MXPA01007184A - Composiciones detergentes que comprenden un sistema de enzimas. - Google Patents

Abstract

La presente invencion se refiere a composiciones detergentes que comprenden una mananasa, pectato iliasa y xiloglucanasa, que proveen una remocion superior de manchas, limpieza de percudido y mantenimiento de blancura.

Description

COMPOSICIONES DETERGENTES QUE COMPRENDEN UN SISTEMA DE ENZIMAS CAMPO DE LA INVENCIÓN La presente invención se refiere a composiciones detergentes que comprenden un sistema enzimático que comprende una mananasa, una xiloglucanasa y una pectato liasa.

ANTECEDENTES DE LA INVENCIÓN El desempeño de un producto detergente se juzga por numerosos factores, incluyendo la capacidad para remover suciedades, y la capacidad para evitar la re-depositación de las suciedades, o la descomposición de productos de las suciedades sobre los artículos en el lavado. Por lo tanto, actualmente las composiciones detergentes incluyen una combinación compleja de ingredientes activos que satisfacen ciertas necesidades específicas. En particular, las formulaciones detergentes actuales por lo general incluyen agentes tensioactivos y enzimas detergentes que proveen beneficios de limpieza y cuidados de telas. La remoción de manchas de origen vegetal, madera, suciedad basada en arcilla-lodo, suciedades lodosas y frutas es actualmente una de las tareas de limpieza más difíciles; especialmente con las tendencias hacia temperaturas de lavado bajas. Estas manchas contienen típicamente mezclas complejas de materiales fibrosos basados principalmente en carbohidratos y sus derivados: fibras y componentes de la pared celular. Las suciedades de origen vegetal adicionalmente se acompañan de amilosa, azúcares y sus derivados. Las suciedades que provienen de alimentos a menudo son difíciles de remover de un substrato sucio en forma efectiva. Las suciedades altamente teñidas o "secas" derivadas de jugos de frutas y/o verduras son suciedades particularmente difíciles de remover. Los ejemplos específicos de dichas suciedades incluirían suciedades de jugo de naranja, jugo de tomate, plátano, mango o brócoli. De hecho, los polímeros de pectina son constituyentes importantes de las paredes celulares vegetales. La pectina es un heteropolisacárido con un armazón compuesto de homogalacturonano (regiones lisas) y ramnogalacturonano (regiones a manera de vello) en forma alternante. Las regiones lisas son polímeros lineales de ácido alfa-D-galacturónico con enlace 1 ,4. Los residuos de ácido galacturónico pueden esterificarse a un grado variable con metilo en el grupo carboxilo, por lo general de una manera no al azar con bloques de ácido poligalacturónico que se esterifican completamente con metilo. Los substratos sobre los cuales comúnmente se encuentran manchas que contienen pectina pueden ser telas, vajilla o superficies duras. Además, la naturaleza compleja de las suciedades "corporales" cotidianas que se encuentran típicamente sobre fundas de almohada, camisetas, cuellos de camisa y calcetines, provee un continuo reto de limpieza para los detergentes. Estas suciedades son difíciles de remover por completo debido en parte a su interacción con los componentes de pectina en las paredes celulares primarias de fibras de algodón comprendidas en las telas que contienen algodón, y a menudo la acumulación de residuos en dichas telas conduce a percudido y amarillamiento. Además, las manchas de fluidos 5 corporales tales como sangre y fluidos menstruales, a menudo son difíciles de remover en forma efectiva de un artículo sucio, especialmente cuando las manchas han envejecido. Las suciedades corporales cotidianas también se encuentran en superficies de baños y cocinas tales como tinas de baño, tazas de baño y en vajilla. 0 Se conoce bien en la técnica el uso de enzimas en detergentes.

Por ejemplo, desde hace mucho tiempo las enzimas amilasas se han reconocido en composiciones detergentes que proveen la remoción de residuos de alimentos con almidón o películas de almidón de vajillas o superficies duras o que proveen desempeño de limpieza sobre superficies de 5 almidón así como otras suciedades que típicamente se encuentran en aplicaciones de lavandería. Desde hace mucho, se ha reconocido que las enzimas proteasas en composiciones de detergentes proveen la remoción de residuos alimenticios proteináceos de vajilla, superficies duras, o proveen desempeño de limpieza sobre suciedades proteináceas así como otras o suciedades que se encuentran típicamente en aplicaciones de lavandería. Además, también se conoce a fondo el uso de celulasa en la técnica. Esta actividad en particular sobre telas provee limpieza, rejuvenecimiento, suavizado y características de sensación al tacto generalmente mejoradas a la estructura de la tela. Se conoce la inclusión de una enzima lipolítica (por ejemplo, lipasa) en composiciones detergentes para desempeño de limpieza mejorado, por ejemplo, para el mejoramiento de la remoción de triglicéridos contenidos en suciedades y manchas de telas. Se sabe que las enzimas degradadoras de pectina proveen beneficios de remoción de suciedad/manchas cuando se usan en operaciones de lavado y limpieza, especialmente para promover la remoción de un amplio espectro de manchas con base en plantas y frutas e incrementa el perfil real de limpieza de suciedades de las composiciones detergentes. De hecho, la remoción de las suciedades de manchas que provienen de vegetales, madera, arcilla-lodo y frutas actualmente es una de las tareas de limpieza más arduas; en particular con la tendencia hacia temperaturas bajas de lavado. Las suciedades de la comida frecuentemente son difíciles de remover efectivamente a partir del substrato de suciedad. Las suciedades altamente coloreadas o "secas" derivadas a partir de jugos de fruta y/o vegetales son particularmente un reto para remover. Los ejemplos específicos de dichas suciedades podrían incluir jugo de naranja, jugo de tomate, suciedad de plátano, mango o brócoli. Las endoglucanasas específicas de xiloglucano tienen una alta actividad degradadora de xiloglucano pueden ser de uso particular para la degradación del material de pared celular que tiene un alto contenido en xiloglucano, por ejemplo en las industrias del vino y de las frutas, para la extracción de pectina y para la remoción de hemicelulosas a partir de las fibras textiles. Además, se ha reconocido que dichas enzimas específicas de xiloglucano remueven el xiloglucano sin alterar la celulosa. El uso de dichas endoglucanasas específicas para xiloglucano en las composiciones detergentes se ha descubierto solamente de manera reciente como se describió en WO98/505113. Otra clase de enzimas que recientemente han sido aplicadas en la industria de detergentes es la mananasa. Las enzimas mananasa son conocidas por su actividad hidrolítica sobre las manchas/suciedades que contienen mananos tales como manchas/suciedades de comida y/o cosméticos. Las manchas/suciedades de comida y/o cosméticos representan una parte importante para el consumidor que son relevantes a manchas/suciedades y frecuentemente comprenden aditivos tales como agentes espesadores/estabilizadores: De hecho, las gomas hidrocoloides y los emulsificadores son aditivos comúnmente usados. Hay un esfuerzo continuo en la industria de detergentes para formular composiciones de detergentes que provean un mejor desempeño de limpieza. Este objetivo se ha logrado al formular composiciones de detergentes que comprenden un sistema de enzimas específico que comprende una mananasa, una pectato liasa y/o una xiloglucanasa. Se ha encontrado sorprendentemente que el uso combinado de las siguientes tres enzimas específicas: una mananasa, una pectato liasa y una xiloglucanasa, provee limpieza superior debido al efecto sinergístico del sistema de enzimas mezcladas, es decir, superior remoción de manchas, limpieza del percudido y mantenimiento de la blancura. Específicamente, se ha encontrado que el uso combinado de dichas enzimas provee una sobresaliente remoción de manchas o manchas clave, incluso a temperaturas de lavado muy bajas y/o bajos niveles de detergentes, en aplicaciones de 5 lavandería, lavado de vajilla y limpieza de superficies duras. Se ha encontrado que el desempeño de las composiciones detergentes de la presente invención se incrementa mediante la adición de agentes tensioactivos seleccionados, un agente mejorador de detergencia, otro sistema de enzimas y/o un sistema blanqueador. 10 Las mananasas se han identificado en varios organismos Bacillus. Por ejemplo, Talbot et al., Appl. Environ. Microbiol., vol. 56, No. 11, pp. 3505-3510 (1990) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus stearothermophilus en forma dimérica que tiene un PM de 162 kDa y un pH óptimo de 5.5-7.5. Mendoza et al., World J. Microbio. Biotech., vol. 10, no. 5, 15 pp. 551-555 (1994) describe una ß-mananasa derivada de Bacillus subtilisis que tiene un PM de 38 kDa, una actividad óptima al pH 5.0 / 55 °C y un pl de F) 4.8. J0304706 describe una ß-mananasa derivada a partir de Bacillus sp. que tiene un PM de 37 +/- 3 kDa medido por filtración en gel, un pH óptimo de 8-10 y un pl de 5.3-5.4. J63056289 describe la producción de una ß-mananasa 20 alcalina, termoestable, la cual hidroliza los enlaces ß-1,4-D-manopiranósido de por ejemplo mananos y produce mano: oligo: sacáridos. J63036774 se refiere a microorganismos Bacillus FERM P-8856 los cuales producen ß-mananasa y ß- manosidasa, a un pH alcalino. Una mananasa purificada a partir de Bacillus amyloliquefaciens y su método de preparación útil en el blanqueado de pulpa y papel, se describe en W097/11164. W091/18974 describe una hemicelulasa tal como una glucanasa, xilanasa o mananasa, activa a pH y temperatura extrema y la producción de la misma. W094/25576 describe una enzima que exhibe una actividad mananasa derivada a partir de Aspergillus aculeatus CBS 101.43, que puede usarse para varios propósitos la cual se desea para la degradación o modificación de material de la pared celular de plantas o algas. W093/24622 describe una mananasa aislada a partir de Trichoderma reesie para el blanqueado de pulpas lignocelulósicas. Las enzimas degradadoras de pectina como enzimas detergentes se describen en EP-A-751990, WO98/06805, WO98/06806, WO98/06807, WO98/06808, y WO98/06809. W095/35362 describe composiciones de limpieza que contienen enzimas degradadoras de la pared celular de plantas que tienen una actividad pectinasa y/o hemicelulasa y opcionalmente una actividad celulasa para la remoción de manchas de origen vegetal. Las endoglucanasas específicas de xiloglucano se han identificado en varias plantas, ver por ejemplo, la descripción de Fry et al., Biochem. J. (1992), Vol. 282, pp. 821-828, Nishitani y Tominaga, The Journal of Biol. Chemistry (1992). Vol. 267, No. 29, pp. 21058-21064, Hayashi et al., Plant Physiol., (1984), Vol. 75, pp. 605-610, McDougall y Fry, J. Plant Physiol., (1991), Vol. 137, pp. 332-336, y WO 93/17101. Se ha encontrado que todas estas enzimas tienen actividad transferasa (como se definió por Fry et al., 1992 y Nishitani et al., 1992) y por lo tanto no se dice que deban clasificarse como endoglucanasas reales. Además, se describe una endoglucanasa específica de xiloglucano en microorganismos en WO 94/14953. De aquí, se f establece generalmente que "las endoglucanasas que tienen una alta 5 actividad de degradación de xiloglucano pueden ser de uso particular para degradaciones de material de pared celular que tiene un alto contenido de xiloglucano, por ejemplo en la industria de vino y frutas, para la extracción de pectina y para la remoción de hemicelulosas a partir de fibras textiles". Refiriéndose específicamente a esta última propiedad es el uso de estas 10 enzimas para la fabricación de fibras textiles: "La hemicelulosa semejante a xiloglucano tiene que removerse a partir de las fibras vegetales como el algodón, lino, cáñamo y yute antes de que estas puedan utilizarse para textiles. Para este propósito la endoglucanasa de tipo II [es decir, las enzimas específicas de xiloglucano] tienen la ventaja de que remueven 15 específicamente el xiloglucano sin dañar la celulosa." "Además, las endoglucanasas de la invención y los análogos de las mismas pueden usarse para tratar las fibras de celulosa o el material rico en fibras de celulosa. Las endoglucanasas pueden por ejemplo usarse en la industria del papel para mejorar el drenado de la pulpa, y para tratar telas tales como telas de algodón, 20 para producir una tela más suave." Sin embargo, la combinación sinergística de una mananasa, una pectato liasa y una xiloglucanasa, para el desempeño superior de limpieza en una composición detergente, es decir, superior remoción de manchas, limpieza del percudido y mantenimiento de la blancura, no se había reconocido previamente.

BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN • 5 La presente invención se refiere a composiciones detergentes, incluyendo composiciones de limpieza de lavandería, lavado de vajilla y superficies duras, que comprenden una mananasa, una pectato liasa y una xiloglucanasa, para desempeño de limpieza superior, es decir, superior 10 remoción de manchas, limpieza de percudido y mantenimiento de blancura.

• DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN Las composiciones detergentes de la presente invención 15 comprenden como elementos esenciales: una mananasa, una pectato liasa y una xiloglucanasa. Sorprendentemente se ha encontrado que dichas composiciones proveen un desempeño superior de limpieza, es decir, superior remoción de manchas, limpieza de percudido y mantenimiento de blancura. Aunque no se desea atenerse a una teoría se cree que la 20 combinación de todas las tres enzimas, Mananasa, Pectato Liasa y Xiloglucanasa, es más efectiva para romper el complejo de carbohidratos suciedad/manchas que las enzimas individuales solas. Muchas manchas basadas en vegetales y frutas contienen material intacto de pared celular vegetal el cual está comprendido de pectinas y xiloglucanos. Además, las gomas hidrocoloides, tales como la goma guar, son estabilizadores y modificadores de reología comúnmente usados en la preparación de alimentos. Por lo tanto, se espera que en las suciedades/manchas de alimento basadas en vegetal y/o fruta, se encuentren los substratos pectina, xiloglucano y mañano. Se cree que la naturaleza polimérica, ramificada de estos substratos atrae y mantiene componentes de suciedades/manchas en telas, platos y/o superficies duras. Al atacar estos substratos con dicha mezcla de enzimas específicas se provee una total remoción superior de suciedades/manchas, específicamente suciedades y manchas basadas en alimento, que de otra manera no se obtiene con la enzima individual sola. Además, se sabe que las fibras de algodón retienen cierta porción de la pared celular primaria. Las pectinas y xiloglucanasas presentes en esta capa de pared celular primaria residual presentan un sitio de unión preferido para las gomas hidrocoloides encontradas en varios alimentos preparados y productos personales y de belleza tales como champús, lociones corporales, y maquillaje. Cuando dichos materiales se ponen en contacto con telas de algodón éstos son difíciles de remover con detergentes estándares. Se ha propuesto que la mezcla de enzimas contemplada en esta invención es efectiva para remover dichas manchas debido a la ayuda de la Pectato Liasa y de la Xiloglucanasa en la remoción de los componentes de la pared celular primaria residual de las prendas de vestir de algodón mientras que la Mananasa sirve para romper las gomas hidrocoloides encontradas en las mismas suciedades/manchas.

La enzima mananasa El primer elemento esencial de las composiciones detergentes de la presente invención es una enzima mananasa. Se abarcan en la presente invención las siguientes tres enzimas degradadoras de mañano: EC 3.2.1.25 : ß-manosidasa, EC 3.2.1.78 : Endo- 1 ,4-ß-manosidasa, referida aquí como "mananasa" y EC 3.2.1 .100 : 1 ,4-ß-manobiosidasa (Clasificación UIPAC- Nomenclatura de enzima, 1992 ISBN 0- 12-227165-3 Academic Press). Más preferiblemente, las composiciones detergentes de la presente invención comprenden una ß-1 ,4-Manosidasa (E.C. 3.2.1.78) referida como Mananasa. El término "mananasa" o "galactomananasa" denota una enzima mananasa definida de conformidad con la técnica como oficialmente ha sido nombrada manan endo-1 ,4-beta-manosidasa y teniendo los nombres alternativos beta-mananasa y endo-1 ,4-mananasa y catalizando la reacción: hidrólisis al azar de los enlaces 1 ,4-beta-D-manosídicos en mananos, galactomananos, glucomananos, y galactoglucomananos. En particular, las Mananasas (EC 3.2.1.78) constituyen un grupo de polisacarasas que degradan mananos y denota a las enzimas que son capaces de escindir las cadenas poliosa que contienen unidades mañosa, es decir, son capaces de escindir los enlaces glucosídicos en mananos, 1 glucomananos, galactomananos y galactogluco-mananos. Los mananos son polisacáridos que tienen un armazón compuesto de mañosa unida por enlaces ß-1,4; los glucomananos son polisacáridos que tienen un armazón más o menos regularmente alternante de mañosa y glucosa unidas por enlaces ß-1 ,4; los galactomananos y galactoglucomananos son mananos y glucomananos con ramificaciones laterales de galactosa unida por enlaces a-1 ,6. Estos compuestos pueden estar acetilados. La degradación de galactomananos y galactoglucomananos se facilita por la remoción total o parcial de las ramificaciones laterales de galactosa. Además la degradación de los mananos acetilados, glucomananos, galactomananos y galactogluco-mananos se facilita por la desacetilación total o parcial. Los grupos acetilo pueden removerse por álcalis o por manan acetilesterasas. Los oligómeros que se liberan a partir de las mananasas o mediante la combinación de mananasas y a-galactosidasa y/o manan acetil esterasas pueden degradarse adicionalmente para liberar maltosa por la ß-manosidasa y/o ß-glucosidasa. Las Mananasas se han identificado en varios organismos Bacillus. Por ejemplo, Talbot et al., Appl. Environ. Microbiol., Vol. 56, No. 11 , pp. 3505-3510 (1990) describe una beta-mananasa derivada de Bacillus stearothermophillus en forma dimérica que tiene un peso molecular de 162 kDa y un pH óptimo de 5.5-7.5. Mendoza et al., World J. Microbiol. Biotech., Vol. 10, No. 5, pp. 551-555 (1994) describe una beta-mananasa derivada de Bacillus subtilis que tiene un peso molecular de 38 kDa, una actividad óptima a pH 5.9 y 55 °C y un pl de 4.8. JP-03047076 describe una beta-mananasa derivada de Bacillus sp., que tiene un peso molecular de 373 kDa medida por filtración en gel, un pH óptimo de 8-10 y un pl de 5.3-5.4. JP-63056289 describe la producción de una beta-mananasa alcalina, termoestable la cual hidroliza los enlaces beta-1 ,4-D-manopiranósido de por ejemplo, mananos y produce mano-oligosacáridos. JP-63036774 se refiere a los microorganismos Bacillus FERM P-8856 los cuales producen beta-mananasa y beta-manosidasa a un pH alcalino. JP-08051975 describe beta-mananasas alcalinas a partir de Bacillus sp. alcalofílico AM-001. Una mananasa purificada a partir de Bacillus amyloliquefaciens útil en el blanqueado de pulpa y papel y un método de preparación de la misma se describe en WO 97/11164. WO 91/18974 describe una hemicelulasa tal como una glucanasa, xilanasa o mananasa activa a un pH y temperatura extremas. WO 94/25576 describe una enzima de Aspergillus aculeatus, CBS 101.43, que exhibe actividad mananasa la cual puede ser útil para la degradación o modificación de material de la pared celular de vegetales o algas. WO 93/ 24622 describe una mananasa aislada de Trichoderma reseei útil para el blanqueado de pulpas lignocelulósicas. Una hemicelulasa capaz de degradar hemicelulosa que contiene mañano se describe en WO91/18974 y una mananasa purificada de Bacillus amyloliquefaciens se describe en WO97/11164. Preferiblemente, la enzima mananasa será una mananasa alcalina como se define a continuación, más preferiblemente, una mananasa que se origina a partir de una fuente bacteriana. Los términos "enzima mananasa alcalina" se pretende que abarque una enzima que tiene una actividad enzimática de al menos 10%, preferiblemente de al menos 25%, más preferiblemente de al menos 40%, de su actividad máxima a un intervalo dado de pH a partir de 7 a 12, preferiblemente de 7.5 a 10.5. Especialmente, la composición detergente de lavandería de la presente invención comprenderá una mananasa alcalina seleccionada a partir de la cepa Bacillus agaradhaerens NICMB 40482; la mananasa de la cepa 168 de Bacillus subtilis, el gen yght; la mananasa de Bacillus sp. I633 y/o la mananasa de Bacillus sp. AAI12. La mananasa más preferida para la inclusión en las composiciones detergentes de la presente invención es la enzima nananasa que se origina a partir de Bacillus sp. 1633 como se describe en la solicitud de patente Danesa co-pendiente No. PA 1998 01340; archivada internacionalmente en PCT/DK99/00314 el 10 de junio de 1999. La mananasa alcalina de Bacillus agaradhaerens NICMB 40482 se describe en la solicitud de patente de E.U.A. copendiente en serie No. 09/111 ,256; archivada internacionalmente en PCT/DK99/00314 el 10 de junio de 1999. Más específicamente, esta mananasa es: i) un polipéptido producido por Bacillus agaradhaerens NICMB 40482; o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 32-343 de SEQ ID NO:2 como se muestra en la solicitud de patente de E.U.A. copendiente en serie No. 09/1 11 ,256; iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ¡i) con al menos 70% de homología con dicho polipéptido o se deriva a partir de dicho polipéptido mediante substitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada. También se abarca el polipéptido aislado correspondiente que tiene actividad mananasa seleccionado a partir del grupo que consiste de: (a) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:1 a partir del nucleótido 97 al nucleótido 1029 como se muestra en la solicitud de patente de E.U.A. en serie No. 09/111 ,256. (b) especies homologas de (a); (c) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa que comprende una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:1 a partir del nucleótido 97 al nucleótido 1029 como se muestra en la solicitud de patente de E.U.A. en serie No. 09/111 ,256; (d) moléculas complementarias a (a), (b), (c) o (d); (e) secuencias nucleotídicas degeneradas (a), (b), (c) o (d). El plásmido pSJ1678 que comprende la molécula polinucleotídica (la secuencia de ADN) que codifica dicha mananasa se ha transformado dentro de una cepa de la Escherichia coli que se depositó por los inventores de acuerdo con el Tratado de Budapest del Reconocimiento Internacional de los Depósitos de Microorganismos para los Propósitos del Procedimiento de Patente en el Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, D-38124 Braunschweig, República Federal de Alemania el 18 de mayo de 1998 bajo el número de depósito DSM 12180. Una segunda enzima más preferida es la mananasa de la cepa 168 de Bacillus subtilis, la cual se describe en la solicitud de patente copendiente de E.U.A. en serie No. 09/095,163; archivada internacionalmente en PCT/DK99/00314 el 10 de junio de 1999. Más específicamente, esta mananasa es: i) codificada por la parte codificante de la SEQ. ID. NO.5 mostrada en la solicitud de patente de E.U.A. en serie No. 09/095,163 o un análogo de dicha secuencia; y/o ¡i) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en SEQ ID NO:6 mostrada en la solicitud de patente de E.U.A. serie No. 09/095,163; iii) un análogo del polipéptido definido en ii) el cual es al menos 70% homólogo con dicho polipéptido o se deriva a partir de dicho polipéptido mediante substitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada. También se abarca el polipéptido aislado correspondiente que tiene actividad mananasa seleccionado a partir del grupo que consiste de: (a) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:5 como se muestra en la solicitud de patente de E.U.A. en serie No. 09/095,163. (b) especies homologas de (a); (c) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa que es al menos 70% idéntico a la secuencia de aminoácidos en SEQ ID NO:5 a partir del nucleótido 97 al nucleótido 1029 como se muestra en la solicitud de patente de E.U.A. en serie No. 09/095,163; (d) moléculas complementarias a (a), (b) o (c); y (e) secuencias nucleotídicas degeneradas (a), (b), (c) o (d). Una tercera mananasa más preferida se describe en la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; archivada internacionalmente en PCT/DK99/00314 el 10 de junio de 1999. Más específicamente, esta mananasa es: i) un polipéptido producido por Bacillus sp. 1633; ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 33-340 de SEQ ID NO:2 como se muestra en la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ¡i) el cual es al menos 65% homólogo con dicho polipéptido, se deriva a partir de dicho polipéptido mediante substitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es ¡nmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada. También se abarca la molécula polinucleotídica aislada seleccionada a partir del grupo que consiste de: 5 (a) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:1 a partir del nucleótido 317 al nucleótido 1243 de la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; (b) especies homologas de (a); 10 (c) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que • tiene actividad mananasa que es al menos 65% idéntico a la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 2 a partir del residuo de aminoácido 33 al residuo de aminoácido 340 de la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; (d) moléculas complementarias a (a), (b) o (c); y 15 (e) secuencias nucleotídicas degeneradas (a), (b), (c) o (d). El plásmido pBXM3 que comprende la molécula polinucleotídica (la secuencia de ADN) que codifica dicha mananasa de la • presente invención se ha transformado dentro de una cepa de la Escherichia coli que se depositó por los inventores de acuerdo con el Tratado de Budapest 20 del Reconocimiento Internacional de los Depósitos de Microorganismos para los Propósitos del Procedimiento de Patente en el Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1 b, D-38124 Braunschweig, República Federal de Alemania el 29 de mayo de 1998 bajo el número de depósito DSM 12197. Una cuarta mananasa más preferida se describe en la solicitud de patente Danesa copendiente No. PA 1998 01340; archivada internacionalmente en PCT/DK99/00314 el 10 de junio de 1999. Más específicamente, esta mananasa es: i) un polipéptido producido por Bacillus sp. AAI 12; ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 25-362 de SEQ ID NO:2 como se muestra en la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; o ¡ii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) el cual es al menos 65% homólogo con dicho polipéptido, se deriva a partir de dicho polipéptido mediante substitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, o es inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada. También se abarca la molécula polinucleotídica aislada correspondiente seleccionada a partir del grupo que consiste de: (f) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa y que comprende una secuencia de nucleótidos como se muestra en SEQ ID NO:1 a partir del nucleótido 225 al nucleótido 1236 como se muestra en la solicitud Danesa No. PA 1998 01341 ; (g) especies homologas de (a); (h) moléculas polinucleotídicas que codifican un polipéptido que tiene actividad mananasa que es al menos 65% idéntico a la secuencia de aminoácidos de SEQ ID NO: 2 a partir del residuo de aminoácido 33 al residuo f de aminoácido 340 de la solicitud de patente Danesa No. PA 1998 01340; 5 (i) moléculas complementarias a (a), (b) o (c); y (j) secuencias nucleotídicas degeneradas (a), (b), (c) o (d). El plásmido pBXM1 que comprende la molécula polinucleotídica (la secuencia de ADN) que codifica una mananasa de la presente invención se ha transformado dentro de una cepa de la Escherichia coli que se depositó 10 por los inventores de acuerdo con el Tratado de Budapest del Reconocimiento • Internacional de los Depósitos de Microorganismos para los Propósitos del Procedimiento de Patente en el Deutsche Sammlung von Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH, Mascheroder Weg 1b, D-38124 Braunschweig, República Federal de Alemania el 7 de octubre de 1998 bajo el número de 15 depósito DSM 12433. La mananasa está incorporada dentro de las composiciones detergentes de la invención preferiblemente a un nivel de 0.0001% a 2%, más • preferiblemente de 0.0005% a 0.1%, más preferiblemente de 0.001% a 0.02% de enzima pura por peso de la composición. 20 La enzima pectato liasa El segundo elemento esencial de las composiciones detergentes de la presente invención es una enzima pectato liasa.

