TR201816124T4 - Enzimatik un ıslahı. - Google Patents
Enzimatik un ıslahı. Download PDFInfo
- Publication number
- TR201816124T4 TR201816124T4 TR2018/16124T TR201816124T TR201816124T4 TR 201816124 T4 TR201816124 T4 TR 201816124T4 TR 2018/16124 T TR2018/16124 T TR 2018/16124T TR 201816124 T TR201816124 T TR 201816124T TR 201816124 T4 TR201816124 T4 TR 201816124T4
- Authority
- TR
- Turkey
- Prior art keywords
- flour
- enzyme
- starch
- amylase
- alpha
- Prior art date
Links
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 title claims abstract description 223
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 7
- 238000009395 breeding Methods 0.000 title description 4
- 230000001488 breeding effect Effects 0.000 title description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 155
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 155
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 134
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 132
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 131
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 96
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 153
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims description 91
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims description 91
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims description 77
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 claims description 44
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims description 35
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 18
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 claims description 9
- 230000007017 scission Effects 0.000 claims description 9
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 claims description 8
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims description 5
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 claims description 5
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims description 5
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims description 5
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims description 5
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims description 5
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims description 5
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 claims description 5
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 claims description 4
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 claims description 4
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 claims description 4
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 claims description 4
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 4
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 claims description 4
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 claims description 4
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 claims description 4
- 102000003925 1,4-alpha-Glucan Branching Enzyme Human genes 0.000 claims description 3
- 108090000344 1,4-alpha-Glucan Branching Enzyme Proteins 0.000 claims description 3
- 108010043797 4-alpha-glucanotransferase Proteins 0.000 claims description 3
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 3
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 3
- 102000006010 Protein Disulfide-Isomerase Human genes 0.000 claims description 3
- 235000007238 Secale cereale Nutrition 0.000 claims description 3
- 108010061330 glucan 1,4-alpha-maltohydrolase Proteins 0.000 claims description 3
- 108020003519 protein disulfide isomerase Proteins 0.000 claims description 3
- 102100040894 Amylo-alpha-1,6-glucosidase Human genes 0.000 claims description 2
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010025880 Cyclomaltodextrin glucanotransferase Proteins 0.000 claims description 2
- 240000008620 Fagopyrum esculentum Species 0.000 claims description 2
- 235000009419 Fagopyrum esculentum Nutrition 0.000 claims description 2
- 108700023372 Glycosyltransferases Proteins 0.000 claims description 2
- 102000051366 Glycosyltransferases Human genes 0.000 claims description 2
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 claims description 2
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 claims description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 2
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 claims description 2
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims description 2
- 108060008539 Transglutaminase Proteins 0.000 claims description 2
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 claims description 2
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 2
- 230000001143 conditioned effect Effects 0.000 claims description 2
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 claims description 2
- 102000003601 transglutaminase Human genes 0.000 claims description 2
- 229940100445 wheat starch Drugs 0.000 claims 1
- 230000008569 process Effects 0.000 abstract description 21
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 75
- 239000000047 product Substances 0.000 description 52
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 49
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 34
- GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N N-[2-(1H-indol-3-yl)ethyl]-N-methylprop-2-en-1-amine Chemical compound CN(CCC1=CNC2=C1C=CC=C2)CC=C GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 26
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 23
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 23
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 22
- 239000000463 material Substances 0.000 description 22
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 description 21
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 18
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 18
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 17
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 16
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 15
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 15
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 14
- 108050008938 Glucoamylases Proteins 0.000 description 13
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 12
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 12
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 12
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 12
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 11
- 238000007813 chromatographic assay Methods 0.000 description 10
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 7553-56-2 Chemical compound [I] ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 9
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 9
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 9
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 9
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 8
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 8
- 101710146708 Acid alpha-amylase Proteins 0.000 description 7
- 229910052740 iodine Inorganic materials 0.000 description 7
- 239000011630 iodine Substances 0.000 description 7
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 7
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 7
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 6
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 5
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 5
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 description 5
- 235000015173 baked goods and baking mixes Nutrition 0.000 description 5
- 238000010494 dissociation reaction Methods 0.000 description 5
- 230000005593 dissociations Effects 0.000 description 5
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 5
- 239000013074 reference sample Substances 0.000 description 5
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 5
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 4
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 4
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 4
- 239000003352 sequestering agent Substances 0.000 description 4
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 4
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 3
- 101710117655 Maltogenic alpha-amylase Proteins 0.000 description 3
- 241000235402 Rhizomucor Species 0.000 description 3
- 238000007792 addition Methods 0.000 description 3
- OGBUMNBNEWYMNJ-UHFFFAOYSA-N batilol Chemical class CCCCCCCCCCCCCCCCCCOCC(O)CO OGBUMNBNEWYMNJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 235000012785 bread rolls Nutrition 0.000 description 3
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 3
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 3
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 3
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 3
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 3
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 235000013550 pizza Nutrition 0.000 description 3
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 3
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- IRZNDKKKFMEHTG-XNIJJKJLSA-N (2r,3s,4r,5r)-2-(hydroxymethyl)-5-[6-[(5-hydroxypyridin-2-yl)methylamino]purin-9-yl]oxolane-3,4-diol Chemical compound O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1N1C2=NC=NC(NCC=3N=CC(O)=CC=3)=C2N=C1 IRZNDKKKFMEHTG-XNIJJKJLSA-N 0.000 description 2
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 2
- 241000122821 Aspergillus kawachii Species 0.000 description 2
- 101000757144 Aspergillus niger Glucoamylase Proteins 0.000 description 2
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 2
- 240000002791 Brassica napus Species 0.000 description 2
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 2
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 108010050375 Glucose 1-Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 2
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 2
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 2
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 2
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 2
- 235000012813 breadcrumbs Nutrition 0.000 description 2
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 2
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 2
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 230000006837 decompression Effects 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 238000011549 displacement method Methods 0.000 description 2
- YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P endo-1,4-beta-Xylanase Chemical compound C=1C=CC=CC=1C[N+](CC)(CC)CCCNC(C(C=1)=O)=CC(=O)C=1NCCC[N+](CC)(CC)CC1=CC=CC=C1 YERABYSOHUZTPQ-UHFFFAOYSA-P 0.000 description 2
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 2
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 2
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 2
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 235000012459 muffins Nutrition 0.000 description 2
- 235000010989 polyoxyethylene sorbitan monostearate Nutrition 0.000 description 2
- 239000001818 polyoxyethylene sorbitan monostearate Substances 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 2
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 2
- 230000009469 supplementation Effects 0.000 description 2
- 239000012224 working solution Substances 0.000 description 2
- -1 xylanase) Chemical compound 0.000 description 2
- JECXXFXYJAQVAH-WOJBJXKFSA-N (6ar,10ar)-3-(2-hexyl-1,3-dithiolan-2-yl)-6,6,9-trimethyl-6a,7,10,10a-tetrahydrobenzo[c]chromen-1-ol Chemical class CC([C@@H]1CC=C(C)C[C@H]1C1=C(O)C=2)(C)OC1=CC=2C1(CCCCCC)SCCS1 JECXXFXYJAQVAH-WOJBJXKFSA-N 0.000 description 1
- QZTKDVCDBIDYMD-UHFFFAOYSA-N 2,2'-[(2-amino-2-oxoethyl)imino]diacetic acid Chemical compound NC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O QZTKDVCDBIDYMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 2,4,6-trimethyl-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]benzenesulfonamide Chemical compound CC1=CC(C)=CC(C)=C1S(=O)(=O)NC1=CC=CC(C(F)(F)F)=C1 ZIIUUSVHCHPIQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 2-hydroxy-3,4-dinitrobenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=C([N+]([O-])=O)C([N+]([O-])=O)=C1O WDMUXYQIMRDWRC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XWNSFEAWWGGSKJ-UHFFFAOYSA-N 4-acetyl-4-methylheptanedinitrile Chemical compound N#CCCC(C)(C(=O)C)CCC#N XWNSFEAWWGGSKJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007988 ADA buffer Substances 0.000 description 1
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000019890 Amylum Nutrition 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 241001530056 Athelia rolfsii Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 239000004343 Calcium peroxide Substances 0.000 description 1
- 101710128063 Carbohydrate oxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000688200 Cingulata Species 0.000 description 1
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K Citrate Chemical compound [O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 1
- 235000017274 Diospyros sandwicensis Nutrition 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 1
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 description 1
- 241000223198 Humicola Species 0.000 description 1
- 108010008292 L-Amino Acid Oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000007070 L-amino-acid oxidase Human genes 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- 241000282838 Lama Species 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 108090000128 Lipoxygenases Proteins 0.000 description 1
- 102000003820 Lipoxygenases Human genes 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N N-[[(5S)-2-oxo-3-(2-oxo-3H-1,3-benzoxazol-6-yl)-1,3-oxazolidin-5-yl]methyl]-2-[[3-(trifluoromethoxy)phenyl]methylamino]pyrimidine-5-carboxamide Chemical compound O=C1O[C@H](CN1C1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1)CNC(=O)C=1C=NC(=NC=1)NCC1=CC(=CC=C1)OC(F)(F)F VCUFZILGIRCDQQ-KRWDZBQOSA-N 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 108091028043 Nucleic acid sequence Proteins 0.000 description 1
- 102100033357 Pancreatic lipase-related protein 2 Human genes 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 1
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 1
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 1
- 229920001214 Polysorbate 60 Polymers 0.000 description 1
- 239000004153 Potassium bromate Substances 0.000 description 1
- 241000235525 Rhizomucor pusillus Species 0.000 description 1
- 241000209056 Secale Species 0.000 description 1
- 239000001833 Succinylated monoglyceride Substances 0.000 description 1
- 241000228341 Talaromyces Species 0.000 description 1
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N alpha-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-DVKNGEFBSA-N 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- LHJQIRIGXXHNLA-UHFFFAOYSA-N calcium peroxide Chemical compound [Ca+2].[O-][O-] LHJQIRIGXXHNLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019402 calcium peroxide Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000004464 cereal grain Substances 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000004737 colorimetric analysis Methods 0.000 description 1
- 230000003750 conditioning effect Effects 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- 235000012489 doughnuts Nutrition 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 238000011010 flushing procedure Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 1
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 125000003071 maltose group Chemical group 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 description 1
- BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N nicotinamide-adenine dinucleotide Chemical compound C1=CCC(C(=O)N)=CN1[C@H]1[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](COP(O)(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O2)N2C3=NC=NC(N)=C3N=C2)O)O1 BOPGDPNILDQYTO-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 229940113124 polysorbate 60 Drugs 0.000 description 1
- 235000019396 potassium bromate Nutrition 0.000 description 1
- 229940094037 potassium bromate Drugs 0.000 description 1
- JLKDVMWYMMLWTI-UHFFFAOYSA-M potassium iodate Chemical compound [K+].[O-]I(=O)=O JLKDVMWYMMLWTI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000001230 potassium iodate Substances 0.000 description 1
- 235000006666 potassium iodate Nutrition 0.000 description 1
- 229940093930 potassium iodate Drugs 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 108010001816 pyranose oxidase Proteins 0.000 description 1
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019327 succinylated monoglyceride Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D2/00—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking
- A21D2/08—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking by adding organic substances
- A21D2/24—Organic nitrogen compounds
- A21D2/26—Proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D8/00—Methods for preparing or baking dough
- A21D8/02—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking
- A21D8/04—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes
- A21D8/042—Methods for preparing dough; Treating dough prior to baking treating dough with microorganisms or enzymes with enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L29/00—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
- A23L29/06—Enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L7/00—Cereal-derived products; Malt products; Preparation or treatment thereof
- A23L7/10—Cereal-derived products
- A23L7/104—Fermentation of farinaceous cereal or cereal material; Addition of enzymes or microorganisms
- A23L7/107—Addition or treatment with enzymes not combined with fermentation with microorganisms
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
- C12N9/242—Fungal source
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2428—Glucan 1,4-alpha-glucosidase (3.2.1.3), i.e. glucoamylase
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Mycology (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Cereal-Derived Products (AREA)
Abstract
Bu buluş, unu ham nişasta ayrıştırıcı bir enzimle işlemden geçirerek unun kalitesini arttırmak için usullere (örneğin bir un ıslah işlemine) ilişkindir.
