DE69226527T2 - Reinigungsmethode für Kontaktlinsen - Google Patents

Reinigungsmethode für Kontaktlinsen

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Description

    REINIGUNGSMETHODE FÜR KONTAKTLINSEN
  • Die vorliegende Erfindung betrifft eine Methode zur Reinigung von Kontaktlinsen mit Hilfe eines flüssigen Reinigungsmittels. Insbesondere betrifft sie eine Methode zur einfachen und sehr wirksamen Reinigung einer Kontaktlinse, die kein Wasser enthält.
  • Kontaktlinsen werden im allgemeinen eingeteilt in diejenigen, die aus einem Wasser-enthaltenden Material hergestellt werden und diejenigen, die aus einem Material hergestellt werden, das kein Wasser enthält. Als Kontaktlinsen, die kein Wasser enthalten, sind diejenigen bekannt, die im wesentlichen aus Polymethylmethacrylat oder Silicongummi hergestellt sind, und diejenigen, die aus einem sauerstoffdurchlässigen Copolymeren von Polysiloxanylmethacrylat mit Methylmethacrylat hergestellt werden. Wenn solche Kontaktlinsen in die Augen eingesetzt werden, neigen Lipide, die beispielsweise aus dem Sebum stammen, sowie Proteine und anorganische Substanzen, wie Calcium in den Tränen, dazu, sich darauf abzulagern. Daher ist es üblich, Kontaktlinsen mit einem Reinigungsmittel, das eine Protease enthält, zu reinigen. Eine solche Protease, die zur Reinigung von Kontaktlinsen verwendet wird, ist in Lösung sehr instabil. Daher war es üblich, sie in Form einer festen Formulierung, wie Tabletten oder Körnern, zu liefern, so daß der Anwender sie, je nachdem wie es der Fall erfordert, etwa einmal pro Woche, durch Auflösung der festen Formulierung in beispielsweise gereinigtem Wasser verwenden kann. In den letzten Jahren wurde jedoch vorgeschlagen, ein flüssiges Reinigungsmittel zu verwenden, das ein Enzym, wie eine in einer Flüssigkeit stabilisierte Protease aufweist, um die Umständlichkeit bei der Auflösung eines festen Enzyms zu eliminieren. Beispielsweise schlagen die japanischen ungeprüften Patentveröffentlichungen JP-A-1-180515, JP-A-2- 168224, JP-A-4-93 919, JP-A-4-143718 und JP-A-4-161921 Reinigungsmittel vor sowie Reinigungsmethoden, wobei ein flüssiges Mittel, dem eine Protease einverleibt ist, in einem organischen Lösungsmittel, das mit Wasser mischbar ist, wie einem mehrwertigen Alkohol, auf eine Kontaktlinse angewendet wird, um diese durch Reiben zu reinigen, oder eine Kontaktlinse wird in eine Lösung eingetaucht, die erhalten wird durch Verdünnung des flüssigen Mittels mit einem wäßrigen Medium. Als wäßriges Medium wird dabei gereinigtes Wasser, eine physiologische Natriumchloridlösung oder eine Kontaktlinsen-Reinigungslösung, die ein Tensid enthält, verwendet. Ferner schlägt die japanische ungeprüfte Patentveröffentlichung JP- A-4-51015 eine Reinigungs- und Erhaltungslösung für Kontaktlinsen vor, wobei eine Protease durch eine Kombination eines mehrwertigen Alkohols, eines Alkalimetallsalzes und eines Tensids stabilisiert wird.
  • Es wurde jedoch gefunden, daß in jedem dieser flüssigen Mittel der mehrwertige Alkohol, der als Stabilisator für das Enzym verwendet wird, die Entproteinierungsaktivität des Enzyms verhindert und keine ausreichenden Reinigungswirkungen erhalten werden können. Selbst wenn solche flüssigen Mittel mit einem wäßrigen Medium verdünnt werden, ist die Wirkung der Protease unzureichend bei der Entfernung des Schmutzes, der auf der Kontaktlinse fixiert ist, und es war schwierig, in ausreichendem Maße solchen fixierten Schmutz zu entfernen. Es war daher notwendig, wenn diese flüssigen Enzym-Reinigungsmittel verwendet werden, Linsen jeden Tag zu reinigen. Eine Sauerstoff-permeable Kontaktlinse kann eine Woche kontinuierlich getragen werden. Gleichwohl war man gezwungen, die Kontaktlinse jeden Tag herauszunehmen, um solchen fixierten Schmutz zu entfernen.
  • Andererseits wurden einige technische Untersuchungen durchgeführt, um die Reinigungswirkungen durch Verbesserung der Entproteinierungsaktivität eines Enzyms zu verbessern. Beispielsweise schlägt die japanische ungeprüfte Patentveröffentlichung JP-A-50-31834 eine Reinigungsmethode vor, die umfaßt eine Kontaktierung einer Kontaktlinse mit einer Lösung, die eine Protease, wie Papain, sowie eine Sulfurhydrylgruppe-enthaltende Verbindung enthält. Diese Sulfurhydrylgruppe-enthaltende Verbindung dient als Stabilisator für eine Thiolprotease, wie Papain, und es ist bekannt, daß diese die Aktivität eines Enzyms durch Verminderung des Schmutzbestandteils erhöht, wie in "ICLC, Band 15, S. 256 bis 259, 1988" berichtet wird. Diese Sulfurhydrylgruppe-enthaltende Verbindung ist jedoch in wäßriger Lösung instabil, und es trat das Problem auf, daß sie schwierig in Form einer Lösung geliefert werden kann.
  • Ferner offenbart die japanische ungeprüfte Patentveröffentlichung JP-A-54-140553 ein Reinigungsmittel, das Harnstoff und ein Guanidiumsalz, das der oben genannten Protease zugesetzt wird, sowie die Sulfurhydrylgruppe-enthaltende Verbindung aufweist. Es war jedoch auch bei dieser Methode schwierig, das Reinigungsmittel in Form einer Lösung zu liefern, und der Harnstoff oder das Guanidiumsalz stellt keine ausreichenden Wirkungen bereit, außer es liegt in ausreichend hoher Konzentration vor. Daher ist diese Methode unter ökonomischen Gesichtspunkten nicht vorteilhaft. Ferner stellt diese Methode keine ausreichenden Reinigungswirkungen im Hinblick auf einen Fettschmutz bereit.
