MXPA01007218A - Tabletas detergentes que comprenden una pectato-liasa - Google Patents
Tabletas detergentes que comprenden una pectato-liasaInfo
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Abstract
La presente invención se refiere a composiciones de lavandería o composiciones para lavado automático de vajillas en forma de tableta, comprende una pectato liasa, para rendimiento de limpieza mejorado.
Description
TABLETAS DETERGENTES QUE COMPRENDEN UNA PECTATO LIASA
CAMPO DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a una composición para lavado de ropa o lavado automático de vajillas en forma de tableta, que comprende una pectato liasa.
ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN
El rendimiento de un producto detergentes se juzga por un número de factores, incluyendo la capacidad de remover suciedades, y la capacidad de prevenir que las suciedades se vuelva a depositar, o los productos de descomposición de las suciedades en las prendas en el lavado. Por lo tanto, las composiciones detergentes incluyen en la actualidad una combinación compleja de ingredientes activos que satisfacen ciertas necesidades especificas. En particular, las formulaciones detergentes actuales en general incluyen enzimas detergentes que proveen beneficios de limpieza y cuidado de telas. La remoción de manchas provenientes de plantas, madera, suciedades a base de arcilla para moldeo, suciedades lodosas, y frutas constituye una de las tareas de limpieza más difíciles de hoy en día; en especial con la tendencia hacia temperaturas de lavado bajas. Estas manchas típicamente contienen mezclas complejas de material fibroso principalmente a base de carbohidratos y sus derivados: fibras y componentes de pared celular. Las suciedades a base de plantas están acompañadas además de amilosa, azúcares y sus derivados. Las manchas alimenticias a menudo son difíciles de eliminar de manera efectiva de una substrato sucio. Resulta particularmente desafiante eliminar suciedades con mucho color o "secas" derivadas de jugos de frutas y/o verduras. Ejemplos específicos de dichas manchas incluirían jugo de naranja, jugo de tomate, suciedades de plátano, mango o brócoli. En realidad, los polímeros de pectina son constituyentes importantes de las paredes celulares de las plantas. La pectina es un hetero-polisacárido con una estructura de base compuesta de homogalacturonano (regiones lisas) y ramnogalacturonano (regiones pilosas) alternados. Las regiones lisas son polímeros lineales de ácido alfa-D-galacturónico 1 ,4-enlazado. Los residuos de ácido galacturónico se pueden esterificar con metilo en el grupo carboxilo a un grado variable, usualmente en una manera no aleatoria con bloques de ácido poligalacturónico siendo completamente esterificiados con metilo. Los substratos en los cuales se encuentran comúnmente las manchas que contienen pectina pueden ser telas, vajillas o superficies duras. Además, la naturaleza compleja de las suciedades "corporales" de todos los días que se encuentran típicamente en fundas de almohadas, playeras, cuellos y calcetines, provee un reto continuo de limpieza completa para los detergentes. Estas suciedades son difíciles de eliminar completamente debido en parte a su interacción con los componentes de pectina en las paredes celulares primarias de las fibras de algodón comprendiendo telas que contienen algodón, y con frecuencia los residuos se acumulan en dicha tela conduciendo a deslustre y amarillamiento. Además, las manchas de fluidos corporales, tales como sangre y fluidos menstruales, con frecuencia son difíciles de eliminar de manera efectiva de una prenda sucia, en especial cuando las manchas han permanecido durante mucho tiempo. Las suciedades corporales de todos los días se encuentran también superficies de sanitarios y cocinas tales como tinas de baño, tazas de inodoros y vajillas. Por consiguiente, se sabe que las enzimas que degradan la pectina proveen beneficios de eliminación de suciedad/manchas cuando se usan en operaciones de lavado y limpieza, específicamente para proveer la eliminación de una amplia gama de manchas de plantas, suciedad, y a base de frutas y mejorar el perfil de limpieza de suciedad corporal de las composiciones detergentes. Por enzima que degrada la pectina se entiende en la presente cualquier enzima que actúa para descomponer la sustancias de pectina y sustancias relacionadas con pectina. Las enzimas que degradan la pectina se pueden clasificar de acuerdo con su substrato preferencial, pectina sumamente esterificada con metilo o pectina de baja esterificación con metilo y ácido poligalacturónico (pectato), y su mecanismo de reacción, eliminación beta o hidrólisis. Las enzimas que degradan la pectina pueden ser principalmente de acción endógena, cortando el polímero en sitios aleatorios dentro de la cadena para dar una mezcla de oligómeros, o pueden ser de acción exógena, atacando desde una extremo del polímero y produciendo monómeros o dímeros. Diversas actividades de pectinasa que actúan en las regiones lisas de la pectina se incluyen en la clasificación de enzimas provistas por la Enzyme Nomenclature (Nomenclatura de Enzimas) (1992) tal como pectato liasa (EC 4.2.2.2), pectina liasa (EC 4.2.2.10), poligalacturonasa (EC 3.2.1.15), exo-poligalacturonasa (EC 3.2.1.67), exo-poligalacturonato liasa (EC 4.2.2.9) y exo-poli-alfa-galacturonosidasa (EC 3.2.1.82). Las enzimas que degradan la pectina son mezclas naturales de las actividades enzimáticas antes mencionadas. Cada tipo de enzima que degrada la pectina tiene un perfil único de especificidad de substrato, actividad y estabilidad bajo diferentes durezas, pH, temperatura, agente tensioactivo y otras condiciones de matriz de ingredientes detergentes. Las enzimas que degradan la pectina están específicamente dirigidas a degradar sustancias de pectina y en particular paredes celulares de plantas. En particular, las enzimas pectato liasas están dirigidas al corte de enlaces a-D-(1 ,4) glucosídicos en poli-D-galacturonanos mediante el mecanismo de eliminación ß. Se reconoce en la técnica que muchas pectato liasas son dependientes de iones de metal, en particular dependientes de calcio. Por consiguiente, tales enzimas pueden ser inestables en una matriz detergente y pueden perder su actividad cuando el calcio es secuestrado por mejoradores de detergencia también presentes en la matriz detergente. Asimismo, se sabe también que las enzimas pierden su actividad máxima a pH alto en presencia de un agente oxidante como blanqueador y son degradadas por proteasas. En resumen, cuando ciertas pectato liasas son formuladas en una matriz detergente que comprende niveles altos de mejorador de detergencia, alcalinidad, un sistema de blanqueo y proteasa, su actividad enzimática se puede reducir de manera significativa a menos que se tomen medidas específicas para estabilizarlas. Esto limita de manera significativa el número de pectato liasas disponibles que se pueden usar en aplicaciones detergentes. Se ha encontrado de manera sorprendente que los beneficios de limpieza de enzimas pectato liasas se pueden optimizar y aumentar al máximo con una tecnología de liberación controlada con el tiempo. En particular, la tecnología controlada con el tiempo es una tableta en donde la pectato liasa es separada de los otros ingredientes detergentes de inhibición/desactivación en una fase de producto diferente que tiene una solubilidad diferente en el lavado. Se ha encontrado de manera sorprendente que se puede lograr una eficiencia de rendimiento óptima de la enzima pectato liasa cuando dicha enzima es incorporada en una tableta y dicho sistema suministra beneficios significativos de limpieza de suciedad y manchas. También se ha encontrado que dicha tecnología de liberación controlada con el tiempo permite usar una gama más amplia de pectato liasas, incluyendo aquellas que muestran un alto grado de inestabilidad en matrices detergentes estándar. Las composiciones detergentes en forma de tableta se conocen en la técnica. Se entiende que las composiciones detergentes en forma de tableta tienen varias ventajas sobre las composiciones detergentes en forma de partículas, tales como facilidad de dosificación, manejo, transportación y almacenamiento. Las tabletas detergentes se preparan más comúnmente premezclando componentes de una composición detergente y formando los componentes detergentes premezclados en una tableta usando cualquier equipo adecuado, de preferencia una prensa tableteadora. Las tabletas se forman típicamente mediante compresión de los componentes de la composición detergente de manera que las tabletas producidas sean lo suficientemente robustas para poder resistir el manejo y transportación sin daño sostenido. Además de ser robustas, las tabletas también se deben disolver lo suficientemente rápido de manera que los componentes detergentes sean liberados en el agua de lavado tan pronto como sea posible al inicio del ciclo de lavado. La técnica anterior abordó el problema de encontrar un equilibrio entre robustez de tableta y disolución de tableta. Una solución ha sido diseñar tabletas de fases múltiples. Las tabletas detergentes de fases múltiples descritas a la técnica anterior se preparan comprimiendo una primera composición en una prensa tableteadora para formar una primera capa sustancialmente plana. Luego otra composición detergente es suministrada a la presa tableteadora en la parte superior de la primera capa. Esta segunda composición es después comprimida para formar otra segunda capa sustancialmente plana. Otras tabletas de fases múltiples que presentan diferencias de disolución se preparan de manera tal que la segunda capa sea comprimida a una fuerza más baja que la primera capa dando por resultado una disolución más rápida de la segunda capa. El uso de enzimas que degradan la pectina en detergentes ya se ha reconocido en la técnica. El uso de enzimas ^ue degradan la pectina también se reconoce para la limpieza de lentes de contacto (EUA 4,710,313 -J60196724). Las enzimas que tienen una actividad de pectinasa se describen en DE 36 35 427 para incrementar la capacidad del detergente para eliminar suciedad inorgánica, por ejemplo, lodo, de la ropa para lavar sin dañar las fibras y sin descoloramiento para permitir el uso de zeolitas y mejoradores de detergencia de policarbonato que tienen una capacidad más baja para dispersar materiales inorgánicos que los fosfatos. Los beneficios por el uso de enzimas que degradan la pectina en formulaciones detergentes, en particular aquellas diseñadas para usarse en lavado de ropa, lavado de vajilla y operaciones de limpieza casera han sido reconocidos en WO95/25790. JP 60226599 describe composiciones detergentes que comprenden activos detergentes convencionales y una celulasa e hidrolasa tal como hemicelulasa, pectinasa, amilasa o proteasa. Se dice que la combinación de celulasa e hidrolasa proporciona un buen efecto de lavado en suciedad inorgánica junto con actividad enzimática. WO95/09909 describe una preparación de enzimas que comprende enzimas modificadas seleccionadas del grupo de amilasa, lipasa, oxidorreductasa, pectinasa o hemicelulasa; las enzimas modificadas que tienen un rendimiento mejorado debido a un pH alcalino y/o actividad de superficie incrementada obtenida mediante modificación química o sustitución de aminoácido. Enzimas pectina y/o pectolíticas y/o hemicelulóticas y/o lipolíticas modificadas se aplican de manera favorable en la industria de fabricación de papel y la amilasa y/o lipasa modificada en lavado de ropa y lavado de vajillas. En particular, las pectato liasas han sido clonadas de diferentes géneros de bacterias tales como Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella y Xanthomonas, Streptomyces, Penicillium, Baceríodes, Thermomonospora, Fusarium, y Aspergillus. También de Bacillus subtilis (Nasser et al. (1993) FEBS 335:319-326) y Bacillus sp. YA- 14 (Kim et al. (1994) Biosci. Biotech. Biochem. 58:947-949) se ha descrito la clonación de una pectato lisasa. Se ha reportado la purificación de pectato liasas con actividad máxima en la escala de pH 8-10 producida por Bacillus pumilus (Dave y Vaughn (1971) J. Bacteriol. 108:166-174), B. polymyxa (Nagel y Vaughn (1961) Arch. Biochem. Biophys. 93:344-352), B. stearothermophilus (Karbassi y Vaughn (1980) Can. J. Microbiol. 26:377-384), Bacillus sp. (Hasegawa y Nagel (1966) J. Food Sci. 31:838-845) y Bacillus sp. RK9 (Kelly y Fogarty (1978) Can. J. Microbiol. 24: 1164-1172). WO 98/45393 describe composiciones detergentes que contienen protopectinasa con detergencia notable contra suciedades lodosas. No obstante, nunca antes se ha reconocido la formulación de una pectato liasa en una tableta detergente con liberación controlada con el tiempo, para rendimiento de limpieza superior.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN
La presente invención se refiere a composiciones para lavado de ropa o para lavado automático de vajillas en forma de tableta, que comprenden un a pectato liasa para rendimiento de limpieza mejorado, en especial en suciedades a base de plantas y corporales.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN
La tableta detergente de la presente invención no solo es suficientemente robusta para resistir el manejo y transportación, sino también al menos una porción de la cual se disuelve rápidamente en el agua de lavado proveyendo un suministro rápido de la enzima pectato liasa. Se prefiere que por lo menos una fase de la tableta de disuelva en el agua de lavado dentro de los primeros diez minutos, de preferencia cinco minutos, más preferiblemente cuatro minutos del ciclo de lavado de una máquina lavadora de ropa o para el lavado automático de vajillas. De preferencia, la máquina lavadora es una máquina lavadora de ropa o para el lavado automático de vajillas. El tiempo dentro del cual la tableta de fases múltiples o una fase de la misma o un componente activo detergente se disuelve, se determina de acuerdo con DIN 44990 usando una máquina para el lavado de vajillas disponible de Bosch en el programa normal de lavado a 65°C con dureza de agua a 18°H, usando un mínimo de seis réplicas o un número suficiente para asegurar que sea reproducible. De preferencia, la pectato liasa y materiales reguladores de pH se incorporan en la porción de disolución rápida de la tableta. Sin querer limitarse por la teoría, se cree que la pectato liasa es liberada más temprano que los otros ingredientes detergentes de inhibición/desactivación y que se obtiene una actividad de pectato liasa óptima al inicio de lavado bajo condiciones reguladas en su pH, dejando la formulación en detergente de pectato liasas en la escala completa de pectato liasas disponibles. También se contemplan tabletas en donde la pectato liasa es liberada a diferentes etapas del procedimiento de lavado de acuerdo con las necesidades de la aplicación de la pectato liasa y condiciones de matriz.
Tableta detergente La presente invención incluye las siguientes modalidades de tableta diferentes: (a) una tableta que comprende una sección 1 y una sección 2 en donde la sección 2 comprende un nivel más alto de pectato liasa. (b) la tableta que se describe en (a) en donde la resistencia a la tensión de la sección 1 es más grande, de preferencia al menos 2% más grande, muy preferiblemente 5%, aún más preferiblemente 10% y más preferiblemente 30%, que la resistencia de la tensión de la sección 2. (c) una tableta de acuerdo con (a) o (b) en donde la sección 2 tiene una superficie expuesta más grande que la sección 1.