Description
TARIFNAME
ENZIMATIK UN ISLAHI
Açiklama
BULUSUN ALANI
Bu bulus enzimatik un islah usullerine iliskindir.
BILINEN HUSUSLAR
Firinciliktaki bir güçlük, kullanilan unun kalitesi ne olursa olsun firinlanmis ürünlerin
(örnegin ekmek) her zaman ayni kalitede olmasini saglamaktir. Un kalitesi iklim ve/veya
toprak gibi çesitli faktörlere bagli olarak hasat edilen tahila bagli olarak degisebilir. Un
kalitesi, hasat edilen tahili una ve sonra un bazli bir ürüne (örnegin ekmege) dönüstüren islem
akisinda en az iki ayri noktada standardize edilir (yani kalitesi degerlendirilir ve/Veya
iyilestirilir). Un ilk olarak un degirmenlerinde/un üreticilerinde, tahili una dönüstürme
isleminin ardindan un islahi adi verilen bir islemde standardize edilir. Ikinci olarak, dogrudan
veya dolayli olarak un degirmenlerinden/un üreticilerinden alinan un, ekmek üreticiler/firinlar
tarafindan islah edilir/özel bir amaca uygun hale getirilir. Ekmek üreticilerle/firinlarla
karsilastirildiginda un degirmenleri/un üreticileri tarafindan istenen un kalitesi çok degisir. Bir
yanda, bir un degirmeni/un üreticisi piyasada un alim satimi için uygun bir minimum
ederek, un bazli firinlanmis ürünlerin dogrudan üretimi için “özel”, yüksek kaliteli unlar
hazirlarlar. Ayrica, istenen nihai ürüne (örnegin ekmek, baget, çörek, küçük ekmek, pizza
tabani, kraker, çok tahilli ekmek, esmer tahilli ekmek, kek), böyle bir nihai ürün için istenen
veya buna özgü olan spesifik özellikleri (örnegin renk, doku, lezzet) vermek için çok özel un
bilesimleri hazirlanabilir.
Un kalitesi un degirmenlerinde genellikle standart parametreler olarak unun protein içerigi,
nem ve kül içerigiyle degerlendirilir. Ancak bu standart parainetrelere ek olarak un kalitesi
siklikla unun “düsme sayisi”yla (F N) veya benzer bir parametreyle, örnegin unda bulunan
alfa-amilaz aktivitesini ölçen pik amilogram viskozitesiyle de degerlendirilir. Düsme sayisi
bir nisasta viskozite tahlili kullanilarak ölçülür ve tahilda veya unda bulunan alfa-amilaz
aktivitesiyle ters iliskilidir. Dolayisiyla alfa-amilaz aktivitesi ne kadar yüksekse düsme sayisi
0 kadar düsüktür ve bunun tersi de geçerlidir.
Düsme sayisi usulü ve benzer tahliller un kalitesini degerlendirmek için kullanilir, çünkü iyi
pisirme sonuçlarinin elde edilecegi mayalanma hizini saglamak üzere unda belirli bir miktarda
alfa-amilaz aktivitesi gereklidir. Unda bulunan alfa-amilaz undaki nisastayi parçalayarak
dekstrinleri ve sonunda firincilikta kullanilan maya fermantasyon islemi için gerekli olan
fermante olabilir seker olan maltozu temin eder. Undaki alfa-amilaz aktivitesi miktarinin
üretilen ekmegin kalitesi üzerinde dolaysiz bir etkisi olabilir. Dolayisiyla, alfa-amilaz
aktivitesi optimal oldugunda, iyi bir dokuya ve iç yapiya, parlak bir kabuk rengine,
gelistirilmis tada sahip yüksek hacimli bir ekmek elde edilecektir. Ancak, alfa-amilaz
aktivitesi çok yüksekse, yapiskan ve islak bir ekmek içi ve düsük hacim olacaktir. Buna
karsilik, alfa-amilaz aktivitesi çok düsükse, un daha az su absorbe eder ve düsük hacimli kuru
bir ekmek içi ortaya çikar.
Kötü kaliteli un çogunlukla un degirmenleri/un üreticileri tarafindan ve/veya ekmek
üreticileri/firinlar tarafindan islah edilir. Örnegin kötü kaliteli un, karisimda istenen bir un
kalitesini elde etmek için farkli kalitelerde tahil partileri karistirilarak, örnegin karisimda
istenen düsme sayisina ulasmak için farkli düsme sayilarina sahip unlar karistirilarak islah
edilebilir. Düsme sayisi degeri çok yüksek olan unlar da siklikla maltli un veya malt
takviyesiyle islah edilir. Ancak malt unu takviyesinin, hep ayni sonuçlari elde etme güçlügü
(örnegin dozlaina farki ve standardizasyon meselelerine bagli), malt ununu kullanma güçlügü,
malt ununun potansiyel kontaminasyonu (örnegin mikroorganizmalar ve böceklerle) ve malt
ununun üretimi, depolanmasi ve/veya tasinmasiyla iliskili potansiyel olarak yüksek maliyetler
de dâhil olmak üzere önemli dezavantajlari vardir.
Eksoj en tahil enzimleri (yani un tahilinda dogal (endojen) olarak bulunmayan enzimler) de un
islahi için kullanilmaktadir. Bu enzimlerin örnekleri arasinda fungal alfa-amilazlar, örnegin
Novozymes A/S”den elde edilebilen F UNGAMYL ürünleri ve DSM'den elde edilebilen
BAKEZYME P 300 BG ürünü yer alir. Malt unu takviyesinin veya tahil partilerinin
karistirilmasinin birçok dezavantaj ini tasimamakla birlikte, enzimlerin de bu alanda birçok
sakincasi yasanmaktadir, örnegin un kalitesini belirlemek için düsme sayisi parametresi
kullanildiginda un islahinda malt unu takviyesi kadar etkili degildir.
Valjakka ve digerleri, Cereal Chemistry, Cilt 71 (2), 139-144°te düsme sayisini azaltmak için
una RSDE (ham nisastayi ayristiran a-amilaz ve glukoamilazin bir karisimi) ilavesi
açiklanmaktadir. Dolayisiyla bu alanda gelistirilmis, tutarli uii islahi saglanmasi veya
bilesimlerin ve usullerin un belirtimlerini karsilamasi yönünde bir ihtiyaç hâlâ
hissedilmektedir.
BULUSUN ÖZETI
Bu bulus enzimatik un islah usullerine iliskin olup, unun bir un degirmeni/un üreticisi
tarafindan 100 ve 900 arasinda bir düsme sayisina sahip istenen bir standarda getirildigi un
islahi için, una, unun agirliginca %0.001 ila %001 miktarinda ham nisasta ayristirici bir
enzim ilave edilmesini içeren bir usul talep ediyoruz, burada ham nisasta ayristirici enzim
DIZI ID NO: 1 ,de gösterilen amino asit dizisiyle en az %90 dizi özdesligine sahiptir.
BULUSUN AYRINTILI AÇIKLAMASI
Burada “un islahi , un gelistirme” veya un kalitesini gelistirme usulü, hep birlikte genel
olarak, unun standardizasyonu ve/veya daha sonra unun firinlanmis ürünlerin, örnegin ekmek
gibi hamur bazli ürünlerin hazirlanmasinda kullanimi için unun kalitesini gelistirmeye yönelik
bir usulü belirtmek için kullanilmaktadir. Un örnegin un degirmeni/un üreticisi tarafindan
istenen bir standarda getirilmek üzere islah edilebilir veya gelistirilebilir ve/Veya daha sonra
un örnegin ekmek üreticisi/firin tarafindan iyilestirilebilir/özel kullanima uygun hale
getirilebilir.
Burada, un bazli ürünlerdeki, örnegin sinirlandirici olmamak üzere un bazli tüketici ürünlerini
hazirlamak için kullanilan hamurdaki (taze veya dondurulmus) ve un bazli tüketici ürünleri,
örnegin firinlanmis ve kizartilmis un bazli ürünler, örnegin ekmekler, bagetler, çörekler,
küçük ekmekler, donutlar, pizza tabanlari, krakerler ve kekler de dâhil olmak üzere un bazli
ürünlerdeki iyilestirmeler açiklanmaktadir.
Burada “un”, ögütülmüs tahil tanelerini veya yumru kökler, baklagiller, tahil veya bunlarin
karisimlarindan elde edilen nisasta bilesenini belirtmek için kullanilmaktadir. Un sinirlandirici
olmamak kosuluyla bugday unu, karabugday unu, patates unu, misir unu, pirinç unu, yulaf
unu, fasulye unu, arpa unu, tapyoka unu, çavdar unu ve bunlarin karisimlarini içerebilir. Bir
düzenlemede un bugday unu içerir.
Enzimatik Islem
Bir düzenlemede, islem una en az bir “ham nisasta ayristirici enzim”in etkili bir miktari
uygulanarak yapilir. Burada, “ham nisasta ayristirici enzim” (“ham nisasta hidrolize edici
enzim” veya “granül nisasta hidrolize edici enzim” olarak da bilinir), nisastanin jelatinlesme
sicakliginin altindaki bir sicaklikta ham nisasta granüllerini dogrudan ayristirabilen bir enzimi
(veya bazi durumlarda bir enzimler kombinasyonunu) belirtmek için kullanilmaktadir.
Nisastanin jelatinlesme sicakligi 51°C ila 78°C araliginda olabilir ve jelatinlesmenin baslama
sicakligi (yani nisastanin jelatinlesmeye basladigi sicaklik) yaklasik 51°C ila 68°C araliginda
degisebilir. Jelatinlesme sicakligindaki ve jelatinlesmenin baslama sicakligindaki fark
genellikle nisastanin kaynagina baglidir, örnegin bugday, misir, arpa, çavdar ve pirinç
nisastalari farkli jelatinlesme sicakligi araliklarina ve jelatinlesmeye baslama sicakliklarina
sahip olabilir.
Ham nisasta ayristirici enzim islemi “eksojen” bir islemdir, yani ham nisasta ayristirici
enzimin etkili miktari tahilda/unda dogal olarak bulunmaz (yani tahili/ unu hazirlamak için
kullanilan tahil bitkisinin hücrelerinde bulunan bir genden üretilmez), una ilave edilir. Bir
düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzimin “ham nisasta ayristirma indeksi” (RSDI veya
en az 1.9 veya en az 2'dir. Burada, “ham nisasta ayristirma indeksi”, ayrica asagidaki
ayristirmak için enzimatik aktivitenin (Ra) jelatinlesmis nisastayi ayristirmak için enzimatik
aktiviteye (Ga) oranidir (Ra/Ga).
Bir düzenlemede, harn nisasta ayristirici enzim en az bir alfa-amilaz (E.C. 3.2.1.1) içerir. Ham
nisasta ayristirici alfa-amilazlar iyi bilinmektedir ve herhangi bir uygun kaynaktan, örnegin
uygun mikroorganizmalardan (fungal, bakteriyel ve maya kökenli) elde edilebilir. Ham
nisasta ayristirici alfa-amilaz bir yabani tip, varyant veya sentetik olarak hazirlanmis alfa-
amilaz enzimi olabilir.