La pectato liasa se clasifica dentro de la clasificación de enzimas provista por la Nomenclatura de Enzimas (1992) como EC 4.2.2.2. Se sabe que dicha enzima rompe el enlace a-1 ,4,glucósido de ácido galacturónico que f se encuentra en sustancias de pectina, creando un enlace doble entre C4 y 5 C5 y está sustancialmente libre de otras actividades degradadoras de pectina, es decir, que tienen menos de 25%, preferiblemente menos de 15%, más preferiblemente menos de 5% por peso del compuesto de enzima de otras actividades enzimáticas degradadoras de pectina. Las pectato liasas han sido clonadas de diferentes géneros de A 10 bacterias tales como Erwinia, Pseudomonas, Klebsiella, Streptomyces, Penicillium, Bacteroides, Thermomonospora, Fusarium, Aspergillus y Xanthomonas. También de Bacillus subtilis (Nasser et al. (1993) FEBS 335:319-326) y Bacillus sp. YA-14 (Kim et al. (1994) Biosci. Biotech. Biochem. 58:947-949) se ha descrito la clonación de una pectato liasa. Se ha reportado 15 la purificación de pectato liasa con actividad máxima en el intervalo de pH de 8-10 producida por Bacillus pumilus (Dave y Vaughn (1971 ) J. Bacteriol. 108:166-174), B. polymyxa (Nagel y Vaughn (1961) Arch. Biochem. Biophys. • 93:344-352), B. stearothermophilus (Karbassi y Vaughn (1980) Can. J. Microbiol. 26:377-384), Bacillus sp. (Hasegawa y Nagel (1966) J. Food Sci. 20 31 :838-845) y Bacillus sp. RK9 (Kelly y Fogarty (1978) Can. J. Microbiol. 24:1164-1172). WO 98/45393 describe composiciones detergentes que contienen protopectinasa con detergencia remarcable en contra de suciedad lodosa.

M&ék MivX ' Otras pectato Nasas adecuadas para usarse en la presente invención son las protopectinasas que tienen un pH de reacción óptimo de 7.0 ó mayor cuando se usa ácido poligalacturónico como un substrato tal como se describe en W098/45393 y la ácido péctico liasa que tiene la 5 secuencia de aminoácidos SEQ no 1 de EP 870 843 o que tiene dicha secuencia de aminoácidos con uno o más aminoácidos que han sido deletados, añadidos o sustituidos. Se prefieren las enzimas pectato Nasas descritas en la solicitud copendiente internacional PCT/DK98/00515, presentada internacionalmente el 10 24 de noviembre de 1998 y publicada bajo WO99/27084: • - una pectato liasa que comprende una primera secuencia de aminoácidos que consta de siete (7) residuos de aminoácido que tienen la siguiente secuencia: Asn Leu Asn Ser Arg Val Pro (NLNSRVP); - una pectato liasa la cual es: 15 i) un polipéptido producido por Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482 o DSM 8721 , o por una especie de Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S con Bacillus agaradhaerens, DSM 8721 de por lo • menos 99% ó ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos 20 como se muestra en las posiciones 27-359 de SEQ ID NO:2 de PCT/DK98/00515. Ó iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo menos 45% homólogo con dicho polipéptido, ó iv) derive de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en la posición 240, y opcionalmente también la arginina en la posición 245, se conserve y el polipéptido derivado sea por lo menos 42% homólogo con dicho polipéptido, ó 5 v) sea inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada; - una pectato liasa la cual es: i) un polipéptido producido por Bacillus licheniformis, ATCC 14580, o por una especie de Bacillus que tiene una homología de secuencia 10 de ADNr 16S con Bacillus licheniformis, ATCC 14580 de por lo menos 99%, ó • ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 28-341 de SEQ ID NO:4 de PCT/DK98/00515, ó iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo 15 menos 45% homólogo con dicho polipéptido, ó iv) que deriva de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en la posición • 233, y opcionalmente también la arginina en la posición 238, se conserve y el polipéptido derivado sea por lo menos 42% homólogo con dicho polipéptido, ó 20 v) sea inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada; - una pectato liasa la cual es: i) un polipéptido producido por una especie de Bacillus que tiene la secuencia de ADNr 16S de SEQ ID N0:14 de PCT/DK98/00515 o por una especie de Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S con SEQ ID NO:14 de PCT/DK98/00515 mayor al 97.3%; ó 5 ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 181-509 de SEQ ID NO:6 de PCT/DK98/00515. Ó iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo menos 50% homólogo con dicho polipéptido, ó 10 iv) deriva de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición • de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en la posición 390, y opcionalmente también la arginina en la posición 395, se conserve y el polipéptido derivado sea por lo menos 44% homólogo con dicho polipéptido, ó v) sea inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal 15 generado contra dicho polipéptido en forma purificada; - una pectato liasa la cual es: i) un polipéptido producido por la especie Bacillus halodurans, ó • ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 42-348 de SEQ ID NO:8 de 20 PCT/DK98/00515, ó iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo menos 45% homólogo con dicho polipéptido, ó iv) se deriva de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en la posición 240, y opcionalmente también la arginina en la posición 245, se conserve y el polipéptido derivado sea por lo menos 40% homólogo con dicho polipéptido, ó v) sea inmunológicamente reactivo con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada; - una pectato liasa la cual es: i) un polipéptido producido una especie de Bacillus que tiene la secuencia de ADNr 16S de SEQ ID NO:13 o por una especie de Bacillus que tiene una homología de secuencia de ADNr 16S con SEQ ID NO: 13 de PCT/DK98/00515 mayor al 98.1%; ó ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 25-335 de SEQ ID NO:10 de PCT/DK98/00515, ó ¡ii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo menos 45% homólogo con dicho polipéptido, ó iv) se deriva de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que la arginina en la posición 227, y opcionalmente también la arginina en la posición 232, se conserve y el polipéptido derivado sea por lo menos 41 % homólogo con dicho polipéptido, ó v) sea inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada.

Similarmente se prefiere la enzima pectato liasa descrita en la solicitud copendiente internacional PCT/DK98/00514, presentada internacionalmente el 24 de noviembre de 1998 y la cual es: i) un polipéptido producido por Bacillus licheniformis, ATCC 5 14580, ó ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 28-221 de SEQ ID NO:4 de PCT/DK98/00514, o iii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que es por lo 10 menos 60% homólogo con dicho polipéptido, ó • iv) deriva de dicho polipéptido por sustitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, siempre que las usinas en las posiciones 133 y 155 y la arginina en la posición 158 se conserven y el polipéptido derivado sea por lo menos 66% homólogo con las posiciones 60-158 de SEQ ID NO:4 de 15 PCT/DK98/00514, ó v) sea inmunológicamente reactiva con un anticuerpo policlonal generado contra dicho polipéptido en forma purificada. F Las pectato Nasas más preferidas para el propósito de la presente invención son aquellas que tienen una actividad óptima a un pH >7.0 20 y que derivan de Streptomyces fradiae, Streptomyces nitrosporeus, Erwinia carotovora, Bacillus spheroides, Thermomonospora fusca, Pseudomonas solanacearum, Bacteroides thetaiotaomicrom, Fusarium solani, Xanthomonas campestris, Bacillus agaradhaerens y/o Bacillus licheniformis.

La pectato liasa más preferida para el propósito de la presente invención es la pectato liasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482 o DSM 8721. La pectato liasa se incorpora en las composiciones de la • 5 presente invención preferiblemente a un nivel de alrededor de 0.0001% a 2%, preferiblemente de alrededor de 0.0005% a 0.1%, más preferiblemente de alrededor de 0.001 % a 0.02% de enzima pura por peso de la composición.

La enzima xiloalucanasa 10 El tercer elemento esencial de la presente invención es una • enzima xiloglucanasa tal como la descrita en la solicitud de patente internacional copendiente PCT/US98/09126, archivada internacionalmente por Procter & Gamble el 5 de mayo de 1998, publicada bajo WO98/50513. Estas enzimas adecuadas para el propósito de la presente 15 invención exhiben actividad endoglucanasa específica para xiloglucano tal como la tasa de cambio catalítico Kcat en condiciones óptimas para la enzima, que es al menos 5 veces mayor en el xiloglucano que en la • carboximetilcelulosa. Como se usa aquí, el término "actividad endoglucanasa" se 20 refiere a la capacidad de la enzima para hidrolizar enlaces 1 ,4-ß-D- glucosídicos presentes en cualquier material de xiloglucano contra celulosa. La actividad endoglucanasa puede determinarse de acuerdo con métodos conocidos en la técnica, ejemplos de los cuales se describen en WO 94/14953 y más adelante. Una unidad de actividad endoglucanasa (por ejemplo, CMCU, AVIU, XGU o BGU) se define como la producción de 1 µmol de azúcar reducida/min a partir del substrato glucano, el substrato glucano siendo, por f ejemplo, CMC (CMCU), Avicell hinchado ácido (AVIU), xiloglucano (XGU) o ß- 5 glucano de cereal (BGU). Los azúcares reductores se determinan como se describe en WO 94/14953 y más adelante. La actividad específica de una endoglucanasa hacia un substrato se define como unidades/mg de proteína. Las enzimas adecuadas son que exhiben alta actividad XGU actividad endoglucanasa (de aquí en adelante "específicas para xiloglucano") 10 cuya enzima: • i) esta codificada por una secuencias de ADN que comprende o incluye en al menos una de las siguientes secuencias parciales (a) ATTCATTTGT GGACAGTGGA C (SEQ ID NO:1) 15 (b) GTTGATCGCA CATTGAACCA (SEQ ID NO:2) (c) ACCCCAGCCG ACCGATTGTC (SEQ ID NO:3) (d) CTTCCTTACC CTCACCATCAT (SEQ ID NO:4) (e) TTAACATCTT TTCACCATGA (SEQ ID NO:5) (f) AGCTTTCCCT TCTCTCCCTT (SEQ ID NO:6) 20 (g) GCCACCCTGG CTTCCGCTGC CAGCCTCC (SEQ ID NO:7) (h) GACAGTAGCA ATCCAGCATT (SEQ ID NO:8) (i) AGCATCAGCC GCTTTGTACA (SEQ ID NO:9) 0) CCATGAAGTT CACCGTATTG (SEQ ID NO: 10) (k) GCACTGCTTC TCTCCCAGGT (SEQ ID NO:11 ) (I) GTGGGCGGCC CCTCAGGCAA (SEQ ID NO:12) (m)ACGCTCCTCC AATTTTCTCT (SEQ ID NO: 13) (n) GGCTGGTAG TAATGAGTCT (SEQ ID NO:14) • (o) GGCGCAGAGT TTGGCCAGGC (SEQ ID NO:15) (p) CAACATCCCC GGTGTTCTGG G(SEQ ID NO:16) (q) AAAGATTCAT TTGTGGACAG TGGACGTTGA TCGCACATTG AACCAACCCC AGCCGACCGA TTGTCCTTCC TTACCTCACC ATCATTTAAC ATCTTTTCAC 10 CATGAAGCTT TCCCTTCTCT CCCTTGCCAC • CCTGGCTTCC GCTGCCAGCC TCCAGCGCCG CACACTTCTG CGGTCAGTGG GATACCGCCA CCGCCGGTGA CTTCACCCTG TACAACGACC TTTGGGGCGA GACGCCGGC ACCGGCTCCC 15 AGTGCACTGG AGTCGACTCC TACAGCGGCG ACACCATCGC TTGTCACACC AGCAGGTCCT GGTCGGAGTA GCAGCAGCGT CAAGAGCTAT GCCAACG • (SEQ ID NO:17) o (r) CAGCATCTCC ATTGAGTAAT CACGTTGGTG 20 TTCGGTGGCC CGCCGTGTTG CGTGGCGGAG GCTGCCGGGA GACGGGTGGG GATGGTGGTG GGAGAGAATG TAGGGCGCCG TGTTTCAGTC CCTAGGCAGG ATACCGGAAA ACCGTGTGGT AGGAGGTTTA TAGGTTTCCA GGAGACGCTG TATAGGGGAT AAATGAGATT GAATGGTGGC CACACTCAAA CCAACCAGGT CCTGTACATA CAATGCATAT ACCAATTATA CCTACCAAAA • 5 AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAA (SEQ ID N0.18) o una secuencia homologa a la misma que codifica un polipéptido específico para xiloglucanasa con actividad endoglucanasa, ii) es inmunológicamente reactiva con un anticuerpo generado contra una endoglucanasa altamente purificada codificada por la 10 secuencia de ADN definida en i) y derivada de Aspergillus aculeatus, CBS • 101.43, y es específica para xiloglucano. Más específicamente, como se usa aquí el término "específica para xiloglucano" significa que la enzima endoglucanasa exhibe su mayor actividad endoglucanasa en el substrato xiloglucano, y preferiblemente menos 15 de 75% de actividad, más preferiblemente menos del 50% de actividad, más preferiblemente menos de alrededor de 20% de actividad, sobre otros substratos que contienen celulosa tales como carboximetilcelulosa, celulosa, u • otros glucanos. Preferiblemente, la especificidad de una endoglucanasa hacia el 20 xiloglucano se define adicionalmente como una actividad relativa determinada como la liberación de azúcares reductoras en condiciones óptimas obtenidas por la incubación de la enzima con xiloglucano y el otro substrato a ser evaluado, respectivamente. Por ejemplo, la especificidad puede definirse como el xiloglucano para la actividad ß-glucano (XGU/BGU), xiloglucano a actividad carboxi metil celulosa (XGU/CMCU), o xiloglucano a actividad de Avicell hinchado (XGU/AVIU), la cual preferiblemente es mayor que alrededor & de 50, tal como 75, 90 ó 100. 5 El término "forma derivada" como se usa aquí se refiere no solamente a una endoglucanasa producida por la cepa CBS 101.43, pero también una endoglucanasa codificada por una secuencia de ADN aislada a partir de la cepa CBS 101.43 y producida en un organismo hospedero transformado con dicha secuencia de ADN: El término "homologa" como se 10 usa aquí indica un polipéptido codificado por ADN el cual hibrida con la misma • sonda que el ADN codificante para una enzima endoglucanasa específica para xiloglucano bajo ciertas condiciones especificadas (tales como pre- humedecer en SSC 5x y pre-hibridar por 1 h a -40°C en una solución de SSC 5x, solución de Denhardt 5x, y 50 µg de ADN de timo de ternera sonicado y 15 desnaturalizado, seguido por hibridación en la misma solución suplementada con 50 µCi de sonda marcada con 32-P-dCTP por 18 h a -40 °C y tres £ lavados en SSC 2x, SDS al 0.2% a 40 °C por 30 minutos). Más específicamente, se pretende que el término se refiera a una secuencia de ADN que es al menos 70% homologa con cualquiera de las secuencias 20 mostradas anteriormente que codifican una endoglucanasa específica para xiloglucano, incluyendo al menos 75%, al menos 80%, al menos 85%, al menos 90% o incluso al menos 95% de homología con cualquiera de las secuencias mostradas anteriormente. Se pretende que el término incluya modificaciones a cualquiera de las secuencias de ADN mostradas anteriormente, tales como substituciones nucleotídicas que no dan lugar a otras secuencias de aminoácidos de los polipéptidos codificados por la f secuencia, pero que corresponden al uso del codón del organismo hospedero 5 dentro del cual una construcción de ADN que comprende cualquiera de las secuencias de ADN introducidas o substituciones nucleotídicas que dan lugar a una secuencia diferente de aminoácidos y por lo tanto, posiblemente, a una secuencia diferente de aminoácidos y por lo tanto posiblemente, a una estructura proteica diferente la cual puede dar lugar a una endoglucanasa 10 mutante con diferentes propiedades a la de la enzima nativa. Otros ejemplos • de modificaciones posibles son la inserción de uno o más nucleótidos dentro de la secuencia, adición de uno o más nucleótidos en cualquier extremo de la secuencia, o deleción de uno o más nucleótidos en cualquier extremo o dentro de la secuencia. 15 La endoglucanasa específica para xiloglucano útil en la presente invención preferiblemente es una que tiene una relación XGU/BGU, XGU/CMU y/o XGU/AVIU (como se definió anteriormente) de más de 50, tal • como 75, 90 ó 100. Además, la endoglucanasa específica para xiloglucano 20 preferiblemente carece substancialmente de actividad hacia ß-glucano y/o exhibe a lo más 25% tal como a lo más 10% o alrededor de 5%, de actividad hacia carboxi metil celulosa y/o Avicell cuando la actividad hacia el xiloglucano es de 100%. Además, la endoglucanasa específica para xiloglucano de la invención preferiblemente carece substancialmente de actividad transferasa, una actividad que ha sido observada para la mayoría de las endoglucanasas específicas para xiloglucano de origen vegetal, f La endoglucanasa específica para xiloglucano puede obtenerse 5 a partir de la especie fungal A. Aculeatus, como se describe en WO 94/14953. Se han descrito las endoglucanasas específicas para xiloglucano a partir de plantas, pero estas enzimas tiene actividad transferasa y por lo tanto deben considerarse inferiores a las endoglucanasas microbianas específicas para xiloglucano siempre que se desee la degradación extensiva de xiloglucano. 10 Una ventaja adicional de una enzima microbiana es que ésta, en general, • puede producirse en grandes cantidades en un hospedero microbiano, que las enzimas de otros orígenes. La xiloglucanasa de la invención puede aislarse por un método general que implica: 15 - clonar, en vectores adecuados, una genoteca de ADN de Aspergillus spp., transformar las células hospederas adecuadas de • levadura con dichos vectores, cultivar las células hospederas bajo condiciones 20 adecuadas para expresar cualquier enzima de interés codificada por una clona en la genoteca de ADN, y seleccionar las clonas positivas para determinar cualquier actividad endoglucanasa de la enzima producida por dichas clonas.

Una descripción más detallada de este método de selección se da en WO 94/14953. La secuencia de ADN que codifica para la enzima puede por ejemplo aislarse al seleccionar una genoteca de ADNc de Aspergillus • aculeatus, por ejemplo, cepa CBS 101.43, disponible públicamente a partir de 5 Centraalbureau voor Schimmelcuítures, y seleccionar para las clonas que expresen las enzimas que tienen la capacidad de hidrolizar enlaces ß-1 ,3 y/o ß-1 ,4 entre las dos moléculas de glucosa en los polímeros que contienen glucosa (por ejemplo, celulosa, ß-glucanos del cereal o xiloglucanos). La secuencia de ADN apropiada puede aislarse a partir de la clona por f 10 procedimientos estándar, por ejemplo, como se describe en WO 94/14953, Ejemplo 1. Se espera que la secuencia de ADN que codifica para una enzima homologa pueda derivarse similarmente por selección de una genoteca de ADNc de otros microorganismos, en particular un hongo, tal como una cepa de Aspergillus, en particular A. aculeatus o A. niger, una cepa de Trichoderma, 15 en particular T. harianum, T. reesie, una cepa de Fusarium, en particular F. Oxysporum o una cepa de Humicola. fj Alternativamente, el ADN codificante para una endoglucanasa de la invención, puede, de acuerdo con los procedimientos bien conocidos, convenientemente aislarse a partir del ADN de cualquiera de los organismos 20 anteriormente mencionados mediante el uso de sondas de oligonucleótidos, tales como las sondas de 20 elementos, preparadas con base en una secuencia de ADN descrita aquí. Por ejemplo, una sonda de oligonucleótido 3 adecuada puede, por ejemplo, prepararse con base en cualquiera de las secuencias nucleotídicas parciales a)-p) listadas en WO 94/14953. La secuencia de ADN puede subsecuentemente insertarse f dentro de un vector de expresión recombinante. Este puede ser cualquier 5 vector que convenientemente pueda someterse a procedimientos de ADN recombinante, y la elección del vector frecuentemente dependerá de la célula hospedera dentro de la cual se introduce. Así, el vector puede ser un vector autónomamente replicante, es decir, un vector que existe como una entidad extracromosomal, la replicación del cual es independiente de la replicación 10 cromosomal, por ejemplo, un plásmido. Alternativamente, el vector puede ser • uno el cual, cuando se introduce dentro de una célula hospedera, se integra dentro del genoma de la célula hospedera y se replica junto con el cromosoma(s) dentro del cual ha sido integrado. En el vector, la secuencia de ADN que codifica la endoglucanasa 15 específica para xiloglucano debe estar operativamente conectada a secuencias promotoras y terminadoras adecuadas. El promotor puede ser cualquier secuencia de ADN que muestre actividad transcripcional en la célula hospedera de elección y puede derivarse de genes que codifican proteínas ya sean homologas o heterólogas a la célula hospedera. Los procedimientos 20 usados para ligar las secuencias de ADN que codifican para endoglucanasa, el promotor y el terminador, respectivamente, y para insertarlas dentro de vectores adecuados son bien conocidos por personas expertas en la técnica (cf. por ejemplo, Sambrook et al., Molecular Cloning. A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor, NY 1989). La célula hospedera que se transforma con la secuencia de ADN f que codifica la enzima útil para las composiciones de la presente invención es 5 preferiblemente una célula eucarionte, en particular una célula fungal tal como una célula de levadura o una célula fungal filamentosa. En particular, la célula puede pertenecer a una especie de Aspergillus, más preferiblemente Aspergillus oryzae o Aspergillus niger. Las células fúngales pueden transformarse por un procedimiento que implica formación del protoplasto y 10 transformación de los protoplastos seguido por regeneración de la pared • celular de una manera conocida en la técnica. El uso de Aspergillus como un microorganismo hospedero se describe en EP 238,023 (de Novo Nordisk A/S). La célula hospedera también puede ser una célula de levadura, por ejemplo, una cepa de Saccharomyces, en particular Saccharomyces cerevisiae. 15 El medio usado para cultivar las células hospederas transformadas puede ser cualquier medio convencional adecuado para crecer las células hospederas en cuestión. La endoglucanasa expresada específica F para xiloglucano puede secretarse convenientemente dentro del medio de cultivo y puede recuperarse de allí mediante procedimientos bien conocidos 20 incluyendo separar las células del medio por centrifugación o filtración, precipitando los componentes proteináceos del medio por medio de una sal tal como sulfato de amonio, seguido por procedimientos cromatográficos tales como cromatografía de intercambio iónico, cromatografía por afinidad, o similares. La endoglucanasa así purificada puede emplearse para f inmunización de animales para la producción de anticuerpos. Más 5 específicamente, el antisuero contra la endoglucanasa específica para xiloglucano puede generarse al inmunizar conejos (u otros roedores) de acuerdo con el procedimiento descrito por N. Axelsen et al. en: A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis, Blackwell Scientific Publications, 1982, Capítulo 23, o A. Johnstone y R. Thorpe, Immunochemistry in Practice, 10 Blackwell Scientific Publications, 1982 (más específicamente pp. 27-31 ). Las • inmunoglobulinas purificadas pueden obtenerse a partir del antisuero, por ejemplo por precipitación con sal ((NH4)2S04), seguida por diálisis y cromatografía de intercambio iónico, por ejemplo, en Sephadex-DEAE. La caracterización inmunoquímica de las proteínas puede hacerse ya sea por 15 análisis Outcherlony de doble difusión (O. Outcherlony en: Handbook of Experimental Immunology (D.M. Weir, Ed.), Blackwell Scientific Publications, 1967, pp. 655-706), por inmunoelectroforesis cruzada (N. Axelsen et al., • anteriormente mencionado, Capítulos 3 y 4), por inmunoelectroforesis ascendente (N. Axelsen et al., Capítulo 2). 20 Las endoglucanasas específicas para xiloglucano en las composiciones de la presente invención pueden producirse esencialmente libres de otras enzimas degradadoras de pared celular vegetal.