(d) una tableta de acuerdo con (a), (b) o (c) en donde la sección 2 tiene una superficie expuesta igual a la superficie expuesta de la tableta. (e) una tableta en donde la sección 2 es aplicada mediante un procedimiento de revestimiento. (f) una tableta de acuerdo con (a) a (e) en donde la sección 1 es una sección de disolución lenta y la sección 2 es una sección de disolución rápida. Por "disolución lenta" se entiende la presente una tableta que se disuelve en más de 10 minutos de acuerdo con el método DIN 44990 descrito. Por "disolución rápida" se entiende en la presente una tableta que se disuelve dentro de los primeros diez minutos, de preferencia cinco minutos, muy preferiblemente cuatro minutos de acuerdo con el método DIN 44990 antes descrito. Las tabletas detergentes de una fase y de fases múltiples son adecuadas para el propósito de la presente invención para uso en lavado automático de vajillas y lavado de ropa, teniendo resistencia mejorada, especialmente en almacenamiento a largo plazo y características de disolución excelentes como se describe en la solicitud europea copendiente No. 9818716.4 presentada el 28 de agosto de 1998. Dicha tableta detergente no es suficientemente robusta para resistir el manejo y transportación, pero también al menos una porción de la cual se disuelve rápidamente en el agua de lavado proveyendo suministro rápido de la enzima pectato liasa y materiales reguladores de pH. Se prefiere que al menos una fase, de preferencia la sección, de la tableta se disuelva en el agua de lavado dentro de los primeros diez minutos, de preferencia cinco minutos, más preferiblemente cuatro minutos del ciclo de lavado de una máquina para lavado automático de vajillas o lavadora automática de acuerdo con DIN 44990, anterior. Las tabletas detergentes de la presente invención comprenden una primera fase y, en modalidades de la tableta de fases múltiples, comprenden también una segunda fase y fases subsecuentes opcionales. La primera fase está en forma de un cuerpo configurado de composición detergente que comprende uno o más componentes detergentes como se describe más adelante. Los componentes detergentes preferidos de la primera fase incluyen otros componentes de mejorador de detergencia, blanqueador, enzimas y agente tensioactivo. Los componentes de la composición detergente se mezclan juntos, por ejemplo, mezclando componentes secos o rociando componentes líquidos. Los componentes son formados luego en una primera fase usando cualquier equipo de comprensión adecuado, pero de preferencia en una prensa para tableteadora. En modalidades de molde, la primera fase se prepara de modo que comprime por lo menos un molde en la superficie del cuerpo configurado. En una modalidad preferida, el molde se forma usando una prensa tableteadora especialmente diseñada, en donde la superficie del punzón que entra en contacto con la composición detergente es configurada de modo que cuando entra en contacto y prensa la composición detergente, prensa un molde o moldes múltiples en la primera fase de la tableta detergente de fases múltiples. De preferencia, el molde tendrá una superficie interiormente cóncava o generalmente cóncava para proveer adhesión mejorada a la segunda fase. Las tabletas de la invención pueden incluir también una o más fases adicionales preparadas a partir de una composición o composiciones que comprenden uno o más componentes detergentes como se describe más adelante. Por lo menos una fase (en la presente referida como segunda fase) toma de preferencia la forma de un sólido en partículas (cuyo término abarca polvos, granulos, aglomerados y otros sólidos en partículas que incluyen mezclas de los mismos con aglutinantes líquidos, sólidos fundibles, rociables, etc.) comprimidos como una capa en/dentro de uno o más moldes de la primera fase de la tableta detergente, de modo que la segunda fase toma por sí misma la forma de un cuerpo configurado. Los componentes detergentes preferidos incluyen aglutinantes, colorantes, mejoradores de detergencia, agentes tensioactivos, agentes de disolución y enzimas, en particular enzimas pectato liasas. En otro aspecto preferido de la presente invención, la segunda fase y las fases opcionalmente subsecuentes comprenden un agente de disolución que se puede seleccionar de un agente de desintegración o un agente efervescente. Los agentes de desintegración adecuados incluyen agentes que se hinchan al entrar en contacto con el agua o facilitan la entrada y/o salida de agua formando canales en la tableta detergente. Cualquier agente de desintegración o efervescente conocido adecuado para usarse en aplicaciones de lavado de ropa o para el lavado de vajillas, es contemplado para su uso en la presente. Los agentes de desintegración adecuados incluyen almidones, derivados de almidón tales como Arbocel (nombre comercial), Vivapur (nombre comercial), ambos disponibles de Rettenmaier, Nymcel (nombre comercial), disponible de Metsa-Serla, alginatos, acetato trihidratado, burqueíta, carbonato monohidratado de fórmula Na2C03.H20, carboximetilcelulosa (CMC), polímeros a base de CMC, acetato de sodio y óxido de aluminio. Los agentes efervescentes adecuados son aquellos que producen un gas ai entrar en contacto con el agua. Los agentes efervescentes adecuados pueden ser especies que emiten oxígeno, dióxido de nitrógeno o dióxido de carbono. Ejemplos de agentes efervescentes preferidos se pueden seleccionar del grupo que consiste de perborato, percarbonato, carbonato, bicarbonato en combinación con ácidos inorgánicos tales como sulfámico y/o ácidos carboxílicos tales como ácido cítrico, málico o maleíco, y mezclas de los mismos. Los componentes de la composición detergente se mezclan juntos, por ejemplo, premezclando componentes secos y mezclando, o de preferencia rociando, componentes líquidos. Los componentes de la segunda fase y las fases opcionalmente subsecuentes, son comprimidos entonces para formar una o más capas, o son alimentados y retenidos dentro del molde provisto por la primera fase. Las modalidades de molde preferidas de la presente invención comprenden dos fases: una primera fase y una segunda fase. La primera fase comprenderá normalmente un molde, y la segunda fase consistirá normalmente de una composición detergente activa individual. Sin embargo, se prevé que la primera fase puede comprender más de un molde, y que la segunda fase se puede preparar a partir de más de una composición detergente activa. Además, se prevé también que la segunda fase puede comprender más de una composición detergente activa contenida dentro de un molde. Se prevé también que varias composiciones detergentes activas sean contenidas en moldes separados. De esta manera, se pueden separar componentes detergentes potencialmente químicamente sensibles para evitar cualquier pérdida de rendimiento causada por componentes que reaccionan juntos y que potencialmente se vuelven inactivos o se agotan. En un aspecto preferido de la presente invención, la primera y segunda fases y/o las fases opcionalmente subsecuentes, pueden comprender un aglutinante. Cuando está presente, el aglutinante se selecciona del grupo que consiste de polímeros orgánicos, por ejemplo polietilen y/o polipropilenglicoles, que tienen un peso molecular promedio de alrededor de 1000 a aproximadamente 12,000, especialmente aquellos de peso molecular 4000, 6000 y 9000, polivinilpirrolidona (PVP), especialmente PVP de peso molecular 90,000, poliacrilatos, azúcares y derivados de azúcar, almidón y derivados de almidón, por ejemplo hidroxipropilmetilcelulosa (HPMC) y carboximetilcelulosa (CMC); y polímeros inorgánicos tales como hexametafosfato. Los aglutinantes de polietilenglicol son sumamente preferidos en la presente.
En un aspecto preferido de la presente invención la primera fase constituye al menos 50% del peso de tableta total. Muy preferiblemente la primera fase comprende de 60 a 90%, aún muy preferiblemente de 70 a 85% y muy preferiblemente de 80 a 85% del peso de tableta total. La segunda fase y fases posteriores opcionales comprenden menos de 40% del peso de la tableta. Muy preferiblemente, la segunda fase y/o fases subsecuentes opcionales comprenden entre 20y 30%, muy preferiblemente entre 8 y 15% del peso de tableta total. Las tabletas detergentes se preparan usando cualquier equipo de tableteo adecuado. De preferencia, las tabletas de fases múltiples de la presente se preparan mediante compresión en una prensa tableteadora capaz de preparar una tableta que comprenda un molde. En una modalidad particularmente preferida de la presente invención, la primera fase se prepara usando una prensa tableteadora especialmente diseñada. Los punzones de esta prensa tableteadora son modificados, de modo que la superficie del punzón que entra en contacto con la composición detergente, tiene una superficie convexa. Una primera composición detergente es suministrada en el dado de la prensa tableteadora, y se hace que el punzón descienda para que entre en contacto y comprima entonces la composición detergente para formar una primera fase. La primera composición detergente es comprimida usando una presión aplicada de por lo menos 250 kg/cm2, de preferencia entre 350 y 2000 kg/cm2, más preferiblemente de 500 a 1500 kg/cm2, muy preferiblemente de 600 a 1200 kg/cm2. El punzón es elevado entonces, exponiendo la primera fase que contiene un molde. Una segunda composición detergente y composiciones detergentes opcionalmente subsecuentes que comprenden la pectato liasa, son suministradas entonces en el molde. El punzón de la prensa tableteadora especialmente diseñado se hace descender entonces una segunda vez para comprimir ligeramente la segunda composición detergente y las composiciones detergentes opcionalmente subsecuentes para formar la segunda fase y las fases opcionalmente subsecuentes. En otra modalidad de la presente invención, en donde está presente una fase subsecuente opcional, la fase opcionalmente subsecuente se prepara en un paso de compresión opcionalmente subsecuente sustancialmente similar al segundo paso de compresión descrito anteriormente. La segunda composición detergente y las composiciones detergentes opcionalmente subsecuentes son comprimidas a una presión preferiblemente menor de 350 kg/cm2, más preferiblemente de 40 a 300 kg/cm2, muy preferiblemente de 70 a 270 kg/cm2. Después de la compresión de la segunda composición detergente, el punzón es elevado una segunda vez, y la tableta detergente de fases múltiples es expulsada de la prensa tableteadora. Se pueden preparar tabletas de una sola capa y de capas múltiples sin moldes en forma similar, excepto usando un punzón tableteador que tenga una superficie plana. Las tabletas detergentes de la invención se preparan mediante compresión de una o más composiciones que comprenden componentes detergentes activos. En forma adecuada, las composiciones pueden incluir una variedad de diferentes componentes detergentes que incluyen compuestos mejoradores de detergencia, agentes tensioactivos, enzimas, agentes de blanqueo, fuentes de alcalinidad, colorantes, perfume, dispersantes de jabón de cal, compuestos poliméricos orgánicos que incluyen agentes poliméricos inhibidores de la transferencia de colorantes, inhibidores del crecimiento de cristales, secuestrantes de iones de metales pesados, sales de iones de metales, estabilizadores de enzimas, inhibidores de corrosión, supresores de espuma, solventes, agentes suavizantes de telas, abrillantadores ópticos e hidrótopos. En lo consecutivo, las proporciones de estos componentes activos se dan en peso de la composición correspondiente de componentes detergentes activos, a menos que se indique otra cosa. En tabletas de fases múltiples, componentes detergentes sumamente preferidos de la primera fase de disolución rápida incluyen un mejorador de detergencia, enzimas, específicamente la pectato liasa, agente regulador de pH y agente de disolución. Los componentes detergentes sumamente preferidos de la segunda fase de disolución más lenta incluyen un compuesto mejorador de detergencia, un agente tensioactívo, una enzima y un agente de blanqueo.
Meioradores de deter encia Mejoradores de detergencia se pueden incluir de manera opcional en las composiciones de la presente para ayudar a controlar la dureza mineral. Se pueden usar mejoradores de detergencia inorgánicos así como orgánicos. Los mejoradores de detergencia se usan típicamente en composiciones para lavado de telas para ayudar a la eliminación de suciedad en partículas. El nivel de mejorador de detergencia puede variar ampliamente dependiendo del uso final de la composición. Mejoradores de detergencia inorgánicos o que contienen P incluyen, pero no se limitan a, las sales de metal alcalino, amonio y alcanolamonio de pollfosfatos (ejemplificados por los tripolifosfatos, pirofosfatos, y metafosfatos poliméricos vitreos), fosfonatos, ácido fítico, silicatos, carbonatos (incluyendo bicarbonatos y sesquicarbonatos), sulfatos, y aluminosilicatos. No obstante, mejoradores de detergencia que no son de fosfato se requieren en algunos lugares. De manera importante, las composiciones de la presente funcionan en forma sorprendente bien incluso en presencia de los llamados mejoradores de detergencia "débiles" (comparativamente con fosfatos) tales como citrato, o en la llamada situación de "condición de mejorador de detergencia deficiente" que puede ocurrir con mejoradores de detergencia de zeolita o de silicato estratificados. Ejemplos de mejoradores de detergencia de silicato son los silicatos de metal alcalino, en particular aquéllos que tienen una relación
S¡O2:Na2O en la escala 1.6:1 a 3.2:1 y silicatos estratificados, tales como los silicatos de sodio estratificados descritos en la patente de E.U.A 4,664,839, expedida el 12 de mayo de 1987 a H. P. Rieck. NaSKS-6 es la marca de un silicato estratificado cristalino comercializado por Hoechst (abreviado comúnmente en la presente como "SKS-6"). A diferencia de los mejoradores de detergencia de zeolita, el mejorador de detergencia de silicato Na SKS-6 no contiene aluminio. NaSKS-6 tiene la forma de morfología delta-Na2SiOs de silicato estratificado. Se puede preparar mediante métodos tales como los descritos en DE-A-3,417,649 y DE-A-3,742,043 alemanas. SKS-6 es un silicato estratificado más preferido para usarse en la presente, pero se pueden usar en la presente otros silicatos estratificados, tales como los que tienen la fórmula general en donde M es sodio o hidrogeno, x es un número de 1.9 a 4, de preferencia 2, e y es un número de 0 a 20, de preferencia 0. Otros silicatos estratificados de Hoechst incluyen NaSKS-5, NaSKS-7 y NaSKS-11 , como las formas alfa, beta y gamma. Como se mencionó anteriormente, la delta-Na2SiOs (forma NaSKS-6) se prefiere más para usarse en la presente. Otros silicatos también pueden ser útiles, por ejemplo, silicato de magnesio, el cual puede servir como un agente crispador en formulaciones granuladas, como un agente estabilizante para blanqueadores de oxígeno, y como un componente de sistemas de control de espuma. Ejemplos de mejoradores de detergencia de carbonato son los carbonatos alcalinotérreos y de metal alcalino que se describen en la solicitud de patente alemana No. 2,321 ,001 publicada el 15 de noviembre de 1973. Los mejoradores de detergencia de aluminosilicato son útiles en la presente invención. Los mejoradores de detergencia de aluminosilicato son de gran importancia en las composiciones detergentes granuladas para trabajo pesado comercializadas en la actualidad, y pueden ser también un ingrediente mejorador de detergencia significativo en formulaciones detergentes líquidas. Los mejoradores de detergencia de aluminosilicato incluyen aquéllos que tienen la fórmula empírica: Mz(zAI02)y]-xH20 en donde z e y son enteros de por lo menos 6, la relación mofar de z a y está en la escala de 1.0 a aproximadamente 0.5, y x es un entero de aproximadamente 15 a aproximadamente 264. Materiales de intercambio de iones de aluminosilicato útiles están disponibles comercialmente. Estos aluminosilicatos pueden ser de estructura cristalina o amorfa y pueden ser aluminosilicatos naturales o derivados de manera sintética. Un método para producir materiales de intercambio de iones de aluminosilicato se describe en la patente de E.U.A 3,985,669, Krummel, et al, expedida el 12 de octubre de 1976. Materiales de intercambio de iones de aluminosilicato cristalino sintético preferidos útiles en la presente están disponibles bajo las designaciones Zeolita A, Zeolita P (B), Zeolita MAP y Zeolita X. En una modalidad especialmente preferida, el material de intercambio de iones de aluminosilicato cristalino tiene la fórmula: Na12[(AI02)12(S¡02)?2]-xH20 en donde x es de aproximadamente 20 a aproximadamente 30, en especial aproximadamente 27. Este material se conoce como Zeolita A. También se pueden usar en la presente zeolitas deshidratadas (x=0-10). De preferencia, el aluminosilicato tiene un tamaño de partícula de aproximadamente 0.1-10 mieras de diámetro. Mejoradores de detergencia orgánicos adecuados para los propósitos de la presente invención incluyen, pero no se limitan a, una amplia variedad de compuestos de policarboxilato. Como se usa en la presente, "policarboxilato" se refiere a compuestos que tienen una pluralidad de grupos carboxilato, de preferencia por lo menos 3 carboxilatos. El mejorador de detergencia de policarboxilato en general se puede agregar a la composición en forma acida, pero también se puede agregar en forma de una sal neutralizada. Cuando se utiliza en forma de sal, se prefieren sales de metales alcalinos, tales como sodio, potasio, y litio, o sales de alcanolamonio. Entre los mejoradores de detergencia de policarboxilato se incluye una variedad de categorías de materiales útiles. Una categoría importante de mejoradores de detergencia de policarboxilato incluye los eterpolicarboxilatos, incluyendo oxidisuccinato, como se describe en Berg, patente de E.U.A 3,128,287, expedida el 7 de abril de 1964, y Lamberti et al, patente de E.U.A 3,635,830, expedida el 18 de enero de 1972. Véase también mejoradores de detergencia "TMS/TDS" de la patente de E.U.A 4,663,071 , expedida a Bush et al, el 5 de mayo de 1987. Eterpolicarboxilatos adecuados incluyen también compuestos cíclicos, particularmente compuestos alicíclicos, tales como los que se describen en las patentes de E.U.A 3,923,679; 3,835,163; 4,158,635; 4,120,874 y 4,102,903.
