DE69528991T2

DE69528991T2 - Modifiziertes molke-protein und ein verfahren für seine herstellung

Info

Publication number: DE69528991T2
Application number: DE69528991T
Authority: DE
Inventors: Masakazu Horikawa; Hiroshi Imai; Masami Kawanari; Kaoru Sato
Original assignee: Snow Brand Milk Products Co Ltd
Current assignee: Snow Brand Milk Products Co Ltd
Priority date: 1995-08-08
Filing date: 1995-12-13
Publication date: 2003-07-24
Anticipated expiration: 2015-12-14
Also published as: US6495194B2; AU717320B2; CA2200972A1; FI971298A0; WO1997005784A1; NO971582L; DK0782825T3; EP0782825B1; AU4188396A; DE69528991D1; US20020031600A1; EP0782825A4; NO971582D0; NZ297099A; EP0782825A1; US20020164401A1; JP3073236B2; FI971298A

Description

BEREICH DER ERFINDUNG

Die vorliegende Erfindung betrifft ein behandeltes Molkeprotein und ein Verfahren zur Herstellung eines behandelten Molkeproteins. Das erfindungsgemäße behandelte Molkeprotein ist als Lebensmittelmaterial für die Herstellung von Lebensmitteln nützlich, die Eigenschaften wie Gelierfähigkeit, Wasserretentionsvermögen und hohe Viskosität benötigen.

HINTERGRUND DER ERFINDUNG

Die US 5,350,590 offenbart einen Eiweißfettersatz für Lebensmittel, umfassend kombinierte Aggregate von wenigstens teilweise denaturiertem Molkeprotein und desolubilisiertem Kasein.
Die JP 5,260,898 beschreibt die teilweise Hitzedenaturierung eines Molkeproteins und den Einbau von Milchprotein.
Die GB 2,079,287 offenbart ein Teigwarenprodukt mit einem proteinartigen Zusatzmaterial bestehend aus Natriumkaseinat und einer teilweise denaturierten Molkezusammensetzung.
Molkeproteine werden konventionell aufgrund ihres eigenen hohen Nährwertes als Nahrungsmittel verwendet und kommen außerdem häufig als Lebensmittelergänzungsmaterialien wie Bindemittel, Streckmittel und Wasserretentionsmittel zum Einsatz, wobei die Eigenschaften des Molkeproteins wie Emulgiervermögen, Schaumbildungsfähigkeit und Gelierung genutzt werden. Von diesen macht die hohe Gelierung das Molkeprotein zu einem vorteilhaften Texturmodifikationsmittel für rohe Fleisch- und Fischprodukte. Die Gelierung von Molkeproteinen ist somit einer der wichtigen Faktoren, die die Textur und das Wasserretentionsvermögen von Lebensmitteln verbessern. Im Allgemeinen werden Proteine durch Hitze, denaturiert und rufen gegenseitige Wechselwirkungen wie eine, hydrophobe Wechselwirkung zwischen den Proteinmolekülen, nichtkovalente Bindungen, wie Ionenbindungen und Wasserstoffbindungen, und eine SH/SS-Austauschreaktion hervor, wohingegen Molkeproteine durch Hitze bei einer Temperatur von 60ºC oder darüber denaturiert und geliert werden. Da das auf diese Weise gewonnene Molkeproteingel jedoch im Allgemeinen nicht transparent ist und nur ein geringes Wasserretentionsvermögen und eine zerbrechliche Struktur hat, wird ein solches Molkeproteingel nicht bevorzugt als Lebensmittelmaterial verwendet.
Aus diesen Gründen wird zur Verbesserung der Gelstruktur von Molkeproteinen eine teilweise hitzedenaturierte Molkeproteinlösung, die durch teilweises Denaturieren des Molkeproteins durch Erhitzen erzeugt wird, oder eine Lösung, die durch Trocknen dieser teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung, um ein getrocknetes Pulver zu erzeugen, und Wiederauflösen des getrockneten Pulvers gewonnen wird, verwendet, um ein Molkeproteingel mit hohem Wasserretentionsvermögen und ausgezeichneter Textur zu erhalten. Im Speziellen kann ein hochelastisches Gel mit einem hohen Wasserretentionsvermögen dadurch erhalten werden, dass eine Lösung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins hergestellt wird, indem eine Molkeproteinlösung bei einer Konzentration von 4-15 Gew.-%, vorzugsweise 5-12 Gew.-%, bei 55ºC bis 120ºC, vorzugsweise 65ºC bis 95ºC, erhitzt wird, oder dass eine Lösung durch Trocknen dieser Lösung und Wiederauflösen des resultierenden getrockneten Pulvers und durch anschließende Zugabe eines Salzes bei niedrigen Temperaturen zu diesen Lösungen (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 64550/1993), durch Ansäuern dieser Lösungen (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 124067/1990) oder durch Gefriertrocknen und Auftauen dieser Lösung (veröffentlichte ungeprüfte japanische Patentanmeldung Nr. 280834/1991 und Nr. 27249/1991) hergestellt wird.
Molkeproteine, die gewöhnlich sphärisch sind, produzieren ein lösliches Aggregat, in dem Proteinmoleküle kettenartig zu einem Aggregat vereinigt werden, wenn eine teilweise Denaturierung durch Hitze erfolgt. Dieses lösliche Aggregat, in dem Proteinmoleküle des Molkeproteins kettenartig aggregiert sind, wird nachfolgend als "lösliches Aggregat" bezeichnet, und das Molkeprotein, das dieses lösliche Aggregat enthält, wird als "teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein" bezeichnet. Zwar geliert das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein nicht in dem löslichen Aggregatzustand, doch bildet dieses lösliche Molkeproteinaggregat ein dreidimensionales Netz und erzeugt ein irreversibles Gel, wenn die oben genannten Maßnahmen getroffen werden. Das so gewonnene Molkeprotein hat ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution.
Das von der Lösung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins erzeugte Gel, die durch teilweises Denaturieren von Molkeprotein mit Hitze erhalten wurde, hat eine gute Konstitution. Eine Losung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins neigt jedoch dazu, in eine solartige Materialform zu wechseln, und zwar aufgrund einer Erhöhung ihrer Viskosität während einer langfristigen Lagerung, da das teilweise denaturierte Molkeprotein, das als lösliches Aggregat vorliegt, leicht mit einer geringen Salzmenge in der Losung reagiert.