La preparación enzimática útil en las composiciones de la presente invención pueden prepararse de acuerdo con métodos conocidos en la técnica y pueden hacerse en la forma de una preparación líquida o seca, f Por ejemplo, la preparación enzimática puede estar en la forma de un 5 granulado o microgranulado. La enzima a ser incluida en la preparación también puede estabilizarse de conformidad con métodos conocidos en la técnica. Métodos de ensayo: Incubaciones estándar: Para la caracterización de enzimas, las 10 incubaciones se llevaron a cabo en tubos Eppendorf que comprendían 1 ml de • substrato (AZCL- substratos de xiloglucano o polisacáridos puros de MegaZyme, Australia). 0.5 ml de la suspensión de substrato AZCL al 0.4% se mezcla con 0.5 ml de regulador de pH citrato/fosfato 0.1 M de pH óptimo y se añaden 10 µl de una solución de enzima adecuadamente diluida. Las 15 incubaciones se llevan a cabo en agitadores térmicos theromixers de tubos Eppendorf por 15 minutos a 30°C (si no se especifica de otra manera) antes de inactivar por calor por 20 minutos a 95°C. Las incubaciones enzimáticas se llevaron a cabo por triplicado. Se produjo un blanco en el que la enzima se añade pero se inactiva inmediatamente. Después de la centrifugación se mide 2o la absorbancia del sobrenadante en cajas de microtitulación a 620 nm y el blanco se substrae. Las actividades de las enzimas se miden en diferentes polisacáridos puros: xiloglucano y ß-glucano de MegaZyme (AZCL - xiloglucano y AZCL - celulosa HE), CMC (Blanose de Aqualon) y Avicell (celulosa microcristalina de Merck). Antes de su uso, el Avicell se hincha en 85% de ácido ortofosfórico por 1 hora a temperatura ambiente y se lava con f acetona y agua. Se hicieron soluciones/suspensiones de los diferentes 5 substratos al 0.5% en regulador de pH de acetato 0.1 M (si no se especifica de otra manera) del pH óptimo, se añadieron 10 µl de las soluciones de enzimas a 1 ml de substrato, las incubaciones se llevaron a cabo a 30 °C por 15 minutos antes de inactivar por calor como anteriormente se mencionó. Los azúcares reducidos se determinan por la reacción, en cajas de microtitulación, f 10 con un reactivo PHBAH que comprende 0.15 g de hidracida de ácido para hidroxi benzoico (Sigma H-9882), 0.50 g de tartrato de potasio-sodio (Merck 8087) y solución de NaOH al 2% hasta 10 ml. Los resultados de los blancos se sustrajeron. La glucosa se utiliza como estándar. El pH óptimo se mide en los substratos de MegaZyme (para las 15 enzimas descritas aquí anteriormente: EG II sobre AZCL - xiloglucano, EG lll sobre ß-glucano puro, y EG IV sobre AZCL - ß-glucano). 0.5 ml del substrato al 0.4% se mezcló con 0.5 ml de regulador de pH citrato/fosfato 0.1 M de pH • variable y se añadieron 10 µl de una solución enzimática adecuadamente diluida. Las incubaciones se llevaron a cabo como se describió anteriormente. 20 Aunque las enzimas útiles aquí pueden tener un pH óptimo a cualquier pH como se desee que coincida con el pH de la composición o método de limpieza en el que se utilizará, preferiblemente las enzimas útiles aquí son activas dentro del intervalo de pH de alrededor de pH 6-11 , preferiblemente 7- 11 , y más preferiblemente dentro de alrededor de 8 a alrededor de 10.5. La especificidad de las diferentes enzimas sobre los diferentes f substratos AZCL se evalúa como anteriormente a pH óptimo en regulador de 5 pH de acetato 0.1 M. La estabilidad de pH se mide al dejar la enzima por 1 hora en reguladores de pH de ácido cítrico/fosfato trisódico 0.1 M de pH variable antes de que la enzima se utilice para la incubación de AZCL -ß-glucano al pH óptimo. 10 La temperatura óptima se mide al incubar la enzima con el • substrato AZCL -ß-glucano a temperaturas variables por 15 minutos al pH óptimo. La estabilidad de la temperatura se mide al dejar la enzima, diluida en agua, a varias temperaturas por 1 hora antes de incubar a 30 °C 15 con el substrato relevante. La Km y la actividad específica se miden al llevar a cabo incubaciones a concentraciones de substrato (S) que tienen un intervalo de • 0.025 a 1.5% (después: xiloglucano para EG II y ß-glucano para EG IV), medir la velocidad de la reacción (v), describir S/v como una función de S, llevar a 20 cabo el análisis de regresión lineal, encontrar la pendiente (=1?/max) y la intersección (Km Vmax) y calcular Km y la actividad específica (=Vmax/E), donde E es la cantidad de enzima añadida.

Para la cromatografía por filtración en gel, se hicieron soluciones/suspensiones al 1% de los polisacáridos puros anteriormente mencionados. Una cantidad adecuada de enzima se añade y las incubaciones se llevan a cabo por 0, 1 , 2, 4 y 24 horas antes de la inactivación por calor. Se • 5 inyectan 25 µl de la muestra dentro de 3 columnas TSK en una hilera PW G4000, PW G3000, PW G2500) y los sacáridos se eluyeron con regulador de pH de acetato 0.4 M pH 3.0 a 0.8 ml/min. Los sacáridos eluidos se determinaron mediante un detector Shimadzu Rl y los datos se colectaron y procesaron por el software Dionex. Los dextranos (de Sersa) se usaron como 10 estándares de peso molecular. • Especificidad del substrato La actividad relativa determinada como la liberación de azúcar reducida por diferentes enzimas a partir de diferentes polisacáridos en 15 comparación con el substrato óptimo (100%) se provee en WO 94/14953 y se reproduce en el cuadro a continuación.

• Enzima EG II EG lll EG IV Avicell 1 % 0% 3% 20 CMC 1% 2% 11% ß-glucano 0% 100% 100% xiloglucano 100% 31% 0% Para estos resultados las especificidades de las diferentes endoglucanasas se presentan como: Enzima EG II EG lll EG IV AUU/BUU 00 0.31 0 XGU/CMC 104 18 0 XGU/AVIU 114 8 O BGU/XGU 0 3.2 oo BGU/CMC 0 58 9.4 BGU/AVIU O 8 25 10 • Los resultados de especificidad de substrato determinado en substratos AZCL también se provee en WO 94/14953, y se reproducen en el siguiente cuadro: Enzima EG II EG lll EG IV 15 Celulosa-HE 1 % 100% 100% ß-glucano 0% 36% 56% Xiloglucano 100% 33% 1% • Curdlano 0% 2% 4% A partir de los resultados de especificidad se observa que en 20 comparación con EG lll y EG IV, EG II es específica para xiloglucano, como se define aquí para uso en las composiciones de la presente invención mientras que las otras dos endoglucanasas no lo son. EG lll es activa hacia todos los tipos de substratos, pero no tiene su mayor actividad para xiloglucano, mientras que EG IV no puede degradar xiloglucano y es muy específica para ß-glucanos. (Hay algunas diferencias en los resultados obtenidos con azúcares reductoras y substratos AZCL. Una explicación para f esto es que algunos substratos AZCL son más sensibles que otros. En este 5 caso AZCL-celulosa-HE parece ser más sensible que AZCL-ß-glucano). La Km y actividad específica para EG II y EG lll se proveen en WO 94/14953. Las desviaciones estándar en 1/Vmax y Km/Vmax obtenidas a partir de los análisis de regresión lineal se usaron aquí para calcular los intervalos para las enzimas aparentes a partir del siguiente cuadro: 10 • Enzima Substrato Km Act. Esp. 1^2 % de substrato unidades/mg EG II xiloglucano 0.242-0.306 106-119 0.98 EG III ß-glucano 0.136-0.207 165-186 0.98 15 Temperatura óptima y estabilidad temperatura/pH EG II y EG lll tienen temperaturas óptimas similares (actividad • óptima entre 30 °C y 60 °C) y estabilidad de temperatura (estable por más de 1 h a 60°C) pero EG lll es más estable a pH alcalino que EG II. 20 Cromatogramas de filtración en qel Los cuales verifican las especificidades del substrato, muestran que EG II degrada xiloglucano completamente en oligómeros de 7-9 residuos aproximadamente los cuales son las subunidades repetidas conocidas de xiloglucanos (Fry, 1989). EG lll degrada xiloglucano en un grado mucho menor y EG IV no degrada xiloglucano del todo. EG lll degrada ß-glucano en un grado mucho mayor hacia DP 3-4 y oligómeros superiores. Esto esta de 5 acuerdo con los ß-glucanos que están compuestos de unidades de glucosa con enlaces 3-4 ß-1 ,4 en una hilera interrumpida por enlaces sencillos ß-1 ,3. La xiloglucanasa se incorpora dentro de las composiciones detergentes de la invención preferiblemente a un nivel de alrededor de 0.0001 % a 2%, más preferiblemente de alrededor de 0.0005% a 0.1%, más f 10 preferiblemente de 0.001 % a 0.02% de enzima pura por peso de la composición. Preferiblemente, las composiciones detergentes de la presente invención comprenderán estas tres enzimas a una relación de peso específica de mananasa a pectato liasa a xiloglucanasa de alrededor de 10:1 :1 a 1 :10:1 15 a 1 :1 :10. Más preferiblemente dicha relación estará en el intervalo de alrededor de 5:1 :1 a 1 :5:1 a 1 :1 :5. y más preferiblemente será una relación 1 :1 :1. •' La mananasa, pectato liasa y/o xiloglucanasa comprendidas en las composiciones detergentes de la presente invención, además del núcleo 20 de enzima que comprende el dominio catalítico, también puede comprender un dominio de unión a celulosa (CBD), el dominio de unión a celulosa y el núcleo de enzima (el dominio catalíticamente activo) de la enzima estando operativamente unidos. El dominio de unión a celulosa (CBD) puede existir como una parte integral de la enzima codificada, o un CBD de otro origen puede introducirse en la enzima creando así una enzima híbrida. En este contexto, el término "dominio de unión a celulosa" se debe entender como se define por Peter Tomme et al. "Cellulose-Binding Domains: Classification and 5 Properties" en "Enzymatic Degradation of Insoluble Carbohydrates", John N. Saddler y Michael H. Penner (Eds.), ACS Symposium Series, No. 618, 1996. Esta definición clasifica más de 120 dominios de unión a celulosa en 10 familias (l-X), y demuestra que los CBD se encuentran en varias enzimas tales como celulasas, xilanasas, mananasas, arabinofuranosidasas, acetilesterasas 10 y quitinasas. Los CBD también se han encontrado en algas, por ejemplo, el • alga roja Porphyra purpurea como una proteína de enlace de polisacárido no hidrolítica, véase Tomme et al., op. cit. Sin embargo, ia mayoría de los CBD son de celulasas y xilanasas, los CBD se encuentran en los N y C terminales de proteínas o son internos. Las enzimas híbridas se conocen en la técnica, 15 véase, por ejemplo, WO 90/00609 y WO 95/16782, y se pueden preparar al transformando una célula con una construcción de ADN que comprende por lo menos un fragmento de ADN que codifica el dominio de unión a celulosa • ligado, con o sin un adaptador, a una secuencia de ADN que codifica la enzima mananasa y/o pectato liasa y/o xiloglucanasa y creciendo la célula 20 hospedera para expresar el gen fusionado. Las enzimas híbridas se pueden describir mediante la siguiente fórmula: CBD - MR - X donde CBD es la región N-terminal o la región C-terminal de una secuencia de aminoácidos que corresponde a por lo menos el dominio de unión a celulosa; MR es la región media (el adaptador), y puede ser un enlace, o un grupo de unión corto preferiblemente de alrededor de 2 a alrededor de 100 átomos de • 5 carbono, más preferiblemente de alrededor de 2 a 40 átomos de carbono; o preferiblemente de alrededor de 2 a alrededor de 100 aminoácidos, más preferiblemente de alrededor de 2 a 40 aminoácidos; y X es una región N- terminal o C-terminal de la mananasa, pectato liasa y/o xiloglucanasa de la invención. 10 Las enzimas antes mencionadas pueden ser de cualquier origen • adecuado, tal como vegetal, animal, bacteriano, fungal y de levadura. El origen puede ser mesófilo o extermófilo (psicrofílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, alofílico, etc). Se pueden utilizar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. Actualmente, es una práctica 15 común modificar enzimas de tipo silvestre mediante de técnicas de ingeniería genética/proteínas con el objeto de optimizar su eficiencia de desempeño en las composiciones detergentes de la invención. Por ejemplo, se pueden • diseñar variantes de tal manera que la compatibilidad de la enzima con ingredientes comúnmente encontrados de dichas composiciones se 20 incremente. Alternativamente, se pueden diseñar variantes de tal manera que el pH óptimo, estabilidad de blanqueador o quelante, actividad catalítica y similares, de la enzima variante se utilice para obtener la aplicación de limpieza particular.

En particular, se debe enfocar la atención en aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad al blanqueador y a las cargas de superficie de la compatibilidad del agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de dichas enzimas se puede modificar mediante la sustitución de • 5 algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede incrementarse aún mediante la creación de, por ejemplo, puentes de sales adicionales y reforzando los sitios de puentes de metal para incrementar la estabilidad del 10 quelatador. • Componentes detergentes Las composiciones detergentes de la invención deben contener al menos un componente detergente adicional. La naturaleza precisa de este 15 componente adicional y los niveles de incorporación del mismo dependerán de la forma física de la composición y de la naturaleza de la operación de limpieza para la cual se va a utilizar. • Adicionalmente se ha encontrado que el desempeño de las composiciones detergentes de la presente invención se mejora mediante la 20 adición de agentes tensioactivos seleccionados, un mejorador de detergencia, otro sistema de enzimas y/o un sistema de blanqueado. Las composiciones detergentes de conformidad con la invención pueden ser líquidas, pastas, geles, barras, tabletas, aspersión, espuma, polvo o granulares. Las composiciones granulares también se pueden encontrar en forma "compacta", y las composiciones líquidas también pueden estar en forma "concentrada". Las composiciones de tableta pueden estar en forma de f una sola fase o de múltiples fases. Sorprendentemente se ha encontrado que 5 los beneficios de limpieza de las enzimas pectato liasa, mananasa y xiloglucanasa pueden optimizarse y maximizarse con una tecnología de liberación controlada por tiempo. En particular, la tecnología controlada por tiempo es un comprimido en donde las enzimas se separan de otros ingredientes detergentes inhibidores / desactivadores en una fase de producto 10 diferente que tiene diferente solubilidad. Se ha encontrado sorprendentemente • que la eficiencia de desempeño óptimo de las enzimas puede lograrse cuando dicha enzima se incorpora dentro de un comprimido y dicho sistema administra beneficios de limpieza significantes de suciedad y manchas. Además se ha encontrado que dicha tecnología de liberación controlada por 15 tiempo permite un intervalo más amplio de enzimas a ser usadas, incluyendo aquellas que muestran un alto grado de inestabilidad en matrices de detergentes estándar. De hecho, la pectato Nasa y los materiales de reguladores de pH pueden preferiblemente incorporarse dentro de la porción que se disuelve rápidamente del comprimido. Sin desear limitarse por la 20 teoría, se cree que las enzimas de la presente invención se liberan más pronto que los demás ingredientes inhibidores / desactivadores de detergentes y la actividad óptima de la enzima se obtiene al inicio del lavado bajo condiciones de regulación de pH, permitiendo la formulación en detergente de pectato liasas, mananasas y xiloglucanasas en el intervalo total de pectato Nasas, mananasas y xiloglucanasas disponibles. Los comprimidos adecuados son detergentes en comprimidos los cuales no sólo son lo suficientemente fuertes para soportar el manejo y • 5 transporte, sino que también al menos una porción del cual se disuelve rápidamente en el agua de lavado proveyendo una rápida administración de la enzima pectato liasa. Se prefiere que al menos una fase del comprimido se disuelva en el agua de lavado dentro de los primeros diez minutos, preferiblemente cinco minutos, más preferiblemente cuatro minutos del ciclo 10 de lavado de una lavaplatos automática o máquina de lavado de lavandería.

• Preferiblemente la máquina lavadora es ya sea una lavaplatos automática o máquina de lavado de lavandería. El tiempo dentro del cual el comprimido en multi-fase o una fase del mismo o un componente detergente activo se disuelve está determinada de acuerdo con DIN 44990 usando una maquina 15 lavaplatos disponible a partir de Bosch en el programa de lavado normal a 65 °C con agua dura a 18 °H usando un mínimo de seis replicados o un número suficiente para asegurar la reproducibilidad. • En una primera modalidad, la presente invención se refiere a composiciones detergentes para lavandería y/o para cuidado de telas que 20 comprenden una mananasa, una pectato liasa y una xiloglucanasa (ejemplos 1-15). En una segunda modalidad, la presente invención se refiere a composiciones detergentes para lavado de vajilla o de uso doméstico (ejemplos 16-25).

Las composiciones de la invención pueden formularse, por ejemplo, como composiciones de lavado de vajilla a mano, composiciones detergentes para lavandería a mano y en lavadora incluyendo composiciones aditivas para lavandería y composiciones adecuadas para usarse en el remojo • 5 y/o pretratamiento de telas manchadas, y composiciones para uso en operaciones de uso doméstico en general y de superficies duras. Cuando se formulan como composiciones para usarse en los métodos de lavado manual de vajilla, las composiciones de la invención contienen de preferencia un agente tensioactivo y preferiblemente otros compuestos detergentes 10 seleccionados a partir de compuestos orgánicos poliméricos, agentes • mejoradores de espuma, iones metálicos del grupo II, solventes, hidrótropos y enzimas adicionales. Cuando se formulan como composiciones adecuadas para usarse en un método para lavandería en máquina, las composiciones de la 15 invención de preferencia contienen un agente tensioactivo, un mejorador de detergencia y adicionalmente uno o más componentes de preferencia seleccionados de compuestos poliméricos orgánicos, agentes blanqueadores, • enzimas adicionales, supresores de espuma, dispersantes, dispersantes de cal-jabón, agentes de suspensión y antirredeposición de suciedad e 20 inhibidores de corrosión. Las composiciones de lavandería pueden contener también agentes suavizantes, como componentes detergentes adicionales. Tales composiciones, que contienen una pectato liasa, una mananasa y una xiloglucanasa, pueden proveer limpieza de la tela, remoción de manchas, y la aparición de color cuando se formulan como composiciones detergentes de lavandería. Cuando se formulan como composiciones adecuadas para su uso en un método de lavado de vajilla en máquina, las composiciones de la • 5 presente invención contienen de preferencia un agente tensioactivo de baja espumación, un sistema mejorador de detergencia y uno o más compuestos seleccionados preferiblemente a partir de compuestos orgánicos poliméricos, agentes blanqueadores, enzimas adicionales, agentes supresores de espuma, dispersantes, dispersantes de cal-jabón, agentes de suspención y 10 antirredeposición de suciedad y agentes inhibidores de corrosión. • Las composiciones de la invención también se pueden utilizar como productos detergentes aditivos en forma sólida o líquida. Se pretende que dichos productos aditivos complementen o incrementen el desempeño de las composiciones detergentes convencionales y se pueden añadir en 15 cualquier etapa del procedimiento de limpieza. Si se requiere, la densidad en las composiciones detergentes para lavandería de la presente varía de 400 a 1200 g/l, de preferencia de 500 • a 950 g/l de la composición medida a 20°C. La forma "compacta" de las composiciones aquí se refleja mejor 20 por la densidad y, en términos de la composición, por la cantidad de sal llenadora inorgánica; las sales llenadoras inorgánicas son ingredientes convencionales de composiciones detergentes en forma de polvo; en composiciones detergentes convencionales, las sales llenadoras están presentes en cantidades substanciales, típicamente de 17 a 35% por peso de la composición total. En las composiciones compactas, la sal llenadora está presente en cantidades que no exceden el 15% de la composición total, de preferencia no exceden el 10%, más preferiblemente no exceden el 5% por 5 peso de la composición. Las sales llenadoras inorgánicas, tal como se menciona en las presentes composiciones, se seleccionan de las sales de metal alcalino y sales de metal terreo alcalino de sulfatos y cloruros. Una sal llenadora preferida es el sulfato de sodio. Las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la 10 presente invención también se pueden encontrar en una "forma concentrada", • en dicho caso, las composiciones detergentes líquidas de acuerdo con la presente invención contienen una cantidad inferior de agua, comparadas con los detergentes líquidos convencionales. Típicamente, el contenido de agua del detergente líquido concentrado de preferencia es menor de 40%, más 15 preferiblemente menor de 30%, más preferiblemente menor de 20% por peso de la composición detergente. Los compuestos detergentes adecuados para usarse en la • presente se seleccionan del grupo que consta de los compuestos que se describen a continuación. 20 Sistema de agente tensioactivo Las composiciones detergentes de acuerdo con la presente invención generalmente comprenden un sistema de agente tensioactivo en donde el agente tensioactivo se puede seleccionar de los agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos y/o catiónicos y/o anfolíticos y/o zwitteriónicos y/o semipolares. Preferiblemente, las composiciones detergentes de conformidad con la presente invención generalmente 5 comprenden un sistema de agente tensioactivo donde el agente tensioactivo puede seleccionarse a partir de agentes tensioactivos no iónicos, y/o aniónicos y/o catiónicos y/o amfolíticos y/o zwiteriónicos y/o semi-polares. Preferiblemente, las composiciones detergentes de la presente invención además comprenden un agente tensioactivo no iónico, uno aniónico y/o uno 10 catiónico, que proveen limpieza mejorada, es decir, superior remoción de • manchas, limpiado de percudido y mantenimiento de la blancura. Sin desear limitarse por la teoría, se cree que la hidrólisis enzimática de las tres enzimas combinadas de la presente invención, resultan en partículas más pequeñas que se remueven más fácilmente mediante agentes tensioactivos no iónicos 15 conocidos que se enfocan en suciedades particuladas. Los agentes tensioactivos preferidos son alquilo etoxilado AE3 a AE7. También se cree que la combinación del agente tensioactivo catiónico esencial de telas con la • hidrólisis enzimática de la pectato liasa, mananasa y xiloglucanasa provee desempeños mejorados. 20 El agente tensioactivo está presente típicamente a un nivel de 0.1 % a 60% por peso. Los niveles más preferidos de incorporación son de alrededor de 1 % a 35% por peso, más preferiblemente de alrededor de 1 % a 30% por peso de las composiciones detergentes de acuerdo con la invención.