Ham nisasta ayristirici alfa-amilazlarin Spesifik kaynaklari arasinda Aspergi'llus oryzae,
Aspergi'llus niger ve Aspergi'llus kawachi'i' de dâhil olmak üzere, Aspergz'llus ham nisasta
ayristirici alfa-amilazlar gibi fungal ham nisasta ayristirici alfa-amilazlar yer alir. Bu ham
diger örnekleri bir nisasta baglayici saha (SBD) ve bir alfa-amilaz katalitik sahasi (CD) içeren
hibrit alfa-amilazdir. Bir hibrit alfa-amilaz, bu alanda bilindigi gibi bir alfa-amilaz katalitik
sahasi (CD), bir nisasta baglayici saha (SBD) ve CD ve SBD`yi baglayan bir baglayici da
içerebilir. Bir düzenlemede, katalitik saha bir Aspergi'llus kawachii' susundan elde edilir.
açiklananlar yer alir. Örnekler arasinda ayrica ABD Patenti No. 7,326,5483deki örneklerde
enzimler, örnegin Aspargillus kawachii' baglayici ve nisasta baglayici sahayla (SBD) birlike
bir Aspergi'llus niger alfa-amilaz katalitik sahasi (CD) da yer alir. Diger ham nisasta ayristirici
DIZI 1D No:4 (JA129) olarak açiklananlar yer alir. Ham nisasta ayristirici bir alfa-amilazin
Aspergi'llus ;tiger glukoamilaz baglayici ve SBDlyle birlikte Rhizomucor pusi'llus alfa-
amilazdan olusan hibrit alfa-amilazdir. Ham nisasta ayristirici alfa-amilazlar iyi bilindigi gibi
budaninus formlarda da bulunabilir. Ham nisasta ayristirici alfa-amilazlarin diger örnekleri
arasinda, FUNGAMYL varyantlari (örnegin “COO2” olarak tanimlanan varyant) ve/veya
hibrit enzimler, örnegin baglayici ve Atheli'a rolfsi'i' glukoamilazin SBD”si (CBD) ile birlikte
(Novozymes A/ S) açiklanan alfa-amilaz yer alir.
Bu bulusta kullanima yönelik ham nisasta ayristirici alfa-amilazlar arasinda burada açiklanan
ham nisasta ayristirici alfa-amilazlara yüksek dizi özdesligi derecesine sahip alfa-amilazlar da
yer alir. Burada, amino asit “dizi özdesligi”, iki amino asit dizisi arasindaki iliskiyi belirtmek
için kullanilmaktadir ve bu bulusun amaçlari için iki amino asit dizisi arasindaki amino dizi
özdesligi derecesi EMBOSS paketinin (EMBOSS: The European Molecular Biology Open
3.0.0 veya daha sonraki versiyonun Needle programinda uygulandigi gibi Needleman-
belirlenir. Kullanilan parametreler açiklik açilis cezasi 10, açiklik uzatma cezasi 0.5 ve
EBLOSUM62 (BLOSUM62°nin EMBOSS versiyonu) sübstitüsyon matrisidir. Needle71n “en
uzun özdeslik” çiktisi (-n0brief seçenegi kullanilarak elde edilir) özdeslik yüzdesi olarak
kullanilir ve söyle hesaplanir: (Özdes Kalintilar x 100)/(Hizalama Uzunlugu - Hizalamadaki
Açikliklarin Toplam Sayisi).
olarak açiklanan hibrit alfa-amilazla dizi özdesligi en az %90, en az %91, en az %92, en az
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, maltotrioz (DP3) üzerinde etkili bir
alfa-amilaz enzimidir. “Maltotrioz üzerinde etkili” bir enzim, substrat maltotriozu hidrolize
edebilen bir alfa-amilazdir. Bir düzenlemede, maltotrioz üzerinde etkili alfa-amilaz, asagidaki
veya HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil kullanildiginda en az 5 mikromol/dakika/mg
enzim aktivitesi olan bir aktiviteye sahip bir alfa-amilazdir. Baska bir düzenlemede,
maltotrioz üzerinde etkili alfa-amilaz, asagidaki “Malzemeler ve Usuller” bölümünde
açiklanan “Maltotrioz Aktivite Tahlili” kullanildiginda veya HPLC gibi uygun bir
kromatografik tahlil kullanildiginda maltotrioz üzerinde en az 6, en az 7, en az 8, en az 9, en
mikromol/dakika/mg enzim aktivitesine sahip bir alfa-amilazdir. Bu bulusta kullanim için
Tablo Sate V039 olarak açiklanan, Aspergillus niger glukoamilaz baglayici ve SBD`yle
birlikte Rhi'zomucorpusi'llus alfa-amilazdan olusan hibrit alfa-amilazdir.
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici alfa-amilaz, oligosakaritleri ayristirarak bir
hidroliz ürunü olarak maltotrioz (DP3) üretebilir (örnegin uygun bir tahlil, örnegin HPLC gibi
uygun bir kromatogratik tahlil kullanilarak ölçülür). Baska bir düzenlemede, ham nisasta
ayristirici alfa-amilaz, oligosakaritleri ayristirarak bir hidroliz ürünü olarak maltoz (DP2)
üretebilir (örnegin uygun bir tahlil, örnegin HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil
kullanilarak ölçülür). Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici alfa-amilaz,
oligosakaritleri ayristirarak hidroliz ürünleri olarak maltoz (DP2) ve maltotrioz (DP3)
üretebilir (örnegin uygun bir tahlil, örnegin HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil
kullanilarak ölçülür). Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici alfa-amilaz
oligosakaritleri ayristirarak, üretilen hidroliz ürünleri esas alindiginda yüzde olarak ana
hidroliz ürünü olarak maltotrioz (DP3) üretebilir (örnegin uygun bir tahlil, örnegin HPLC gibi
uygun bir kromatogratik tahlil kullanilarak ölçülür). Baska bir düzenlemede, ham nisasta
ayristirici alfa-amilaz oligosakaritleri ayristirarak, üretilen hidroliz ürünleri esas alindiginda
yüzde olarak ana hidroliz ürünü olarak maltoz (DP2) üretebilir (örnegin uygun bir tahlil,
örnegin HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil kullanilarak ölçülür). Yine baska bir
düzenlemede, ham nisasta ayristirici alfa-amilaz oligosakaritleri ayristirarak, ana hidroliz
ürünleri olarak maltotrioz (DP3) ve maltoz (DP2) üretebilir (örnegin uygun bir tahlil, örnegin
HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil kullanilarak ölçülen toplam hidroliz ürünleriyle
karsilastirildiginda yüzde olarak ölçülür). Baska bir düzenlemede, yukaridaki hidroliz
ürünleri, enzimatik reaksiyonun ilk 5 dakikasi içinde belirlenen hidroliz ürünleridir (örnegin
uygun bir tahlil, örnegin HPLC gibi uygun bir kromatografik tahlil kullanilarak ölçülür).
Baska bir düzenlemede, yukaridaki hidroliz ürünleri, enzimatik reaksiyonun ilk 12 dakikasi
içinde belirlenen hidroliz ürünleridir. Baska bir düzenlemede, yukaridaki hidroliz ürünleri,
enzimatik reaksiyonun ilk 30 dakikasi içinde belirlenen hidroliz ürünleridir. Baska bir
düzenlemede, yukaridaki hidroliz ürünleri, enzimatik reaksiyonun ilk 60 dakikasi içinde
belirlenen hidroliz ürünleridir. Baska bir düzenlemede, yukaridaki hidroliz ürünleri, enzimatik
reaksiyonun ilk 5 saati içinde belirlenen hidroliz ürünleridir.
Yine baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici alfa-amilaz DP3, DP4, DP5, DP6 ve/veya
DPTyi, tercihen DP3, DP4, DP5, DP6 ve DP7lyi hidrolize edebilen bir amilazdir. Bu
substratlar üzerindeki aktivite uygun bir kromatografik tahlil, örnegin HPLC kullanilarak
ölçülebilir.
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, termostabil bir ham nisasta ayristirici
enzimdir. Burada “termostabil”, hani nisasta ayristirici enzimin “Malzemeler ve Usuller”de
açiklanan “Termostabilite Tahlili” kullanilarak ölçüldügünde 40°C'de en az %70 veya en az
ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan “Termostabilite Tahlili”
kullanilarak ölçüldügünde 50°C sicaklikta en az %60 veya en az %70 kalinti enzim
aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan “Termostabilite Tahlili” kullanilarak ölçüldügünde 60°C sicaklikta en az
Baska bir düzenleinede, ham nisasta ayristirici enzim “aside dayanikli bir alfa-amilaz”d1r.
bölümünde açiklanan “Asit Alfa-Amilaz Tahlili”nde ölçüldügünde pH 3.07da ve/veya pH
4.0”da ve/veya pH 5.0”da ve/veya pH 5.0”da %60 kalinti aktiviteye sahip bir alfa-amilazdir.
Ham nisasta ayristirici “aside dayanikli bir alfa-amilazl'in özel bir kaynagi,
Swissprot/TeEMBL veri tabaninda P5627l birincil erisim numarasi altinda
açiklanan Aspergi'llus niger 'den elde edilen aside dayanikli alfa-amilazdir. Aspergi'llus
olarak gösterilmektedir. Aspergillus ni'ger 'den elde edilen, piyasada bulunan aside dayanikli
(Novozymes A/S,den elde edilebilir). Asit alfa-amilazlarin diger kaynaklari arasinda
Rhi'zomucor ve Meri'pi'lus cinslerinin bir susundan, örnegin bir Rhizomucor pusi'llus (WO
düzenlemede, aside dayanikli alfa-amilaz Aspergillus kawachiz' ,den elde edilir ve Kaneko ve
deterrnination of the nucleotide-sequence of a gene encoding an acidstable alpha-amylase
from Aspergillus kawachii) ve ayrica EMBL:#AB00837O olarak açiklanmaktadir.
Ham nisasta ayristirici enzimler arasinda, ham nisasta ayristirici enzimlerin, daha önce
açiklandigi gibi termostabilite, aside dayaniklilik, maltotrioz aktivitesi, oligosakaritleri
ayristirarak bir hidroliz ürünü olarak maltotrioz (DP3) üretme kapasitesi, oligosakaritleri
ayristirarak bir hidroliz ürünü olarak maltoz (DP2) üretme kapasitesi ve/veya oligosakaritleri
DP3, DP4, DP5, DP6 ve/veya DP7lye ayristirma kapasitesi gibi yukaridaki Özelliklerinin
birine veya daha fazlasina sahip enzimler yer alir. Bu özellikler, burada tanimlanan ham
nisasta ayristirici alfa-amilaz amino asit dizilerinin spesifik örneklerine dizi özdesligi derecesi
yüksek olan (yukarida açiklandigi gibi) alfa-amilazlar da dâhil olmak üzere, bu bulusta
kullanim için çok uygun olacak baska ham nisasta ayristirici alfa-amilazi seçmek için de
kullanilabilir.
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim inaltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip
bir alfa-amilazdir. Baska bir düzenlemede, maltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip ham
açiklanan, Aspergi'llus ;tiger glukoamilaz baglayici ve SBDsyle birlikte Rhizomucor pusi'llus
özdesligine sahip ham nisasta ayristirici alfa-amilazlardir.
