PL109224B1 - Method of determining enzymatic substrates or enzymaticactivity - Google Patents
Method of determining enzymatic substrates or enzymaticactivity Download PDFInfo
- Publication number
- PL109224B1 PL109224B1 PL1977197927A PL19792777A PL109224B1 PL 109224 B1 PL109224 B1 PL 109224B1 PL 1977197927 A PL1977197927 A PL 1977197927A PL 19792777 A PL19792777 A PL 19792777A PL 109224 B1 PL109224 B1 PL 109224B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- oxidase
- ascorbate oxidase
- ascorbic acid
- ascorbate
- determination
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 18
- 239000000758 substrate Substances 0.000 title claims description 8
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 title description 4
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 claims description 46
- 108010024957 Ascorbate Oxidase Proteins 0.000 claims description 33
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 26
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 claims description 24
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 claims description 23
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 21
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 claims description 20
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 19
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 19
- 238000005259 measurement Methods 0.000 claims description 13
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 claims description 9
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 claims description 9
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 238000006479 redox reaction Methods 0.000 claims description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 4
- 239000012434 nucleophilic reagent Substances 0.000 claims description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 3
- 125000003831 tetrazolyl group Chemical group 0.000 claims description 3
- 240000001980 Cucurbita pepo Species 0.000 claims description 2
- 235000009852 Cucurbita pepo Nutrition 0.000 claims description 2
- 241000219130 Cucurbita pepo subsp. pepo Species 0.000 claims description 2
- 235000003954 Cucurbita pepo var melopepo Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000000872 buffer Substances 0.000 claims description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 16
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 13
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 13
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 13
- 150000000996 L-ascorbic acids Chemical class 0.000 description 11
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 8
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 8
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 7
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 229910001868 water Inorganic materials 0.000 description 7
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 6
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 6
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 6
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 6
- 108010092464 Urate Oxidase Proteins 0.000 description 4
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 4
- 102000005548 Hexokinase Human genes 0.000 description 3
- 108700040460 Hexokinases Proteins 0.000 description 3
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 3
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 3
- LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N Uric Acid Chemical compound N1C(=O)NC(=O)C2=C1NC(=O)N2 LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N Uric acid Natural products N1C(=O)NC(=O)C2NC(=O)NC21 TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229940072107 ascorbate Drugs 0.000 description 3
- YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N catechol Chemical compound OC1=CC=CC=C1O YCIMNLLNPGFGHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000000047 product Substances 0.000 description 3
- 239000012266 salt solution Substances 0.000 description 3
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229940116269 uric acid Drugs 0.000 description 3
- HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 2,4-dichlorophenol Chemical compound OC1=CC=C(Cl)C=C1Cl HFZWRUODUSTPEG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IDRHRIHJNRTYHD-UHFFFAOYSA-N 2-(4-iodophenyl)-3-(4-nitrophenyl)-5-phenyl-1h-tetrazole Chemical compound C1=CC([N+](=O)[O-])=CC=C1N1N(C=2C=CC(I)=CC=2)NC(C=2C=CC=CC=2)=N1 IDRHRIHJNRTYHD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IEQAICDLOKRSRL-UHFFFAOYSA-N 2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-[2-(2-dodecoxyethoxy)ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethoxy]ethanol Chemical compound CCCCCCCCCCCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCOCCO IEQAICDLOKRSRL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 3,3'-Dimethoxybenzidine Chemical compound C1=C(N)C(OC)=CC(C=2C=C(OC)C(N)=CC=2)=C1 JRBJSXQPQWSCCF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 4-aminoantipyrine Chemical compound CN1C(C)=C(N)C(=O)N1C1=CC=CC=C1 RLFWWDJHLFCNIJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000006306 4-iodophenyl group Chemical group [H]C1=C([H])C(*)=C([H])C([H])=C1I 0.000 description 2
- 102100031126 6-phosphogluconolactonase Human genes 0.000 description 2
- 108010029731 6-phosphogluconolactonase Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- SBJKKFFYIZUCET-JLAZNSOCSA-N Dehydro-L-ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(=O)C1=O SBJKKFFYIZUCET-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- SBJKKFFYIZUCET-UHFFFAOYSA-N Dehydroascorbic acid Natural products OCC(O)C1OC(=O)C(=O)C1=O SBJKKFFYIZUCET-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010050375 Glucose 1-Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- 108010018962 Glucosephosphate Dehydrogenase Proteins 0.000 description 2
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 2
- XJLXINKUBYWONI-NNYOXOHSSA-N NADP zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 XJLXINKUBYWONI-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 2
- POJWUDADGALRAB-UHFFFAOYSA-N allantoin Chemical compound NC(=O)NC1NC(=O)NC1=O POJWUDADGALRAB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 2
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 2
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 2
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 2
