RU2104300C1 - Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate - Google Patents

Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate Download PDF

Info

Publication number
RU2104300C1
RU2104300C1 RU96101956A RU96101956A RU2104300C1 RU 2104300 C1 RU2104300 C1 RU 2104300C1 RU 96101956 A RU96101956 A RU 96101956A RU 96101956 A RU96101956 A RU 96101956A RU 2104300 C1 RU2104300 C1 RU 2104300C1
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
yeast
hydrolyzate
hydrolysis
biomass
units
Prior art date
Application number
RU96101956A
Other languages
Russian (ru)
Other versions
RU96101956A (en
Inventor
Л.В. Римарева
М.Б. Оверченко
В.В. Трифонова
Original Assignee
Римарева Любовь Вячеславовна
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Римарева Любовь Вячеславовна filed Critical Римарева Любовь Вячеславовна
Priority to RU96101956A priority Critical patent/RU2104300C1/en
Application granted granted Critical
Publication of RU2104300C1 publication Critical patent/RU2104300C1/en
Publication of RU96101956A publication Critical patent/RU96101956A/en

Links

Images

Abstract

FIELD: microbiological industry. SUBSTANCE: method involves preparing the yeast aqueous suspension and addition of enzymes obtained from micromycetes strain VKPM F-683 or its cultural fluid followed by exposition for biomass hydrolysis at pH = 4.5-6.0. Live yeast cells were inactivated by heating to 70-95 C for 15-20 min. Hydrolyzate is pasteurized at 80-90 C for 15-20 min and dried. If necessary, insoluble substances were removed from hydrolyzate. EFFECT: improved method of hydrolyzate preparing. 4 cl, 1 tbl

Description

Изобретение относится к микробиологической промышленности, в частности к способам получения белковых гидролизатов дрожжевой биомассы и производства биологически активных продуктов пищевого, кормового и медицинского назначения. The invention relates to the microbiological industry, in particular to methods for producing protein hydrolysates of yeast biomass and the production of biologically active food, feed and medical products.

Известны способы получения белковых гидролизатов дрожжевой биомассы путем воздействия на нее дрожжелитических ферментов из Actinomyces griseinus [1], Streptomyces griseus, Bacillus subtilis, Aspergillus awamori [2]. Known methods for producing protein hydrolysates of yeast biomass by exposure to yeast enzymes from Actinomyces griseinus [1], Streptomyces griseus, Bacillus subtilis, Aspergillus awamori [2].

Недостатком данных способов является невысокая степень гидролиза высвободившегося белка из клетки дрожжей и низкий выход свободных аминокислот, а также высокий расход ферментов при сравнительно длительном процессе гидролиза. The disadvantage of these methods is the low degree of hydrolysis of the released protein from the yeast cell and the low yield of free amino acids, as well as the high consumption of enzymes during the relatively long hydrolysis process.

Наиболее близким техническим решением по технической сущности и достигаемому эффекту является способ получения белковых гидролизатов дрожжей биомассы, предусматривающий гидролиз биомассы комплексным ферментным препаратом, обладающим амилолитической и протеолитической активностью с последующим выделением продуктов гидролитического расщепления [3]. В известном способе предусматривается гидролиз биомассы внесением стандартного ферментного препарата Оризин с активностью в культуре: по протеазе 2,0 ед. ПС/г, по α-амилазе 4,8 ед. AC/г. The closest technical solution to the technical nature and the achieved effect is a method for producing protein hydrolysates of biomass yeast, involving the hydrolysis of biomass complex enzyme preparation with amylolytic and proteolytic activity with subsequent isolation of hydrolytic cleavage products [3]. In the known method provides for the hydrolysis of biomass by introducing a standard enzyme preparation Orizin with activity in culture: protease 2.0 units. PS / g, according to α-amylase 4.8 units AC / g