El agente tensioactivo se formula de preferencia para que sea compatible con los componentes de enzima presentes en la composición. En las composiciones líquidas o de gel, el agente tensioactivo se formula más f preferiblemente para que promueva, o al menos no degrade, la estabilidad de 5 cualquier enzima en dichas composiciones. Los sistemas de agentes tensioactivos preferidos que se van a utilizar de acuerdo con la presente invención comprenden como agente tensioactivo uno o más agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos descritos en la presente. 10 Los condensados de óxido de polietileno, polipropileno y • polibutileno de alquilfenoles son adecuados para usarse como el agente tensioactivo no iónico de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención, prefiriéndose más a los condensados de óxido de polietileno. Estos compuestos incluyen a los productos de condensación de alquilfenoles que 15 tienen un grupo alquilo que contiene de alrededor de 6 a alrededor de 14 átomos de carbono, de preferencia de alrededor de 8 a alrededor de 14 átomos de carbono, ya sea en una configuración de cadena recta o de cadena • ramificada con el óxido de alquileno. En una modalidad preferida, el óxido de etileno está presente en una cantidad igual a desde alrededor de 2 a 20 alrededor de 25 moles, más preferiblemente de alrededor de 3 a alrededor de 15 moles, de óxido de etileno por mol de alquilfenol. Los agentes tensioactivos no iónicos de este tipo comercialmente disponibles incluyen Igepal™ CO-630, comercializado por GAF Corporation; y Tritón™ X-45, X-114, X-100 y X-102, todos vendidos por Rohm & Haas Company. Estos agentes tensioactivos se conocen comúnmente como alcoxilatos de alquilfenol (por ejemplo, etoxilatos de alquilfenol). f Los productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios 5 y secundarios que contienen de aproximadamente 1 a aproximadamente 25 moles de óxido de etileno son adecuados para usarse como el agente tensioactivo no ¡ónico en la presente invención. La cadena de alquilo del alcohol alifático puede ser recta o ramificada, primaria o secundaria, y contiene por lo general de alrededor de 8 a alrededor de 22 átomos de 10 carbono. Se prefieren los productos de condensación de alcoholes que tienen • un grupo alquilo que contiene de alrededor de 8 a alrededor de 20 átomos de carbono, más preferiblemente de alrededor de 10 a alrededor de 18 átomos de carbono, con alrededor de 2 a alrededor de 10 moles de óxido de etileno por mol de alcohol. De alrededor de 2 a alrededor de 7 moles de óxido de 15 etileno por mol de alcohol, más preferiblemente 2 a 5 moles de óxido de etileno por mol de alcohol están presentes en los productos de condensación. Ejemplos de agentes tensioactivos no iónicos comercialmente disponibles de • este tipo incluyen Tergitol™ 15-S-9 (el producto de condensación de alcohol lineal de C-| 1~C-| con 9 moles de óxido de etileno), Tergitol™ 24-L-6 NMW (el 20 producto de condensación de alcohol primario de C12-C14 con 6 moles de óxido de etileno con una distribución estrecha de peso molecular), ambos comercializados por la Union Carbide Corporation; Neodol™ 45-9 (el producto de condensación de alcohol lineal con 9 moles de óxido de etileno), Neodol™ 23-3 (el producto de condensación de alcohol lineal de C12- 13 con 3.0 moles de óxido de etileno), Neodol™ 45-7 (el producto de condensación de • alcohol lineal de C14-C15 con 7 moles de óxido de etileno) Neodol™ 45-5 (el 5 producto de condensación de alcohol lineal de C14-C15 con 5 moles de óxido de etileno), comercializados por la Shell Chemical Company, Kyro™ EOB (el producto de condensación de alcohol lineal de C13-C-15 con 9 moles de óxido de efileno), comercializado por The Procter & Gamble Company y Genapol LA f, 030 ó 050 (el producto de condensación de alcohol lineal de C12-C15 con 3 ó 10 5 moles de óxido de etileno) comercializado por Hoechst. La escala preferida de HLB en estos productos es de 8-11 y más preferiblemente de 8-10. También útiles como agentes tensioactivos no iónicos de los sistemas de agentes tensioactivos de la presente invención son los alquilpolisacáridos tales como aquellos que se describen en la patente de 15 E.U.A. No. 4,565,647, Llenado, expedida el 21 de enero de 1986, que tienen f un grupo hidrófobo que contiene de 6 a 30 átomos de carbono, preferiblemente de alrededor de 10 a alrededor de 16 átomos de carbono, y un polisacárido, por ejemplo, un poliglicósido, un grupo hidrofílico que contiene de alrededor de 1.3 a alrededor de 10, preferiblemente de alrededor 20 de 1.3 a aproximadamente 3, más preferiblemente alrededor de 1.3 a alrededor de 2.7 unidades de sacárido. Cualquier sacárido reductor que contenga 5 ó 6 átomos de carbono puede ser usado, por ejemplo, las porciones de glucosa, galactosa y galactosilo pueden ser sustituidas por las porciones glucosilo (opcionalmente el grupo hidrofílico está unido en las posiciones 2-, 3-, 4-, etc., dando así una glucosa o galactosa en oposición a un glucósido o galactósido). Los enlaces entre sacáridos pueden, ser por • 5 ejemplo, entre la posición uno de las unidades de sacárido adicionales y las posiciones 2, 3, 4 y/o 6 en las unidades de sacárido precedentes.

* Los alquilpoliglicósidos preferidos tienen la fórmula R20(CnH2nO)t(glucosilo) x donde R2 se selecciona del grupo que consiste de alquilo, alquilfenilo, f- 10 hidroxialquilo, hidroxialquilfenilo y mezclas de los mismos, en los cuales los grupos alquilo contienen de alrededor de 10 a alrededor de 18, preferiblemente de alrededor de 12 a alrededor de 14 átomos de carbono; n es 2 ó 3, preferiblemente 2; t es de 0 a alrededor de 10, preferiblemente 0; y x es de alrededor de 1.3 a alrededor de 10, preferiblemente alrededor de 1.3 a 15 alrededor de 3, más preferiblemente de alrededor de 1.3 a alrededor de 2.7. El glucosilo se deriva preferiblemente de glucosa. Para preparar estos f compuestos, se forma el alcohol o alcohol alquilpolietoxilado primero, y después se hace reaccionar con glucosa o una fuente de glucosa para formar el glucósido (unión en la posición 1 ). Las unidades glucosilo adicionales 20 pueden ser después unidas entre su posición 1 y las unidades glucosilo precedentes en la posición 2-, 3-, 4- y/o 6-, preferiblemente la forma predominante es la posición 2.

Los productos de condensación de óxido de etileno con una base hidrófoba formados mediante la condensación de óxido de propileno con propilenglicol también son adecuados para usarse como el sistema adicional de agente tensioactivo no ¡ónico de la presente invención. La porción # 5 hidrófoba de estos compuestos tendrá preferiblemente un peso molecular de alrededor de 1500 a alrededor de 1800, y exhibirá insolubilidad en agua. La adición de porciones de polioxetileno a esta porción hidrófoba tiende a aumentar la solubilidad en agua de la molécula como un todo, y el carácter líquido del producto es retenido hasta el punto en el que el contenido de 10 polioxetileno es de aproximadamente 50% del peso total del producto de • condensación, lo cual corresponde a la condensación con hasta alrededor de 40 moles de óxido de etileno. Ejemplos de compuestos de este tipo incluyen ciertos agentes tensioactivos Pluronic™ disponibles comercialmente y vendidos por BASF. 15 También adecuados para usarse como agentes tensioactivos no iónicos del sistema de agente tensioactivo no ¡ónico de la presente invención son los productos de condensación de óxido de etileno con el producto que • resulta a partir de la reacción de óxido de propileno y etilendiamina. La porción hidrófoba de estos productos consiste del producto de reacción de 20 etilendiamina y óxido de propileno en exceso, y tiene generalmente un peso molecular desde alrededor de 2500 a alrededor de 3000. Esta porción hidrófoba se condensa con óxido de etileno hasta el grado que el producto de condensación contenga de alrededor de 40% a alrededor de 80% por peso de polioxietileno y tenga un peso molecular desde alrededor de 5000 a alrededor de 11000. Ejemplos de este tipo de agente tensioactivo no iónico incluyen ciertos de los compuestos comercialmente disponibles Tetronic™, f comercializados por BASF. 5 Preferidos para usarse como el agente tensioactivo de los sistemas de agente tensioactivo de la presente invención son los condensados de óxido de polietileno de alquilfenoles, productos de condensación de alcoholes alifáticos primarios y secundarios con alrededor de 1 a 25 moles de óxido de etileno, alquilpolisacáridos y mezclas de los mismos. f. 10 Los más preferidos son los etoxilatos de alquilfenol de C8-C14 que tienen de 3 s a 15 grupos etoxi y alcohol etoxilados de Cß-C-is (de preferencia C-io en promedio) que tienen de 2 a 10 grupos etoxi, y mezclas de los mismos. Los agentes tensioactivos altamente preferidos son los agentes tensioactivos de amida de ácido graso polihidroxílica de la fórmula. 15 R2- C- N-Z, O R1 f donde Rl es H, o R1 es hidrocarbilo de C1-C4, 2-hidroxietilo, 2-hidroxi propilo o una mezcla de los mismos, R2 es hidrocarbilo de C5-31 y Z es polihidroxihidrocarbilo que tiene una cadena de hidrocarbilo lineal con por lo 20 menos 3 hidroxilos directamente conectados a la cadena, o un derivado alcoxilado de los mismos. Preferiblemente, R1 es metilo, R2 es una cadena de alquilo de C11-C-15 o una cadena de alquilo o alquenilo de C16-C18 tal como coco alquilo o mezclas de los mismos, y z se deriva a partir de un azúcar reductor tal como glucosa, fructosa, maltosa y lactosa, en una reacción de aminación reductiva. Los agentes tensioactivos aniónicos adecuados que se van a • 5 utilizar son los agentes tensioactivos de alquilbencensulfonato lineal, de alquiléster sulfonato incluyendo esteres lineales de ácidos carboxílicos de Cß- C20. (es decir, ácidos grasos) que se sulfonan con SO3 gaseoso de acuerdo con "The Journal of the American Oil Chemists Society", 52 (1975), pp 323- 329. Los materiales iniciales adecuados pueden incluir substancias grasas f, 10 naturales como los derivados del sebo, aceite de palmera, etc. El agente tensioactivo preferido de alquiléster sulfonato, especial para aplicaciones de lavandería, comprende agentes tensioactivos de alquiléster sulfonato de la fórmula estructural. .O R3 - CH - C - OR4 15 SO3M donde R3 es un hidrocarbilo de C8-C20- preferiblemente un alquilo, o f combinación del mismo, R4 es un hidrocarbilo de C-i-C?, preferiblemente un alquilo o combinación de los mismos, y M es un catión formador de sal que forma una sal soluble en agua con el éstersulfonato alquílico. Los cationes 20 formadores de sal adecuados incluyen metales tales como sodio, potasio y litio, y cationes de amonio sustituido o no sustituido, tales como monoetanolamina, dietanolamina y trietanolamina. Preferiblemente, R3 es alquilo de C10-C16 y R4 es mefilo, etilo o isopropilo. Especialmente preferidos son los estersulfonatos metílicos en donde R^ es alquilo de C?rj-Ci6- Otros agentes tensioactivos aniónicos adecuados incluyen • agentes tensioactivos de alquilsulfato que son sales solubles en agua o ácidos 5 de la fórmula ROSO3M en donde R preferiblemente es un hidrocarbilo de C-?o-C24. preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo que tiene un componente alquilo de C10-C20. más preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo de C12- C-|8, y M es H o un catión, por ejemplo, un catión de metal alcalino (por ejemplo, sodio, potasio, litio), o amonio o amonio substituido (por ejemplo, • 10 cationes metil-, dimetil-, y trimetil amonio y cationes de amonio cuaternario tales como el tetrametilamonio y cationes de dimetil piperdinio y cationes de amonio cuaternario derivados de las alquilaminas tales como la eíilamina, dietilamina, trietilamina y mezclas de las mismas, y similares). Típicamente, las cadenas de alquilo de C12-C16 se prefieren para las temperaturas 15 inferiores de lavado (por ejemplo, por abajo de aproximadamente 50°C) y las cadenas de alquilo de C-|6-18 se prefieren para las temperaturas superiores • de lavado (por ejemplo, por arriba de aproximadamente 50°C). Otros agentes tensioactivos aniónicos útiles para propósitos detersivos también se pueden incluir en las composiciones detergentes de 20 lavandería de la presente invención. Estos pueden incluir sales (incluyendo, por ejemplo, sales de sodio, potasio, amonio y amonio sustituido, tales como sales de mono-, di y trietanolamina) de jabón, alcansulfonatos primarios o secundarios de C8-C22. olefinsulfonatos de C8-C24, ácidos policarboxílicos sulfonados preparados por sulfonación del producto pirolizado de citratos de metal terreo alcalino por ejemplo, como se describe en la Memoria Descriptiva f de la Patente Británica No. 1 ,082,179, etersulfatos alquilpoliglicólicos de Cß- 5 C24 (que contienen hasta 10 moles de óxido de etileno); sulfonatos alquilglicerílicos, sulfonatos acilglicerílicos grasos, sulfonatos oleilglicerílicos grasos, étersulfatos de óxido de alquilfenoletileno, parafinsulfonatos, alquilfosfatos, isetionatos tales como acilisetionatos, N-acilrtauratos, alquilsuccinamatos y sulfosuccinatos, monoésteres de sulfosuccinatos f- 10 (especialmente monoésteres de C12- 18 saturados e ¡nsaturados) y diésteres de sulfosuccinatos (especialmente diésteres de C6-C12 saturados e insaturados), acilsarcosinatos, sulfatos de alquilpólisacáridos tales como sulfatos de alquilpoliglucósido (los compuestos no sulfatados no iónicos describiéndose más adelante) y alquilpolietoxicarboxilatos tales como aquellos 15 de la Fórmula RO(CH2CH2?)k_CH2COO-M+ en donde R es un alquilo de C8-C22. k es un entero de 0 a 10, y M es un catión formador de sal soluble. También son adecuados ácidos de resina y ácidos de resina hidrogenados, tales como ácidos colofónicos, ácidos colofónicos hidrogenados y ácidos de resina y ácidos de resina hidrogenados presentes en o derivados de aceite de 20 madera. Ejemplos adicionales se describen en "Suface Active Agents and Detergents" (Vol. I y II de Schwartz, Perry y Berch). Una variedad de dichos agentes tensioactivos también se describen generalmente en la Patente de E.U.A. 3,929,678, expedida el 30 de diciembre de 1975 Laughiin et al. de la columna 23, renglón 58 a la columna 29, renglón 13 (incorporadas aquí como f referencia). Cuando se incluyen en la presente, las composiciones 5 detergentes para lavandería de la presente invención típicamente comprenden de alrededor de 1 % a alrededor de 40%, de preferencia de alrededor de 3% a alrededor de 20% por peso de los agentes tensioactivos aniónicos. Los agentes tensioactivos aniónicos altamente preferidos que incluyen agentes tensioactivos de sulfato alcoxilado en la presente son las 10 sales solubles en agua o ácidos de la fórmula RO(A)mS?3M en donde R es • un grupo alquilo o hidrocarbilo de C10-C24 no sustituido que tiene un componente alquilo de C-10-C24. preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo de C12-C2O' m^s preferiblemente un alquilo o hidroxialquilo de C12-C18. A es una unidad etoxi o propoxi, m es mayor que cero, típicamente entre alrededor 15 de 0.5 y aproximadamente 6; más preferiblemente de entre alrededor de 0.5 y aproximadamente 3, y M es H o un catión que puede ser, por ejemplo, un f catión de metal (por ejemplo, sodio, potasio, litio, calcio, magnesio, etc.), un catión de amonio o de amonio sustituido. Los alquilsulfatos etoxilados así como alquilsulfatos propoxilados se contemplan en la presente. Ejemplos 20 específicos de cationes de amonio sustituido incluyen cationes de metil-, dimetil-, trimetil-amonio y cationes de amonio cuaternario tales como cationes de tetrametilamonio y dimetilpiperidinio y aquellos derivados de alquilaminas tales como etilamina, dietilamina, trietilamina, mezclas de las mismas y similares. Agentes tensioactivos ejemplares son alquilsulfato polietoxilado (1.0) de C<|2-C<|8 (C<|2-Ci8E( -0)M), alquilsulfato polietoxilado (2.25) de C<|2" c18 (Ci2-CidE(2.25)M), alquilsulfato polietoxilado (3.0) de C<|2-C-|8 (C<|2" f C-| 8E(3.0)M) y alquilsulfato polietoxilado (4.0) de Ci 2-C18 (C12-C1 sE(4.0)M), 5 en donde M se selecciona convenientemente de sodio y potasio. Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden contener agentes tensioactivos catiónicos, anfolíticos, zwiteriónicos y semipolares, así como a los agentes tensioactivos no iónicos y/o aniónicos diferentes a los descritos en la presente. f* 10 Los agentes tensioactivos detersivos catiónicos adecuados para usarse en las composiciones detergentes de la presente invención son aquellos que tienen un grupo hidrocarbilo de cadena larga. Ejemplos de dichos agentes tensioactivos catiónicos incluyen agentes tensioactivos de amonio tales como los halogenuros de alquiltrimetilamonio, y a aquellos 15 agentes tensioactivos que tienen la fórmula: [R2(OR3)yj[ R4(OR3)y]2 R5N+X- • donde R2 es un grupo alquilo o alquilbencilo que tiene de alrededor de 8 a alrededor de 18 átomos de carbono en la cadena de alquilo, cada R3 se selecciona del grupo que consiste de -CH2CH2-, -CH2CH(CH3)-, - 20 CH2CH(CH2?H)-, -CH2CH2CH2-, y mezclas de los mismos; cada R4 se selecciona del grupo que consiste de alquilo de C1-C4, hidroxialquilo de C^- C4, estructuras de anillo de bencilo formadas al unir los dos grupos R4, CH2CHOH-CHOHCOR6CHOHCH2OH en donde R6 es cualquier hexosa o polímero de hexosa que tiene un peso molecular menor a alrededor de 1000, e hidrógeno cuando y no es 0; R^ es la misma que R4 o es una cadena de alquilo en donde el número total de átomos de carbono de R2 más R5 no es más de alrededor de 18; cada y es de 0 a alrededor de 10 y la suma de los valores y es de 0 a alrededor de 15; y X es cualquier anión compatible. El agente tensioactivo de amonio cuaternario para la presente invención tiene la fórmula (I): Fórmula I en donde R1 es un alquilo de corta longitud de cadena (C6-C10) o alquilamidoalquilo de la fórmula (II): Fórmula II y es 2-4, preferiblemente 3. en donde R2 es H o un alquilo de C1-C3, en donde 2 es 0-4, de preferencia 0- 2, más preferiblemente 0, en donde R3, R4 y R§ son las mismas o diferentes que pueden ser un alquilo de cadena corta (C1-C3) o alquilo alcoxilado de la fórmula lll, en donde X" es un contraión, de preferencia un halogenuro, es decir, cloruro o • metiisulfato.

Fórmula lll R6 es C-|-C4 y z es 1 ó 2 Los agentes tensioactivos de amonio cuaternario preferidos son • 10 aquellos como se definen en la fórmula I en donde: R-l es Ce, C<?o o mezclas de los mismos, x=0, R3, R4 = CH3 y R5 = CH2CH2OH. Los agentes tensioactivos catiónicos altamente preferidos son los compuestos de amonio cuaternario solubles en agua útiles en la presente 15 composición que tienen la fórmula: R1 R2R3R4N+X-(i) •' donde R-| es alquilo de C8-C16, cada R2, R3 y R4 son independientemente alquilos de C1-C4, hidroxialquilo de C-1-C4, bencilo, y -(C2H4o)?H en donde x tiene un valor de 2 a 5, X es un anión. No más de una R2, R3 o R4 debe ser 20 bencilo. La longitud de cadena de alquilo preferida para R-j es C12-C15 particularmente en donde el grupo alquilo es una mezcla de longitudes de cadena derivadas de coco o grasa de grano de palmera o sus derivados sintéticos mediante acumulación de olefina o síntesis de alcoholes OXO. Los grupos preferidos para R2R3 y R3 son grupos metilo e hidroxietilo y el anión X se puede seleccionar de halogenuro, metosulfato, acetato y iones de fosfato. f Los ejemplos de los compuestos de amonio cuaternario adecuados de 5 fórmulas (i) para usarse aquí son: cloruro o bromuro de coco trimetil amonio; cloruro o bromuro de coco metil dihidroxietil amonio; cloruro de decil trietil amonio; cloruro o bromuro de decil dimetil hidroxietil amonio; f. 10 cloruro o bromuro de dimetil hidroxietil amonio de C-i 2-15; cloruro o bromuro de coco dimetil hidroxietil amonio; metilsulfato de miristil trimetil amonio; cloruro o bromuro de lauril dimetil bencilamonio; cloruro o bromuro de lauril dimetil(etonox¡)4 amonio; 15 esteres de colina (compuesto de la fórmula (i) en donde R^ es alquilo de CH2-CH2-O-C-C12-I4 y R2R3R4 son me ilo II • O di-alquilimidazolina [compuesto de fórmula (i)]. 20 Otros agentes tensioactivos catiónicos útiles en la presente también se describen en la patente de E.U.A. 4,228,044, de Cambre, expedida el 14 de octubre de 1980 y la solicitud de patente Europea EP 000,224.

Componentes catiónicos suavizadores de telas típicos incluyen los activos suavizadores de telas de amonio cuaternario insolubles en agua o su precursor de amina correspondiente, siendo el más comúnmente usado el f cloruro o metiisulfato de dialquilamonio de cadena larga. 5 Los suavizadores catiónicos que se prefieren entre estos incluyen los siguientes: 1 ) cloruro de disebo dimetilamonio (DTDMAC); 2) cloruro de sebo dimetilamonio dihidrogenado; 3) metiisulfato de sebo dimetilamonio dihidrogenado; 10 4) cloruro de diestearil dimetilamonio; • 5) cloruro de dioleil dimetilamonio; 6) cloruro de dipamitil hidroxietil metilamonio; 7) cloruro de estearil bencil dimetilamonio; 8) cloruro de sebo trimetil amonio; 15 9) cloruro de sebo trimetilamonio hidrogenado; 10) cloruro de alquil hidroxietil dimetilamonio de C-J2-14; 11 ) cloruro de alquil dihidroxietil metilamonio de C12-I8; •' 12) cloruro de di(estearoiloxietil) dimetilamonio (DSOEDMAC); 13) cloruro de di(sebo-ox¡-etil)dimetilamonio; 20 14) metiisulfato de disebo imidazolinio; 15) metiisulfato de 1-(2-seboilam¡doet¡l)-2-seboilim¡dazolinio. Los compuestos de amonio cuaternario biodegradables han sido presentados como alternativas para los cloruros y metilsulfatos de dialquilamonio de cadena larga usados tradicionalmente. Dichos compuestos de amonio cuaternario confienen grupos alqu(en)ilo de cadena larga interrumpidos por grupos funcionales tales como grupos carboxilo. Dichos materiales y las composiciones suavizadores de telas que los contienen se • describen en numerosas publicaciones tales como EP-A-0,040,562 y EP-A- 0,239,910. Los compuestos de amonio cuaternario y precursores de amina aquí tienen la fórmula (I) o (II), a continuación: (i) (ll) donde Q se selecciona de -O-C(O)-, -C(0)-0-, -0-C(0)-0-, NR4- 15 0(0)-, C(0)-NR4-; R1 es (CH2)n-Q-T2 ó T3; " R2 es (CH2)m-Q-T4 ó T$ ó R3; R3 es alquilo de C1-C4 o hidroxialquilo de C1-C4 ó H; R4 es H o alquilo de C1-C4 o hidroxialquilo de C1-C4; 20 Ti , T2, T3, T4 y T5 son independientemente alquilo o alquenilo de C-? -|-C22; n y m son enteros de 1 a 4; y X" es un anión compatible con suavizante. Ejemplos no limitantes de aniones compatibles con suavizador incluyen cloruro o metiisulfato. f La cadena T1 , T2, T3, T4 y T5 de alquilo o alquenilo debe 5 contener por lo menos 11 átomos de carbono, preferiblemente por lo menos 16 átomos de carbono. La cadena puede ser recta o ramificada. El sebo es una fuente conveniente y no costosa de material alquilo y alquenilo de cadena larga. Se prefieren particularmente los compuestos en los que Ti , T2, T3, T4 y T5 representan la mezcla de materiales de cadena larga típicos del sebo. ^ 10 Ejemplos específicos de compuestos de amonio cuaternario para usarse en las composiciones acuosas suavizantes de telas de la presente incluyen: 1 ) cloruro de N,N-di(seboil-oxi-etil)-N,N-dimetilamonio; 2) metiisulfato de N,N-di(seboil-oxi-etil)-N-metil,N-(2- 15 hidroxietil)amonio; 3) cloruro de N,N-di(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N,N-dimetilamonio; f 4) cloruro de N,N-d¡(2-sebo¡l-oxi-etilcarbonil-oxi-etil)-N,N- dimetilamonio 5) cloruro de N-(2-seboil-oxi-2-etil)-N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)- 20 N,N-dimetilamonio; 6) cloruro de N,N,N-tri(seboil-oxi-etil)-N-metilamon¡o; 7) cloruro de N-(2-seboil-oxi-2-oxo-etil)-N-(seboil-N,N- dimetilamonio y 8) cloruro de 1 ,2-disebo¡l-oxi-3-trimetilamonio-propano; y mezclas de cualquiera de los materiales anteriores. Cuando se incluyen en la presente, las composiciones detergentes de la presente invención típicamente comprenden de 0.2% a 5 alrededor de 25%, de preferencia de alrededor de 1 % a alrededor de 8% de dichos agentes tensioactivos catiónicos. Los agentes tensioactivos anfolíticos también son adecuados para usarse en las composiciones detergentes de la presente invención. Dichos agentes tensioactivos se pueden describir ampliamente como 10 derivados alifáticos de aminas secundarias o terciarias, o derivados alifáticos • de aminas heterocíclicas secundarias y terciarias en las cuales el radical alifático puede ser de cadena recta o ramificada. Uno de los substituyentes alifáticos contienen al menos alrededor de 8 átomos de carbono, típicamente de alrededor de 8 a alrededor de 18 átomos de carbono, y al menos uno 15 contiene un grupo aniónico soluble en agua, es decir, carboxi, sulfonato, sulfato. Véase patente de E.U.A. 3,929,678 de Laughiin et al., expedida del 30 de diciembre de 1975, en la columna 19, líneas 18-35, para ejemplos de •' agentes tensioactivos anfolíticos. Cuando se incluyen aquí, las composiciones detergentes de la presente invención típicamente comprenden de 0.2% a 20 alrededor de 15%, de preferencia de alrededor de 1 % a alrededor de 10% por peso de dichos agentes tensioactivos anfolíticos. Los agentes tensioactivos zwitteriónicos también son adecuados para usarse en composiciones detergentes. Dichos agentes tensioactivos se puede describir ampliamente como derivados de aminas secundarias y terciarias, derivados de aminas heterocíclicas secundarias y terciarias, o derivados de amonio cuaternario, fosfonio cuaternario o compuesto de f sulfonio terciario. Véase patente de E.U.A. NO. 3,929,678 a Laughiin et al., 5 expedida el 30 de diciembre de 1975, de la columna 19, línea 38 a la columna 22, línea 48, para ejemplos de agentes tensioactivos zwiteriónicos. Cuando se incluyen aquí, ias composiciones detergentes de la presente invención típicamente comprenden de 0.2% a alrededor de 15%, de preferencia de alrededor de 1 % a alrededor de 10% por peso de dichos agentes 10 tensioactivos zwitteriónicos. • Los agentes tensioactivos no iónicos semi-polares son una categoría especial de agentes tensioactivos no ¡ónicos que incluyen óxidos de aminas solubles en agua que confienen una porción alquilo de aproximadamente 10 a aproximadamente 18 átomos de carbono y dos 15 porciones seleccionadas del grupo que consiste de grupo alquilo y grupos hidroxialquilo que contienen de alrededor de 1 a alrededor de 3 átomos de carbono; óxido de fosfina soluble en agua que contiene una porción alquilo de • alrededor de 10 a alrededor de 18 átomos de carbono y dos porciones seleccionadas del grupo consiste de grupos alquilo y grupos hidroxialquilo que 20 confienen de alrededor de 1 a alrededor de 3 átomos de carbono; y sulfóxidos solubles en agua que contiene una porción alquilo de alrededor de 10 a alrededor de 18 átomos de carbono y una porción seleccionada del grupo que consiste de porciones alquilo e hidroxialquilo de alrededor de 1 a alrededor de 3 átomos de carbono. Los agentes tensioactivos detergentes no iónicos semipolares incluyen agentes tensioactivos de óxido de amina que tienen la fórmula: • O t R3(OR4)xN(R5)2 donde R3 es un grupo alquilo, hidroxialquilo o alquilfenilo o mezclas de los mismos que contienen de alrededor de 8 a alrededor de 22 átomos de 10 carbono; R4 es un grupo alquileno o hidroxialquileno que contiene de f- alrededor de 2 a alrededor de 3 átomos de carbono o mezclas de los mismos; x es de 0 a aproximadamente 3; cada R^ es un grupo alquilo o hidroxialquilo que contiene de alrededor de 1 a alrededor de 3 átomos de carbono o un grupo de óxido de polietileno que contiene de alrededor de 1 a alrededor de 3 15 grupos de óxido de etileno. Los grupos R^ se pueden unir entre sí, es decir, mediante un átomo de oxígeno o nitrógeno, para formar una estructura de anillo. f Estos agentes tensioactivos de óxido de amina en particular incluyen óxidos de alquildimetilamina de C-|o~Ci8 y óxidos de 20 alcoxietildihidroxietilamina de C8-C-J2- Cuando se incluyen aquí, las composiciones detergentes de la presente invención típicamente comprenden de 0.2% a alrededor de 15%, de preferencia de alrededor de 1 a alrededor de 10% por peso de dichos agentes tensioactivos no ¡ónicos semipolares.

