RU2011117210A - Улучшенные способы рнк-дисплея - Google Patents

Улучшенные способы рнк-дисплея Download PDF

Info

Publication number
RU2011117210A
RU2011117210A RU2011117210/15A RU2011117210A RU2011117210A RU 2011117210 A RU2011117210 A RU 2011117210A RU 2011117210/15 A RU2011117210/15 A RU 2011117210/15A RU 2011117210 A RU2011117210 A RU 2011117210A RU 2011117210 A RU2011117210 A RU 2011117210A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
scfv
mrna
puromycin
protein
antibody
Prior art date
Application number
RU2011117210/15A
Other languages
English (en)
Inventor
Чунг-Минг ХСИЕХ (US)
Чунг-минг ХСИЕХ
Юлия А. КУЦКОВА (US)
Юлия А. КУЦКОВА
Джон Э. МЕММОТТ (US)
Джон Э. МЕММОТТ
Original Assignee
Эбботт Лэборетриз (Us)
Эбботт Лэборетриз
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Эбботт Лэборетриз (Us), Эбботт Лэборетриз filed Critical Эбботт Лэборетриз (Us)
Publication of RU2011117210A publication Critical patent/RU2011117210A/ru

Links

Classifications

    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/543—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals
    • G01N33/54313—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor with an insoluble carrier for immobilising immunochemicals the carrier being characterised by its particulate form
    • G01N33/54326—Magnetic particles
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/10—Processes for the isolation, preparation or purification of DNA or RNA
    • C12N15/1034—Isolating an individual clone by screening libraries
    • C12N15/1041—Ribosome/Polysome display, e.g. SPERT, ARM
    • G—PHYSICS
    • G01—MEASURING; TESTING
    • G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/531—Production of immunochemical test materials
    • G01N33/532—Production of labelled immunochemicals
    • G01N33/534—Production of labelled immunochemicals with radioactive label

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Crystallography & Structural Chemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Способ скрининга библиотеки РНК-дисплея scFv-антител, где способ включает стадии: ! (a) предоставления сшитой с пуромицином или его аналогом молекулы мРНК одноцепочечной Fv (scFv), причем указанная молекула содержит мРНК, кодирующую 5'-scFv и 3'-спейсерную последовательность, и сшита с линкером из одноцепочечной нуклеиновой кислоты, причем линкер содержит пуромицин или его аналог на 3'-конце и псорален C6 на 5'-конце; ! (b) трансляции in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv в присутствии метки при условиях, при которых образуется меченая сшитая с пуромицином молекула мРНК scFv/белок; ! (c) очистки меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок; ! (d) подвергания меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок набору антигенов, по меньшей мере, с одним антигеном; и ! (e) выделения очищенной меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок с использованием основанных на аффинности магнитных гранул. ! 2. Способ по п.1, дополнительно включающий стадию (g) обратной транскрипции мРНК scFv после отбора антигена для создания кДНК. ! 3. Способ по п.2, дополнительно включающий стадию (h) амплификации кДНК. !4. Способ по п.1, где метка представляет собой радиоактивную метку. ! 5. Способ по п.4, где метка представляет собой 35S-метионин или цистеин. ! 6. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит от приблизительно 0 до приблизительно 200 аминокислот. ! 7. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит приблизительно 16 аминокислот. ! 8. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит аффинную метку. ! 9. Способ по п.1, где линкер нуклеиновой кислоты содержит в направлении от 5' к 3': ! - псорален C6; ! - 2'OMe-рибонуклеотиды, содержащие по

Claims (40)