Недостатком данного способа является низкая протеолитическая и амилолитическая активность используемого ферментного препарата, а также отсутствие в нем комплекса других гидролитических ферментов, например ксиланазы, экзо-β-глюканазы, цитазы, обеспечивающие наряду с гидролизатом белков расщепление других высокомолекулярных полимеров дрожжевой клетки, что снижает биологическую ценность и усвояемость получаемых гидролизатов. Кроме того, крайне низкий расход протеаз и α-амилазы при использовании препарата Оризин для гидролиза дрожжевой биомассы не обеспечивает интенсивного и глубокого гидролиза белков и полисахаридов клетки, что влечет за собой необходимость введения дополнительных технологических приемов, например, непрерывное удаление образовавшихся продуктов гидролитического расщепления через полунепроницаемые мембраны с последующим выделением на ионно-обменной смоле. The disadvantage of this method is the low proteolytic and amylolytic activity of the used enzyme preparation, as well as the absence of a complex of other hydrolytic enzymes, for example, xylanase, exo-β-glucanase, and cytase, which, along with protein hydrolyzate, cleave other high molecular weight polymers of the yeast cell, which reduces the biological value and digestibility of the resulting hydrolysates. In addition, the extremely low consumption of proteases and α-amylase when using the Orizin preparation for hydrolysis of yeast biomass does not provide intensive and deep hydrolysis of proteins and polysaccharides of the cell, which entails the need for additional technological methods, for example, the continuous removal of the resulting hydrolytic cleavage products through semi-impermeable membranes, followed by isolation on an ion exchange resin.

Техническим результатом настоящего изобретения является повышение глубины гидролиза белков и других высокомолекулярных полимеров дрожжевой клетки с улучшением качества белкового гидролизата биомассы, сокращение расхода ферментов, упрощение и удешевление процесса, а также обеспечение возможности использования в пищевых и кормовых целях нетоксичных гидролизатов без из предварительного выделения и очистки. The technical result of the present invention is to increase the depth of hydrolysis of proteins and other high molecular weight polymers of yeast cells with an improvement in the quality of protein biomass hydrolyzate, reduction of enzyme consumption, simplification and cheapening of the process, as well as the possibility of using non-toxic hydrolysates for food and feed without prior isolation and purification.

Для этого в способе получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы, предусматривающем гидролиз биомассы ферментными препаратами, выделение гидролизата и сушку, в качестве ферментных препаратов используют комплексные ферментные препараты из микромицета Aspergillus oryzae шт. 387 (коллекционный номер F-683) - продуцента комплекса протеаз, α-амилазы и других сопутствующих гидролитических ферментов: экзо-β-глюканазы, ксиланазы, цитазы или его культуральную жидкость. For this, in the method for producing protein hydrolyzate of yeast biomass, which involves hydrolysis of biomass by enzyme preparations, isolation of the hydrolyzate and drying, complex enzyme preparations from Aspergillus oryzae micromycete pc are used as enzyme preparations. 387 (collection number F-683) is a producer of a complex of proteases, α-amylase and other related hydrolytic enzymes: exo-β-glucanase, xylanase, cytase or its culture fluid.

Штамм гриба Aspergillus oryzae 387 депонирован Всесоюзной коллекцией микроорганизмов института "ВНИИгенетика" 29 июня 1993 г., коллекционный номер F-683. The strain of the fungus Aspergillus oryzae 387 was deposited by the All-Union Collection of Microorganisms of the Institute "VNIIgenetika" June 29, 1993, collection number F-683.

Морфология штамма. Мицелий сильно разветвленный, со вздутиями, септированный; диаметр гиф 10-12 мкм; форма конидий округлая цилиндрическая или неправильная; диаметр конидий 4,4-6,4 мкм; цвет - от оливково-желтого до темно-оливкового. The morphology of the strain. The mycelium is highly branched, with swellings, septic; diameter hyphae 10-12 microns; conidia rounded cylindrical or irregular; conidia diameter 4.4-6.4 microns; color - from olive yellow to dark olive.

Культуральные признаки. На среде Чапека колонии круглые с ровными краями, граница ярко выражена; диаметр 6-7 мм; цвет - от оливково-желтого до грязно-зеленого. На среде с морковным агаром колонии с сильной радиальной и сегментной складчатостью; диаметр 100-120 мм; цвет - от грязно-зеленого до темно-песочного. Cultural signs. On Chapek’s environment, the colonies are round with smooth edges, the border is pronounced; diameter 6-7 mm; color - from olive yellow to dirty green. On a medium with carrot agar, colonies with strong radial and segmental folding; diameter 100-120 mm; color - from dirty green to dark sand.