Otros mejoradores de detergencia útiles incluyen los eterhidroxipolicarboxilatos, copolímeros de anhídrido maleico con etileno o éter vinilmetílico, ácido 1 , 3, 5-trihidroxibenceno-2, 4, 6-trisulfónico, y ácido carboximetiloxisuccínico, las diferentes sales de metal alcalino, amonio, y sales de amonio sustituido de ácidos poliacéticos tales como ácido etilendiaminotetraacético y ácido nitrilotriacético, así como policarboxilatos tales como ácido melítico, ácido succínico, ácido oxidisuccínico, ácido polimaleico, ácido bencen-1 ,3,5-tricarboxílico, ácido carboximetiloxisuccínico, y sales solubles de los mismos. Mejoradores de detergencia de citrato, por ejemplo, ácido cítrico, y sales solubles del mismo (en particular sal de sodio), son mejoradores de detergencia de policarboxilato de importancia particular para formulaciones detergentes líquidas para trabajo pesado debido a su disponibilidad de recursos renovables y su biodegrabilidad. Los citratos se pueden usar también en composiciones granuladas, en especial en combinación con mejoradores de detergencia de zeolita y/o silicato estratificados. Los oxidisuccinatos son también especialmente útiles en dichas composiciones y combinaciones. Son adecuados también en las composiciones detergentes de la presente invención los 3,3-dicarboxi-4-oxa-1 ,6-hexanodioatos y los compuestos relacionados descritos en la patente de E.U.A. 4,566,984, Bush, expedida el 28 de enero de 1986. Mejoradores de detergencia de ácido succínico útiles incluyen ios ácidos alquilsuccínicos y alquenilsuccínicos de C5-C2o, y sales de los mismos. Un compuesto particularmente preferido de este tipo es ácido dodecenilsuccínico. Ejemplos específicos de mejoradores de detergencia de succinato incluyen: laurilsuccinato, miristilsuccinato, palmitilsuccinato, 2-dodecenilsuccinato (preferido), 2-pentadecenilsuccinato, y similares. Los laurilsuccinatos son los mejoradores de detergencia preferidos de este grupo, y se describen en la solicitud de patente europea 86200690.5/0,200,263, publicada el 5 de noviembre de 1986. Otros policarboxilatos adecuados se describen en la patente de E.U.A. 4,144,226, Crutchfield et al., expedida el 13 de marzo de 1979 y en ia patente de E.U.A. 3,308,067, Diehl, expedida el 7 de marzo de 1967. Véase también Díehl patente de E.U.A. 3,723,322. Ácidos grasos, por ejemplo, ácidos monocarboxílicos de C?2-C?8, se pueden incorporar también en las composiciones solas, o en combinación con los mejoradores de detergencia antes mencionados, en especial citrato y/o los mejoradores de detergencia de succinato, para proveer actividad mejoradora de detergencia adicional. Dicho uso de ácidos grasos generalmente dará por resultado una disminución de la producción de espuma, lo cual puede ser tomado en cuenta por el formulador. En situaciones donde se pueden usar mejoradores de detergencia a base de fósforo, y en especial la formulación de barras usadas para operaciones de lavado manual, se pueden usar los varios fosfatos de metal alcalino tales como los bien conocidos tripolifosfatos de sodio, pirofosfato de sodio y ortofosfato de sodio. Mejoradores de detergencia de fosfonato tales como etano-1-hidroxi-1 ,1-difosfonato y otros fosfonatos conocidos (véase, por ejemplo, patentes de E.U.A. 3,159,581 ; 3,213,030; 3,422,021 ; 3,400,148 y 3,422,137) se pueden usar también. Los agentes tensioactivos adecuados en la presente incluyen agentes tensioactivos aniónicos tales como alquilsulfatos, alquilétersulfatos, alquibencensulfonatos, alquilglícerilsulfonatos, alquil y alquenil sulfonatos, alquiletoxicarboxilatos, N-acilsarcosinatos, N-aciltauratos y alquilsuccinatos y sulfosuccinatos, en donde la porción alquilo, alquenilo o acilo es de C5-C20, de preferencia lineal o ramificada de C?o-C?8; agentes tensioactivos catiónicos tales como esteres de colina (véase documentos US-A-4228042, US-A-4239660 y US-A-4260529) y agentes tensioactivos de N-alquil o alquenil monoamonio de Cß-Ciß, en donde las posiciones N restantes son sustituidas por grupos metilo, hidroxietilo o hidroxipropilo; agentes tensioactivos no iónicos de bajo y alto punto de turbiedad, y mezclas de los mismos, incluyendo agentes tensioactivos alcoxilados no iónicos (especialmente etoxilatos derivados de alcoholes primarios de C6-C18), alcoholes etoxilados-propoxílados (ejemplo, Poly-Tergent® SLF18 de Olin Corporation), alcoholes poli(oxialquilados) bloqueados con epoxi (por ejemplo, Poly-Tergent® SLF18B de Olin Corporation - véase documento WO-A-94/22800), agentes tensioactivos de alcohol poli(oxialquilado) bloqueado con éter, y compuestos poliméricos de bloque de polioxietileno-polioxipropileno tales como PLURONIC®, REVERSED PLURONIC® y TETRONIC® por la BASF-Wyandotte Corp., Wyandotte, Michigan; agentes tensioactivos anfotéricos tales como óxidos de amina y agentes tensioactivos alquil anfocarboxílicos tales como Miranol™ C2M; y agentes tensioactivos zwitteriónicos tales como las betaínas y sultaínas; y mezclas de los mismos. Los agentes tensioactivos adecuados en la presente se describen, ejemplo, en los documentos US-A-3,929,678, US-A-4,259,217, EP-A-0414 549, WO-A-93/08876 y WO-A-93/08874. Los agentes tensioactivos están presentes típicamente a un nivel de alrededor de 0.2% a aproximadamente 30% en peso, más preferiblemente de alrededor de 0.5% a aproximadamente 10% en peso, y muy preferiblemente de alrededor de 1% a aproximadamente 5% en peso de la composición. Las enzimas adecuadas para usarse en la sección 1 de la presente incluyen enzimas como proteasa, amilasa, lipasa, cutinasa y/o celulasa. Las proteasas adecuadas son las subtiiisinas que se obtienen de cepas particulares de B. subtilis y ß. licheniformis (subtilisina BPN y BPN'). Una proteasa adecuada se obtiene de una cepa de Bacillus, teniendo una actividad máxima en toda la escala de pH de 8 a 12, desarrollada y vendida ® como ESPERASE por Novo Industries A/S de Dinamarca, en adelante
"Novo". La preparación de esta enzima y de enzimas análogas se describe en
GB 1 ,243,784, de Novo. Otras proteasas adecuadas incluyen ALCALASE®, DURAZYM® y SAVINASE® de Novo y MAXATASE®, MAXACAL®,
PROPERASE® y MAXAPEM® (Maxacal manipulada con proteínas) de Gist- Brocades. Las enzimas proteolíticas abarcan también proteasas de serina bacterianas modificadas, tales como aquellas descritas en la solicitud de patente europea No. 87303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (particularmente páginas 17, 24 y 98) y la cual es llamada en la presente "Proteasa B", y en la solicitud de patente europea 199 404, Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, la cual se refiere a una enzima proteolítica de serina bacteriana modificada que es llamada en la presente "Proteasa A". Resulta adecuada la proteasa llamada en la presente "Proteasa C", que es una variante de una proteasa de serina alcalina de Bacillus en la cual la lisina reemplaza la arginina en la posición 27, tirosina reemplaza valina en la posición 104, serina reemplaza asparagina en la posición 123 y alanina reemplaza treonina en la posición 274. La proteasa C se describe en el documento EP 90915958:4, que corresponde al documento WO 91/06637, publicado el 16 de mayo de 1991. Se incluyen también en la presente las variantes genéticamente modificadas, particularmente de Proteasa C. Una proteasa preferida referida como "Proteasa D", es una variante de carbonil hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, la cual se deriva de una carbonil hidrolasa precursora sustituyendo un aminoácido diferente por una pluralidad de residuos de aminoácidos en una posición en dicha carbonil hidrolasa equivalente a la posición +76, preferiblemente también en combinación con una o más posiciones del residuo de aminoácidos equivalentes a aquellas seleccionadas del grupo que consiste de +99, +101 , +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265, y/o +274 de acuerdo con la numeración de la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens como la descrita en WO95/10591 y en la solicitud de patente de C. Ghosh, et al, "Bleaching Compositions Comprising Protease Enzymes", que tiene el número de serie US 08/322,677, expedida el 13 de octubre de 1994. También resulta adecuada una variante de carbonilhidrolasa de la proteasa descrita en WO95/10591 , que tiene una secuencia de aminoácidos derivada mediante el reemplazo de una pluralidad de residuos de aminoácidos reemplazados en la enzima precursora que corresponde a la posición +210 en combinación con uno o más de los siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101 , +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, en donde la posición numerada corresponde a la subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens que ocurre naturalmente o a residuos de aminoácidos equivalentes en otras carbonilhidrolasas o subtilisinas, tales como subtilisina de Bacillus lentus (solicitud de patente copendiente US No. 60/048,550, presentada el 4 de junio de 1997). También son adecuadas para la presente invención las proteasas descritas en los documentos EP 251 446 y WO-A-91/06637 y la proteasa BLAP® descrita en el documento WO91/02792 y sus variantes descritas en el documento WO 95/23221. Véase también una proteasa de alto pH de Bacillus sp. NCIMB 40338 descrita en WO93/18140 A a Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más de otras enzimas diferentes y un inhibidor de proteasa reversible se describen en WO 92/03529 A a Novo. Cuando se desee, está disponible una proteasa que tiene adsorción disminuida e hidrólisis incrementada como la descrita en WO 95/07791 a Procter & Gamble. Una proteasa tipo tripsina recombinante para detergentes adecuada en la presente se describe en WO 94/25583 a Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en EP 516 200 por Unilever. Las enzimas proteolíticas están incorporadas en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001% a 2%, preferiblemente de 0.001% a 0.2%, muy preferiblemente de 0.005% a 0.1 % de enzima pura en peso de la composición. Las celulasas útiles en la presente invención incluyen celulasas tanto bacterianas como de hongos. Preferiblemente, tendrán un pH óptimo entre 5 y 12 y una actividad mayor de 50 CEVU/mg (unidad de viscosidad de celulosa). Celulasas adecuadas se describen en la patente de E.U.A. No. 4,435,307, Barbesgoard et al, J61078384 y WO96/02653, la cual describe celulasas fúngicas producidas respectivamente a partir de Humicola insolens, Trichoderma, Thievalia y Sporotrichum. El documento EP 739 982 describe celulasas aisladas de especies novedosas de Bacillus. Las celulasas adecuadas se describen también en GB-A-2,075,028; GB-A-2,095,275; DE-OS-2,247,832 y W095/26398. Ejemplos de dichas celulasas son las celulasas producidas por una cepa de Humicola insolens (Humicola grísea var. thermoidea), particularmente la cepa DSM 1800 de Humicola.