  • Die japanische ungeprüfte Patentveröffentlichung JP-A-62-250413 schlägt eine Methode zur Verbesserung der Reinigungswirkungen durch Vermischen von Papain mit einem linearen anionischen Tensid vor. Die Aktivität solch eines anionischen Tensids ist jedoch in bezug auf Papain spezifisch, und ein solches Papain kann kaum in einem flüssigen Zustand geliefert werden wegen der Stabilisatorprobleme, die oben erwähnt wurden.
  • Die vorliegende Erfindung wurde unter diesen Umständen gemacht, und es ist Aufgabe der vorliegenden Erfindung, mit Hilfe eines flüssigen Enzym-Reinigungsmittels eine hohe Entproteinierungswirkung zu erzielen und es daher zu ermöglichen, Kontaktlinsen einfach und wirksam zu reinigen, sowie eine hervorragende Reinigungswirkung auch gegenüber einem festfixierten Schmutz zu erreichen.
  • Um die obigen Probleme zu lösen, haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung umfangreiche Forschungen nach einem Veffahren zur wirksamen Durchführung einer Reinigung von Kontaktlinsen mit einem flüssigen Reinigungsmittel, das eine Protease enthält, durchgeführt, und sie haben die wirkamste Methode in einem Verfahren untersucht, das umfaßt eine Verdünnung mit einer Verdünnungslösung einer Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung, die ein in einer Lösung stabilisiertes Enzym aufweist, um eine Behandlungslösung zu schaffen, sowie Eintauchen einer Kontaktlinse in die Behandlungslösung. Als Ergebnis wurde gefunden, daß die Komponenten der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung und der Verdünnungslösung sowie die Konzentration der Komponenten, wenn sie vermischt werden, wichtig sind, um eine hohe Reinigungswirkung zu erreichen. Außerdem wurde gefunden, daß es wichtig ist, Glycerin als Enzymstabilisator in einer Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung zu verwenden, sowie ein anionisches Tensid, das keine Polyethylenglykol-Einheiten aufweist, und Ethylendiamintetraacetat der Verdünnungslösung einzuverleiben, und daß es ferner wichtig ist, die Glycerinkonzentration auf ein Niveau von nicht höher als 5 Gew.-% zu bringen, wenn eine Behandlungslösung durch Verdünnung der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung mit der Verdünnungslösung hergestellt wird.
  • Daher wurde die vorliegende Erfindung auf der Grundlage der obigen Entdeckungen erreicht, und sie stellt eine Methode zur Reinigung einer Kontaktlinse bereit, die umfaßt eine Verdünnung einer Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung, die eine wirksame Menge einer Serinprotease und 30 bis 95 Gew.-% Glycerin enthält, mit einer Verdünnungslösung, die 0,05 bis 5 Gew.-% eines anionischen Tensids, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, sowie 0,005 bis 0,1 Gew.-% Ethylendiamintetraacetat enthält, bis auf eine Glycerinkonzentration von nicht höher als 5 Gew.-%, um eine Behandlungslösung zu schaffen, und Eintauchen einer Kontaktlinse in die Behandlungslösung.
  • In der vorliegenden Erfindung wird die Behandlungslösung für eine Kontaktlinse vorzugsweise hergestellt durch Verdünnung der oben genannten Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung mit einer Verdünnungslösung, die 0,05 bis 5 Gew.-% eines anionischen Tensids, das keine Polyoxyethylen-Einheiten aufweist, 0,005 bis 0,1 Gew.-% Ethylendiamintetraacetat und 0,2 bis 5 Gew.-% eines Copolymeren aus Isobutylen mit Maleinsäureanhydrid oder eines Copolymeren aus Methylvinylether und Maleinsäureanhydrid, enthält.
  • In der vorliegenden Erfindung hat Glycerin, das als Stabilisator für das Enzym in der Enzymenthaltenden wäßrigen Lösung verwendet wird, die Eigenschaft, daß es nicht nur das Enzym stabilisiert, sondern auch die Entproteinierungsaktivität des Enzyms nicht nachteilig beeinflußt. Ferner weisen das anionische Tensid, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, und das Ethylendiamintetraacetat, die der Verdünnungslösung einverleibt sind, synergistische Wirkungen bei der Verbesserung der Entproteinierungsaktivität des Enzyms auf. In der vorliegenden Erfindung wird nämlich eine Komponente, die die Entproteinierungsaktivität des Enzyms verhindert, eliminiert, und gleichzeitig wird eine Komponente, die die Entproteinierungsaktivität des Enzyms verbessert, einverleibt. Ferner wird die Glycerinkonzentration in der Behandlungslösung in der vorliegenden Erfindung auf eine Konzentration eingestellt, die die Entproteinierungsaktivität durch das Enzym nicht beeinträchtigt, d.h. auf ein Niveau von nicht höher als 5 Gew.-%, wenn die Behandlungslösung durch Verdünnung der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung mit der Verdünnungslösung hergestellt wird. Durch die Kombination dieser Merkmale wird die Entproteinierungsaktivität des Enzyms extrem wirksam verbessert, wobei eine Reinigung einer Kontaktlinse mit einem flüssigen Reinigungsmittel einfach und wirksam durchgeführt werden kann, und selbst ein festfixierter Schmutz vorteilhafterweise entfernt werden kann.