OFFENBARUNG DER ERFINDUNG

Die Autoren der vorliegenden Erfindung haben umfangreiche Untersuchungen durchgeführt, um die Haltbarkeit der Lösung des oben genannten teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins zu verbessern. Als Ergebnis haben die Autoren der vorliegenden Erfindung festgestellt, dass, wenn ein Kaseinprotein in eine Lösung eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins gegeben wird, worin Molkeproteine die Form eines löslichen Aggregats haben, die Haltbarkeit der teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung verbessert wird und ein von diesem Molkeprotein gewonnenes Gel selbst dann ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution auf weist, wenn die Lösung des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins über einen längeren Zeitraum gelagert wird. Diese Erkenntnisse haben zur Vollendung der vorliegenden Erfindung geführt. Darüber hinaus hat ein Pulver, das durch Trocknen dieser Lösung erhalten wird, ebenfalls eine ausgezeichnete Haltbarkeit, und ein durch Lösen dieses Pulvers gewonnenes Gel hat ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution. Demzufolge ist es eine Aufgabe der vorliegenden Erfindung, ein behandeltes Molkeprotein mit verbesserter Haltbarkeit bereitzustellen, das ein Gel erzeugen kann, das ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität und eine glatte Konstitution auf weist, sowie ein Verfahren zur Herstellung eines solchen behandelten Molkeproteins bereitzustellen.
Die vorliegende Erfindung wurde erreicht, um diese Probleme zu lösen, und betrifft ein behandeltes Molkeprotein in der Form eines löslichen Aggregats, umfassend ein teilweise hitzedenaturiertes Protein und ein Kaseinprotein, wobei das Kaseinprotein in einer Menge zwischen 0,005 und 0,1 Gewichtsteilen je Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins vorliegt, und um ein Verfahren für seine Herstellung bereitzustellen. Dieses behandelte Molkeprotein kann durch Zugeben eines Kaseinproteins in eine Lösung eines nicht denaturierten Molkeproteins und Erhitzen der Lösung für eine teilweise Hitzedenaturierung des Molkeproteins hergestellt werden, oder durch Erzeugen eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins durch Erhitzen einer Lösung eines nicht denaturierten Molkeproteins und Zugeben eines Kaseinproteins zu dieser teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung.
In der vorliegenden Erfindung ist die Zugabe eines nicht denaturierten Molkeproteins zusammen mit einem Kaseinprotein möglich.
Ferner kann die Lösung des behandelten Molkeproteins getrocknet und pulverisiert werden, und das Pulver kann in eine beliebige optionale Gestalt geformt werden.
Im Speziellen kann das behandelte Molkeprotein der vorliegenden Erfindung als eine Lösung mit einem Verfahren gewonnen werden, umfassend die Herstellung einer Molkeproteinlösung mit einer Konzentration von 15% oder weniger, einem Konzentrationsbereich, bei dem das Molkeprotein nicht aggregiert, wenn es auf eine Temperatur erhitzt wird, die über der Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins liegt, d. h. 55ºC oder höher. Zugeben eines Kaseinproteins zu dieser Lösung und Erhitzen der resultierenden Lösung auf eine Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins, d. h. auf 55-120ºC. Alternativ ist es möglich, die Molkeproteinlösung mit einer Konzentration von 15% oder weniger herzustellen, einem Konzentrationsbereich, bei dem das Molkeprotein nicht aggregiert, wenn es auf eine Temperatur über der Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins erhitzt wird, d. h. 55ºC oder höher, diese Lösung auf eine Hitzedenaturierungstemperatur des Molkeproteins zu erhitzen, d. h. auf 55-120ºC, und dann ein Kaseinprotein zur resultierenden Lösung zu geben. Die Lösung des behandelten Molkeproteins kann mit einem konventionellen Verfahren getrocknet und pulverisiert werden, und das Pulver kann mit einem beliebigen optionalen Mittel geformt werden.
Eine Molkeproteinlösung aggregiert bekanntlich durch Erhitzen und erzeugt ein zerbrechliches Gel, wenn die Konzentration über 15% liegt. Um eine solche Gelbildung zu verhindern, wird eine Molkeproteinlösung mit einer Konzentration von 15% oder weniger, vorzugsweise 12% oder weniger, auf eine Temperatur zwischen 55 und 120ºC, bevorzugter auf 65 bis 95ºC, erhitzt. Durch diese Behandlung wird das Molkeprotein teilweise hitzedenaturiert und es erscheint ein hydrophober Teil auf der Oberfläche der Molkeproteinmoleküle, die sphärisch sind. Zwar ändert diese Molkeproteinlösung ihre Eigenschaften je nach dem Hydrophobiegrad des Molkeproteins, doch kann die teilweise hitzedenaturierte Zielmolkeproteinlösung, in der das Molkeprotein zu einem löslichen Aggregat denaturiert wurde, dadurch gewonnen werden, dass die Lösung mit einer oben genannten Konzentration und einem pH-Wert von 6-8 über einen Zeitraum von 1 bis 120 Minuten erhitzt wird. Diese teilweise hitzedenaturierte Molkeproteinlösung kann mit dem in der veröffentlichten ungeprüften japanischen Patentanmeldung Nr. 64550/1993 offenbarten Verfahren hergestellt werden.
