RU2007108718A - Получение антител против амилоида бета - Google Patents
Получение антител против амилоида бета Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007108718A RU2007108718A RU2007108718/13A RU2007108718A RU2007108718A RU 2007108718 A RU2007108718 A RU 2007108718A RU 2007108718/13 A RU2007108718/13 A RU 2007108718/13A RU 2007108718 A RU2007108718 A RU 2007108718A RU 2007108718 A RU2007108718 A RU 2007108718A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- total
- culture
- conditions
- total amount
- per unit
- Prior art date
Links
- 102000013455 Amyloid beta-Peptides Human genes 0.000 title 1
- 108010090849 Amyloid beta-Peptides Proteins 0.000 title 1
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 49
- ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N glutamine Natural products OC(=O)C(N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 26
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 claims 16
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 16
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 16
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 14
- 238000004113 cell culture Methods 0.000 claims 14
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 12
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 claims 12
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 claims 12
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 claims 12
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 claims 6
- ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N L-glutamine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(N)=O ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 5
- 229910001410 inorganic ion Inorganic materials 0.000 claims 5
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 4
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 4
- 230000003698 anagen phase Effects 0.000 claims 4
- 238000011031 large-scale manufacturing process Methods 0.000 claims 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 4
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims 3
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 3
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 3
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 3
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 3
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims 3
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims 3
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims 3
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 claims 2
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims 2
- DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N Nicotinamide Chemical compound NC(=O)C1=CC=CN=C1 DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- RADKZDMFGJYCBB-UHFFFAOYSA-N Pyridoxal Chemical compound CC1=NC=C(CO)C(C=O)=C1O RADKZDMFGJYCBB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N Riboflavin Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N 0.000 claims 2
- 239000012190 activator Substances 0.000 claims 2
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 claims 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 claims 2
- LXNHXLLTXMVWPM-UHFFFAOYSA-N pyridoxine Chemical compound CC1=NC=C(CO)C(CO)=C1O LXNHXLLTXMVWPM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims 2
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N D-Lyxoflavin Natural products OCC(O)C(O)C(O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 1
- PNMUAGGSDZXTHX-BYPYZUCNSA-N Gly-Gln Chemical compound NCC(=O)N[C@H](C(O)=O)CCC(N)=O PNMUAGGSDZXTHX-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 claims 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 claims 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 claims 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 claims 1
- FAPWYRCQGJNNSJ-UBKPKTQASA-L calcium D-pantothenic acid Chemical compound [Ca+2].OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCC([O-])=O.OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCC([O-])=O FAPWYRCQGJNNSJ-UBKPKTQASA-L 0.000 claims 1
- 229960002079 calcium pantothenate Drugs 0.000 claims 1
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 claims 1
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 claims 1
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims 1
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 claims 1
- 108010010147 glycylglutamine Proteins 0.000 claims 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 claims 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 claims 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 claims 1
- 150000002484 inorganic compounds Chemical class 0.000 claims 1
- 229910010272 inorganic material Inorganic materials 0.000 claims 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 claims 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 claims 1
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 claims 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 claims 1
- 229960003966 nicotinamide Drugs 0.000 claims 1
- 235000005152 nicotinamide Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011570 nicotinamide Substances 0.000 claims 1
- 239000002777 nucleoside Substances 0.000 claims 1
- 125000003835 nucleoside group Chemical group 0.000 claims 1
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 claims 1
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 claims 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims 1
- 229940085991 phosphate ion Drugs 0.000 claims 1
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 claims 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 claims 1
- 229960003581 pyridoxal Drugs 0.000 claims 1
- 235000008164 pyridoxal Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011674 pyridoxal Substances 0.000 claims 1
- 235000008160 pyridoxine Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011677 pyridoxine Substances 0.000 claims 1
- 229960002477 riboflavin Drugs 0.000 claims 1
- 235000019192 riboflavin Nutrition 0.000 claims 1
- 239000002151 riboflavin Substances 0.000 claims 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims 1
- 229960000344 thiamine hydrochloride Drugs 0.000 claims 1
- 235000019190 thiamine hydrochloride Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011747 thiamine hydrochloride Substances 0.000 claims 1
- DPJRMOMPQZCRJU-UHFFFAOYSA-M thiamine hydrochloride Chemical compound Cl.[Cl-].CC1=C(CCO)SC=[N+]1CC1=CN=C(C)N=C1N DPJRMOMPQZCRJU-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 claims 1
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 claims 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 claims 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 claims 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 claims 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 claims 1
- 229940011671 vitamin b6 Drugs 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
- C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
- C07K16/22—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against growth factors ; against growth regulators
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
- C12N5/0018—Culture media for cell or tissue culture
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
- C12N5/04—Plant cells or tissues
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/30—Non-immunoglobulin-derived peptide or protein having an immunoglobulin constant or Fc region, or a fragment thereof, attached thereto
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/05—Inorganic components
- C12N2500/10—Metals; Metal chelators
- C12N2500/20—Transition metals
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
- C12N2500/30—Organic components
- C12N2500/32—Amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2510/00—Genetically modified cells
- C12N2510/04—Immortalised cells
Claims (49)
1. Способ крупномасштабного получения α-Aбета в культуре клеток, включающий следующие этапы:
обеспечение культуры клеток, содержащей:
клетки млекопитающего, которые содержат ген, кодирующий α-Aбета, экспрессия которого происходит в условиях культивирования клеток;
и среду, содержащую глютамин и обладающую свойствами, выбранными из группы, состоящей из следующего: (i) суммарное количество аминокислот на единицу объема больше приблизительно 70 мМ; (ii) отношение суммарного молярного количества глютамина к суммарному количеству аспарагина меньше, чем приблизительно 2; (iii) отношение суммарного молярного количества глютамина к суммарному количеству всех аминокислот меньше, чем приблизительно 0.2; (iv) отношение суммарного молярного количества неорганических ионов к суммарному количеству всех аминокислот составляет приблизительно от 0.4 до 1; (v) совокупное суммарное количество глютамина и аспарагина на единицу объема больше, чем приблизительно 16 мМ; и комбинаций указанных свойств;
поддержание указанной культуры в фазе начального роста при первом наборе условий культивирования в течение первого периода времени, достаточного для того, чтобы клетки размножились до получения плотности жизнеспособных клеток, лежащей в диапазоне приблизительно 20%-80% от максимальной плотности жизнеспособных клеток, которую можно было бы получить при выращивании указанной культуры при указанном первом наборе условий культивирования;
изменение по меньшей мере одного из условий культивирования с получением второго набора условий культивирования;
поддержание указанной культуры при указанном втором наборе условий в течение второго периода времени, с тем, чтобы в культуре произошло накопление α-Aбета.
