DE69710087T2 - Verwendung von modifizierter stärke aus mittel zur bildung eines thermoreversiblen gels - Google Patents
Verwendung von modifizierter stärke aus mittel zur bildung eines thermoreversiblen gelsInfo
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Description
- Die Erfindung betrifft die Verwendung einer auf eine spezifische Weise modifizierten Stärke als ein Mittel zur Bildung eines thermoreversiblen Gels.
- Es ist bekannt, dass Stärke auf viele verschiedene Arten und Weisen modifiziert werden kann. Abhängig von der durchgeführten Modifizierung werden Stärkeprodukte erhalten, die für unterschiedliche Verwendungsfälle geeignet sind. Viele der bekannten Stärkemodifikationen führen zu relativ viskosen Lösungen, mit denen deshalb schwierig umzugehen ist. In anderen Fällen kann eine niedrige Viskosität erhalten werden, wobei aber dann das Molekulargewicht deutlich gesenkt worden ist, sodass viele typische Stärkeeigenschaften verlorengehen.
- Ein weiteres Problem bei Erzeugnissen aus gelatinierter Stärke ist die Retrogradation, wobei gelöste Amylosemoleküle allmählich und irreversibel unlöslich werden. Eine nicht retrogradierbare Stärkelösung kann durch Verwendung von Stärken erhalten werden, in denen keine Amylose vorhanden ist. Dazu können Amylopektin und Amylose aus einer beliebigen Stärke abgetrennt werden, wobei diese Vorgänge jedoch arbeitsaufwändig sind. Amylosefreie Stärken können auch aus speziellen Feldfrüchten gewonnen werden, in denen keine Amylose gebildet wird. Diese Feldfrüchte müssen dann zu diesem Zweck angebaut werden. Nicht retrogradierbare Stärken können auch durch chemische Derivatbildung erhalten werden, wobei dies die Einführung fremder Gruppen verursacht, welche die Stärkeeigenschaften beeinflussen. Schließlich kann die Retrogradation auch verhindert werden, indem das Dextroseäquivalent (DE) der Stärkelösung durch enzymatische Hydrolyse erhöht wird, wobei dann jedoch sich der polymere Charakter der Stärke verschlechtert und mitunter völlig verloren geht.
- Es ist weiterhin bekannt, dass spezifische Stärkederivate in der Lage sind, Stärkegele zu bilden, die verschiedene Verwendungsmöglichkeiten bieten, doch bisher können Stärkegele nur bei eher hohen Konzentrationen von mindestens 10% erhalten werden, wie es aus Carbohydrate Polymers, 231 (1992) 243-248, bekannt ist.
- Im US-Patent 4 971 723 ist eine teilweise entzweigte Stärke offenbart, die durch enzymatische Hydrolyse der α-1,6-D-glucosidischen Bindungen der Stärke hergestellt wird, und Amylopektin, teilweise entzweigtes Amylopektin und bis zu 80 Gew.-% kurzkettige Amylose enthält. Dabei wird die enzymatische Hydrolyse unter Verwendung einer Endo-α-1,6-D-Glucanohydrolase durchgeführt. Unter anderem kann die offenbarte Stärke zur Bildung eines thermoreversiblen Gels verwendet werden.
- Im US-Patent 3 962 465 ist ein Lebensmittelzusatzstoff wie ein Verdickungsmittel in Form eines Gels oder getrockneten Hydrolysats offenbart. Die Herstellung dieses Lebensmittelzusatzstoffs umfasst eine Stärkehydrolyse mit einer bakteriellen α-Amylase.
- Es ist jetzt festgestellt worden, dass eine auf eine bestimmte Weise modifizierte Stärke zur Bildung eines thermoreversiblen Gels hervorragend geeignet ist.
- Weiterhin ist festgestellt worden, dass eine so modifizierte Stärke bereits bei niedriger Konzentration in der Lage ist, ein thermoreversibles Gel zu bilden.
- Die erfindungsgemäß zu verwendende modifizierte Stärke ist auch durch eine niedrige Viskosität in wässriger Lösung gekennzeichnet, sodass das Erzeugnis leicht zu handhaben und zu verarbeiten und deshalb eine solche wässrige Lösung für viele Verwendungsfälle geeignet ist.