1. Способ скрининга библиотеки РНК-дисплея scFv-антител, где способ включает стадии:
(a) предоставления сшитой с пуромицином или его аналогом молекулы мРНК одноцепочечной Fv (scFv), причем указанная молекула содержит мРНК, кодирующую 5'-scFv и 3'-спейсерную последовательность, и сшита с линкером из одноцепочечной нуклеиновой кислоты, причем линкер содержит пуромицин или его аналог на 3'-конце и псорален C6 на 5'-конце;
(b) трансляции in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv в присутствии метки при условиях, при которых образуется меченая сшитая с пуромицином молекула мРНК scFv/белок;
(c) очистки меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок;
(d) подвергания меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок набору антигенов, по меньшей мере, с одним антигеном; и
(e) выделения очищенной меченой сшитой с пуромицином молекулы мРНК scFv/белок с использованием основанных на аффинности магнитных гранул.
2. Способ по п.1, дополнительно включающий стадию (g) обратной транскрипции мРНК scFv после отбора антигена для создания кДНК.
3. Способ по п.2, дополнительно включающий стадию (h) амплификации кДНК.
4. Способ по п.1, где метка представляет собой радиоактивную метку.
5. Способ по п.4, где метка представляет собой 35S-метионин или цистеин.
6. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит от приблизительно 0 до приблизительно 200 аминокислот.
7. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит приблизительно 16 аминокислот.
8. Способ по п.1, где последовательность 3'-спейсера содержит аффинную метку.
9. Способ по п.1, где линкер нуклеиновой кислоты содержит в направлении от 5' к 3':
- псорален C6;
- 2'OMe-рибонуклеотиды, содержащие последовательность UAGCGGAUGC (SEQ ID NO:20);
- шесть молекул триэтиленгликоля или PEG-150;
- два дезоксицитидиновых остатка и
- пуромицин.
10. Способ по п.1, молекула мРНК scFv подвергается фотосшиванию с ДНК-линкером посредством УФА.
11. Способ по п.1, где молекула мРНК scFv содержит 5'-промотор, выбранный из группы, состоящей из T7, SP6 и T3.
12. Способ по п.1, где молекула мРНК scFv содержит 5'-нетранслируемую область вируса табачной мозаики.
13. Способ по п.1, где меченую сшитую с пуромицином молекулу мРНК scFv/белок очищают посредством олигоdT-хроматографии.
14. Способ по п.1, где меченую сшитую с пуромицином молекулу мРНК scFv/белок очищают посредством агарозных гранул моноклонального антитела против FLAG M2.
15. Способ по п.1, где меченую сшитую с пуромицином молекулу мРНК scFv/белок очищают посредством олигоdT-хроматографии и агарозных гранул моноклонального антитела против FLAG M2.
16. Способ по п.1, где антиген представляет собой биотинилированный пептид, белок или гаптен.
17. Способ по п.1, где антиген представляет собой слитый белок с кристаллизующимся фрагментом (Fc) иммуноглобулина человека.
18. Способ по п.1, где антиген представляет собой слитый белок с кристаллизующимся фрагментом (Fc) иммуноглобулина мыши.
19. Способ по п.1, где антиген представляет собой биотинилированный пептид, белок или гаптен.
20. Способ по п.1, где антиген представляет собой популяцию клеток.
21. Способ по п.1, где антитело представляет собой антитело к IL-12.
22. Способ по п.1, где антитело представляет собой антитело к HA.
23. Способ по п.1, где антитело представляет собой мышиное антитело.
24. Способ по п.1, где антитело представляет собой человеческое антитело.
25. Способ по п.1, где антитело представляет собой гуманизированное антитело.
26. Способ по любому из пп.1-24, где трансляция in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv дополнительно выполняется в присутствии GSSH/GSH.
27. Способ по п.26, где трансляция in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv дополнительно выполняется в присутствии протеиндисульфидизомеразы (PDI).
28. Способ по любому из пп.1-24, где трансляция in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv дополнительно выполняется в отсутствие дитиотреитола.
29. Способ по п.27, где трансляция in vitro сшитой с пуромицином мРНК scFv дополнительно выполняется в отсутствие дитиотреитола.
30. Способ по п.1, где способ не включает стадию кэппирования мРНК.
31. Способ по п.1, где способ не включает стадию обратной транскрипции in vitro до стадии очистки.
32. Способ по п.1, где ингибитор РНКазы добавляют до, во время или после любой из стадий (a)-(g).
33. Способ по п.1, где указанная стадия очистки включает обратную транскрипцию мРНК в отсутствие дитиотреитола с целью продуцирования кДНК.
34. Способ по п.2 или 33, где кДНК элюируют посредством щелочного гидролиза при pH от приблизительно 8,0 до приблизительно 10,0.
35. Способ по п.2 или 33, где кДНК элюируют посредством нагревания.
36. Способ по п.2 или 33, где кДНК элюируют с помощью кислоты при pH от приблизительно 3,0 до приблизительно 6,0.
37. Способ по п.33, где кДНК амплифицируют посредством полимеразной цепной реакции.
38. Способ по п.37, где в полимеразной цепной реакции используют термостабильную ДНК-полимеразу.
39. Способ по п.37, где в полимеразной цепной реакции используют фермент для амплификации, выбранный из группы, состоящей из Platinum HiFi и KOD.
40. Способ по п.1, где гранулы выбирают из группы, состоящей из стрептавидина-M280, нейтравидина-M280, SA-M270, NA-M270, SA-MyOne, NA-MyOne, SA-агарозы и NA-агарозы.
RU2011117210/15A 2008-09-30 2009-09-30 Улучшенные способы рнк-дисплея RU2011117210A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US10147108P 2008-09-30 2008-09-30
US61/101,471 2008-09-30