Otras celulasas adecuadas son las celulasas originadas de Humicola insolens que tienen un peso molecular de aproximadamente 50 KDa, un punto isoeléctrico de 5.5, y que contienen 415 aminoácidos; y una endoglucanasa de ~43kD derivada de Humicola insolens, DSM 1800, que exhibe actividad de celulasa; un componente de endoglucanasa que se prefiere tiene la secuencia de aminoácidos descrita en la solicitud de patente PCT No. WO 91/17243. Celulasas también adecuadas son las celuiasas EGIII de Trichoderma longibrachiatum descritas en el documento WO94/21801 , Genencor, publicado el 29 de septiembre de 1994. Las celulasas especialmente adecuadas son las celulasas que tienen beneficios de cuidado de color. Ejemplos de dichas celulasas son las celulasas descritas en la solicitud de patente europea No. 91202879.2, presentada el 6 de noviembre de 1991 (Novo). Son especialmente útiles Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S). Véase también los documentos W091/17244 y WO91/21801. Otras celulasas adecuadas para propiedades de cuidado y/o limpieza de telas se describen en los documentos WO96/34092, W096/17994 y W095/24471. Dichas celulasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001% a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las enzimas peroxidasa se usan en combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo, percarbonato, .perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etc. y con un substrato fenólico como molécula mejoradora de blanqueo. Se usan para el "blanqueo en solución", es decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos removidos de substratos durante las operaciones de lavado, hacia otros substratos en la solución de lavado. Las enzimas peroxidasa son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano, ligninasa, y haloperoxidasa tal como cloro- y bromoperoxidasa. Composiciones detergentes que contienen peroxidasa se describen, por ejemplo, en la solicitud internacional PCT WO89/099813, WO89/09813 y en la solicitud de patente europea EP No. 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de 1991 y el documento EP No. 96870013.8, presentado el 20 de febrero de 1996. También adecuada es la enzima lacasa. Los mejoradores están comprendidos generalmente a un nivel de 0.1% a 5% en peso de la composición total. Los mejoradores que se prefieren son fentiazina y fenoxasina sustituidas, ácido 10-fenotiazinopropiónico (PPT), ácido 10-etilfenotiazino-4-carboxíl¡co (EPC), ácido 10-fenoxazinopropiónico (POP) y 10-metilfenoxazina (descritos en W094/12621) y siringatos sustituidos (alquilsiringatos de C3-C5 sustituidos) y fenoles. El percarbonato o perborato de sodio son fuentes de peróxido de hidrógeno que se prefieren. Dichas peroxidasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Otras enzimas preferidas que se pueden incluir en las composiciones detergentes de la presente invención incluyen lipasas. Las enzimas lipasa adecuadas para el uso detergente incluyen aquellas producidas por microorganismos del grupo Pseudomonas, tales como Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, como las que se describen en la patente británica 1 ,372,034. Lipasas adecuadas incluyen aquellas que muestran una reacción cruzada inmunológica positiva con el anticuerpo de la lipasa, producidas por el microorganismo Pseudomonas fluorescent IAM 1057. Esta lipasa está disponible de Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, con el nombre comercial Lipasa P "Amano", en adelante referida como "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, lipasas ex Chromobacter viscosum, por ejemplo Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673, de Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; lipasas Chromobacter viscosum de U.S. Biochemical Corp, E.U.A. y Disoynth Co., Países Bajos, y lipasas ex Pseudomonas gladioli. Lipasas especialmente adecuadas son las ® ® ® lipasas tales como M1 Lipase y Lipomax (Gist-Brocades) y Lipolase y ® Lipolase Ultra (Novo), las cuales se ha descubierto son muy efectivas cuando se usan en combinación con las composiciones de la presente invención. También adecuadas son las enzimas lipolíticas descritas en los documentos EP 258 068, WO92/05249, W095/22615 por Novo Nordisk, y en WO94/03578, W095/35381 y WO-A-96/00292 por Unilever. También adecuadas son las cutinasas [EC 3.1.1.50] que se pueden considerar como un tipo especial de lipasa, a saber lipasas que no requieren la activación ¡nterfacial. La adición de cutinasas a composiciones detergentes se ha descrito en por ejemplo, WO-A-88/09367 (Genencor); WO 90/09446 Plant Genetic System)y W094/14963 y WO-A-94/14964 (Unilever).
Las lipasas y/o cutinasas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001% a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las amilasas (a y/o ß) pueden incluirse para la remoción de manchas a base de carbohidrato. El documento WO94/02597 describe composiciones detergentes que incorporan amilasas mutantes. Véase también WO95/10603, Novo Nordisk A/S, publicado el 20 de abril de 1995. Otras amilasas para usarse en composiciones detergentes incluyen a y ß-amilasas. Las a-amilasas se conocen en la técnica e incluyen aquellas descritas en la patente de E.U.A. No. 5,003,257; EP 252,666; WO/91/00353; FR 2,676,456; EP 285,123; EP 525,610; EP 368,341; y en la descripción de la patente británica No. 1 ,296,839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las amilasas de estabilidad mejorada descritas en WO94/18314, publicado el 18 de agosto de 1994 y WO96/05295, Genencor, publicado el 22 de febrero de 1996 y las variantes de amilasa que tienen modificación adicional en el progenitor inmediato, disponibles de Novo Nordisk A/S y descritas en WO95/10603, publicado en abril de 1995. También adecuadas son las amilasas descritas en EP 277 216, W095/26397 y WO-A-96/23873 (todo por Novo Nordisk). Ejemplos de productos de a-amilasas comerciales son Purafect
Ox Am® de Genencor y Termamyl®, Ban®, Fungamyl® y Duramyl®, Natalase® todas disponibles de Novo Nordisk A/S Dinamarca. El documento W095/26397 describe otras amilasas adecuadas: a-amilasas caracterizadas porque tienen una actividad específica por lo menos 25% mayor que la actividad específica de Termamyl® a una escala de temperaturas de 25°C a
55°C y a un valor de pH en la escala de 8 a 10, medido por la prueba
® Phadebas de actividad de a-amilasa. Adecuadas son las variantes de las enzimas anteriores, descritas en el documento W096/23873. Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto al nivel de actividad y a la combinación de termoestabilidad y nivel de actividad más alto se describen en W095/35382. Las enzimas amilolíticas están incorporadas en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.00018% a 0.06%, muy preferiblemente de 0.00024% a 0.048% de enzima pura en peso de la composición. Las enzimas anteriormente mencionadas pueden tener cualquier origen adecuado, tal como vegetal, animal, bacteriano, fúngico y de levadura. El origen puede ser además mesofílíco o extremofílico (psicrofílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, ácidofílico, halofílico, etc). Se pueden usar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. En la actualidad, es común practicar para modificar enzimas tipo silvestre por medio de técnicas de manipulación con proteínas/genética a fin de optimizar su eficiencia de rendimiento en las composiciones detergentes de la invención. Por ejemplo, las variantes se pueden diseñar de manera tal que la compatibilidad de la enzima con ingredientes encontrados comúnmente de tales composiciones se incremente. De manera alternativa, la variante se puede diseñar de manera tal que el pH óptimo, estabilidad de blanqueo o quelatador, actividad catalítica y similares, de la variante de la enzima se ajuste para adaptarse a la aplicación de limpieza en particular. En particular, se debe enfocar la atención en aminoácidos sensibles a oxidación en caso de estabilidad de blanqueo y en cargas de superficie para compatibilidad con agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de tales enzimas se puede modificar mediante la sustitución de algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas se puede mejorar aún más mediante la creación de, por ejemplo, puentes de sal adicionales y reforzando los sitios de unión a calcio para incrementar la estabilidad de quelatador. Se debe prestar especial atención a las celulasas, puesto que la mayor parte de las celulasas tienen dominios de unión separados (CBD). Las propiedades de tales enzimas se pueden alterar por medio de modificaciones en estos dominios. Dichas enzimas se incorporan normalmente en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima activa en peso de la composición detergente. Las enzimas pueden ser añadidas como ingredientes individuales separados (pellas, granulos, líquidos estabilizados, etc. que contengan una enzima) o como mezclas de dos o más enzimas (por ejemplo, materiales cogranulados). Otros ingredientes detergentes adecuados que se pueden agregar son depuradores de oxidación de enzima los cuales se describen en la solicitud de patente europea 92870018.6 presentada el 31 de enero de 1992. Ejemplos de tales depuradores de oxidación de enzima son tetraetilenpoliaminas etoxiladas. Una gama de materiales de enzima y medios para su incorporación en composiciones detergentes sintéticas se describen también en el documento WO 9307263 A y WO 9307260 A a Genencor International, WO 8908694 A a Novo, y la patente de E.U.A 3,553,139, 5 de enero de 1971 a McCarty et al. En la patente de E.U.A. 4,101,457, Place et al, 18 de julio de 1978, y en la patente de E.U.A. 4,507,219, Hughes, 26 de marzo de 1985 se describen también enzimas. Materiales de enzima útiles para formulaciones detergentes líquidas, y su incorporación en tales formulaciones, se describen en la patente de E.U.A. 4,261 ,868, Hora et al, 14 de abril de 1981. Enzimas para usarse en detergentes se pueden estabilizar mediante varias técnicas. Técnicas de estabilización de enzimas se describen y ejemplifican en la patente de E.U.A. 3,600,319, 17 de agosto de 1971 , a Gedge, et al, EP 199 405 y EP 200,586, 29 de octubre de 1986, Venegas. Sistemas de estabilización de enzimas se describen también, por ejemplo, en la patente de E.U.A. 3,519,570. Un Bacillus sp. AC13 útil y que da proteasas, xilanasas y celulasas se describe en WO 9401532 A a Novo, celulasas de bacterias y hongos tales como Carezyme y Celluzyme (Novo Nordisk A/S); peroxidasas; lipasas tales como Amano-P (Amano Pharmaceutical Co.), M1 LipaseR y LipomaxR (Gist-Brocades) y LipolaseR y Lipolase UltraR (Novo); cutinasas;
proteasas tales como Esperasen AlcalaseR, DurazymR y SavinaseR (Novo) y MaxataseR, MaxacalR, ProperaseR y MaxapemR (Gist-Brocades); y a y ß-amilasas tales como Purafect Ox AmR (Genencor) y TermamylR, BanR, FungamylR, DuramylR y NatalaseR (Novo); y mezclas de las mismas. Las enzimas se añaden preferiblemente en la presente como pellas, granulados o cogranulados a niveles típicamente en la escala de alrededor de 0.0001% a aproximadamente 2% en peso de enzima pura de la composición. Los agentes de blanqueo adecuados en la presente incluyen blanqueadores de cloro y oxígeno, especialmente sales inorgánicas de perhidrato tales como perborato mono- y tetra- hidratado de sodio, y percarbotado de sodio revestido opcionalmente para proveer velocidad de liberación controlada (véase, por ejemplo, el documento GB-A-1466799 sobre revestimientos de sulfato/carbonato), peroxiácidos orgánicos preformados y mezclas de los mismos con precursores de blanqueo de peroxiácido orgánico y/o catalizadores de blanqueo que contienen metal de transición (especialmente manganeso o cobalto). Las sales inorgánicas de perhidrato se incorporan típicamente a niveles en la escala de alrededor de 1% a aproximadamente 40% en peso, de preferencia de alrededor de 2% a aproximadamente 30% en peso, y más preferiblemente de alrededor de 5% a aproximadamente 25% en peso de la composición. Los precursores de blanqueo de peroxiácido preferidos para usarse en la presente incluyen precursores de ácido perbenzoico y ácido perbenzoico sustituido; precursores de peroxiácido catiónicos; precursores de ácido peracético tales como TAED, acetoxibencensulfonato de sodio y pentaacetilglucosa; precursores de ácido pemonanoico tales como 3,5,5-trimetilhexanoiloxibencensulfonato (iso-NOBS) de sodio y nonanoiloxibencensulfonato de sodio (NOBS); éster de fenolsulfonato de ácido N-nonanoil-6-aminocaproico (NACA-OBS, descrito en WO94/28106), que se perhidrolizan para formar un perácido como la especie de blanqueo activa, produciendo un efecto de blanqueo mejorado, precursores de alquil peroxiácido sustituidos con amida (véase documento EP-A-0170386); y precursores de peroxiácido de benzoxazina (véase documentos EP-A-0332294 y EP-A-0482807). Los precursores de blanqueo se incorporan típicamente a niveles en la escala de alrededor de 0.5% a aproximadamente 25%, de preferencia de alrededor de 1% a aproximadamente 10% en peso de la composición, mientras que los peroxiácidos orgánicos preformados se incorporan típicamente a niveles en la escala de 0.5% a 25% en peso, más preferiblemente de 1% a 10% en peso de la composición. Los catalizadores de blanqueo preferidos para usarse en la presente incluyen el triazaciclononano de manganeso y complejos relacionados (véase documentos US-A-4246612 y US-A-5227084); bispiridilamina de Co, Cu, Mn y Fe y complejos relacionados (véase documento US-A-5114611); y acetato de pentaamina cobalto (III) y complejos relacionados (véase documento US-A-4810410). Otros componentes adecuados en la presente incluyen polímeros orgánicos que tienen propiedades dispersantes, de anti-redeposición, de liberación de suciedades, y otras propiedades de detergencia, a niveles de alrededor de 0.1% a aproximadamente 30%, de preferencia de alrededor de 0.5% a aproximadamente 15%, más preferiblemente de alrededor de 1% a aproximadamente 10% en peso de la composición. Los polímeros de anti-redeposición preferidos en la presente incluyen polímeros que contienen ácido acrílico tales como Sokalan PA30, PA20, PA15, PA10 y Sokalan CP10 (BASF GmbH), Acusol 45N, 480N, 460N (Rohm y Haas), copolímeros de ácido acrílico/ácido maleico tales como Sokalan CP5 y copolímeros de ácido acrílico/ácido metacrilico. Los polímeros de liberación de suciedades preferidos en la presente incluyen alquil e hidroxialquil celulosas (véase documento US-A-4,000,093), polioxietilenos, polioxipropilenos y copolímeros de los mismos, y polímeros no iónicos y aniónicos basados en esteres de tereftalato de etilenglicol, propilenglicol, y mezclas de los mismos. Los secuestrantes de metales pesados e inhibidores del crecimiento de cristales son adecuados para usarse en la presente a niveles generalmente de alrededor de 0.005% a aproximadamente 20%, de preferencia de alrededor de 0.1% a aproximadamente 10%, más preferiblemente de alrededor de 0.25% a aproximadamente 