PH m CD 'XOflH * 4-1 a

CO (0 O C Eh O tJ)T3 C CO «1# e UCO (0 O C Eh O tJ) T3 C CO «1 # e U

ε >1(0 io2 e ne e -h ne <*> 3 ooε> 1 (0 io2 e ne e -h ne <*> 3 oo

O <l)r—II—I -H P -rl 3 Jl 3 ' P COO <l) r — II — I -H P -rl 3 Jl 3 'P CO

X CO a) -H E * i—I (0 » >i CO Ό * CO CO Ή 43X CO a) -H E * i — I (0 »> i CO Ό * CO CO Ή 43

X -H 4->4-> >iC0EeV>CUC0C0-PCa0-H3C0(OX -H 4-> 4->> iC0EeV> CUC0C0-PCa0-H3C0 (O

3 (0 4-> O >i 3 O>i-H(0-HEOQ)CC3 (0 4-> O> i 3 O> i-H (0-HEOQ) CC

h ne -h a co oi - «ή φϊοη: o >xh o oh ne -h a co oi - «ή φϊοη: o> xh o o

3 H COE 4J EX>H£ a£4J C O (0 H H3 H COE 4J EX> H £ a £ 4J C O (0 H H

(0 (0 »οκά C(0waai-H«D3(i)<u3(0(0(a eh > be h wcou22Btt:cu>>K>>> 15 93230 n σι m I *0 (N in o v co in oo v o(0 (0 »οκά C (0waai-H« D3 (i) <u3 (0 (0 (a eh> be h wcou22Btt: cu >> K >>> 15 93230 n σι m I * 0 (N in ov co in oo vo

•H VO ID CN <N M M• H VO ID CN <N M M

(0(0

XX

(0 > in (N m -H *lD ^ ΙΟ Ο σι 4-> in co v vfsj k 4-> m m n n h n(0> in (N m -H * lD ^ ΙΟ Ο σι 4-> in co v vfsj k 4-> m m n n h n

•H•B

HB

C (¾C (¾

Ο EΟ E

iH Eh CO CO CO in 4-> vCN X* C" O - •h 3 in c- < -1—I oiH Eh CO CO CO in 4-> vCN X * C "O - • h 3 in c- <-1 — I o

D 4-> m in N ΓΊ H HD 4-> m in N ΓΊ H H

in cn cn oo .in co in o -in cn cn oo .in co in o -

cu in Cv s .NOcu in Cv s .NO

Σ ID ΙΟ (Ί N H HΣ ID ΙΟ (Ί N H H

Eh c 0 4-) o cn o m to - co Nino .Eh c 0 4-) o cn o m to - co Nino.

E in oo v -(NOE in oo v - (NO

0) ID ID N CS H H0) ID ID N CS H H

CO •H (0 X in x# oo co I—I ^ in ιοιηοCO • H (0 X in x # oo co I — I ^ in ιοιηο

(0 in C'·'* *· *- rH(0 in C '·' * * · * - rH

> VO^O (N N H H> VO ^ O (N N H H

• · Έ \ c• · Έ \ c

2 -H2 -H

J* EJ * E

O HO H

O EO E

CNCN

VCNVCN

X C EX C E

CN 4-) D)CN 4-) D)

— CO- CO

Ό -Ό -

C C UC C U

(0 -H d) <D(0 -H d) <D

0) H ffl Cl0) H ffl Cl

X -HOCX -HOC

r—I rl P ·0 xo o a co T-> (N 5 p (0 >1 v E α μ >i or — I rl P · 0 xo o a co T-> (N 5 p (0> 1 v E α μ> i o

c \ -H > -Hc \ -H> -H

-H ÖVg r-* r—l *H d) 4-) C E CO >1 > CO a C -H i-l-H ÖVg r- * r — l * H d) 4-) C E CO> 1> CO a C -H i-l

•H 0 3)¾ I I )0 O• H 0 3) ¾ I I) 0 O

o c λ; a co M -H V Χ0Λ Q) (0 - CO i—I (0 4-) a CO 3o c λ; a co M -H V Χ0Λ Q) (0 - CO i — I (0 4-) a CO 3

