RU2413422C1 - Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment - Google Patents
Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment Download PDFInfo
- Publication number
- RU2413422C1 RU2413422C1 RU2009138157/13A RU2009138157A RU2413422C1 RU 2413422 C1 RU2413422 C1 RU 2413422C1 RU 2009138157/13 A RU2009138157/13 A RU 2009138157/13A RU 2009138157 A RU2009138157 A RU 2009138157A RU 2413422 C1 RU2413422 C1 RU 2413422C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- raw materials
- feather
- temperature
- hydrolysis
- pressure
- Prior art date
Links
Landscapes
- Fodder In General (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к кормопроизводству и может быть использовано на предприятиях по переработке непищевых отходов животноводства. В качестве источника белка для кормления птицы и сельскохозяйственных животных используют отходы кератинсодержащего сырья, например отходы птицеперерабатывающей промышленности, отходы потрошения птицы: перо, пух, кровь, головы, крылья, потроха и т.д.The invention relates to feed production and can be used in enterprises for the processing of non-food animal waste. As a source of protein for feeding poultry and farm animals, waste from keratin-containing raw materials is used, for example, waste from the poultry processing industry, waste from gutting birds: feather, down, blood, heads, wings, offal, etc.
Среди отходов потрошения птицы практически 50% белка содержится в перо - пуховом сырье.Among poultry evisceration waste, almost 50% of the protein is found in feather - downy raw materials.
Белок пера - кератин (от греческого keras - рог) - с давних пор привлекал внимание исследователей. Методом рентгеноструктурного анализа установлено, что основной структурой кератина является спираль. Две спирали, обвивая друг друга и соединяясь между собой водородными и дисульфидными связями, образуют протофибриллу, единую левую суперспираль. Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют, с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Протофибриллы, соединенные в одиннадцатижильный канат, образуют микрофибриллу. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм. Последние погружены в аморфный матрикс, отличающийся высоким содержанием серосодержащих соединений. Несколько сотен микрофибрилл образуют пучок, который под микроскопом выглядит как макрофибрилла.Feather protein - keratin (from the Greek keras - horn) - has long attracted the attention of researchers. By the method of X-ray diffraction analysis, it was found that the main structure of keratin is a spiral. Two spirals, entwining each other and interconnected by hydrogen and disulfide bonds, form a protofibril, a single left supercoil. Supercoiled keratin dimers are combined into tetramers that aggregate to form protofibrils with a diameter of 3 nm. Protofibrils connected in an eleven-wire rope form microfibrils. Finally, eight protofibrils form microfibrils with a diameter of 10 nm. The latter are immersed in an amorphous matrix, characterized by a high content of sulfur-containing compounds. Several hundred microfibrils form a bundle that looks like a macro fibril under a microscope.
Для кератинов типичным показателем является большое количество серы (2-6%), что обусловлено высоким содержанием серусодержащих аминокислот - цистеина и метионина. Не менее важную роль, наряду с цистеином, играет цистин как восстановительная система при дыхании клеток. При этом тиоловые группы двух молекул цистеина легко окисляются и, соединяясь между собой, образуют дисульфидную группу цистина. Преобладание процессов окисления над восстановлением способствует процессу кератинизации (ороговению).For keratins, a typical indicator is a large amount of sulfur (2-6%), which is due to the high content of sulfur-containing amino acids - cysteine and methionine. An equally important role, along with cysteine, is played by cystine as a regenerative system during cell respiration. In this case, the thiol groups of two cysteine molecules are easily oxidized and, when combined with each other, form a disulfide group of cystine. The predominance of oxidation processes over reduction contributes to the process of keratinization (keratinization).
В результате наличия большого числа дисульфидных мостиков между соседними пептидными цепями кератин отличается высокой прочностью и устойчивостью к воздействию различных химических (вода, эфиры, спирты, растворы солей, слабые кислоты и щелочи) и физических (свет, температура) факторов; не расщепляется ферментами пищеварительных соков человека, животных и птицы; практически не усвояем [1, 2, 3].As a result of the presence of a large number of disulfide bridges between adjacent peptide chains, keratin is characterized by high strength and resistance to various chemical (water, ethers, alcohols, salt solutions, weak acids and alkalis) and physical (light, temperature) factors; not digested by enzymes of the digestive juices of humans, animals and birds; practically do not assimilate [1, 2, 3].
Исследования показали, что действительная перевариваемость и биологическая ценность муки из перо-пухового сырья зависят от способа обработки.Studies have shown that the actual digestibility and biological value of flour from feather and down raw materials depend on the processing method.