2. Способ крупномасштабного получения α-Aбета в культуре клеток, включающий следующие этапы:
обеспечение культуры клеток, содержащей:
клетки млекопитающего, которые содержат ген, кодирующий α-Aбета, экспрессия которого происходит в условиях культивирования клеток; и
среду, в которой отношение суммарного молярного количества глютамина к суммарному количеству аспарагина меньше, чем приблизительно 2; и указанная среда содержит глютамин; и
указанная среда обладает двумя свойствами, выбранными из группы, состоящей из следующего: (i) суммарное количество аминокислот в среде на единицу объема больше приблизительно 70 мМ; (ii) отношение суммарного молярного количества глютамина к суммарному количеству всех аминокислот меньше, чем приблизительно 0.2; (iii) отношение суммарного молярного количества неорганических ионов к суммарному количеству всех аминокислот составляет приблизительно от 0.4 до 1; (iv) совокупное суммарное количество глютамина и аспарагина на единицу объема больше, чем приблизительно 16 мМ; и комбинаций указанных свойств;
поддержание указанной культуры в фазе начального роста при первом наборе условий культивирования в течение первого периода времени, достаточного для того, чтобы клетки размножились до получения плотности жизнеспособных клеток, лежащей в диапазоне приблизительно 20%-80% от максимальной плотности жизнеспособных клеток, которую можно было бы получить при выращивании указанной культуры при указанном первом наборе условий культивирования;
изменение по меньшей мере одного из условий культивирования с в получением второго набора условий культивирования;
поддержание указанной культуры при указанном втором наборе условий в течение второго периода времени, с тем, чтобы в культуре произошло накопление α-Aбета.
3. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанное условие культивирования на указанном этапе изменения по меньшей мере одного из условий культивирования выбрано из группы, состоящей из: (i) температуры, (ii) рН, (iii) осмоляльности, (iv) уровня химического активатора и их комбинаций.
4. Способ по п.1, отличающийся тем, что исходная концентрация глютамина в указанной среде меньше или равна 10 мМ.
5. Способ по п.1, отличающийся тем, что исходная концентрация глютамина в указанной среде меньше или равна 4 мМ.
6. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество глютамина на единицу объема в указанной среде меньше или равно 10 мМ.
7. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество глютамина на единицу объема в указанной среде меньше или равно 4 мМ.
8. Способ по п.1, отличающийся тем, что глютамин обеспечивают только в исходной среде в начале культивирования клеток.
9. Способ по п.1, отличающийся тем, что исходная плотность указанных клеток млекопитающего составляет по меньшей мере 2·105 клеток/мл.
10. Способ по п.1, отличающийся тем, что исходная плотность указанных клеток млекопитающего составляет по меньшей мере 2·106 клеток/мл.
11. Способ по п.1, отличающийся тем, что этап обеспечения включает обеспечение по меньшей мере 1000 л культуры.
12. Способ по п.1, отличающийся тем, что этап обеспечения включает обеспечения по меньшей мере 10,000 л культуры.
13. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный первый набор условий включает первый диапазон температур, который составляет приблизительно от 30 до 42°С.
14. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный первый набор условий включает первый диапазон температур, который составляет приблизительно от 37°С.
15. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный второй набор условий включает второй диапазон температур, который составляет приблизительно от 25 до 41°С.
16. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный второй набор условий включает второй диапазон температур, который составляет приблизительно от 29 до 35°С.
17. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный второй набор условий включает второй диапазон температур, который составляет приблизительно 31°С.
18. Способ по п.1, который дополнительно включает следующий за первым указанным этапом изменения по меньшей мере одного из условий культивирования второй этап изменения условий, включающий изменение по меньшей мере одного из условий культивирования, в результате которого получают третий набор условий культивирования.
19. Способ по п.18, отличающийся тем, что второй этап изменения условий включает изменение по меньшей мере одного из условий культивирования, выбранного из группы, состоящей из: (i) температуры, (ii) pH, (iii) осмоляльности, (iv) уровня химического активатора, и их комбинаций.
20. Способ по п.18, отличающийся тем, что указанный третий набор условий включает третий диапазон температур, который составляет приблизительно 27 до 37°С.
21. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный первый период времени составляет 1-7 дней.
22. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный первый период времени составляет приблизительно 4 дня.
23. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанный первый период времени и указанный второй период времени вместе составляют по меньшей мере 5 дней.
24. Способ по п.1, отличающийся тем, что на этапе поддержания культуры в течение второго периода времени уровень лактата снижается после того, как уровень лактата в культуре достиг максимального уровня.
25. Способ по п.1, отличающийся тем, что на этапе поддержания культуры в течение второго периода времени уровень аммония снижается после того, как уровень аммония в культуре достиг максимального уровня.
26. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанное общее количество указанного получаемого α-Aбета по меньшей мере в 1.5 раза выше, чем количество α-Aбета, получаемого при в остальном идентичных условиях и в остальном идентичной среде, которая не обладает указанным свойством.
27. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанное общее количество указанного полученного α-Aбета по меньшей мере в 2 раза выше, чем количество α-Aбета, получаемого при в остальном идентичных условиях и в остальном идентичной среде, которая не обладает указанным свойством.
28. Способ по п.1, отличающийся тем, что в указанную культуру клеток добавляют дополнительные компоненты.
29. Способ по п.28, отличающийся тем, что указанные дополнительные компоненты добавляют в множественные моменты времени.
30. Способ по п.28, отличающийся тем, что указанные дополнительные компоненты выбраны из группы, состоящей из: гормонов и/или других факторов роста, определенных ионов (таких как натрий, хлор, кальций, магний и фосфат-ион), буферов, витаминов, нуклеозидов или нуклеотидов, микроэлементов (неорганических соединений, обычно присутствующих в очень низких конечных концентрациях), аминокислот, липидов, глюкозы или других источников энергии.
31. Способ крупномасштабного получения α-Aбета в культуре клеток, включающий следующие этапы:
обеспечение культуры клеток, содержащей:
клетки млекопитающего, которые содержат ген, кодирующий α-Aбета, экспрессия которого происходит в условиях культивирования клеток; и
среду определенного состава, содержащую глютамин и обладающую по меньшей мере двумя свойствами, выбранными из группы, состоящей из следующего:
i) начальная концентрация аминокислот больше, чем 70 мМ; ii) отношение молярного количества глютамина к молярному количеству аспарагина меньше, чем приблизительно 2; iii) отношение молярного количества глютамина к количеству всех аминокислот меньше, чем приблизительно 0.2; iv) отношение молярного количества неорганических ионов к количеству всех аминокислот составляет приблизительно от 0.4 до 1; и v) совокупная концентрация глютамина и аспарагина больше, чем приблизительно 16 мМ;
поддержание указанной культуры в фазе начального роста при первом наборе условий культивирования в течение первого периода времени, достаточного для того, чтобы клетки размножились до получения плотности жизнеспособных клеток, лежащей в диапазоне приблизительно 20%-80% от максимальной плотности жизнеспособных клеток, которую можно было бы получить при выращивании указанной культуры при указанном первом наборе условий культивирования;
изменение по меньшей мере одного из условий культиврования с получением второго набора условий культивирования;
поддержание указанной культуры при указанном втором наборе условий в течение второго периода времени, с тем, чтобы в культуре произошло накопление α-Aбета.
32. Способ крупномасштабного получения α-Aбета в культуре клеток, включающий следующие этапы;
обеспечение культуры клеток, содержащей:
клетки млекопитающего, которые содержат ген, кодирующий α-Aбета, экспрессия которого происходит в условиях культивирования клеток; и
среду определенного состава, содержащую глютамин и отличающуюся тем, что: i) начальная концентрация аминокислот больше, чем 70 мМ; ii) отношение молярного количества глютамина к молярному количеству аспарагина меньше, чем приблизительно 2; iii) отношение молярного количества глютамина к количеству всех аминокислот меньше, чем приблизительно 0.2; iv) отношение молярного количества неорганических ионов к количеству всех аминокислот составляет приблизительно от 0.4 до 1; и v) совокупная концентрация глютамина и аспарагина больше, чем приблизительно 16 мМ;
поддержание указанной культуры в фазе начального роста при первом наборе условий культивирования в течение первого периода времени, достаточного для того, чтобы клетки размножились до получения плотности жизнеспособных клеток, лежащей в диапазоне приблизительно 20%-80% от максимальной плотности жизнеспособных клеток, которую можно было бы получить при выращивании указанной культуры при указанном первом наборе условий культивирования;
изменение по меньшей мере одного из условий культивирования с получением второго набора условий культивирования;
поддержание указанной культуры при указанном втором наборе условий в течение второго периода времени, с тем, чтобы в культуре произошло накопление α-Aбета.
33. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанная среда включает среду, содержащую глютамин, которая обладает свойством, выбранным из группы, состоящей из следующего:
(i) начальная концентрация аминокислот больше, чем 70 мМ; (ii) начальное отношение молярного количества глютамина к молярному количеству аспарагина меньше, чем приблизительно 2; (iii) начальное отношение молярного количества глютамина к количеству всех аминокислот меньше, чем приблизительно 0.2; (iv) начальное отношение молярного количества неорганических ионов к количеству всех аминокислот составляет приблизительно от 0.4 до 1; (v) совокупная концентрация глютамина и аспарагина больше, чем приблизительно 16 мМ; и комбинаций указанных свойств.