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2011117210A true RU2011117210A (ru) 2012-11-10

Family

ID=42073857

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011117210/15A RU2011117210A (ru) 2008-09-30 2009-09-30 Улучшенные способы рнк-дисплея

Country Status (17)

Country Link
US (1) US8916504B2 (ru)
EP (1) EP2342562B1 (ru)
JP (1) JP5968624B2 (ru)
KR (1) KR20110076906A (ru)
CN (1) CN102227638B (ru)
AU (1) AU2009298499A1 (ru)
BR (1) BRPI0919426A2 (ru)
CA (1) CA2737035A1 (ru)
ES (1) ES2434850T3 (ru)
HK (1) HK1159250A1 (ru)
IL (1) IL211551A (ru)
MX (1) MX2011003381A (ru)
NZ (1) NZ591544A (ru)
RU (1) RU2011117210A (ru)
TW (1) TW201024731A (ru)
WO (1) WO2010039850A1 (ru)
ZA (1) ZA201102120B (ru)

Families Citing this family (32)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
ES2390425T3 (es) 2000-12-22 2012-11-12 MAX-PLANCK-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. Uso de moléculas de orientación repulsivas (RGM) y sus moduladores
JP2009510002A (ja) * 2005-09-30 2009-03-12 アボット ゲゼルシャフト ミット ベシュレンクテル ハフツング ウント コンパニー コマンディトゲゼルシャフト 反発誘導分子（ｒｇｍ）タンパク質ファミリーのタンパク質の結合ドメイン、及びその機能的断片、及びそれらの使用
EP2033971A1 (de) * 2007-09-06 2009-03-11 Abbott GmbH & Co. KG Bone Morphogenetic Protein (BMP)-bindende Domänen von Proteinen der Repulsive Guidance Molecule (RGM) Proteinfamilie und funktionale Fragmente davon sowie deren Verwendung
US8962803B2 (en) 2008-02-29 2015-02-24 AbbVie Deutschland GmbH & Co. KG Antibodies against the RGM A protein and uses thereof
EP2282769A4 (en) * 2008-04-29 2012-04-25 Abbott Lab DUAL VARIABLE DOMAIN IMMUNOGLOBULINS AND ITS USES
CA2726087A1 (en) * 2008-06-03 2009-12-10 Tariq Ghayur Dual variable domain immunoglobulins and uses thereof
US9109026B2 (en) * 2008-06-03 2015-08-18 Abbvie, Inc. Dual variable domain immunoglobulins and uses thereof
KR20110031369A (ko) * 2008-07-08 2011-03-25 아보트 러보러터리즈 프로스타글란딘 ｅ2 이원 가변 도메인 면역글로불린 및 이의 용도
BRPI1012195A2 (pt) * 2009-05-01 2018-04-24 Abbott Lab imunoglobulinas de domínio variável duplo e usos das mesmas
UY32808A (es) * 2009-07-29 2011-02-28 Abbott Lab Inmunoglobulinas como dominio variable dual y usos de las mismas
PE20121531A1 (es) * 2009-10-15 2012-12-22 Abbott Lab Inmunoglobulinas con dominio variable dual