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 2
- 235000020960 dehydroascorbic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000011615 dehydroascorbic acid Substances 0.000 description 2
- 229930195712 glutamate Natural products 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-ZSJDYOACSA-N heavy water Substances [2H]O[2H] XLYOFNOQVPJJNP-ZSJDYOACSA-N 0.000 description 2
- 239000000852 hydrogen donor Substances 0.000 description 2
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 238000007086 side reaction Methods 0.000 description 2
- LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K tripotassium phosphate Chemical compound [K+].[K+].[K+].[O-]P([O-])([O-])=O LWIHDJKSTIGBAC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 2
- SNICXCGAKADSCV-JTQLQIEISA-N (-)-Nicotine Chemical compound CN1CCC[C@H]1C1=CC=CN=C1 SNICXCGAKADSCV-JTQLQIEISA-N 0.000 description 1
- RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N Acetaminophen Chemical compound CC(=O)NC1=CC=C(O)C=C1 RZVAJINKPMORJF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- POJWUDADGALRAB-PVQJCKRUSA-N Allantoin Natural products NC(=O)N[C@@H]1NC(=O)NC1=O POJWUDADGALRAB-PVQJCKRUSA-N 0.000 description 1
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 108010089254 Cholesterol oxidase Proteins 0.000 description 1
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NBSCHQHZLSJFNQ-GASJEMHNSA-N D-Glucose 6-phosphate Chemical compound OC1O[C@H](COP(O)(O)=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O NBSCHQHZLSJFNQ-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- VFRROHXSMXFLSN-UHFFFAOYSA-N Glc6P Natural products OP(=O)(O)OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O VFRROHXSMXFLSN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N NAD zwitterion Chemical compound NC(=O)C1=CC=C[N+]([C@H]2[C@@H]([C@H](O)[C@@H](COP([O-])(=O)OP(O)(=O)OC[C@@H]3[C@H]([C@@H](O)[C@@H](O3)N3C4=NC=NC(N)=C4N=C3)O)O2)O)=C1 BAWFJGJZGIEFAR-NNYOXOHSSA-N 0.000 description 1
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N Triethanolamine Chemical compound OCCN(CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920004890 Triton X-100 Polymers 0.000 description 1
- 239000013504 Triton X-100 Substances 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 description 1
- 229960000458 allantoin Drugs 0.000 description 1
- 125000003289 ascorbyl group Chemical class [H]O[C@@]([H])(C([H])([H])O*)[C@@]1([H])OC(=O)C(O*)=C1O* 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000010290 biphenyl Nutrition 0.000 description 1
- 239000004305 biphenyl Substances 0.000 description 1
- 125000006267 biphenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 239000012154 double-distilled water Substances 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 150000002432 hydroperoxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 238000011835 investigation Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 229910021645 metal ion Inorganic materials 0.000 description 1
- VMGAPWLDMVPYIA-HIDZBRGKSA-N n'-amino-n-iminomethanimidamide Chemical compound N\N=C\N=N VMGAPWLDMVPYIA-HIDZBRGKSA-N 0.000 description 1
- 229950006238 nadide Drugs 0.000 description 1
- 229930027945 nicotinamide-adenine dinucleotide Natural products 0.000 description 1
- 229960002715 nicotine Drugs 0.000 description 1
- SNICXCGAKADSCV-UHFFFAOYSA-N nicotine Natural products CN1CCCC1C1=CC=CN=C1 SNICXCGAKADSCV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VMPITZXILSNTON-UHFFFAOYSA-N o-anisidine Chemical compound COC1=CC=CC=C1N VMPITZXILSNTON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- ZUOUZKKEUPVFJK-UHFFFAOYSA-N phenylbenzene Natural products C1=CC=CC=C1C1=CC=CC=C1 ZUOUZKKEUPVFJK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005375 photometry Methods 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910000160 potassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011009 potassium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 1
- BOLDJAUMGUJJKM-LSDHHAIUSA-N renifolin D Natural products CC(=C)[C@@H]1Cc2c(O)c(O)ccc2[C@H]1CC(=O)c3ccc(O)cc3O BOLDJAUMGUJJKM-LSDHHAIUSA-N 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- -1 urikase Proteins 0.000 description 1
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 description 1
- 235000015192 vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/54—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving glucose or galactose
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Emergency Medicine (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Description
Opis patentowy opublikowano: 30.05.1981 Int. CL* G01N 33/16 GOIN 31/14 G01N 31/22 G01N 21/22 CZYTELNIA] Twórca wynalazku Uprawniony z patentu: Boehringer Mannheim GmbH*, Mannheim (Republika Federalna Niemiec) Sposób oznaczania substratów enzymatycznych albo aktywnosci enzymów Przedmiotem omawianego wynalazku jest sposób ozna¬ czania substratów enzymatycznych albo aktywnosci en¬ zymów przy zastosowaniu reakcji redoksy jako reakcji pomiarowej.Reakcje redoksy do oznaczania stezen enzymów wzgled¬ nie substratów enzymatycznych maja duze znaczenie w chemii klinicznej i farmaceutycznej, w biochemii i w chemii srodków spozywczych. Ocene tych reakcji pro¬ wadzi sie za pomoca pomiarów fotometrycznych. Jezeli w ukladzie badanym obok interesujacych skladników reakcji redoksy znajduja sie jeszcze dalsze substancje redukujace, wówczas nalezy liczyc sie z zaklóceniami.W próbie badanej szczególnie czesto znajduje sie kwas askorbinowy. Jako silny srodek redukujacy fest on po¬ wodem zaklócen, jezeli badaniu podlegaja srodki farma¬ ceutyczne albo plyny fizjologiczne, jak surowica albo mocz, soki roslinne zawierajace kwas askorbinowy albo inne srodki spozywcze, które zawieraja kwas askorbino¬ wy albo do których dodano go. Wiadomo na przyklad, ze kwas askorbinowy zaklóca nastepujace reakcje: A. Reakcje, w których nadtlenek wodoru i donator wodoru poddaje sie reakcji z peroksydaza, zaklócane sa przez reakq'e. kwas askorbinowy+Hj02peroksydaza kwas dehydroaskor- binowy+H20.B. Reakcje, w których sole tetrazoliowe redukuje sie srodkami redukujacymi do formazanów, zaklócane sa przez reakcje 10 15 20 25 30 kwas askorbinowy-f-sól tetrazoliowa rbrmazan+kwas dehydroaskorbinowy C. Reakcje, w których fenole sprzegane sa oksydacyj¬ nie z nukleofilowymi odczynnikami, zaklócane sa w ten sposób, ze kwas askorbinowy w jeszcze nie wyjasniony sposób prowadzi do reakcji