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim Malzemeler ve Usullerde açiklanan
Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 40°C sicaklikta en az %80 kalinti enzim
aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 50°C sicaklikta en az
sicaklikta en az %60 kalinti enzim aktivitesine sahiptir.
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, maltotriozu hidrolize etme aktivitesine
sahip terinostabil bir alfa-amilaz olup, burada alfa-amilaz “Malzemeler ve Usuller°°de
açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 40°C sicaklikta en az %80 kalinti
enzim aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 50°C sicaklikta en az
sicaklikta en az %60 kalinti enzim aktivitesine sahiptir.
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristiriei enzim, maltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip
termostabil, aside dayanikli bir alfa-amilaz olup, burada alfa-amilaz “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 40°C sicaklikta en az
Usuller”de açiklanan “Asit Alfa-Amilaz Tahlili”yle ölçüldügünde pH 5.0,da en az %60
kalinti aktiviteye sahiptir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 60°C sicaklikta en az
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, ham nisasta ayristirnia indeksi (RSDI)
1.9 veya en az 2 olan bir alfa-amilazdir.
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, ham nisasta ayristirma indeksi (RSDI)
1.9 veya en az 2 olan ve maltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip olan bir alfa-amilazdir.
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, ham nisasta ayristirma indeksi (RSDI) en az
veya en az 2 olan ve “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak
ölçüldügünde 40°C,de en az %80 kalinti enzim aktivitesine sahip termostabil bir alfa-
amilazdir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de
açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 50°C sicaklikta en az %70 kalinti
enzim aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve
Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 60°C sicaklikta en az
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, maltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip,
ham nisasta ayristirma indeksi (RSDI) en az 0.2, örnegin en az 03, en az, 0.4, en az 0.5, en az
en az 1.6, en az 1.7, en az 1.8, en az 1.9 veya en az 2 olan; ve “Malzemeler ve Usuller”de
açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 40°C sicaklikta en az %80 kalinti
enzim aktivitesine sahip termostabil bir alfa-amilazdir. Bir düzenlemede, ham nisasta
ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak
Ölçüldügünde 50°C sicaklikta en az %70 kalinti enzim aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede,
ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili
kullanilarak ölçüldügünde 60°C sicaklikta en az %60 kalinti enzim aktivitesine sahiptir.
Bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim, ham nisasta ayristirma indeksi (RSDI) en az
veya en az 2 olan; maltotriozu hidrolize etme aktivitesine sahip; “Malzemeler ve Usuller”de
açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak ölçüldügünde 40°C sicaklikta en az %80 kalinti
enzim aktivitesine sahip; ve ayrica asagidaki “Malzemeler ve Usuller” bölümünde açiklanan
aktiviteye sahip, termostabil, aside dayanikli bir alfa-amilazdir. Bir düzenlemede, ham nisasta
ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan Termostabilite Tahlili kullanilarak
ölçüldügünde 5 0°C sicaklikta en az %70 kalinti enzim aktivitesine sahiptir. Bir düzenlemede,
ham nisasta ayristirici enzim “Malzemeler ve Usuller”de açiklanan Terrnostabilite Tahlili
kullanilarak ölçüldügünde 60°C sicaklikta en az %60 kalinti enzim aktivitesine sahiptir.
Yine baska bir düzenlemede, yukaridaki ham nisasta ayristirici enzimler ayrica yukarida
açiklandigi gibi oligosakaritleri ayristirarak bir hidroliz ürünü olarak maltotrioz (DP3) üretme
kapasitesine, oligosakaritleri ayristirarak bir hidroliz ürünü olarak maltoz (DPZ) üretme
kapasitesine ve/Veya oligosakaritleri DP3, DP4, DP5, DP6 ve/Veya DP7 olarak ayristirma
kapasitesine sahiptir.
Baska bir düzenlemede, ham nisasta ayristirici enzim en az bir ham nisasta ayristirici
glukoamilazla (EC.3.2.1.3) kombinasyon halinde kullanilir. Ham nisasta ayristirici
glukoamilazlar bu alanda iyi bilinmektedir ve bitkiler, hayvanlar ve mantar, bakteri ve maya
gibi mikroorganizmalardan elde edilebilir. Ham nisasta ayristirici glukoamilaz yabani tip,
varyant veya sentetik olarak hazirlanmis bir enzim olabilir.
Ham nisasta ayristirici glukoamilazlarin kaynaklari arasinda, Aspergi'llus, örnegin A. niger Gl
veya G2 glukoamilaz (Boel ve digerleri, (, WO
84/029217de açiklanan A. awamori' glukoamilaz ve A. oiyzae glukoamilaz (Agric. Biol.
yer alir. Diger ham nisasta ayristirici glukoamilazlar arasinda bir Atheli'a susundan, tercihen
bir A theli'a rolfsi'i' (önceden Corticium rolfsii olarak adlandirilmistir) susundan elde edilen
rolfsii, Appl Microbiol Biotechnol 50:323-330), Talaromyces glukoamilazlar, özellikle
T alaromyces emersoni'i' (WO 99/28448), T alaromyces leycettanus (ABD Patenti NO. Re.
glukoamilazlar ve ABD Seri. No. lO/992,187,de DIZI ID NO: 3 olarak açiklanan Humicola
grisealdan elde edilen glukoamilaz yer alir. Diger ham nisasta ayristirici glukoamilazlar
zikredilmektedir) açiklanan bir T rametes cingulata susundan elde edilen bir glukoamilaz yer
ve 4”te açiklanan hibrit glukoamilaz yer alir.
Bakteriyel ham nisasta ayristirici glukoamilazlar arasinda Clostri'di'um cinsinden, özellikle
glukoamilazlar yer alir. Ham nisasta ayristirici glukoamilazin diger örnekleri arasinda WO
yer alir.
Bu bulusta kullanim için glukoamilazlar arasinda, ayrica burada açiklanan glukoamilaza
yüksek düzeyde dizi özdesligine sahip olan glukoamilazlar da yer alir. Bir düzenlemede, ham
nisasta ayristirici gluokamilaz, burada açiklanan ham nisasta ayristirici glukoamilazlarin
özdesligine sahiptir. Örnegin ham nisasta ayristirici glukoamilaz A. niger G] veya G2
glukoamilaza (Boel ve digerleri (, WO 84/029213de
açiklanan A. awamori' glukoamilaza veya A. oryzae glukoamilaza (Agric. Biol. Chem. (1991),
Ham nisasta ayristirici enzim, bir veya daha fazla baska ham nisasta ayristirici olmayan
glukoamilazla kombinasyon halinde de kullanilabilir. Piyasadaki glukoamilazlar arasinda
örnegin AMG l yer alir,
Ham nisasta ayristirici enzim bir fungal alfa-amilaz gibi bir veya daha fazla baska alfa-
amilazla kombinasyon halinde de kullanilabilir. Piyasadaki fungal alfa-amilazlar arasinda
örnegin BAKEZYME P ve FUNGAMYL 2500 SG,
FUNGAMYL 4000 BG, FUNGAMYL 800 L, FUNGAMYL ULTRA BG ve FUNGAMYL
ULTRA SG (Novozymes A/Siden elde edilebilir) yer alir.
Bir düzenlemede, bu bulus unu islah etmek için, unun etkili bir miktarda en az bir ham nisasta
ayristirici enzimle ve ham nisasta ayristirici olmayan en az bir alfa-amilazla, tercihen bir
fungal alfa-amilazla islemden geçirilmesini içeren bir usul sunmaktadir. “Ham nisasta
ayristirici olmayan” bir enzim, burada açiklanan ham nisasta ayristirici enzim aktivitesine
sahip degildir.
Baska bir düzenlemede, bu bulus unu islah etmek için, unun etkili bir miktarda en az bir ham
nisasta ayristirici enzim ve ham nisasta ayristirici olmayan en az bir glukoamilazla islemden
geçirilmesini içeren bir usul sunmaktadir.
Bir düzenlemede, bu bulus unu islah etmek için, unun etkili bir miktarda en az bir ham nisasta
ayristirici enzimle ve ham nisasta ayristirici olmayan en az bir alfa-amilazla, tercihen bir
fungal alfa-amilazla ve en az bir glukoamilazla islemden geçirilmesini içeren bir usul
sunmaktadir.
Burada açiklanan bütün düzenlemelerin ilisikteki istem l°in teknik özelliklerini içermesi
Un Islahi/Unun Ivilestirilmesi/Unun Özel Bir Amaca Uygun Hale Getirilmesi
Un kalitesi ve un kalitesindeki iyilestirmeler unun düsme sayisi belirlenerek ölçülebilir. Un
kalitesi ve un kalitesindeki iyilestirme herhangi bir baska usul kullanilarak da ölçülebilir.
Baska usullerin örnekleri arasinda, jelatinlesmis bir su-un süspansiyonunun kullanimina
dayanan baska usuller ve amilaz aktivitesini ölçmek için viskozite degerlendirmesi, örnegin
amilograf usulü yer alir.
Düsme sayisi, asagidaki Malzemeler ve Usuller bölümünde açiklandigi gibi Hagberg-Perten
usulü kullanilarak belirlenebilir. Ayrica bakiniz: Hagberg, s., 1960, Cereal Chemistry, 37,
ve Perten, H., 1967, Cereal Sci. Today, 12:516. Bu usul ICC, AACC, ISO ve ASBC gibi
uluslararasi kuruluslar tarafindan ICC/No. , ISO/No.
Bu bulusun ham nisasta ayristirici enzim islemi, unun düsme sayisini (FN) en az 20 FN
birimi, en az 30 FN birimi, en az 40 FN birimi, en az 50 FN birimi, en az 60 FN birimi, en az
en az 290 FN birimi, en az 300 FN düsürecek bir miktarda uygulanabilir. Baska bir yöne göre,
bu bulusun ham nisasta ayristirici enzim islemi, düsme sayisini (FN) en az 30 FN birimi ila
arasinda istenen standart düsme sayisina sahip bir un elde etmek için etkili bir miktarda
uygulanir.
Baska bir düzenlemede, bu bulusun enzim islemi, düsme sayisi en az 350, en az 400, en az
bulusa uygun bir ham nisasta ayristirici enzimle islemden önce) bir una uygulanir, böylece
düsme sayisi daha sonra bu bulusun enzim islemiyle azaltilir.
Bir düzenlemede, bu bulus un kalitesini iyilestirmek için, unun düsme sayisinin belirlenmesini
(örnegin unun bir veya daha fazla numunesinin düsme sayisi belirlenerek) ve unun etkili bir
miktarda bir ham nisasta ayristirici enzimle islemden geçirilmesini içeren bir usule iliskindir.
Daha önce açiklandigi gibi, undaki iyilestirme un kalitesini degerlendirmek için bilinen baska
usullerle belirlenebilir. Örnekler arasinda jelatinlesmis su-un süspansiyonunun kullanildigi
baska usuller ve/veya yükselen sicakliklarda amilazlarin nisasta üzerindeki etkisini ölçen ve
viskozite ölçümüne dayanan amilograf usulü gibi, enzimatik ilaveye dayanan viskozite
degerlendirmesi yer alir. Unun amilaz aktivitesi bir Brabender Birimleri (BU) ölçeginde (0-
1000) ölçülür. Bir unun amilaz aktivitesi amilografik degeriyle ters orantilidir ve normal alfa-
karsilik gelir, düsük alfa-amilaz aktivitesi ise yaklasik 800 ila 900 BU7ya karsilik gelir.