Основными способами перевода кератина в растворимое (усваиваемое) состояние являются гидротермический, кислотный, щелочной и ферментативный. Кроме перечисленных выше способов гидролиза для перевода кератинсодержащего сырья в растворимое состояние, используют такие соединения, как мочевина, сульфиды натрия, тиогликолят натрия, меркаптоэтанол, углекислый натрий, диметилформамид, диметилсульфоксид и т.д. [4, 5], однако подобные способы имеют больше исследовательский, чем практический характер.The main methods for converting keratin to a soluble (digestible) state are hydrothermal, acidic, alkaline and enzymatic. In addition to the hydrolysis methods listed above, for converting keratin-containing raw materials to a soluble state, compounds such as urea, sodium sulfides, sodium thioglycolate, mercaptoethanol, sodium carbonate, dimethylformamide, dimethyl sulfoxide, etc. are used. [4, 5], however, such methods are more research than practical.
Глубокий кислотный гидролиз кератина пера приводит к разрыву всех молекулярных связей, возможен даже гидролиз до получения смеси свободных аминокислот. Но при этом практически полностью разрушается триптофан и (частично) серин и треонин, аспарагин и глутамин превращаются соответственно в аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а освобождающийся аммиак образует соответствующую соль аммония [6].The deep acid hydrolysis of feather keratin leads to the breaking of all molecular bonds, even hydrolysis to a mixture of free amino acids is possible. But at the same time, tryptophan and (partially) serine and threonine, asparagine and glutamine are almost completely destroyed, respectively, being converted to aspartic and glutamic acids, and the released ammonia forms the corresponding ammonium salt [6].
На основании полученных экспериментальных данных установлено, что глубокий щелочной гидролиз кератинов приводит к разрушению таких аминокислот, как метионин, цистеин и цистин, к частичной рацемизации аминокислот и образованию циклопептидов (при pH свыше 12 и температуре свыше 90°С). Глубокий щелочной гидролиз сопровождается также образованием аммиака и альдегидов, которые вступают в реакцию конденсации с аминогруппами [7, 8].Based on the obtained experimental data, it was found that deep alkaline hydrolysis of keratins leads to the destruction of amino acids such as methionine, cysteine and cystine, to partial racemization of amino acids and the formation of cyclopeptides (at pHs above 12 and temperatures above 90 ° C). Deep alkaline hydrolysis is also accompanied by the formation of ammonia and aldehydes, which enter into a condensation reaction with amino groups [7, 8].
Анализ накопленного опыта позволяет сделать вывод, что жесткие режимы химических способов обработки приводят к потерям незаменимых аминокислот, рацемизации аминокислот белковых гидролизатов, образованию циклопептидов и снижению биологической ценности конечных продуктов.An analysis of the accumulated experience allows us to conclude that the hard modes of chemical processing methods lead to the loss of essential amino acids, racemization of amino acids of protein hydrolysates, the formation of cyclopeptides and a decrease in the biological value of the final products.
Наибольшее распространение получил гидротермический способ. Кератин эластичен, способен растягиваться при обработке горячим паром и сокращаться при высушивании, что объясняется переходом спирализованного α-кератина в β-кератин, имеющий β-складчатую структуру. Механизм перехода связан с проникновением молекул воды внутрь фибриллярной структуры и их конкуренции при образовании водородных связей. При этом происходит уменьшение числа межмолекулярных водородных связей в белке. Чем выше температура, тем меньше число межмолекулярных водородных связей, то есть меньше прочность исходного кератина.The most widely used hydrothermal method. Keratin is elastic, it is able to stretch during treatment with hot steam and contract during drying, which is explained by the transition of spiralized α-keratin to β-keratin, which has a β-folded structure. The transition mechanism is associated with the penetration of water molecules into the fibrillar structure and their competition in the formation of hydrogen bonds. In this case, the number of intermolecular hydrogen bonds in the protein decreases. The higher the temperature, the lower the number of intermolecular hydrogen bonds, that is, the lower the strength of the initial keratin.
Несмотря на то, что гидротермическим способам обработки кератинсодержащего сырья посвящено большое число публикаций, конечные результаты (усвояемость животными и птицей) имеют большой разброс. В последние годы благодаря тонким химическим исследованиям и исследованиям на животных и птице доказано, что гидролиз кератина в водной среде наиболее эффективен при температурах свыше 150°С [9, 10, 11]. Обработка кератинсодержащего сырья при более низких температурах даже в течение продолжительного срока практически бесполезна с позиции усвояемости животными и птицей.Despite the fact that a large number of publications have been devoted to hydrothermal methods for processing keratin-containing raw materials, the final results (digestibility by animals and poultry) have a large scatter. In recent years, thanks to delicate chemical studies and animal and bird studies, it has been proved that keratin hydrolysis in an aqueous medium is most effective at temperatures above 150 ° C [9, 10, 11]. Processing keratin-containing raw materials at lower temperatures, even over a long period of time, is practically useless from the standpoint of digestibility by animals and poultry.