34. Способ по любому из пп.1-2 или 31-33, отличающийся тем, что:
уровень лактата ниже, чем уровень лактата, наблюдаемый при в остальном идентичных условиях и в остальном идентичной среде, которая не обладает указанным свойством;
уровень аммония ниже, чем уровень аммония, наблюдаемый при в остальном идентичных условиях и в остальном идентичной среде, которая не обладает указанным свойством; и
общее количество получаемого α-Aбета по меньшей мере так же высоко, как количество α-Aбета, получаемое при в остальном идентичных условиях и в остальном идентичной среде, которая не обладает указанным свойством.
35. Способ по п.1, отличающийся тем, что в указанную культуру в ходе получения α-Aбета не добавляют дополнительных компонентов.
36. Способ по п.1, отличающийся тем, что в указанной культуре вместо глютамина используют глицилглютамин.
37. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество гистидина, изолейцина, лейцина, метионина, фенилаланина, пролина, триптофана, тирозина и пролина на единицу объема в указанной культуре больше, чем приблизительно 25 мМ.
38. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество гистидина, изолейцина, лейцина, метионина, фенилаланина, пролина, триптофана, тирозина и пролина на единицу объема в указанной культуре больше, чем приблизительно 35 мМ.
39. Способ по п.1, отличающийся тем, что указанная среда обладает свойством, выбранным из группы, состоящей из следующего:
(i) суммарное общее количество гистидина на единицу объема больше, чем приблизительно 1.7 мМ;
(ii) суммарное общее количество изолейцина на единицу объема больше, чем приблизительно 3.5 мМ;
(iii) суммарное общее количество лейцина на единицу объема больше, чем приблизительно 5.5 мМ;
(iv) суммарное общее количество метионина на единицу объема больше, чем приблизительно 2.0 мМ;
(v) суммарное общее количество фенилаланина на единицу объема больше, чем приблизительно 2.5 мМ;
(vi) суммарное общее количество пролина на единицу объема больше, чем приблизительно 2.5 мМ;
(vii) суммарное общее количество триптофана на единицу объема больше, чем приблизительно 1.0 мМ;
(viii) суммарное общее количество тирозина на единицу объема больше, чем приблизительно 2.0 мМ; и
(ix) суммарное общее количество пролина на единицу объема больше, чем приблизительно 2.5 мМ.
40. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество серина на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 10 мМ.
41. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество аспарагина на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 8 мМ.
42. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество аспарагина на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 12 мМ.
43. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество фосфора на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 5 мМ.
44. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество глютамата на единицу объема в указанной среде меньше, чем приблизительно 1 мМ.
45. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество пантотената кальция на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 20 мг/л.
46. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество никотинамида на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 25 мг/л.
47. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество пиридоксина и пиридоксала на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 35 мг/л.
48. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество рибофлавина на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 2.0 мг/л.
49. Способ по п.1, отличающийся тем, что суммарное общее количество тиамина гидрохлорида на единицу объема в указанной среде больше, чем приблизительно 35 мг/л.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US60493604P | 2004-08-27 | 2004-08-27 | |
| US60/604,936 | 2004-08-27 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2007108718A true RU2007108718A (ru) | 2008-10-10 |
| RU2418858C2 RU2418858C2 (ru) | 2011-05-20 |
Family
ID=35500647
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007108718/10A RU2418858C2 (ru) | 2004-08-27 | 2005-08-26 | Получение антител против амилоида бета |
Country Status (27)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US7335491B2 (ru) |
| EP (2) | EP2348126A3 (ru) |
| JP (3) | JP2008511328A (ru) |
| KR (1) | KR100998857B1 (ru) |
| CN (1) | CN101048512B (ru) |
| AR (1) | AR050471A1 (ru) |
| AU (1) | AU2005280090A1 (ru) |