Amilograf Usulü bu alanda iyi bilinmektedir. Amilograf Usulü örnegin AACC Uluslararasi
Onaylanmis Usuller - AACC Usulü 22-10.01. Alfa-Amilaz Aktivitesinin Amilografla
Ayrica, un kalitesinin ve/Veya undaki iyilesmenin degerlendirilmesinde undaki amilaz
aktivitesini ölçmek için viskozite bazli olmayan baska tahliller, örnegin çözünür nisasta/iyot
tahlili, Phadebas tahlili ve bulaniklik tahlilleri (örnegin bir tahil amilaz analizörü kullanilarak)
dâhil olmak üzere standart amilaz tahlilleri kullanilabilir.
Bir düzenlemede, bu bulus ayrica, unun islahinda en azindan malt unu takviyesi kadar etkili
olan bir enzim islemi sunmaktadir. Bu bulusa göre, malt unu takviyesi bu bulusun enzimatik
islemiyle büyük ölçüde azaltilabilir veya tamamen elimine edilebilir. Dolayisiyla, bir
düzenlemede, bu bulus inalt unu takviyesinin azaltilmasiyla kombinasyon halinde unu bir
ham nisasta ayristirici enzimle islemden geçirerek un kalitesini iyilestirmek için usullere
iliskin olup, burada una ilave edilen malt unu miktari, bu bulusun ham nisasta ayristirici
enzimiyle islem olmadan esas itibariyla ayni kalitede un (örnegin FN sayisiyla ölçüldügünde)
elde etmek için gerekli olacak malt unu miktarindan düsüktür. Dolayisiyla, bir düzenlemede,
bu bulus unu bir ham nisasta ayristirici enzimle islemden geçirerek un kalitesini iyilestirmenin
miktarinda malt unuyla islemden geçirilir. Baska bir düzenlemede, bu bulus unu bir ham
nisasta ayristirici enzimle islemden geçirerek un kalitesini arttirmanin bir usulüne iliskin olup,
burada un hiç malt unu takviyesiyle islemden geçirilmez.
Alternatif olarak veya daha tercihen, islemin etkinligini unun düsme sayisiyla (FN) veya
baska viskozite bazli tahlillerle veya baska tahlillerle (örnegin amilaz aktivite tahlilleriyle)
ve/veya malt unu takviyesindeki azalmayla ölçmenin yani sira, un islahi/undaki iyilesme, bu
bulusa göre islemden geçirilen undan hazirlanan un bazli ürünlerin kalitesi ölçülerek de
belirlenebilir. Dolayisiyla, un kalitesindeki bir iyilesme, bu bulusa göre islemden geçirilmis
undan hazirlanan hamurun veya bu hamurdan hazirlanan un bazli ürünlerin (örnegin ekmek
gibi firinlanmis ürünler) bir veya daha fazla özelligi, ayni kosullar altinda, ama bu bulusa göre
islemden geçirilmemis undan yapilan hamurdan hazirlanan ekmekle karsilastirilarak
ölçülebilir. Özellikle ölçülebilen özellikler arasinda hacim, doku ve ekmek içi kalitesi yer alir.
Bu özellikler bu alanda bilinen rutin usuller kullanilarak ölçülebilir.
Gelistirilmis firinlama özellikleri, bu bulusun enzim islemi kullanilarak hazirlanan firinlanmis
bir ürün, ayni kosullar altinda (örnegin ayni tarife göre), ama bu bulusun enzim islemi
uygulanmadan hazirlanan bir kontrol firinlanmis ürünüyle karsilastirilarak ve/veya önceki
teknigin usulleriyle karsilastirilarak belirlenebilir.
Ham nisasta ayristirici enzimler una, unu islah etmek veya un kalitesini veya un bazli ürün
kalitesini arttirmak için “etkili bir miktarda” ilave edilir. Burada “etkili bir miktar”, enzimin
veya enzimlerin un kalitesini veya un bazli ürünün kalitesini arttirina amaci için yeterli olan
bir konsantrasyonunu belirtmek için kullanilmaktadir. Bir enzimin etkili bir miktari amaca
bagli olarak degisecektir. Örnegin bir un degirmeni/un üreticisi, alim satim uygun bir
ekmek üreticisi/firin ise daha yüksek kalitede bir un elde etmek için daha yüksek miktarlarda
Bu bulusta kullanim için ham nisasta ayristirici enzimlerin etkili miktarlari bu alanda uzman
olanlar tarafindan belirlenebilir. Ilave edilen bir ham nisasta ayristirici alfa-amilazin etkili bir
miktari örnegin 0.01-10 mg enzim proteini/kg un, örnegin 1-10 mg/kg araliginda olabilir. Bir
düzenlemede, bir fîingal ham nisasta ayristirici asit alfa-amilaz kullanilir ve hamura 0.1 ila
un miktarinda ilave edilir.
Bir ham nisasta ayristirici glukoamilazin etkili bir miktari örnegin 0.01-10 mg enzim
proteini/kg un, örnegin 1-10 mg/kg araliginda olabilir. Bir düzenlemede, ham nisasta
ayristirici glukoamilazlar una 0.2-70 AGU/kg un, örnegin 1-50 AGU/kg un miktarinda
(örnegin ilave edilir.
Açiklanan bütün düzenlemelerin ilisikteki istein l,in teknik özelliklerini içermesi gerekir.
Ek Enzim Islemi
Istege bagli olarak, undan hazirlanan hamurdaki yararlari elde etmek için bu bulusun enzim
islemiyle birlikte bir veya daha fazla ek enzim kullanilabilir. Enzimler istenen, unu, hamuru
ve/Veya un bazli ürünü iyilestirmek amaci için etkili bir miktarda ilave edilir.
Ek enzim baska bir amilaz, örnegin ham nisasta ayristirici olmayan alfa-amilaz veya ham
nisasta ayristirici olinayan glukoamilaz, bir maltogenik amilaz, amiloglukozidaz, bir beta-
amilaz, bir siklodekstrin glukanotransferaz, bir peptidaz (örnegin bir eksopeptidaz), bir
transglutaminaz, bir lipolitik enzim (örnegin lipaz, fosfolipaz ve/veya galaktolipaz), bir
selülaz, bir hemiselülaz (örnegin ksilanaz gibi bir pentozanaz), bir proteaz, bir protein disülfür
izomeraz (örnegin bir protein disülfür izomeraz), bir glikosiltransferaz, dallandirici bir enzim
(örnegin 1,4-alfa-glukan dallandirici enzim), bir 4-alfa-glukanotransferaz (örnegin dekstrin
glikosiltransferaz), bir oksidoredüktaz (örnegin bir peroksidaz, bir lakkaz, bir glukoz oksidaz,
bir piranoz oksidaz, bir lipoksijenaz, bir L-amino asit oksidaz ve bir karbonhidrat oksidaz
veya bunlarin herhangi bir kombinasyonundan olusan gruptan seçilebilir. Ek enzim,
memeliler ve bitkiler de dâhil olmak üzere herhangi bir kaynaktan olabilir ve tercihen
mikrobiyal (bakteri, maya veya mantar) kaynaklidir ve bu alanda geleneksel olarak kullanilan
tekniklerle elde edilebilir.
Özel bir düzenlemede, diger enzimlar bir ksilanazdir (E.C. 3.2.1.8). Ksilanazlar Aspergillus,
Disporotrichum, Penicilli'um, Neurospora, F usari'um ve Trichoderma gibi, fungal ve
bakteriyel organizmalar da dâhil olmak üzere herhangi bir kaynaktan elde edilebilir. Bu
bulusta kullaniin için piyasada bulunabilen ksilanaz terkipleri arasinda PENTOPAN MONO
BG ve PENTOPAN , GRINDAMYL POWERBAKE
(Daniscddan elde edilebilir) ve BAKEZYME BXP 5000 ve BAKEZYME BXP yer alir.
açiklanan maltogenik alfa-amilazlar da dâhil olmak üzere bir maltogenik alfa-amilazdir.
Piyasadaki maltogenik alfa-amilazlar arasinda NOVAMYL® (Novozymes A/S) ve
OPTICAKE® (Novozymes A/ S) yer alir.
Yine baska bir düzenlemede, enzim bir lipolitik enzimdir. Piyasadaki lipolitik enzimler
arasinda LIPOPAN F (Novozymes A/S,den elde edilebilir), LIPOPAN XTRA (Novozymes
A/ S”den elde edilebilir), PANAMORE GOLDEN (DSMiden elde edilebilir) ve PANAMORE
SPRING (DSM“den elde edilebilir) yer alir.
Yine baska bir düzenlemede, ek enzim bir G4 amilazdir (örnegin Danisco”dan elde edilebilen
GRINDAMYLTM POWERFresh).
Enzim Bilesimleri (koruma kapsaminda degil)
Enzim terkibi herhangi bir uygun formda, örnegin bir granülat, aglomera toz veya sivi
formunda olabilir, bu enzim bilesimleri bu alanda iyi bilinen geleneksel usullerle
hazirlanabilir.
Bu bulusta ayrica unla kombinasyon halinde veya baska bir un katki maddesiyle, örnegin
askorbik asit, potasyum bromat, potasyum iyodat, kalsiyum peroksit, ADA ve bunlarin
karisimlarindan olusan gruptan seçilenlerle ve DATEM, SSL, polioksietilen sorbitan
monostearat (tipik olarak Polisorbat 60 olarak geçenler) ve monogliseritler, örnegin hidratli
monogliseritler, sitrilli monogliseritler, süksinilli monogliseritlerle kombinasyon halinde bir
ham nisasta ayristirici enzim içeren un islah bilesimleri açiklanmaktadir.
Un Bazli Ürünler (koruma kapsaminda degil:
Bu bulusta ayrica unlar, un bazli tüketici ürünlerini hazirlamak için kullanilan hamur (taze
veya dondurulmus) ve un bazli tüketici ürünleri, örnegin firinlanmis ürünler, örnegin
ekmekler, bagetler, çörekler, küçük ekmekler, pizza tabanlari, krakerler ve kekler gibi, bulusa
uygun olarak üretilen un bazli ürünler de açiklanmaktadir.
ÖRNEKLER
Malzemeler ve Usuller
Arttirilmis hacim
Firinlanmis ürünlerin arttirilmis hacmi, firin tepsisi olmadan firinlanmis ürünün hacmi bölü
bu alanda iyi bilinen kolza tohumu yer degistirme usulüyle ölçülen ayni firinlanmis ürünün
kütlesi olarak ölçülebilir. Spesifik hacim için birim mililitre/gramdir.
Gelistirilmis doku
Firinlanmis bir ürünün gelistirilmis dokusu Boume M.C. (2002), 2. Basim, Food Texture and
Viscosity: Concept and Measurement, Academic Press°te açiklandigi gibi ölçülebilir.
Gelistirilmis türdes vapiskanlik, esneklik ve toparlanma
F irinlanmis ürünlerin gelistirilmis türdes yapiskanligi, esnekligi ve toparlanmasi asagidaki
gibi ölçülebilir (örnegin bu alanda iyi bilindigi gibi bir doku analizörü kullanilarak): Ürünün
baslangiç yüksekliginin %50,si olan maksimum bir deformasyonla silindirik bir probla (100
mm) uygulanan, bir silindirik ekmek içi numunesinin (45 mm) iki ardisik deformasyonu 2
mm/ saniye deformasyon hizinda ve ardisik deformasyonlar arasinda3 saniye bekleme
süresiyle uygulanir. Kuvvet zamanin bir fonksiyonu olarak kaydedilir. Türdes yapiskanlik
ikinci deformasyon egrisi altindaki alan (asagiya dogru + yukariya dogru) ve ilk deformasyon
egrisi altindaki alan (asagiya dogru + yukariya dogru) arasindaki oran olarak hesaplanir.