7.5%, y muy preferiblemente de alrededor de 0.5% a aproximadamente 5% en peso de la composición, por ejemplo dietilentriamino penta(metilenfosfonato), etilendiamino tetra(metilenfosfonato), hexametilendiamino tetra- (metilenfosfonato), etilen difosfonato, hidroxietilen-1 ,1-difosfonato, nitrilotriacetato, etilendiaminotetraacetato y etilendiamino-N,N'-disuccinato, en sus formas de sal y de ácido libre. Las composiciones de la presente, especialmente para su uso en el lavado de vajillas, pueden contener un inhibidor de corrosión tal como agentes orgánicos de revestimiento de plata a niveles de alrededor de 0.05% a aproximadamente 10%, de preferencia de alrededor de 0.1% a aproximadamente 5% en peso de la composición (especialmente parafinas tales como Winog 70 comercializada por Wintershall, Salzbergen, Alemania), compuestos inhibidores de corrosión que contienen nitrógeno (por ejemplo, benzotriazol y bencimidazol - véase documento GB-A-1137741 ) y compuestos de Mn(ll), particularmente sales de Mn(ll) de ligandos orgánicos, a niveles de alrededor de 0.005% a aproximadamente 5%, de preferencia de alrededor de 0.01% a aproximadamente 1%, más preferiblemente de alrededor de 0.02% a aproximadamente 0.4% en peso de la composición. Otros componentes adecuados en la presente incluyen colorantes, compuestos de bismuto hidrosolubles tales como acetato de bismuto y citrato de bismuto a niveles de alrededor de 0.01% a aproximadamente 5%, estabilizadores de enzimas tales como ¡on calcio, ácido bórico, prapilenglicol y barredores de blanqueador de cloro a niveles de alrededor de 0.01% a aproximadamente 6%, dispersantes de jabón de cal (véase documento WO-A-93/08877), supresores de espuma (véase documentos WO-A-93/08876 y EP-A-0705324, agentes poliméricos inhibidores de la transferencia de colorantes, abrillantadores ópticos, perfumes, rellenadores, arcilla y suavizantes catiónicos de telas. Las tabletas detergentes de la presente de preferencia no están formuladas para que tengan un pH indebidamente alto, de preferencia que tengan un pH, medido como una solución al 1% en agua destilada, desde 8.0 hasta 12.5, más preferido desde 9.0 hasta 11.8, más preferido aún desde 9.5 hasta 11.5. De preferencia, la tableta será las tabletas descritas en la solicitud europea copendiente No. 9815525.2 presentada el 17 de julio de 1998. Dichas tabletas son tabletas detergentes de fases múltiples para usarse en una lavadora, la tableta comprendiendo: a) una fase de disolución más lenta en forma de un cuerpo configurado que tiene por lo menos un molde en el mismo (Sección 1); y b) una segunda fase de disolución rápida en forma de un sólido en partículas comprimido dentro de dicho molde (Sección 1), que comprende la enzima pectato liasa de la presente invención. En modalidades preferidas, la primera fase es un cuerpo configurado comprimido preparado a una presión de compresión aplicada de por lo menos aproximadamente 350 kg/cm2 (3.43 kN/cm2), preferiblemente de alrededor de 400 a aproximadamente 2000 kg/cm2, y especialmente de alrededor de 600 a aproximadamente 1200 kg/cm2 (en la presente, la presión de compresión es la fuerza aplicada dividida entre el área de sección transversal de la tableta en un plano transversal a la fuerza aplicada - en efecto, el área de sección transversal del dado de la prensa giratoria). También se prefiere que el sólido en partículas de la segunda fase (cuya terminología pretende incluir la posibilidad de 'segundas' fases múltiples, algunas veces llamadas en la presente 'fases opcionales subsecuentes') se comprima en dicho molde a una presión de compresión menor a la que se aplica a la primera fase y preferiblemente a una presión de compresión menor a aproximadamente 350 kg/cm2, de preferencia en la escala de alrededor de 40 kg/cm2 a aproximadamente 300 kg/cm2, y más preferiblemente de alrededor 70 a aproximadamente 270 kg/cm2, tales tabletas prefiriéndose en la presente desde el punto de vista de proveer integridad de tableta y resistencia óptimas (medidas, por ejemplo, mediante la prueba Child Bite Strength [CBS]) y características de disolución de producto. Las tabletas de la invención de preferencia tienen un CBS de por lo menos 10 kg, de preferencia mayor a 12 kg, muy preferiblemente mayor a 14 kg, midiéndose la CBS de conformidad con la Especificación de Prueba de la Comisión de Seguridad de Productos para el Consumidor de EUA. Además, las presiones de compresión aplicadas a la primera y segunda fases estarán generalmente a una relación de por lo menos aproximadamente 2:1 , preferiblemente de por lo menos aproximadamente 4: 1. De esta manera, de conformidad con un aspecto más de la invención, se provee una tableta detergente de fases múltiples para usarse en una máquina lavadora, la tableta comprendiendo: a) una primera fase de disolución lenta en forma de un cuerpo configurado comprimido que tiene por lo menos un molde en el mismo, el cuerpo configurado siendo preparado a una presión de compresión de por lo menos aproximadamente 350 kg/cm2; y b) una segunda fase en forma de un sólido en partículas comprimido dentro de dicho molde, la segunda fase siendo comprimida a una presión menor a aproximadamente 350 kg/cm2, comprendiendo la enzima pectato liasa de la presente invención. En otras modalidades preferidas, la segunda fase está en forma de un cuerpo comprimido o configurado contenido en forma adhesiva, por ejemplo, mediante adhesión física o química, dentro de por lo menos un molde del primer cuerpo. Se prefiere también que la primera y segunda fases estén a una relación en peso relativamente alta entre sí, por ejemplo, por lo menos aproximadamente 6:1 , de preferencia por lo menos aproximadamente 10:1; y que la composición de tableta contenga uno o más agentes activos detergentes (por ejemplo, enzimas, blanqueadores, activadores de blanqueo, catalizadores de blanqueo, agentes tensioactivos, agentes quelatadores, etc.) que sean concentrados predominantemente en la segunda fase, por ejemplo, que por lo menos aproximadamente 50%, de preferencia por lo menos aproximadamente 60%, especialmente aproximadamente 80% en peso del agente activo (con base en el peso total del agente activo en la tableta) esté en la segunda fase de la tableta. En este caso específicamente, el activo preferido es la enzima pectato liasa. De nuevo, dichas composiciones son óptimas para características de resistencia, disolución, limpieza y regulación de pH de la tableta proveyendo, por ejemplo, composiciones de tableta capaces de disolverse en la solución de lavado para suministrar por lo menos 50%, de preferencia por lo menos 60%, y más preferiblemente por lo menos 80% en peso de la pectato liasa a la solución de lavado dentro de 10, 5, 4 o incluso 3 minutos del inicio del procedimiento de lavado. De esta manera, de conformidad con un aspecto más de la invención, se provee una tableta detergente de fases múltiples para usarse en una máquina lavadora, la tableta comprendiendo: a) una primera fase de disolución lenta en forma de un cuerpo configurado comprimido que tiene por lo menos un molde en el mismo (Sección 1 ), y b) una segunda fase de disolución rápida que contiene pectato liasa y en la forma de un sólido en partículas comprimido dentro de dicho molde (sección 2), y en donde la sección 2 de la tableta comprende a 70%, preferiblemente al menos 85%, más preferiblemente al menos 95% en peso de la pectato liasa que se suministra al lavado dentro de los primeros 10 minutos, preferiblemente dentro de los primeros 5 minutos, y más preferiblemente dentro de los primeros 3 minutos del procedimiento de lavado. También son adecuadas las siguientes tabletas, específicamente designadas para propósitos de lavandería:
Fabricación de tabletas Las tabletas detergentes se pueden preparar simplemente mezclando los ingredientes sólidos y comprimiendo la mezcla en una prensa para tabletas convencional como se utiliza, por ejemplo, en la industria farmacéutica. De preferencia, los ingredientes principales, en particular agentes tensioactivos gelificantes, se utilizan en forma de partículas. Cualesquier ingredientes líquidos, por ejemplo, agente tensioactivo o supresor de espuma, se puede incorporar en una manera convencional en los ingredientes en partículas sólidos. En particular para tabletas para lavado de ropa, los ingredientes tales como mejorador de detergencia y agente tensioactivo se pueden secar por aspersión en una manera convencional y después se pueden compactar a una presión adecuada. De preferencia, las tabletas de conformidad con la invención son comprimidas utilizando una fuerza de menos de 100000 N, de preferencia de menos de 50000N, preferiblemente de menos de 5000N y más preferiblemente de menos de 3000N. De hecho, la modalidad que se prefiere más es una tableta adecuada para lavado de ropa comprimida utilizando una fuerza de menos de 2500N, pero tabletas para lavado automático de vajillas pueden ser consideradas también por ejemplo, en donde tales tabletas para lavado automático de vajillas usualmente están más comprimidas que las tabletas para lavado de ropa. El material en partículas utilizado para fabricar la tableta de esta invención se puede hacer mediante cualquier procedimiento de formación de partículas o granulación. Un ejemplo de dicho procedimiento es secado por aspersión (en una torre de secado por aspersión de corriente conjunta o contracorriente) que típicamente da densidades volumétricas bajas de 600 g/l o más bajas. Los materiales en partículas de densidad más alta se pueden preparar mediante granulación y densificación en un mezclador de lote por alto esfuerzo cortante/granulador o mediante un procedimiento de granulación y densificación continuas (por ejemplo, utilizando mezcladores Lodige® CB y/o Lodige® KM). Otros procedimientos adecuados incluyen procedimientos de lecho fluidizado, procedimientos de compactación (por ejemplo compactación por rodillo), extrusión, así como cualquier material en partículas hecho mediante cualquier procedimiento químico como floculación, cristalización, concrecionamiento, etc. Las partículas individuales pueden ser también cualquier otra partícula, granulo, esfera o grano. Los componentes del material en partículas se pueden mezclar juntos mediante cualquier medio convencional. El lote es adecuado en, por ejemplo, un mezclador de concreto, mezclador Nauta, mezclador de cinta, o cualquier otro. De manera alternativa, el procedimiento de mezclado se puede llevar a cabo continuamente midiendo cada componente en peso en una banda en movimiento, y mezclándolos en uno o más tambor(es) o mezclador(es). Se puede rociar un aglutinante no gelificante en la mezcla de algunos, o de todos, los componentes del material en partículas. Se pueden rociar también otros ingredientes líquidos en la mezcla de componentes ya sea por separado o se pueden premezclar. Por ejemplo, se pueden rociar perfume y suspensiones de abrillantadores ópticos. Se puede agregar un auxiliar de flujo finamente dividido (agente de formación de polvo tal como zeolitas, carbonatos, sílices) al material en partículas después de rociar el aglutinante, de preferencia hacia el final del procedimiento, para hacer la mezcla menos pegajosa. Las tabletas se pueden fabricar utilizando cualquier procedimiento de compactación, tal como tableteado, briqueteado o extrusión, de preferencia tableteado. Equipo adecuado incluye una prensa de un sólo goipe estándar o una prensa giratoria (tal como Courtoy®, Korch®, Manesty®, o Bonals®). Las tabletas preparadas de conformidad con esta invención de preferencia tienen un diámetro de entre 20 mm y 60 mm, de preferencia de por lo menos 35 y hasta 55 mm, y un peso entre 25 y 100 g. La relación de altura a diámetro (o anchura) de las tabletas es de preferencia mayor a 1 :3, más preferiblemente mayor a 1:2. La presión de compactación utilizada para preparar estas tabletas necesita no exceder 100000 kN/m2, de preferencia no exceder 30000 kN/m2, preferiblemente no exceder 5000 kN/m2, más preferiblemente no exceder 3000 kN/m2 y muy preferiblemente no exceder 1000 kN/m2. En una modalidad preferida de conformidad con la invención, la tableta tiene una densidad de por lo menos 0.9 g/cc, de preferencia de por lo menos 1.0 g/cc, y preferiblemente menor a 2.0 g/cc, más preferiblemente menor a 1.5 g/cc, más preferiblemente menor a 1.25 g/cc y muy preferiblemente menor a 1.1 g/cc.
Las tabletas de capas múltiples se forman típicamente en prensas giratorias colocando las matrices de cada capa, una después de la otra, en matraces de alimentación de fuerza de matriz. Conforme el procedimiento continúa, las capas de matriz son prensadas entonces en las estaciones de etapas de pre-compresión y compresión para formar la tableta de capas múltiples. Con algunas prensas giratorias, también es posible comprimir la primera capa de alimentación antes de comprimir la tableta entera.
Compuesto hidrótropo En una modalidad preferida de la invención, un compuesto altamente soluble que tiene un efecto cohesivo es integrado a la tableta de la invención, en donde este compuesto es también un compuesto hidrótropo. Dicho compuesto hidrótropo se puede usar generalmente para favorecer la disolución del agente tensioactivo evitando la gelificación, de modo que pueden estar comprendidos, por ejemplo de manera útil, en una capa de disolución más rápida, blanda que también contiene pectato liasa. Un compuesto específico se define como hidrótropo de la siguiente manera (véase S. E. Friberg y M. Chiu, J. Dispersión Science and Technology, 9(5 y 6), páginas 443 a 457 (1988-1989)): 1. Se prepara una solución que comprende 25% en peso del compuesto específico y 75% en peso de agua.
2. Después se agrega ácido octanoico a la solución en una proporción de 1 .6 veces el peso del compuesto específico en solución, la solución estando a una temperatura de 20°Celcius. La solución se mezcla en
un vaso de precipitado Sotax con un agitador con un propulsor marino, el propulsor estando colocado a aproximadamente 5 mm por arriba de la parte inferior del vaso de precipitado, el mezclador estando ajustado a una velocidad de rotación de 200 vueltas por minuto.
3. El compuesto específico es hidrótropo si el ácido octanoico está completamente solubilizado, es decir, si la solución comprende solamente una fase, siendo la fase una fase líquida. Cabe mencionar que en una modalidad preferida de la invención, el compuesto hidrótropo es un material que puede fluir hecho de partículas sólidas en condiciones de operación entre 15 y 60° Celsius. Compuestos hidrótropos incluyen los compuestos listados
después: Una lista de hidrótropos comerciales se podría encontrar en
Emulsificantes y Detergentes de McCutcheon publicado por la división
McCutcheon de Manufacturing Confectioners Company. Compuestos de
interés incluyen también: 1. Hidrótropo no iónico con la siguiente estructura:
R - O - (CH2CH20)x(CH-CH20)yH CH3 en donde R es una cadena de alquilo de C8-C10, x varía de 1 a 15, y de 3 a
.