- Dabei ist sehr bemerkenswert, dass die erfindungsgemäß zu verwendende modifizierte Stärke mit dem Ausgangsstoff hinsichtlich des mittleren Molekulargewichts, des Reduzierungsvermögens (DE) und des Anteils der Verzweigungen im Wesentlichen identisch ist. Somit werden die Polymereigenschaften beibehalten, während es außerdem keine Erhöhung der gegenüber Oxidation empfindlichen Stellen gibt (DE bleibt praktisch unverändert).
- Gemäß den zuvor beschriebenen Aufgaben ist die Erfindung dadurch gekennzeichnet, dass eine modifizierte Stärke erhältlich ist durch Behandlung einer Amylose enthaltenen Stärke in wässrigem Medium mit einem Enzym aus der Gruppe der α-1,4-α-1,4-Glucosyltransferasen (EC 2.4.1.25) oder einem Enzym, dessen Aktivität derjenigen der Enzyme aus der zuvor genannten Gruppe entspricht - wobei all diese Enzyme zusammengefasst weiter unten als Glucosyltransferase bezeichnet werden - das als Mittel zur Bildung eines thermoreversiblen Gels verwendet wird. Die typische und relevante Aktivität von Glucosyltransferasen ist diejenige, die sie in die Lage versetzt, eine α-1,4-Bindung zwischen zwei Glucoseeinheiten zu spalten, wobei anschließend eine neue α-1,4-Bindung entsteht.
- Die Erfindung ist weiterhin gekennzeichnet durch die Verwendung der wie zuvor definierten modifizierten Stärke in Form einer wässrigen Lösung, die, wie bereits erwähnt, eine relativ niedrige Viskosität besitzt.
- Hierin umfasst die Bezeichnung "Stärke" sowohl native Stärke als auch unsubstituierte Stärkederivate. Unter Letzterem sind Stärken zu verstehen, die durch teilweisen Abbau nativer Stärke durch saure und/oder enzymatische Hydrolyse erhalten werden, wobei ein DE von nicht mehr als 5 erhalten wird, da sonst der polymere Charakter der Stärke verloren ginge. Die für eine Umwandlung mit Glucosyltransferase verwendete Stärke muss, wie weiter oben festgestellt, Amylose, vorzugsweise mit einem Anteil von mindestens 5 Gew.-%, enthalten. Außerdem muss die Ausgangsstärke auch Amylopektin enthalten, das jedoch immer natürlicherweise in der Stärke vorhanden ist. Amylose und Amylopektin enthaltende native Stärken wie Kartoffel-, Mais-, Weizen-, Reis- und Maniokstärke sowie unsubstituierte Derivate davon können deshalb als Ausgangsstärke eingesetzt werden.
- Die zu verwendenden Glucosyltransferasen können aus unterschiedlichen Organismen erhalten werden. Aus der Literatur ist bekannt, dass diese Enzyme in Vertretern von Eukarya und Bacteria vorkommen. Weiterhin ist bekannt, dass Glucosyltransferasen auch in Vertretern von Archaea vorhanden sind. Vorzugsweise wird eine Glucosyltransferase eingesetzt, die bis zu einer höheren Temperatur, beispielsweise einer Temperatur von etwa 70ºC, beständig ist. Beispiele dafür sind Glucosyltransferasen aus Thermus thexmophilus, Thermotoga maritima und aus wärmeliebenden Vertretern der Archaea. Aber auch nicht thermostabile Glucosyltransferasen, beispielsweise aus der Kartoffel oder Escherichia coli, D-Enzym bzw. Amylomaltase, sind bei der Durchführung der Erfindung nützlich. Erforderlichenfalls muss das Enzym von enzymatischen Komponenten gereinigt werden, die eine unerwünschte Beschädigung oder einen unerwünschten Abbau der Stärkemoleküle verursachen können. Somit muss das Enzym im Wesentlichen frei von kontaminierender α-Amylase-Aktivität sein. Dabei ist dem Fachmann die Durchführung eines solchen Reinigungsvorganges bekannt.