ubocznych, tak ze powstaja niejednorodne produkty sprzegniecia, które pod wzgle¬ dem absorpcji w swietle normalnym i nadfiolecie odbie¬ gaja od utworzonych w normalny sposób produktów sprzegniecia.Zwykle metody utleniania z reguly nie nadaja sie do usuniecia kwasu askorbinowego z badanego materialu.Srodki utleniajace atakuja równiez substraty enzymatycz¬ ne oraz enzymy i niszcza je. Produkty ich redukcji, czesto dwu- albo trójwartosciowe jony metali, hamuja czesto enzymy, które wykorzystuje sie do reakcji wskaznikowej.Rozklad kwasu askorbinowego tlenem wymaga silnie alkalicznego srodowiska, na przyklad 25% roztworu wo¬ dorotlenku sodowego. To prowadzi równiez do rozkladu substratów enzymatycznych i enzymów.Zadaniem omawianego wynalazku jest opracowanie nie zaklócanego kwasem askorbinowym, sposobu ozna¬ czania substratów enzymatycznych albo aktywnosci enzy¬ mów z zastosowaniem reakcji redoksy jako reakcji po¬ miarowej.Sposobem wedlug wynalazku zadanie to rozwiazano w ten sposób, ze do mieszaniny reakcyjnej dodaje sie oksydaze askorbinianowa. 109 224109 224 3 Oksydaza askorbinianowa katalizuje reakcje: kwas askorbinowy+1/2 02 oksydaza kwas dehydroas- ? askorbinianowa korbinowy+H20.Wedhig danych literaturowych na temat oksydazy askorbinianowej nalezalo oczekiwac, ze enzymu tego nie bedzie mozna stosowac w sposobie wedhig wynalazku.Wszystkie uzyskane dotychczas preparaty enzymatyczne produkuja mianowicie w reakcji ubocznej nadtlenek wo¬ doru. Jednoczesnie oksydaza askorbinianowa ulega bar¬ dzo szybkiej dezaktywaqi, która przypisywana jest two¬ rzonemu jednoczesnie nadtlenkowi wodoru, na przyklad Biochemical Copper Proceedings Symposium Harriman New York 1965, strona 305—337. To samo odnosi sie ¦¦iwliki, UlLfTlSaiStlw o bardzo wysokiej czystosci, które I A^^iwtrawirowaniuj i przy elektroforezie nie wykazuja i zadnych zanieczyszczen, na przyklad Biochem. 4, 1362 I—^37<^J^j^5)*~Qdk|ktywacja reakcji sprowadza sie do I tworzenia nadllenkrfVpdoru,na przyklad Biochem. Biophys Wla W, 427—439 (1962).Wedlug obliczen autorów ostatniego artykulu 1 U oksy¬ dazy askorbinianowej w 1 mmolu/litr roztworu kwasu askorbinowego moze wytwarzac 0,7 10-* mmoli/litr nad¬ tlenku wodoru. Takie stezenia kwasu askorbinowego czesto wystepuja w badanych roztworach. Utworzony nadtlenek wodoru stoi oczywiscie do dyspozycji enzyma¬ tycznych reakqi, jak na przyklad katalazy.W ukladzie donator wodoru+Ha02 peroksydaza barwnik+2H20 do fotometrycznego oznaczania nadtlenku wodoru przy molowym wspólczynniku ekstynkcji okolo 20 cm3/umol otrzymuje sie róznice ekstynkcji 0,14. Poniewaz zakres pomiarowy normalnych reakqi fotometrycznych wynosi okolo 0,01—1,00, zostaje tu wywolany niedopuszczalny blad. W podobny sposób zaklócane sa reakcje, w których zamiast nadtlenku wodoru stosuje sie organiczne wodo- ronadtlenki, a zamiast peroksydazy hemoglobine albo inne katalizatory utleniania. Ale pomijajac ten blad wy¬ wolany przez nadtlenek wodoru wiadomo z wyzej przy¬ toczonych na ostatnim miejscu danychliteraturowych, ze reakcja kwasu askorbinowego ustaje juz na dlugo przed calkowitym jego usunieciem.Szczególnie ciazacy we wszystkich tych reakcjach re- doksy, w których powstaje nadtlenek wodoru byl fakt, ze ten nadtlenek wodoru z jednej strony .musial jeszcze przyspieszac dezaktywacje enzymu, a z drugiej strony nowe powstawanie nadtlenku wodoru przez sama oksy¬ daze askorbinianowa prowadzi do zupelnie niejasnych zjawisk. Zaskakujace jest wiec, ze wbrew oczekiwa¬ niom przez dodatek oksydazy askorbinianowej mozliwe jest calkowite usuniecie zaklócen spowodowanych obec¬ noscia askorbinianów bez wystepowania innych zaklócen, które zniweczylyby korzysc usuwania askorbinianów.Sposób wedlug wynalazku stosuje sie zwlaszcza w en¬ zymatycznych reakq'ach, szczególnie takich, w których tworzy sie nadtlenek wodoru, a wiec w reakq'ach, które katalizowane sa przez oksydazy, jak oksydaze glukozo¬ wa, urikaze, oksydaze cholesterolowa i podobne, dalej w reakcjach, w których redukuje sie sole tetrazoliowe, i w reakcjach, w których fenole sprzega sie oksydacyjnie z nukleofilowymi odczynnikami. Dodawana ilosc oksy¬ dazy askorbinianowej zalezy od oczekiwanej ilosci kwasu askorbinowego w badanej próbie. Z reguly dodaje sie 0,002—100 U/ml oksydazy askorbinianowej, korzystnie 4 0,001—30 U/ml badanej próby. Wartosc pH reakcji dos¬ tosowuje sie w pierwszym rzedzie da wartosci pH, jaka jest wymagana dla tego albo innych bioracych udzial enzymów, przy czym dla sposobu wedlug wynalazku jako 5 odpowiednia okazala sie wartosc pH 4,0—8,5. Zwlaszcza korzystne jest stosowanie w ramach wynalazku oksydazy askorbinianowej z Zucchini (Cucurbita pepo medullo- za), z tym, ze odpowiednia jest równiez oksydaza askor¬ binianowa innego pochodzenia. 10 Sposób wedlug wynalazku posiada szczególnie zna¬ czenie w dziedzinie szybkiej diagnostyki.Korzystnymi metodami sposobu wedlug wynalazku jest oznaczanie glukozy przy uzyciu peroksydazy i oksydazy glukozowej i o-dwuanizydyny albo 2,2'-azyno-dwu-(3- 15 -etylobenzotiazolinosulfonianu-6, oznaczanie glukozy we¬ dlug metody heksokinaza) dehydrogenaza glukozo-6-fos- foranowa, oznaczanie kwasu moczowego za pomoca fe¬ nolu, aminoantypiryny, peroksydazy i urikazy, oznaczanie tyrozyny albo pirokatechiny za pomoca 4-metylo-6-pota- 20 sosulfonylobenzotiazolonohydrazonu-2 i tyrozynazy wzgled¬ nie oksydazy dwufenolowej.Przyklady objasniaja blizej wynalazek.Przyklad I. Oznaczanie glukozy za pomoca o-dwu¬ anizydyny, peroksydazy i oksydazy glukozowej przy uzy- 25 ciu fotometru; dlugosc fali 432 nm; temperatura po¬ miaru: 25°C.Kiuweta Nr | 1 Bufor fosforanowy pH 7,0 1 mol o-dwuanizydyna 5 mg/ml Peroksydaza, 180 U/ml Roztwór glukozy, 1 mg/ml Roztwór kwasu askorbinowego 10 mmoli Woda Oksydaza askorbi¬ nianowa 500 /U | /ml 1 inkubacja — w tem tanie E± i nastepnie oksydaza glukozo¬ wa 70 U/ml inkubacja — przez odczytanie Ea, AE < | AE 1 2 2,5 0,1 0,05 0,03 — 0,12 — iperatur dzialan 0,1 30 mii )bliczon | 0,541 2 3 2,5 0,1 0,05 0,03 0,1 0,02 — 3 4 2,5 0,1 0,05 0,03 0,01 0,11 — ze 25 °C, 1 mir ie 0,1 0,1 aut w temperal e z E2—Et | 0,010| 0,316 4 5 2,5 0,1 0,05 0,03 0,1 — 0,02 5 | 6 | 2,5 0,1 0,05 0,03 0,01 0,09 0,02 1 nita; odczy- 0,1 0,1 turze 25°C; 0,540| 0,543 55 Kiuweta 1 odpowiada pomiarowi nie zaklóconemu, bez kwasu askorbinowego.Kiuweta 2 i 3 wykazuja, ze 1 wzglednie 0,1 umola soli kwasu askorbinowego hamuje próbe praktycznie calko¬ wicie wzglednie do 41,5%. Kiuwety 4 i 5 wykazuja cal- 60 