2. Hidrótropos aniónicos tales como arilsulfonatos de metal alcalino. Esto incluye sales de metal alcalino de ácido benzoico, ácido salicílico, ácido bencensulfónico y sus muchos derivados, ácido naftoico y varios ácidos hidroaromáticos. Ejemplos de éstas son sales de sodio, potasio y sales de bencensulfonato de amonio derivadas de ácido toluensulfónico, ácido xilensulfónico, ácido cumensulfónico, ácido tetralinsulfónico, ácido naftalensulfónico, ácido metilnaftalensulfónico, ácido dimetilnaftalensulfónico, ácido trimetilnaftalensulfónico. Otros ejemplos incluyen sales de ácido dialquilbencensulfónico tales como sales de ácido diisopropilbencensulfónico, ácido etilmetilbencensulfónico, ácido alquilbencensulfónico con una longitud de cadena de alquilo con 3 a 10, (preferiblemente 4 a 9), alquilsulfonatos lineales o ramificados con una cadena de alquilo con 1 a 18 carbonos. 3. Hidrótropos solventes tales como glicerinas alcoxiladas y glicéridos alcoxilados, glicerinas alcoxiladas de esteres, ácidos grasos alcoxilados, esteres de glicerina, esteres poliglicerólicos. Las glicerinas alcoxiladas preferidas tienen la siguiente estructura:
en donde I, m, y n son cada uno un número de 0 a aproximadamente 20, con l+m+n= de aproximadamente 2 a aproximadamente 60, de preferencia de aproximadamente 10 a aproximadamente 45 y R representa H, CH3 o C2H5. Glicéridos alcoxilados preferidos tienen la siguiente estructura
en donde R1 y R2 son cada uno CnCOO o -(CH2CHR3-0) H donde R3 = H, CH3 o C2H5 y I es un número de 1 a aproximadamente 60, n es un número de aproximadamente 6 a aproximadamente 24. 4. Hidrótropos poliméricos tales como los que se describen en EP636687: R R,
-(CH2-C)? - (CH2-C),
E R2
en donde E es un grupo funcional hidrófilo, R es H o un grupo alquilo de C1-C10 o es un grupo funcional hidrófilo; R1 es H o un grupo alquilo inferior o un grupo aromático, R2 es H o un grupo alquilo cíclico o grupo aromático. El polímero típicamente tiene un peso molecular de entre aproximadamente 1000 y 1000000.
. Hidrótropos de estructura poco usual tales como ácido 5-carboxi-4-hexil-2-ciclohexano-1-il octanoico (Diacid®). El uso de dicho compuestos en la invención incrementaría más la velocidad de disolución de la tableta, puesto que un compuesto hidrótropo facilita la disolución de agentes tensioactivos, por ejemplo. Tal compuesto se podría formar a partir de una mezcla o a partir de un solo compuesto.
Revestimiento En otra modalidad de la presente invención, la solidez de la tableta de conformidad con la invención puede mejorarse adicionalmente al elaborar una tableta revestida, el revestimiento cubriendo una tableta no revestida de conformidad con la invención y que contiene la enzima pectato liasa, mejorando así adicionalmente las características mecánicas de la tableta a medida que permite una rápida disolución de la enzima pectato liasa. Esto se aplica más ventajosamente a las tabletas de capas múltiples de conformidad con la invención, mediante lo cual las características de disolución de la capa exterior pueden confeccionarse para permitir una liberación rápida de los ingredientes de revestimiento, combinando así la ventaja del revestimiento con la ventaja del tiempo de liberación. En una modalidad de la presente invención, las tabletas pueden ser revestidas de manera que la tableta no absorba humedad, o absorba humedad solamente a una velocidad muy lenta. El revestimiento también es resistente de manera que choques mecánicos moderados a los cuales las tabletas son sometidas durante el manejo, empacado y embarque den por resultado niveles de rompimiento o fricción muy bajos. Finalmente el revestimiento es de preferencia frágil para que la tableta se descomponga cuando sea sometida a choque mecánico más fuerte. Además, es favorable si el material de revestimiento se disuelve bajo condiciones alcalinas, o es emulsionado fácilmente por agentes tensioactivos, para permitir la liberación de la pectato liasa. Esto contribuye a evitar ei problema de residuos visibles en la ventana de una lavadora de carga delantera durante el ciclo de lavado, y evita también el depósito de partículas no disueltas o grumos de material en la carga de ropa para lavar. La solubilidad en agua se mide siguiendo el protocolo de prueba de E1148-87 de ASTM titulado, "Método de prueba estándar para mediciones de solubilidad acuosa". Materiales de revestimiento adecuados que pueden utilizarse en combinación con la pectato liasa son ácidos dicarboxílicos. Ácidos dicarboxílicos particularmente adecuados son seleccionados del grupo que consiste de ácido oxálico, ácido malónico, ácido succínico, ácido glutárico, ácido adípico, ácido pimélico, ácido subérico, ácido azelaico, ácido sebácico, ácido undecanodioico, ácido dodecanodioico, ácido tridecanodioico, y mezclas de los mismos. El material de revestimiento tiene un punto de fusión de preferencia de 40°C a 200°C.
El revestimiento se puede aplicar en un número de formas. Sin embargo, el método preferido cuando la pectato liasa se contiene en el revestimiento es revestir con una solución del material. En este método, el revestimiento se aplica como una solución, el solvente estando seco para dejar un revestimiento consistente. El material sustancialmente insoluble puede aplicarse a la tableta al, por ejemplo, asperjarlo o sumergirlo. Claramente materiales sustancialmente insolubles que tienen un punto de fusión por debajo de 40°C no son suficientemente sólidos a temperaturas ambiente y se ha encontrado que materiales que tienen un punto de fusión por arriba de aproximadamente 200°C no son viables para usarse. De preferencia, los materiales se funden en la escala de 60°C a 160°C, más preferiblemente de 70°C a 120°C. Por "punto de fusión" se entiende la temperatura a la cual el material al ser calentado lentamente en, por ejemplo, un tubo capilar se convierte en un líquido transparente. Un revestimiento de cualquier grosor deseado se puede aplicar de conformidad con la presente invención. Para la mayoría de los propósitos, el revestimiento forma de 1% a 10%, de preferencia de 1.5% a 5%, del peso de la tableta. Los revestimientos de tableta de la presente invención son muy duros y proveen resistencia extra a la tableta, y permiten fácil liberación de la pectato liasa.
En una modalidad preferida de la presente invención, la fractura del revestimiento en el lavado es mejorada agregando un desintegrante en el revestimiento. Este desintegrante se hinchará una vez que esté en contacto con el agua y romperá el revestimiento en pequeños pedazos. Esto mejorará la disolución del revestimiento en la solución de lavado. El desintegrante se suspende en el revestimiento fundido a un nivel de hasta 30%, de preferencia entre 5% y 20%, más preferiblemente entre 5 y 10% en peso. Desintegrantes posibles se describen en el Manual de Excipientes Farmacéuticos (1986). Ejemplos de desintegrantes adecuados incluyen almidón: almidón natural, modificado o pregelatinizado, gluconato de almidón de sodio; goma: goma agar, goma guar, goma de algarroba, goma karaya, goma pectina, goma tragacanto; croscarmilosa-sodio, crospovidona, celulosa, carboximetilcelulosa, ácido algénico y sus sales incluyendo alginato de sodio, dióxido de silicón, arcilla, polivinilpirrolidona, polisacáridos de soya, resinas de intercambio de iones, y mezclas de los mismos.
Resistencia a la tensión Para el propósito de medir la resistencia a la tensión de una capa, la capa puede ser considerada como una tableta misma. Dependiendo de la composición del material de partida, y la forma de las tabletas, la fuerza de compactación usada se puede ajustar para no afectar la resistencia a la tensión, y el tiempo de desintegración en la lavadora. Este procedimiento se puede usar para preparar tabletas homogéneas o estratificadas de cualquier tamaño o forma. Para una tableta cilindrica, la resistencia a la tensión corresponde al esfuerzo de fractura diametral (DFS) que es una manera de expresar la resistencia de una tableta, y se determina mediante la siguiente ecuación: Resistencia a la tensión = 2F pDt
en donde F es la fuerza máxima (Newton) para provocar falla de tensión (fractura) medida por un probador de dureza de tableta VK 200 suministrado por Van Kell industries, Inc. D es el diámetro de la tableta o capa, y t el grosor
de la tableta o capa. Para una tableta no redonda, pD puede ser reemplazado simplemente por el perímetro de la tableta (véase Method Pharmaceutical Dosage Forms: Tablets Volumen 2 página 213 a 217). Una tableta que tiene un esfuerzo de fractura diametral menor a
kPa se considera frágil y es probable que dé como resultado que algunas tabletas se entreguen rotas al consumidor. Se prefiere un esfuerzo de fractura diametral de por lo menos 25 kPa. Esto aplica de manera similar a tabletas no cilindricas, para definir la resistencia a la tensión, en donde la sección transversal normal a la altura de la tableta no es redonda, y en donde la fuerza es aplicada a lo largo de una dirección perpendicular a la dirección de la altura de la tableta y normal al lado de la tableta, el lado siendo perpendicular a la sección transversal no redonda.
Efervescente En otra modalidad preferida de la presente invención, las tabletas comprenden además un efervescente. Efervescencia como se define en la presente significa la formación de burbujas de gas a partir de un líquido, como resultado de una reacción química entre una fuente acida soluble y un carbonato de metal alcalino, para producir dióxido de carbono gaseoso, es decir, C6H807 + 3NaHC03 ? Na3C6H507 + 3C02 t + 3H20 Ejemplos adicionales de fuentes acidas y de carbonato y otros sistemas efervescentes se pueden encontrar en: (Pharmaceutical Dosage Forms : Tablets Volumen 1 página 287 a 291). Se puede agregar un efervescente a la mezcla de tableta además de los ingredientes detergentes. La adición de este efervescente a la tableta detergente mejora el tiempo de desintegración de la tableta. La cantidad preferiblemente será entre 5 y 20% y más preferiblemente entre 10 y 20% en peso de la tableta. De preferencia el efervescente se debe agregar como un aglomerado de diferentes partículas o como un producto compacto, y no como partículas separadas. Debido al gas creado por la efervescencia en la tableta, la tableta puede tener un D.F.S. más alto y tener aún el mismo tiempo de desintegración que una tableta sin efervescencia. Cuando el D.F.S. de la tableta con efervescencia se mantiene igual que una tableta sin efervescencia, la desintegración de la tableta con efervescencia será más rápida. Se podría proveer un auxiliar de disolución adicional utilizando compuestos tales como acetato de sodio o urea. Una lista de auxiliares de disolución adecuados se puede encontrar en Pharmaceutical Dosage Forms :
Tablets, Volumen 1 , segunda edición, Editado por H.A. Lieberman et al, ISBN
0-8247-8044-2.
Otros componentes El agente tensioactivo está comprendido en la tableta de conformidad con la presente invención. Agentes tensioactivos adecuados para la tableta de la presente se describieron en la presente con anterioridad.
También son adecuados para la tableta de la presente, los mejoradores de detergencia, agentes de blanqueo, enzimas y enzimas como las descritas en la presente.
Mejoradores de detergencia no qelificantes Mejoradores de detergencia no gelificantes se pueden integrar a las partículas que forman la tableta para facilitar más la disolución. Si se utilizan mejoradores de detergencia no gelificantes, mejoradores de detergencia no gelificantes adecuados incluyen polímeros orgánicos sintéticos tales como polietilenglicoles, polivinilpirrolidonas, poliacrilatos y copolímeros de acrilato solubles en agua. El manual de Excipientes Farmacéuticos segunda edición, tiene la siguiente clasificación de mejoradores de detergencia: acacia, ácido algínico, carbómero, carboximetilcelulosa-sodio, dextrina, etilcelulosa, gelatina, goma guar, aceite vegetal hidrogenado tipo I, hidroxietilcelulosa, hidroxipropilmetilcelulosa, glucosa líquida, silicato de magnesio-aluminio, maltodextrina, metilcelulosa, polimetacrilatos, povidona, alginato de sodio, almidón y zeína. Los mejoradores de detergencia que se prefieren más también tienen una función de limpieza activa en el lavado de ropa tales como polímeros catiónicos, es decir, compuestos cuaternarios de hexametilendiamina etoxilados, bishexametilentriamias, u otros tales como pentaaminas, polietilenaminas etoxiladas, polímeros acrílicos maleicos. Los materiales mejoradores de detergencia no gelificantes de preferencia se rocían y por consiguiente tienen una temperatura de punto de fusión apropiada por debajo de 90°C, de preferencia por debajo de 70°C y más preferiblemente por debajo de 50°C a fin de no dañar o degradar los otros ingredientes activos en la matriz. Se prefieren más mejoradores de detergencia líquidos no acuosos (es decir, no en solución acuosa) los cuales se pueden rociar en forma fundida. No obstante, también pueden ser mejoradores de detergencia sólidos incorporados en la matriz mediante adición en seco pero que tienen propiedades de aglutinación dentro de la tableta.
Materiales mejoradores de detergencia no gelificantes se usan de preferencia en una cantidad dentro de la escala de 0.1 a 15% de la composición, más preferiblemente por debajo de 5% y en especial si es un material activo que no es para lavado de ropa por debajo del 2% en peso de la tableta. Se prefiere evitar los mejoradores de detergencia gelificantes, tales como agentes tensioactivos no iónicos, en su forma líquida o forma fundida. Agentes tensioactivos no iónicos y otros mejoradores de detergencia gelificantes no se excluyen de las composiciones, pero se prefiere que sean procesados en tabletas detergentes como componentes de materiales en partículas, y no como líquidos.
La enzima pectato liasa Un elemento esencial de las tabletas detergentes de la presente invención es una enzima pectato liasa. La pectato liasa se clasifica dentro de la clasificación de enzimas provistas por la nomenclatura de enzima (1992) como EC 4.2.2.2. Dicha enzima es conocida por dividir el enlace a-1 ,4,glucosida del ácido galacturónico encontrado en las sustancias de pectina, creando un doble enlace entre C4 y C5 y se encuentra sustancialmente libre de otras actividades degradadoras de pectina, es decir, que tienen menos del 25%, preferiblemente menos del 15%, más preferiblemente menos del 5% en peso del compuesto de enzima de otras actividades de enzima degradadoras de pectina. Las pectato liasas se han clonado a partir de diferentes géneros bacterianos tales como Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella y Xanthomonas, Streptomyces, Penicillium, Baceríodes, Thermomonospora, Fusarium, y
Aspergillus. También se ha descrito de la clonación de Bacillus subtilis
(Nasser et al. (1993) FEBS 335:319-326) y Bacillus sp. YA- 14 (Kim et al.
(1994) Biosci. Biotech. Biochem. 58:947-949) de una pectato liasa. La purificación de pectato liasas con una actividad máxima en la escala de pH de 8-10 producida por Bacillus pumilus (Dave y Vaughn (1971) J. Bacteriol.