C O >iQ) C CC O> iQ) C C

(0 -Η 0) Ä 3 >i I—I I—( £ (-1 E -1-)(0 -Η 0) Ä 3> i I — I I— (£ (-1 E -1-)

3 d) -H <0 Η H3 d) -H <0 Η H

X 2 Eh fcS MOX 2 Eh fcS MO

16 93230 dp tv Q) v C 016 93230 dp tv Q) v C 0

CO Ή -HCO Ή -H

(0 P(0 P

W <1)CW <1) C

3 P 0) CTv OH t> LT) tv (D >|P O' '' ''CO' x 30 φ 'in ^ o o cn 'tv3 P 0) CTv OH t> LT) tv (D> | P O '' '' 'CO' x 30 φ 'in ^ o o cn' tv

(0 E"~I O ID rH H (N H H CO rH(0 E "~ I O ID rH H (N H H CO rH

CQCQ

£ 1-(£ 1- (

(0 <D(0 <D

X COX CO

•Η ·γΗ ·Η• Η · γΗ · Η

(0 (D +J(0 (D + J

0 O C0 O C

•H CQJinvDCNCOOOO-^O• H CQJinvDCNCOOOO- ^ O

P Φ H-> ''''''''P Φ H-> '' '' '' ''

X -HIDCOtvOr-l-iliCOinOX -HIDCOtvOr-1-iliCOinO

(0 Kk^^inin^f^itfu·) 0) o' o O dp in(0 Kk ^^ inin ^ f ^ itfu ·) 0) o 'o O dp in

O IO I

to -H moto -H mo

>H -P -H -H> H -P -H -H

-H C <0P-H C <0P

P <D C CP <D C C

O P 00) COO COO Oi N OCTi CU C J* p '' '' '' ''O P 00) COO COO Oi N OCTi CU C J * p '' '' '' ''

ε 0) OOH^vOtvCOf'-^vDε 0) OOH ^ vOtvCOf '- ^ vD

• 30 02 X k ιοιο ιοιο oio Oio• 30 02 X k ιοιο ιοιο oio Oio

C HC H

0 0 •HO —·0 0 • HO - ·

P rHP rH

C m 0) 0) PS· c φ a α -π tH Σ (0 (0 ·· tH o m p -η λ; 3 0) p p P Q) \ c p 3 P H 0) \ λ: £ p cn •H 3 ^ 0) (0m 02 i+i+i+iH- m >Oi inC m 0) 0) PS · c φ a α -π tH Σ (0 (0 ·· tH omp -η λ; 3 0) pp PQ) \ cp 3 PH 0) \ λ: £ p cn • H 3 ^ 0) (0m 02 i + i + i + iH- m> Oi in

rH rHrH rH

c o o >i >i Ήc o o> i> i Ή

rH H m rHrH H m rH

<D <D 3 (N<D <D 3 (N

P P PP P P

ppm x •Η -H 0 • m m c o h ^ 30 30 c ^ o x x (0 < appm x • Η -H 0 • m m c o h ^ 30 30 c ^ o x x (0 <a

0 Ή -Η Ή O0 Ή -Η Ή O

λ; ε ε ε o) a c χ >ί >ι >ι ms c 3 >Η >1 >1 (0 E-· 0) h m m m ρ u< 3 p P P MH pλ; ε ε ε o) a c χ> ί> ι> ι ms c 3> Η> 1> 1 (0 E- · 0) h m m m ρ u <3 p P P MH p

(0 C C C -H "V(0 C C C -H "V

EH U td id Η II H H (S CJ rHEH U td id Η II H H (S CJ rH

Claims (12)