La composición detergente de la presente invención puede además comprender un coagente tensioactivo seleccionado de grupo de aminas primarias o terciarias. Las aminas primarias adecuadas para usarse f aquí incluyen aminas de acuerdo con la fórmula Rl NH2 en donde R-| es una 5 cadena de alquilo de C6-C12. de preferencia Cß-C-io o R4X(CH2)n, X es -O-,- C(0)NH- o -NH-, R4 es una cadena de alquilo de CQ-C^, n es entre 1 a 5, de preferencia 3. Las cadenas alquilo R1 pueden ser rectas o ramificadas y se pueden interrumpir con hasta 12, de preferencia menos de 5 porciones de óxido de etileno. Las familias preferidas de acuerdo con la fórmula de la • 10 presente son N-alquilaminas. Las aminas adecuadas para usarse en la presente se pueden seleccionar de 1-hexilamina, 1-octilamina, 1-dicilamina y laurilamina. Otros aminas primarias preferidas incluyen oxipropilamina de Cs- C-jo, octioxipropilamina, 2-etilhixil-oxipropilamina, laurilamido-propilamina y amidopropilamina. 15 Las aminas terciarias adecuadas para usarse en la presente incluyen aminas terciarias que tienen la fórmula R-| R2R3N en donde R^ y R-2 •' son cadenas alquilo de C-j-Cs ó -(CH2-CH-0)xH 20 R3 es cualquier cadena de alquilo de Cß-C-12. de preferencia Cß-C-irj. ó R3 es R4X(CH2)n, en donde X es -O-, -C(0)NH- o -NH-.R4 es C4-C12. n es entre 1 y 5, de preferencia 2-3. R5 es H o alquilo de C-1-C2 y x es entre 1 y 6.

R3 y 4 pueden ser lineales o ramificadas; cadenas de alquilo de R3 se pueden interrumpir con hasta 12, de preferencia 5, porciones de óxido de etileno. f Las aminas terciarias preferidas son R<| R2R3N en donde R-j es 5 un cadena alquilo de Cß-C^. 2 y R3 son alquilo de C1-C3 ó -(CH2-CH-0)xH en donde R5 es CH3 y x = 1-2.

Son también preferidas las amidoaminas de la fórmula: 10 O • I I R?-C-NH-(CH2)„-N-(R2)2 en donde R-j es alquilo de C6-C12; n es 2-4, preferiblemente n es 3; R_2 y R3 son C1-C4.

Las aminas más preferidas de la presente invención incluyen 1- 15 octilamina, 1-hexalamina, 1-deciiamina, 1-dodecilamina, oxipropilamina de C8- 10, N-coco-1-3-diaminopropano, coco-alquildimetilamina, laurildimetilamina, laurilbis(hidroxietil)amina, coco-bis(h¡droxietil)amina, laurilamina propoxilada • con 2 moles, actilamina popoxilada con 2 moles, laurilamidopropildimetilamina, amidopropildimetilamina de C8-10 y 20 amidopropildimetilamina de C10. Las aminas más preferidas para usarse en las composiciones aquí son 1 -octilamina, 1-decilamina, 1-dodecilamina. Son especialmente deseables n-dodecildimetilamina y bishidroxietilcocoalquil- amina y oleilamina 7 veces etoxilada, laurilamidopropilamina y cocoamido propilamina.

Enzimas detergentes convencionales • 5 Preferiblemente, las composiciones detergentes pueden comprender adicionalmente de la mananasa, pectato liasa y xiloglucanasa una o más enzimas que proveen un desempeño de limpieza, beneficios de cuidado de la tela y/o desinfección, preferiblemente una pectina liasa, proteasa, lipasa, celulasa y/o amilasa. 10 Dichas enzimas incluyen enzimas seleccionadas a partir de f hemicelulasas, peroxidasas, proteasas, gluco-amilasas, amilasas, xilanasas, lipasas, fosfolipasas, esterasas, cutinasas, otras pectinasas, queratanasa, reductasas, oxidasas, fenoloxidasas, lipoxigenasas, ligininasas, polulanasas, tanasas, pentosanasas, malanasas, ß-glucanasas, arabinosidasas, 15 hialuronidasas, condroitinasa, lacasa o mezclas de las mismas. Cada tipo de enzima degradadora de pecfina tiene un perfil único de especificidad de substrato, actividad y estabilidad bajo diferentes condiciones de dureza, pH, temperatura, agente tensioactivo y otros ingredientes de la matriz detergente. La enzimas degradadoras de pectina 20 están específicamente dirigidas para degradar substratos de pectina y en particular paredes celulares vegetales. En particular, las enzimas pectato Nasas están específicamente dirigidas hacia cadenas de ácido péctico de paredes celulares vegetales tales como pectinas bajas en metoxi mientras que la pectina liasa está más específicamente dirigida hacia cadenas esterificadas de pectina tales como las pectinas altas en metoxilo. Además, se ha encontrado que las pectato Nasas son sensibles al metal y especialmente al calcio, mientras que las pectin Nasas no requieren metales para su • 5 estabilización y actividad enzimática óptima. Sorprendentemente se ha encontrado que se puede lograr un amplio intervalo de especificidad de substrato y una alta flexibilidad hacia una variedad de condiciones de lavado al combinar además la pectato liasa de la presente invención con una pectina liasa. Esto resulta en limpieza sinergística y especialmente en remoción de 10 suciedad de base vegetal/manchas y de suciedad del cuerpo. • La enzima pectina liasa está clasificada según la clasificación EC como EC 4.2.2.10, preferiblemente está substancialmente libre de otras enzimas pécticas, y actúa sobre los ácidos pécticos para realizar escisión no hidrolítica de los enlaces alfa-1-4 glucosídicos para dar oligonucleótidos con 15 grupos terminales 4-desoxi-6-a-D-galacto-enuronosilo. La pectina liasa de la presente invención está substancialmente libre de otras enzimas pécticas. Por "substancialmente libre de otras enzimas pécticas", se refiere a composiciones f que contienen enzima pectina Nasa, las cuales contienen menos del 25% de enzimas pécticas las cuales no son enzimas pectina liasa, preferiblemente 20 menos del 15%, más preferiblemente menos del 5%. La actividad enzimática puede medirse de conformidad con el "Ensayo de actividad trans-eliminasa hacia pectina y ácido péctico" descrito por K. Horikoshi en Agr. Biol. Chem, Vol 36(2), 286.

La pectina liasa preferida para el propósito de la presente invención es la pectina liasa descrita en la solicitud de patente internacional copendiente PCT/DK98/00514, archivada internacionalmente el 24 de noviembre de 1998 y publicada bajo WO99/27083 y la cual es 5 i) un polipéptido producido por Bacillus licheniformis, ATCC 14580, o ii) un polipéptido que comprende una secuencia de aminoácidos como se muestra en las posiciones 31-494 de SEQ ID NO:2 de PCT/DK98/00514, o 10 ¡ii) un análogo del polipéptido definido en i) o ii) que tiene al * menos 60% de homología con dicho polipéptido, o iv) se deriva a partir de dicho polipéptido por substitución, deleción o adición de uno o varios aminoácidos, con la condición de que las argininas en las posiciones 377 y 383 relativas a la SEQ ID NO:2 de 15 PCT/DK98/00514 están conservadas y que el polipéptido derivado es al menos 60% homólogo con dicho polipéptidos, o es reactivo inmunológicamente con un anticuerpo policlonal generado contra dicho • polipéptido en forma purificada. Las celulasas utilizables en la presente invención incluyen 20 celulasas bacterianas o fúngicas. Preferiblemente, tendrán un pH óptimo de entre 5 y 12 y una actividad por arriba de 50 CEVU/mg (Unidad de Viscosidad de Celulosa). Las celulasas adecuadas se describen en la Patente de E.U.A. 4,435,307, Barbesgoard et al., J61078384 y WO96/02653, la cual describe una celulasa fungal producida respectivamente a partir de Humicola insolens, Trichoderma, Thielavia y Sporotrichum. EP 739 982 describe celulasas aisladas a partir de las nuevas especies de Bacillus. Las celulasas adecuadas también se describen en GB-A-2.075.028; GB-A-2.095.275; DE-OS-2.-247.832 • 5 y W095/26398. Ejemplos de dichas celulasas son celulasas producidas mediante una cepa de Humicola insolens (Humicola grísea var. thermoidea), particularmente la cepa Humicola DSM 1800. Otras celulasas adecuadas son las celulasas originadas de la 10 Humicola insolens que tiene un peso molecular de aproximadamente 50KDa, • un punto isoeléctrico de 5.5 y que contiene 415 aminoácidos; y una endoglucanasa de ~43kD derivada a partir de Humicola insolens, DSM 1800, que muestra una actividad de celulasa; un componente de endoglucanasa preferido tiene la secuencia de aminoácidos descrita en la solicitud de Patente 15 PCT No. WO 91/17243. Celulasas también adecuadas son las celulasas EGIII a partir de Trichoderma longibrachiatum descritas en WO94/21801 , Genencor, publicado el 29 de septiembre de 1994. Celulasas especialmente adecuadas • son las celulasas que tienen beneficios de cuidado de color. Los ejemplos de dichas celulasas son las celulasas descritas en la solicitud de Patente 20 Europea No. 91202879.2, expedida el 6 de noviembre de 1991 (Novo). La carezima y la celiuzima (Novo Nordisk A/S) son especialmente útiles. Véanse también W091/17244 y WO91/21801. Otras celulasas adecuadas para el cuidado de la tela y/o propiedades de limpieza se describen en WO96/34092, W096/17994 y W095/24471. Dichas celulasas normalmente se incorporan en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima pura por peso de la • 5 composición detergente. Las enzimas peroxidasa se usan en combinación con fuentes de oxígeno, por ejemplo, percarbonato, perborato, persulfato, peróxido de hidrógeno, etc., y con un substrato fenólico tal como una molécula incrementadora de blanqueado. Se usan para "blanqueado de solución", es 10 decir, para evitar la transferencia de colorantes o pigmentos removidos de • substratos durante las operaciones de lavado a otros substratos en la solución de lavado. Las enzimas peroxidasa son conocidas en la técnica e incluyen, por ejemplo, peroxidasa de rábano picante, ligninasa y halogenoperoxidasa, tal como cloroperoxidasa y bromoperoxidasa. Las composiciones detergentes 15 que contienen peroxidasa se describen, por ejemplo, en la solicitud internacional del PCT WO 89/099813, WO89/09813 y en la solicitud de patente europea EP No. 91202882.6, presentada el 6 de noviembre de 1991 • y EP No. 96870013.8, presentada el 20 de febrero de 1996. También adecuada es la enzima lacasa. 20 Los mejoradores generalmente están incluidos a un nivel de 0.1 % a 5% por peso de la composición total. Los mejoradores preferidos son la fentiazina y la fenoxazina sustituidas: ácido 10-fenotiazinpropiónico (PPT), ácido 10-etilfenotiazin-4-carboxílico (EPC), ácido 10-fenoxazinpropiónico (POP) y 10-metilfenoxazina (descritas en WO 94/12621 ) y siringatos sustituidos (siringatos de alquilo sustituidos de C3-C5) y fenoles. El percarbonato y perborato de sodio son fuentes preferidas de peróxido de hidrógeno. 5 Dichas peroxidasas normalmente se incorporan en la composición detergente a niveles de 0.0001 % a 2% de enzima pura por peso de la composición detergente. Otras enzimas preferidas que se pueden incluir en las composiciones detergentes de la presente invención incluyen lipasas. Las 10 enzimas lipasa adecuadas para el uso detergente incluyen a aquellas • producidas por microorganismos del grupo de Pseudomonas, tal como la Pseudomonas sturzeri ATCC 19.154, como se describe en la Patente Británica 1 ,372,034. Las lipasas adecuadas incluyen aquellas que muestran una reacción ¡nmunológica cruzada positiva con el anticuerpo de la lipasa 15 producida por el microorganismo Pseudomonas fluorescent IAM 1057. Dicha lipasa está disponible a partir de Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, bajo el nombre comercial de lipasas P "Amano", de aquí en adelante • referida como "Amano-P". Otras lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES, Npasas ex Chromobacter viscosum, e.g. Chromobacter viscosum 20 var. lipolyticum NRRLB 3673 de Toyo Jozo Co., Tagata, Japón; Chromobacter viscosum lipasas de U.S. Biochemical Corp., U.S.A. y Disoynth Co., Los países bajos, y lipasas ex Pseudomonas gladioli. Las lipasas especialmente adecuadas son las lipasas tales como la M1 LipasaR y Lipoma?R (Gist- Brocades) y LipolasaR y Lipolasa UltraR (Novo), las cuales se ha encontrado que son muy efectivas cuando se utilizan en combinación con las composiciones de la presente invención. También son adecuadas las enzimas f lipolíticas descritas en EP 258, 068, WO 92/05249 y WO 95/22615 por Novo 5 Nordisk y en WO 94/03578, WO 95/35381 y WO 96/00292 por Unilever. También son adecuadas las cutinasas [EC 3.1.1.50] las cuales se pueden considerar como una tipo especial de Npasa, es decir lipasas que no requieren activación interfacial. La adición de las cutinasas a las composiciones detergentes se ha descrito en WO-A- 88/09367 (Genencor); f lo WO 90/09446 (Plant Genetic System) y WO 94/14963 y WO 94/14964 (Unilever). Las lipasas y/o cutinasas normalmente se incorporan en la composición detergente a niveles de alrededor de 0.0001% a 2% de enzima activa por peso de la composición detergente. Las proteasas adecuadas son las subtilisinas las cuales se 15 obtienen a partir de cepas particulares de B. subtilis y B. licheniformis (subtilisin BPN y BPN'J. Una proteasa adecuada se obtiene de una cepa de Bacillus, que tiene una actividad máxima a través del intervalo de pH de 8-12, •' desarrollada y vendida como ESPERASE® por Novo Industries A/S de Dinamarca, de aquí en adelante "Novo". La preparación de dicha enzima y 20 análogos de enzimas se describe GB 1 ,243,784 de Novo. Otras proteasas adecuadas incluyen ALCALASE®, DURAZYM® y SAVINASE® de Novo y MAXATASE®, MAXACAL®, PROPERASE® y MAXAPEM® (proteína producida por Maxacal) de Gist-Brocades. Las enzimas proteolíticas también comprenden proteasas de serina bacteriana modificadas, tales como las descritas en la solicitud de patente Europea con No. de serie 87 303761.8, presentada el 28 de abril de 1987 (particularmente las páginas 17, 24 y 98), y la cual se llama aquí "Proteasa B", y en la solicitud de patente Europea 5 199,404, de Venegas, publicada el 29 de octubre de 1986, la cual se refiere a la enzima proteolítica de serina bacteriana modificada que se llama "Proteasa A" aquí. La Proteasa adecuada se llama aquí "Proteasa C", la cual es una variante de una serín proteasa alcalina de Bacillus en la que la Nsina reemplaza a la arginina en la posición 27, la tirosina reemplaza a la valina en 10 la posición 104, la serina reemplaza a la aspargina en la posición 123, y la • alanina reemplaza a la treonina en la posición 274. La Proteasa C se describe en EP 90915958:4, correspondiendo a WO 91/06637, publicada el 16 de mayo de 1991. Las variantes genéticamente modificadas, particularmente de proteasa C, también se incluyen en la presente. 15 Una proteasa preferida, a la cual se refiere como "Proteasa D", es una variante de una carbonilo hidrolasa que tiene una secuencia de aminoácidos que no se encuentra en la naturaleza, la cual se deriva de un • precursor de carbonilo hidrolasa al substituir por un aminoácido diferente una pluralidad de residuos de aminoácido en una posición en dicho equivalente de 20 carbonilo hidrolasa en la posición +76, de preferencia también en combinación con una o más posiciones de residuos de aminoácidos equivalentes a aquellos seleccionados del grupo que consiste de +99, +101 , +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +128, +135, +156, +166, +195, +197, +204, +206, +210, +216, +217, +218, +222, +260, +265, y/o +274 de acuerdo con el número de subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, como se describe en WO95/10591 y en la solicitud de patente C. Ghosh et al., "Bleaching Compositions Comprising Protease Enzymes" que tiene el número de serie de • 5 E.U.A. 08/322,667, expedida el 13 de octubre de 1994. También adecuada es variante de una carbonilo hidrolasa de la proteasa descrita en WO95/10591 , que tiene una secuencia de aminoácidos derivada al reemplazar una pluralidad de residuos de aminoácidos en la enzima precursora correspondientes a la posición +210 en combinación con uno o más de los 10 siguientes residuos: +33, +62, +67, +76, +100, +101 , +103, +104, +107, +128, • +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 y +222, mientras la posición numerada corresponde a subtilisina que se presenta en forma natural de Bacillus amyloliquefaciens o a residuos de aminoácidos equivalentes en otras carbonilo hidrolasas o subtilisinas, tales 15 como subtilisina de Bacillus lentus (solicitud de patente copendiente de E.U.A. con número de serie 60/048,550, presentada el 4 de junio de 1997). También adecuadas para la presente invención son las •' proteasas descritas en las solicitudes de patente EP 251 446 y WO 91/06637, proteasa BLAP® descrita en W091/02792 y sus variantes descritas en 20 W095/23221. Véase también una proteasa de alto pH a partir de Bacillus sp. NCIMB 40338 descrita en WO93/18140 A de Novo. Los detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más enzimas, y un inhibidor de proteasa reversible se describen en WO92/03529 A de Novo. Cuando se desee, está disponible una proteasa que tiene absorción reducida e hidrólisis incrementada como se describe en WO 95/07791 de Procter & Gamble. Una proteasa similar a la tripsina recombinante para detergente adecuado de la • 5 presente se describe en WO 94/25583 de Novo. Otras proteasas adecuadas se describen en EP 516 200 por Unilever. Las enzimas proteolíticas se incorporan en las composiciones detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.001 % a 0.2%, más preferiblemente de 0.005% a 0.1% de 10 enzima pura por peso de la composición. Las amilasas (alfa y/o beta) se pueden incluir para remover la manchas con base en carbohidrato. WO94/02597, Novo Nordisk A/S publicado el 03 de febrero de 1994, describe composiciones de limpieza que incorporan amilasas mutantes. Véase también WO95/10603, Novo Nordisk 15 A/S, publicado el 20 de abril de 1995. Otras amilasas conocidas para usarse en las composiciones de limpieza incluyen alfa- y beta- amilasas. Las alfa- amilasas se conocen en la técnica e incluyen aquellas descritas de las patentes de E.U.A. No. 5,003,257; EP 252,666; WO/91/00353; FR 2,676,456; EP 285,123; EP 525,610; EP 368,341 ; y la especificación de patente Británica 20 No. 1 ,296,839 (Novo). Otras amilasas adecuadas son las amilasas de estabilidad mejorada descritas en W094/18314, publicado el 18 de agosto de 1994 y WO96/05295, Genencor, publicado el 22 de febrero de 1996 y variantes de amilasa que tiene modificación adicional en el antecesor inmediato disponible de Novo Nordisk A/S, descrito en WO 95/10603, en abril de 1995. También son adecuadas las amilasas descritas en los documentos EP 277 216, W095/26397 y W096/23873 (todos por Novo Nordisk). Los ejemplos de productos de alfa-amilasa comerciales son • 5 Purafect Ox Am® de Genecor y Termamil®, Ban®, Fungamil® y Duramil®, 8 todos disponibles de Novo Nordisk A/S Dinamarca. W095/26397 describe otras amilasas adecuadas: alfa-amilasas, caracterizadas porque tienen una actividad específica de al menos 25% más que la actividad específica del Termamil® a un intervalo de temperatura de 25°C a 55°C y a un valor de pH f- 10 en el intervalo de 8 a 10, medidas por la prueba de actividad de alfa-amilasa Phadebas®. Son adecuadas las variantes de las enzimas anteriores, descritas en W096/23873 (Novo Nordisk). Otras enzimas amilolíticas con propiedades mejoradas con respecto al nivel de actividad y la combinación de termoestabilidad y un nivel de actividad mayor se describen en el documento 15 W095/35382. Las enzimas amilolíticas se incorporan en las composiciones f detergentes de la presente invención a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.00018% a 0.06%, más preferiblemente de 0.00024% a 0.48% de enzima pura por peso de la composición. 20 Las enzimas antes mencionadas pueden ser de cualquier origen adecuado, tal como vegetal, animal, bacteriana, fúngico y de levadura. El origen puede ser mesófilo o extermófilo (psicrofílico, psicrotrófico, termofílico, barofílico, alcalofílico, acidofílico, alofílico, etc). Se pueden usar las formas purificadas o no purificadas de estas enzimas. Actualmente, es una práctica común modificar enzimas de tipo silvestre a través de técnicas de ingeniería genética/proteínas a fin de optimizar su eficiencia de desempeño en las composiciones detergentes de la invención. Por ejemplo, se pueden diseñar • 5 variantes de tal manera que se incremente la compatibilidad de la enzima a ingredientes comúnmente encontrados de dichas composiciones. Alternativamente, se puede diseñar la variante de tal manera que el pH óptimo, estabilidad de blanqueador o quelatador, actividad catalítica y similares, de la variante de enzima se ajusten a la aplicación de limpieza 10 particular. f En particular, la atención se debe enfocar a aminoácidos sensibles a la oxidación en el caso de estabilidad al blanqueador y en las cargas de superficie de la compatibilidad de agente tensioactivo. El punto isoeléctrico de dichas enzimas se puede modificar mediante la sustitución de 15 algunos aminoácidos cargados, por ejemplo, un incremento en el punto isoeléctrico puede ayudar a mejorar la compatibilidad con agentes tensioactivos aniónicos. La estabilidad de las enzimas puede incrementarse f adicionalmente mediante la creación de, por ejemplo, puentes de sales adicionales y reforzar los sitios de puentes de calcio para incrementar la 20 estabilidad del quelatador. Se debe poner especial atención a las celulasas ya que la mayoría de las celulasas tienen dominios de enlace (CBD) separados. Las propiedades de dichas enzimas se pueden alterar mediante modificaciones en estos dominios.