Микромицет культивируют глубинным способом на обычно применяемых для данного вида грибов средах, содержащих источники углерода, азота и минеральные соли, в аэробных условиях при 28-30oC в течение 42-48 ч. Инокулятом может служить конидиальный или мицелиальный посевной материал. Продуцент синтезируют высокоактивный протеолитический комплекс, имеющий оптимум действия при pH 4,5-6,0, в состав которого входят: карбоксильная, металлозависимая и сериновая протеиназы, лейцинаминопептидаза. Обращенная протеолитическая активность в культуральной жидкости составляет 9,0-15,0 ед. ПС/мл, амилолитическая активность 10-16 ед. AC/мл, активность ксиланазы 50-75 ед./мл, экзо-β-глюканаз 0,3-0,5 ед./мл, цитазы 4,0-6,0 ед./мл. Штамм непатогенен.Micromycetes are cultured in a deep way on media commonly used for this type of fungus containing sources of carbon, nitrogen and mineral salts, under aerobic conditions at 28-30 ° C for 42-48 hours. Conidial or mycelial inoculum can serve as an inoculum. The producer synthesizes a highly active proteolytic complex that has an optimum effect at pH 4.5-6.0, which includes: carboxyl, metal-dependent and serine proteinases, leucine aminopeptidase. Reversed proteolytic activity in the culture fluid is 9.0-15.0 units. PS / ml, amylolytic activity of 10-16 units. AC / ml, xylanase activity 50-75 units / ml, exo-β-glucanase 0.3-0.5 units / ml, cytase 4.0-6.0 units / ml. The strain is non-pathogenic.

Полученная таким образом культуральная жидкость используется для получения концентрированных ферментных препаратов методом спиртоосаждения при концентрации водно-спиртовой смеси 75%. Культуральная жидкость или ферментный препарат используются для гидролиза дрожжевой биомассы, который ведут при pH 4,5-6,0; кроме того, перед гидролизом проводят инактивацию дрожжей путем нагревания дрожжевой суспензии до температуры 70-85oC в течение 15-20 мин; целесообразно при использовании в качестве дрожжевой биомассы пекарских, пивных или кормовых дрожжей гидролизат дрожжевой биомассы пастеризовать при 80-90oC в течение 15-20 мин и сушить.Thus obtained culture fluid is used to obtain concentrated enzyme preparations by the method of alcohol deposition at a concentration of a water-alcohol mixture of 75%. The culture fluid or enzyme preparation is used for hydrolysis of yeast biomass, which is carried out at a pH of 4.5-6.0; in addition, before hydrolysis, inactivation of the yeast is carried out by heating the yeast suspension to a temperature of 70-85 o C for 15-20 minutes; it is advisable when using as baker’s yeast biomass, brewer's or feed yeast hydrolyzed yeast biomass pasteurized at 80-90 o C for 15-20 minutes and dried.

Таким образом, предлагаемое изобретение позволяет наиболее полно извлекать все составные части дрожжевой биомассы под воздействием комплекса ферментов из Asp.oryzae 387 (F-683), вести процесс гидролиза при естественных значениях pH дрожжевой суспензии (pH 4,5-6,0 в зависимости от используемого вида дрожжей) и получать гидролизат дрожжей биомассы высокого качества с повышенным содержанием легкоусвояемых продуктов гидролиза белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот, что является существенным отличием от известного. Кроме того, предлагаемый в изобретении штамм-продуцент и выделенные из культуральной жидкости ферментные препараты, не токсичны и не патогенны, в то время как в известных изобретениях часто используются актиномицеты, применение которых в пищевой промышленности строго ограничено из-за их способности продуцировать антибиотики. Получаемый по предлагаемому способу гидролизат не токсичен и может быть полностью без его выделения использован в пищевых или кормовых целях, то есть в предлагаемом изобретении возможно исключать стадии фильтрации или сепарирования гидролизата дрожжевой биомассы, а также выделения продуктов гидролиза через мембраны с последующей очисткой на ионно-обменной смоле, что значительно увеличивает выход целевого продукта с высоким качеством, упрощает и удешевляет процесс. Помимо перечисленных особенностей в предлагаемом изобретении значительно сокращается расход ферментных препаратов, так как их ферментативная активность в несколько раз превышает активность препарата в известном изобретении. Thus, the present invention allows the most complete extraction of all components of the yeast biomass under the influence of an enzyme complex from Asp.oryzae 387 (F-683), to conduct the hydrolysis process at natural pH values of the yeast suspension (pH 4.5-6.0, depending on used type of yeast) and to obtain a high quality biomass yeast hydrolyzate with a high content of easily digestible products of hydrolysis of proteins, polysaccharides, nucleic acids, which is a significant difference from the known one. In addition, the producer strain and enzyme preparations isolated from the culture fluid are non-toxic and non-pathogenic, while actinomycetes are often used in known inventions, the use of which in the food industry is strictly limited due to their ability to produce antibiotics. The hydrolyzate obtained by the proposed method is non-toxic and can be used without food for food or feed purposes, that is, in the present invention it is possible to exclude the stages of filtration or separation of the yeast biomass hydrolyzate, as well as the isolation of hydrolysis products through membranes, followed by purification on ion exchange resin, which significantly increases the yield of the target product with high quality, simplifies and reduces the cost of the process. In addition to these features in the present invention, the consumption of enzyme preparations is significantly reduced, since their enzymatic activity is several times higher than the activity of the drug in the known invention.