9323093230 1. Menetelmä mekaanisen massan ja/tai mekaanista massaa sisältävän paperimassan pihkavaikeuksien vähentä-5 miseksi, tunnettu siitä, että mekaanista massaa, mekaanista massaa sisältävää paperimassaa ja/tai kierto-vettä käsitellään entsyymivalmisteella, joka sisältää sel-lulaasi/hemisellulaasi- entsyymiaktiivisuutta, pihkan saostamiseksi kuitujen pinnalle.A method for reducing the resin difficulties of mechanical pulp and / or pulp containing mechanical pulp, characterized in that the mechanical pulp, pulp containing mechanical pulp and / or circulating water are treated with an enzyme preparation containing cellulase / hemicellulase enzyme activity, on the surface of the fibers. 2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että massa on hioketta, hierrettä, painehioketta, termomekaanista massaa tai kemitermomekaa-nista massaa.Method according to Claim 1, characterized in that the pulp is a groundwood, a milling powder, a pressed groundwood, a thermomechanical pulp or a chemithermomechanical pulp. 3. Patenttivaatimuksen 1 tai 2 mukainen menetelmä, 15 tunnettu siitä, että massa on valkaisematonta massaa.Method according to Claim 1 or 2, characterized in that the pulp is unbleached pulp. 4. Patenttivaatimuksen 1 tai 2 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että massa on valkaistua massaa.Process according to Claim 1 or 2, characterized in that the pulp is a bleached pulp. 5. Patenttivaatimuksen 4 mukainen menetelmä, 20 tunnettu siitä, että entsyymikäsittely suoritetaan ennen massan valkaisua.Process according to Claim 4, characterized in that the enzyme treatment is carried out before the pulp is bleached. 6. Patenttivaatimuksen 4 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymikäsittely suoritetaan massan valkaisun jälkeen.Process according to Claim 4, characterized in that the enzyme treatment is carried out after bleaching of the pulp. 7. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymivalmis-tetta lisätään määränä, joka vastaa 1-20 000 yksikköä sellulolyyttistä aktiivisuutta suodatinpaperiaktiivisuute-na ilmaistuna, 10 - 500 000 yksikköä sellulolyyttistä ak-30 tiivisuutta CMCaasi-aktiivisuutena ilmaistuna ja 0 - 2 000 000 yksikköä hemisellulolyyttistä aktiivisuutta ksy-lanaasiaktiivisuutena ilmaistuna, kg:aa kohti massan kuiva-ainetta.Process according to one of the preceding claims, characterized in that the enzyme preparation is added in an amount corresponding to 1 to 20,000 units of cellulolytic activity, expressed as filter paper activity, 10 to 500,000 units of cellulolytic activity, expressed as CMCase activity, and 0 to 2 000,000 units of hemicellulolytic activity, expressed as xylanase activity, per kg of pulp dry matter. 8. Patenttivaatimuksen 7 mukainen menetelmä, 35 tunnettu siitä, että entsyymivalmistetta lisätään 93230 määränä, joka vastaa noin 20 - 600 yksikköä sellulolyyt-tistä aktiivisuutta suodatinpaperiaktiivisuutena ilmaistuna, noin 500 - 10 000 yksikköä sellolyyttistä aktiivisuutta CMCaasi-aktiivisuutena ilmaistuna ja noin 500 - 100 000 5 yksikköä hemisellulolyyttistä aktiivisuutta ksylanaasiak-tiivisuutena ilmaistuna.The method of claim 7, characterized in that the enzyme preparation is added in an amount corresponding to about 20 to 600 units of cellulolytic activity expressed as filter paper activity, about 500 to 10,000 units of cellolytic activity expressed as CMCase activity, and about 500 to 100,000 units. units of hemicellulolytic activity expressed as xylanase activity. 9. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymikäsittely suoritetaan pH-alueella noin 2-10.Process according to one of the preceding claims, characterized in that the enzyme treatment is carried out in the pH range from about 2 to 10. 10. Patenttivaatimuksen 9 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymikäsittely suoritetaan pH-alueeella noin 4-8.Process according to Claim 9, characterized in that the enzyme treatment is carried out in a pH range of about 4 to 8. 11. Jonkin edellisen patenttivaatimuksen mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymikäsittely 15 suoritetaan lämpötilassa noin 10 - 90 °C.Process according to one of the preceding claims, characterized in that the enzyme treatment 15 is carried out at a temperature of about 10 to 90 ° C. 12. Patenttivaatimuksen 11 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että entsyymikäsittely suoritetaan lämpötilassa noin 25 - 70 °C. 93230Process according to Claim 11, characterized in that the enzyme treatment is carried out at a temperature of about 25 to 70 ° C. 93230