Известен способ обработки перо-пухового сырья при температуре 185°С в специальных аппаратах высокого давления (0,8-1,0 мПа) до полного растворения (12). Это закрытые аппараты периодического действия, поэтому они не нашли широкого практического применения.A known method of processing feather-down materials at a temperature of 185 ° C in special high-pressure apparatuses (0.8-1.0 MPa) to complete dissolution (12). These are closed batch devices, so they have not found wide practical application.
Известен способ переработки кератинсодержащего сырья на корм животным, включающий гидролиз сырья путем водно-тепловой обработки. Перед гидролизом сырье измельчают, гидролиз проводят при температуре 120-140°С в течение 20-40 минут, с последующим экструдированием при давлении 4,0-5,0 мПа в течение 15-30 секунд (13). Недостатком этого способа является возможность проведения экструзии при влажности сырья не выше 35%, большой расход пара температурной обработки и продолжительность процесса, при этом снижается биологическая ценность конечного продукта.A known method of processing keratin-containing raw materials for animal feed, including the hydrolysis of raw materials by heat-water treatment. Before hydrolysis, the raw materials are crushed, hydrolysis is carried out at a temperature of 120-140 ° C for 20-40 minutes, followed by extrusion at a pressure of 4.0-5.0 MPa for 15-30 seconds (13). The disadvantage of this method is the possibility of extrusion at a moisture content of raw materials not higher than 35%, high steam consumption of the heat treatment and the duration of the process, while reducing the biological value of the final product.
Известен способ производства мясной муки, включающий чередование циклов механического сжатия сырья с одновременным измельчением и тепловой обработкой сырья и вакуумирования (14). Однако этим способом невозможно получить кормовой продукт из пера, т.к. отсутствует механизм тонкого измельчения пера.A known method for the production of meat flour, including the alternation of cycles of mechanical compression of raw materials with simultaneous grinding and heat treatment of raw materials and vacuum (14). However, in this way it is impossible to obtain a feed product from a pen, because there is no mechanism for fine grinding of the pen.
Близким способом обработки пера является способ, при котором измельченное перо подвергают влаготепловой обработке при температуре 180-240°С в течение 2-10 минут с быстрым переводом в атмосферу с низким давлением. При этом происходит гидротермический гидролиз пера и его стерилизация (15). Однако этот способ также имеет недостатки, в частности требуется использование дорогостоящего оборудования и значительные энергетические затраты.A close method of processing the pen is a method in which the crushed feather is subjected to moisture heat treatment at a temperature of 180-240 ° C for 2-10 minutes with rapid transfer to the atmosphere with low pressure. In this case, the hydrothermal hydrolysis of the pen and its sterilization occur (15). However, this method also has drawbacks, in particular, the use of expensive equipment and significant energy costs are required.
Наиболее близким способом является способ, при котором предусматривают нагрев, стерилизацию и сушку, используют сырье исходной влажности 35-95%, далее осуществляют уплотнение и нагрев в канале смесителя - измельчителя при непрерывной подаче, при давлении 0,4-10,0 мПа и температуре сырья 60-120°С с последующей гидротермической обработкой сырья при температуре 150-250°С в течение 5-300 секунд с одновременным тонким измельчением и истиранием, затем переработанное сырье выводят в зону атмосферного давления, причем процесс тонкого измельчения и водный гидролиз кератина совмещены и проходят в тонком слое до 20 миллиметров.The closest method is the method in which they provide heating, sterilization and drying, use raw materials with an initial moisture content of 35-95%, then seal and heat in the channel of the mixer-grinder with continuous supply, at a pressure of 0.4-10.0 MPa and temperature raw materials 60-120 ° C, followed by hydrothermal processing of the raw materials at a temperature of 150-250 ° C for 5-300 seconds with simultaneous fine grinding and abrasion, then the processed raw materials are brought into the atmospheric pressure zone, and the fine grinding process and water gy keratin hydrolysis combined and pass in a thin layer up to 20 millimeters.
В результате перевариваемость получаемой белковой кормовой добавки из перо-пухового сырья достигает 80,3% (16).As a result, the digestibility of the resulting protein feed additive from feather and down raw materials reaches 80.3% (16).