Esneklik, deformasyonlar arasinda 3 saniye bekleme süresi olinak üzere ikinci deformasyonun
dekompresyon yüksekliginin ilk deformasyonun dekompresyon yüksekligine orani olarak
hesaplanir. Toparlanma deformasyonun ardindan ilk yukari dogru egri ile ilk asagi dogru egri
altindaki alan arasindaki oran olarak hesaplanir.
Arttirilmis elastiklik
Firinlaninis bir ürünün elastikligi asagidaki gibi ölçülebilir: 2 mm/saniye deformasyon hizinda
ve 20 saniye boyunca hedef deformasyon sabit tutularak, numunenin baslangiç yüksekliginin
Kuvvet zamanin bir fonksiyonu olarak kaydedilir. Elastiklik sabit deformasyonda 20 saniye
sonra ölçülen kuvvetin hedef deformasyonu elde etmek için uygulanan kuvvete orani (yüzde
olarak ifade edilir) olarak hesaplanir.
Düsme Sayisi Usulü
Düsme sayisi Hagberg-Perten usulüyle (lCC standardi 107/ 1, www.perten.com) asagidaki
gibi belirlenir:
Numune Haz &lama; Tahil için 300 gram numune 0.8 mm,lik elek takilmis bir Laboratuvar
Degirmeni LM 3100 veya LM 120,de ögütülür. Büyük numunenin kullanilma amaci numune
alma hatasindan kaçinmaktir. Un için temsil edici bir numune alinir.
T artma.' 7.0 ± 0.05 g tam un tartilir ve bir Viskozimetre tüpüne konur. Un miktarinin,
numunenin gerçek nem içerigi ölçülerek nem açisindan düzeltilmesi gerekir.
Dagltlm: Tüpe 25 ± 0.2 ml damitilmis su ilave edilir.
Çalkalama: Homojen bir süspansiyon elde etmek için tüp kuvvetle çalkalanarak numune ve
su karistirilir.
Karßtîma: Karistirici takilmis Viskozimetre tüpü kaynar su banyosu içine konur ve alet
baslatilir. 5 saniye sonra karistirma otomatik olarak baslar.
Ölçme: 60 (5 + 55) saniye sonra karistirici otomatik olarak üst pozisyonunda serbest birakilir
ve kendi agirligiyla asagi inmeye birakilir.
Düsme Sayisi, aletin çalismaya baslamasindan karistiricinin alet tarafindan kaydedilen
ölçülmüs bir mesafe düsmesine kadar olan, saniye olarak toplam süredir.
Ham Nisasta Avristirma (RSDl (Ra/Ga)) Indeksi Tahlili
Enzimin ham nisasta ayristirma indeksi (Ra/Ga) degerini elde etmek için bir protokol
asagidaki gibidir:
1) Tahliller 40°C bir sicaklikta uygulanir.
2) Ilk olarak ham nisastada enzimin pH profili elde edilir. Profil enzim aktivitesi pHiye göre
çizilerek elde edilir. Tahlilde bu optimum pH degeri kullanilir.
3) Bugday, misir, arpa, pirinç ve bunun gibi herhangi bir tip ham nisasta kullanilabilir. Bu
alanda bilindigi gibi, tahlilde kullanilan nisastanin analitik nitelikte, örnegin yüksek kaliteli
dogal (modifiye edilmemis) bir nisasta olmasi gerekir. Ham nisastanin %2`lik bir çözeltisi
kullanilir. Alternatif olarak, jelatinlesmis nisasta çözeltisini elde etmek için, ham nisastanin
bir çözeltisi en az 60 dakika jelatinlesme sicakliginin üzerine isitilir. Misir kullanildiginda,
ham nisasta çözeltisi en az 60 dakika 70°C7ye isitilir.
4) Reaksiyon çözeltisi ham veya jelatinlesmis nisasta ve bir tampon içerir. Tahlilde kullanilan
tamponun bilesimi enzimin optimuin pH,sine baglidir. Tampon bilesimi ve konsantrasyonu
(pH dâhil) ham ve jelatinlesmis nisasta aktivite ölçümleri için ayni olmalidir.
) Tahlilde kullanilan enzim konsantrasyonunun ham ve jelatinlesmis nisasta aktivite
ölçümleri için ayni olmasi gerekir.
6) Enzim aktivitesi, çözeltideki indirgeyici sekerlerin miktari belirlenerek ölçülür. Uygun
usuller söyledir: Dinitrosalisilik asit kullanarak indirgeyici sekerleri belirlemek için Bernfield
sekerleri bakir-bisinkoninatla belirlemek için usul Fox J. D. ve digerleri, Analytical
çözeltiler 3 dakika kaynatilir ve enzimi inaktive etmek için santrifüjden geçirilir.
7) Enzim aktivitelerini ölçmek için inkübasyon süresi en fazla 6 saattir.
8) Enzim aktivitesi bir saatte ve bir mg saf aktif enzim basina üretilen, sayi olarak indirgeyici
sekerler olarak ifade edilir.
9) %2 jelatinlesmis nisasta reaksiyon karisimi üzerinde enzim tarafindan üretilen glukozun
(veya glukozdan hazirlanan bir standart egriye dayanan glukoz esdegerinin) salimi ölçülerek
jelatinlesmis nisasta üzerindeki aktivite ölçülür ve %2 ham nisasta reaksiyon karisimi
üzerinde enzim tarafindan üretilen glukozun (veya glukozdan hazirlanan standart bir egriye
dayanan glukoz esdegerinin) salimi ölçülerek ham nisasta üzerindeki aktivite ölçülür.
Aktivite, bir mg saf aktif enzim basina bir saatte 4 mikromolde üretilen indirgeyici sekerlerin
salimiyla ölçülür.
Alfa-Amilaz Aktivitesi (KNU)
Alfa-amilaz aktivitesi substrat olarak patates nisastasi kullanilarak belirlenebilir. Bu usul
modifiye patates nisastasinin enzim tarafindan parçalanmasina dayanir ve reaksiyonun
ardindan nisasta/enzim çözeltisi bir iyot çözeltisiyle karistirilir. Baslangiçta siyahimsi mavi
bir renk olusur, ama nisastanin parçalanmasi sirasinda mavi renk zayiIlar ve tedrici bir sekilde
kirmizimsi bir kahverengiye döner, bu bir renkli cam standardiyla karsilastirilir.
nisasta kuru maddesi Merck Amylum solubile7yi dekstrinlestiren enzim miktari olarak
tanimlanir.
Aside dayanikli Alfa-Amilaz Aktivitesi
Aside dayaniklilik için, kalinti aktivite, enzim istenen pH'de (pH 3.0, 4.0 veya 5.0) CaClg
olmadan veya 1 mM CaClziyle birlikte 2 saat 37°Clde inkübe edildikten sonra belirlenir.
Aside dayanikli bir alfa-amilaz, CaClz olmadan ve/veya 1 mM CaClfyle birlikte kalinti
enzim aktivitesine sahip olan bir alfa-amilazdir. Enzim aktivitesi çözünür nisasta/ iyot tahlili
kullanilarak belirlenir.
FAU Aktivitesi
Bir Fungal Alfa-Amilaz Birimi (FAU), asagidaki standart kosullar esas alindiginda bir saatte
olarak tanimlanir:
Substrat Çözünür nisasta
Sicaklik 37 °C.
pH 4.7
Reaksiyon süresi 7-20 dakika
Asit Alfa-amilaz Aktivitesi (AFAU)
Asit alfa-amilaz aktivitesi bir enzim standardina göre belirlenen AFAU (Asit Fungal Alfa-
amilaz Birimleri) cinsinden ölçülür.
Kullanilan standart AMG 300 L,dir (Novozymes ANSlden, glukoamilaz yabani tip
Aspergillus niger Gl, Boel ve digerleri ( ve WO
92/0038] ”de de açiklanmaktadir). Bu AMG”deki nötr alfa-amilaz 3 hafta Oda sicakliginda
depolamadan sonra yaklasik 1 FAU/mL'den 0.05 FAU/mL”nin altina düser.
Bu AMG standardindaki asit alfa-amilaz aktivitesi, asagidaki açiklamaya göre belirlenir. Bu
usulde, 1 AF AU, standart kosullar altinda bir saatte 5.260 mg nisasta kuru maddesini
ayristiran enzim miktari olarak tanimlanir.
Iyot nisastayla mavi bir kompleks olusturur, ama nisastanin ayrisma ürünleriyle olusturmaz.
Dolayisiyla renk siddeti nisasta konsantrasyonuyla dogru orantilidir. Amilaz aktivitesi, ters
kolorimetri kullanilarak, belirtilen analitik kosullar altinda nisastanin konsantrasyonundaki bir
azalma olarak belirlenir.
Standart kosullar/reaksiyon kosullari: (dakikada)
Substrat: Nisasta, yaklasik 0.17 g/L
Tampon: Sitrat, yaklasik 0.03 M
Iyot (12): 0.03 g/L
Inkübasyon sicakligi: 40°C.
Reaksiyon süresi: 23 saniye
Dalga uzunlugu: lainbda = 590 nm
Enzim konsantrasyonu: 0.025 AFAU/mL
Enzim çalisma araligi: 0.01-0.04 AFAU/mL
Çözünür Nisasta/Iyot Tahlili
Bir mikroplaka tahlili usulü asagidakileri içerir: 10 ul seyreltilmis enzim + 70 ul MilliQ su 80
ul nisasta çalisma çözeltisi (nihai konsantrasyon: 0.35 g/l jelatinlesmis amilaz nisastasi; 50
mM NaAc, pH 4.0; 0.1 M NaCl; 3 mM CaC12).
Mikroplaka okuyucusunda 40 ul yeni hazirlanmis iyot çalisma çözeltisi (nihai konsantrasyon:
okuyucusunda çalkalamadan 1 dakika 37°C”de inkübe edilir. OD 590 nm okunur (okunmadan
önce 10 s çalkalanir).
Glukoamilaz Aktivitesi
Glukoamilaz aktivitesi AGI veya AGU cinsinden ölçülebilir. Glukoamilaz (amiloglukozidaza
esdeger) nisastayi glukoza dönüstürür. Glukoz miktari, aktivite belirlemesi için glokuz
oksidaz usulüyle belirlenebilir. Amerikan Hububat Kimyacilari birliginden (2000) “Amerikan
Hububat Kimyacilari Birliginin Onaylanmis usulleri”nde 76-] l Nisasta--Glukoamilaz Usulü,
ardindan Glukozun Glukoz Oksidazla Ölçümü bölümünde açiklanan usul; ISBN: 1-891127-
mikro mol glukoz olusturacak enzim miktaridir.
Glukoamilaz Birimi (AGU) standart kosullar (37°C, pH 4.3, substrat: maltoz 23.2 mM,
tampon: asetat 0.1 M, reaksiyon süresi 5 dakika) altinda dakikada 1 mikromol maltozu
hidrolize eden enzim miktari olarak tanimlanir. Bir otoanalizör sistemi kullanilabilir. Glukoz
dehidroj enaz tepkime maddesine, var olan herhangi bir alfa-D-glukozun beta-D-glukoza
dönüsmesi için glukoz dehidrojenaz ilave edilir. Glukoz dehidrojenaz yukarida sözü edilen
reaksiyonda spesifik olarak beta-D-glukozla reaksiyona girerek, orijinal glukoz
konsantrasyonunun bir ölçüsü olarak 340 nm3de bir fotometre kullanilarak belirlenen
NADH`yi olusturur.