Dichas enzimas normalmente se incorporan de la composición detergente a niveles de 0.0001% a 2% de enzima activa por peso de la composición detergente. Las enzimas se pueden agregar como ingredientes únicos separados (glóbulos, materiales granulados, líquidos estabilizados, etc, 5 que contienen una enzima) o como mezclas de dos o más enzimas (por ejemplo, materiales cogranulados). Otros ingredientes detergentes adecuados que se pueden agregar son los eliminadores de oxidación de enzima que se describen en la solicitud de patente Europea copendiente 92870018.6 expedida el 31 de 10 enero de 1992. Ejemplos de dichos eliminadores de oxidación de enzima son f las poliaminas de tetraetileno etoxiladas. Una variedad de materiales de enzima y medios para su incorporación en las composiciones detergentes sintéticas también se describe en WO 9307263 A y WO 9307260 A de Genencor International, WO 15 8909694 A de Novo, y E.U.A. 3,553,139, 5 de enero de 1971 de McCarty et al. Las enzimas se describen además en E.U.A. 4,101 ,457, Place et al., 18 de Julio de 1978, y en E.U.A 4,507,219, Hughes, 26 de Marzo de 1985. Los f materiales de enzima útiles para las formulaciones de detergentes líquidos y su incorporación en dichas formulaciones, se describen en E.U.A. 4,261 ,868, 20 Hora et al. 14 de abril de 1981. Las enzimas para uso en detergentes se pueden estabilizar mediante numerosas técnicas. Las técnicas de estabilización de enzima se describen y ejemplifican en E.U.A 3,600,319, 17 de agosto de 1971 , Gedge et al., EP 199,405 y EP 200,586, 29 de octubre de 1986, de Venegas. Los sistemas de estabilización de enzima también se describen, por ejemplo, en la patente de E.U.A. 3,519,570. Una especie de Bacillus, sp. AC13 útil que provee proteasas, xilanasas y celulasas, se describe en WO 9401532 A de Novo. • 5 Beneficios para el cuidado de la tela y del color Se pueden incluir también tecnologías que provean un tipo de beneficio para el cuidado del color. Los ejemplos de esas tecnologías son catalizadores metálicos para el mantenimiento del color. Dichos catalizadores 10 metálicos se describen en la solicitud de patente europea No. 92870181.2.

• Los agentes fijadores de colorante, dispersión de poliolefina para antiarrugas y absorbancia de agua mejorada, perfume y polímero amino-funcional (PCT/US97/16546) para tratamiento de cuidado de color y sustantividad del perfume son ejemplos adicionales de tecnologías para cuidado de 15 color/cuidado de telas y se describen en la solicitud de patente copendiente No. 96870140.9, presentada el 7 de noviembre de 1996. Se pueden incorporar agentes suavizantes de telas a las • composiciones detergentes para el lavado de ropa de acuerdo con la presente invención. Estos agentes pueden ser de tipo inorgánico u orgánico. Los 20 agentes suavizantes inorgánicos se ejemplifican con las arcillas de esmectita descritas en GB-A-1 400 898 y USP 5,019,292. Los agentes suavizantes de tela orgánicos incluyen las aminas terciarias insolubles en agua que se describen en GBA-A1 514 276 y EP-BO 011 340 y su combinación con momosales de amonio cuaternario de C-12-C14 se describen en EP-B-0 026 527 y EP-B-0 026 528 y se describen las diamidas de cadena larga en EP-B- O 242 919. Otros ingredientes orgánicos útiles de sistemas suavizantes de tela incluyen materiales de óxido de polietileno de alto peso molecular como • 5 se describe en EP-A-0 299 575 y 0 313 146. Los niveles de arcilla de esmectita normalmente están en el intervalo del 2% al 20%, más preferiblemente del 5% al 15% por peso añadiéndose este material como un componente seco mezclado al remanente de la formulación. Los agentes orgánicos suavizantes de tela tales como las 10 aminas terciarias insolubles en agua, o las amidas de cadena doble larga se • incorporan en niveles desde 0.5% hasta 5% en peso, normalmente desde 1 % hasta 3% en peso mientras que los materiales de óxido de polietileno y los materiales catrónicos solubles en agua se añaden en niveles desde 0.1 % hasta 2%, normalmente desde 0.15% hasta 1.5% en peso. Estos materiales 15 normalmente se añaden a la porción seca del aspersado, aunque en algunos casos puede ser más conveniente añadirlos como un particulado seco mezclado, o asperjarlos como un líquido fundido sobre otros componentes •' sólidos de la composición. 20 Agente blanqueador Sorprendentemente se ha encontrado que las composiciones detergentes de la presente invención que comprenden además un agente blanqueador, especialmente un sistema de blanqueado con activador de blanqueador, proveen un incremento en la remoción de manchas de alimento y mantenimiento de blancura. Sin atenerse a la teoría, se cree que las partículas cromofóricas más pequeñas que resultan de la acción de hidrólisis combinada de las enzimas pectato liasa, mananasa y xiloglucanasa, son más • 5 fácilmente atacados por el sistema activado de blanqueado, especialmente a baja temperatura. Los ingredientes detergentes preferidos que se pueden incluir en las composiciones detergentes de la presente invención incluyen agentes blanqueadores tales como peróxido de hidrógeno, PB1 , PB4 y percarbonato 10 con un tamaño de partícula de 400-800 mieras. Estos componentes de agente blanqueador pueden incluir uno o más agentes blanqueadores de oxígeno y, dependiendo del agente blanqueador escogido, uno o más activadores de blanqueador. Cuando están presentes, los compuestos blanqueadores de oxígeno estarán típicamente se presentan a niveles de alrededor del 1% a 15 alrededor del 25%. El componente de agente blanqueador para usarse en la presente puede ser cualquiera de los agentes blanqueadores útiles para las •' composiciones detergentes incluyendo blanqueadores de oxígeno así como otros conocidos en la técnica. El agente blanqueador adecuado para la 20 presente invención puede ser un agente blanqueador activado o no activado. Una categoría de agente blanqueador de oxígeno que se puede usar abarca agentes blanqueadores de ácido percarboxílico y sales de los mismos. Ejemplos adecuados de esta clase de agentes incluyen el monoperoxiftalato de magnesio hexahidratado, la sal de magnesio de ácido meta-cloroperbenzoico, ácido 4-nonilamino-4-oxoperoxibutír¡co y ácido diperoxidodecanodioico. Dichos ejemplos de blanqueadores se describen en la patente de E.U.A. 4,483,781 , la solicitud de patente de E.U.A. 740,446, la • 5 solicitud de patente europea 0,133,354 y la patente de E.U.A 4,412,934. Los agentes blanqueadores altamente preferidos incluyen ácido 6-nonilamino-6- oxoperoxicaproico como se describe en la patente de E.U.A. 4,634,551. Otra categoría de agentes blanqueadores que se puede usar abarca agentes blanqueadores de halógeno. Ejemplos de agentes 10 blanqueadores de hipohalogenito, por ejemplo, incluyen ácido isocianúrico y • dicloroisocianuratos de sodio y potasio y N-cloro- y N-bromo- alcansulfonamidas. Dichos materiales normalmente se añaden a 0.5-10% por peso del producto terminado, preferiblemente, de 1-5% por peso. Se pueden usar los agentes liberadores de peróxido de 15 hidrógeno en combinación con los activadores de blanqueado tales como tetraacetiletilendiamina (TAED), nonanoiloxibencensulfonato (NOBS, descrito en US. 4,412,934), 3,5,-trimetilhexanoloxibencensulfonato (ISONOBS, •' descrito en EP 120,591 ) o pentaacetilglucosa (PAG) o fenoisulfonato-éster de ácido N-nonanoil-6-aminocaproico (NACA-OBS, descrito en WO94/28106), 20 que son perhidrolizados para formar un perácido como la especie blanqueadora activa, produciendo un efecto mejorado del blanqueado. Los citrato-ésteres acilados también son activadores adecuados tal como se expone en la solicitud de patente europea No. 91870207.7, y el activador de blanqueador de imida acíclica no simétrica de la siguiente fórmula como se describe en las solicitudes de patente copendientes de Procter & Gamble de E.U.A. con número de serie 60/022,786 (presentada el 30 de julio de 1996) y número 60/028,122 (presentada el 15 de octubre de 1996). en donde Ri es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o 10 ramificada de C -C?3, R2 es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena f lineal o ramificada de C7-C8) y R3 es un grupo alquilo saturado o insaturado de cadena lineal o ramificada de C7-C-? . Se describen agentes blanqueadores útiles, incluyendo peroxiácidos que comprenden activadores de blanqueado y compuestos 15 blanqueadores de peroxígeno para usarse en composiciones detergentes de acuerdo con la invención, en las solicitudes en trámite de los inventores de la presente USSN 08/136,626, PCT/US95/07823, W095/27772, W095/27773, f W095/27774 y W096/27775. El peróxido de hidrógeno puede estar presente también al añadir 20 un sistema enzimático (es decir, una enzima y por lo tanto un substrato) que es capaz de generar peróxido de hidrógeno al principio y durante el procedimiento de lavado y/o enjuague. Dichos sistemas enzimáticos se describen en la solicitud de patente EP 91202655.6 presentada el 9 de Octubre de 1991. Los catalizadores que contienen metal para usarse en composiciones de blanqueado, incluyen catalizadores que incluyen cobalto • 5 tales como sales de cobalto (lll) de pentamina-acetato y catalizadores que contienen manganeso tal como se describe en EPA 549 271 ; EPA 549 272; EPA 458 397; US 5,246,621 ; EPA 458 398; US 5,194,416 y US 5,114,611. Una composición blanqueadora que comprende un compuesto de peroxi, un catalizador de blanqueado que contiene manganeso y un agente quelante se 10 describe en la solicitud de patente No. 94870206.3. • En la técnica se conocen también agentes blanqueadores diferentes a los agentes blanqueadores de oxígeno y se pueden utilizar en la presente. Un tipo de agente blanqueador sin oxígeno de interés particular incluye agentes blanqueadores fotoactivados tales como ftalocininas de zinc 15 y/o aluminio sulfonadas. Estos materiales se pueden depositar sobre el substrato durante el procedimiento de lavado. Mediante la radiación con luz, en presencia de oxígeno, por ejemplo colgando la ropa afuera para que se •' seque a la luz del día, se activa la ftalocianina de zinc sufonatada y, consecuentemente, se blanquea el substrato. Se describe la ftalocianina de 20 zinc preferida y un procedimiento de blanqueado fotoactivado, en la patente de E.U.A. 4,033,718. Típicamente, las composiciones detergentes contendrán de alrededor de 0.025% a alrededor de 1.25%, por peso, de la ftalocianina de zinc sulfonada.

Sistema meiorador de detergencia Las composiciones de detergentes de conformidad con la presente invención preferiblemente comprenderán además un sistema mejorador de detergencia, más preferiblemente un mejorador de detergencia • 5 inorgánico, más preferiblemente zeolita A, sílice en capa con sodio y/o tripolifosfato de sodio. Sorprendentemente se ha encontrado que las composiciones detergentes de la presente invención que además comprenden dicho mejorador de detergencia, proveen limpieza mejorada. Sin desear atenerse a la teoría, se cree que el depósito de calcio en las gomas pectinas e 10 hidrocoloides contiene manchas/suciedad. Por lo tanto, se cree que el uso del • mejorador de detergencia remueve el calcio atrapado y favorece la acción enzimática de la pectato liasa, mananasa y xiloglucanasa. Cualquier sistema mejorador de detergencia convencional es adecuado para usarse en la presente incluyendo materiales de 15 aluminosilicato, silicatos, policarboxilicatos, ácido alquilalquenilsuccínico y ácidos grasos, materiales tales como etilendiaminatetraacetato, dietilentriaminpentametilenacetato, secuestrantes de ¡ones de metal tales • como aminofosfonatos, particularmente ácido etilenediamintetrametilenfosfónico y ácido dietilentriaminpentametilen- 20 fosfónico. Se pueden usar también en la presente mejoradores de detergencia de fosfato. Los mejoradores de detergencia adecuados pueden ser un material inorgánico de intercambio iónico, comúnmente un material inorgánico de aluminosilicato hidratado, más particularmente una zeolita sintética hidratada tal como zeolita A, X, B, HS o MAP hidratada. Otro material mejorador de detergencia inorgánico adecuado es silicato estratificado, por ejemplo SKS-6 (Hoechst). SK-6 es un silicato 5 estratificado cristalino que consiste en silicato de sodio (Na2S¡2?5). Los policarboxilatos adecuados que contienen un grupo carboxi incluyen ácido láctico, ácido glicólico y derivados de éter de los mismos como se expone en las patentes Belgas Nos. 831 ,368, 821 ,369 y 821 ,370. Los policarboxilatos que contienen dos grupos carboxi incluyen las sales solubles 10 en agua de ácido succínico, ácido malónico, ácido etilendioxidiacético, ácido • maleico, ácido diglicólico, ácido tartárico, ácido tartrónico y ácido fumárico, así como otros éter-carboxilatos descritos en las patentes alemanas 2,446,686, y 2,446,687 y la patente de E.U.A. No. 3,935,257, y los sulfonilcaboxilatos descritos en la patente Belga No. 3,935,257. Los policarboxilatos que 15 contienen tres grupos carboxi incluyen, en particular, citratos, aconitratos y citraconatos solubles en agua así como derivados de succinato tales como los carboximetiloxisuccinatos descritos en la patente Británica No. 1 ,379,241 , los •' lactoxisuccinatos descritos en la solicitud de los Países Bajos 7205873 y los materiales de oxipolicarboxilato tales como 2-oxa-1 ,1 ,3-popanotricarboxilatos 20 descritos en la patente británica No. 1 ,387,447. Los policarboxilatos que contienen cuatro grupos carboxi incluyen los oxidisuccinatos descritos en la patente británica No. 1 ,261 ,829, 1 ,1 ,2,2-etanotetracorboxilatos. 1 ,1 ,3,3-propanotetracarboxilatos y 1 ,2,1 ,3- propanotetracarboxilatos. Los policarboxilatos que contienen substituyentes sulfo incluso derivados de sulfosuccinato descritos en las patentes Británicas Nos. 1 ,398,421 y 1 ,398,422 y en la patente de E.U.A. No. 3,936,448, y los citratos pirolizados sulfonatados descritos en la patente Británica No. • 5 1 ,082,179, mientas que los policaboxilatos que contienen substituyentes de fosfona se describen en la patente Británica No. 1 ,439,000. Los policarboxilatos alicíclicos y heterocíclicos incluyen ciclopentano-cis,cis,cis-tetracarbocilatos, ciclo-pentadienidopentacarboxilatos, 2,3,4, 5-tetrahidro-furan-cis,cis,cis-tetracarboxilatos, 2,5-tetrahidro-furan-cis- 10 dicarboxilatos, 2,2,5,5-tetrahidrofuran-tetracarboxilatos, 1 ,2,3,4,5,6- • hexanohexacarboxilatos y derivados carboximetilo de alcoholes polihídricos tales como sorbitol, manitol y xilitol. Los policarboxilatos aromáticos incluyen los derivados de ácido melifico, ácido piromelítico y ácido ftálico descritos en la patente Británica No 1 ,425,343. 15 De los anteriores, los policarboxilatos preferidos son hidroxicarboxilatos que contienen hasta tres grupos carboxi por molécula, más particularmente citratos. •' Los sistemas mejoradores de detergencia preferidos para usarse en las presentes composiciones incluyen una mezcla de un mejorador de 20 detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolita A o de un silicato estratificado (SKS-6) y un agente quelante de carboxilato soluble en agua tal como ácido cítrico. Otros sistemas de mejorador de detergencia preferidos incluyen una mezcla de mejorador de detergencia de aluminosilicato insoluble en agua tal como zeolita A, y un agente quelante de carboxilato soluble en agua tal como ácido cítrico. Los sistemas mejoradores de detergencia preferidos para usarse en composiciones detergentes líquidas de la presente invención son jabones y policarboxilatos. • 5 Otros materiales mejoradores de detergencia que pueden formar parte del sistema mejorador de detergencia para usarse en composiciones granuladas incluyen materiales inorgánicos tales como carbonatos, bicarbonatos, silicatos y materiales orgánicos tales como fosfonatos, aminopolialquileno-fosfonatos y aminopolicarboxilatos orgánicos. Otras sales 10 orgánicas solubles en agua adecuadas son los ácidos homopoliméricos o • copoliméricos o sus sales, en las cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxilo separados uno de otro por no más de dos átomos de carbono. Se expone el polímero de este tipo en GB-A- 1 ,596,756. Ejemplos de tales sales son poliacrilatos de PM de 2000-5000 y 15 sus copolímeros con anhídrido maleico, tales copolímeros teniendo un peso molecular de 20,000 a 70,000, especialmente de alrededor de 40,000. Las sales mejoradoras de detergencia se incluyen normalmente • en cantidades del 5% al 80% por peso de la composición, preferiblemente del 10% al 70% y de la manera más usual del 30% a 60% por peso. 20 Agentes quelatadores Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden opcionalmente contener uno o más agentes quelatadores de hierro y/o manganeso. Dichos agentes quelatadores se pueden seleccionar del grupo que consiste de amino carboxilatos, amino fosfonatos, agentes quelatadores aromáticos sustituidos polifuncionalmente y mezclas de los mismos, todos como se definen aquí. Sin desear atenerse a la teoría, se cree • 5 que el beneficio de estos materiales se debe en parte a su capacidad excepcional para remover hierro y manganeso a partir de soluciones de lavado por la formación de quelatos solubles. Los amino carboxilatos útiles como agentes quelantes incluyen etilendiaminotetraacetatos, N-hidroxietilendiaminotriacetatos, nitrilotriacetatos, 10 etilendiaminotetrapropionatos, trietilentetraminohexacetatos, • dietilentriaminopentaacetatos y etanoldiglicinas, sales de metal álcali, de amonio y de amonio sustituido de los mismos y mezclas de los mismos. Los aminofosfonatos también son útiles para usarse como agentes quelatadores en las composiciones de la invención cuando en las composiciones 15 detergentes se permiten al menos niveles bajos de fósforo total, e incluyen etilendiaminotetrakis(merilenfosfonatos) como DEQUEST. Se prefiere, que estos aminofosfonatos no contengan grupos alquilo o alquenilo con más de 6 • átomos de carbono. Los agentes quelatadores aromáticos sustituidos 20 polifuncionalmente también son útiles en las composiciones de la presente invención. Ver patente de E.U.A. 3,812,044, expedida el 21 de mayo de 1974 a Connor et al. Los compuestos preferidos de este tipo en forma acida son dihidroxidisulfobencenos tales como 1 ,2-dihidroxi-3,5-disulfobenceno.

Un quelatador biodegradable preferido para usarse en la presente invención es etilendiaminodisuccinato ("EDDS"), especialmente el isómero [S,S] como se describe en la patente de E.U.A. 4,704,233, del 3 de noviembre de 1987, de Hartman y Perkins. 5 Las composiciones de la presente invención también confienen sales de ácido metilglicindiacético (MGDA) (o forma acida) como quelatador o co-mejorador de detergencia útil, por ejemplo, con mejoradores de detergencia insolubles tales como zeolitas, silicatos estratificados y similares. Si se utilizan, estos agentes quelatadores generalmente 10 comprenderán de alrededor del 0.1 % a alrededor del 15% por peso de las • composiciones detergentes de la presente invención. Más preferiblemente, si se utilizan, los agentes quelatadores comprenderán de alrededor de 0.1 % a alrededor de 3.0% por peso de dichas composiciones. 15 Supresor de espuma Otro ingrediente opcional es un supresor de espuma, ejemplificado por silicones y mezclas de sílice/silicón. Los silicones pueden • estar representados generalmente por materiales de polisiloxano alquilado mientras que las sílices se usan normalmente en formas finamente divididas 20 ejemplificadas por aerogeles y xerogeles de sílice y sílices hidrófobos de varios tipos. Estos materiales se pueden incorporar como materiales en forma de partículas en los cuales el supresor de espuma se incorpora ventajosamente de manera liberable en un vehículo impermeable detergente soluble en agua o dispersable en agua, substancialmente no tensioactivo. Alternativamente, el supresor de espuma se puede disolver o dispersar en un vehículo líquido y aplicar por aspersión sobre uno o más de los otros componentes. Un agente preferido para el control de espuma de silicón se • 5 describe en Bartollota et al., patente de E.U.A. 3 933 672. Otros supresores de espuma particularmente útiles son los supresores de espuma de silicón autoemulsificables, descritos en la solicitud de patente Alemana DTOS 2 646 126 publicada el 28 de Abril de 1977. Un ejemplo de tal compuesto es DC- 544, obtenible comercialmente de Dow Corning, que es un copolímero de 10 siloxano-glicol. El agente controlador de espuma especialmente preferido es el • sistema supresor de espuma que comprende una mezcla de aceite de silicón y 2-alquilalcanoles. El 2-alquilalcanol adecuado es el 2-butiloctanol que se obtiene comercialmente con el nombre de marca de Isofol 12 R. Dicho sistema supresor de espuma se describe en la solicitud 15 copendiente de patente Europea N° 92870174.7, presentada el 10 de Noviembre de 1992. Los agentes supresores de espuma de silicón especialmente • preferidos se describen en la solicitud de patente Europea N° 92201649.8. Dichas composiciones pueden comprender una mezcla de silicón/sílice en 20 combinación con sílice no poroso fumante tal como AerosilR. Los supresores de espuma descritos anteriormente se emplean normalmente a niveles de 0.001 % a 2% por peso de la composición, preferiblemente de 0.01% a 1% por peso.

Otros Se pueden emplear otros componentes usados en las composiciones detergentes, tales como agentes de suspensión de suciedad, agentes de liberación de suciedad, abrillantadores ópticos, abrasivos, • 5 bactericidas, inhibidores de empañamiento, agentes colorantes y/o perfumes encapsulados o no encapsulados. Los materiales encapsuladores especialmente adecuados son cápsulas solubles en agua que consisten en una matriz de compuestos de polisacárido y polihidroxi tal como se describe en GB 1 ,464,616. Otros 10 materiales encapsuladores adecuados solubles en agua comprenden » dextrinas derivadas de esteres ácidos de almidón no gelatinizados de ácidos dicarboxílicos substituidos tal como se describe en US 3,455,838. Estas dextrinas de éster ácido se preparan, preferiblemente, a partir de almidones tales como maíz ceroso, sorgo ceroso, sago, tapioca y papa. Los ejemplos 15 adecuados de tales materiales encapsuladores incluyen N-Lok fabricado por National Starch. El material encapsulador N-Lok consiste en un almidón de maíz modificado y glucosa. El almidón se modifica añadiendo grupos • substituidos polifuncionales tales como anhídrido de ácido octenilsuccínico. Los agentes de antirredeposición y de suspensión de suciedad 20 adecuados en la presente incluyen derivados de celulosa tales como metilcelulosa, carboximetilcelulosa e hidroxietilcelulosa, y ácidos policarboxílicos homopoliméricos o copoliméricos o sus sales. Los polímeros de este tipo incluyen los poliacrilatos y los copolímeros de anhídrido maleico- ácido acrílico mencionados anteriormente como mejoradores de detergencia, así como copolímeros de anhídrido maleico con etileno, éter metilvin ílico o ácido metacrílico, constituyendo el anhídrido maleico por lo menos el 20% en mol del copolímero. Estos materiales se usan normalmente a niveles del 0.5% • 5 al 10% por peso, más preferiblemente del 0.75% al 8%, aún más preferiblemente del 1 % al 6% por peso de la composición. Los abrillantadores ópticos preferidos son de carácter aniónico, ejemplos de los cuales son 4,4'-bis-(2-dietanolamino-4-anilino-s-triazin-6- ilamino)estilbeno-2,2'-disulfonato de disodio, 4,4,-bis-(2-mofolino-4-anilino-s- 10 triazin-6-¡lamino-estilbeno-2,2'-d¡sulfonato de disodio 4,4'-bis-(2,4-dianilino-s- • triazin-6-ilamino)estilbeno-2,2'-disulfonato de monosodio, 4',4"-bis-(2,4- dianilino-s-tri-azin-6-ilamino)estilbeno-2-sulfonato de disodio, 4,4'-bis-(2- anil¡no-4-(N-metil-N-2-hidroxietilamino)-s-triaz¡n-6-¡lamino)-estilbeno-2,2'- disulfonato de disodio, 4,4'-bis-(4-fenil-2,1 ,3-tr¡azol-2-il)-estilbeno-2,2'- 15 disulfonato de disodio, 4,4'bis(2-anil¡no-4-(1-metil-2-hidroxietilamino)-s-triazin- 6-ilamino)-estilbeno-2,2'disulfonato de disodio, 2(stilbil-4"-(nafto-1,,2':4,5)- 1 ,2,3-triazol-2"-sulfonato de sodio y 4,4'-bis(2-sulfostiril)bifenilo. Los •' abrillantadores altamente preferidos son los abrillantadores específicos de la solicitud de patente Europea No 95201943.8. 20 Otros materiales poliméricos útiles son los polietilenglicoles, particularmente aquellos con peso molecular de 1 ,000-10,000, más particularmente de 2,000 a 8,000 y aún más preferible de alrededor de 4,000. Estos se usan a niveles del 0.20% al 5%, más preferiblemente del 0.25% al -~*-- >- 2.5% por peso. Estos polímeros y las sales de policarboxilato homopoliméricas o copoliméricas mencionadas anteriormente son valiosas para mejorar el mantenimiento de la blancura, la depositación de ceniza en la tela y el desempeño de limpieza sobre suciedades de barro, proteicas y • 5 oxidables en presencia de impurezas de metales de transición. Los agentes de liberación de suciedades útiles en las composiciones de la presente invención son convencionalmente copolímeros o terpolímeros de ácido tereftálico con unidades de etilenglicol y/o propilenglicol en varias disposiciones. Ejemplos de tales polímeros se 10 describen en las patentes de E.U.A. comúnmente asignadas Nos 4116885 y • 4711730, y la solicitud de patente Europea publicada No. 0 272 033. Un polímero preferido particular de acuerdo con EP-A-0 272 033 fiene la fórmula (CH3(PEG)43)o.75(POH)o.25[(T-PO)2.8(T-PEG)-o.4]T(PO- H)0.25((PEG)43CH3)0.75 15 donde PEG es -(OC2H4)0-, PO es (OC3H6O) y T es (pcOCß^CO). Son también muy útiles los poliésteres modificados tales como f: copolímeros aleatorios de dimetiltereftalato, dimetilsulfoisoftalato, etilenglicol y 1 ,2-propanodiol, consistiendo los grupos terminales primordialmente en sulfonbenzoato y secundariamente en monoésteres de etilenglicol y/o 20 propanodiol. El objetivo es obtener un polímero bloqueado en ambos extremos por grupos sulfobenzoato; "en primer lugar", en el presente contexto la mayoría de dichos copolímeros aquí estarán cubiertos en los extremos por los grupos sulfobenzoato. Sin embargo, algunos copolímeros estarán menos que completamente cubiertos y por lo tanto los grupos terminales pueden consistir en monoésteres de etilenglicol y/o popano-1 ,2-diol, consistiendo "en segundo lugar" de dichas especies. Los poliésteres mencionados aquí contienen aproximadamente • 5 el 46% por peso de ácido dimefiltereftálico, aproximadamente el 16% por peso de propano-1 ,2-diol, aproximadamente el 10% por peso de etilenglicol, aproximadamente el 13% por peso de ácido metilsulfobenzoico y aproximadamente el 15% por peso de ácido sulfoisoftálico, y tiene un peso molecular de aproximadamente 3,000. Los poliésteres y su método de 10 preparación se describen con detalle en EPA 31 1 342. • Se sabe bien en la técnica que el cloro libre del agua corriente desactiva rápidamente las enzimas comprendidas en las composiciones detergentes. Por lo tanto, usando un eliminador de cloro tal como perborato, sulfato de amonio, sulfito de sodio o polietilenimina con un nivel superior a 15 0.1 % por peso de la composición total, en las fórmulas, se proveerá un mejoramiento a través de la estabilidad de lavado de las enzimas de detergentes. Las composiciones que comprenden eliminador de cloro se •' describen en la solicitud de patente europea 92870018.6 presentada el 31 de enero de 1992. 20 Los policarboxilatos alcoxilados, tales como los que se preparan a partir de poliacrilatos, son útiles aquí para poveer desempeño adicional de remoción de grasa. Dichos materiales se describen en WO 91/08281 y PCT 90/07815 en la página 4 y siguientes, incorporados aquí como referencia.