Wenn eine Molkeproteinlösung bei einer Konzentration erhitzt wird, die das Molkeprotein nicht aggregieren lässt, dann erreicht das Molkeprotein einen bestimmten denaturierten Zustand, wodurch es zur SH/SS-Austauschreaktion kommt. Gleichzeitig nehmen seine hydrophoben Eigenschaften zu. Folglich werden die Molkeproteinmoleküle inter-assoziiert und bilden ein lösliches Aggregat. Ein Aufgabe der vorliegenden Erfindung liegt in der Verbesserung der Haltbarkeit von teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein durch die Zugabe eines Kaseinproteins zu einer Lösung, die dieses lösliche Aggregat von Molkeprotein enthält, d. h. eine Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein.
Die behandelte Molkeproteinlösung der vorliegenden Erfindung wird wie folgt hergestellt. Zunächst wird eine nicht denaturierte wässrige Molkeproteinlösung mit einer Molkeproteinkonzentration von 0,5 bis 15%, vorzugsweise 5 bis 12%, hergestellt. Liegt die Konzentration des Molkeproteins in der nicht denaturierten Molkeproteinlösung unter 0,5%, dann wird nur eine unzureichende Gelierung erreicht, wenn das Gel von dem resultierenden behandelten Molkeprotein erzeugt wird. Liegt die Konzentration des nicht denaturierten Molkeproteins über 15%, dann wird die Lösung während des Erhitzens hochviskos, so dass ein Teil des oder das gesamte Molkeprotein(s) ein Gel bildet.
Die nicht denaturierte Molkeproteinlösung wird auf einen pH-Wert von 6-8 eingestellt. Liegt der pH-Wert unter 6, dann aggregiert das Molkeprotein und präzipitiert während des Erhitzens, so dass sich ein Molkeproteingel mit glatter Konstitution nur mit Schwierigkeiten bildet. Liegt der pH- Wert über 8, dann hat das erzeugte Molkeproteingel einen schlechten Geschmack. Ferner ist es erwünscht, dass die Molkeproteinlösung ein von Salz abstammendes Ion mit einer Konzentration von 0,5% oder weniger, vorzugsweise 0,3% oder weniger, enthält, wobei 0,01% oder weniger besonders bevorzugt werden. Liegt die Konzentration des von Salz abstammenden Ions über 0,5%, dann aggregiert und präzipitiert oder geliert das Molkeprotein während des Erhitzens.
Das behandelte Molkeprotein der vorliegenden Erfindung kann dadurch gewonnen werden, dass ein Kaseinprotein zur so hergestellten nicht denaturierten Molkeproteinlösung gegeben und die Lösung erhitzt wird, um das Molkeprotein teilweise zu denaturieren, oder durch Erhitzen der oben hergestellten nicht denaturierten Molkeproteinlösung, um das Molkeprotein teilweise zu denaturieren, und Zugeben eines Kaseinproteins zur resultierenden Losung. Die Temperatur der Wärmebehandlung liegt vorzugsweise bei 55 bis 120ºC, einem Temperaturbereich, der zum Denaturieren des nicht denaturierten Molkeproteins ausreicht. Ein stärker bevorzugter Temperaturbereich liegt zwischen 65 und 95ºC. Die Lösung wird vorzugsweise 1 bis 120 Minuten lang, und bevorzugter 1 bis 60 Minuten, auf diese Temperaturen erhitzt. Ist die Erhitzungsdauer zu kurz, dann kann das Molkeprotein nicht denaturiert werden und der Hydrophobiegrad (Hydrophobie, FI/mg-Protein), der nachfolgend definiert wird, nimmt ab. Wird die Erhitzungsdauer über den obigen Zeitraum hinaus verlängert, dann kommt es andererseits zu keiner zusätzlichen Verbesserung der Haltbarkeit des behandelten Molkeproteins.
Der Grad der Hitzedenaturierung des behandelten Molkeproteins kann zahlenmäßig durch Messen der Hydrophobie beurteilt werden. Die Hydrophobie (FI/mg-Protein) des behandelten Molkeproteins beträgt normalerweise 50 FI/mg- Protein oder mehr, und vorzugsweise 100 FI/mg-Protein oder mehr. Es kann kein Molkeproteingel mit guter Konstitution erhalten werden, wenn die Hydrophobie unter 50 FI/mg-Protein liegt.
Die Hydrophobie wird anhand der Fluoreszenzintensität (FI), dividiert durch das Gewicht des Molkeproteins (mg), ausgedrückt, wobei die Fluoreszenzintensität durch Verdünnen einer Molkeproteinlösung auf eine Konzentration von 0,1 bis 0,3 g Protein/1, Zugeben von 8 mM 1-Anilinonaphthalen-8- sulfonsäure zur Lösung als Fluoreszenzsonde und Messen der Fluoreszenzintensität bei einer Erregerwellenlänge von 370 nm und einer Fluoreszenzwellenlänge von 470 nm mit einem Fluoreszenzspektrophotometer bestimmt wird. Dieses Verfahren zur Messung des Grads an Hitzedenaturierung kann gemäß der Beschreibung in der veröffentlichten ungeprüften japanischen Patentanmeldung Nr. 64550/1993 durchgeführt werden.
Als nächstes wird ein Kaseinprotein zu einer teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinlösung gegeben, die gemäß dem oben beschriebenen Verfahren erhalten wurde. Die Menge des zuzugebenden Kaseinproteins beträgt 0,005 bis 0,1 Gewichtsteile je Gewichtsteil des Molkeproteins. Als Beispiele für das zuzugebende Kasein sind Säurekasein, Labkasein, Natriumkaseinat, Kaliumkaseinat, Magnesiumkaseinat, Zersetzungsprodukte dieser Kaseine, Kaseinmizellen und Kasein-Submizellen zu nennen. Die Zersetzungsprodukte von Kasein sind die Produkte, die durch Zersetzen eines Kaseins in eine Verbindung mit einer relativen Molekülmasse von 1.000 oder weniger erhalten werden. Es können entweder Enzymzersetzungsprodukte oder Säurezersetzungsprodukte verwendet werden.
Die Anwesenheit des in eine Lösung eines teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins gegebenen Kaseinproteins kann bestätigt werden, indem das erfindungsgemäße Produkt einer Elektrophorese unterworfen wird.