В связи с тем, что за последние годы повысились требования к качеству кормовой белковой муки из перо-пухового сырья и составили по переваримости не ниже 85% потребовалась разработка более эффективного способа переработки.Due to the fact that in recent years the requirements for the quality of fodder protein flour from feather and down raw materials have increased and the digestibility of not less than 85% required the development of a more efficient processing method.
Задачей настоящего изобретения является повышение эффективности технологического процесса, снижение затрат, улучшение качества белковой добавки, исключающей использования дополнительных химических реагентов.The objective of the present invention is to increase the efficiency of the process, reduce costs, improve the quality of protein supplements, eliminating the use of additional chemicals.
Эта задача решается тем, что в способе получения кормовой белковой муки из перо-пухового сырья, предусматривающий в нагреве и измельчении исходного сырья, стерилизации и сушке, при этом влажность сырья составляет 30-75%, давление на начальном этапе составляет 0,5-5,0 мПа, температура 60-120°С, с последующей высокотемпературной гидротермической обработкой сырья в два этапа при температуре 180-200°С в течение 5-90 секунд и при 200-250°С в течение 180-360 с с одновременным тонким измельчением и истиранием, затем выводом сырья в зону атмосферного давления. Процесс ведется в тонком слое толщиной в 30 мм, что позволяет повысить производительность оборудования в 1.5 раза по сравнению с наиболее близким способом. Способ позволяет снизить затраты энергии и повысить переваримость муки кормовой гидролизованной из пера до 85%.This problem is solved in that in the method for producing fodder protein flour from feather-down raw materials, which involves heating and grinding of raw materials, sterilization and drying, while the moisture content of the raw material is 30-75%, the pressure at the initial stage is 0.5-5 , 0 MPa, temperature 60-120 ° C, followed by high-temperature hydrothermal treatment of the raw materials in two stages at a temperature of 180-200 ° C for 5-90 seconds and at 200-250 ° C for 180-360 s with simultaneous fine grinding and abrasion, then the withdrawal of raw materials into the zone of atmospheric pressure. The process is carried out in a thin layer 30 mm thick, which allows to increase the productivity of equipment by 1.5 times in comparison with the closest method. The method allows to reduce energy costs and to increase the digestibility of feed hydrolyzed flour from a feather up to 85%.
Влажное перо после отделения избытка воды, необходимой для транспортировки пера из убойного цеха, с помощью пресса (влажность пера около 50%), подается в приемный бункер с вращением шнеков в противоположных направлениях. Захваченное шнеками перо подается в канал, имеющий форму, образованную двумя или более пересекающимися параллельными цилиндрами.The wet pen after separating the excess water needed to transport the pen from the slaughterhouse using a press (feather humidity of about 50%) is fed into the receiving hopper with the screws rotating in opposite directions. The feather captured by the screws is fed into a channel having a shape formed by two or more intersecting parallel cylinders.
Стенки канала обогреваются теплоносителем. Вода, находящаяся в перо-пуховой массе, вскипает в пристеночном слое. Пар мгновенно пронизывает всю толщу пера, конденсируется в глубине перьевой массы, и, таким образом, передает тепло в глубину за счет передачи скрытой теплоты парообразования. Конденсат вновь попадает на стенку и снова испаряется. Одновременно с нагревом шнеки истирают перо, измельчают его и постепенно уплотняют. При нагреве пера существенно снижается его механическая прочность и упрощается его измельчение.The walls of the channel are heated with a coolant. Water in the feather-down mass boils in the parietal layer. Steam instantly permeates the entire thickness of the pen, condenses in the depth of the feather mass, and, thus, transfers heat to the depth due to the transfer of latent heat of vaporization. Condensate hits the wall again and evaporates again. Simultaneously with the heating, the screws abrade the feather, grind it and gradually compact. When the pen is heated, its mechanical strength is significantly reduced and its grinding is simplified.
Уплотнение пера осуществляется изменением (уменьшением) производительности шнеков. Для получения надежной пробки в канале необходимо уменьшить производительность шнеков по сравнению с производительностью в бункере в 8-10 раз. Кроме того, в зоне максимального поджатия на валы устанавливаются шнеки с обратным направлением витка, т.е. работающим в обратном направлении. Место в канале, где получается максимальное уплотнение пера, определяется таким образом, что температура пера в этом месте должна находиться в пределах 60-120°С. После получения пробки происходит повышение температуры пера, его измельчение и дальнейшее повышение давления. Измельчение пера происходит в тонком слое до 30 мм. Кроме того, шнеки выполняют транспортную функцию - перемещают перо (сырье) внутри канала, при заданных параметрах - температура 180-200°С, давление от 0.5 мПа до 15.0 мПа.The pen is sealed by changing (decreasing) the performance of the screws. To obtain a reliable plug in the channel, it is necessary to reduce the productivity of the screws compared to the capacity in the hopper by 8-10 times. In addition, in the zone of maximum preload on the shafts, screws with a reverse direction of the turn are installed, i.e. working in the opposite direction. The place in the channel where the maximum compaction of the pen is obtained is determined in such a way that the temperature of the pen in this place should be in the range of 60-120 ° C. After receiving the cork, the pen temperature rises, its grinding and further pressure increase. Feather grinding occurs in a thin layer up to 30 mm. In addition, the screws perform a transport function - they move the feather (raw material) inside the channel, with the given parameters - the temperature is 180-200 ° C, the pressure is from 0.5 MPa to 15.0 MPa.