UY32979A (es) 2009-10-28 2011-02-28 Abbott Lab Inmunoglobulinas con dominio variable dual y usos de las mismas
CA2780069C (en) * 2009-12-08 2018-07-17 Abbott Gmbh & Co. Kg Monoclonal antibodies against the rgm a protein for use in the treatment of retinal nerve fiber layer degeneration
CN103298834A (zh) 2010-08-03 2013-09-11 Abbvie公司 双重可变结构域免疫球蛋白及其用途
CA2809433A1 (en) * 2010-08-26 2012-03-01 Abbvie Inc. Dual variable domain immunoglobulins and uses thereof
EP2686349B1 (en) 2011-03-15 2020-12-09 X-Body, Inc. Antibody screening methods
US9347058B2 (en) 2011-05-17 2016-05-24 Bristol-Myers Squibb Company Methods for the selection of binding proteins
EP2797955A2 (en) 2011-12-30 2014-11-05 AbbVie Inc. Dual variable domain immunoglobulins against il-13 and/or il-17
MY194587A (en) 2012-01-27 2022-12-05 Abbvie Inc Composition and method for the diagnosis and treatment of diseases associated with neurite degeneration
CN104884472B (zh) 2012-11-01 2021-10-15 艾伯维公司 抗-vegf/dll4双重可变结构域免疫球蛋白及其用途
JP6020865B2 (ja) 2013-03-13 2016-11-02 国立大学法人 東京大学 核酸リンカー
WO2014144280A2 (en) 2013-03-15 2014-09-18 Abbvie Inc. DUAL SPECIFIC BINDING PROTEINS DIRECTED AGAINST IL-1β AND / OR IL-17
CN105659090B (zh) * 2013-06-28 2020-03-06 X博迪公司 用于鉴别靶细胞特异性靶表位的靶抗原发现、表型筛选及其用途
WO2015120058A2 (en) 2014-02-05 2015-08-13 Molecular Templates, Inc. Methods of screening, selecting, and identifying cytotoxic recombinant polypeptides based on an interim diminution of ribotoxicity
WO2016094881A2 (en) 2014-12-11 2016-06-16 Abbvie Inc. Lrp-8 binding proteins
CN115925961A (zh) * 2015-05-28 2023-04-07 生物辐射实验室股份有限公司 亲和配体及其相关方法
TW201710286A (zh) 2015-06-15 2017-03-16 艾伯維有限公司 抗ｖｅｇｆ、ｐｄｇｆ及／或其受體之結合蛋白
EP3464367B1 (en) 2016-05-27 2020-09-09 AbbVie Biotherapeutics Inc. Bispecific binding proteins binding an immunomodulatory protein and a tumor antigen
CN111511768B (zh) * 2017-11-20 2024-03-26 南特生物科学公司 mRNA展示抗体文库和方法
JP7334914B2 (ja) * 2019-02-22 2023-08-29 国立大学法人埼玉大学 ｃＤＮＡディスプレイを用いた新規イムノＰＣＲ法
CN114585736B (zh) * 2020-10-27 2023-05-02 北京寻因生物科技有限公司 一种嘌呤霉素连接子及其在体外核酸展示肽合成中的应用
WO2022104001A1 (en) 2020-11-13 2022-05-19 Bristol-Myers Squibb Company Expanded protein libraries and uses thereof