Способ осуществляют следующим образом. Используют водную суспензию дрожжей, в которую вносят комплексные ферментные препараты Aspergillus oryzae 387 (F-683) или его культуральная жидкость. При использовании живых клеток дрожжей для устранения процессов вспенивания и брожения перед гидролизом проводят инактивацию дрожжей путем нагревания дрожжевой суспензии до температуры 70-95oC в течение 15-20 мин. Гидролиз ведут при значении pH дрожжевой суспензии 4,5-6,0, температуре 48-52oC с постоянным перемешиванием. По окончании гидролиза смесь (белковый гидролизат дрожжевой биомассы) пастеризуют при 80-90oC в течение 15-20 мин, сушат и используют в качестве продукта "Протамин" пищевого или кормового назначения; при необходимости белковый гидролизат дрожжевой биомассы освобождают от нерастворимых частиц и полученную растворимую фракцию используют для получения аминокислотных смесей медицинского назначения.The method is as follows. An aqueous suspension of yeast is used, into which complex enzyme preparations Aspergillus oryzae 387 (F-683) or its culture fluid are added. When using live yeast cells to eliminate the processes of foaming and fermentation before hydrolysis, the yeast is inactivated by heating the yeast suspension to a temperature of 70-95 o C for 15-20 minutes Hydrolysis is carried out at a pH value of the yeast suspension of 4.5-6.0, a temperature of 48-52 o C with constant stirring. Upon completion of the hydrolysis, the mixture (protein hydrolyzate of yeast biomass) is pasteurized at 80-90 o C for 15-20 minutes, dried and used as a product "Protamine" food or feed; if necessary, the protein hydrolyzate of yeast biomass is freed from insoluble particles and the resulting soluble fraction is used to obtain amino acid mixtures for medical purposes.