Время проведения первой фазы гидролиза кератина составляет 5-90 с.The time of the first phase of keratin hydrolysis is 5-90 s.
Вторая фаза - высокотемпературный гидролиз кератина осуществляется в течение 90-270 с при давлении 5-15 мПа и температуре 180-250°C.The second phase - high-temperature hydrolysis of keratin is carried out for 90-270 s at a pressure of 5-15 MPa and a temperature of 180-250 ° C.
При уменьшении или увеличении параметров температуры, давления и временных параметров технический результат не достигается.When reducing or increasing temperature, pressure and time parameters, the technical result is not achieved.
При сокращении времени тепловой обработки, снижении температуры и давлении ниже указанных параметров степень гидролиза кератина снижается. При повышении температуры, давления и продолжительности тепловой обработки выше указанных параметров возникают пригары пера в рабочей зоне и ухудшается качество гидролизованной кормовой муки из пера.When reducing the time of heat treatment, lowering the temperature and pressure below the specified parameters, the degree of hydrolysis of keratin decreases. With increasing temperature, pressure and the duration of the heat treatment above the above parameters, feather burns occur in the working area and the quality of the hydrolyzed feed from the feather deteriorates.
В технологическом процессе дополнительно не используются химические соединения, повышающие гидролиз кератина (щелочи, кислоты, соли, мочевина и др. реагенты).The technological process does not additionally use chemical compounds that increase the hydrolysis of keratin (alkali, acid, salt, urea, and other reagents).
Переваримость гидролизованной кормовой муки достигает 85% без использования химических реагентов.Digestibility of hydrolyzed feed flour reaches 85% without the use of chemicals.
Наличие в установке 4-х секций позволяет разделить функции, упростить конструкцию и технологии изготовления. 1-я секция - захватывающий бункер со шнеками, осуществляющими предварительное измельчение с предварительным нагревом. 2-я секция - дальнейший нагрев, уплотнение до получения надежной пробки и более тщательное измельчение пера. 3-я - измельчение пера, его дальнейший нагрев, 4-я секция выдержка заданной продолжительности высокотемпературного водного гидролиза. Все четыре секции выполнены в виде схожих каналов, имеющих форму, образованную двумя или более пересекающимися параллельными цилиндрами, в которых вращаются шнеки. В первой секции вращение в противоположные стороны, во второй, третьей и четвертой - в одном направлении. В конце 4-й секции расположен клапан - устройство, позволяющее вывести из зоны высокого давления и температуры переработанное перо в приемную емкость с атмосферным давлением. Это устройство представляет собой объемный насос и препятствует объемному вскипанию жидкости в канале и снижению температуры. После процесса обработки получают рассыпчатую мелкоизмельченную фракцию (порошок), которую можно использовать для кормления птицы и других видов животных без дополнительного подсушивания.The presence in the installation of 4 sections allows you to separate functions, simplify the design and manufacturing technology. Section 1 - an exciting hopper with screws that carry out preliminary grinding with preliminary heating. Section 2 - further heating, compaction to obtain a reliable cork and more thorough grinding of the pen. 3rd — grinding the pen, further heating it, 4th section holding the predetermined duration of high-temperature aqueous hydrolysis. All four sections are made in the form of similar channels having a shape formed by two or more intersecting parallel cylinders in which the screws rotate. In the first section, rotation in opposite directions, in the second, third and fourth - in one direction. At the end of the 4th section there is a valve - a device that allows you to remove the processed pen from the zone of high pressure and temperature into a receiving tank with atmospheric pressure. This device is a volumetric pump and prevents volumetric boiling of liquid in the channel and lowering the temperature. After the processing process, a friable finely divided fraction (powder) is obtained, which can be used to feed poultry and other animal species without additional drying.