Family Cites Families (28)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5310652A (en) * 1986-08-22 1994-05-10 Hoffman-La Roche Inc. Reverse transcription with thermostable DNA polymerase-high temperature reverse transcription
US5401650A (en) * 1990-10-24 1995-03-28 The Mount Sinai School Of Medicine Of The City University Of New York Cloning and expression of biologically active α-galactosidase A
US5922545A (en) * 1993-10-29 1999-07-13 Affymax Technologies N.V. In vitro peptide and antibody display libraries
US8207093B2 (en) * 1997-01-21 2012-06-26 The General Hospital Corporation Selection of proteins using RNA-protein fusions
US6620587B1 (en) * 1997-05-28 2003-09-16 Discerna Limited Ribosome complexes as selection particles for in vitro display and evolution of proteins
US6927025B1 (en) * 1997-09-03 2005-08-09 Biovation Limited Methods for protein screening
US6914128B1 (en) * 1999-03-25 2005-07-05 Abbott Gmbh & Co. Kg Human antibodies that bind human IL-12 and methods for producing
AU782325B2 (en) * 1999-05-14 2005-07-21 Genentech Inc. Treatment with anti-ErbB2 antibodies
US6830902B1 (en) * 1999-07-02 2004-12-14 Invitrogen Corporation Compositions and methods for enhanced sensitivity and specificity of nucleic acid synthesis
US6429300B1 (en) * 1999-07-27 2002-08-06 Phylos, Inc. Peptide acceptor ligation methods
US7264932B2 (en) * 1999-09-24 2007-09-04 Applera Corporation Nuclease inhibitor cocktail
DE60115405T2 (de) * 2000-03-31 2006-08-03 Cambridge Antibody Technology Ltd. Verbesserungen in bezug auf ribosom-komplexe als selektionspartikel
JP4963142B2 (ja) * 2000-12-14 2012-06-27 学校法人慶應義塾 遺伝子型と表現型の対応付け分子とその構成要素、および対応付け分子の製造方法と利用方法
ATE469915T1 (de) * 2001-07-27 2010-06-15 Novartis Vaccines & Diagnostic Antikörper gegen das meningokokken adhäsin app
US7803913B2 (en) * 2002-05-06 2010-09-28 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Identification of novel broadly cross-reactive neutralizing human monoclonal antibodies using sequential antigen panning of phage display libraries
US20040067532A1 (en) * 2002-08-12 2004-04-08 Genetastix Corporation High throughput generation and affinity maturation of humanized antibody
EP1585806A2 (en) * 2002-10-30 2005-10-19 Pointilliste, Inc. Methods for producing polypeptide-tagged collections and capture systems containing the tagged polypeptides
WO2005056764A2 (en) * 2003-12-05 2005-06-23 Compound Therapeutics, Inc. Inhibitors of type 2 vascular endothelial growth factor receptors
US8822191B2 (en) * 2004-02-04 2014-09-02 Novo Nordisk A/S Methods of refolding mammalian glycosyltransferases
US7662926B2 (en) * 2004-09-02 2010-02-16 Genentech, Inc. Anti-Fc-gamma receptor antibodies, bispecific variants and uses therefor
JP2006141348A (ja) * 2004-11-24 2006-06-08 Zoegene Corp 標的物質と相互作用するドメインポリペプチドの選抜取得方法および構造モチーフ配列の同定方法並びに分子設計方法
GB0500099D0 (en) * 2005-01-05 2005-02-09 Cambridge Antibody Tech Methods and means relating to protein variants
US20070218478A1 (en) * 2005-12-16 2007-09-20 Affymetrix, Inc. Methods for fragmentation and analysis of nucleic acid
JP2007191477A (ja) * 2005-12-22 2007-08-02 Cellfree Sciences Co Ltd 風疹ウイルスタンパク質の製造方法
AU2007227292B2 (en) * 2006-03-17 2012-04-12 Biogen Ma Inc. Stabilized polypeptide compositions
AR059900A1 (es) * 2006-03-17 2008-05-07 Genentech Inc Anticuerpos anti-tat226 e inmunoconjugados
US7749957B2 (en) * 2006-04-06 2010-07-06 E.I. Du Pont De Nemours And Company Clay-binding peptides and methods of use
WO2007136835A2 (en) * 2006-05-19 2007-11-29 Codon Devices, Inc Methods and cells for creating functional diversity and uses thereof