  • In der vorliegenden Erfindung wird eine Reinigung gewöhnlich durch Eintauchen der Kontaktlinse in die Behandlungslösung durchgeführt. Für den Fall, daß ein Fettschmutz oder dergleichen durch Reiben gereinigt wird, ist es ratsam, vorläufig der Verdünnungslösung ein viskositätssteigemdes Mittel zuzusetzen, um die Handhabungseffizienz der Behandlungslösung zu verbessern. In einem solchen Fall wird ein Copolymeres aus Isobutylen und Maleinsäureanhydrid oder ein Copolymeres aus Methylvinylether und Maleinsäureanhydrid besonders vorteilhafterweise als Verdickungsmittel ausgewählt, so daß eine hervorragende Schmiereigenschatt ohne Beeinträchtigung der Entproteinierungsaktivität durch das Enzym bereitgestellt wird.
  • Jetzt wird die vorliegende Erfindung in Einzelheiten anhand der bevorzugten Ausführungsformen beschrieben.
  • In die Enzym-enthaltende wäßrige Lösung, die in der vorliegenden Erfindung verwendet wird, wird eine Protease und ein Stabilisator für das Enzym einverleibt. Proteasen werden im allgemeinen in vier Typen eingeteilt, d.h. Serinproteasen, Thiolproteasen, Metallproteasen und Carboxyproteasen, in Abhängigkeit von ihren Wirkstellen. In der vorliegenden Erfindung wird Serinprotease verwendet. Unter denjenigen, die von Mikroorganismen abgeleitet sind, ist es besonders bevorzugt, Serinproteasen, die von Bakterien, die zu Bacillus gehören, zu verwenden, da sie eine relativ bessere Stabilität in Lösung aufweisen.
  • Ferner sind seit kurzem Serinproteasen mit einer durch gentechnische Veränderung weiter verbesserten Stabilität im Handel erhältlich, und solche Proteasen können auch geeigneterweise in der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Speziell Bioprase (hergestellt von Nagase Seikagaku Kogyo K.K.), Alkalase , Esperase , Savinase , Durazyme , Subtilisin A (hergestellt von Novo Nordisk Bioindustry Japan K.K.), Protease N "Amano" und Protease S "Amano" (hergestellt von Amano Pharmaceutical K.K.) können genannt werden.
  • Solch eine Protease wird in einer wirksamen Menge, die gewöhnlich bei 0,001 bis 10 Gew.-% liegt, einverleibt. Für den Fall, daß die Konzentration unterhalb dieses Bereiches liegt, wird es schwierig, ausreichende Entproteinierungswirkungen zu erreichen. Andererseits, für den Fall, daß sie diesen Bereich übersteigt, kann keine weitere Verbesserung der Entproteinierungswirkungen erwartet werden, und darüber hinaus steigt eine mögliche Gefahr für die Augen. Solch ein Enzym wird vorzugsweise in einer Menge von 0,001 bis 5 Gew.-% einverleibt.
  • Um eine solche Protease in einer Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung zu stabilisieren, wird ein Stabilisator für das Enzym einverleibt. Als ein solcher Stabilisator wurde eine Verbindung, die viele Sauerstoffatome oder Hydroxylgruppen in ihrem Molekül aufweist, verwendet. Man glaubt, daß die Sauerstoffatome oder Hydroxylgruppen solch einer Verbindung Wasserstoffbrücken mit polaren Gruppen auf der Oberfläche des Enzymproteinmoleküls bilden, um die dreidimensionale Struktur des Enzymmoleküls zu stabilisieren. Ein solcher Stabilisator wechselwirkt jedoch mit dem Enzym und beeinträchtigt dadurch die Entproteinierungsaktivität des Enzyms, wenn das Enzym angewendet wird, um Schmutz auf der Linse zu entfernen. Daher trat das Problem auf, daß keine ausreichenden Entproteiniemngswirkungen erhalten werden können.
  • Aus der tatsächlichen Untersuchung der Beziehung zwischen den Enzym-stabilisierenden Wirkungen und den nachteiligen Wirkungen für die Entproteinierungsaktivität im Hinblick auf verschiedene Enzymstabilisatoren wurde gefunden, daß zweiwertige Alkohole, wie Ethylenglykol, Diethylenglykol, Polyethylenglykol und Propylenglykol, Zuckeralkohole, wie Sorbitol, Mannitol und Erythritol, sowie Saccharide, wie Fructose, Glucose und Maltose, allesamt die Entproteinierungsaktivität durch ein Enzym nicht nur in hoher Konzentration, in der sie Enzym-stabilisierende Wirkungen zeigen, inhibieren, sondern auch dann, wenn sie auf eine Konzentration verdünnt werden, die für einen Reingungsschritt geeignet ist.
  • Andererseits wurde unerwarteterweise gefunden, daß Glycerin in hohem Maße Enzym-stabilisierende Wirkungen zeigt, und die Entproteinierungsaktivität durch ein Enzym nicht inhibiert, wenn es auf eine Konzentration verdünnt wird, die für einen Reinigungsschritt geeignet ist. Auf der Grundlage dieser Entdeckung wird in der vorliegenden Erfindung Glycerin als Enzymstabilisierendes Mittel verwendet. Die Enzymstabilität ist nicht gut, falls die Glycerinkonzentration zu hoch oder zu niedrig ist. Daher wird in der vorliegenden Erfindung Glycerin in einer Menge von 30 bis 95 Gew.-%, vorzugsweise 50 bis 80 Gew.-%, verwendet. Zu solch einer Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung kann ein wasserlösliches Calciumsalz in einer Menge von nicht mehr als 0,05 Gew.-%, vorzugsweise nicht mehr als etwa 0,01 Gew.-%, zugesetzt werden, um die Stabilität des Enzyms weiter zu verbessern, je nachdem wie es der Fall erfordert. Als ein solches wasserlösliches Calciumsalz kann Calciumchlorid, Calciumnitrat und Calciumacetat geeigneterweise verwendet werden.
  • Das Enzym hat einen speziellen pH-Bereich, in dem es stabil ist. In der vorliegenden Erfindung wird der pH der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung vorzugsweise in einem Bereich von 6 bis 9 gehalten. Zu diesen Zweck wird gewöhnlich 0,1 bis 10 Gew.-% einer Pufferlösung verwendet. Speziell kann Triethanolamin-Chlorwasserstoffsäure oder Essigsäure oder Tris(hydroxymethyl)aminomethan-Chlorwasserstoffsäure geeigneterweise verwendet werden.