- Die enzymatische Umwandlung mit Glucosyltransferase kann sowohl mit gelatinierter Stärke als auch mit Stärke, die noch in Körnchenform vorliegt, jedoch dann im gequollenen Zustand, oder, anders ausgedrückt, die erst teilweise gelatiniert ist, durchgeführt werden. Im ersteren Fall kann die Glucosyltransferase der bereits gelatinierten Stärkelösung zugegeben werden, nachdem diese beispielsweise auf die gewünschte Reaktionstemperatur abgekühlt worden ist. In letzterem Fall kann die Glucosyltransferase der Stärkesuspension zu einem beliebigen gewünschten Zeitpunkt zugegeben werden.
- Die Reaktionsbedingungen zur Durchführung der enzymatischen Umwandlung sind von der eingesetzten Glucosyltransferase abhängig und können leicht vom Fachmann ermittelt werden. In der Praxis wird dies üblicherweise bei dem pH-Wert oder in dessen Nähe durchgeführt, bei welchem die optimale Aktivität des Enzyms liegt. Wird mehr Enzym eingesetzt, verläuft die Umwandlung schneller, wobei auch eine höhere Temperatur die betrachtete enzymatische Umwandlung begünstigt. Selbstverständlich muss, wenn die Temperatur ausgewählt wird, die Thermostabilität der Glucosyltransferase berücksichtigt werden. Wird ein eher thermostabiles Enzym eingesetzt, wird die enzymatische Umwandlung vorzugsweise bei einer Temperatur im Bereich von 60 bis 70ºC durchgeführt. Dabei kann der Fortschritt der Umwandlung durch die Senkung der Viskosität verfolgt werden. Nachdem die gewünschte Viskositätssenkung erreicht worden ist, kann die Umwandlung abgebrochen werden. Vorzugsweise wird jedoch die Umwandlung durchgeführt, bis die Viskosität nicht weiter sinkt.
- Nachdem die gewünschte enzymatische Umwandlung stattgefunden hat, kann, falls erwünscht, das Enzym durch Erhitzen des Reaktionsgemischs deaktiviert werden. Falls von einer Stärkesuspension ausgegangen worden ist, kann diese dann auch in eine Lösung umgewandelt werden. Falls gewünscht, kann das Enzym, das gegebenenfalls deaktiviert worden ist, auch vom Reaktionsgemisch durch dem Fachmann bekannte Verfahren wie eine Dialyse abgetrennt werden. Für bestimmte Verwendungsfälle ist das Vorhandensein von Glucosyltransferase nicht erlaubt. Falls gewünscht, kann die erhaltene Stärkelösung aufkonzentriert oder die trockene modifizierte Stärke als Pulver gewonnen werden.
- Auch können erforderlichenfalls Waschbehandlungen wie mit kaltem Wasser und mit Lösungen mit steigenden Ethanolkonzentrationen durchgeführt werden, wonach ein Trocknungsvorgang stattfinden kann.
- Eine wässrige Lösung einer mit Glucosyltransferase modifizierten Stärke hat die Eigenschaft, dass sie nach dem Abkühlen ein Gel bildet, das durch Temperaturerhöhung wieder in Lösung geht. Sie ist daher ein thermoreversibles Gel, und die Erfindung ist auf die Verwendung einer modifizierten Stärke gerichtet, die auf die beschriebene Weise als ein thermoreversibles Gel erhalten werden kann. Dieses thermoreversible Verhalten tritt bereits bei niedriger Konzentration von beispielsweise etwa 3 Gew.-% modifizierter Stärke auf, sodass, wenn das erfindungsgemäße thermoreversible Verhalten genutzt wird, bereits ein kleiner Anteil modifizierter Stärke genügt.
- Wie weiter oben kurz erwähnt, besitzt eine wässrige Lösung einer mit Glucosyltransferase modifizierten Stärke eine niedrige Viskosität. Tatsächlich hat eine wässrige Lösung von etwa 10 Gew.-% eine deutlich niedrigere Viskosität als eine 10 Gew.%ige Lösung einer nichtmodifizierten Stärke. Dadurch ist das Erzeugnis sehr leicht zu verarbeiten. Weiterhin bleiben das mittlere Molkekulargewicht, das Reduzierungsvermögen (DE) und der Anteil an Verzweigungen in Bezug auf den Ausgangsstoff praktisch unverändert. Daraus kann geschlossen werden, dass eine wechselseitige Umgruppierung zwischen den verschiedenen Typen von Stärkemolekülen stattgefunden hat, ohne dass die Anzahl an oxidationsempfindlichen Stellen oder von Teilen mit verringerter Aktivität zugenommen hätte. Schließlich wird damit ausgedrückt, dass wenig oder keine Retrogradation stattgefunden hat, sodass das betreffende Erzeugnis sehr stabil ist.