Пример 1. Готовится водная суспензия из 100 г сухих кормовых дрожжей, 260 мл воды и 100 мл культуральной жидкости, смесь тщательно перемешивают и нагревают до 50oC, pH - 6,0. В качестве источника ферментов используют культуральную жидкость микромицета Aspergillus oryzae 387, полученную при культивировании на среде, содержащей, %: ячменную муку 4,0, KH2PO4 1,0, водопроводная вода - остальное, pH - естественный. В аэробных условиях при 28-30oC в течение 42-48 ч микромицет образует высокоактивный комплекс кислых и слабокислых протеаз с активностью протеолитического комплекса 15 ед. ПС/мл, α-амилазы 14 ед. /мл, сопутствующих ферментов: ксиланазы 58 ед./мл, экзо-β-глюканазы 0,3 ед./мл, цитазы 5,0 ед/мл. Культуральную жидкость дозируют из расчета 15 ед. ПС на 1 г сухих дрожжей. Протеолиз 20%-ной дрожжевой суспензии проводится при естественном pH, в течение 4 ч при 50±2oC с постоянным перемешиванием. Об окончании протеолиза судят по нарастанию концентрации аминного азота и растворимых сухих веществ в фугате. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 85oC в течение 15 мин, а затем разделяют на две части. I-ую часть сушат на распылительной сушилке. II-ую часть фильтруют (фугуют), полученную растворимую фракцию сушат на распылительной сушилке.Example 1. An aqueous suspension is prepared from 100 g of dry feed yeast, 260 ml of water and 100 ml of culture liquid, the mixture is thoroughly mixed and heated to 50 o C, pH 6.0. As a source of enzymes, Aspergillus oryzae 387 micromycete culture fluid was used, obtained by culturing on a medium containing,%: barley flour 4.0, KH 2 PO 4 1.0, tap water - the rest, pH - natural. Under aerobic conditions at 28-30 o C for 42-48 hours, micromycete forms a highly active complex of acidic and weakly acidic proteases with a proteolytic complex activity of 15 units. PS / ml, α-amylase 14 units. / ml, concomitant enzymes: xylanase 58 units / ml, exo-β-glucanase 0.3 units / ml, cytase 5.0 units / ml. The culture fluid is dosed at the rate of 15 units. PS for 1 g of dry yeast. Proteolysis of a 20% yeast suspension is carried out at natural pH for 4 hours at 50 ± 2 o C with constant stirring. The end of proteolysis is judged by the increase in the concentration of amine nitrogen and soluble solids in the centrate. After hydrolysis, the mixture (hydrolyzate) is heated to 85 o C for 15 minutes, and then divided into two parts. The first part is dried on a spray dryer. The second part is filtered (centered), the resulting soluble fraction is dried on a spray dryer.

В результате гидролиза высовобождается 63% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 5,8% в I-ой части и 7,6% во II-ой части полученного гидролизата, протеина 47,5 и 62,5%, редуцирующих веществ 18,9 и 21,8% соответственно. Выход гидролизата составил 87% (I часть) и 67% (II часть). As a result of hydrolysis, 63% of free amino acids are released, the concentration of amine nitrogen is: 5.8% in the first part and 7.6% in the second part of the obtained hydrolyzate, protein 47.5 and 62.5%, reducing substances 18, 9 and 21.8%, respectively. The hydrolyzate yield was 87% (I part) and 67% (II part).

Пример 2. Готовится 20%-ная водная суспензия из прессованных хлебопекарских дрожжей (pH 5,5) и нагревается до 95oC в течение 15 мин, затем охлаждается до 50oC и задается ферментный препарат из гриба Asp.oryzae 387 (активность по протеолитическому комплексу 1500 ед. ПС/г; по α-амилазе 1600 ед. AC/г; по экзо-β-глюканазе 180 ед./г; по цитазе - 520 ед./г) из расчета 20 ед. ПС/г сухих дрожжей.Example 2. A 20% aqueous suspension of compressed baking yeast (pH 5.5) is prepared and heated to 95 ° C for 15 minutes, then cooled to 50 ° C and the enzyme preparation from the fungus Asp.oryzae 387 is set (activity according to to the proteolytic complex of 1500 units of PS / g; for α-amylase, 1600 units of AC / g; for exo-β-glucanase 180 units / g; for cytase - 520 units / g) at the rate of 20 units. PS / g dry yeast.

Ферментный препарат получен стандартным методом осаждения спиртом из культуральной жидкости Aspergillus oryzae 387 при концентрации водно-спиртовой смеси 75%. Гидролиз проводится аналогично примеру 1. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 80oC и выдерживают 20 мин, а затем разделяют на две части и обрабатывают как в примере 1.The enzyme preparation was obtained by the standard method of precipitation with alcohol from a culture liquid Aspergillus oryzae 387 at a concentration of a water-alcohol mixture of 75%. The hydrolysis is carried out analogously to example 1. At the end of the hydrolysis, the mixture (hydrolyzate) is heated to 80 o C and incubated for 20 minutes, and then divided into two parts and processed as in example 1.

В результате гидролиза высвобождаются 37% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 3,2% в I-ой части и 4,8% во II-ой части гидролизата, протеина 44,1% и 62,2%, редуцирующих сахаров 13,4% и 21,6% соответственно. Выход гидролизата составил 85% (I часть) и 62% (II часть). As a result of hydrolysis, 37% of free amino acids are released, the concentration of amine nitrogen is: 3.2% in the first part and 4.8% in the second part of the hydrolyzate, protein 44.1% and 62.2%, reducing sugars 13, 4% and 21.6%, respectively. The hydrolyzate yield was 85% (I part) and 62% (II part).