  • Solch eine Enzym-enthaltende wäßrige Lösung weist einen hohen osmotischen Druck durch die Einverleibung von Glycerin auf und hat daher in gewissem Ausmaß einen erhaltenden Effekt. Wenn jedoch ein höherer ernaltender Effekt erforderlich ist, kann ein Konservierungsstoff zugegeben werden. Solch ein Konservierungsstoff wird ausgewählt unter denjenigen, die eine hohe Sicherheit bieten, und die das Kontaktlinsenmaterial nicht nachteilig beeinflussen. Beispielhaft kann Kaliumsorbat, Natriumbenzoat, ein Methylester, Ethylester oder Propylester von Benzoesäure, ein 5,5-Dimethylhydantoin-Formaldehyd-Kondensationsprodukt, Benzylalkohol, ein Alkyldiaminoethylglycinhydrochlorid, Di(aminopropyl)laurylamin, Laurylaminopropionsaure und Lauryldimethylaminoessigsäurebetain erwahnt werden. Die Menge eines solchen Konservierungsstoffes variiert in Abhängigkeit von den erforderlichen antiseptischen Wirkungen, liegt jedoch gewöhniich in einem Bereich von 0,0001 bis 5 Gew.-%.
  • Eine solche Enzym-enthaltende wäßrige Lösung wird in solcher Weise verdünnt, daß ein bis einige Tropfen davon in eine Verdünnungslösung eingetropft werden, welche im Anschluß beschrieben wird. Eine Abspaltung der Flüssigkeitstropfen ist jedoch manchmal schwierig aufgrund einer Erhöhung der Viskosität durch Glycerin, das als Stabilisator für das Enzym zugesetzt wird. Um eine solche Tendenz zu verhindern, kann eine geringe Menge eines Tensids zu der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung zugegeben werden. Speziell kann ein anionisches Tensid, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheit aufweist, in einer Menge von nicht mehr als 2 Gew.-% zugesetzt werden, und ein nichtionisches Tensid kann auch in einer Menge zugesetzt werden, daß diejenige eines solchen anionischen Tensids nicht übersteigt. Falls ein anionisches Tensid mit Polyoxyethylenglykol-Einheiten verwendet wird, oder falls ein nichtionisches Tensid in einer Menge vorliegt, die diejenige des anionischen Tensids übersteigt, dann sind die Reinigungswirkungen der Behandlungslösung, die hergestellt wird durch Verdünnung einer solchen Lösung mit einer Verdünnungslösung, die im Anschluß beschrieben wird, verschlechtert.
  • Andererseits enthält die Verdünnungslösung, die erfindungsgemäß verwendet wird, ein anionisches Tensid, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, sowie Ethylendiamintetraacetat. Durch die Wirkung dieser Komponenten wird die Entproteinierungsaktivität des Enzyms synergistisch erhöht.
  • Spezielle Beispiele des anionischen Tensids, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, sind ein α-Olefinsulfonat, ein Alkylsulfonat, ein Alkylbenzolsulfonat, ein N-Acylaminosäuresalz und ein Alkylsulfocarboxylat. Im besonderen sei Natriumtetradecensulfonat, Natriumdodecylsulfonat, Triethanolamindodecylsulfonat, Natriumdodecylbenzolsulfonat, Natriumdioctylsulfosuccinat, Natriumcocoilsarcosin sowie Natriumlauroylsarcosin erwähnt. Ein solches anionisches Tensid wird gewöhnlich in einer Menge von 0,05 bis 5 Gew.-% verwendet. Falls die Menge unterhalb dieses Bereichs liegt, neigt der synergistische Effekt bei der Verbesserung der Entproteinierungsaktivität des Enzyms dazu, gering zu sein. Andererseits, falls die Menge diesen Bereich übersteigt, wird keine weitere Verbesserung bei dem Effekt erhalten. Vorzugsweise wird ein solches anionisches Tensid in einem Bereich von 0,1 bis 2 Gew.-% verwendet. Der Grund, warum ein solches anionisches Tensid, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, speziell die Entproteinierungsaktivität des Enzyms unter verschiedenen Tensiden verbessert, wird nicht klar verstanden. Der folgende Mechanismus kann jedoch angenommen werden. Zunächst gibt es eine sterische Hnderung, wenn die Protease auf einem Proteinschmutz, der auf der Linsenoberfläche abgelagert ist, einwirkt. Durch die Zugabe eines anionischen Tensids, welches im allgemeinen aufgezeichnet ist hinsichtlich der Permeabilität und der Modifizierungswirkung für das Protein, wird angenommen, daß der Proteinschmutz modifiziert wird, und es wird angenommen, daß eine Penetration des Enzyms erleichtert wird. Es wird angenommen, daß jedoch Polyoxyethylenglykol-Einheiten mit dem Enzym oder dem Proteinschmutz aufgrund der Sauerstoffatome oder Hydroxylgruppen im Molekül wechselwirken und daher die Aktivität des Enzyms beeinträchtigen. Daher wird angenommen, daß ein anionisches Tensid, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, speziell die Aktivität des Enzyms bei der Entfernung des Proteins von der Linse verbessert. Daher kann erfindungsgemäß dasjenige, das Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, nicht verwendet werden, selbst wenn es ein anionisches Tensid ist.