kowite usuniecie zaklócenia tych stezen soli kwasu askor¬ binowego przez dodanie po 10 U oksydazy askorbinia¬ nowej.Przyklad II. Oznaczanie glukozy za pomoca 2,2'- -azynodwu- (3-etylobenzotiazolinosulfonianu-6), peroksyda- 65 zy i oksydazy glukozowej. Pomiaru dokonano w foto-109 224 metrze, przy dlugosci fali pomiaru 25 °C. 432 nm i przy temperaturze Kiuweta Nr 1 Bufor fosforanowy pH 5,6 0,1 mola 2,2'-azyno-dwu- - (3-etylobenzotia- zolinosulfonian-6 50 mmoli Peroksydaza 250 U/ml Roztwór glukozy 0,1 mg/ml Roztwór kwasu askorbinowego 1 mmol Woda Oksydaza askorbi- nianowa 500 U/ /ml inkubacja — przez czytanie E± i dzialaj oksydaza glukozo- | wa 70 U/ml inkubacja przez 30 czytanie E2, oblicze | AE 1 2 2,75 0,05 0,02 0,1 — 0,12 — 2 3 2,75 0,05 0,02 0,1 0,1 0,02 — 1 minute w tern nie | 0,1 | 0,1 minut w temi nie AE z E2—E 0,505| 0,000 3 4 2,75 0,05 0,02 0,1 0,1 0,11 — 4 5 2,75 0,05 0,02 0,1 0,1 — 0,02 5 | 6 | 2,75 0,05 0,02 0,1 0,1 0,09 0,02 peraturze 25 °C, od- | 0,1 0,1 0,1 | eraturze 25 °C, od- | :* - i | 0,40 0,502| 0,504| Kiuweta 1 odpowiada niezaklóconemu pomiarowi, bez soli kwasu askorbinowego. Kiuwety 2 i 3 wykazuja, ze 0,1 wzglednie 0,01 umola soli kwasu askorbinowego ha¬ muje próbe calkowicie wzglednie do 21%. Kiuwety 4 i 5 wykazuja calkowite usuniecie zaklócenia tych stezen soli kwasu askorbinowego przez dodanie po 10 U oksydazy askorbinianowej.Przyklad III. Oznaczanie kwasu moczowego za pomoca fenolu, aminoantypirydyny, peroksydazy i uri- kazy w automacie analitycznym (Autoanalyser).Zasada próby: kwas moczowy+02+H20 urikaza alantoina+H202 ? 2H202+2,4-dwuchlorofenol+4-aminoantypiryna peroksydaza barwnik chinoidowy+2H20 ? Wytwarzanie roztworów: 1. Odczynnik-oksydaza askorbinianowa.W 600 ml wody dwukrotnie destylowanej rozpuszcza sie zawartosc butelki 1. Dodaje sie 0,3 ml srodka emulgu¬ jacego o nazwie handlowej Brij-35. Otrzymany odczyn¬ nik przechowuje sie w ciemnej butelce i trwalosc jego wynosi 4 tygodnie przy przechowywaniu w temperatu¬ rze okolo 4°C, a 1 tydzien w temperaturze okolo 25 °C. 2. Odczynnik — Urikaza.W 800 ml wody destylowanej dwukrotnie rozpuszcza sie zawartosc butelki 2. Dodaje sie 2,0 ml preparatu Brij- -35. Otrzymany odczynnik przechowywany w ciemnej butelce trwaly jest przez 4 tygodnie w temperaturze okolo 4°C, a przez 1 tydzien przy przechowywaniu w tempe¬ raturze okolo 25 °C. 10 15 Stezenia roztworów: Butelka 1. 50 mmóli buforu fosforanowego, pH 5,6 oksydaza askorbinianowa — w ilosci równej albo wiekszej 5 niz uwidoczniona na wykresie 2.Butelka 2. 31 mmoli 2-amino-2-hydroksymetylopropa- nodiol-1,3 (kwas cytrynowy, pH 8,9, urikaza 0,08 U/ml. peroksydaza 0,015 U/ml. 3,0 mmole 2,4-dwuchlorofenolu, 4,0 mmole 4-aminoantypirydyny W celu przeprowadzenia oznaczenia zestawia sie uklad przewodów automatu wedlug schematu przedstawionego na rysunku fig. 1.Na rysunku fig. 2 przedstawione sa w graficznym ujeciu wyniki doswiadczenia.Przyklad IV. Oznaczanie glukozy za pomoca ukladu heksokinaza/dehydrogenaza glukozo-6-fosforano- wa, fosforanu dwunukleotydu nikotynamino-adeninowego, chlorku 3- (4-jodofenylo)-2- (4-nitrofenylo)-5-fenylo-2H- -tetrazoliowego i diaforazy, w fotometrze przy dlugosci fali 492 nm i temperaturze inkubacji 25 °C. 25 30 35 Kiuweta Nr Bufor fosforanowy, pH 7,5 0,1 mola Fosforan dwunukleotydu nikotynamido-adeninowego/chlo¬ rek 3- (4-jodofenylo)-2- (4-nitro- fenylo)-5-fenylo-2H-tetrazoliowy po 1 mg/ml Diaforaza 5 U/ml Roztwór glukozy 0,05 mg/ml Roztwór soli kwasu askorbinowe¬ go 10 mmoli Oksydaza askorbinianowa 35 U/ml | Woda inkubacja — przez 3 minuty w ten czytanie E± i traktowanie roztworem heksokinaza / dehydro¬ genaza glukozo-6-fosforanowa | po 56 U/ml 1 inkubacja przez 15 minut, odczyta z E2—E± \ AE 1 • 1,7 0,1 0,1 0,1 — — 0,04 iperatui 0,05 nie Ea, ( 0,234 2 1,7 0,1 0,1 0,1 0,01 — 0,03 3 | 1,7 0,1 0,1 0,1 0,01 0,03 — rze25°C, od- 0,05 Dbliczen 0,307 0,05 ieAE | 0,230 40 45 50 Kiuweta 1 odpowiada pomiarowi niezaklóconemu. Kiu- 55 weta 2 wykazuje, ze 0,01 umola soli kwasu askorbino¬ wego powoduje, ze próba wypada o 34% za wysoka. Kiu¬ weta 3 wykazuje natomiast, ze 1 U oksydazy askorbinia¬ nowej calkowicie usuwa zaklócenie pomiaru. 60 Przyklad V. Oznaczanie glutaminianu za pomo¬ ca dehydrogenazy glukozowej, dwunukleotydu nikoty¬ namido-adeninowego, chlorku 3- (4-jodofenylo)-2- (4-ni- trofenylo)-5-fenylo-2H-tetrazoliowego i diaforazy przy uzyciu fotometru. Dlugosc fali: 492 nm, temperatura €5 pomiaru: 25°C.109 224 1 Kiuweta Nr Bufor fosforano¬ wy, pH 5#; 0,01 mmola Roztwór glutami¬ nianu 0,2 mg/ml Roztwór soli kwasu askorbinowego 5 mmoli Oksydaza askorbi- 1 nianowa 100 U/ /ml | 1 | 2 1,30 0,1 — — 1,20 0,1 0,1 — | 3 | 4 1,29 0,1 1 0,01 — 1,18 0,1 0,1 0,02 1 5 1,27 0,1 0,01 0,02 inkubacja przez 3 minuty w temperaturze 25 °C, potem | 1 odmierzenie pipeta 0,2 mola trójeta- nolóaminy, 0,05 mola buforu+fos- foranu potasowe¬ go, ptt 8,s z 1,5% Tritonu-X-100 roztworu dwunu- kleotydu nikotyn- 1 amido-adeninowe- 1 gó 5 mg/ml j roztworu diaforazy 10 U/ml I dehydrogenazy 1 glukozowej 1000 j U/ml odczytanie Et i 1 dzialanie 1 roztworem chlor- I ku 3-(4-jodofeny- lo)-2-(4-nitrofe- nyló)-5-fenylo-2H- 1 -tetrazoliowego 2 mg/ml inkubacja przez 15 czytanie E2, obliczei AE 1 do poszczególnych kiuwet 1,0 0,2 0,05 0,05 1,0 0,2 0,05 0,05 1,0 0,2 0,05 0,05 1,0 0,2 0,05 0,05 1,0 0,2 0,05 0,05 1 0,05 0,05 | 0,05 0,05 0,05 1 minut w temperaturze 25 °C, od- lie AE z E2—E± 0,184] 1,560| 0,380] 0,18ó| 0,182| KiuWeta 1 odpowiada pomiarowi niezaklóconemu.Kiuwety 2 i 3 wskazuja, ze 0,5 Wzglednie 0,05 umola soli kwasu askorbinowego powoduje, ze próba wypada o 700 wzglednie o 100% za wysoka. Kiuwcty 4 i 5 wska¬ zuja na to, ze 2 U oksydazy askorbinianowej usuwa cal¬ kowicie to zaklócenie.Przyklad VI. Oznaczanie tyrozyny w fotometrze za pomoca 3-metylo-6-potasosulfonylobenzotiazolonohy- drazonu-2 i tyrozynazy. Dlugosc fali pomiarowej: 492 nmj temperatura pomiaru: 25°C. 1 Kiuweta Nr 1 Bufor fosforanowy, ptt 5,2; 0,25 mola 3-metyIo-6-potasosulfonyloben- zotiazolonohydrazon-2 0,1 mola Roztwór kwasu askorbinowego 10 mmoli Woda 1 2,77 0,05 — 0,12 2 2,77 0,05 0,1 0,02 3 | i I 2,77 0,05 0,1 — 1 10 15 20 25 30 40 45 50 55 60 65 1 Kiuweta Nr Oksydaza askorbiriianowa 500 U/ml Tyrozynaza 60 U/ml 1 0,05 2 | 3 | 0,05 0,02 0,05 1 inkubacja przez 1 minute w temperaturze 25°C5 od-1 czytanie Ex i dzialanie | tyrozyne 2 mmole | 0,05 | 0,05 | 0,05 | inkubacja przez 1 godzine w temperaturze 25 °C, 1 odczytanie E2, obliczenie A E z E2-Ei AE | 1,113] 0,728] 1,100| Kiuweta 1 odpowiada pomiarowi niezaklóconemu, kiuweta 2 wykazuje, ze umol soli kwasu askorbinowego obniza teoretyczna wartosc o 35%, natomiast kiuweta 3 wska¬ zuje, ze przez dodanie 10 U oksydazy askorbinianowej zaklócenie zostaje usuniete calkowicie.Przyklad VII. Oznaczanie pirokatechiny za po¬ moca 3-metylo-6-potasosulfonylobenzotiazolonohydrazonu- -2 i oksydazy dwufenylowej. 