Químicamente, esos materiales comprenden poliacrilatos que fiene una cadena latera de etoxi por cada 7 y 8 unidades de acrilato. Las cadenas laterales son de la fórmula -(CH2CH2?)m(CH2)nCH3 en donde m es 2-3 y n es 6-12. Las cadenas laterales están enlazadas con esteres al " armazón " de • poliacrilato para proveer una estructura del polímero tipo "en peine". El peso molecular puede variar, pero típicamente está en el intervalo de alrededor de 2,000 a alrededor de 50,000. Dichos policarboxilatos acoxilados pueden comprender de alrededor del 0.05% a alrededor del 10%, por peso, de las composiciones aquí. f 10 Dispersantes La composición detergente de la presente invención también puede contener dispersantes: las sales orgánicas solubles en agua adecuadas son los ácidos homopoliméricos o copoliméricos o sus sales, en 15 los cuales el ácido policarboxílico comprende por lo menos dos radicales carboxilo separados uno de otro por no más de dos átomos de carbono. Se describen polímeros de este tipo en GB-A-1.596,756. Los ejemplos de tales sales son los poliacrilatos con PM de 2000-5000 y los copolímeros con anhídrido maleico, teniendo tales copolímeros un peso molecular de 1 ,000 a 20 100,000. Especialmente, en las composiciones de detergentes de la presente invención, se pueden añadir copolímeros de acrilato y metacrilato tales como 480N que tiene un peso molecular de 4000, a un nivel de 0.5 a 20% por peso de la composición. Las composiciones de la invención pueden contener un compuesto peptizador de jabón de cal, que tenga una potencia dispersante de • 5 jabón de cal (LSDP), como se define posteriormente en la presente no mayor que 8 preferiblemente no mayor que 7, más preferiblemente no mayor que 6. El compuesto peptizador de jabón de cal está presente preferiblemente a un nivel de 0% a 20% por peso. Se da una medida numérica de la efectividad del peptizador de 10 jabón de cal mediante la potencia dispersante de jabón de cal (LSDP) que se • determina usando la prueba de dispersante de jabón de cal, como se describe en un artículo de H.C. Borghetty y C.A. Bergman, J. Am. Oil. Chem. Soc, volumen 27, páginas 88-90, (1950). Este método de prueba de la dispersión de jabón de cal se usa extensamente por especialistas en este campo de la 15 técnica a quienes se hace referencia, por ejemplo, en los siguientes artículos de revistas especializadas: W.N. Linfield, Surfactant Science Series, Volumen 7, página 3: W.N. Linfield, Tenside surf. det., volumen 27, páginas 159-163, • (1990); y M.K. Nagarajan, W.F. Masler, Cosmetics y Toiletries, volumen 104, páginas 71-73, (1989). La LSDP es la relación de por ciento por peso del 20 agente dispersante al oleato del sodio requerida para dispersar los depósitos de jabón de cal formados por 0.025 g de oleato de sodio en 30 ml de agua con dureza equivalente de 333 ppm de CaC03 (Ca:Mg=3:2).

Los agentes tensioactivos que tienen buena capacidad peptizadora de jabón de cal incluirán ciertos óxidos de amina, betaínas, sulfobetaínas, alquiletoxisulfato y alcoholes etoxilados. Agentes tensioactivos ilustrativos que tienen una LSDP no mayor • 5 que 8 para su uso de acuerdo con la presente invención incluyen óxido de dimetilamina de C-ig-C-id- alquiletoxisulfatos de C12- 18 con un grado medio de etoxilación de 1 a 5, particularmente agente tensioactivo de etoxisulfato de C-12-C15 con un grado de etoxilación de aproximadamente 3 (LSDP=4) y los alcoholes etoxilados de C14-C15 con un grado medio de etoxilación ya sea de 10 12 (LSDP=6) o 30, vendidos con los nombres de fábrica de Lutensol A012 y Lutensol A030 respectivamente, por BASF GmbH. Los peptizadores de jabón de cal poliméricos adecuados para usarse en la presente se describen en el artículo de Nagarajan, W.F. Masier, que se encuentra en Cosmetics y Toiletries, volumen 104, páginas 71-73, 15 (1989). Se pueden usar también, como compuestos peptizadores de jabón de cal, blanqueadores hidrófobos tales como 4-[N-octanoilo-6- •' aminohexanoilojbencensulfato, 4-[N-nonanoilo-6-aminohexanoilo]bencen- sulfonato, 4-[N-decanoilo-6-aminohexa-noilo]bencensulfonato y mezclas de 20 los mismos; y nonanoiloxi-bencensulfonato junto con formulaciones blanqueadoras hidrófilas/hidrófobas.

Inhibición de la transferencia del colorante Las composiciones detergentes de la presente invención pueden incluir compuestos para inhibir la transferencia de colorantes de una tela a otra, de colorantes solubilizados o suspendidos que se encuentran durante las • 5 operaciones de lavado de telas que implican telas de color.

Agentes poliméricos inhibidores de la transferencia del colorante Las composiciones detergentes de acuerdo con la presente 10 invención comprenden también de 0.001 % a 10%, preferiblemente de 0.01% a • 2%, más preferiblemente de 0.05% a 1% por peso de agentes poliméricos inhibidores de la transferencia del colorante. Dichos agentes poliméricos inhibidores de la transferencia de colorante normalmente se incorporan a las composiciones detergentes con el objetivo de inhibir la transferencia de 15 colorante de telas de color a telas lavadas con éstas. Estos polímeros tienen la capacidad de formar complejos o absorber los colorantes fugitivos desprendidos durante el lavado de las telas teñidas antes de que los •' colorantes tengan la oportunidad de fijarse a otros artículos en el lavado. Los agentes poliméricos inhibidores de la transferencia de colorantes 20 especialmente adecuados son los polímeros de N-óxido de poliamina, copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol, polímeros de polivinilpirrolidona, poliviniloxazolidonas y polivinilimidazoles o mezclas de los mismos.

La adición de tales polímeros intensifica también el desempeño de las enzimas de acuerdo con la invención. a) Polímeros de N-óxido de poliamina • 5 Los polímeros de N-óxido de poliamina adecuados para su uso contienen unidades que tienen la siguiente fórmula de estructura: 10 en donde P es una unidad polimerizable, a la cual se puede enlazar el grupo f R-N-0 o en donde el grupo R-N-0 forma parte de la unidad polimerizable o una combinación de ambos.

O O O II II II 15 A es NC, CO, C, -O- -S-, -N-; x es O o 1 ; R son grupos alifáticos, alifáticos etoxilados, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o cualquier combinación de las mismas a los cuales se puede enlazar el nitrógeno del grupo N-O o en el cual el nitrógeno del grupo N-O es parte de estos grupos. 20 El grupo N-O se puede representar mediante las siguientes estructuras generales: (R1 )x - ?N - (R2)y = fN - (R1 )x (R3)z en donde R1 , R2, y R3 son grupos alifáticos, aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos o combinación de los mismos, x o/y Y o/y z es 0 ó 1 y en donde el nitrógeno del grupo N-O puede estar enlazado o en donde el nitrógeno del grupo N-O forma parte de estos grupos. • 5 El grupo N-O puede ser parte de la unidad polimerizable (P) o puede estar enlazado al armazón polimérico o una combinación de ambos. Los N-O óxidos de poliamina adecuados en donde el grupo N-O forma parte de la unidad polimerizable comprende N-óxido de poliaminas en los cuales R se selecciona entre grupos alifáticos, aromáticos, alicíclicos o heterocíclicos. 10 Una clase de dichos N-óxidos de poliamina comprende el grupo de N-óxidos f de poliamina en los cuales el nitrógeno del N-O forma parte del grupo R. Los N-óxidos de poliamina preferidos son aquellos en los cuales R es un grupo heterocíclico tal como piridina, pirrol, imidazol, pirrolidina, piperidina, quinolina, acridina y derivados de los mismos. Otra clase de dichos N-óxidos de 15 poliamina comprende el grupo de N-óxidos de poliamina en los cuales el nitrógeno del grupo N-O está enlazado al grupo R. Otros N-óxidos de poliamina adecuados son los ácidos de poliamina en los cuales el grupo N-O está enlazado a la unidad polimerizable. Las clases preferidas de estos N-óxidos de poliamina son los N-óxidos de 20 poliamina que tienen la fórmula general (I) en donde R son grupos aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos en los cuales el nitrógeno del grupo funcional N-O es parte de dicho grupo R. Son ejemplos de estas clases los óxidos de poliamina en los cuales R es un compuesto heterocíclico tal como piridina, pirrol, imidazol y derivados de los mismos. Otra clase preferida de N-óxidos de poliamina son los óxidos de poliamina que tienen la fórmula general (I) en donde R son grupos aromáticos, heterocíclicos o alicíclicos en los cuales el nitrógeno del grupo funcional N-O está enlazado a dichos grupos R. Son • 5 ejemplos de estas clases los óxidos de poliamina en los cuales los grupos R pueden ser aromáticos tal como fenilo. Se puede usar cualquier estructura de polímero siempre que el polímero de óxido de amina formado sea soluble en agua y tenga propiedades inhibidoras de la transferencia de colorante. Son ejemplos de estructura 10 poliméricos los polivinilos, polialquilenos, poliésteres, poliéteres, poliamida, •' poliimidas, poliacrilatos y mezclas de los mismos. Los polímeros de N-óxido de amina de la presente invención típicamente tienen una relación de la amina al N-óxido de amina de 10:1 a 1 :1 ,000,000. Sin embargo, la cantidad de grupos óxido de amina presentes en 15 el polímero de óxido de poliamina puede variar mediante la copolimerización apropiada o mediante un grado apropiado de N-oxidación. Preferiblemente, en la relación de la amina al N-óxido de amina es de 2:3 a 1 :1 ,000,000, más •' preferiblemente de 1 :4 a 1 :1 ,000,000, más preferiblemente de 1 :7 a 1 :1 ,000,000. Los polímeros de la presente invención abarcan realmente 20 copolímeros aleatorios o en bloque en los cuales un tipo de monómero es un N-óxido de amina de otro tipo de monómero o es o no un N-óxido de amina. La unidad de óxido de amina de los N-óxidos de poliamina tiene un PKa < 10, preferiblemente PKa < 7, más preferiblemente PKa < 6. Los óxidos de poliamina se pueden obtener casi en cualquier grado de polimerización. El grado de polimerización no es crítico siempre que el material tenga la solubilidad del agua y la potencia de suspensión de colorante deseados. Típicamente, el peso molecular medio está dentro del intervalo de 500 a • 5 1 ,000,000, preferiblemente de 1000 a 50,000, más preferiblemente de 2000 a 30,000, más preferiblemente aún de 3000 a 20,000. b) Copolímeros de N-vinilpirrolidona y N-vinilimidazol Los polímeros N-vinilimidazol N-vinilpirrolidona usados en la presente invención tienen un peso molecular promedio en el intervalo de 10 5,000-10,000, preferiblemente de 5,000 - 200,000. • Los polímeros altamente preferidos para uso en composiciones detergentes de conformidad con la presente invención comprenden un polímero seleccionado de copolímeros N-vinilimidazol N-vinilpirrolidona donde dicho polímero tiene un peso molecular promedio en el intervalo de 5,000- 15 50,000 más preferiblemente de 8,000 a 30,000, más preferiblemente de 10,000 a 20,000. El intervalo del peso molecular promedio se determinó mediante •' dispersión ligera como se describió en Barth H.G. y Mays J.W. Chemical Analysis Vol 1 13, "Modern Methods of Polymer Characterization". 20 Los copolímeros N-vinilimidazol N-vinilpirrolidona altamente preferidos tiene un peso molecular promedio en el intervalo de 5,000 a 50,000; más preferiblemente de 8,000 a 30,000; más preferiblemente de 10,000 a 20,000.

Los copolímeros N-vinilimidazol N-vinilpirrolidona se caracterizan por tener dicho intervalo de peso molecular promedio que provee excelentes propiedades de inhibición de la transferencia del color a la vez que no afecta adversamente el desempeño de limpieza de las composiciones detergentes • 5 formuladas con éstas. Los copolímeros N-vinilimidazol N-vinilpirrolidona de la presente invención tienen una relación molar de N-vinilimidazol a N- vinilpirrolidona de 1 a 0.2, más preferiblemente de 0.8 a 0.3, más preferiblemente de 0.6 a 0.4. c) Polivinilpirrolidona 10 Las composiciones detergentes de la presente invención pueden • utilizar también polivinilpirrolidona ("PVP") que tiene un peso molecular promedio de alrededor de 2,500 a alrededor de 400,000, preferiblemente de alrededor de 5000 a alrededor de 200,000, más preferiblemente de alrededor de 5000 a alrededor de 50,000 y más preferiblemente aún de alrededor de 15 5000 a alrededor de 15,000. Las polivinilpirrolidonas adecuadas son comercialmente obtenibles de ISP Corporation, New York, NY y Montreal, Canadá con los nombres de producto PVP K-15 (peso molecular con •' viscosidad de 10,000), PVP K-30 (peso molecular promedio de 40,000), PVP K-60 (peso molecular promedio de 160,000) y PVP K-90 (peso molecular 20 promedio de 360,000). Otras polivinilpirrolidonas adecuadas que son comercialmente obtenibles de BASF Cooperation incluyen Sokalan HP 165 y Sokalan HP 12; polivinilpirrolidonas conocidos por los expertos en el campo de detergentes (ver por ejemplo EP-A-262,897 y EP-A-256,696). d) Poliviniloxazolidona: Las composiciones detergentes de la presente invención también pueden utilizar poliviniloxazolidona como agente polimérico de la división de transferencia de colorante. Dichos poliviniloxazolidonas tienen un peso • 5 molecular promedio de alrededor de 2,500 a alrededor de 40,000, preferiblemente de alrededor de 5000 a alrededor de 200,000, más preferiblemente de alrededor de 5000 a alrededor de 50,000 y más preferiblemente aún de alrededor de 5000 a alrededor de 15,000. 10 e) Polivinilimidazol: • Las composiciones detergentes de la presente invención pueden utilizar también polivinilimidazol como agente polimérico de inhibición de la transferencia de colorante. Dichos polivinilimidazoles tienen un promedio de alrededor de 2,500 a alrededor de 400,000, preferiblemente de alrededor de 15 5000 a 200,000, más preferiblemente de alrededor de 5000 a alrededor de 50,000 y más preferiblemente aún de alrededor de 5000 a alrededor de 15,000. * f) Polímeros entrelazados: 20 Los polímeros entrelazados son polímeros cuyo armazón está interconectado hasta cierto grado; estos enlaces pueden ser de naturaleza química o física, posiblemente con grupo activos n en el armazón o sobre las ramificaciones; se han descrito los polímeros entrelazados en Journal of Polymer Science, volumen 22, páginas 1035-1039. En una modalidad, los polímeros entrelazados se hacen de tal manera que forman una estructura rígida tridimensional, la cual puede atrapar colorantes en los poros formados por la estructura tridimensional. En otra modalidad, los polímeros entrelazados 5 atrapan los colorantes por hinchamiento. Se describen tales polímeros entrelazados en la solicitud de patente copendiente 94870213.9.

Método de lavado Las composiciones de la invención se pueden usar 10 esencialmente en cualesquiera métodos de lavado o limpieza, incluyendo • métodos de remojo, métodos de tratamiento previo y métodos con pasos de enjuague para los cuales se pueda añadir una composición separada auxiliar de enjuague. El procedimiento descrito en la presente comprende poner en 15 contacto las telas con una solución de lavado de la manera usual y ejemplificada aquí a continuación. Un método convencional de lavandería comprende tratar la tela sucia con un líquido acuoso que tenga disuelta o dispersada en él una cantidad efectiva del detergente de lavandería y/o composición de cuidado de telas. Un método preferido para el lavado de 20 vajillas a máquina consiste en tratar los artículos sucios con una solución acuosa en la composición de lavado de vajillas o de enjuague a máquina. Una cantidad eficaz convencional para la composición para lavado de vajillas a máquina significa de 8 a 60 g del producto disuelto o dispersado en un volumen de lavado de 3 a 10 litros. De acuerdo con un método manual para el lavado de vajillas, se ponen en contacto las vajillas sucias con una cantidad eficaz de la composición para lavado de vajillas, típicamente de 0.5 a 20 g (por 25 platos a ser tratados). Los métodos manuales que se prefieren para el • 5 lavado de vajillas incluyen la aplicación de una solución concentrada a la superficie de los platos o el remojo en un volumen grande de solución diluida de la composición detergente. El método de limpieza se lleva a cabo preferiblemente a una temperatura de 5°C a 95°C, especialmente entre 10°C y 60°C. El pH de la 10 solución de tratamiento es preferiblemente de 7 a 12. • Se pretende que los siguientes ejemplos ejemplifiquen composiciones de la presente invención, pero no se pretende que limiten o que definan de otra manera el alcance de la invención. En las composiciones detergentes, los niveles de enzimas se 15 expresan en enzima pura por peso de la composición total y, a menos que se especifique de otra manera, los ingredientes se expresan por peso de las composiciones totales. Las identificaciones de los componentes abreviados • aquí tienen los siguientes significados: LAS : Sulfonato de alquilbenzo de C-|2-13 lineal de sodio. 20 TAS : Sulfonato de sebo-alquilo de sodio CxyAS : Sulfato de alquilo de C-|? de Ci y de sodio CxySAS : Sulfato de alquilo secundario (2,3) de C-j? de C-| y de sodio MBAS : Sulfato de alquilo ramificado en la región media CxyEz : Alcohol primario predominantemente lineal de C1x - C1y condensado con un promedio de z moles de óxido de etileno. • 5 CxyEzS : Sulfato de alquilo de sodio de C1x - C1y condensado con un promedio de z moles de óxido de etileno. CxEOy : Alcohol de Cy con un promedio de etoxilación de y. No iónico : Alcohol graso etoxilado/propoxilado mixto, v.gr., Plurafac LF404 siendo un alcohol con un grado de etoxilación 10 promedio de 3.8 y un grado de propoxilación promedio de • 4.5. QAS : R2.+(CH3)2(C2H4OH) con R2 = C12-C14 SADS : Alquild ¡sulfato de C 14-22 de sodio de la fórmula 2- R.C4H7 - 1 ,4-(S04-)2 en donde R = C10-18. 15 MES : Ester x-sulfometílico de ácido graso de C18. APA : Amidopropildimetilamina de C8-10. Jabón : Alquilcarboxilato lineal de sodio derivado de una mezcla •' al 80/20 de aceites de sebo y de coco. Neodol xy-z : Alcohol primario lineal de C14-C15 etoxilado. 20 CFAA : Alquil-N-metilglucamida de C12-C14. TFAA : Alquil-N-metilglucamida de C-|6- i8- TPKFA : Ácidos grasos coronados de corte completo de C12-C14.

DEQA : Cloruro de d¡-(sebo-oxi-etil)dimet¡l amonio. DEQA (2) :Sulfato de metilo de di(seboiloxi suave-etil)hidroxietilmetil- amonio. DTDMAMS : Sulfato de metilo de disebodimetilamonio. SDASA : relación de 1 :2 de estearildimetilamina:ácido esteárico triplemente comprimido. Silicato : Silicato de sodio amorfo (relación de Si?2:Na2? = 1.6- 3.2:1 ). Metasilicato : Metasilicato de sodio (relación de Si?2:Na2? = 1.0). Zeolita A : Silicato de aluminio de sodio hidratado de la fórmula Nai2(A102Si?2)i2-27H2? Que tiene un tamaño de partícula primario en el intervalo de 0.1 a 10 mieras (peso expresado en base anhidra). (Na-)SKS-6 : Silicato estratificado cristalino Citrato : Citrato de trisodio dihidratado. Cítrico : Acido cítrico anhidro. Borato : Borato de sodio. Carbonato : Carbonato de sodio anhidro. Bicarbonato : Carbonato ácido de sodio. Sulfato : Sulfato de sodio anhidro. STPP : Tripolifosfato de sodio anhidro TSPP : Pirofosfato de tetrasodio.

MA/AA : Copolímero al azar de acrilato/maleato 4:1 , peso molecular promedio de aproximadamente 70,000 a 80,000. MA/AA 1 : Copolímero al azar de acrilato/maleato 6:4, peso • molecular promedio de aproximadamente 10,000. AA : Polímero de poliacrilato de sodio de peso molecular promedio de 4,500. Policarboxilato : Copolímero que comprende una mezcla de monómeros carboxilados tales como acrilato, maleato y acrilato de 10 metilo con un PM que varía entre 2,000 y 80,000 tal como • Sokalan comercialmente disponible a partir de BASF, siendo un copolímero de ácido acrílico, PM 4,500. PB1 : Perborato de sodio anhidro monohidratado. PB4 : Perborato de sodio tetrahidratado de fórmula nominal 15 NaB?3.4H2?. Percarbonato : Percarbonato de sodio anhidro de fórmula nominal 2.74 Na2C?3.3H2?2- • NaDCC Dicloroisocianurato de sodio. TAED Tetraacetil etilen diamina. 20 NOBS : Sulfonato de Nonanoiloxibenceno en la forma de la sal de sodio. NACA-NOBS : Sulfonato de (6-nonamidocaproil) oxibenceno.

DOBS : Sulfonato de Decanoiloxibenceno en la forma de la sal de sodio. DTPA : Acido dietilen triamin pentaacético. HEDP : Acido 1 ,1-hidroxietan difosfónico. • DETPMP : Fosfato de penta(metilen)dietilentriamina, comercializada por Monsanto bajo el nombre de marca Dequest 2060. EDDS : Acido etilendiamin-N,N'-disuccínico, isómero (S,S) en la forma de su sal de sodio. Quelatador : Quelatador seleccionado de EDDS, HEDP, DTPA, 10 DETPMP y/o mezclas de los mismos. • MnTACN : Manganeso 1 ,4,7-trimetil-1-1 ,4,7-triazaciclononano. Blanqueador : Ftalocianina de zinc sulfonada encapsulada en polímero fotoactivado de dextrina soluble. Blanqueador : Ftalocianina de aluminio sulfonada encapsulada 15 fotoactivado 1 en polímero de dextrina soluble. PAAC : Sal de pentaamin acetato de cobalto (lll). Parafina : Aceite de parafina vendido bajo el nombre de marca •' Winog 70 por Wintershall. NaBz : Benzoato de sodio. 20 Pectato liasa : Pectato liasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 404482 o DSM 8721 Xiloglucanasa : Una endoglucanasa específica para xiloglucano como se describe en WO98/50513 y en W094/14953 como EGII.