Пример 3. Готовится 10%-ная водная суспензия остаточных пивных дрожжей, pH 4,5 (предварительно остаточные пивные дрожжи обезгоричиваются и тщательно промываются водой), нагревается до 70oC в течение 20 мин, охлаждается до 50oC и задается ферментный препарат из гриба Asp.oryzae (ПС-1300 ед./г) или культуральная жидкость (ПС 13 ед./мл) из расчета 15 ед. ПС/г сухих дрожжей. Гидролиз проводит аналогично примеру 1. По окончании гидролиза смесь (гидролизат) нагревают до 90oC в течение 15 мин, затем разделяют на две части и обрабатывают как в примере 1.Example 3. A 10% aqueous suspension of residual brewer's yeast is prepared, pH 4.5 (previously residual brewer's yeast is dehydrated and thoroughly washed with water), heated to 70 ° C for 20 minutes, cooled to 50 ° C and the enzyme preparation is set from mushroom Asp.oryzae (PS-1300 units / g) or culture fluid (PS 13 units / ml) at the rate of 15 units. PS / g dry yeast. The hydrolysis is carried out analogously to example 1. At the end of the hydrolysis, the mixture (hydrolyzate) is heated to 90 o C for 15 minutes, then divided into two parts and processed as in example 1.

В результате гидролиза высовобождается 47% свободных аминокислот, концентрация аминного азота составляет: 2,9% в I-ой части и 4,5% во II-ой части получаемого гидролиза, протеина 42,7% и 58,1%, редуцирующих сахаров 6,6% и 11,5% соответственно. As a result of hydrolysis, 47% of free amino acids are released, the concentration of amine nitrogen is: 2.9% in the first part and 4.5% in the second part of the resulting hydrolysis, 42.7% protein and 58.1%, reducing sugars 6 , 6% and 11.5%, respectively.

Пример 4. Получение белковых гидролизатов из хлебопекарных дрожжей в производственных условиях. В реактор загружают 1500 кг сухих хлебопекарных дрожжей, добавляют 6 м3 воды, перемешивают, pH 5,2. Суспензию нагревают до 85oC и выдерживают в течение 20 мин, затем охлаждают до 50oC и задают 3 м3 культуральной жидкости гриба Asp.oryzae (ПС 10 ед./мл). Гидролиз проводится при постоянном перемешивании, температуре 48-50o в течение 5 ч. По окончании гидролиза полученный ферментолизат прогревали при 90oC в течение 20 мин, затем разделяли на две части. I-ую часть (5 м3) сушили на распылительной сушилке, а II-ую подвергали сепарации и полученную надосадочную жидкость (фугат) также сушили на распылительной сушилке.Example 4. Obtaining protein hydrolysates from baker's yeast in a production environment. 1500 kg of dry baker's yeast are loaded into the reactor, 6 m 3 of water are added, stirred, pH 5.2. The suspension is heated to 85 o C and incubated for 20 min, then cooled to 50 o C and set 3 m 3 the culture fluid of the fungus Asp.oryzae (PS 10 units / ml). The hydrolysis is carried out with constant stirring, at a temperature of 48-50 o for 5 hours. Upon completion of the hydrolysis, the obtained fermentolizate was heated at 90 o C for 20 minutes, then divided into two parts. The first part (5 m 3 ) was dried on a spray dryer, and the second part was subjected to separation and the resulting supernatant (centrate) was also dried on a spray dryer.

В результате получены сухой гидролизат биомассы дрожжей и сухой фугат гидролизата биомассы дрожжей с содержанием аминного азота 3,1% и 4,6%, редуцирующих углеводов 12,0% и 19,4%, протеина 42,0% и 61,8% соответственно. As a result, a dry yeast biomass hydrolyzate and a dry yeast biomass hydrolyzate hydrolyzate with amine nitrogen content of 3.1% and 4.6%, reducing carbohydrates 12.0% and 19.4%, protein 42.0% and 61.8%, respectively, were obtained. .

Пример 5. Получение белковых гидролизатов из остаточных пивных дрожжей в производственных условиях пивоваренного завода. Example 5. Obtaining protein hydrolysates from residual brewer's yeast in the production conditions of the brewery.