Für den Nachweis von Proteinen wird das nach der Elektrophorese erhaltene Gel in eine Lösung eingetaucht, die eine Farbstoff Substanz enthält, die sich speziell mit den Proteinen verbindet, die durch Elektrophorese zu dem Gel gewandert sind, und dann die Lösung verfärbt. Die Isolationsbande (nachfolgend einfach als "Bande" bezeichnet) der migrierten Proteine kann als gefärbte Bande bestätigt werden. Der hierin verwendete Farbstoff ist eine Farbstoff Substanz, die häufig zum Färben von Elektrophoresegelen verwendet wird und zum Beispiel Coomassie-Brillantblau, Amidoschwarz 10B und First Green enthält.
Obwohl fast alle Proteine in dem behandelten Molkeprotein der vorliegenden Erfindung durch die teilweise Denaturierung polymerisiert werden und als lösliche Aggregate vorliegen, werden die Banden für nichtpolymerisiertes α- Lactoalbumin oder β-Lactoglobulin, ursprünglich im Molkeprotein vorhanden, und die Bande für Kaseinprotein als Hauptkomponenten in der Gelelektrophoreseanalyse nachgewiesen. In der Gelelektrophorese unter Verwendung von gewöhnlichem Acrylamidgel können polymerisierte Proteine wie das lösliche Aggregat nicht in das Gel eintreten. Folglich können nur die Banden für nicht polymerisiertes α- Lactoalbumin, β-Lactoglobulin und das zugegebene Kasein nachgewiesen werden, wenn das erfindungsgemäße behandelte Molkeprotein durch ein konventionelles Verfahren elektrophoresiert wird. Wird eine Gelfiltrationsanalyse unter Anwendung von Hochleistungsflüssigchromatographie durchgeführt, dann können teilweise hitzedenaturierte Molkeproteine, nicht polymerisiertes α-Lactoalbumin und β- Lactoglobulin nachgewiesen werden.
Darüber hinaus kann gemäß der vorliegenden Erfindung ein behandeltes Molkeprotein mit verbesserter Haltbarkeit dadurch erhalten werden, dass ein Kaseinprotein in eine Lösung eines nicht denaturierten Molkeproteins in einer Menge von 0,005 bis 0,1 Gewichtsteile je Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins gegeben und diese Lösung erhitzt wird, um das Molkeprotein teilweise zu denaturieren, oder durch Zugeben eines Kaseinproteins zu einer Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein, die durch Erhitzen einer Molkeproteinlösung erhalten wurde, und Zugeben eines nicht denaturierten Molkeproteins zur resultierenden Lösung.
Man geht davon aus, dass die Anwesenheit des nicht denaturierten Proteins oder Kaseinproteins in dem behandelten Molkeprotein die Haltbarkeit des behandelten Molkeproteins der vorliegenden Erfindung verbessert. Aufgrund der hohen Hydrophobie der Proteinmoleküle des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins infolge des löslichen Aggregatzustandes der Molkeproteine neigt das teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein dazu, durch die Wechselwirkungen zwischen den Molkeproteinmolekülen und anderen Materialien, die zusammen anwesend sind, oder durch die Wechselwirkungen zwischen den teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinmolekülen selbst beeinflusst zu werden. Man geht davon aus, dass das zugegebene Kaseinprotein oder das nicht denaturierte Molkeprotein diese Wechselwirkungen der teilweise hitzedenaturierten Molkeproteinmoleküle unterdrückt.
Das in der vorliegenden Erfindung verwendete Molkeprotein enthält ein Käsemolkeprotein, das als Nebenprodukt in einem Käseherstellungsverfahren gewonnen wird, ein Säuremolkeprotein, das durch Entfernen von Kasein aus Milch durch die Zugabe einer Säure erzeugt wird, ein Molkeprotein, das durch Entfernen von Mineralien und Lactose aus diesen Molkeproteinen erzeugt wird, und ein isoliertes Molkeprotein, das durch Rückgewinnen von nur präzipitierten Molkeproteinfraktionen durch Zugabe von Ethanol erzeugt wird.
Alle diese können von Milch hergestellt werden und enthalten Proteine wie α-Lactoalbumin und β-Lactoglobulin. Von diesen Molkeproteinen werden vor allem Molkeproteinkonzentrat (WPC), Molkeproteinisolat (WPI) und dergleichen bevorzugt. Die vom WPC oder WPI gewonnenen Molkeproteingele habe eine steife, elastische und glatte Konstitution.
Wenn ein Kaseinprotein vorher zur nicht denaturierten Molkeproteinlösung gegeben werden soll, die unter den oben genannten Bedingungen hergestellt wird, bevor die teilweise Hitzedenaturierung erfolgt, dann wird das Kaseinprotein zu einer wässrigen Losung des nicht denaturierten Molkeproteins gegeben und das Gemisch wird bis zur Auflösung vermischt, wonach die Lösung erhitzt wird, um das Molkeprotein zu denaturieren.
Das in dem oben beschriebenen Verfahren erzeugte behandelte Molkeprotein der vorliegenden Erfindung ist in Wasser löslich und bildet ein Gel, wenn ein Salz bei geringer Temperatur zur Lösung gegeben wird oder wenn nach der Zugabe eines Salzes eine Erhitzung erfolgt. Darüber hinaus kann das über einen langen Zeitraum gelagerte behandelte Molkeprotein auch ein Gel mit einem hohen Wasserretentionsvermögen, einer ausgezeichneten Elastizität und einer glatten Konstitution produzieren.
Das durch die vorliegende Erfindung erhaltene behandelte Molkeprotein weist eine ausgezeichnete Haltbarkeit ohne Zunahme der Viskosität sowohl während einer langfristigen Lagerung als auch danach auf. Darüber hinaus hat das von einer lange gelagerten behandelten Molkeproteinlösung oder einem solchen Pulver erzeugte Gel ein hohes Wasserretentionsvermögen, eine ausgezeichnete Elastizität, eine hohe Gelfestigkeit und eine glatte Konstitution und kann in Fleischprodukten wie Wurst und Schinken, Desserts wie Götterspeise und Fischprodukten eingesetzt werden.

KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNG

Fig. 1 ist ein von einem chromatographischen Scanner dargestelltes Elektrophoresemuster des im 2. Beispiel erzeugten behandelten Molkeproteins (Erfindungsprodukt 6)

BESCHREIBUNG DER BEVORZUGTEN AUSGESTALTUNGEN

1. Beispiel

800 g eines kommerziell erhältlichen Molkeproteinkonzentrats (WPC Alacen 132TM, Proteingehalt; 78,4%, Aschegehalt: 4,18%, pH 6,9) wurden in 9200 g entionisiertem Wasser gelöst, um eine 8%ige WPC-Lösung zu erzeugen (Proteinkonzentration: 6,27%). Diese WPC-Lösung wurde in fünf gleiche Teile von jeweils 500 g unterteilt. Natriumkaseinat (Sunlacto S-3(tm), ein Produkt von Taiyo Kagaku Co., Ltd.) oder Magnesiumkaseinat (ein Produkt von DMV Co.) wurde unter Rühren in einer solchen Menge zugegeben, dass der Gehalt des Kaseinproteins 0,05 Gewichtsteile je Gewichtsteil Molkeprotein betrug. Die Gemische wurden in einem heißen Wasserbad unter Rühren auf 78ºC erhitzt und 30 Minuten lang auf dieser Temperatur gehalten. Anschließend wurden die Gemische mit Eiswasser auf 5ºC gekühlt, um Lösungen zu erhalten (nachfolgend als Erfindungsprodukte 1-2 bezeichnet). Eine Lösung, der kein Kaseinprotein zugegeben wurde, wurde als Kontrollprobe genommen. In Tabelle 1 ist die Menge des Kaseinproteins angegeben, die je Gewichtsteil Molkeprotein zugegeben wurde, sowie die Hydrophobie der Lösungen.
Die so hergestellten Lösungen wurden 3 Wochen lang bei 5ºC gelagert. TABELLE 1

1. Testbeispiel

Die Eigenschaften der Lösungen in den Erfindungsprodukten 1 bis 2, die im 1. Beispiel hergestellt wurden, und der Kontrollprobe wurden unmittelbar nach der Herstellung, sowie eine Woche, zwei Wochen und drei Wochen nach der Herstellung bestätigt.
Als nächstes wurden Gele von den Erfindungsprodukten 1-2 und der Kontrollprobe hergestellt. Natriumchlorid wurde zu den Erfindungsprodukten 1-2 und der Kontrollprobe auf eine Konzentration von 1,2% bei Raumtemperatur gegeben, und die Lösungen wurden in zylindrische Zellen (Durchmesser: 25 mm, Hohe, 15 mm) gefüllt und 24 Stunden bei 20ºC stehen gelassen, wonach Gele erhalten wurden. Die Gelfestigkeit wurde mit einem Kriechmessgerät RE-33005TM (ein Produkt von Yamaden Co., Ltd.) mit einem kreisförmigen Scheibenkolben (Durchmesser: 50 mm) bei einem Komprimierbarkeitsverhältnis von 67% und einer Kompressionsrate von 1 mm/sec gemessen. Die Gelfestigkeit (g) wurde durch die Last bei maximaler Kompression bei 20ºC ausgedrückt.
Veränderungen der Eigenschaften der Lösungen während der Lagerung und die Ergebnisse der Gelfestigkeitsmessung sind in Tabelle 2 aufgeführt. TABELLE 2
Alle Erfindungsprodukte 1-2 und die Kontrollprobe waren unmittelbar nach der Herstellung flüssig. Die Viskosität der Kontrollprobe nahm während der Lagerung allmählich zu, so dass aus dieser Probe nach zwei Wochen ein hochviskoses Sol wurde. Im Gegensatz dazu blieben die Erfindungsprodukte 1-2 nach einer Lagerung von 3 Wochen flüssig, wobei es zu fast keiner Zunahme der Viskosität kam.
Hinsichtlich der Gelfestigkeit bildeten alle Proben, die Erfindungsprodukte 1-2 und die Kontrollprobe, unmittelbar nach der Herstellung ein festes Gel aus Lösungen. Nach einer dreiwöchigen Lagerung wiesen die Erfindungsprodukte 1-2 fast keine Veränderung der Gelfestigkeit im Vergleich zu der unmittelbar nach der Herstellung auf, und die Gele waren fest. Im Gegensatz dazu gelierte die Losung der Kontrollprobe während der Lagerung teilweise. Selbst nach der Zugabe eines Salzes wurde kein homogenes Gel erhalten.
Die obigen Ergebnisse zeigen, dass eine Lösung aus behandeltem Molkeprotein, die durch die Zugabe eines Kaseinproteins zu einem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein erhalten wird, eine bessere Haltbarkeit aufweist und dass das von einer solchen Lösung eines behandelten Molkeproteins erzeugte Gel selbst dann keinen Rückgang der Gelfestigkeit auf weist, wenn die Lösung über einen langen Zeitraum gelagert wurde.

2. Beispiel

600 g eines kommerziell erhältlichen Molkeproteinisolats (WPI, ein Produkt von Protose Separation Co., Proteingehalt: 78,4%, Aschegehalt: 4,18%) wurden in 9400 g entionisiertem Wasser gelöst, um eine 6%ige WPI-Lösung zu erhalten (Proteinkonzentration: 4,70%, pH 6,8). Diese WPI-Lösung wurde in einem heißen Wasserbad unter Rühren erhitzt und 20 Minuten lang auf 75ºC gehalten, um eine teilweise hitzedenaturierte WPI-Lösung zu erhalten. Die Lösung wurde mit Eiswasser auf 5ºC gekühlt. Anschließend wurden insgesamt 10 kg der teilweise hitzedenaturierten WPI-Lösung in fünf gleiche Teile von jeweils 2 kg unterteilt. Natriumkaseinat (Sunlacto S-3 (tm), ein Produkt von Taiyo Kagaku Co., Ltd..) oder Magnesiumkaseinat (ein Produkt von DMV Co.) wurde unter Rühren in einer solchen Menge zugegeben, dass der Gehalt des Kaseinproteins 0,05 Gewichtsteile je Gewichtsteil Molkeprotein betrug, wodurch die Produkte der vorliegenden Erfindung erhalten wurden (nachfolgend als Erfindungsprodukte 3-4 bezeichnet). Eine Losung, der kein Kaseinprotein zugegeben wurde, wurde als Kontrollprobe genommen. In Tabelle 3 ist die Menge des Kaseinproteins angegeben, die je Gewichtsteil Molkeprotein zugegeben wurde, sowie, die Hydrophobie der Lösungen.
Die so hergestellten Lösungen wurden 3 Wochen lang bei 5ºC gelagert. TABELLE 3