Без использования нагрева сырья мощность на измельчение составляла 120 кВт. При установке обогревательных рубашек рабочей зоны и нагреве сырья до температуры 120°С процесс измельчения протекал при потребляемой мощности 5 кВт, а при нагреве сырья до температуры 210°С потребляемая мощность двигателя уменьшилась в 18-20 раз.Without the use of raw material heating, the grinding power was 120 kW. When the heating jackets of the working area were installed and the raw materials were heated to a temperature of 120 ° C, the grinding process proceeded at a power consumption of 5 kW, and when the raw materials were heated to a temperature of 210 ° C, the engine power consumption decreased by 18-20 times.
В таблице 1 приведены результаты стерилизующего эффекта.Table 1 shows the results of the sterilizing effect.
п/пNo.
p / p
Как видно из представленных в таблице данных, промышленная стерильность отходов потрошения птицы достигается при температурах 170-180°С через 10 секунд высокотемпературного нагрева.As can be seen from the data presented in the table, industrial sterility of poultry gutting waste is achieved at temperatures of 170-180 ° C after 10 seconds of high-temperature heating.
Кратковременная обработка при температуре 150-180°С не ухудшает качество жира и обеспечивает максимальную сохранность незаменимых аминокислот.Short-term processing at a temperature of 150-180 ° C does not affect the quality of fat and ensures maximum preservation of essential amino acids.
В таблице 2 представлены результаты исследований переваримости конечного продукта в зависимости от температуры нагрева.Table 2 presents the results of studies of the digestibility of the final product depending on the heating temperature.
В таблице 3 представлены результаты исследований по давлению пара в рабочей нагрева зоне.Table 3 presents the results of studies on the vapor pressure in the working heating zone.
Оптимальные показатели перового продукта в результате гидротермической обработки в рабочей зоне (переваримость "in vitro" 80.1%) получены при температуре нагрева 180°С, давлении 1.6 мПа и продолжительности обработки 90 секунд.The optimal parameters of the first product as a result of hydrothermal treatment in the working area (digestibility "in vitro" 80.1%) were obtained at a heating temperature of 180 ° C, a pressure of 1.6 MPa and a processing time of 90 seconds.
В таблице 4 представлены результаты исследований по давлению пара в зоне интенсивного нагрева и гидротермического гидролиза.Table 4 presents the results of studies on the vapor pressure in the zone of intense heating and hydrothermal hydrolysis.
Оптимальные показатели перового продукта в результате гидротермической обработки в зоне интенсивного нагрева и гидротермического нагрева (переваримость "in vitro" 85.0%) получены при температуре нагрева 210°С, давлении 8.0 мПа и продолжительности обработки 120 секунд.The optimal parameters of the first product as a result of hydrothermal treatment in the zone of intense heating and hydrothermal heating (in vitro digestibility 85.0%) were obtained at a heating temperature of 210 ° C, a pressure of 8.0 MPa and a processing time of 120 seconds.
Дальнейшие исследования проводились с указанным выше образцом.Further studies were carried out with the above sample.
Результаты исследований по молекулярно-массовому распределению показали, что при кратковременной высокотемпературной обработке белковые соединения затронуты гидролизными процессами значительно глубже, чем при гидротермической обработке по общепринятой технологии.The results of studies on the molecular weight distribution showed that during short-term high-temperature processing, protein compounds are affected by hydrolysis processes much more deeply than during hydrothermal processing according to generally accepted technology.
В таблице 5 приведен аминокислотный состав кормовой белковой добавки из пера.Table 5 shows the amino acid composition of the feed protein supplement from the pen.
Аминокислотный состав подтверждает высокую биологическую ценность кормовой белковой добавки из пера, полученной по заявляемому способу обработки.Amino acid composition confirms the high biological value of the feed protein supplement from the pen obtained by the claimed processing method.
Также проведены исследования по определению относительной биологической ценности кормовой белковой добавки из пера микробиологическим методом. Результаты исследований приведены в таблице 6.Studies have also been conducted to determine the relative biological value of a feed protein supplement from a pen using the microbiological method. The research results are shown in table 6.
Результаты, полученные в исследованиях с тетрахименой пириформис, показали, что относительная биологическая ценность (ОБЦ) кормовой белковой добавки из пера (опыт) выше, чем из кормовой добавки из пера (прототип).The results obtained in studies with tetrachimeny pyrimiformis showed that the relative biological value (OVC) of the feed protein supplement from the pen (experiment) is higher than from the feed additive from the pen (prototype).
В таблице 7 приведены результаты (зоотехнические показатели) по скармливанию кормовой белковой добавки из пера бройлерам (КБДП)).Table 7 shows the results (zootechnical indicators) for feeding a feed protein supplement from feather to broilers (CBDP)).