- Eine Stärke, die durch enzymatische Umwandlung auf die beschriebene Weise modifiziert worden ist, ist für viele Verwendungsfälle geeignet, in welchen die Eigenschaft zur Bildung eines thermoreversiblen Gels nützlich oder von Bedeutung sein kann, wie Lebensmittel, Kosmetika, Arzneimittel, Waschmittel, Klebstoffe und Bohrflüssigkeiten. Diese Verwendungsfälle sind dem Fachmann an sich bekannt, sodass es nicht nötig ist, sie näher zu erläutern. Für diese Verwendungsfälle sind die Stabilität der modifizierten Stärke und die Tatsache, dass die betreffende thermoreversible Aktivität bereits bei einer niedrigen Konzentration von beispielsweise nur etwa 3 Gew.-% erhalten werden kann, bedeutende Vorteile. Durch welchen Anteil eine optimale Aktivität in einem bestimmten Fall erhalten wird, kann vom Fachmann leicht durch Versuche ermittelt werden.
- Die Erfindung wird anschließend anhand der folgenden Beispiele näher erläutert.
- Die Aktivität der Glucosyltransferase wurde ermittelt, indem aus Maltrotiose bei 70ºC und einem pH-Wert von 6,5 in 50 mM Maleatpuffer die gebildete Glucosemenge gemessen wurde. Die Aktivität wurde in umol Glucose pro Minute und Milligramm Protein (Einheiten pro mg) angegeben.
- - Stufe 1. Das thermophile gram-negative Eubacterium Thermus thermophilus HB8 wurde in einem 40-1-Fermentor mit einem Nutzvolumen von 35 l kultiviert. Das Kulturmedium enthielt (pro Liter): 50 g Hefeextrakt, 50 g Casaminosäuren, 10 g Sucrose, 2, 5 g (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4;, 0,2 g MgCl&sub2;, 6,2 g K&sub2;HPO&sub4; und 2, 2 g NaH&sub2;PO&sub4;. Die Kultivierung wurde bei einer Temperatur von 70ºC und einem pH-Wert von 7,0 mit 2 M NaOH durchgeführt. Zur Verringerung des Schaums wurde ein schaumbremsendes Mittel zugegeben. Nach der Fermentation wurden die Zellen durch Querstromfiltration und Zentrifugieren gewonnen. Die Zellen wurden auf -20ºC eingefroren. Vor der Reinigung wurden 40 g Zellen (Nassgewicht) aufgetaut, und es wurde 1 mg DNase zugegeben. Dies wurde 14·20 s. Ultraschall mit einer 9- mm-Sonde und 18 Watt ausgesetzt. Zwischen den Zyklen befand sich ein Wartezeitraum von 40 s. Die Zellrückstände wurden durch Zentrifugieren (60 min. 30 000 · g) entfernt. Der Überstand wurde sorgfältig abgegossen. Die viskose Tablette wurde ebenfalls mit 50 mM Tris-HCl, pH 7,5, gewaschen und erneut zentrifugiert. Die zwei Überstände wurden vereinigt und als zellfreier Extrakt (140 ml) verwendet.
- - Stufe 2. Der zelifreie Extrakt wurde auf 10 Reagenzgläser verteilt und 5 min bei 90ºC inkubiert. Das ausgefällte Material wurde durch Zentrifugieren (15 min. 17 000 · g U/min) entfernt.
- - Stufe 3. Material aus Stufe 2 wurde auf 30% (Sättigung) (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4; (23,0 g) gebracht und 15 min bei 4ºC inkubiert. Das ausgefällte Material wurde durch Zentrifugieren (15 min. 17 000 · g) entfernt und der Überstand (150 ml) auf 60% (Sättigung) (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4; (27,2 g) gebracht. Nach 15 min Inkubation bei 4ºC wurde die erhaltene Tablette durch Zentrifugieren (15 min. 17 000 · g) in 25 ml 20 mM Tris-HCl, pH 7,5, gelöst und über Nacht gegen 1 l desselben Puffers dialysiert.