2. Testbeispiel

Die Eigenschaften der Lösungen in den im 2. Beispiel hergestellten Erfindungsprodukten 3 bis 4 und der Kontrollprobe wurden unmittelbar nach der Herstellung, sowie eine Woche, zwei Wochen und drei Wochen nach der Herstellung bestätigt.
Als nächstes wurden Gele von den Erfindungsprodukten 3-4 und der Kontrollprobe hergestellt. 6 g (1,2%) Natriumchlorid wurden zu den Erfindungsprodukten 3-4 und der Kontrollprobe bei Raumtemperatur gegeben und die Lösungen wurden in zylindrische Zellen (Durchmesser: 25 mm, Höhe, 15 mm) gefüllt und 24 Stunden lang bei 20ºC stehen gelassen, wodurch Gele erhalten wurden. Die Gelfestigkeit wurde mit einem Kriechmessgerät RE-33005TM (ein Produkt von Yamaden Co., Ltd.) mit einem kreisförmigen Scheibenkolben (Durchmesser: 50 mm) bei einem Komprimierbarkeitsverhältnis von 67% und einer Kompressionsrate von 1 mm/sec gemessen. Die Gelfestigkeit (g) wurde durch die Last bei maximaler Kompression bei 20ºC ausgedruckt.
Veränderungen der Eigenschaften der Lösungen und die Ergebnisse der Gelfestigkeitsmessung sind in Tabelle 4 aufgeführt. TABELLE 4
Alle Erfindungsprodukte 3-4 und die Kontrollprobe waren unmittelbar nach der Herstellung flüssig. Die Viskosität der Kontrollprobe nahm während der Lagerung allmählich zu, und aus dieser Probe wurde nach zwei Wochen ein hochviskoses Sol. Im Gegensatz dazu blieben die Erfindungsprodukte 3-4 nach einer dreiwöchigen Lagerung flüssig, wobei es zu fast keiner Zunahme der Viskosität kam.
Hinsichtlich der Gelfestigkeit bildeten alle Proben, die Erfindungsprodukte 3-4 und die Kontrollprobe, unmittelbar nach der Herstellung feste Gele aus Lösungen. Nach einer dreiwöchigen Lagerung wiesen die Erfindungsprodukte 3-4 fast keine Veränderung der Gelfestigkeit im Vergleich zu der unmittelbar nach der Herstellung auf, und die Gele waren fest. Im Gegensatz dazu gelierte die Lösung der Kontrollprobe während der Lagerung teilweise. Selbst nach der Zugabe eines Salzes wurde kein homogenes Gel erhalten.
Die obigen Ergebnisse zeigen, dass eine Lösung aus behandeltem Molkeprotein, das durch die Zugabe eines Kaseinproteins zu einem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein erhalten wird, eine bessere Haltbarkeit aufweist und dass das von einer solchen Lösung eines behandelten Molkeproteins erhaltene Gel selbst dann keinen Rückgang der Gelfestigkeit auf weist, wenn die Losung über einen langen Zeitraum gelagert wurde.

3. Beispiel

7 kg eines Molkeproteinisolats (WPI, Protose Separation Co., Proteingehalt: 89,5%, Aschegehalt: 2, 3%) und 350 g Natriumkaseinat wurden in 93 kg entionisiertem Wasser gelöst, um eine 7,3%ige WPI-Lösung zu erzeugen (Proteinkonzentration: 6,5%, pH 6,90). Diese WPI-Lösung wurde in einem heißen Wasserbad unter Rühren auf 90ºC erhitzt und 15 Minuten lang auf dieser Temperatur gehalten, um eine teilweise hitzedenaturierte WPI-Lösung zu erhalten. Anschließend wurden insgesamt 100 kg der Lösung auf 50ºC gekühlt, und zu 50 kg der Lösung wurden 3,5 kg WPI-Pulver gegeben und komplett gelöst. Die Lösung wurde mit einem Vertikaldrucksprühtrockner sprühgetrocknet, um das Erfindungsprodukt 5 zu erhalten. Der Sprühtrockner verwendete eine Düse SX60-17 (tm) von Spraying System Co., Ltd. und wurde bei einem Sprühdruck von 175 kg/cm², einer Heißlufttemperatur von 168-176ºC und einer Abgastemperatur von 83ºC betrieben.
In Tabelle 5 sind die zugegebene Menge von Kaseinprotein (g) und WPI-Pulver (kg), die Menge des wiedergewonnenen Pulvers (kg) und die Hydrophobie dargestellt.

TABELLE 5

Erfindungsprodukt 5
Na-Kaseinat (g) 350
WPI-Pulver (kg) 3,5
Wiedergewonnenes Pulver (kg) 4,85
Hydrophobie (FI/mg-Protein) 95