  • Das Ethylendiamintetraacetat, das der Verdünnungslösung einverleibt wird, ist eine Komponente, die eine Chelatwirkung auf anorganische Substanzen ausübt, und sie dient dazu, die Entproteinierungsaktivitat des Enzyms zusammen mit dem anionischen Lösungsmittel synergistisch zu verbessern durch eine Entfernung eines organischen Schmutzes, wie Calcium, das von dem Proteinschmutz komplexiert wird. Speziell kann es beispielsweise Dinatriumethylendiamintetraacetatdihydrat oder Tetranatriumethylendiamintetraacetattetrahydrat sein. Es wird gewöhnlich in einer Menge von 0,001 bis 0,1 Gew.-% verwendet. Falls die Menge unterhalb dieses Bereiches liegt, neigt die Wirkung einer synergistischen Verbesserung der Entproteinierungsaktivität des Enzyms dazu, gering zu sein. Andererseits, falls sie diesen Bereich übersteigt, kann keine weitere Verbesserung bei dem Effekt erhalten werden. Ein solcher synergistischer Entproteinierungseffekt du:ch ein solches Metallchelatierungsmittel ist für das Ethylendiamintetraacetat spezifisch, und der Effekt mit anderen Metallchelatierungsmittel, wie Nitrilotriacetat, einem Gluconat oder einem Succincat, ist ziemiich gering, und es wird kein Effekt mit einem Salz der Phosphorsäure, wie Pyrophosphorsäure, Tripolyphosphorsäure oder Tetrapolyphosphorsäure, beobachtet.
  • Die gewünschte Verdünnungslösung kann durch Vermischen der oben beschriebenen Komponenten erhalten werden. Der Schmutz, der auf einer Kontaktlinse abgelagert ist, beinhaltet jedoch Lipide zusätzlich zu den Proteinen. Um die Reinigungswirkung gegenüber solcher Lipide zu verbessern, kann auch ein nichtionisches Tensid einverleibt werden. Falls ein nichtionisches Tensid jedoch in einer Menge zugesetzt wird, die größer ist als diejenige des oben genannten anionischen Tensids, dann neigt es dazu, den synergistischen Effekt des anionischen Tensids bei der Verbesserung der Reinigungswirkungen des Enzyms zu beeinträchtigen, obwohl die Reinigungswirkungen gegenüber Lipiden verbessert sein können. Daher darf das nichtionische Tensid nicht in einer Menge zugesetzt werden, die diejenige des obigen anionischen Tensids übersteigt. Spezielle Beispiele eines solchen nichtionischen Tensids sind ein Polyoxyethylenalkylphenylether, ein Polyoxyethylen-Polyoxypropylen-Blockpolymer, ein Polyoxyethylenalkylether, ein Alkanolamid sowie ein Polyoxyethylensorbitanfettsäureester, obwohl das nichtionische Tensid nicht auf solche speziellen Beispiele eingeschränkt ist.
  • Ferner kann ein Verdickungsmittel einer solchen Verdünnungslösung zugesetzt werden, unter Berücksichtigung einer Möglichkeit einer Entfernung eines Fettschrnutzes durch Reiben. Ein solches Viskositäts-erhöhendes Mittel ist vorzugsweise dasjenige, das eine hervorragende Schmiereigenschaft bereitstellt, ohne die Entproteinierungsaktivität des Enzyms zu beeinträchtigen. Für diesen Zweck wird ein Copolymeres aus Isobutylen und Maleinsäureanhydrid oder ein Copolymeres aus Methylvinylether und Maleinsäureanhydrid besonders bevorzugterweise erfindungsgemäß verwendet. Die Menge liegt vorzugsweise in einem Bereich von 0,2 bis 5 Gew.-%. Falls die Menge weniger als 0,2 Gew.-% beträgt, wird die Schmiereigenschaft nicht verbessert. Andererseits, falls die Menge 5 Gew.-% übersteigt, neigt die Viskosität dazu, zu hoch zu werden und eine Reinigung neigt dazu, schwierig zu sein.
  • Ferner kann, je nachdem wie es der Fall erfordert, ein Konservierungsstoff verwendet werden zum Zweck einer Verhinderung einer Vermehrung von Bakterien in der Verdünnungslösung. Speziell kann er dieselbe Komponente sein, die in der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung verwendet wird. Ferner wird eine solche Verdünnungslösung in einem pH-Bereich eingestellt, der zu den Augen mild ist, und der geeignet ist für die Wirkung des Enzyms. Zu diesem Zweck kann eine geeignete Pufferlösung verwendet werden. Speziell wird der pH auf ein Niveau innerhalb eines Bereichs von 7 bis 9,5 eingestellt. Um eine Behandlungslösung durch Verdünnung der oben beschriebenen Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung mit der Verdünnungslösung herzustellen, die so erhalten wird, wird die Glycerinkonzentration in der Behandlungslösung auf ein Niveau von nicht höher als 5 Gew.-% eingestellt. Falls die Glycerinkonzentration hoch ist, kommt es zu einer nachteiligen Wirkung des Glycerins hinsichtlich der Entproteinierungsaktivität. Vorzugsweise wird die Enzym-enthaltende wäßrige Lösung auf eine Glycerinkonzentration von nicht mehr als 3 Gew.-% verdünnt. Falls die Verdünnung zu hoch ist, neigt die Enzymkonzentration der Behandlungslösung dazu, zu gering zu sein, und die Entproteinierungsaktivität neigt dazu, unzureichend zu sein. Daher wird die Verdünnung beim Verdünnen der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung mit der Verdünnungslösung auf einem Niveau von etwa 6- bis 400-fach festgesetzt, vorzugsweise von etwa 10- bis 200-fach.
  • Zur Herstellung der Behandlungslösung kann ein Lagerbehälter für eine Kontaktlinse, der herkömmlicherweise verwendet wird, eingesetzt werden. Die Verdünnungslösung wird nämlich in den Lagerbehälter eingefüllt und 1 bis 3 Tropfen der Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösung können einfach tropfenweise zugegeben werden. Anschließend wird eine Kontaktlinse von einer Halterungsvorrichtung festgehalten und in den Lagerbehälter für eine vorbestimmte Zeitdauer eingetaucht, wodurch eine Reinigung erfolgen kann. Die Eintauchzeit variiert in Abhängigkeit des Verschmutzungsgrades auf der Kontaktlinse. Speziell wird eine Kontaktlinse 1 Minute bis 24 Stunden eingetaucht, vorzugsweise 10 Minuten bis 2 Stunden, in einem Temperaturbereich von 5 bis 40ºC. Die Reinigungswirkungen neigen dazu, sich mit steigender Temperatur zu erhöhen. Erfindungsgemäß kann eine Reinigung jedoch effektiv selbst bei einer niedrigen Temperatur auf einem Niveau von 5ºC durchgeführt werden. Bei einer Temperatur von weniger als 5ºC kann kein ausreichender Reinigungseffekt erhalten werden. Andererseits, falls die Temperatur höher als 40ºC liegt, kann es zu einem nachteiligen Effekt für die Kontaktlinse kommen. Nach Beendigung einer solchen Reinigung wird die Kontaktlinse herausgenommen, mit Leitungswasser, gereinigtem Wasser oder einer physiologischen wäßrigen Natriumchloridlösung abgespült und anschließend, so wie sie ist, angewendet.