Maltotriz Aktivitesi Tahlili
mg maltotrioz substrati konsantrasyonunda enzim aktivitesi olarak belirlenebilir.
Termostabilite Tahlili
Termostabilite için, enzim seçilen sicakliklarda 1 saat pH 4.0”da, CaClz olmadan ve/veya l
mM CaClg'yle birlikte inkübe edilir. Enzim CaClg olmadan ve/veya 1 mM CaClfyle birlikte
gerekli kalinti aktiviteye sahipse termostabil kabul edilir. Kalinti aktivite çözünür nisasta/iyot
usulü kullanilarak tahlil edilir.
Örnek 1 (Karsilastirmali Örnek)
Bir un numunesi (Meneba Pelikaan #De208) düsme sayisi açisindan test edildi ve düsme
sayisinin 415 (kontrol) oldugu belirlendi. Daha sonra unun numuneleri enzim bilesimleriyle
islemden geçirildi ve bir referans olarak malt unu takviyesiyle karsilastirildi. Asagidaki
bilesimler test edildi: bir ham nisasta ayristirici enzim (RSDE-A) (enzim bilesimi, bir ham
nisasta ayristirici alfa-&milaz yan aktivitesi de içeren bir glukoz bilesimi olan N227254)
(Novozymes A/S,den elde edilebilir), bir fungal glukoainilaz bilesimi olan AMG 1100
(Novozymes A/S7den elde edilebilir) ve malt unu.
Asagida Tablo 1,de gösterildigi gibi, bir ham nisasta ayristirici alfa-amilaz içeren enzim
islemi. unun FN degerini önemli ölçüde ve malt unu islemiyle esit düzeyde azaltti. Önceki
teknigin glukoamilaz enzim bilesimiyle (AMG 1 100) islemi maksimum 15 birim azalmayla
sadece önemsiz bir azalma sagladi.
Islem Dozaj Düsme Sayisi Kontrole göre degisiklik
RSDE-A 200 AGU/kg un 383 -31
RSDE-A 400 AGU/kg un 357 -58
RSDE-A 600 AGU/kg un 346 -69
Malt unu 200 ppm 386 -29
Malt flour 500 ppm 360 -54
kontrol N/ A 415 N/A
Örnek 2 (Karsilastirmali Örnek)
Ekmek ve küçük ekmekler hazirlamak için ayni un (Meneba Pelikaan #De208) kullanilarak
firinlama deneyleri yapildi. Un Örnek 17de açiklandigi gibi ayni islem (RSDE-A ve AMG
1100 ve malt unu takviyesi) ve belirtilen dozajlar kullanilarak islah edildi. F irinlama için
bütün unlara 36 ppm dozajinda Pentopan Mono BG (Novozymes A/ S,den elde edilebilen
ksilanaz) ilave edildi.
Ekmek ve küçük ekmekler asagidaki gibi hazirlandi:
Ekmek Tipi: Üstü açik tava ekmegi (3 50g)
Kitir küçük ekmekler (50g)
Islem: Direkt Hamur Sistemi
Un: Meneba Pelikaan #De208
Bilesenler Yüzde % Gram
Un 100 2000
Su 60 1200
Askorbik Asit 0.006 0.12
Bütün bilesenler (direkt hamur sistemi) ilave edildi ve karistirildi. Hamur, ekmek (4 x 350 g)
ve küçük ekmekler (1 x 1500 g) olarak ayrildi.
Hamur asagidaki kriterler kullanilarak degerlendirildi:
Yapiskanlik, 5 olarak degerlendirilen bir referans numunesi kullanilarak 0 (daha az) ila 10
(daha çok) ölçeginde degerlendirildi.
Yumusaklik, 5 olarak degerlendirilen bir referans numunesi kullanilarak 0 (daha az) ila 10
(daha çok) ölçeginde degerlendirildi.
Uzayabilirlik, 5 olarak degerlendirilen bir referans numunesi kullanilarak 0 (düsük) ila 10
(yüksek) ölçeginde degerlendirildi.
Elastiklik, 5 olarak degerlendirilen bir referans numunesi kullanilarak 0 (düsük) ila 10
(yüksek) ölçeginde degerlendirildi.
dakika son fermantasyona tabi tutuldu. Ekmek 230°C3de açik bir tavada pisirildi ve küçük
ekmekler firin buhariyla 225 °Clde bir yagli kâgit üzerinde pisirildi.
Ekmek asagidaki kriterler kullanilarak degerlendirildi:
Ekmek içi, 5 olarak degerlendirilen bir referans numunesi kullanilarak 0 (kalin yuvarlak
hücreleri olan açik taneler) ila 10 (çok ince, ince uzun hücrelerle tek düze) ölçeginde
degerlendirildi.
Hacim, bir firin tepsisi olmadan firinlanmis ürünün hacmi bölü bu alanda iyi bilinen kolza
tohumu yer degistirme usulüyle ölçülen ayni firinlanmis ürünün kütlesi olarak ölçüldü.
Spesifik hacim birimi mililitre/gramdir ve hacimce % indeksi %100 olarak degerlendirilen
kontrole göre belirlendi.
Kabuk rengi LabScan renk ölçüsü kullanilarak ölçüldü.
Malt unu dozaji firinlama amaçlari için çok düsüktü (200 ppm veya 500 ppm), dolayisiyla
malt unu için hamur büyüklügü, hacim veya genel ekmek nitelikleri üzerindeki etkiler, normal
firincilik malt unu ilaveleriyle elde edilecek olandan daha azdi.
Asagidaki Tablo 25de gösterildigi gibi, test edilen bütün RSDE-A dozajlari, AMG l 100,1e
karsilastirildiginda daha yumusak ve daha yapiskan bir hamurla birlikte, daha iyi ekmek içi
yapisal niteliklerini haiz daha yüksek hacimlerle sonuçlandi. Ayrica, AMG 110031e
karsilastirildiginda RSDE-A için daha iyi bir kabuk rengi gözlemlendi.
Islem Dozaj Yapiskanlik Yumusaklik Uzayabilirlik Elastiklik Ekmek Ekmek Küçük Küçük
Hacmi Kabuk rengi ekmeklerin ekmeklerin
hacmi kabuk rengi
Örnek 3 (Karsilastirmali Örnek)
Örnek 2'de elde edilen sonuçlari teyit etmek için Örnek lade kullanilan ham nisasta
ayristirici enzime ek olarak, farkli bir üretim konakçisi (RSDE-B) kullanilarak üretilen
ham nisasta ayristirici enzim kullanilmasi disinda ikinci bir deney yapildi ve Örnek liin
ham nisasta ayristirici enzimiyle (RSDE-A) karsilastirildi. Malt unu dozajlari da firinlama
deneyleri için %0.5 ve %1 standart firinlama kosullarina ayarlandi. Sonuçlar asagida
verilmekte ve RSDE-A ve RSDE-B için Örnek 1'de bildirilene benzer sonuçlar elde
edildigini göstermektedir.
Islem Dozaj Düsme Sayisi Kontrole göre Degisiklik
RSDE-A 200 AGU/kg un 375 -47
RSDE-A 400 AGU/kg un 347 -74
RSDE-A 600 AGU/kg un 338 -83
RSDE-B 200 AGU/kg un 378 -43
RSDE-B 400 AGU/kg un 345 -76
RSDE-B 600 AGU/kg un 330 -91
Malt unu 200 ppm 387 -34
Malt unu 500 ppm 348 -74
Kontrol N/A 421 N/A
Islem Dozaj Yapiskanlik Yumusaklik Uzayabilirlik Elastiklik Ekmek Ekmek Küçük Küçük
Hacmi kabuk rengi ekmeklerin ekmeklerin
hacmi kabuk rengi
Bir un numunesi (Meneba Pelikaan) ve bu undan iki numune düsme sayisi açisindan test
edildi ve düsme sayilari 414 ve 397 (ortalama 406) olarak belirlendi. Alinan un numuneleri
(Novozymes A/S) Tablo 5,te V039 olarak açiklanan, Aspergi'llus niger glukoamilaz
baglayici ve SBD,yle birlikte Rhi'zomucor posi'llus alfa-amilazdan olusan hibrit alfa-
amilaz) islemden geçirildi. Asagidaki Tablo 4°te gösterildigi gibi, ham nisasta ayristirici
enzim (RSDE-C) unun düsme sayisini anlainli bir sekilde azaltti.
Deney 1 Dozaj Düsme Sayisi
Kontrol - 414
RSDE-C 10 ppm 243
RSDE-C 100 ppm 165
RSDE-X 500 ppm 100
Deney 2 Dozaj Düsme Sayisi
Kontrol - 397
RSDE-C 10 ppm 250
RSDE-C 100 ppm 174
RSDE-C 500 ppm 97
Deney 3 Dozaj Düsme Sayisi
Kontrol - Ölçülmedi (un kaynagindan önceki iki FN ölçümünün
ortalamasi 406'yd1)
RSDE-C 10 ppm 231
RSDE-C 100 ppm 148
RSDE-C 500 ppm 101
DIZI LISTESI
Novozymes A/ S
<120> ENZIMATIK UN ISLAHI
11657-EP-EPT
<160> 1
<170> Patentln versiyon 3.5
<210> l
<211> 595
<212> PRT
<213> Yapay
<220>
glukoamilaz baglayici ve SBD,yle birlikte Rhizomucor pusillus alfa-amilazdan olusan bir
hibrit alfa-amilaz
<400> l
Claims (8)
1. Un islahi için bir usul olup, burada un, bir un degirmeni/un üreticisi tarafindan düsme sayisi 100 ve 900 arasinda olan istenen bir standardi elde etmek üzere islah edilir, usul una, unun agirliginca %0.001 ila %001 miktarinda bir ham nisasta ayristirici enzim ilave edilmesini içerir, burada ham nisasta ayristirici enzim DIZI ID NO:1,de gösterilen amino asit dizisine en az %90 dizi özdesligine sahiptir.
2. Istem l°in usulü olup, burada ham nisasta ayristirici enzim, DIZI ID NO: 1 ,de gösterilen en az %97, en az %98 veya en az %99 dizi özdesligine sahiptir.
3. Istem 1”in usulü olup, burada ham nisasta ayristirici enzim en az bir ham nisasta ayristirici alfa-amilaz ve en az bir ham nisasta ayristirici glukoamilaz içerir.
4. Yukaridaki istemlerin herhangi birinin usulü olup, burada un, bugday unu, çavdar unu, karabugday unu, patates unu, misir unu, pirinç unu, yulaf unu, fasulye unu, arpa unu, tapyokadir ve bunlarin karisimlaridir veya bunlari içerir.
5. Istem 1'in usulü olup, burada ham nisasta ayristirici enzim una ham nisasta ayristirici olmayan bir alfa-amilaz, ham nisasta ayristirici olmayan bir glukoamilaz, bir maltogenik amilaz, amiloglukozidaz, bir beta-amilaz, bir siklodekstrin glukanotransferaz, bir peptidaz, bir transglutaminaz, bir lipolitik enzim, bir selülaz, bir proteaz, bir protein disülfür izomeraz, bir glikosiltransferaz, dallandiriei bir enzim, bir 4-alfa-glukanotransferaz ve bir oksidoredüktazdan olusan gruptan seçilen bir veya daha fazla enzimle kombinasyon halinde uygulanir.
6. Istem l”in usulü olup, burada ham nisasta ayristiriei enzim una, ham nisasta ayristirici olmayan bir alfa-amilaz ve/Veya ham nisasta ayristirici olmayan bir glukoamilazla
7. Yukaridaki istemlerin herhangi birinin usulü olup, una, unun düsme sayisini (F N) en az en az 70 FN birim, en az 80 FN birim veya en az 90 FN birim azaltmak için etkili bir miktarda ham nisasta ayristirici enzim ilave edilinesini içerir.