3. Testbeispiel

Das im 3. Beispiel erzeugte Erfindungsprodukt 5 wurde einen Monat und drei Monate lang bei 20ºC gelagert. Gele wurden unter Verwendung des Erfindungsproduktes 5 und eines nicht denaturierten Molkeproteins (WPI) (Kontrollprobe) unmittelbar nach der Herstellung, einen Monat und drei Monate nach der Herstellung hergestellt. WPI wurde in 166 g entionisiertem Wasser auf eine Konzentration von 15% gelöst. Anschließend wurden 4 g Natriumchlorid zur Lösung gegeben. Diese Lösung wurde in ein Polyvinylchloridröhrchen (Durchmesser 3 cm) gefüllt, dessen eines Ende mit einer Schnur abgebunden wurde. Nach dem Verschließen des anderen Endes durch Abbinden mit einer Schnur ließ man die Lösung 15 Minuten lang stehen, und anschließend wurde das Röhrchen 45 Minuten lang in ein heißes Wasserbad mit einer Temperatur von 75ºC gelegt, um die Lösung zu gelatinieren. Das Röhrchen wurde aus dem heißen Wasserbad genommen, in einem Wasserstrom 30 Minuten lang gekühlt und über Nacht bei 5ºC stehen gelassen, wonach eine Messung der Gelfestigkeit erfolgte. Die Gelfestigkeit wurde in der gleichen Weise wie im 1. Testbeispiel mit einem Kriechmessgerät RE-33005 (tm) (ein Produkt von Yamaden Co., Ltd.) gemessen.
Die Wasserdissoziation wurde dadurch bestimmt, dass ein Gel in der gleichen Weise wie bei der Messung der Gelfestigkeit hergestellt wurde, wobei das Gel mit einem Durchmesser von 3 cm und einer Länge von 3 cm auf ein Filterpapier mit einem Durchmesser von 12,5 cm (Nr. 50 WhatmanTM) gesetzt und der Bereich [(Länge der langen Achse) · (Länge der kurzen Achse)] des Filterpapiers näherungsweise gemessen wurde, in dem Wasser in 10 Minuten absorbiert wurde.
In Tabelle 6 sind Veränderungen der Gelfestigkeit und Wasserdissoziation dargestellt, die unmittelbar nach der Herstellung und einen Monat und drei Monate nach der Herstellung gemessen wurden. Tabelle 6
Das Erfindungsprodukt 5 und die Kontrollprobe wiesen unmittelbar nach der Herstellung etwa die gleiche Gelfestigkeit auf. Nach einer einmonatigen und dreimonatigen Lagerung befand sich die Gelfestigkeit des Erfindungsprodukts 5 fast auf demselben Niveau wie unmittelbar nach der Herstellung und wies keinen Rückgang auf. Das erzeugte Gel war glatt und elastisch im Vergleich zu dem Gel, das von der Kontrollprobe erhalten wurde. Darüber hinaus wies das Pulver des Erfindungsprodukts 5 eine ausgezeichnete Löslichkeit auf.
Das Erfindungsprodukt 5 wies eine geringe Wasserdissoziation nach einer einmonatigen oder längeren Lagerung auf. Die Wasserdissoziation des Erfindungsprodukts 5 war im Vergleich zu der der Kontrollprobe ausgezeichnet.

4. Testbeispiel

Die Lösung des im 2. Beispiel erhaltenen Erfindungsprodukts 3 wurde mit einer SDS- Elektrophoresepufferlösung (0,125 M Tris-glycin-Puffer; pH 6,8, 1% SDS, 40% Glycerol) vermischt, um eine Probe für die Elektrophorese herzustellen. Im Anschluss an eine Elektrophorese unter Verwendung von SDS-Polyacrylamidgel unter nichtreduzierten Bedingungen wurden Proteine mit Coomassie-Brillantblau G-250 (ein Produkt von Sigma Co.) gefärbt, gefolgt von einer Verfärbung mit 10% Methanol und 7,5% wässriger Essigsäurelösung. Die nachgewiesenen Proteinbanden wurden mit einem chromatischen Scanner 03-930 (ein Produkt von Shimadzu Corporation) gescannt, um das Elektrophoresemuster des Erfindungsprodukts zu untersuchen.
Die Ergebnisse sind in Fig. 1 enthalten.
Wie in Fig. 1 zu sehen ist, wurden die Kasein-Banden bei der Elektrophorese des Erfindungsprodukts 3 eindeutig nachgewiesen, wodurch die Zugabe von Kasein bestätigt wurde.

4. Beispiel

Herstellung eines Desserts

1 kg einer Lösung des im 1. Beispiel hergestellten Erfindungsprodukts 1 wurde auf 45ºC erhitzt, und 0,8 kg Magermilch, 1,0 kg Kristallzucker und 0,01 kg Mandelaroma wurden vermischt. Man ließ das Gemisch 4 Stunden lang stehen, um ein Gel zu erhalten (in diesem Fall waren die in dem Gemisch enthaltenen Salze in erster Linie Calciumion von der Magermilch mit einer geschätzten Konzentration von 0,5%). Das resultierende Gel wurde in 1 cm · 1 cm 1 · 1 cm große Quadrate geschnitten und mit einem Sirup oder in Sirup getränktem Obst vermischt, um ein Dessert herzustellen.
Anhand der vor dem Eintauchen in Sirup gemessenen Gelfestigkeit wurde bestätigt, dass das Gel steif war und eine Gelfestigkeit von etwa 800 g aufwies.
Nach einer Geschmacksprobe stellte man fest, dass das Dessert eine elastische, weiche Textur hatte und dass Geschmack und äußeres Erscheinungsbild ausgezeichnet waren.
Die Gelfestigkeit wurde in der gleichen Weise wie im 1. Testbeispiel mit einem Kriechmessgerät gemessen.
Ein Gel wurde in der gleichen Weise unter Verwendung einer Lösung von nicht denaturiertem Molkeprotein anstelle des Erfindungsprodukts 1 hergestellt, allerdings gelierte die Lösung nicht.

5. Beispiel

Herstellung fettarmer Wurst

6 kg mageres Schweinefleisch wurden durch einen Fleischwolfgedreht, und das gesamte Fleisch wurde in eine geräuschlose Schneidmaschine gegeben. Es wurden 133 g WPI- Pulver des im 3. Beispiel hergestellten Erfindungsprodukts 5 zugegeben. Anschließend wurden 1,2 kg Eiswasser, 150 g Salz, 30 g Phosphat, 1,6 g Nitrit, 10 g Glutamat, 11 g Zucker, 6 g Aroma und 320 g Kartoffelstärke zugegeben und vermischt, während ein Hochgeschwindigkeitsschneidvorgang erfolgte, um eine Paste zu erhalten. Die Paste wurde in einen Schlauch gefüllt und mit Dampf behandelt, um das Zentrum auf 70ºC zu erhitzen, anschließend gekühlt, um eine fettarme Wurst zu erhalten. Eine weitere fettarme Wurst wurde in der gleichen Weise unter Verwendung von nicht erhitztem WPI-Pulver anstelle des Erfindungsprodukts 5 hergestellt (2. Vergleichsbeispiel).
Die Erträge der resultierenden fettarmen Würste wurden gemessen und es erfolgte eine sensorische Beurteilung. Die Ergebnisse sind in Tabelle 7 enthalten. TABELLE 7
Die aus dem Erfindungsprodukt 5 hergestellte Wurst schnitt im Vergleich zu der aus dem 2. Vergleichsbeispiel besser ab und brachte einen hohen Ertrag. Bei der sensorischen Beurteilung wies die Wurst aus dem 2. Vergleichsbeispiel kein saftiges Geschmackserlebnis auf, das Fleisch war trocken und Flüssigkeit floss aus der Schnittstelle, wohingegen die aus dem Erfindungsprodukt 5 hergestellte fettarme Wurst problemlos gekaut und geschluckt werden konnte.