  • Bei einer solchen Reinigungsmethode wird die Entproteinierungsaktivität durch das Enzym extrem effektiv verbessert. Sehr hohe Reinigungswirkungen können daher erhalten werden, trotz der Tatsache, daß ein flüssiges Enzym-Reinigungsmittel verwendet wird, und eine Reinigung einer Kontaktlinse kann einfach und effizient durchgeführt werden. Ferner kann erfindungsgemäß selbst eine Kontaktlinse, die über eine Woche kontinuierlich getragen wurde, effektiv gereinigt werden.
  • Jetzt wird die vorliegende Erfindung in weiteren Einzelheiten anhand typischer Beispiele beschrieben. Es sollte jedoch Idar sein, daß die vorliegende Erfindung unter keinen Umständen auf solche speziellen Beispiele eingeschränkt ist. Ferner sollte Idar sein, daß zusätzlich zu den oben beschriebenen speziellen Ausführungsformen und den folgenden Beispielen verschiedene Veränderungen, Modifikationen und Verbesserungen an der vorliegenden Erfindung auf der Basis von Fachwissen gemacht werden können, ohne vom Erfindungsgedanken abzuweichen.
  • Herstellung von Enzym-enthaltenden wäßrigen Lösungen
  • Die jeweiligen Komponenten wurden in den Anteilen, wie sie in der folgenden Tabelle 1 angegeben sind, eingewogen, und verschiedene Enzym-enthaltende wäßrige Lösungen (hiernach als Enzymlösungen bezeichnet) A bis C wurden hergestellt. Jede Enzymlösung wurde bei einer Temperatur von 40ºC für 6 Monate gelagert, woraufhin das Verhältnis der verbliebenen Aktivität zu der Proteaseaktivität zur Zeit der Herstellung erhalten wurde. Die Ergebnisse werden auch in Tabelle 1 gezeigt.
  • Die Proteaseaktivität wurde wie folgt gemessen.
  • Zunächst wurde 1 ml einer Behandlungslösung, die durch Verdünnung jeder Enzymlösung mit gereinigtem Wasser hergestellt wurde, zu 5 ml einer 0,6%igen Caseinlösung (pH 7, eine 0,05 M wäßrige Natriummonohydrogenphosphatlösung) zugesetzt, die auf 37ºC gehalten wurde, und das Gemisch wurde bei 37ºC für 10 Minuten inkubiert. Anschließend wurden 5 ml einer Ausfällungsreagenzlösung (eine gemischte Lösung, umfassend 0,11 M Trichloressigsäure, 0,22 M Natriumacetat und 0,33 M Essigsäure) zugesetzt, um unzersetzte Proteine auszufällen, gefolgt von einer Filtration. Hinsichtlich des so erhaltenen Filtrats wurde eine Absorption A bei 275 nm erhalten. Getrennt davon wurden 5 ml der obigen Ausfällungsreagenzlösung zu 1 ml der obigen Behandlungslösung, die durch Verdünnung jeder Enzymlösung mit gereinigtem Wasser hergestellt wurde, zugesetzt. Anschließend wurde die obige Caseinlösung zugegeben, und der gebildete Niederschlag wurde abfiltriert. Hinsichtlich des Filtrats wurde eine Absorption A&sub0; bei 275 nm erhalten. Durch die folgende Formel wurde die Proteaseaktivität erhalten, und die verbleibende Aktivität (%) wurde ferner erhalten. Eine enzymatische Aktivität, die geeignet ist, eine Nicht-Proteinsubstanz zu bilden, die eine Absorption bei 275 nm in einer Menge zeigt, die 1 x 10&supmin;&sup6; g Tyrosin pro Minute entspricht, wurde mit 1 u bewertet.
  • Proteaseaktivität (u/ml) = [(A-A&sub0;)/As] x 50 x (11/10) x Verdünnungsanzahl der Enzymlösung zur Zeit der Analyse, wobei As = 0,391 (Absorption von 50,0 ug/ml Tyrosin bei 275 nm)
  • Verbleibende Aktivität (%) = [(Proteaseaktivität nach Lagerung bei 40ºC für 6 Monate/Proteaseaktivität zur Zeit der Herstellung)] x 100. Tabelle 1
  • Anmerkung: *1, *2: Proteasen, die von Bacillus abgeleitet sind, hergestellt von Novo Nordisk Bioindustry Ltd.
  • Herstellung der Verdünnungslösungen
  • Die jeweiligen Komponenten wurden im Einklang mit der folgenden Tabelle 2 eingewogen und in gereinigtem Wasser aufgelöst, so daß die Gesamtmenge 100 g betrug. Anschließend wurde der pH mit Natriumhydroxid oder Chlorwasserstoffsäure auf das jeweilige Niveau, wie es in Tabelle 2 gezeigt wird, eingestellt, um Verdünnungslösungen a bis g zu schaffen. Tabelle 2
  • *1: Natriumdodecylbenzolsulfonat, hergestellt von Kao Corporation
  • *2: Natriumdioctylsulfosuccinat, hergestellt von Nippon Oil & Fats Co., Ltd
  • *3: Triethanolaminlaurylsulfat, hergestellt von Nikko Chemicals Co., Ltd.
  • *4: Natriumlauroylsulcosin, hergestellt von Nikko Chemicals Co., Ltd.