1 Kiuweta Nr Bufor fosfoanowy, pH 5,2; 0,25 mola 3-metylo-6-potasosulfonyloben- zotiazolonohydrazon-2 0,1 Pirokatechina 0,5 mola Roztwór soli kwasu askorbino¬ wego 20 mmoli Oksydaza askorbinianowa 500 U/ml 1 2,80 0,05 0,10 — — 2 2,70 0,05 0,10 0,1 — 3 2,68 0,05 0,10 0,1 0,02 1 inkubacja przez 1 minute w temperaturze 25 °C, od- | czytanie Ela dzialanie oksydaza dwufenolowa 200 U/ml | 0,05 | 0,05 | 0,05 | inkubacja przez 17 minut w temperaturze 25 °C, od- | czytanie E2, obliczenie AE z E2—E AE | i | 0,890| 0,485| 0,89ó| Kiuweta 1 odpowiada pomiarowi niezaklóconemu, kiu¬ weta 2 wykazuje obnizenie wyniku o 47% spowodowane przez 2 umole soli kwasu askorbinowego, zas kiuweta 3 wykazuje calkowite usuniecie tego zaklócenia przez do¬ datek 10 U oksydazy askorbinianowej. PL
Claims (4)
- Zastrzezenia patentowe 1. Sposób oznaczania substratów enzymatycznych albo aktywnosci enzymów przy zastosowaniu reakcji redoksy jako reakcji pomiarowej, znamienny tym, ze prowa¬ dzi sie go w obecnosci oksydazy askorbinianowej stoso¬ wanej razem z enzymem tworzacym nadtlenek wodoru w ilosci 0,002—100 U na ml roztworu badanego, przy wartosciach pH 4,0—8,5.
- 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze oksy¬ daze as? orbinianowa stosuje sie razem z sola tetrazoliowa.
- 3. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze oksy¬ daze askorbinianowa stosuje sie razem z fenolem, który ewentualnie zostaje sprzegniety z nukleófilowymi od¬ czynnikami.
- 4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze sto¬ suje sie oksydaze askorbinianowa z Zucchini (Cucurbita pepo medullosa).109 224 odplyw Fig.1 12" dializator 5 10 0.0.0 ml/min 0,23 prdba* 0,6 odczynnik-oksydaza cskor- _ ni ninnnwn 0,32 powietrze - Dinianowa 0,32 powietrze 1,0 odczynnik-Urikoza 0,6 ruch powrotny 2,0 H O/Bnj Fotometr 505 nm wzglednie 520 nm Fig. 2 6.0 ,4.0 ™ 2.0H \ k-* \ °~*e N -^~ \ \ , THi. \ ^tt.m,,^^ "**"°"~—o "*"**•¦«««. ^X0 \a \0 \ X \ X ^g -- ¦"N. \ \ \ \ \ \ \ \ [2.5 5.0 10.0 20.0 mg kwasu askorbinowego/100 ml -0.9 U/ml oksydazy askorbinianowej -0,67 U/ml oksydazy askorbinianowej • 0,45 U/ml oksydazy askorbinianowej -0,225U/ml oksydazy askorbinianowej •0,112 U/ml oksydazy asKorbinianowej L 0,056 U/ml oksydazy askorbinianowej - bufor bez oksydazy askorbinianowej PL
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2625834A DE2625834B2 (de) | 1976-06-09 | 1976-06-09 | Verfahren zur Bestimmung von Substraten oder Enzymaktivitäten |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL197927A1 PL197927A1 (pl) | 1978-01-02 |
| PL109224B1 true PL109224B1 (en) | 1980-05-31 |
Family
ID=5980154
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL1977217830A PL114343B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Preparation for determining enzymatic substrates or enzyme activity |
| PL1977197927A PL109224B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Method of determining enzymatic substrates or enzymaticactivity |
Family Applications Before (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL1977217830A PL114343B1 (en) | 1976-06-09 | 1977-05-06 | Preparation for determining enzymatic substrates or enzyme activity |
Country Status (29)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4168205A (pl) |
| JP (1) | JPS52150692A (pl) |
| AR (1) | AR212763A1 (pl) |
| AT (1) | AT354640B (pl) |
| AU (1) | AU500988B2 (pl) |
| BE (1) | BE854407A (pl) |
| BR (1) | BR7703008A (pl) |
| CA (1) | CA1084393A (pl) |
| CH (1) | CH633887A5 (pl) |
| CS (2) | CS207453B2 (pl) |
| DD (1) | DD130178A5 (pl) |
| DE (1) | DE2625834B2 (pl) |
| DK (1) | DK144949C (pl) |
| ES (1) | ES458544A1 (pl) |
| FI (1) | FI60719C (pl) |
| FR (1) | FR2354561A1 (pl) |
| GB (1) | GB1519134A (pl) |
| HU (1) | HU172931B (pl) |
| IE (1) | IE45546B1 (pl) |
| IL (1) | IL52047A (pl) |
| IT (1) | IT1075527B (pl) |
| LU (1) | LU77290A1 (pl) |
| NL (1) | NL169503C (pl) |
| NO (1) | NO148340C (pl) |
| PL (2) | PL114343B1 (pl) |
| SE (1) | SE426601B (pl) |
| SU (1) | SU797592A3 (pl) |
| YU (1) | YU114477A (pl) |
| ZA (1) | ZA772716B (pl) |
Families Citing this family (115)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2834705B1 (de) * | 1978-08-08 | 1980-01-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und Reagenz zur Durchfuehrung enzymatischer Bestimmungen |
| DE2907628C2 (de) * | 1979-02-27 | 1981-02-05 | C.A. Greiner Und Soehne Gmbh & Co Kg, 7440 Nuertingen | Proberöhrchen für die Untersuchung von Proben im klinischen Bereich, insbesondere von Urinproben |
| DE2914487A1 (de) * | 1979-04-10 | 1980-10-30 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und mittel zur entfernung von ascorbinsaeure aus waessrigen fluessigkeiten |
| JPS56109595A (en) * | 1980-02-01 | 1981-08-31 | Wako Pure Chem Ind Ltd | Removal of reductive inhibitor |
| DE3012314A1 (de) * | 1980-03-29 | 1981-10-15 | W. Schlafhorst & Co, 4050 Mönchengladbach | Offenend-spinnvorrichtung |
| DE3012368C2 (de) * | 1980-03-29 | 1982-04-15 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren und diagnostische Mittel zum Nachweis von Redox-Reaktionen |
| US4310626A (en) * | 1980-06-02 | 1982-01-12 | Miles Laboratories, Inc. | Interference-resistant composition, device and method for determining a peroxidatively active substance in a test sample |
| DE3046741A1 (de) * | 1980-12-11 | 1982-07-15 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Nachweis von nad(p)h oder salicylat |
| DE3249743C2 (pl) * | 1982-02-18 | 1990-10-04 | Amano Pharmaceutical Co., Ltd., Nagoya, Aichi, Jp | |
| US4587220A (en) * | 1983-03-28 | 1986-05-06 | Miles Laboratories, Inc. | Ascorbate interference-resistant composition, device and method for the determination of peroxidatively active substances |
| DE3313178A1 (de) * | 1983-04-12 | 1984-10-18 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Verfahren zur enzymatischen bestimmung von sulfit |
| JPS59230161A (ja) * | 1983-06-13 | 1984-12-24 | Wako Pure Chem Ind Ltd | 還元性物質の分解方法及び分解用試薬 |
| US5002893A (en) * | 1985-09-19 | 1991-03-26 | Isolab, Inc. | Single color reading method for determining fructosamine |