108:166-174), B. Polymyxa (Nagel y Vaughn (1961) Arch. Biochem. Biophys.
93:344-352), B. stearothermophilus (Karbassi y Vaughn (1980) Can. J.
Microbiol. 26:377-384), Bacillus sp. (Hasegawa y Nagel (1966) J. Food Sci.
31 :838-845) y Bacillus sp. RK9 (Kelly y Fogarty (1978) Can. J. Microbiol. 24:1164-1172) se ha reportado. WO 98/45393 describe composiciones detergentes que contienen protopectinasa con detergencia remarcable contra suciedades con lodo. Pectato liasas adecuadas adicionalmente para utilizarse en la presente invención son las protopectinasas que tienen una reacción de pH óptima de 7.0 o mayor cuando se utiliza el ácido poligalacturónico como un substrato tal como el que se describe en W098/45393, y la liasa de ácido péctico que tiene la secuencia de aminoácidos SEQ no 1 de EP 870 843 o que tiene dicha secuencia de aminoácidos, con uno o más aminoácidos suprimidos, agregados o sustituidos. Se prefieren las enzimas de pectato liasa descritas en la solicitud co-pendiente internacional PCT/DK98/00515, expedida primero en Dinamarca el 24 de noviembre de 1997: - Una pectato liasa comprende una primer secuencia de aminoácidos que consiste en siete (7) residuos aminoácidos que tienen la siguiente secuencia: Asn Leu Asn Ser Arg Val Pro (NLNSRVP); - Una pectato liasa que es: i) un polipéptido producido por Bacillus agaradhaerens, NCIMB
40482 o DSM 8721 , o por una especie Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S a Bacillus agaradhaerens, DSM 8721 , de al menos 99%, o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 27-359 de la SEQ ID NO:2 de PCT/DK98/00515, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es al menos 45% homólogo con dicho polipéptido, o iv) se deriva a partir de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en posición 240, y opcionalmente también la arginina en posición 245, se conserve y el polipéptído derivado sea al menos 42% homólogo con dicho polipéptido, o v) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptido en forma purificada; - Una pectato liasa que es: i) un polipéptido producido por Bacillus licheniformis, ATCC, 14580, o por una especie Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S a Bacillus licheniformis, ATCC, 14580, de al menos 99%, o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 28-341 de la SEQ ID NO:4 de PCT/DK98/00515, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es al menos
45% homólogo con dicho polipéptido, o ¡v) se deriva de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en posición 233, y opcionalmente también la arginina en posición 238, se conserve y el polipéptido derivado sea al menos 42% homólogo con dicho polipéptido, o v) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptído en forma purificada; - Una pectato liasa que es: i) un polipéptido producido por una especie Bacillus que tiene la secuencia de ADNr 16S de la SEQ ID NO: 14 o por una especie Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S a la SEQ ID NO:14 mayor que 97.3%; o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 181-509 de la SEQ ID NO:6, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) que es al menos 50% homólogo con dicho polipéptido, o iv) se deriva de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en posición 390, y opcionalmente también la arginina en posición 395, se conserve y el polipéptido derivado sea al menos 44% homólogo con dicho polipéptido, o v) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptido en forma purificada, - Una pectato liasa que es: i) un polipéptido producido por las especies Bacillus halodurans, o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 42-348 de la SEQ ID NO:8 de PCT/DK98/00515, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es al menos 45% homólogo con dicho polipéptido, o iv) se deriva de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en posición 240, y opcionalmente también la arginina en posición 245, se conserve y el polipéptido derivado sea al menos 40% homólogo con dicho polipéptido, o v) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptido en forma purificada, - Una pectato liasa que es: i) un polipéptido producido por una especie Bacillus que tiene la secuencia de ADNr 16S de la SEQ ID NO:13 PCT/DK98/00515 o por una especie Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S a la SEQ ID NO:13 de PCT/DK98/00515 mayor que 98.1%; o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 25-335 de la SEQ ID NO: 10 de PCT/DK98/00515, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o que es al menos 45% homólogo con dicho polipéptido, o iv) se deriva de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en posición 227, y opcionalmente también la arginina en posición 232, se conserve y el polipéptido derivado sea al menos 41% homólogo con dicho polipéptido, o v) es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptido en forma purificada. De manera similar se prefiere la enzima pectato liasa descrita en la solicitud co-pendiente internacional PCT/DK98/00514, expedida primero en Dinamarca el 24 de noviembre de 1997, y que es: i) un polipéptido producido por Bacillus licheniformis, ATCC 14580, o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 28-221 de la SEQ ID NO:4 de PCT/DK98/00514, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es al menos 60% homólogo con dicho polipéptido, o iv) se deriva de dicho polipéptido mediante sustitución, supresión o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que las usinas en posiciones
133 y 155 y la arginina en posición 158 se conserve y el polipéptido derivado sea al menos 66% homólogo con las posiciones 60-158 de la SEQ ID NO:4 de PCT/DK98/00514, o v) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal expuesto ante dicho polipéptido en forma purificada. Las pectato liasas más preferidas para el propósito de la presente invención son aquellas que tienen actividad óptima en pH >7.0 y se derivan de Streptomyces fradiae, Streptomyces nitrosporeus, Erwinia carotovora, Bacillus spheroides, Thermomonospora fusca, Pseudomonas solanacearum, Bacteroides thetaiotaomicron, Fusarium solani, Xanthomonas campestris, Bacillus agaradhaerens, y/o Bacillus licheniformis. La pectato liasa más preferida para el propósito de la presente invención es la pectato liasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482 o DSM 8721. La pectato liasa se incorpora en la tableta de la invención preferiblemente a un nivel de 0.0001% a 2%, más preferiblemente de 0.0005% a 0.1%, más preferiblemente de 0.001% a 0.02%, de la enzima pura en peso de la composición. Preferiblemente, más del 70%, más preferiblemente más del 85%, más preferiblemente más del 95% de la cantidad total de la enzima pectato liasa se comprenderá en la sección 2 de la tableta detergente de la presente invención. La pectato liasa de la invención, junto con el núcleo de enzima que comprende el dominio catalíticamente activo, también puede contener un dominio de unión a celulosa (CBD), el dominio de unión a celulosa y el núcleo de enzima (el dominio catalíticamente activo) de la enzima estando unidos de manera operable. El dominio de unión a celulosa (CBD) puede existir como una parte integral de la enzima codificada, o un CBD de otro origen puede introducirse en la enzima de este modo creando un híbrido de enzima. En este contexto el término "dominio de unión a celulosa" se entiende como se define en Peter Tomme et al. "Cellulose-Binding Domains: Classification and Properties" en "Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler y Míchael H. Penner (Eds.), ACS Symposium Series, No. 618, 1996. Esta definición clasifica más 120 dominios de unión a celulosa en 10 familias (l-X), y demuestra que se encuentran los CBD en varias enzimas tales como, celulosas, xilanasas, mananasas, arabinofuranosidasas, acetilesterasas y citinasas. También se han encontrado el CBD en algas, por ejemplo alga roja Porphyra purpurea como una proteína de unión a polisacáridos no hidrolítica, véase Tomme et al., op.cit. Sin embargo, la mayoría de los CBD de celulosas y xílanasas, los CBD se encuentran en la terminal N y C de proteínas o son internos. Los híbridos de enzima son conocidos en la técnica, véase por ejemplo, WO 90/00609 y WO 95/16782, y pueden prepararse al transformar en células hospedero una construcción de ADN que comprende al menos un fragmento de ADN que codifica el ligando de dominio de unión a celulosa ligado, con o sin un enlazador, a una secuencia de ADN que codifica la enzima pectato liasa y hace crecer la célula hospedero para expresar el gen fusionado. Los híbridos de enzimas pueden describirse mediante la siguiente fórmula: CBD - MR- X en donde CBD es la región N-terminal o la C-terminal de una secuencia de aminoácidos correspondiente a al menos el dominio de unión a celulosa; MR es la región media (el enlazador), y puede ser un enlace, un grupo de enlace pequeño preferiblemente alrededor de 2 a aproximadamente 100 átomos de carbono, más preferiblemente de 2 a 40 átomos de carbono; o es preferiblemente de alrededor de 2 a aproximadamente 100 aminoácidos, más preferiblemente de 2 a 40 aminoácidos; y X es una región N-terminal o C-terminal de la pectato liasa de la invención. Las enzimas antes mencionadas pueden ser de cualquier origen adecuado, tal como de origen vegetal, animal, bacteriano, de hongos y levadura. El origen puede además ser mesofílíco o extremofílico (psicrofílico, psicrotropíco, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, halofílico, etc.). Las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas pueden utilizarse. En la actualidad, es común modificar las enzimas tipo salvaje por medio de técnicas proteicas/de ingeniería genética para optimizar su eficacia en cuanto a su rendimiento en las composiciones detergentes de la invención. Por ejemplo, las variantes pueden diseñarse, de tal manera que se incremente la compatibilidad de la enzima con ingredientes que comúnmente se encuentran en dichas composiciones. De manera alternativa, la variante puede diseñarse de manera que el pH óptimo, estabilidad de blanqueo o quelatadora, actividad catalítica y similares, de la variante de enzima se caracterice por adaptarse a la aplicación de limpieza en particular. En particular, debe poner atención a los aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad de blanqueo en cargas superficiales para la compatibilidad del agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de dichos enzimas puede modificarse mediante la sustitución de algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede además incrementarse mediante la creación de, por ejemplo, puentes de sales adicionales y sitios de enlace metálicos reforzados para incrementar la estabilidad quelatadora. Preferiblemente, las tabletas detergentes de la presente invención comprenderán un agente regulador de pH junto con la enzima pectato liasa. Dichos agentes reguladores de pH pueden requerirse para generar el pH óptimo para la actividad de la pectato liasa. Cualquier agente regulador de pH estándar puede utilizarse. Se prefieren los que tienen una capacidad reguladora de pH óptima en el pH en donde la pectato liasa muestra una actividad óptima. Los ejemplos incluyen NaH2P04, NaHC03, Na2C03 y ácido cítrico, tris(hidroximetil)am¡nometano (Trizma (TM) de Sigma), trietanolamina, NN,bis(2-Hidroxietil)glicina, ácido N-tris(Hidroximetil)metil-3-aminopropano-sulfónico y/o mezclas de los mismos. Dicho agente regulador de pH se encuentra típicamente presente a 5% o menos en peso de la fase de disolución rápida que contiene pectato liasa.
Método de lavado Las composiciones de la invención pueden utilizarse en esencialmente cualquier método de lavado o limpieza, incluyendo métodos de remojo, métodos de tratamiento previo y métodos con etapas de enjuagado para la cual puede agregarse una composición auxiliar de enjuagado por separado. El procedimiento de la invención se lleva a cabo de manera conveniente en el transcurso del procedimiento de limpieza. El método de limpieza preferiblemente se lleva a cabo de 5°C a 95°C, especialmente entre
°C y 60°C. El pH de la solución de tratamiento preferiblemente es de 7 a 12. Un método para lavado de vajillas en máquina preferido comprende tratar artículos sucios seleccionados de lozas, vasos, platería, artículos metálicos, cuchillería y mezclas de los mismos, con líquido acuso que tiene una cantidad efectiva disuelta o dispersa de las composiciones descritas en la presente. Por una cantidad efectiva se entiende de 8 g a 60 g del producto disuelto o disperso en una solución para lavado de volumen de 3 a 10 litros, como son las dosis de productos típicas y los volúmenes de solución de lavado comúnmente empleados en métodos para lavado de vajillas en máquinas convencionales. Preferiblemente las tabletas detergentes son de 15 g a 40 g en peso, más preferiblemente de 20 g a 35 g en peso. Los métodos para lavandería en máquina en la presente típicamente comprenden tratar artículos sucios con una solución de lavado acuosa en una máquina de lavado que tiene una cantidad efectiva disuelta o dispersa en la misma de las composiciones descritas en la presente. Por una cantidad efectiva se entiende 20 g a 300 g del producto disuelto o disperso en una solución de lavado de volumen de 5 a 65 litros, como son las dosis típicas del producto y volúmenes de solución de lavado comúnmente empleados en métodos para lavandería en máquina convencionales.
EJEMPLOS
Los siguientes ejemplos intentan ejemplificar las composiciones de la presente invención, pero no necesariamente pretenden limitar o de otra manera definir el alcance de la invención.