8. Yukaridaki istemlerin herhangi birinin usulü olup, harn nisasta ayristiriei enzimin una, 300 arasinda olan un üretmek için etkili bir miktarda ilave edilmesini içerir.10
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP10165734 | 2010-06-11 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| TR201816124T4 true TR201816124T4 (tr) | 2018-11-21 |
Family
ID=42543314
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| TR2018/16124T TR201816124T4 (tr) | 2010-06-11 | 2011-06-10 | Enzimatik un ıslahı. |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US9451778B2 (tr) |
| EP (1) | EP2579727B1 (tr) |
| AU (1) | AU2011263706B2 (tr) |
| CA (1) | CA2802083C (tr) |
| DK (1) | DK2579727T3 (tr) |
| TR (1) | TR201816124T4 (tr) |
| WO (1) | WO2011154529A1 (tr) |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP5717184B2 (ja) * | 2011-03-07 | 2015-05-13 | 日本製粉株式会社 | 小麦粉の製パン性評価方法 |
| SG193662A1 (en) * | 2012-03-27 | 2013-10-30 | Cerealtech Pte Ltd | Gluten enhancer |
| CN105208869A (zh) * | 2013-04-05 | 2015-12-30 | 诺维信公司 | 用α-淀粉酶、脂肪酶和磷脂酶生产烘焙产品的方法 |
| DK3166412T3 (da) * | 2014-07-08 | 2022-07-11 | Caravan Ingredients Inc | Sukkerproducerende og teksturforbedrende bagerimetoder og produkter dannet heraf |
| BE1022042B1 (nl) * | 2014-09-29 | 2016-02-08 | Puratos Nv | Verbeterde cakebeslagsoorten |
| FI128699B (en) * | 2017-12-22 | 2020-10-30 | Valio Ltd | Herbal food product and process |
| EP3806642A1 (en) * | 2018-06-12 | 2021-04-21 | Novozymes A/S | Less added sugar in baked products |
| RU2701969C1 (ru) * | 2018-07-17 | 2019-10-02 | Федеральное государственное автономное научное учреждение "Научно-исследовательский институт хлебопекарной промышленности" (ФГАНУ НИИХП) | Способ производства хлебобулочных изделий |
| WO2021021208A1 (en) * | 2019-08-01 | 2021-02-04 | General Mills, Inc. | Alpha amylase test method |
| CN112425788B (zh) * | 2020-11-20 | 2023-04-07 | 福建省农业科学院农业工程技术研究所 | 纳米化改性协同复合酶制备蔬果膳食纤维馒头及加工方法 |
Family Cites Families (43)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS427144Y1 (tr) | 1964-05-22 | 1967-04-05 | ||
| JPS5534046A (en) | 1978-09-01 | 1980-03-10 | Cpc International Inc | Novel glucoamyrase having excellent heat resistance and production |
| NO840200L (no) | 1983-01-28 | 1984-07-30 | Cefus Corp | Glukoamylase cdna. |
| DK135983D0 (da) | 1983-03-25 | 1983-03-25 | Novo Industri As | Maltogen amylaseenzymprodukt og fremgangsmade til dets fremstilling og anvendelse |
| US4536477A (en) | 1983-08-17 | 1985-08-20 | Cpc International Inc. | Thermostable glucoamylase and method for its production |
| US4587215A (en) | 1984-06-25 | 1986-05-06 | Uop Inc. | Highly thermostable amyloglucosidase |
| US4628031A (en) | 1984-09-18 | 1986-12-09 | Michigan Biotechnology Institute | Thermostable starch converting enzymes |
| JPS62126989A (ja) | 1985-11-26 | 1987-06-09 | Godo Shiyusei Kk | コルテイシウム属担子菌の生産する酵素を用いた澱粉質の無蒸煮糖化法 |
| WO1989001969A1 (en) | 1987-09-04 | 1989-03-09 | Novo-Nordisk A/S | Process for the production of protein products in aspergillus and promoters for use in aspergillus |
| US4953401A (en) | 1987-11-03 | 1990-09-04 | Harald Perten | Method for determining the quality of gluten in wheat |
| US5547690A (en) | 1987-12-21 | 1996-08-20 | Gist-Brocades, N.V. | Compositions and method for improving flour dough |
| FI84970C (fi) | 1988-04-22 | 1992-02-25 | Suomen Sokeri Oy | Foerfarande foer foerbaettring av degens egenskaper och broedets kvalitet. |
| US5176927A (en) | 1988-10-11 | 1993-01-05 | Cultor Ltd. | Method of improving the production process of dry cereal products by enzyme addition |
| JPH0427144A (ja) | 1990-02-07 | 1992-01-30 | Matsushita Electron Corp | 半導体装置 |
| US5162210A (en) | 1990-06-29 | 1992-11-10 | Iowa State University Research Foundation | Process for enzymatic hydrolysis of starch to glucose |
| JP3011456B2 (ja) * | 1990-11-30 | 2000-02-21 | 鐘淵化学工業株式会社 | 品質改良剤 |
| EP0528612A3 (en) | 1991-08-13 | 1993-06-23 | Sankyo Company Limited | Amylase capable of digesting raw starch |
| EP0552006A1 (en) | 1992-01-13 | 1993-07-21 | CONAGRA, Inc. | Method for increasing stability and bake absorption of a bread baking wheat flour and resulting dough and bread |
| FI97148C (fi) | 1994-07-14 | 1996-10-25 | Lahden Polttimo Ab Oy | Menetelmä kasvien käsittelemiseksi siementen laatuominaisuuksien parantamiseksi |
| SE508076C2 (sv) | 1996-11-14 | 1998-08-24 | Bohlin Reologi Ab | Sätt och anordning för bestämning av kvaliten hos cerealier |
| SE520875C2 (sv) | 1997-07-08 | 2003-09-09 | Larena Ag | Sätt att analysera ett prov av en stärkelsehaltig produkt, samt en anordning för sådan analys |
| GB9720060D0 (en) | 1997-09-19 | 1997-11-19 | Innes John Centre | Pre-harvest sprouting in wheat |
| US6355282B1 (en) * | 1997-10-31 | 2002-03-12 | Amano Pharmaceutical Co., Ltd. | Dough composition and preparation thereof |
| DK1032654T3 (da) | 1997-11-26 | 2009-05-11 | Novozymes As | Thermostabil glucoamylase |
| WO1999043794A1 (en) | 1998-02-27 | 1999-09-02 | Novo Nordisk A/S | Maltogenic alpha-amylase variants |
| EP1097196B2 (en) | 1998-07-15 | 2011-04-20 | Novozymes A/S | Glucoamylase variants |
| AUPP705898A0 (en) | 1998-11-11 | 1998-12-03 | Quality Wheat Crc Limited | Detection of preharvest sprouting in cereal grains |
| JP2003504046A (ja) | 1999-07-09 | 2003-02-04 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | グルコアミラーゼ変異体 |
| EP1335982A2 (en) | 2000-11-10 | 2003-08-20 | Novozymes A/S | Secondary liquefaction of starch in ethanol production |
| US7018805B2 (en) | 2002-08-29 | 2006-03-28 | Vicam L.P. | α-Amylase assay and uses thereof |
| DE10239947A1 (de) | 2002-08-30 | 2004-03-11 | Basf Ag | Verfahren zur Herstellung von Tetrahydrofuran-Copolymeren |
| AU2003287900A1 (en) | 2002-12-17 | 2004-07-09 | Novozymes A/S | Thermostable alpha-amylases |
| EP2166091A3 (en) | 2003-03-10 | 2015-06-10 | Novozymes A/S | Alcohol product processes |
| WO2005003311A2 (en) * | 2003-06-25 | 2005-01-13 | Novozymes A/S | Enzymes for starch processing |
| US7883883B2 (en) | 2003-06-25 | 2011-02-08 | Novozymes A/S | Enzymes for starch processing |
| MXPA06004463A (es) | 2003-10-28 | 2006-06-27 | Novozymes North America Inc | Enzimas hibridas. |
| FR2871162B1 (fr) | 2004-06-02 | 2007-06-29 | Univ Paris 7 Denis Diderot | Materiau de surface modifiee, son procede de preparation et ses utilisations |
| DK1794291T3 (da) | 2004-09-24 | 2013-03-04 | Novozymes As | Fremgangsmåde til fremstilling af et dejbaseret produkt |
| US7613477B2 (en) | 2004-11-30 | 2009-11-03 | Tp Lab, Inc. | Apparatus and method for a web programmable telephone |
| WO2006060062A2 (en) | 2004-11-30 | 2006-06-08 | Genencor International, Inc. | Trichoderma reesei glucoamylase and homologs thereof |
| US20080138864A1 (en) | 2004-12-22 | 2008-06-12 | Novozymes A/S | Starch Process |
| EP1831384B1 (en) | 2004-12-22 | 2015-08-12 | Novozymes A/S | Polypeptides having glucoamylase activity and polynucleotides encoding same |
| CN101466844A (zh) * | 2006-06-15 | 2009-06-24 | 诺维信公司 | 用于产生淀粉水解物的方法 |
-
2011
- 2011-06-10 TR TR2018/16124T patent/TR201816124T4/tr unknown
- 2011-06-10 AU AU2011263706A patent/AU2011263706B2/en active Active
- 2011-06-10 DK DK11725919.2T patent/DK2579727T3/en active
- 2011-06-10 EP EP11725919.2A patent/EP2579727B1/en active Active
- 2011-06-10 CA CA2802083A patent/CA2802083C/en active Active
- 2011-06-10 US US13/700,923 patent/US9451778B2/en active Active
- 2011-06-10 WO PCT/EP2011/059703 patent/WO2011154529A1/en active Application Filing
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP2579727A1 (en) | 2013-04-17 |
| EP2579727B1 (en) | 2018-08-08 |
| CA2802083C (en) | 2018-10-09 |
| WO2011154529A1 (en) | 2011-12-15 |
| CA2802083A1 (en) | 2011-12-15 |
| AU2011263706A1 (en) | 2012-11-29 |
| US9451778B2 (en) | 2016-09-27 |
| DK2579727T3 (en) | 2018-11-26 |
| AU2011263706B2 (en) | 2014-07-24 |
| US20130209607A1 (en) | 2013-08-15 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| TR201816124T4 (tr) | Enzimatik un ıslahı. | |
| US11963537B2 (en) | Methods and compositions for preparing bread | |
| US6270813B1 (en) | Preparation of dough and baked products | |
| WO2011039324A1 (en) | Steamed bread preparation methods and steamed bread improving compositions | |
| JP2013046614A (ja) | 焼きパンの製造における老化防止酵素混合物の使用 | |
| EP3244743B1 (en) | Method to improve sliceability of baked goods | |
| US10390538B2 (en) | Process for preparing a baked product with anti-staling amylase and peptidase | |
| US10316306B2 (en) | Thermostable alpha amylase | |
| EP0999752B1 (en) | A composition comprising an enzyme having galactose oxidase activity and use thereof | |
| EP4144220A1 (en) | Enzymatic method for reducing usage amount of fat and oil in bakery product | |
| WO2024118096A1 (en) | Baking at low-ph with thermostable glucoamylase variants | |
| WO2024088549A1 (en) | Baking method with thermostable amg variant and alpha-amylase | |
| JP2019107031A (ja) | 糖を生成しかつテクスチャーを改善するベーカリー方法およびそれから形成される製品 | |
| CN114096271A (zh) | β-淀粉酶变体 |