| BR (1) | BRPI0514680A (ru) |
| CA (1) | CA2578137C (ru) |
| CR (1) | CR8996A (ru) |
| EC (1) | ECSP077351A (ru) |
| EG (1) | EG25848A (ru) |
| ES (1) | ES2599103T3 (ru) |
| HN (1) | HN2005000486A (ru) |
| IL (1) | IL181587A (ru) |
| MX (1) | MX2007002382A (ru) |
| MY (1) | MY146097A (ru) |
| NO (1) | NO20071571L (ru) |
| NZ (1) | NZ591233A (ru) |
| PE (2) | PE20060715A1 (ru) |
| RU (1) | RU2418858C2 (ru) |
| SG (1) | SG155250A1 (ru) |
| SV (1) | SV2006002212A (ru) |
| TW (1) | TWI374935B (ru) |
| UA (1) | UA89644C2 (ru) |
| WO (1) | WO2006026408A2 (ru) |
| ZA (1) | ZA200702487B (ru) |
Families Citing this family (52)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE10303974A1 (de) | 2003-01-31 | 2004-08-05 | Abbott Gmbh & Co. Kg | Amyloid-β(1-42)-Oligomere, Verfahren zu deren Herstellung und deren Verwendung |
| TWI364458B (en) | 2004-08-27 | 2012-05-21 | Wyeth Res Ireland Ltd | Production of tnfr-lg |
| US7335491B2 (en) | 2004-08-27 | 2008-02-26 | Wyeth Research Ireland Limited | Production of anti-abeta |
| TWI384069B (zh) | 2004-08-27 | 2013-02-01 | Pfizer Ireland Pharmaceuticals | 多胜肽之製法 |
| PE20070796A1 (es) * | 2005-10-24 | 2007-08-15 | Wyeth Corp | Metodo de produccion proteica utilizando compuestos anti-senescencia |
| US20070231895A1 (en) * | 2005-11-02 | 2007-10-04 | Lee Gene W | Methods for adapting mammalian cells |
| CN101506236B (zh) | 2005-11-30 | 2012-12-12 | 雅培制药有限公司 | 抗淀粉样β蛋白的单克隆抗体及其用途 |
| BRPI0619249A2 (pt) | 2005-11-30 | 2011-09-20 | Abbott Lab | anticorpos anti-globulÈmeros-aß, frações que se ligam a antìgeno destes, hibridomas correspondentes, ácidos nucléicos, vetores, células hospedeiras, métodos de produzir os ditos anticorpos, composições compreendendo os ditos anticorpos, usos dos ditos anticorpos e métodos de usar os ditos anticorpos |
| RU2015111675A (ru) | 2005-12-12 | 2015-08-10 | Ац Иммуне Са | Специфические в отношении амилоида бета (а бета) 1-42 моноклональные антитела, обладающие терапевтическими свойствами |
| CN101541950A (zh) * | 2006-07-13 | 2009-09-23 | 惠氏公司 | 糖蛋白的产生 |
| AR062065A1 (es) * | 2006-07-14 | 2008-10-15 | Ac Immune Sa | Anticuerpo humanizado |
| MX2009004519A (es) * | 2006-11-03 | 2009-05-12 | Wyeth Corp | Sustancias que inhiben la glucolisis en un cultivo de celulas. |
| KR101523782B1 (ko) * | 2006-11-08 | 2015-05-28 | 와이어쓰 엘엘씨 | 세포 배양을 위한 합리적으로 설계된 배지 |
| US8455626B2 (en) | 2006-11-30 | 2013-06-04 | Abbott Laboratories | Aβ conformer selective anti-aβ globulomer monoclonal antibodies |
| EP2486928A1 (en) * | 2007-02-27 | 2012-08-15 | Abbott GmbH & Co. KG | Method for the treatment of amyloidoses |
| ZA200905537B (en) | 2007-03-01 | 2010-10-27 | Probiodrug Ag | New use of glutaminyl cyclase inhibitors |
| DK2115126T3 (en) * | 2007-03-02 | 2015-05-04 | Wyeth Llc | Use of copper and glutamate in cell culture for the preparation of polypeptides |
| JP5667440B2 (ja) | 2007-04-18 | 2015-02-12 | プロビオドルグ エージー | グルタミニルシクラーゼ阻害剤としてのチオ尿素誘導体 |
| TW200902708A (en) * | 2007-04-23 | 2009-01-16 | Wyeth Corp | Methods of protein production using anti-senescence compounds |
| WO2008136398A1 (ja) | 2007-04-26 | 2008-11-13 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | 高濃度アミノ酸含有培地を用いた細胞の培養方法 |
| US8048420B2 (en) * | 2007-06-12 | 2011-11-01 | Ac Immune S.A. | Monoclonal antibody |
| US8613923B2 (en) * | 2007-06-12 | 2013-12-24 | Ac Immune S.A. | Monoclonal antibody |
| MX2009013505A (es) * | 2007-06-12 | 2010-01-27 | Ac Immune Sa | Anticuerpos humanizados para amiloide beta. |
| CN101883790B (zh) * | 2007-10-05 | 2015-09-09 | 基因技术公司 | 抗淀粉样蛋白β抗体在眼病中的用途 |
| US8039231B2 (en) * | 2008-04-17 | 2011-10-18 | Wyeth Llc | Methods for enhanced production of bone morphogenetic proteins |
| BRPI0913475B8 (pt) | 2008-09-15 | 2019-05-07 | Genentech Inc | vetor |
| EP3760712A1 (en) | 2009-08-11 | 2021-01-06 | F. Hoffmann-La Roche AG | Production of proteins in glutamine-free cell culture media |
| MX2012002993A (es) | 2009-09-11 | 2012-04-19 | Probiodrug Ag | Derivados heterociclicos como inhibidores de ciclasa glutaminilo. |
| US8470552B2 (en) * | 2009-10-12 | 2013-06-25 | Keck Graduate Institute | Strategy to reduce lactic acid production and control PH in animal cell culture |
| JP6026284B2 (ja) | 2010-03-03 | 2016-11-16 | プロビオドルグ エージー | グルタミニルシクラーゼの阻害剤 |
| MX2012010470A (es) | 2010-03-10 | 2012-10-09 | Probiodrug Ag | Inhibidores heterociclicos d ciclasa de glutaminilo (qc, ec .3 2. 5). |