- - Stufe 4. Das dialysierte Material aus Stufe 3 (40 ml) wurde in zwei Portionen von 20 ml geteilt. Jede Portion wurde einzeln durch MonoQ (HR 10/10) (Pharmacia) Anionenaustauscherchromatographie aufgetrennt. Die ungebundenen Proteine wurden aus der Säule gewaschen bis A&sub2;&sub8;&sub0; des Elutionsmittels niedriger als 0,05 war. Gebundene Proteine wurden mit einem 240-ml-Gradienten von 0 bis 0,5 M NaCl in 20 mM Tris-HCl, pH 7,5 (4 ml/min. Fraktion: 4 ml), eluiert. Die Fraktionen der zwei Trennstufen, in denen die höchste Glucosyltransferaseaktivität vorhanden war, wurden vereinigt.
- - Stufe 5. Material aus Stufe 4 wurde über Nacht gegen 1 ml 20 mM Tris-HCl, pH 6,8, mit 0,25 M NaCl dialysiert. Das Material wurde an eine chelatbildende Superose HR (10/2) (Pharmacia), die entsprechend der Vorschrift des Herstellers mit Kupferionen gefüllt war, gebunden. Die ungebundenen Proteine wurden aus der Säule gewaschen bis A&sub2;&sub8;&sub0; niedriger als 0,05 war. Die gebundenen Proteine wurden mit einem 30-ml-Gradienten von 0 bis 3,0 M NH&sub4;Cl in 20 mM Tris-HCl, pH 6,8, 0,25 M NaCl (1 ml/min. Fraktion: 1 ml) eluiert. Die Fraktionen, in denen die höchste Glucosyltransferaseaktivität vorhanden war, wurden vereinigt.
- - Stufe 6. Material aus Stufe 5 wurde auf eine Superdex 200 HR (26/60) (Pharmacia) Gelfiltrationssäule gebracht und mit 20 mM Tris-HCl, pH 7,5, 0,1 M NaCl (2,5 ml/min. Fraktion: 5 ml) eluiert. Die Fraktionen, in denen die höchste Glucosyltransferaseaktivität vorhanden war, wurden vereinigt.
- - Stufe 7. Material aus Stufe 6 wurde auf 1,7 M (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4; und auf eine Alkyl-Superose HR (5/5) (Pharmacia) gebracht. Die ungebundenen Proteine wurden aus der Säule gewaschen, bis A&sub2;&sub8;&sub0; niedriger als 0,05 war. Die gebundenen Proteine wurden mit einem 25-ml-Gradienten von 1,7 M bis 0 M (NH&sub4;)&sub2;SO&sub4; in 20 mM Tris-HCl, pH 7,5 (1 ml/min. Fraktion: 1 ml) eluiert. Die Fraktionen, in denen die höchste Glucosyltransferaseaktivität vorhanden war, wurden vereinigt, gegen 25 mM Tris-HCl, pH 7,5, über Nacht dialysiert und bei 4ºC aufbewahrt.
- Die so erhaltene Glucosyltransferase hatte eine maximale Aktivität bei einer Temperatur von 75ºC und einen pH-Wert von 6,5. Das Molekulargewicht liegt zwischen 43 und 54 kDa, und das Enzym ist als Monomer aktiv. Die ersten 35- N-terminalen-Aminosäuren wurden bestimmt. Die Sequenz wurde ermittelt als: MELPRAFGLL LHPTSLPGPY GVGVLGQEAR DFLRF (Einbuchstabencode).
- Die Suspension einer Kartoffelstärke (20 Gew.-% Amylose, 80 Gew.-% Amylopektin, dies trifft auch auf die folgenden Beispiele zu, sofern nichts anderes angegeben ist) in 50 mM Natriumcitrat, pH 6,5 (10 Gew.-% Trockensubstanz) wurde in einem Dampfstrahlkocher bei 150ºC gelatiniert. Die resultierende viskose Suspension wurde auf 70ºC abgekühlt und der pH-Wert erneut auf 6,5 eingestellt. Anschließend wurde 1 mg einer gereinigten Glucosyltransferase, wie im Beispiel 1 erhalten, zu 8 l der Suspension gegeben. Danach wurde die Lösung einige Stunden lang inkubiert, bis die Viskosität einen konstanten Wert (Fig. 1) erreicht hatte. Die Viskositätsveränderung wurde über die Aufzeichnung der Spannung verfolgt, die erforderlich war, um die Anzahl der Umdrehungen des Rührermotors konstantzuhalten.