В реактор подавали предварительно отмытые и обезгоричные остаточные пивные дрожжи в количестве 2 м3, pH суспензии естественный 4,9. Концентрация дрожжей составила 10%. Водную суспензию дрожжей прогревали при 70oC в течение 20 мин, затем охлаждали до 50o и задавали 3 кг ферментного препарата Амилопротооризин, полученного из культуральной жидкости гриба A.oryzae 387, активность препарата составляла 1000 ед. ПС/г. Гидролиз проводили в течение 4 ч при постоянном перемешивании при 48-52oC. По окончании процесса полученный ферментолизат пастеризовали при 80o в течение 15 мин, затем сушили на распылительной сушилке. В результате получен сухой гидролизат дрожжей с содержанием аминного азота 3,1%, протеина 45,8%, регулирующих углеводов 6,0%.The pre-washed and non-sticky residual brewer's yeast was fed into the reactor in an amount of 2 m 3 , the natural pH of the suspension was 4.9. The yeast concentration was 10%. An aqueous suspension of yeast was heated at 70 o C for 20 min, then cooled to 50 o and asked 3 kg of the enzyme preparation Amiloprotororizin obtained from the culture fluid of A.oryzae 387 fungus, the activity of the drug was 1000 units. PS / g The hydrolysis was carried out for 4 hours with constant stirring at 48-52 o C. At the end of the process, the obtained fermentolizate was pasteurized at 80 o for 15 minutes, then dried on a spray dryer. As a result, a dry yeast hydrolyzate with an amine nitrogen content of 3.1%, protein of 45.8%, and carbohydrate-regulating 6.0% was obtained.

Сравнительная характеристика качественного состава гидролизатов хлебопекарных дрожжей по предлагаемому и известному способам представлена в таблице. A comparative characteristic of the qualitative composition of baker's yeast hydrolysates by the proposed and known methods is presented in the table.

Литература
1. Коновалов С. А. , Воротило С.П., Соколова Л.Б. Ферментативный метод разрушения клеточных стенок дрожжей //Прикл. биохимия и микробиол. 1975, 11, N4, с. 620-622.
Literature
1. Konovalov S. A., Vorotilo S. P., Sokolova L. B. Enzymatic method for the destruction of yeast cell walls // Prikl. biochemistry and microbiol. 1975, 11, N4, p. 620-622.

2. Максимова Г.Н., Воробьева Г.И., Мосин В.А., Максимов В.И. Роль протеаз и β-глюканаз в лизисе клеточных стенок дрожжей //Прикл. биохимия и микробиол. 1976, 12, N3, с. 327-333. 2. Maksimova G.N., Vorobeva G.I., Mosin V.A., Maksimov V.I. The role of proteases and β-glucanases in the lysis of yeast cell walls // Prikl. biochemistry and microbiol. 1976, 12, N3, p. 327-333.

3. Авторское свидетельство N 340689, кл. С 12 N 1/20, 1972. 3. Copyright certificate N 340689, cl. C 12 N 1/20, 1972.

Claims (4)

1. Способ получения белкового гидролизата дрожжевой биомассы, предусматривающий гидролиз биомассы ферментами и сушку, отличающийся тем, что в качестве ферментов используют ферменты, полученные на основе штамма микромицета Aspergillus oryzae ВКПМ F-683-продуцента комплекса протеаз, α- амилазы и других сопутствующих гидролитических ферментов экзо- β- глюконазы, ксиланазы, цитазы, или его культуральную жидкость, а гидролиз биомассы ведут при рН 4,5 6,0. 1. A method of producing a protein hydrolyzate of yeast biomass, involving hydrolysis of biomass by enzymes and drying, characterized in that the enzymes are enzymes obtained from the Aspergillus oryzae VKPM F-683 micromycete strain producer of a complex of proteases, α-amylase and other related hydrolytic enzymes exo-β-gluconase, xylanase, cytase, or its culture fluid, and hydrolysis of biomass is carried out at pH 4.5 6.0. 2. Способ по п.1, отличающийся тем, что перед гидролизом биомассу инактивируют путем ее нагревания до 70 95oС в течение 15 20 мин.2. The method according to claim 1, characterized in that before hydrolysis, the biomass is inactivated by heating it to 70 95 o C for 15 20 minutes 3. Способ по п.1, отличающийся тем, что полученный гидролизат дрожжевой биомассы пастеризуют при 80 90oС в течение 15 20 мин и сушат.3. The method according to claim 1, characterized in that the obtained hydrolyzed yeast biomass pasteurized at 80 90 o C for 15 to 20 minutes and dried. 4. Способ по п. 1, отличающийся тем, что после гидролиза биомассы из гидролизата удаляют нерастворимые вещества, а сушке подвергают растворимую фракцию гидролизата. 4. The method according to p. 1, characterized in that after hydrolysis of the biomass insoluble matter is removed from the hydrolyzate, and a soluble fraction of the hydrolyzate is dried.
RU96101956A 1996-01-25 1996-01-25 Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate RU2104300C1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU96101956A RU2104300C1 (en) 1996-01-25 1996-01-25 Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU96101956A RU2104300C1 (en) 1996-01-25 1996-01-25 Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2104300C1 true RU2104300C1 (en) 1998-02-10
RU96101956A RU96101956A (en) 1998-03-10