Also Published As

Publication number Publication date
US20100105569A1 (en) 2010-04-29
IL211551A (en) 2014-06-30
EP2342562A4 (en) 2012-03-21
JP2012504415A (ja) 2012-02-23
ES2434850T3 (es) 2013-12-17
CN102227638B (zh) 2015-05-20
JP5968624B2 (ja) 2016-08-10
WO2010039850A1 (en) 2010-04-08
EP2342562A1 (en) 2011-07-13
MX2011003381A (es) 2011-04-21
KR20110076906A (ko) 2011-07-06
HK1159250A1 (en) 2012-07-27
NZ591544A (en) 2013-01-25
AU2009298499A1 (en) 2010-04-08
CA2737035A1 (en) 2010-04-08
IL211551A0 (en) 2011-05-31
US8916504B2 (en) 2014-12-23
CN102227638A (zh) 2011-10-26
TW201024731A (en) 2010-07-01
EP2342562B1 (en) 2013-09-18
ZA201102120B (en) 2011-12-28
BRPI0919426A2 (pt) 2015-12-15

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011117210A (ru) Улучшенные способы рнк-дисплея
US7445901B2 (en) Nuclease inhibitor cocktail
US20020160377A1 (en) Methods for producing nucleic acids lacking 3'-untranslated regions and optimizing cellular RNA -protein fusion formation
US20200332280A1 (en) Use of lambda-gam protein in ribosomal display technology
WO2018042776A1 (ja) Ｄｎａ結合タンパク質の結合領域の近傍に所望のｄｎａ断片を挿入する方法
EP2952582A1 (en) Flexible display method
JP2014528001A (ja) アームｐｃｒおよび高処理シーケンシングを用いた抗原特異的適応免疫応答の同定法
JP2004097213A (ja) 核酸および／またはタンパク質の選択方法
JP6762001B2 (ja) 非天然アミノ酸含有ペプチドライブラリ
JP2016123343A (ja) 核酸リンカー
US20060210982A1 (en) Cleavable assigned molecules and screening method using the same
JP2013039060A (ja) 酵素様活性を有するタンパク進化用リンカー及びそのリンカーを用いた酵素様活性を有するタンパクのスクリーニング方法
Sano et al. Messenger RNA of the Large Subunit of Ribulose‐1, 5‐Bisphosphate Carboxylase from Chlamydomonas reinhardi: Isolation and Properties
CN113698496B (zh) 临近标记复合物、临近标记方法、分子间互作分析方法
DK1541676T3 (da) Mod prothrombin-fragment F1 2 rettede abtistoffer, deres fremstilling og anvendelse
CN111269964B (zh) 一种利用蛋白抗体进行rna免疫沉淀的试剂盒
WO2011125833A1 (ja) 生体分子相互作用解析ツールの構成とそれを用いた解析方法
Arai et al. cDNA Display: A Stable and Simple Genotype–Phenotype Coupling Using a Cell-Free Translation System
JP5858415B2 (ja) ｍＲＮＡ／ｃＤＮＡ−タンパク質連結体作製用リンカーとそれを用いたヌクレオチド−タンパク質連結体の精製方法
Chong et al. Harnessing inteins for protein purification and characterization
JP2007513631A (ja) 核酸およびポリペプチドを選択する系ならびに方法
Hopstaken et al. The Great Codon Escape: Vacating Codons for Genetic Code Expansion and Ribosome Stalling
CN113881748A (zh) 一种细胞上清中高产量抗体表达和纯化的方法
JPWO2018194015A6 (ja) 抗原特異的な抗体の情報を取得する方法
AU2004200998A1 (en) Methods for producing nucleic acids lacking 3'-untranslated regions and optimizing cellular RNA-protein fusion formation