  • *5: Natrium-α-olefinsulfonat, hergestellt von Nikko Chemicals Co., Ltd.
  • *6: Polyoxyethylen(20)octylphenylether, hergestellt von Nippon Oil & Fats Co., Ltd.
  • *7: Polyoxyethylen-Polyoxypropylen-Blockpolymeres, hergestellt von Nippon Oil & Fats Co., Ltd.
  • *8: Copolymeres aus Isobutylen mit Maleinsäureanhyrid, hergestellt von Kuraray Co., Ltd.
  • *9: Copolymeres aus Methylvinylether mit Maleinsäureanhydrid, hergestellt von Gokyo Sangyo K.K.
  • *10: Dinatriumethylendiamintetraacetatdihydrat, hergestellt von Teikoku Kagaku Sangyo K.K.
  • *11: 1,3-Dimethyl-5,5-dimethylhydantoin, hergestellt von Ronza
  • Test auf Entproteinierungswirkungen
  • Zunächst wird eine wäßrige Lösung, enthaltend 0,2 Gew.-% Lysozym und 0,01 Gew.-% Calciumchlorid(dihydrat) auf pH 11 mit Natriumhydroxid eingestellt, und eine Sauerstoffdurchlässige harte Kontaktlinse (Menicon EX , hergestellt von Menicon Co., Ltd.) wurde bei 37ºC für 3 Tage eingeweicht. Anschließend wurde diese Linse mit den Fingern zur Reinigung gerieben und mit Leitungswasser abgespült und anschließend wurde sie mit einem Dunkelfeld- Mikroskop bei 10-facher Vergrößerung beobachtet, wobei eine Ablagerung von Proteinschmutz über die gesamte Linse beobachtet wurde. Unter Verwendung einer solchen verschmutzten Linse wurde der folgende Test auf Entproteinierungswirkungen durchgeführt.
  • Zunächst wurden nämlich die oben genannten Enzymlösungen jeweils mit den obigen Verdünnungslösungen a bis g, wie in der folgenden Tabelle 3 gezeigt, verdünnt, um verschiedenen Behandlungslösungen Nr. 1 bis Nr.9 zu schaffen. Anschließend wurde jede Behandlungslösung in einen Lagerungsbehälter für eine Kontaktlinse eingefüllt. Andererseits wurden die obigen verschmutzten Linsen in einer Linsenhalterung festgehalten und in diesen Lagerungsbehälter eingesetzt. In einem solchen Lagerungsbehälter wurde die verschmutzte Linse in jeder Behandlungslösung bei 20ºC für 30 Minuten eingeweicht. Anschließend wurde die Linse herausgenommen und mit einem Dunkelfeld-Mikroskop beobachtet und im Einklang mit den folgenden Standards bewertet. Als Ergebnis wurde im Fall, wenn irgendeine der Behandlungslösungen Nr. 1 bis 9 verwendet wurde, der Schmutz, der auf der Linse abgelagert war, vollständig mit einer Bewertung von 6 entfernt.
  • Die gesamte Linse ist furchtbar trüb Bewertung 1
  • Die gesamte Linse ist trüb Bewertung 2
  • Trübheit der Linse bleibt mindestens zu 50% Bewertung 3
  • Trübheit der Linse bleibt mindestens zu 10% Bewertung 4
  • Linse ist etwas trüb Bewertung 5
  • Keine Trübheit der Linse wurde beobachtet Bewertung 6 Tabelle 3
  • VERGLEICHSBEISPIEL
  • Eine Enzymlösung D wurde hergestellt durch Einverleiben von 50 g Polyoxyethylenglykol 400 anstatt von 50 g Glycerin in die obige Enzymlösung A, und eine Enzymlösung E wurde hergestellt durch Einverleiben von 78 g Ethylenglykol anstatt von 78 g Glycerin in der obigen Enzymlösung B. Diese Enzymlösungen D und E wurden mit den obigen Verdünnungslösungen a und 1, wie in folgender Tabelle 4 gezeigt, verdünnt, um Behandlungslösungen Nr. 10 bis Nr. 15 herzustellen. Anschließend wurden Tests auf Entproteinierungswirkungen in der gleichen Weise wie in den obigen Beispielen durchgeführt, und die Ergebnisse werden in Tabelle 4 gezeigt. Wie aus den Ergebnissen aus der Tabelle 4 ersichtlich ist, können hohe Entproteinierungswirkungen nur erhalten werden, wenn Glycerin als Stabilisator für das Enzym verwendet wurde. Tabelle 4
  • Ferner wurden die jeweiligen Komponenten im Einklang mit der folgenden Tabelle 5 eingewogen und in gereinigtem Wasser aufgelöst, so daß die Gesamtmenge bei 100 g lag. Auf diese Weise wurden verschiedene Verdünnungslösungen h bis n, die ein anionisches Tensid mit Polyoxyethylenglykol-Einheiten oder ein nichtionisches Tensid enthielten, hergestellt. Tabelle 5
  • *1: Natriumpolyoxyethylenalkylethersulfonat, hergestellt von Kao Corporation
  • *2: Natriumpolyoxyethylen(4)nonylphenylethersulfonat, hergestellt von Nikko Chemicals Co., Ltd.
  • *3: Natriumpolyoxyethyl(4,5)lauryletheracetat, hergestellt von Nikko Chemicals Co., Ltd.