Family

ID=20176432

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU96101956A RU2104300C1 (en) 1996-01-25 1996-01-25 Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2104300C1 (en)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ES2188339A1 (en) * 2000-11-02 2003-06-16 Depuracion Y Cogeneracion Inte Procedure for purifying purines in livestock installations.
RU2535729C1 (en) * 2013-07-04 2014-12-20 Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Саратовский государственный аграрный университет имени Н.И. Вавилова" Method of obtaining of high quality marble pork
RU2615568C1 (en) * 2016-02-02 2017-04-05 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") Method for biological active additive production

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
Прикладная биохимия и микробиология, 1975, N 4, с. 620 - 622. *

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ES2188339A1 (en) * 2000-11-02 2003-06-16 Depuracion Y Cogeneracion Inte Procedure for purifying purines in livestock installations.
RU2535729C1 (en) * 2013-07-04 2014-12-20 Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Саратовский государственный аграрный университет имени Н.И. Вавилова" Method of obtaining of high quality marble pork
RU2615568C1 (en) * 2016-02-02 2017-04-05 Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") Method for biological active additive production

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Ebeling et al. Proteinase K from Tritirachium album limber
Sumantha et al. Microbiology and industrial biotechnology of food-grade proteases: a perspective
Santos et al. Keratinolytic activity of Aspergillus fumigatus Fresenius
Wang et al. Protease production and conidiation by Aspergillus oryzae in flour fermentation
Singh et al. Isolation and characterization of protease producing Bacillus sp from soil
JPH10508475A (en) Tripeptidyl aminopeptidase
CN114096676A (en) Bacillus industrial fermentation process using defined medium and magnesium supplement
JPH07115969A (en) Production of hydrolyzed protein
US5192677A (en) Alkali and heat stable protease from thermomonospora fusca
RU2104300C1 (en) Method of preparing the yeast biomass protein hydrolyzate
US6544791B2 (en) Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof
Sutar et al. Production of an alkaline proteinase from Conidiobolus coronatus and its use to resolve DL-phenylalanine and DL-phenylglycine
Faith et al. Production and applications of enzymes
Tanaka et al. Screening for microorganisms having poly (γ-glutamic acid) endohydrolase activity and the enzyme production by Myrothecium sp. TM-4222
JPH09164A (en) Production of hydrolyzed protein
US20010049118A1 (en) Multiply transformed koji mold and a method of manufacturing a flavor enhancer using the same
Zu et al. Thrombolytic activities of nattokinase extracted from Bacillus subtilis fermented soybean curd residues
US5369016A (en) Peptide amidase and the use thereof
Mahesh et al. Optimization for the production of extracellular alkaline phosphatase from Proteus mirabilis
EP0522428A1 (en) Prolyl endopeptidase and production thereof
EP0335023A1 (en) Fungal enzymes
EP1362099B1 (en) Method of providing polypeptide preparations with reduced enzymatic side activities
KR100459240B1 (en) Method for biological processing of fermented soybean peptides by Aspergillus oryzae GB-107 in feeds
JPH10210967A (en) Highly active variant and production of protein hydrolyzate using the same
CN116965482B (en) Method for preparing soybean enzymolysis protein by biological fermentation and application thereof

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20100126