- Durch 10 min Inkubieren einer 5-%igen Stärkesuspension bei 100ºC wurde Kartoffelstärke gelatiniert. Die erhaltene viskose Suspension wurde auf 30ºC abgekühlt, und es wurden 40 ug Kartoffel-D-Enzym zu 5 ml Suspension gegeben. Das Reaktionsgemisch wurde 48 Stunden lang bei 30ºC inkubiert.
- Eine 5-%ige Kartoffelstärkesuspension (5 ml) wurde mit 2 ug T.-thermophilus-Glücosyltransferase aus Beispiel 1 vermischt und auf 70ºC erhitzt, wonach die Inkubation durchgeführt wurde, bis die Viskosität konstant blieb (etwa 24 Stunden). Bei 70ºC war die Körnchenstruktur der gequollenen Kartoffelstärke ausgezeichnet zu sehen. Nach Einwirkung der Glucosyltransferase verschwand die Körnchenstruktur vollständig, während ohne Glucosyltransferase die Körnchenstruktur weiterhin ausgezeichnet sichtbar blieb (Fig. 2 ist eine Phasenkontrastaufnahme (200-fache Vergrößerung) der Kartoffelstärke (A) und der mit Glucosyltransferase modifizierten Kartoffelstärke (B) bei 70ºC).
- Mit den modifizierten Stärken aus den Beispielen 2, 3 und 4 wurden einige Analysen durchgeführt. Als Referenz wurde gelatinierte Kartoffelstärke (2%, 20 mm, 120ºC) genommen.
- Die Iodabsorptionsspektren der in den Beispielen 2, 3 und 4 gebildeten Produkte waren identisch, wobei aber in Bezug auf den Ausgangsstoff (Kartoffelstärke) das Absorptionsmaximum von 620 nm auf 540 nm (Fig. 3) verschoben war. Es wurde auch ein Vergleich mit dem Iodabsorptionsspektrum von amylosefreier Kartoffelstärke (Amylopektin) durchgeführt.
- Die Molekulargewichtsverteilung der löslichen Kartoffelstärke, die mit T.-thermophilus- Glucosyltransferase von Beispiel 1 (Merck) modifiziert und durch Gelfiltrationschromatographie (Superdex 200) und Jodabsorptionsspektrum (Fig. 4, Teil B) bestimmt worden war, hatte sich in Bezug auf den Ausgangsstoff (Fig. 4, Teil A) verändert. Das Vorhandensein von zwei Peaks im Teil B von Fig. 4 zeigt, dass eine Umwandlung stattgefunden hat, während das modifizierte Produkt ein hohes Molekulargewicht beibehielt.
- Der Verzweigungsanteil (das Verhältnis der Anzahl von α- 1,6-Bindungen zur Anzahl von α-1,4-Bindungen, das durch Enzym Isoamylase ermittelt wird, welche die α-1,6- Bindungen spaltet, sodass eine zusätzliche reduzierende Gruppe gebildet wird, wobei die Vergrößerung der Anzahl der reduzierenden Gruppen durch die Wirkung der Isoamylase ein Maß für die Anzahl der α-1,6-Bindungen oder Verzweigungspunkte ist) und das Reduzierungsvermögen hatten sich in Bezug auf den Ausgangsstoff (Verzweigungsanteil 2,86% gegenüber 2,77% für den Ausgangstoff, reduzierender Anteil 0,00293 gegenüber 0,00288 für den Ausgangsstoff) nur wenig verändert. Die Längenverteilung der Seitenketten hatte sich in Bezug auf den Ausgangsstoff verändert, wie nach dem Entzweigen (Fig. 5 und 6) festgestellt werden kann. Fig. 5 zeigt das Elutionsprofil entzweigter Kartoffelstärke (A) und entzweigter mit Glucosyltransferase modifizierter Kartoffelstärke (B). Die Oligosaccharide wurden auf einer Dionex HPLC abgetrennt und durch einen gepulsten ampermetrischen Detektor detektiert. Die Zahlen über den Peaks zeigen die Länge der Oligosaccharide an. Fig. 6 zeigt das Elutionsmuster entzweigter Kartoffelstärke und entzweigter mit Glucosyltransferase modifizierter Kartoffelstärke, die auf einer Gelfiltrationssäule (Superdex 200) abgetrennt worden war.