| DE3611227A1 (de) * | 1986-04-04 | 1987-10-08 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagenz zur bestimmung von substraten oder enzymaktivitaeten |
| US5196314A (en) * | 1986-04-04 | 1993-03-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | Process and reagent for the determination of substrates or enzyme activities |
| DE3620817A1 (de) * | 1986-06-21 | 1987-12-23 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren zur spezifischen bestimmung des serumfructosamingehalts sowie hierfuer geeignetes reagenzgemisch |
| US4885240A (en) * | 1986-09-04 | 1989-12-05 | Eastman Kodak Company | Use of organic buffers to reduce dehydroascorbic acid interference in analytical methods |
| US5387431A (en) * | 1991-10-25 | 1995-02-07 | Fuisz Technologies Ltd. | Saccharide-based matrix |
| US5456932A (en) * | 1987-04-20 | 1995-10-10 | Fuisz Technologies Ltd. | Method of converting a feedstock to a shearform product and product thereof |
| US5264104A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
| US5264105A (en) * | 1989-08-02 | 1993-11-23 | Gregg Brian A | Enzyme electrodes |
| US5320725A (en) * | 1989-08-02 | 1994-06-14 | E. Heller & Company | Electrode and method for the detection of hydrogen peroxide |
| CA2028625A1 (en) * | 1990-07-05 | 1992-01-06 | Daniel S. Daniel | Ethanol analytical element |
| US5593852A (en) | 1993-12-02 | 1997-01-14 | Heller; Adam | Subcutaneous glucose electrode |
| US5262305A (en) * | 1991-03-04 | 1993-11-16 | E. Heller & Company | Interferant eliminating biosensors |
| JPH04278450A (ja) * | 1991-03-04 | 1992-10-05 | Adam Heller | バイオセンサー及び分析物を分析する方法 |
| HU214736B (hu) * | 1991-05-17 | 1998-08-28 | Fuisz Technologies Ltd. | Eljárás enzimhordozó mátrixot tartalmazó enzimtermékek előállítására |
| US5576042A (en) * | 1991-10-25 | 1996-11-19 | Fuisz Technologies Ltd. | High intensity particulate polysaccharide based liquids |
| AU3328193A (en) * | 1991-12-17 | 1993-07-19 | Fuisz Technologies Ltd. | Ulcer prevention and treatment composition and method |
| US5346377A (en) * | 1993-10-07 | 1994-09-13 | Fuisz Technologies Ltd. | Apparatus for flash flow processing having feed rate control |
| US5445769A (en) * | 1994-06-27 | 1995-08-29 | Fuisz Technologies Ltd. | Spinner head for flash flow processing |
| US5582855A (en) * | 1994-07-01 | 1996-12-10 | Fuisz Technologies Ltd. | Flash flow formed solloid delivery systems |
| US5556652A (en) * | 1994-08-05 | 1996-09-17 | Fuisz Technologies Ltd. | Comestibles containing stabilized highly odorous flavor component delivery systems |
| JP2838866B2 (ja) * | 1995-05-10 | 1998-12-16 | 株式会社同仁化学研究所 | 酸化発色分析における還元物質の活性抑制方法 |
| US5587198A (en) * | 1995-05-31 | 1996-12-24 | Fuisz Technologies Ltd. | Positive hydration method of preparing confectionery and product therefrom |
| US5989845A (en) * | 1996-04-05 | 1999-11-23 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US5776719A (en) * | 1997-07-07 | 1998-07-07 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US6040151A (en) * | 1998-03-10 | 2000-03-21 | Mercury Diagnostics, Inc. | Diagnostic compositions and devices utilizing same |
| US5824491A (en) * | 1996-05-17 | 1998-10-20 | Mercury Diagnostics, Inc. | Dry reagent test strip comprising benzidine dye precursor and antipyrine compound |
| DE69809391T2 (de) | 1997-02-06 | 2003-07-10 | Therasense, Inc. | Kleinvolumiger sensor zur in-vitro bestimmung |
| US6103033A (en) | 1998-03-04 | 2000-08-15 | Therasense, Inc. | Process for producing an electrochemical biosensor |
| US6134461A (en) | 1998-03-04 | 2000-10-17 | E. Heller & Company | Electrochemical analyte |
| US9066695B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-06-30 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US6949816B2 (en) | 2003-04-21 | 2005-09-27 | Motorola, Inc. | Semiconductor component having first surface area for electrically coupling to a semiconductor chip and second surface area for electrically coupling to a substrate, and method of manufacturing same |
| US8480580B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-07-09 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8974386B2 (en) | 1998-04-30 | 2015-03-10 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8346337B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-01-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8465425B2 (en) | 1998-04-30 | 2013-06-18 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US8688188B2 (en) | 1998-04-30 | 2014-04-01 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US6175752B1 (en) | 1998-04-30 | 2001-01-16 | Therasense, Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| US6251260B1 (en) | 1998-08-24 | 2001-06-26 | Therasense, Inc. | Potentiometric sensors for analytic determination |
| US6338790B1 (en) | 1998-10-08 | 2002-01-15 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor with diffusible or non-leachable redox mediator |
| US6591125B1 (en) | 2000-06-27 | 2003-07-08 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor with diffusible or non-leachable redox mediator |
| EP1192269A2 (en) | 1999-06-18 | 2002-04-03 | Therasense, Inc. | MASS TRANSPORT LIMITED i IN VIVO /i ANALYTE SENSOR |
| US6616819B1 (en) | 1999-11-04 | 2003-09-09 | Therasense, Inc. | Small volume in vitro analyte sensor and methods |
| US6560471B1 (en) | 2001-01-02 | 2003-05-06 | Therasense, Inc. | Analyte monitoring device and methods of use |
| AU2002309528A1 (en) | 2001-04-02 | 2002-10-15 | Therasense, Inc. | Blood glucose tracking apparatus and methods |
| US7381184B2 (en) | 2002-11-05 | 2008-06-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Sensor inserter assembly |
| EP2305813A3 (en) * | 2002-11-14 | 2012-03-28 | Dharmacon, Inc. | Fuctional and hyperfunctional sirna |
| EP1578262A4 (en) | 2002-12-31 | 2007-12-05 | Therasense Inc | CONTINUOUS BLOOD SUGAR MONITORING SYSTEM AND USE METHOD |
| US8066639B2 (en) | 2003-06-10 | 2011-11-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Glucose measuring device for use in personal area network |
| USD914881S1 (en) | 2003-11-05 | 2021-03-30 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor electronic mount |
| EP1718198A4 (en) | 2004-02-17 | 2008-06-04 | Therasense Inc | METHOD AND SYSTEM FOR PROVIDING DATA COMMUNICATION IN A CONTINUOUS BLOOD SUGAR MONITORING AND MANAGEMENT SYSTEM |
| US7731657B2 (en) | 2005-08-30 | 2010-06-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor introducer and methods of use |