Испытания кормовой белковой добавки из пера на бройлерах показали ее высокую биологическую ценность и возможность замены рыбной муки в кормовых рационах. Реализация предлагаемого способа переработки перо-пухового сырья позволит перевести кератин пера в усваиваемую форму, тем самым снизить потребность в рыбной муке в 2 раза.Tests of feed protein supplement from feather on broilers showed its high biological value and the possibility of replacing fish meal in feed rations. Implementation of the proposed method for processing feather-down raw materials will allow you to convert feather keratin in a digestible form, thereby reducing the need for fishmeal by 2 times.
Источники информацииInformation sources
1. Справочник по производству пищевых животных жиров. / С.Г.Либерман, В.П., Петровский // М.: Пищевая промышленность, 1972. с 488.1. Handbook of the production of edible animal fats. / S.G. Liberman, V.P., Petrovsky // M.: Food Industry, 1972.p. 488.
2. Ж. Мясная индустрия, Обзор, инф., М., 1980, с 28.2. J. Meat industry, Review, inf., M., 1980, p. 28.
3. Ж. Мясная индустрия, 1981, №11, с 32-35.3. J. Meat Industry, 1981, No. 11, pp. 32-35.
4. Ж. Мясная индустрия СССР, 1978, №5, с 25-27.4. J. Meat industry of the USSR, 1978, No. 5, pp. 25-27.
5. Ж.Мясная индустрия, 1981, №8, с 33-38.5. J. Meat Industry, 1981, No. 8, pp. 33-38.
6. Yeda Res. and Development Co.,. Patent Israeli, N30 520, 1971.6. Yeda Res. and Development Co.,. Patent Israeli, N30 520, 1971.
7. Ж. Мясная индустрия СССР,1981, №11, с 32-35.7. J. Meat industry of the USSR, 1981, No. 11, p. 32-35.
8. Ж. Мясная индустрия СССР, 1981, №12, с 30-32.8. J. Meat industry of the USSR, 1981, No. 12, pp. 30-32.
9. Патент 4232123 США МКИ, Заявлено 9.06.78, Опубл. 04.11.80., НГКИ 452-459.9. Patent 4232123 US MKI, filed June 9, 1978, publ. 04.11.80., NGKI 452-459.
10. М.: ЦНИИТЭИ, Мясная промышленность (экспресс-информация), 1982, №14, с 37-47.10. M .: TsNIITEI, Meat industry (express information), 1982, No. 14, p. 37-47.
11. Вестник с.-х. науки. 1980. N12. с 119-121.11. Bulletin of S.-kh. Sciences. 1980. N12. from 119-121.
12. FZ 2241257, (Rybak Boris), 21.03.75.12. FZ 2241257, (Rybak Boris), 03/21/75.
13. SU 1757580 A1, 30.08.1992.13. SU 1757580 A1, 08.30.1992.
14. SU 627810 A, 15.10.78 (УНИИ птицеводства и др.).14. SU 627810 A, 10.15.78 (Research Institute of Poultry, etc.).
15. US 4203892, 20.05.80.15. US 4203892, 05.20.80.
16. RU 2279810 C2.16. RU 2279810 C2.
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2009138157/13A RU2413422C1 (en) | 2009-10-16 | 2009-10-16 | Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2009138157/13A RU2413422C1 (en) | 2009-10-16 | 2009-10-16 | Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2413422C1 true RU2413422C1 (en) | 2011-03-10 |
Family
ID=46311022
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2009138157/13A RU2413422C1 (en) | 2009-10-16 | 2009-10-16 | Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2413422C1 (en) |
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CZ305684B6 (en) * | 2014-06-09 | 2016-02-03 | Ústav Chemických Procesů Akademie Věd České Republiky | Feather treatment process |
| EP3262952A1 (en) | 2016-06-30 | 2018-01-03 | Empro Europe | Method for preparing digestible feather or hair meal |
| RU2647502C1 (en) * | 2016-12-21 | 2018-03-16 | Закрытое акционерное общество "БиоХимМак СТ" | Plant for processing keratin-containing animals waste |
| RU2649896C1 (en) * | 2016-12-16 | 2018-04-05 | Общество с ограниченной ответственностью "Кузбасский бройлер" | Method of manufacturing fodder additive for farm animals and poultry |
| RU2683560C1 (en) * | 2018-04-11 | 2019-03-28 | Общество с ограниченной ответственностью "Сигма" | Method for processing plumulaceous feather and keratin-containing raw materials |
| RU2684773C1 (en) * | 2018-04-11 | 2019-04-12 | Общество с ограниченной ответственностью "Перро-Про" | Method for production of feed protein flour from feather-down and keratin containing raw materials |
| RU2802015C1 (en) * | 2022-11-08 | 2023-08-22 | федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Ставропольский государственный аграрный университет" | Method of obtaining a tissue preparation with hepatoprotective properties and an agent based on it |
-
2009
- 2009-10-16 RU RU2009138157/13A patent/RU2413422C1/en not_active IP Right Cessation