  • Anschließend wurden 0,05 g der obigen Enzymlösung 8 mit jeweils 2,5 g der obigen Verdünnungslösungen h bis n verdünnt, um Behandlungslösungen Nr. 16 bis Nr. 22 zu schaffen. Unter Verwendung dieser Behandlungslösungen wurden Tests auf Entproteinierungswirkungen in der gleichen Weise wie in den obigen Beispielen durchgeführt, und die Ergebnisse werden in Tabelle 6 gezeigt. Tabelle 6
  • Aus den Ergebnissen von Tabelle 6 ist es offensichtlich, daß die Entproteinierungswirkungen bei Behandlungslösungen Nr. 16 bis Nr. 19, die Tenside mit Polyoxyethylenglykol-Einheiten (Emall 20C , SNP-4N , AKYPO , RIM 45NV ) aufweisen, extrem schlecht sind, selbst wenn diese anionische Tenside sind. Ferner sind die Entproteinierungswirkungen mit Behandlungslösung Nr. 20, die ein nichtionisches Tensid enthält, schlecht. Ferner verschlechtern sich die Entproteinierungswirkungen im Falle, wenn ein nichtionisches Tensid zu einem anionischen Tensid (OS-14 ), das keine Polyoxyethylenglykol-Einheiten aufweist, zugesetzt wird, wenn die Menge des anionischen Tensids übermäßig erhöht wird.
  • Ferner wurden 0,05 g der obigen Enzymlösung B eingewogen und mit 2,5 g gereinigtem Wasser oder einer wäßrigen physiologischen Natriumchloridlösung verdünnt. Unter Verwendung der Behandlungslösung Nr. 23 oder Nr. 24, die dadurch erhalten wurde, wurde ein Test auf die Entproteinierungswirkungen in der gleichen Weise wie in den obigen Beispielen durchgeführt, wobei mit jeder Behandlungslösung sehr niedrige Entproteinierungswirkungen auf einem Niveau von Bewertung 1 erhalten wurden. Es wurde daher geflinden, daß keine ausreichende Proteinentferung durch die Wirkung der Protease allein erreicht werden kann.
  • Ferner wurden 0,05 g der obigen Enzymlösung B mit 2,5 g einer Verdünnungslösung, die durch Einverleiben von 10 Gew.-% Glycerin in die obige Verdünnungslösung f hergestellt wurde, um eine Verdünnungslösung Nr.25 zu schaffen. Unter Verwendung dieser Behandlungslösung wurde ein Test auf die Entproteinierungswirkungen in der gleichen Weise wie in obigen Beispielen durchgeführt, wobei die Entproteiniemngswirkungen auf einem Niveau von Bewertung 3 lagen. Es wurde daher gefunden, daß für den Fall, daß die Glycerinkonzentration in der Behandlungslösung zu hoch ist, die Reinigungswirkungen dazu neigen, gering zu sein. Ferner wurde, um den Einfluß eines Metallchelatbildners auf die Reinigungswirkungen zu untersuchen, die Verdünnungslösung p bei der Crewat N aus den Komponenten der obigen Verdünnungslösung f entfernt wurde, hergestellt. Zu dieser Verdünnungslösung p wurden 0,03 g eines der in der folgenden Tabelle 7 gezeigten Metallchelatbildners einverleibt. Auf diese Weise wurden verschiedene Verdünnungslösungen q bis t hergestellt. Anschließend wurden 0,05 g der obigen Enzymlösung B mit jeweils 2,5 g der Verdünnungslösungen verdünnt, um Behandlungslösungen Nr. 26 bis 30 zu schaffen. In der gleichen Weise wie in den obigen Beispielen wurden Tests auf Entproteinierungswirkungen durchgeführt, und die Ergebnisse werden in Tabelle 7 gezeigt. Tabelle 7
  • Es ist offensichtlich aus den obigen Ergebnissen, daß die Entproteinierungswirkungen bemerkenswert verschlechtert werden mit der Behandlungslösung Nr. 26, die die Verdünnungslösung p verwendet, welche kein Ethylendiamintetraacetat (Crewat N ), wie die Verdünnungslösung f, aufweist. Ferner ändern sich in Abhängigkeit vom Typ des Metallchelatbildners die Entproteinierungswirkungen des Enzyms wesentlich, und in jeder der Behandlungslösungen Nr. 27 bis Nr. 30, die die Verdünnungslösungen q bis t verwenden, sind die Entproteinierungswirkungen bemerkenswert verschlechtert, verglichen mit dem Fall, bei dem Ethylendiamintetraacetat verwendet wurde. Dies zeigt an, daß unter Metallchelatierungsmitteln Ethylendiamintetraacetat eine spezielle Aktivität bei der Verbesserung der Entproteinierungswirkungen des Enzyms aufweist.
  • Ferner wurden Tests auf Entproteinierungswirkungen in der gleichen Weise wie in den obigen Beispielen unter Verwendung von 2,5 g der obigen Verdünnungslösungen a bis g als Behandlungslösungen selbst durchgeführt, wobei kein Proteinschmutz entfernt wurde, und in jedem Fall eine Bewertung von 1 erzielt wurde.

Claims (2)

1. Verfahren zur Reinigung einer Kontaktlinse, das umfaßt eine Verdünnung einer Enzymenthaltenden wäßrigen Lösung, enthaltend 0,001 bis 10 Gew.-% Serinprotease und 30 bis 95 Gew.-% Glycerin, mit einer Verdünnungslösung, enthaltend 0,05 bis 5 Gew.-% eines anionischen Tensids, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheit aufweist, und 0,005 bis 0,1 Gew.-% Ethylendiamintetraacetat, auf eine Glycerinkonzentration von nicht höher als 5 Gew.-%, wobei die Verdünnung auf ein Niveau von 6- bis 400-fach eingestellt wird, um eine Behandlungslösung zu schaffen, sowie Eintauchen einer Kontaktlinse in die Behandlungslösung bei einer Temperatur im Bereich von 5 bis 40ºC.
2. Verfahren zur Reinigung einer Kontaktlinse nach Anspruch 1, wobei die Enzym-enthaltende wäßrige Losung mit einer Verdünnungslösung verdünnt wird, die 0,05 bis 5 Gew.-% eines anionischen Tensids, das keine Polyoxyethylenglykol-Einheit aufweist, 0,005 bis 0,1 Gew.-% Ethylendiamintetraacetat und 0,2 bis 5 Gew.-% eines Copolymeren aus Isobutylen und Maleinsäureanhydrid oder eines Copolymeres aus Methylvinylether und Maleinsäureanhydrid, enthält, um eine Behandlungslösung zu schaffen.
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