| MX360403B (es) | 2010-04-15 | 2018-10-31 | Abbvie Inc | Proteinas de union a amiloide beta. |
| US8541596B2 (en) | 2010-04-21 | 2013-09-24 | Probiodrug Ag | Inhibitors |
| AU2011246504B2 (en) | 2010-04-26 | 2013-09-26 | Novartis Ag | Improved cell culture medium |
| PL3330370T3 (pl) | 2010-04-26 | 2021-09-20 | Novartis Ag | Sposób hodowania komórek cho |
| SG185038A1 (en) | 2010-04-26 | 2012-11-29 | Novartis Ag | Improved cell culture medium |
| RU2607368C2 (ru) | 2010-07-30 | 2017-01-10 | Ац Иммуне С.А. | Безопасные и функциональные гуманизированные антитела |
| JP6147665B2 (ja) | 2010-08-14 | 2017-06-14 | アッヴィ・インコーポレイテッド | アミロイドベータ結合タンパク質 |
| WO2012023085A1 (en) | 2010-08-20 | 2012-02-23 | Wyeth Llc | Cell culture of growth factor-free adapted cells |
| WO2012123563A1 (en) | 2011-03-16 | 2012-09-20 | Probiodrug Ag | Benz imidazole derivatives as inhibitors of glutaminyl cyclase |
| FI20115704L (fi) | 2011-07-01 | 2013-01-02 | Teknologian Tutkimuskeskus Vtt Oy | Vierasproteiinien tuoton parantaminen |
| CN107988166B (zh) * | 2011-07-01 | 2022-03-15 | 美国安进公司 | 哺乳动物细胞培养 |
| US9217168B2 (en) | 2013-03-14 | 2015-12-22 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods of cell culture |
| KR102510238B1 (ko) * | 2013-10-11 | 2023-03-16 | 리제너론 파마슈티칼스 인코포레이티드 | 대사적으로 최적화된 세포 배양 |
| US11390663B2 (en) | 2013-10-11 | 2022-07-19 | Regeneron Pharmaceuticals, Inc. | Metabolically optimized cell culture |
| DE102017203908B3 (de) * | 2017-03-09 | 2018-05-30 | Evonik Technochemie Gmbh | Kulturmedium, umfassend Oligopeptide |
| EP3638772A1 (en) * | 2017-06-16 | 2020-04-22 | Katholieke Universiteit Leuven | Cell culture media for differentiation of stem cells into hepatocytes |
| EP3461819B1 (en) | 2017-09-29 | 2020-05-27 | Probiodrug AG | Inhibitors of glutaminyl cyclase |
| KR20210027427A (ko) * | 2018-07-03 | 2021-03-10 | 브리스톨-마이어스 스큅 컴퍼니 | 재조합 단백질 생산 방법 |
| CN114206924A (zh) | 2019-12-06 | 2022-03-18 | 瑞泽恩制药公司 | 抗vegf蛋白组合物及其制备方法 |
| US20230106023A1 (en) | 2020-02-18 | 2023-04-06 | Boehringer Ingelheim International Gmbh | Mammalian cell culture processes |
| JP2023535024A (ja) | 2020-07-23 | 2023-08-15 | オター プロシーナ リミテッド | 抗ａベータ抗体 |
Family Cites Families (57)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4399216A (en) | 1980-02-25 | 1983-08-16 | The Trustees Of Columbia University | Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials |
| US4522811A (en) | 1982-07-08 | 1985-06-11 | Syntex (U.S.A.) Inc. | Serial injection of muramyldipeptides and liposomes enhances the anti-infective activity of muramyldipeptides |
| US4713339A (en) | 1983-01-19 | 1987-12-15 | Genentech, Inc. | Polycistronic expression vector construction |
| AU2353384A (en) | 1983-01-19 | 1984-07-26 | Genentech Inc. | Amplification in eukaryotic host cells |
| GB8308235D0 (en) | 1983-03-25 | 1983-05-05 | Celltech Ltd | Polypeptides |
| US4816567A (en) * | 1983-04-08 | 1989-03-28 | Genentech, Inc. | Recombinant immunoglobin preparations |
| JPS6147500A (ja) | 1984-08-15 | 1986-03-07 | Res Dev Corp Of Japan | キメラモノクロ−ナル抗体及びその製造法 |
| EP0173494A3 (en) | 1984-08-27 | 1987-11-25 | The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University | Chimeric receptors by dna splicing and expression |
| GB8422238D0 (en) | 1984-09-03 | 1984-10-10 | Neuberger M S | Chimeric proteins |
| US5672502A (en) | 1985-06-28 | 1997-09-30 | Celltech Therapeutics Limited | Animal cell culture |
| GB8607679D0 (en) | 1986-03-27 | 1986-04-30 | Winter G P | Recombinant dna product |
| US6048728A (en) | 1988-09-23 | 2000-04-11 | Chiron Corporation | Cell culture medium for enhanced cell growth, culture longevity, and product expression |
| ATE135397T1 (de) * | 1988-09-23 | 1996-03-15 | Cetus Oncology Corp | Zellenzuchtmedium für erhöhtes zellenwachstum, zur erhöhung der langlebigkeit und expression der produkte |
| US6291159B1 (en) | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
| US5605690A (en) | 1989-09-05 | 1997-02-25 | Immunex Corporation | Methods of lowering active TNF-α levels in mammals using tumor necrosis factor receptor |
| US5395760A (en) | 1989-09-05 | 1995-03-07 | Immunex Corporation | DNA encoding tumor necrosis factor-α and -β receptors |
| NZ235148A (en) | 1989-09-05 | 1991-12-23 | Immunex Corp | Tumour necrosis factor receptor protein and dna sequences |
| JPH0396383A (ja) | 1989-09-08 | 1991-04-22 | Riso Kagaku Corp | 画像形成装置 |
| DK0939121T4 (da) | 1989-09-12 | 2008-02-04 | Ahp Mfg B V | TNF-bindende proteiner |