| US7883464B2 (en) | 2005-09-30 | 2011-02-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Integrated transmitter unit and sensor introducer mechanism and methods of use |
| US8571624B2 (en) | 2004-12-29 | 2013-10-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for mounting a data transmission device in a communication system |
| US10226207B2 (en) | 2004-12-29 | 2019-03-12 | Abbott Diabetes Care Inc. | Sensor inserter having introducer |
| US8333714B2 (en) | 2006-09-10 | 2012-12-18 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing an integrated analyte sensor insertion device and data processing unit |
| US8512243B2 (en) | 2005-09-30 | 2013-08-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Integrated introducer and transmitter assembly and methods of use |
| US9259175B2 (en) | 2006-10-23 | 2016-02-16 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Flexible patch for fluid delivery and monitoring body analytes |
| US9398882B2 (en) | 2005-09-30 | 2016-07-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor and data processing device |
| US9351669B2 (en) | 2009-09-30 | 2016-05-31 | Abbott Diabetes Care Inc. | Interconnect for on-body analyte monitoring device |
| US20090105569A1 (en) | 2006-04-28 | 2009-04-23 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Introducer Assembly and Methods of Use |
| US9572534B2 (en) | 2010-06-29 | 2017-02-21 | Abbott Diabetes Care Inc. | Devices, systems and methods for on-skin or on-body mounting of medical devices |
| US9788771B2 (en) | 2006-10-23 | 2017-10-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Variable speed sensor insertion devices and methods of use |
| US7697967B2 (en) | 2005-12-28 | 2010-04-13 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor insertion |
| US9743862B2 (en) | 2011-03-31 | 2017-08-29 | Abbott Diabetes Care Inc. | Systems and methods for transcutaneously implanting medical devices |
| US8112240B2 (en) | 2005-04-29 | 2012-02-07 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing leak detection in data monitoring and management systems |
| US9521968B2 (en) | 2005-09-30 | 2016-12-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor retention mechanism and methods of use |
| US7766829B2 (en) | 2005-11-04 | 2010-08-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing basal profile modification in analyte monitoring and management systems |
| WO2007120363A2 (en) | 2005-12-28 | 2007-10-25 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Medical device insertion |
| US11298058B2 (en) | 2005-12-28 | 2022-04-12 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing analyte sensor insertion |
| US7885698B2 (en) | 2006-02-28 | 2011-02-08 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing continuous calibration of implantable analyte sensors |
| US7620438B2 (en) | 2006-03-31 | 2009-11-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for powering an electronic device |
| US8226891B2 (en) | 2006-03-31 | 2012-07-24 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring devices and methods therefor |
| US20080071157A1 (en) | 2006-06-07 | 2008-03-20 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Analyte monitoring system and method |
| US8930203B2 (en) | 2007-02-18 | 2015-01-06 | Abbott Diabetes Care Inc. | Multi-function analyte test device and methods therefor |
| US8732188B2 (en) | 2007-02-18 | 2014-05-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and system for providing contextual based medication dosage determination |
| US8123686B2 (en) | 2007-03-01 | 2012-02-28 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing rolling data in communication systems |
| US7928850B2 (en) | 2007-05-08 | 2011-04-19 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| US8456301B2 (en) | 2007-05-08 | 2013-06-04 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| US8665091B2 (en) | 2007-05-08 | 2014-03-04 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and device for determining elapsed sensor life |
| US8461985B2 (en) | 2007-05-08 | 2013-06-11 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring system and methods |
| WO2008150917A1 (en) | 2007-05-31 | 2008-12-11 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Insertion devices and methods |
| JP5216968B2 (ja) * | 2007-08-07 | 2013-06-19 | 株式会社シノテスト | テトラゾリウム化合物を色原体として用いる試料中の測定対象物質の測定方法及び測定試薬、非特異的発色を抑制する方法、並びに非特異的発色抑制剤 |
| US8103456B2 (en) | 2009-01-29 | 2012-01-24 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and device for early signal attenuation detection using blood glucose measurements |
| US20100198034A1 (en) | 2009-02-03 | 2010-08-05 | Abbott Diabetes Care Inc. | Compact On-Body Physiological Monitoring Devices and Methods Thereof |
| US20100213057A1 (en) | 2009-02-26 | 2010-08-26 | Benjamin Feldman | Self-Powered Analyte Sensor |
| WO2010127050A1 (en) | 2009-04-28 | 2010-11-04 | Abbott Diabetes Care Inc. | Error detection in critical repeating data in a wireless sensor system |
| EP2473099A4 (en) | 2009-08-31 | 2015-01-14 | Abbott Diabetes Care Inc | ANALYTICAL SUBSTANCE MONITORING SYSTEM AND METHODS OF MANAGING ENERGY AND NOISE |
| WO2011026147A1 (en) | 2009-08-31 | 2011-03-03 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte signal processing device and methods |
| WO2011041469A1 (en) | 2009-09-29 | 2011-04-07 | Abbott Diabetes Care Inc. | Method and apparatus for providing notification function in analyte monitoring systems |
| USD924406S1 (en) | 2010-02-01 | 2021-07-06 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor inserter |
| EP3766408B1 (en) | 2010-03-24 | 2022-04-27 | Abbott Diabetes Care, Inc. | Medical device inserters |
| US11064921B2 (en) | 2010-06-29 | 2021-07-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Devices, systems and methods for on-skin or on-body mounting of medical devices |
| WO2013070794A2 (en) | 2011-11-07 | 2013-05-16 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte monitoring device and methods |
| CA3118810A1 (en) | 2011-12-11 | 2013-06-20 | Abbott Diabetes Care Inc. | Analyte sensor devices, connections, and methods |
| CN104131765A (zh) * | 2014-07-22 | 2014-11-05 | 哈尔滨盛世华林科技有限公司 | 一种门底自动密封条 |
| US10213139B2 (en) | 2015-05-14 | 2019-02-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Systems, devices, and methods for assembling an applicator and sensor control device |