- Die im Beispiel 2 erhaltene Lösung wurde auf 4ºC abgekühlt und weiter inkubiert, bis sich ein weißes Gel gebildet hatte. Dieses Material wurde sukzessive mit Wasser und mit 25-%igem, 50-%igem, 75-%igem und 100-%igem Ethanol gewaschen. Das so erhaltene Material wurde in Luft getrocknet und vermahlen, wobei ein Pulver mit einer mittleren Teilchengröße von etwa 200 um erhalten wurde. Es wurden etwa 500 g mit Glucosyltransferase modifizierte Kartoffelstärke erhalten.
- Mit dem im Beispiel 6 erhaltenen Material wurde eine 5%ige wässrige Lösung hergestellt, die auf 90ºC bis zum Erhalten einer klaren Lösung erhitzt wurde. Diese Lösung wurde in einem Rheometer auf 4ºC abgekühlt, wobei G' (G ") mit der Zeit verfolgt wurde (für G' und G" siehe "Inleidung in de Reologie", 1991, ISBN 90 201 2557 5, 177-189). Nachdem G' konstant war, wurde die Temperatur auf 70ºC erhöht und anschließend erneut auf 4ºC abgekühlt. Dieser Vorgang wurde dreimal wiederholt. Als Kontrolle wurde eine 3-%ige Kartoffelstärkelösung genommen. Fig. 7 ist eine hypothetische Darstellung der festgestellten Veränderung der Viskosität (G') der mit Glucosyltransferase modifizierten Kartoffelstärke (Teil A) und von Kartoffelstärke (Teil B), nach drei Zyklen Erhitzen und Abkühlen. Teil A zeigt deutlich das Verhalten des thermoreversiblen Gels.
- Ausgehend von einer 5-%igen wässrigen Suspension, wie in diesem Beispiel beschrieben, wurde die Gelbildung untersucht, wobei festgestellt wurde, dass sie bei eher niedrigen Temperaturen von 15ºC und darunter auftritt (Fig. 8, welche die Gelbildung (Anstieg von G') von mit Glucosyltransferase modifizierter Kartoffelstärke bei verschiedenen Temperaturen zeigt).
Claims (8)
1. Verwendung von modifizierter Stärke, erhältlich
durch Behandlung Amylose enthaltender Stärke in wässrigem
Medium mit einem Enzym aus der Gruppe der α-1,4-α-1,4-
Glucosyltransferasen (EC 2.4.1.25) oder einem Enzym mit
α-1,4-α-1,4-Glycosyltransferasenaktivität als Agens zur
Bildung eines thermoreversiblen Gels.
2. Verwendung nach Anspruch 1, worin das verwendete
Enzym im wesentlichen frei ist von enzymatischen
Komponenten, die eine unerwünschte Schädigung am
Stärkemolekül verursachen.
3. Verwendung nach Anspruch 1 oder 2, worin die Amylose
enthaltende Stärke Kartoffelstärke, Maisstärke,
Weizenstärke, Reisstärke oder Maniokstärke ist.
4. Verwendung nach den Ansprüchen 1 bis 3, worin die
modifizierte Stärke in einer Konzentration von mindestens
3 Gew.-% vorliegt.
5. Erzeugnis in Form eines thermoreversiblen Gels,
worin das Erzeugnis als gelbildende Substanz eine
modifizierte Stärke enthält, welche wie in den Ansprüchen
1 bis 3 beschrieben erhältlich ist.
6. Erzeugnis nach Anspruch 5, worin die gelbildende
Substanz in einer Konzentration von mindestens 3 Gew.-%
enthalten ist.
7. Erzeugnis nach Anspruch 5 oder 6, worin das
Erzeugnis zu der Gruppe der Lebensmittel, Kosmetika,
Pharmazeutika, Detergenzien, Klebe- und Bohrflüssigkeiten
gehört.
8. Verwendung von modifizierter Stärke, wie in den
Ansprüchen 1 bis 3 definiert, in Form einer wässrigen
Lösung.
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