| CA2067194C (en) | 1989-10-05 | 2003-03-18 | Glenn Kawasaki | Cell-free synthesis and isolation of novel genes and polypeptides |
| US6657103B1 (en) | 1990-01-12 | 2003-12-02 | Abgenix, Inc. | Human antibodies derived from immunized xenomice |
| US5538983A (en) * | 1990-05-16 | 1996-07-23 | The Rockefeller University | Method of treating amyloidosis by modulation of calcium |
| US5156964A (en) | 1990-08-16 | 1992-10-20 | Cetus Corporation | Methods for adapting cells for increased product production through exposure to ammonia |
| US5122469A (en) | 1990-10-03 | 1992-06-16 | Genentech, Inc. | Method for culturing Chinese hamster ovary cells to improve production of recombinant proteins |
| GB9021679D0 (en) | 1990-10-05 | 1990-11-21 | Gorman Scott David | Antibody preparation |
| GB9022545D0 (en) | 1990-10-17 | 1990-11-28 | Wellcome Found | Culture medium |
| GB2251249B (en) | 1990-12-28 | 1995-06-21 | Mogam Biotech Res Inst | High-density medium for animal cell culture |
| JPH059735A (ja) * | 1991-07-09 | 1993-01-19 | Kobe Steel Ltd | ダイヤモンドの気相合成方法 |
| GB9118664D0 (en) | 1991-08-30 | 1991-10-16 | Celltech Ltd | Cell culture |
| US5447851B1 (en) | 1992-04-02 | 1999-07-06 | Univ Texas System Board Of | Dna encoding a chimeric polypeptide comprising the extracellular domain of tnf receptor fused to igg vectors and host cells |
| JP3504963B2 (ja) | 1993-10-22 | 2004-03-08 | 智靖 羅 | 抗ヒト高親和性ＩｇＥ受容体モノクローナル抗体に係るアミノ酸配列をコードするＤＮＡ断片 |
| US6310185B1 (en) | 1994-03-08 | 2001-10-30 | Memorial Sloan Kettering Cancer Center | Recombinant human anti-Lewis Y antibodies |
| US5856179A (en) | 1994-03-10 | 1999-01-05 | Genentech, Inc. | Polypeptide production in animal cell culture |
| US5589154A (en) | 1994-11-22 | 1996-12-31 | Rutgers, The State University Of New Jersey | Methods for the prevention or treatment of vascular hemorrhaging and Alzheimer's disease |
| US5721121A (en) | 1995-06-06 | 1998-02-24 | Genentech, Inc. | Mammalian cell culture process for producing a tumor necrosis factor receptor immunoglobulin chimeric protein |
| US5705364A (en) | 1995-06-06 | 1998-01-06 | Genentech, Inc. | Mammalian cell culture process |
| JP4306813B2 (ja) | 1995-09-19 | 2009-08-05 | アスビオファーマ株式会社 | 動物細胞の新規培養方法 |
| CA2253557A1 (en) * | 1996-05-08 | 1997-11-13 | Louis Martin Renzetti | Treatment of asthma with tnfr-ig |
| US6156570A (en) * | 1997-03-20 | 2000-12-05 | Regents Of The University Of Minnesota | Process for the continuous culture of cells |
| US20020012991A1 (en) | 1997-04-07 | 2002-01-31 | Florence Chua Nee Ho Kit Fong | Cell culture media for enhanced protein production |
| US7964192B1 (en) | 1997-12-02 | 2011-06-21 | Janssen Alzheimer Immunotherapy | Prevention and treatment of amyloidgenic disease |
| CA2354862A1 (en) | 1998-10-19 | 2000-04-27 | Yeda Research And Development Co. Ltd. | Treatment of systemic lupus erythematosus by down-regulating the autoimmune response to autoantigens |
| PE20020574A1 (es) | 2000-12-06 | 2002-07-02 | Wyeth Corp | Anticuerpos humanizados que reconocen el peptido amiloideo beta |
| TWI329129B (en) | 2001-02-08 | 2010-08-21 | Wyeth Corp | Modified and stabilized gdf propeptides and uses thereof |
| DE60230736D1 (de) | 2001-04-30 | 2009-02-26 | Lilly Co Eli | HUMANISIERTE ANTIKÖRPER DIE DAS BETA-AMYLOID PEPTID ERKENNEN& x9; |
| AU2002257162A1 (en) | 2001-04-30 | 2002-11-11 | Eli Lilly And Company | Humanized antibodies |
| US20030087372A1 (en) | 2001-06-13 | 2003-05-08 | Genentech, Inc. | Methods of culturing animal cells and polypeptide production in animal cells |
| US7320789B2 (en) | 2001-09-26 | 2008-01-22 | Wyeth | Antibody inhibitors of GDF-8 and uses thereof |
| WO2003072714A2 (en) | 2002-02-21 | 2003-09-04 | Wyeth | Follistatin domain containing proteins |
| JP4429729B2 (ja) | 2002-02-21 | 2010-03-10 | ワイス エルエルシー | Ｇａｓｐ１；フォリスタチンドメイン含有タンパク質 |
| MY139983A (en) | 2002-03-12 | 2009-11-30 | Janssen Alzheimer Immunotherap | Humanized antibodies that recognize beta amyloid peptide |
| LT1507556T (lt) | 2002-05-02 | 2016-10-10 | Wyeth Holdings Llc | Kalicheamicino darinio ir nešiklio konjugatai |
| US7261893B2 (en) | 2002-10-22 | 2007-08-28 | Wyeth | Neutralizing antibodies against GDF-8 and uses therefor |
| US20040223966A1 (en) | 2002-10-25 | 2004-11-11 | Wolfman Neil M. | ActRIIB fusion polypeptides and uses therefor |
| TWI384069B (zh) | 2004-08-27 | 2013-02-01 | Pfizer Ireland Pharmaceuticals | 多胜肽之製法 |