| CA2984939A1 (en) | 2015-05-14 | 2016-11-17 | Abbott Diabetes Care Inc. | Compact medical device inserters and related systems and methods |
| WO2018136898A1 (en) | 2017-01-23 | 2018-07-26 | Abbott Diabetes Care Inc. | Systems, devices and methods for analyte sensor insertion |
| CN108872220B (zh) * | 2018-07-11 | 2020-03-24 | 深圳华创生物医药科技有限公司 | 一种无汞对羟基苯丙氨酸检测试剂及制备方法和应用 |
| JP6703722B1 (ja) * | 2019-10-16 | 2020-06-03 | 株式会社エンザイム・センサ | Ｌ−グルタミンの測定方法、及びそのためのキット |
| WO2022032148A1 (en) | 2020-08-06 | 2022-02-10 | Mate Precision Technologies Inc. | Tooling base assembly |
| US11759914B2 (en) | 2020-08-06 | 2023-09-19 | Mate Precision Technologies Inc. | Vise assembly |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3411887A (en) * | 1964-06-15 | 1968-11-19 | Miles Lab | Diagnostic composition |
| AT308049B (de) * | 1970-08-28 | 1973-06-25 | Boehringer Mannheim Gmbh | Reagens zur Glucosebestimmung |
| JPS5033795B1 (pl) * | 1970-11-25 | 1975-11-04 | ||
| US3791988A (en) * | 1972-03-23 | 1974-02-12 | Hoffmann La Roche | Diagnostic test for glucose |
| US3992158A (en) * | 1973-08-16 | 1976-11-16 | Eastman Kodak Company | Integral analytical element |
| FR2280081A1 (fr) * | 1974-07-23 | 1976-02-20 | Kodak Pathe | Produit composite unitaire pour l'analyse chimique ou biologique |
-
1976
- 1976-06-09 DE DE2625834A patent/DE2625834B2/de active Granted
-
1977
- 1977-04-04 AT AT234077A patent/AT354640B/de not_active IP Right Cessation
- 1977-04-13 IE IE764/77A patent/IE45546B1/en not_active IP Right Cessation
- 1977-04-13 CA CA276,113A patent/CA1084393A/en not_active Expired
- 1977-04-25 AR AR267337A patent/AR212763A1/es active
- 1977-04-27 NL NLAANVRAGE7704591,A patent/NL169503C/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-04-28 FI FI771356A patent/FI60719C/fi not_active IP Right Cessation
- 1977-04-28 US US05/792,073 patent/US4168205A/en not_active Expired - Lifetime
- 1977-04-29 GB GB17993/77A patent/GB1519134A/en not_active Expired
- 1977-05-03 IT IT77@@A patent/IT1075527B/it active
- 1977-05-05 YU YU01144/77A patent/YU114477A/xx unknown
- 1977-05-06 CH CH571277A patent/CH633887A5/de not_active IP Right Cessation
- 1977-05-06 PL PL1977217830A patent/PL114343B1/pl unknown
- 1977-05-06 SU SU772481956A patent/SU797592A3/ru active
- 1977-05-06 CS CS773018A patent/CS207453B2/cs unknown
- 1977-05-06 HU HU77BO00001667A patent/HU172931B/hu unknown
- 1977-05-06 NO NO771599A patent/NO148340C/no unknown
- 1977-05-06 SE SE7705303A patent/SE426601B/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-05-06 PL PL1977197927A patent/PL109224B1/pl unknown
- 1977-05-06 CS CS781874A patent/CS235068B2/cs unknown
- 1977-05-06 ZA ZA00772716A patent/ZA772716B/xx unknown
- 1977-05-06 JP JP5195377A patent/JPS52150692A/ja active Granted
- 1977-05-06 IL IL52047A patent/IL52047A/xx unknown
- 1977-05-06 ES ES458544A patent/ES458544A1/es not_active Expired
- 1977-05-09 FR FR7714090A patent/FR2354561A1/fr active Granted
- 1977-05-09 BR BR7703008A patent/BR7703008A/pt unknown
- 1977-05-09 LU LU77290A patent/LU77290A1/xx unknown
- 1977-05-09 DK DK202677A patent/DK144949C/da not_active IP Right Cessation
- 1977-05-09 DD DD7700198825A patent/DD130178A5/xx unknown
- 1977-05-09 AU AU25021/77A patent/AU500988B2/en not_active Expired
- 1977-05-09 BE BE177392A patent/BE854407A/xx not_active IP Right Cessation
Also Published As
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| PL109224B1 (en) | Method of determining enzymatic substrates or enzymaticactivity | |
| Messer et al. | A one-step ultramicro method for the assay of intestinal disaccharidases | |
| Babior et al. | The particulate superoxide-forming system from human neutrophils. Properties of the system and further evidence supporting its participation in the respiratory burst. | |
| Walsh et al. | [45] Suicide substrates for flavoprotein enzymes | |
| CAPEILLÈRE-BLANDIN | Oxidation of guaiacol by myeloperoxidase: a two-electron-oxidized guaiacol transient species as a mediator of NADPH oxidation | |
| Rogers et al. | Interaction of D-glucal with Aspergillus niger glucose oxidase | |
| Burger et al. | The redox state of activated bleomycin. | |
| Ray | Destruction of indoleacetic acid: IV. Kinetics of enzymic oxidation | |
| EP0116307B1 (en) | Composition, analytical element and method for the quantification of creatine kinase | |
| Masaru et al. | A new enzymatic serum creatinine measurement based on an endogenous creatine-eliminating system | |
| Bak | Studies on glucose dehydrogenase of Aspergillus oryzae: III. General enzymatic properties | |
| EP0148275B1 (en) | Process for decomposing ascorbic acid | |
| CA2129117C (en) | Inhibition of catalase activity in biological fluids | |
| Majkić-Singh et al. | Spectrophotometric assay of xanthine oxidase with 2, 2'-azino-di (3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate)(ABTS) as chromogen | |
| KINOSHITA et al. | A fluorophotometric determination of serum creatinine and creatine using a creatinineamidohydrolase-creatineamidinohydrolase-sarcosine oxidase-peroxidase system and diacetyldichlorofluorescin | |
| Odo et al. | Spectrophotometric determination of hydrogen peroxide, glucose, Uric Acid, and cholesterol using peroxidase-like activity of an Fe (III) complex of thiacalix [4] arenetetrasulfonate attached to an anion-exchanger | |
| EP0121254A2 (en) | Process for determining substrate or enzymatic activity | |
| Hanssens et al. | Adenosine 5'-monophosphate-stimulated cyanide-insensitive respiration in mitochondria of Moniliella tomentosa | |
| US4695539A (en) | Process for quantitative determination of substrate treated with oxidase | |
| Perlstein et al. | Bilirubin and hemoglobin interferences in direct colorimetric cholesterol reactions using enzyme reagents | |
| Odo et al. | Spectrofluorometric determination of hydrogen peroxide based on oxidative catalytic reactions of p-hydroxyphenyl derivatives with metal complexes of thiacalix [4] arenetetrasulfonate on a modified anion-exchanger | |
| Heinz et al. | A new spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism | |
| CHRISTEN et al. | Production of Glycolate by Oxidation of the 1, 2‐Dihydroxyethyl‐thiamin‐diphosphate Intermediate of Transketolase with Hexacyanoferrate (III) or H2O2 | |
| Kitson | Effects of diethylstilbestrol, 2, 2'-dithiodipyridine, and chloral hydrate on the esterase activity of sheep liver cytoplasmic aldehyde dehydrogenase | |
| JPS5818077B2 (ja) | グリセリンを測定する方法及び試薬 |