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CZ305684B6 (en) * | 2014-06-09 | 2016-02-03 | Ústav Chemických Procesů Akademie Věd České Republiky | Feather treatment process |
| EP3262952A1 (en) | 2016-06-30 | 2018-01-03 | Empro Europe | Method for preparing digestible feather or hair meal |
| RU2649896C1 (en) * | 2016-12-16 | 2018-04-05 | Общество с ограниченной ответственностью "Кузбасский бройлер" | Method of manufacturing fodder additive for farm animals and poultry |
| RU2647502C1 (en) * | 2016-12-21 | 2018-03-16 | Закрытое акционерное общество "БиоХимМак СТ" | Plant for processing keratin-containing animals waste |
| RU2683560C1 (en) * | 2018-04-11 | 2019-03-28 | Общество с ограниченной ответственностью "Сигма" | Method for processing plumulaceous feather and keratin-containing raw materials |
| RU2684773C1 (en) * | 2018-04-11 | 2019-04-12 | Общество с ограниченной ответственностью "Перро-Про" | Method for production of feed protein flour from feather-down and keratin containing raw materials |
| RU2802015C1 (en) * | 2022-11-08 | 2023-08-22 | федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования "Ставропольский государственный аграрный университет" | Method of obtaining a tissue preparation with hepatoprotective properties and an agent based on it |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2413422C1 (en) | Method to produce fodder protein additive with high digestibility from feather and down raw materials for domestic animals and poultry based on short-term high-temperature treatment | |
| Bhagwat et al. | Isolation, characterization and valorizable applications of fish scale collagen in food and agriculture industries | |
| Cho et al. | Extracting optimization and physical properties of yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin gelatin compared to mammalian gelatins | |
| CN101061827B (en) | Industry method of producing fish collagen peptide from fish skin and bone by an enzyme method | |
| JPH05507624A (en) | Method for producing proteinaceous products by digestion of raw animal parts | |
| CN103290082A (en) | Method for improving gelatin viscosity by utilizing glutamine transaminase to catalyze gelatin crosslinking | |
| Ong et al. | Isolation and characterization of acid and pepsin soluble collagen extracted from sharpnose stingray (Dasyatis zugei) skin | |
| CN108727485A (en) | A kind of preparation method of food-grade hydrolysis of keratin | |
| Sujithra et al. | Isolation and determination of type I collagen from Tilapia (Oreochromis niloticus) waste | |
| CN103243143A (en) | Method for extracting hydrolyzed collagen by using bone meal | |
| CN107485030A (en) | A kind of low value fish-bone polypeptide chelate calcium | |
| CN1915092A (en) | Active quick dissolving full valued bone powder, and preparation method | |
| Adejumo et al. | Chemical composition and amino acid profile of differently processed feather meal | |
| Grazziotin et al. | Poultry feather hydrolysate as a protein source for growing rats | |
| RU2279810C2 (en) | Method for production of albumen feedstuff from keratin-containing raw materials | |
| Goerner-Hu et al. | Reaction stages of feather hydrolysis: factors that influence availability for enzymatic hydrolysis and cystine conservation during thermal pressure hydrolysis | |
| KR20130085497A (en) | Extraction method of collagen from chicken by-product | |
| EP3262952A1 (en) | Method for preparing digestible feather or hair meal | |
| CN107557419A (en) | A kind of preparation method of low value fish-bone polypeptide chelate calcium | |
| RU2683560C1 (en) | Method for processing plumulaceous feather and keratin-containing raw materials | |
| SU967453A1 (en) | Fodder meal production method and its versions | |
| Csapó et al. | Methods and procedures for the processing of feather from poultry slaughterhouses and the application of feather meal as antioxidant | |
| Sakunde et al. | Effect of rendering temperature on collagen content from the poultry skin | |
| RU2649896C1 (en) | Method of manufacturing fodder additive for farm animals and poultry | |
| Kiew et al. | Screening of significant factors in collagen extraction from hybrid Clarias sp. using a statistical tool. |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PD4A | Correction of name of patent owner | ||
| PC43 | Official registration of the transfer of the exclusive right without contract for inventions |
Effective date: 20190506 |
|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20201017 |