| TWI364458B (en) | 2004-08-27 | 2012-05-21 | Wyeth Res Ireland Ltd | Production of tnfr-lg |
| US7335491B2 (en) | 2004-08-27 | 2008-02-26 | Wyeth Research Ireland Limited | Production of anti-abeta |
-
2005
- 2005-08-25 US US11/213,317 patent/US7335491B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2005-08-25 TW TW094129074A patent/TWI374935B/zh not_active IP Right Cessation
- 2005-08-26 SG SG200905720-9A patent/SG155250A1/en unknown
- 2005-08-26 EP EP10184494A patent/EP2348126A3/en not_active Withdrawn
- 2005-08-26 NZ NZ591233A patent/NZ591233A/xx not_active IP Right Cessation
- 2005-08-26 HN HN2005000486A patent/HN2005000486A/es unknown
- 2005-08-26 BR BRPI0514680-1A patent/BRPI0514680A/pt not_active Application Discontinuation
- 2005-08-26 SV SV2005002212A patent/SV2006002212A/es unknown
- 2005-08-26 CA CA2578137A patent/CA2578137C/en not_active Expired - Fee Related
- 2005-08-26 ES ES05791655.3T patent/ES2599103T3/es active Active
- 2005-08-26 AR ARP050103595A patent/AR050471A1/es not_active Application Discontinuation
- 2005-08-26 PE PE2005000986A patent/PE20060715A1/es not_active Application Discontinuation
- 2005-08-26 WO PCT/US2005/030364 patent/WO2006026408A2/en active Application Filing
- 2005-08-26 PE PE2009001268A patent/PE20100147A1/es not_active Application Discontinuation
- 2005-08-26 CN CN2005800368972A patent/CN101048512B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2005-08-26 RU RU2007108718/10A patent/RU2418858C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2005-08-26 MY MYPI20054022A patent/MY146097A/en unknown
- 2005-08-26 EP EP05791655.3A patent/EP1781803B1/en active Active
- 2005-08-26 AU AU2005280090A patent/AU2005280090A1/en not_active Abandoned
- 2005-08-26 KR KR1020077004809A patent/KR100998857B1/ko not_active IP Right Cessation
- 2005-08-26 MX MX2007002382A patent/MX2007002382A/es active IP Right Grant
- 2005-08-26 JP JP2007530148A patent/JP2008511328A/ja active Pending
- 2005-08-26 UA UAA200703284A patent/UA89644C2/ru unknown
-
2007
- 2007-02-27 IL IL181587A patent/IL181587A/en not_active IP Right Cessation
- 2007-02-27 EG EGNA2007000224 patent/EG25848A/xx active
- 2007-03-16 CR CR8996A patent/CR8996A/es unknown
- 2007-03-26 ZA ZA2007/02487A patent/ZA200702487B/en unknown
- 2007-03-26 NO NO20071571A patent/NO20071571L/no not_active Application Discontinuation
- 2007-03-27 EC EC2007007351A patent/ECSP077351A/es unknown
-
2012
- 2012-02-17 JP JP2012033105A patent/JP2012095671A/ja active Pending
-
2015
- 2015-04-01 JP JP2015075425A patent/JP2015133980A/ja active Pending
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2007108718A (ru) | Получение антител против амилоида бета | |
| RU2007108717A (ru) | Получение рекомбинантного белка рфно-lg | |
| JP2008511330A5 (ru) | ||
| JP2008511328A5 (ru) | ||
| RU2009138226A (ru) | Способы производства белка с использованием соединений, препятствующих старению | |
| JP2008511329A5 (ru) | ||
| CN109337861B (zh) | 一种支持产物高表达的cho细胞无血清培养基 | |
| RU2008113220A (ru) | Способ получения белков с использованием соединений, препятствующих старению | |
| RU2008152449A (ru) | Получение гликопротеинов | |
| JP2011521660A5 (ru) | ||
| CA2561624A1 (en) | Fed-batch fermentation process and culture medium for the production of plasmid dna in e. coli on a manufacturing scale | |
| RU2015144020A (ru) | Среды для культивирования клеток и способы получения антител | |
| CN109929897A (zh) | 一种促进hau-m1光合细菌菌群产氢的培养基及其应用 | |
| CN101381748A (zh) | 通过两步法供氧策略提高发酵生产l-精氨酸产量的方法 | |
| Wall et al. | A pleiotropic mutant of Rhodopseudomonas capsulata defective in nitrogen metabolism | |
| CN105087460A (zh) | 一种st细胞培养基 | |
| CN105543093B (zh) | 一种氨氮降解菌剂保存剂及保存方法 | |
| RU2447143C2 (ru) | СПОСОБ ГЛУБИННОГО КУЛЬТИВИРОВАНИЯ Bacillus brevis ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ГРАМИЦИДИНА С | |
| RU2007108719A (ru) | Производство полипептидов | |
| JP2008043301A (ja) | 細胞培養方法 | |
| KR20180110781A (ko) | 배가스 내 이산화탄소를 이용하여 제조된 중탄산 버퍼, 및 무기 인산염 버퍼를 활용한 광합성 미생물의 배양방법 | |
| Yang et al. | Studies on histidinol dehydrogenase preliminary crystallographic data | |
| CN113755449A (zh) | 一种提高杂交瘤细胞存活率的营养补充剂、培养基及培养方法 | |
| KR900000523B1 (ko) | 발효법에 의한 l-글루타민산의 제조방법 | |
| TH115319A (th) | การผลิต TNFR-Ig |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PC41 | Official registration of the transfer of exclusive right |
Effective date: 20121101 |
|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20180827 |