EJEMPLOS DE LAVADO DE VAJILLAS
En los ejemplos l-IV, las identificaciones del componente abreviadas en las composiciones detergentes tienen los siguientes significados, y todos los niveles se citan como partes en peso:
STPP: Tripolifosfato de sodio: 50% hexahidrato, 6% fase I y 44% fase II Bicarbonato: Bicarbonato de sodio. Acido cítrico: Acido cítrico anhidro Carbonato: Carbonato de sodio anhidro Silicato: Silicato de sodio amorfo (relación Si?2:Na2? = 2.0)
SKS-6: Silicato estratificado cristalino de la fórmula d-Na2S¡2?5 PB1 : Perborato de sodio anhidro monohidratado No iónico: Alcohol de ácido graso de C13-C?s etoxilado/propoxilado mezclado con un grado promedio de etoxilación de 3.8 y un grado promedio de propoxilación de 4.5, vendido bajo la marca comercial Plurafac por BASF. TAED: Tetra-acetiletilendiamina HEDP: Acido etan 1-hidroxi-1 ,1 -difosfónico PAAC: Sal de pentaamina acetato de cobalto (lll) Parafina: Aceite de parafina vendido bajo la marca comercial Winog 70 porWintershall. Proteasa Enzima proteolítica vendida bajo el nombre comercial Savinase, Alcalase, Durazym por Novo Nordisk A/S, Maxacal, Maxapem vendido por Gist-Brocades y proteasas descritas en las patentes WO/91/06637 y/o WO95/10591 y/o EP 251 446 Amilasa: Enzima amilolítica vendida bajo el nombre comercial de Purafact Ox Am® descrita en WO 94/18314, WO 96/05295 vendida por Genencor; Termamyl®, Fungamyl®, y Duramyl®, disponibles todas de Novo Nordisk A/S y las que se describen en WO 95/26397 (vendida bajo el nombre comercial de Natalase por Novo Nordisk) Pectato liasa: Pectato liasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482 o DSM 8721 BTA: Benzotriazol Sulfato: Sulfato de sodio anhidro PEG 300: Polietilenglicol de peso molecular de aproximadamente 3000 disponible de Hoechst. PEG 6000: Polietilenglicol de peso molecular de aproximadamente 6000 disponible de Hoechst. Lo siguientes ejemplos ilustran tabletas detergentes de la presente invención adecuadas para utilizarse en una máquina para lavado de vajillas.
lll IV V VI
Fase 1 STPP 9.6 9.6 10.4 9.6 9.6 11.5
Silicato 0.5 0.7 1.6 1.0 1.0 2.4
SKS-6 1.5 1.5 - 2.3 2.25 - Carbonato 2.3 2.7 3.5 3.6 4.1 5.2
HEDP 0.2 0.2 0.2 0.3 0.3 0.3
PB1 2.4 2.4 2.4 3.7 3.7 3.7
PAAC 0.002 0.002 0.002 0.003 0.004 0.004
Amilasa 0.1 0.1 0.11 0.2 0.2 0.2
Proteasa 0.06 0.06 0.06 0.09 0.09 0.09
No ¡ónico 0.4 0.8 0.8 1.2 1.2 1.2
PEG 6000 0.4 0.26 0.26 0.4 0.4 0.4
BTA 0.04 0.04 0.04 - 0.06 0.06
Parafina 0.1 0.10 0.10 0.1 0.1 0.15
Perfume 0.02 0.02 0.02 0.01 0.01 0.01
Sulfato - - - 0.5 0.05 2.8
Total 17.7 g 18.5 g 19.6 g 23.0 g 23.0 g 23.0 g
Fase 2 Pectato liasa 0.005 0.50 0.001 0.002 0.02 0.001
Amilasa 0.003 0.003 0.002 0.003 0.003 0.002
Proteasa 0.01 0.009 0.01 0.01 0.009 0.01
Acido cítrico 0.3 - 0.3 0.3 - 0.30
Acido sulfámico - 0.3 - - 0.3 - Bicarbonato 1.1 0.4 0.4 1.1 0.4 0.4
Carbonato - 0.5 - - 0.5 - Silicato - - 0.6 - - 0.6
CaCI2 - 0.07 - - 0.07 - PEG 3000 0.06 0.06 0.06 0.06 0.06 0.06
Total 2.05 g 2.50 g 2.1 g 2.20 g 2.02 g 2.15 g Las composiciones de tableta se preparan como sigue. La composición de los ingredientes detergentes activos de la fase 1 se prepara mezclando los componentes líquidos y granulados y después se pasan al dado de una prensa giratoria. La prensa incluye un punzón modificado en forma apropiada para formar el molde. La sección transversal del dado es de aproximadamente 30 x 38 mm. La composición se somete después a una fuerza de compresión de 940 Kg/cm2 y el punzón se eleva para exponer la primer fase de la tableta que contienen al molde en su superficie superior. La composición de ingrediente activo detergente de la fase 2 se prepara en forma similar y se pasa al dado. La composición de ingrediente activo particulado se somete después a una fuerza de compresión de 170 Kg/cm2, el punzón se eleva y la tableta de fases múltiples es expulsada de la prensa. Las tabletas resultantes se disuelven o desintegran en una máquina lavadora como la que se describió anteriormente dentro de un período de 12 minutos, disolviéndose la fase 2 de las tabletas en un período de 5 minutos. Las tabletas proveen resistencia mejorada, especialmente en almacenamiento prolongado, junto con características de disolución excelentes.
EJEMPLOS Vil A XI
Lo siguiente ilustra ejemplos de tabletas para lavado automático de vajillas de conformidad con la presente invención (g de la materia prima y enzimas se expresan en enzima pura):
Vil VIII IX X XI
Cuerpo de la tabla STPP 10.3 9.5 10.6 10.6 10.1
Carbonato 5.2 5.2 2.8 3.5 3.5
Silicato 2.4 1.6 2.9 1.6 1.1
SKS-6 2.2 2.2 - 1.5 1.5
HEDP 0.3 0.3 0.2 0.2 0.2
Proteasa 0.003 0.003 0.002 0.002 0.002
Amilasa 0.001 0.001 0.001 0.001 0.001
Perborato 3.7 3.7 2.8 2.4 2.4
EO/PO no iónico de C13-15 1.2 0.9 0.4 0.8 0.6
PEG4000 0.4 - - 0.3 - PEG6000 - 0.4 - - 0.3
BTA 0.09 0.09 0.06 0.06 0.06
Parafina 0.1 0.1 0.1 0.1 0.1
Perfume - - 0.02 0.02 0.02
Total del cuerpo de la tableta 26.4 24.5 20.1 21.3 20.1
Depresión Proteasa 0.01 0.01 0.01 0.01 0.01
Amilasa 0.003 0.003 0.004 0.003 0.003
Pectato liasa 0.2 0.05 0.2 0.3 0.3
Cítrico 0.2 0.2 0.6 0.2 0.2
Bicarbonato 0.6 0.6 0.6 0.6 0.6
Triacetina - - 1.2 - - PEG400 0.02 0.02 - 0.02 0.02
PEG6000 0.08 0.08 - 0.08 0.08
PEG6000 - - 1.2 - - CaCI2 _ _ 0.1 _ _
Total de depresión 1.5 1.5 3.5 1.5 1.5
Tableta total 27.9 26.0 23.6 22.8 21.6 Lo siguiente ilustra ejemplos de tabletas detergentes de la presente invención adecuadas para utilizarse en una máquina para lavandería. i) El polvo detergente de las composiciones l-IV (véase los cuadros que se presentan a continuación) se preparó de la siguiente manera: todos los materiales en partículas de la composición base se mezclaron en un tambor de mezclado o tambor de asperjado para formar una mezcla de partículas homogéneas. Durante el mezclado se llevó a cabo el asperjado del sistema mejorador de detergencia. Después de esta etapa, la matriz se separó en dos muestras. El hidrótropo pegajoso de DIBS se agregó a únicamente una de las muestras y posteriormente se proceso independientemente en un Loedige KM 600®. La capa con DIBS se utilizó para una capa inferior más dura y la capa sin DIBS se utilizó para una capa superior más suave de una tableta de capa doble. ii) Utilizando una prensa giratoria de Bonals® ambas matrices se llenaron en dos matraces de alimentación de fuerza independiente. La matriz con DIBS se llenó en primer lugar de manera consecutiva en las estaciones, de torreta, seguido por la segunda matriz (sin la matriz de DIBS). Ambas capas se comprimieron en las estaciones de pre-compresión y compresión para formar una tableta de capa doble con una capa inferior dura. iii) En este ejemplo en particular, las tabletas tienen una sección transversal rectangular de 62.5 por 38.5 milímetros, una altura de 20.5 milímetros y un peso de 48 gramos. La altura de la capa inferior correspondiente al 25% del peso total de la tableta. Si se elabora una tableta redonda en la matriz de capa inferior con la misma densidad que con la tableta rectangular (983 g/l), la resistencia a la tensión de la capa es 7.8 kPa.
Utilizando el mismo experimento (para una densidad de 991 g/l), la capa superior de la tableta tiene una resistencia a la tensión equivalente de 5.1 kPa.
Las mediciones de elasticidad dieron valores de 1.8 J/kN para la capa superior y 3.3 J/kN para la capa inferior. A continuación se presentan ejemplos para la composición de material en partículas base para elaborar tabletas detergentes para lavandería de conformidad con la invención, en donde una capa más dura puede ser comprimida en lugar de una capa más suave, o en donde composiciones diferentes pueden utilizarse o adaptarse para cada capa. Los niveles de enzimas se expresan mediante enzimas puras en peso de la composición total y a menos que se especifique, los ingredientes detergentes se expresan en peso de las composiciones totales.
I II lll LV
Aglomerados aniónicos 1 21.0 21.0 8.6 31.5
Aglomerados aniónicos 2 12.6 12.6 22.0 - Aglomerados no iónicos - - 9.1 - Aglomerados catiónicos 5.4 5.4 4.6 5.0
Silicato estratificado 10.8 10.8 9.7 11.5
Percarbonato de sodio 14.2 14.2 12.2 16.2
Aglomerados de activador de 5.5 5.5 6.1 4.7 blanqueo Carbonato de sodio 13.8 12.6 7.3 3.3
Bicarbonato de sodio - - - 2.0
Sulfato de sodio - - - 2.4
Partícula de EDDS/sulfato 0.5 0.5 0.5 0.5
Sal tetrasódica de ácido 0.7 0.7 0.6 0.8 hídroxietandifosfónico Polímero de liberación de 0.3 0.3 0.3 0.3 suciedad Agente de fluorescencia 0.2 0.2 0.2 0.1
Encapsulado de ftalocianina 0.02 0.02 0.03 0.02 de zinc sulfonada Polvo de jabón 1.4 1.4 1.2 _
Supresor de espuma 1.9 1.9 2.8 2.1
Acido cítrico 7.1 7.1 5.5 2.0
Pectato liasa 0.008 0.008 0.001 0.01
Proteasa 0.03 0.03 0.04 0.03
Lipasa 0.003 0.003 0.004 0.0003
Celulasa 0.0001 0.0001 0.0001 0.0001
Amilasa 0.009 0.09 0.009 0.005
Sistema de aspersión de 1.3 2.5 _ -mejorador de detergencia 1 Sistema de aspersión de 3.05 mejorador de detergencia 2 Partícula de polímero - 3.0
Sistema de aspersión no - 5.2 iónico Zeolita - 6.2
Aspersión de perfume 0.5 0.3
Encapsulados de perfume - 0.2 Isoalquilbencensulfonato de 2.1 sodio TOTAL 100.00 100.00 100.00 100.00 Aglomerados aniónicos 1 comprenden 40% de agente tensioactivo aniónico, 27% de zeolita y 33% de carbonato. Aglomerados aniónicos 2 comprenden 40% de agente tensioactivo aniónico, 28% de zeolita y 32% de carbonato. Aglomerado no iónico comprende 26% de agente tensioactivo no
¡ónico, 6% de Lutensit K-HD 96, 40% de acetato de sodio anhidro, 20% de carbonato y 8% de zeolita. Aglomerados catiónicos comprenden 20% de agente tensioactivo catiónico, 56% de zeolita y 24% de sulfato. Silicato estratificado comprende 95% de SKS 6 y 5% de silicato. Aglomerados activadores de blanqueo comprenden 81% de TAED, 17% de copolimero acrílico/maleico (forma acida) y 2% de agua. La partícula de sal/sulfato de sodio de ácido etilendiamín N,N-disuccínico comprende 58% de sal de sodio de ácido etilendiamin N,N-disuccínico, 23% de sulfato y 19% de agua. Encapsulado de ftalocianina de zinc sulfonada 10% de activos. Supresor de espuma comprende 11.5% de aceite de silicón (Dow Corning); 59% de zeolita y 29.5% de agua. Sistema aspersor de mejorador de detergencia 1 comprende 50% de Lutensit K-HD 96 y 50% de PEG (polietilenglicol). Sistema aspersor de mejorador de detergencia 2 comprende 0.5 partes de Lutensit K-HD 96 y 2.5 partes de PEG.
Encapsulados de perfume comprenden 50% de perfume y 50% de almidón. Partícula de polímero comprende 36%, 54% de zeolita y 10% de agua. Sistema aspersor no ¡ónico comprende 67% de C12-C15 AE5
(alcohol con un promedio de 5 grupos etoxi por molécula), 24% de N-metil glucosamida y 9% de agua. La proteasa se selecciona a partir de la enzima proteolítica vendida bajo el nombre comercial de Savinase, Alcalase, Durazym por Novo Nordisk A S, Maxacal, Maxapem vendida por Gist-Brocades y proteasas descritas en las patentes WO01/06637 y/o WO95/10591 y/o EP 251 446 y/o mezclas de los mismos. La amilasa se selecciona a partir de: la enzima amilolítica vendida bajo el nombre comercial Purafact Ox Am® descrita en WO 94/18314, WO96/05295 vendida por Genencor; Termamyl®, Fungamyl® y Duramyl®, disponibles de Novo Nordisk A/S y aquellas descritas en W095/26397 (vendida bajo el nombre comercial Natalase por Novo Nordisk A S) y/o mezclas de los mismos. La lipasa se selecciona a partir de la enzima lipolítica vendida bajo el nombre comercial Lipolase, Lipolase Ultra por Novo Nordisk A/S y Lipomax por Gist-Brocades, y/o mezclas de los mismos. La pectato liasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482 o DSM 8721.
La celulasa se selecciona a partir de: la enzima celulitíca vendida bajo el nombre comercial Carezyme, Celluzyme y/o Endolase por Novo Nordisk A/S; y/o mezclas de los mismos.
Claims (10)
1.- Una tableta que comprende una sección 1 y una sección 2, en donde la sección 2 comprende un nivel más elevado de pectato liasa que la sección 1.
2.- La tableta de conformidad con la reivindicación 1 , caracterizada además porque la resistencia a la tensión de la sección 1 es mayor, preferiblemente al menos 2% mayor, más preferiblemente 5%, aún más preferiblemente 10% y más preferiblemente 30%, que la resistencia a la tensión de la sección 2.
3.- La tableta de conformidad con las reivindicaciones 1-2, caracterizada además porque la sección 2 tiene una superficie expuesta más grande que la sección 1.
4.- La tableta de conformidad con las reivindicaciones 1-3, caracterizada además porque la sección 2 tiene una superficie expuesta igual a la superficie expuesta de la tableta.
5.- La tableta de conformidad con las reivindicaciones 1-4, caracterizada además porque la sección 2 se aplica mediante un procedimiento de revestimiento.
6.- Una tableta detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque la sección 1 es una sección de disolución lenta y la sección 2 es una sección de disolución rápida. 7.- Un detergente en tableta de conformidad con cualquiera de
5 las reivindicaciones anteriores, caracterizado además porque dicha pectato liasa se comprende a un nivel de 0.0001% a 2%, más preferiblemente de
0.0005% a 0.1%, más preferiblemente de 0.001% a 0.02% de enzima pura en
** peso de la tableta. 8.- Una tableta detergente de conformidad con cualquiera de las
10 reivindicaciones anteriores, caracterizada además porque más del 70%, preferiblemente más del 85%, más preferiblemente más del 95% de la cantidad total de la enzima pectato liasa, se comprende en la sección 2 de la tableta detergente. 9.- Un detergente en tableta de conformidad con cualquiera de 15 las reivindicaciones anteriores, caracterizado además porque dicha sección 2 comprende un material regulador de pH. 10.- Un método para limpiar una tela o una vajilla con una tableta de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones anteriores.
Publications (1)
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MXPA01007218A true MXPA01007218A (es) | 2002-03-05 |
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