INDUSTRIELLE ANWENDBARKEIT

Das behandelte Molkeprotein gemäß der vorliegenden Erfindung hat sowohl in der Form einer Lösung als auch in der Form eines Pulvers eine bessere Haltbarkeit. Das von dem behandelten Molkeprotein erzeugte Gel weist ein verbessertes Wasserretentionsvermögen und Elastizität auf und hat eine glatte Konstitution. Das erfindungsgemäße behandelte Molkeprotein kann als Geliermittel, Wasserkonservierungsmittel, Viskositätserhöhungsmittel und dergleichen verwendet werden.

Claims

1. Behandeltes Molkeprotein in der Form eines löslichen Aggregats, umfassend ein teilweise hitzedenaturiertes Molkeprotein und ein Kaseinprotein, wobei das Kaseinprotein in einer Menge zwischen 0,005 und 0,1 Gewichtsteilen je 1 Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins vorliegt.

2. Behandeltes Molkeprotein in der Form eines löslichen Aggregats nach Anspruch 1, ferner umfassend ein nicht denaturiertes Molkeprotein, wobei das Kaseinprotein in einer Menge zwischen 0,005 und 0,1 Gewichtsteilen je Gewichtsteil des teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins und des nicht denaturierten Molkeproteins vorliegt.

3. Behandeltes Molkeprotein nach Anspruch 1 oder 2, wobei das genannte teilweise hitzedenaturierte Molkeprotein hergestellt wird, indem eine wässrige Lösung des nicht denaturierten Molkeproteins mit einer Proteinkonzentration von 0,5 bis 15 Gew.-% und einem pH-Wert von 6-8 bereitgestellt und 1 bis 120 Minuten lang auf 55 bis 120ºC erhitzt wird.

4. Behandeltes Molkeprotein nach einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei das behandelte Molkeprotein eine Hydrophobie von 50 FI/mg- Protein oder mehr hat.

5. Pulver mit ausgezeichneten Geliereigenschaften nach dem Auflösen in Wasser, das durch Trocknen einer Lösung aus behandeltem Molkeprotein nach einem der vorherigen Ansprüche hergestellt wird.

6. Verfahren zur Herstellung einer Zusammensetzung aus einem behandelten Molkeprotein, wobei das Verfahren die folgenden Schritte umfasst:

(a) Herstellen einer wässrigen Lösung aus nicht denaturiertem Molkeprotein mit einem pH-Wert von 6,0 bis 8,0 und einer Proteinkonzentration von mehr als 0,5%, aber nicht mehr als 15 Gew.-%;

(b) Bereitstellen eines Kaseinproteins in einer Menge von 0,005 bis 0,1 Gewichtsteilen je Gewichtsteil des genannten Molkeproteins;

(c) Kombinieren des genannten Molkeproteins und Kaseinproteins zur Bildung einer Molkeprotein- und Kaseinlösung; und

(d) Erhitzen des Gemischs auf eine Temperatur zwischen 55 und 120ºC, um eine Hydrophobie von 50 FI/mg-Protein oder mehr zu erhalten.

7. Verfahren zur Herstellung einer Zusammensetzung aus einem behandelten Molkeprotein, wobei das Verfahren die folgenden Schritte umfasst:

(b) Erhitzen der Lösung auf 55 bis 1200, um eine wässrige Lösung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein zu erhalten;

(c) Bereitstellen eines Kaseinproteins in einer Menge von 0,005 bis 0,1 Gewichtsteilen des genannten Molkeproteins; und

(d) Kombinieren des genannten teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins und Kaseinproteins, um eine Hydrophobie von 50 FI/mg- Protein oder mehr zu erhalten.

8. Verfahren zur Herstellung einer Zusammensetzung aus einem behandelten Molkeprotein nach Anspruch 7, mit dem zusätzlichen Schritt des Bereitstellens eines nicht denaturierten Molkeproteins und Kombinierens des genannten nicht denaturierten Molkeproteins mit dem teilweise hitzedenaturierten Molkeprotein und dem Kaseinprotein, wobei das Kasein in einer Menge von 0,005 bis 0,1 Gewichtsteilen des genannten nicht denaturierten und teilweise hitzedenaturierten Molkeproteins vorliegt.

9. Verfahren zur Herstellung eines behandelten Molkeproteins nach einem der Ansprüche 6 bis 8, wobei der Erhitzungsschritt zwischen 1 und 120 Minuten dauert.

10. Behandeltes Molkeprotein, Pulver oder Verfahren nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei das Kaseinprotein des behandelten Molkeproteins wenigstens ein Protein ausgewählt aus Säurekasein, Labkasein, Natriumcaseinat, Kaliumcaseinat, Magnesiumcaseinat und Zersetzungsprodukten dieser Kaseine ist.

11. Verwendung eines Kaseinproteins in einer behandelten Molkeproteinzusammensetzung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein als ein Mittel zur Erhöhung der Haltbarkeit der genannten behandelten Molkeproteinzusammensetzung.

12. Verwendung eines Kaseinproteins in einer behandelten Molkeproteinzusammensetzung aus teilweise hitzedenaturiertem Molkeprotein und nicht denaturiertem Molkeprotein als ein Mittel zur Erhöhung der Haltbarkeit der genannten behandelten Molkeproteinzusammensetzung.