Mananasa : Mananasa de Bacillus agaradhaerens, NCIMB 40482. Proteasa : Enzima proteolítica vendida bajo los nombres de marca Savinase, Alcalase, Durazym por Novo Nordisk A/S, Maxacal, Maxapem, vendidas por Gist-Brocades y las • proteasas descritas en las patentes W091/06637 y/o WO95/10591 y/o EP 251 446. Amilasa : Enzima amilolítica vendida bajo el nombre de marca Ox AmR descrita en WO 94/18314, WO96/05295 vendida por Genencor; Termamyl®, Fungamyl® y Duramyl®, todas 10 disponibles a partir de Novo Nordisk A/S y aquellas • descritas en W095/26397 (vendidas bajo el nombre de marca Natalasa por Novo Nordisk). Lipasa : Enzima lipolítica vendida bajo el nombre de marca Lipolase, Lipolase Ultra por Novo Nordisk A/S y Lipomax 15 por Gist-Brocades. Celulasa : Enzima celulítica vendida bajo el nombre de marca Carezyme, Celluzyme y/o Endolase por Novo Nordisk A/S.

• Pecfina Nasa : Pectina liasa producida por Bacillus licheniformis, ATCC 14580. 20 CMC : Carboximetilcelulosa de sodio. PVNO : Polivinilpiridina-N-óxido, con un peso molecular promedio de 50,000.

PVPVI : Copolímero de vinilimidazol y vinilpirrrolidona, con un peso molecular promedio de 20,000. Abrillantador 1 : Sal disódica de 4,4'-bis(2-sulfoestiril)bifenilo. Abrillantador 2 : Sal disódica de 4,4'-bis(4-anilino-6- morfolino-1.3.5.- • triazin-2-il)estilben-2:2' -disulfonato. Silicón Antiespuma : Controlador de espuma de poiidimetilsiloxano con copolímero de siloxano-oxialquileno como agente dispersante con una relación de dicho controlador de espuma a dicho agente dispersante de 10:1 a 100:1. 10 Supresor : 12% de silicón/sílice, 18% de alcohol estearílico, 70% • de espuma de almidón en forma granular. Opacante : Mezcla de látex de monoestireno a base de agua, vendido por BASF Aktiengesellschaft bajo el nombre comercial Lytron 621. 15 Espesante: Poliacrilatos entrelazados de alto peso molecular tal como Carbopol ofrecidos por B.F. Goodrich Chemicals company y Polygel. • SRP 1 : Poliésteres con extremos aniónicamente cubiertos. SRP 2 : Polímero en bloque corto de poli(1 ,2-propilentereftalato) 20 dietoxilado. QEA bis((C2H50)(C2H4?)n)(CH3)-N+-C6H12-N+-(CH3) . bis((C2H5?)(C2H40)n), donde n = es de 20 a 30. SCS : cumensulfonato de sodio.

.-....» ... . HMWPEO : Oxido de polietileno de alto peso molecular. PEGX : Polietilenglicol, de un peso molecular de x. PEO : Oxido de polietileno, con un peso molecular promedio de 5,000. • 5 TEPAE : Tetraetilenpentamina etoxilada. BTA : Benzotriazol. PH : Medido como una solución al 1% en agua destilada a 20°C. 10 EJEMPLO 1 • Las siguientes composiciones detergentes para lavandería de alta densidad y que contienen blanqueador se prepararon de acuerdo a la presente invención.

• Polvo soplado Zeolita A 12.0 - 15. Sulfato - 5.0 - • LAS 3.0 - 3.0 C45AS 3.0 2.0 4.0 QAS - - 1.5 DETPMP 0.4 0.4 0.4 CMC 0.4 0.4 0.4 10 MA/AA 1.0 2.0 2.0 • Aglomerados QAS 1.0 - - LAS - 11.0 7.0 TAS 2.0 2.0 1.0 15 Silicato 3.0 - 4.0 Zeolita A 8.0 8.0 8.0 Carbonato 8.0 8.0 4.0 • Aglomerado NaSKS-6 15.0 12.0 5.0 LAS 8.0 7.0 4.0 Aspersión • Perfume 0.3 0.3 0.3 C25E3 2.0 2.0 Aditivos secos QEA 1.0 0.5 0.5 Cítrico/citrato 5.0 2.0 10 Bicarbonato 3.0 Carbonato 8.0 15.0 10.0 TAED y/o NACA-OBS 6.0 5.0 NOBS - 2.0 Percarbonato/PB1 14.0 7.0 10.0 15 Oxido de polietileno de PM 5,000,000 - - 0.2 Arcilla de bentonita - - 10.0 • Acido cítrico 4.0 - 1.5 Pectato liasa 0.001 0.01 0.01 20 Pectina liasa - - 0.001 Mananasa 0.005 0.002 0.001 Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.001 Proteasa 0.033 0.033 0.033 Lipasa 0.008 0.008 0.008 nilasa 0.001 0.001 0.001 • Celulasa 0.0014 0.0014 0.0014 Antiespumante de silicón 5.0 5.0 5.0 Sulfato - 3.0 Densidad (g/litro) 850 850 850 Humedad y misceláneos Hasta el 100% 10 •' EJEMPLO 2 Las siguientes composiciones de lavandería, las cuales pueden estar en forma de granulos o de tableta, se prepararon de acuerdo con la 15 presente invención.

IV V • Producto base C45 AS/TAS 8.0 5.0 3.0 3.0 3.0 LAS 8.0 8.0 7.0 20 C25AE3S 0.5 2.0 1.0 C25AE5/AE3 2.0 5.0 2.0 2.0 QAS 1.0 1.0 Zeolita A 20.0 18.0 11.0 10.0 SKS-6 (I) (añadir en seco) - - 9.0 - MA/AA 2.0 2.0 2.0 AA . . . . 4.0 Citrato 2.0 • Cítrico 2.0 - 1.5 2.0 DTPA 0.2 0.2 - EDDS - - 0.5 0.1 HEDP - - 0.2 0.1 PB1 3.0 5.0 10.0 - 4.0 10 Percarbonato - - - 18.0 - • NOBS 3.0 4.0 - - 4.0 NACA OBS - - 2.0 - TAED - - 2.0 5.0 Carbonato 15.0 18.0 8.0 15.0 15.0 15 Sulfato 5.0 12.0 2.0 17.0 3.0 Silicato - 1.0 - - 8.0 Proteasa 0.004 0.004 0.008 0.007 0.01 • Lipasa 0.006 0.003 0.005 0.003 0.008 Amilasa 0.003 0.015 0.007 0.006 0.010 20 Celulasa 0.001 0.0015 0.001 0.0014 0.003 Pectato liasa 0.001 0.005 0.001 0.05 0.005 Pectina liasa 0.001 Mananasa 0.005 0.001 0.001 0.005 0.005 Xiloglucanasa 0.001 0.001 0.005 0.005 0.005 • Menores 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 Perfume 0.2 0.3 0.5 0.2 0.1 Humedad y misceláneos Hasta el 100% Los componentes menores incluyen abrillantador/SRP1/CMC/ 10 fotoblanqueador/MgS04/PVPVI/supresor de espumas/PEG. F EJEMPLO 3 Las siguientes composiciones detergentes para lavandería de 15 alta densidad se prepararon de acuerdo con la presente invención.

II lll Aglomerados • QAS 2.0 - 2.0 MES 2.0 20 LAS 6.0 TAS 2.0 C45AS 6.0 4.0 2.0 MBAS 16.5, 1.9 4.0 - - Zeolita A 15.0 6.0 - Carbonato 4.0 8.0 4.0 ^ MA/AA 4.0 2.0 - CMC 0.5 0.5 - DETPMP 0.4 0.4 - Aspersión C25E3 1.0 1.0 - 10 Perfume 0.5 0.5 0.5 Aglomerado SKS-6 7.0 15.0 20.0 LAS 5.8 9.0 15.0 Zeolita - 0.9 - 15 Agua 0.08 0.1 - Agregados secos EDDS/HEDP 0.5 0.3 0.5 • NaSKS (6) (I) 5.0 6.0 4.0 Citrato - 1.0 - 20 Cítrico 2.0 - 2.0 NACA-OBS 4.1 -, 5.0 TAED 0.8 2.0 Percarbonato 20.0 20.0 15.0 SRP 1 0.3 0.3 - Pectato liasa 0.002 0.001 0.03 • Pectina liasa - 0.001 - Mananasa 0.002 0.010 0.003 Xiloglucanasa 0.020 0.001 0.003 Proteasa 0.046 0.046 0.033 Lipasa 0.008 0.008 0.006 10 Amilasa 0.001 0.001 - QEA 1.0 - 1.0 Antiespuma de silicón 1.0 0.5 0.5 Abrillantador 1 0.2 0.2 - Abrillantador 2 0.2 - 0.2 15 Densidad (g/Ntro) 850 850 800 Humedad y misceláneos s Hasta el 100% • EJEMPLO 4 Las siguientes composiciones de lavandería, las cuales pueden estar en forma de granulos o de tableta, se prepararon de acuerdo con la • 5 presente invención.

III IV V Producto base C45 AS/TAS 8.0 5.0 3.0 3.0 3.0 LAS 8.0 - 8.0 7.0 10 C25AE3S 0.5 2.0 1.0 LAS/NaSKS-6 5.0 17.0 20.0 15.0 C25AE5/AE3 2.0 - 5.0 2.0 2.0 QAS - - 1.0 1.0 Zeolita A 20.0 10.0 10.0 10.0 15 SKS-6 - - 2.0 MA/AA 2.0 2.0 2.0 • AA - - 4.0 Citrato - 2.0 Cítrico 2.0 - 1.5 2.0 20 DTPA 0.2 0.2 EDDS - - 0.5 0.1 HEDP -. _. 0.2 0.1 PB1 3.0 5.0 10.0 4.0 PC 18.0 NOBS 3.0 4.0 4.0 NACA OBS 2.0 • TAED 2.0 5.0 Carbonato 15.0 18.0 8.0 15.0 15.0 Sulfato 5.0 12.0 2.0 17.0 3.0 Silicato 1.0 8.0 Proteasa 0.004 0.004 0.008 0.007 0.01 10 Lipasa 0.006 0.003 0.005 0.003 0.008 • Amilasa 0.003 0.015 0.007 0.006 0.010 Celulasa 0.001 0.0015 0.001 0.0014 0.003 Pectato Nasa 0.001 0.010 0.003 0.001 0.03 Pectina Nasa 0.001 15 Mananasa 0.005 0.002 0.003 0.001 0.03 Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.015 0.001 0.03 Menores 0.5 0.5 0.5 0.5 0.5 • Perfume 0.2 0.3 0.5 0.2 0.1 Humedad y misceláneos Hasta el 100% 20 Los componentes menores incluyen abrillantador/SRP1/CMC/ fotoblanqueador/MgS04/PVPVI/supresor de espumas/PEG. 1 EJEMPLO 5 Las siguientes composiciones detergentes para lavandería de alta densidad se prepararon de acuerdo con la presente invención.

I II lll IV Aglomerados QAS 2.0 - 2.0 MES - 2.0 LAS 6.0 - TAS - 2.0 C45AS 6.0 4.0 2.0 MBAS 16.5, 1.9 4.0 - Zeolita A 15.0 6.0 Carbonato 4.0 8.0 4.0 8.0 MA/AA 4.0 2.0 - 2.0 CMC 0.5 0.5 - 0.5 DETPMP 0.4 0.4 - 0.5 Aspersión C25E3 1.0 1.0 Perfume 0.5 0.5 0.5 0.5 Aglomerado SKS-6 7.0 15.0 20.0 10.0 LAS 5.8 9.0 15.0 10.0 Zeolita 0.9 C45 AS 3.0 Agua 0.08 0.1 - 0.2 • Agregados secos EDDS/HEDP 0.5 0.3 0.5 0.8 NaSKS 6) 5.0 6.0 4.0 11.0 Citrato - 1.0 - - Cítrico 2.0 - 2.0 4.0 10 NAC OBS 4.1 - 5.0 4.0 • TAED 0.8 2.0 - 2.0 Percarbonato 20.0 20.0 15.0 17.0 SRP 1 0.3 0.3 - 0.3 Pectato liasa 0.005 0.001 0.004 0.030 15 Pectina liasa - - 0.001 - Mananasa 0.005 0.010 0.004 0.003 Xiloglucanasa 0.005 0.001 0.040 0.003 • Proteasa 0.046 0.046 0.033 0.016 Lipasa 0.008 0.008 0.006 - 20 Celulasa 0.0014 0.0014 0.001 0.001 Amilasa 0.003 0.003 _ 0.001! QEA 1.0 1.0 1.0 Antiespuma de silicón 1.0 0.5 0.5 1.5 Abrillantador 1 0.2 0.2 - 6.2 Abrillantador 2 0.2 - 0.2 - • Densidad (g/litro) 850 850 800 77E Humedad y misceláneos Hasta el 100% EJEMPLO 6 ?o Las siguientes detergentes granulares se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II IV Granulo base STPP 22.0 15.0 15 Zeolita A 30.0 24.0 5.0 Sulfato 5.5 5.0 7.0 7.0 ^ MA/AA 3.0 AA 1.6 2.0 MA/AA (1 ) 12.0 6.0 20 LAS 14.0 10.0 9.0 20.0 C45AS 8.0 7.0 9.0 7.0 C45AE11S 1.0 1.0 MES 0.5 4.0 6.0 SADS 2.5 1.0 Silicato 1.0 0.5 10.0 Jabón 2.0 Abrillantador 1 0.2 0.2 0.2 0.2 Carbonato 6.0 9.0 8.0 10.0 PEG 4000 1.0 1.5 DTPA 0.4 Aspersión C25E9 5.0 C45E7 1.0 1.0 C23E9 1.0 2.5 Perfume 0.2 0.3 0.3 Aditivos secos Carbonato 5.0 10.0 13.0 8.0 PVPVI/PVNO 0.5 0.3 Proteasa 0.033 0.033 0.033 0.0016 Lipasa 0.008 0.008 Amilasa 0.0016 - - 0.0016 Celulasa 0.0002 0.0005 0.0005 0.0002 Pectato liasa 0.001 0.02 0.03 0.010 Pectina liasa 0.001 Mananasa 0.005 0.002 0.003 0.001 Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.008 0.001 DTPA 0.5 0.3 0.5 1.0 PB1 5 3.0 10 4.0 NOBS/TAED 0.5 0.3 0.5 0.6 Sulfato 4.0 5.0 - 5.0 SRP1 - 0.4 - Supresor de espuma - 0.5 - Motas 0.9 - 2.7 1.2 Humedad y misceláneos Hasta el 100% EJEMPLO 7 Las siguientes composiciones detergentes de lavandería se prepararon de acuerdo con la presente invención. • I II lll IV V VI Vil LAS 12.0 16.0 23.0 19 18.0 20.0 16.0 C45AS 4.5 - - - 4.0 C45 E0.5S C45 E3S - - 2.0 - 1.0 1.0 1.0 10 • C45E6.5S 2.0 2.0 - 1.3 - - 0.6 Sal de amonio cuaternario de alquildimetilhidroxietilo de C9-C?4 - - 1.0 0.5 2.0 15 Acido graso de sebo - - - - 1.0 Alcohol etoxilado de sebo (50) - - - - - - • STPP 23.0 25.0 24.0 22.0 20.0 15.0 20.0 Carbonato 15.0 12.0 15.0 10.0 13.0 11.0 10.0 Poliacrilato de sodio 20 (45%) 0.5 0.5 0.5 0.5 - MA/AA - - 1.0 1.0 1.0 2.0 0.5 Silicato (relación 1:6) 3.0 6.0 9.0 8.0 9.0 6.0 8.0 Sulfato 25.0 18.0 20.0 18.0 20.0 22.0 13.0 PB1 5.0 5.0 10.0 8.0 3.0 1.0 2.0 PEG PM -4000 (50%) 1.5 1.5 1.0 1.0 - - 0.5 CMC 1.0 1.0 1.0 - 0.5 0.5 0.5 • Cítrico - - - - - - - NOBS/DOBS 0.5 1.0 0.5 0.5 1.0 0.7 0.3 TAED 1.5 1.0 2.5 3.0 0.3 0.2 0.5 SRP1 1.5 1.5 1.0 1.0 1.0 SRP2 1.0 1.0 Humectante 7.5 7.5 6.0 7.0 5.0 3.0 5.0 10 • Sulfato de Mg 1.0 0.5 1.5 Quelatador 0.8 0.6 1.0 Proteasa 0.004 0.004 0.008 0.007 0.01 0.015 0.015 Lipasa 0.006 0.003 0.005 0.003 0.008 0.0014 0.0014 Amilasa 0.003 0.015 0.007 0.006 0.010 0.002 0.0008 15 Celulasa 0.001 0.0015 0.001 0.0014 0.003 0.0001 0.0001 Pectato liasa 0.001 0.02 0.001 0.002 0.002 0.015 0.003 • Pectina liasa 0.001 0.001 Mananasa 0.005 0.002 0.001 0.10 0.002 0.003 0.003 Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.008 0.002 0.02 0.003 0.003 20 Motas 2.5 4.1 4.2 4.4 5.6 5.0 5.2 Menores 1.0 1.0 1.0 1.0 0.5 1.5 1.0 EJEMPLO 8 Las siguientes composiciones detergentes de lavandería se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II IV LAS 13.3 13.7 10.4 8.0 C45 AS 3.9 4.0 4.5 C45 E0.5S 2.0 2.0 - C45 E3S - - - C45E6.5S 0.5 0.5 0.5 0.5 Sal de amonio cuaternario de alquildimetilhidroxietilo Acido graso de sebo 0.5 Alcohol etoxilado de sebo (50) - - 1.0 0.3 STPP - 41.0 - 20.0 Zeolita A 26.3 - 21.3 1.0 Carbonato 23.9 12.4 25.2 17.0 Poliacrilato de sodio (45%) 3.4 0.0 2.7 - MA/AA - - 1.0 1.5 Silicato (relaci ón 1 :6) 2.4 6.4 2.1 6.0 Sulfato 10.5 10.9 8.2 15.0 PB1 1.0 1.0 1.0 2.0 PEG PM -4000 (50%) 1.7 0.4 1.0 - CMC 1.0 - - 0.3 • Cítrico - - 3.0 - NOBS/DOBS 0.2 0 0..55 0 0..55 0 0..11 TAED 0.6 0.5 0.4 0.3 SRP 1 1.5 SRP2 1.5 1.0 1.0 Humectante 7.5 3.1 6.1 7.3 10 • Sulfato de Mn 1.0 Quelatador 0.5 Motas 0.5 1.0 3.0 0.5 Pectato liasa 0.01 0.01 0.008 0.001 Pectina liasa 0.001 15 Mananasa 0.01 0.002 0.0008 0.01 Xiloglucanasa 0.1 0.002 0.0008 0.001 • Proteasa 0.004 0.004 0.008 0.007 Lipasa 0.006 0.003 0.005 0.003 Amilasa 0.003 0.015 0.007 0.006 20 Celulasa 0.001 0.0015 0.001 0.0014 Menores 1.0 1.0 1.0 1.0 EJEMPLO 9 Las siguientes formulaciones líquidas de detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención (los niveles se dan en partes 5 por peso, las enzimas se expresan en enzima pura): IV V LAS 11.5 9.0 4.0 C25E2.5S 3.0 18.0 16.0 C45E2.25S 11.5 3.0 16.0 10 C23E9 3.0 2.0 2.0 1.0 • C23E7 3.2 CFAA 5.0 3.0 TPKFA 2.0 2.0 0.5 2.0 Cítrico (50%) 6.5 1.0 2.5 4.0 2.5 15 Formiato de Ca 0.1 0.06 0.1 - Formiato de Na 0.5 0.06 0.1 0.05 0.05 SCS 4.0 1.0 3.0 1.2 • Borato 0.6 - 3.0 2.0 3.0 Hidróxido de Na 6.0 2.0 3.5 4.0 3.0 20 Etanol 2.0 1.0 4.0 4.0 3.0 1 ,2-propanodiol 3.0 2.0 8.0 8.0 5.0 Monoetanolamina 3.0 1.5 1.0 2.5 1.0 TEPAE 2.0 - 1.0 1.0 1.0 Pectato liasa 0.05 0.001 0.005 0.045 0.008 Pectina liasa - 0.001 0.001 - - Mananasa 0.005 0.001 0.50 0.045 0.008 • Xiloglucanasa 0.005 0.010 0.005 0.045 0.008 Proteasa 0.03 0.01 0.03 0.02 0.02 Lipasa - - 0.002 - - Amilasa - - - 0.002 - Celulasa - - 0.0002 0.0005 0.0001 10 SRP 1 0.2 - 0.1 - - • DTPA - - 0.3 - - PVNO - - 0.3 - 0.2 Abrillantador 1 0.2 0.07 0.1 - - Antiespuma de silicón 0.04 0.02 0.1 0.1 0.1 Misceláneos y agua • EJEMPLO 10 Las siguientes formulaciones líquidas de detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención (los niveles se dan en partes 5 por peso, las enzimas se expresan en enzima pura): IV lll IV LAS 10.0 13.0 9.0 25.0 C25AS 4.0 1.0 2.0 10.0 13.0 18.0 15.0 C25E3S 1.0 - - 3.0 - 2.0 2.0 4.0 10 • C25E7 6.0 8.0 13.0 2.5 - - 4.0 4.0 TFAA - - - 4.5 - 6.0 8.0 8.0 APA - 1.4 - - 3.0 1.0 2.0 - TPKFA 2.0 - 13.0 7.0 - 15.0 11.0 11.0 Cítrico 2.0 3.0 1.0 1.5 1.0 1.0 1.0 1.0 15 Acido dodecenil/ tetradecenilsuccínico 12.0 10.0 - - 15.0 - - - Acido graso de semilla de colza 4.0 2.0 1.0 _. 1.0 _ 3.5 _ Etanol 4.0 4.0 7.0 2.0 7.0 2.0 3.0 2.0 20 1 ,2-propanodiol 4.0 4.0 2.0 7.0 6.0 8.0 10.0 13.0 Monoetanolamina - - - 5.0 - - 9.0 9.0 Trietanolamina 8.0 0.4 0.3 TEPAE 0.5 0.5 0.2 2.0 1.2 1.0 DETPMP 1.0 1.0 0.5 1.0 Pectato liasa 0.001 .001 .001 0.003 0.003 .002 .002 0.005 • 5 Pectina liasa 0.001 0.001 - Mananasa 0.001 .001 0.005 0.003 0.030 .002 .002 0.005 Xiloglucanasa 0.001 0.01 .001 0.030 0.003 0.002 0.010 .005 Proteasa 0.02 0.02 0.01 .008 .003 .003 Lipasa .002 .002 .004 0.01 0.01 0.01 10 Amilasa .004 .004 0.01 .008 .004 .003 Celulasa .002 0.004 0.002 SRP 2 0.3 - 0.3 0.1 1.0 1.5 2.5 2.5 Acido bórico 0.1 0.2 1.0 2.0 4.0 4.0 Cloruro de Ca 0.02 0.01 0.1 0.2 0.3 15 Abrillantador 1 0.4 0.4 Supresor de espumas 0.1 0.3 0.1 0.8 0.7 • Opacador 0.5 0.4 0.3 8.0 7.5 8.0 8.2 NaOH hasta 20 un pH de 8.0 8.0 7.6 7.7 Misceláneos y agua EJEMPLO 11 Las siguientes formulaciones líquidas de detergentes se prepararon de acuerdo con la presente invención (los niveles se dan en partes • 5 por peso, las enzimas se expresan en enzima pura): I II LAS 28.0 19.0 C45AS 14.0 6.0 C C1133EE88 3 3..00 3.0 10 AA Accciiidddooo ooollleeeiiicccooo 33 3...000 2.5 Cítrico 5.0 5.0 Hidróxido de Na 0.4 4.0 Formiato de Ca 0.2 0.1 Formiato de Na - 0.5 15 Etanol 7.0 Monoetanolamina 16.5 8.0 1 ,2-propanodiol 6.0 5.5 • Acido xilensulfónico - 2.0 TEPAE 1.5 0.8 20 Proteasa 0.05 0.02 Pectato Nasa 0.00I 0.01 Pectina liasa - 0.001 Mananasa 0.005 0.01 Xiloglucanasa 0.005 0.01 PEG - 0.7 Abrillantador 2 0.4 0.1 Perfume 0.5 0.3 Agua y menores EJEMPLO 12 Las siguientes composiciones detergentes granulados para telas que proveen capacidad de "suavizado durante el lavado" se prepararon de acuerdo con la presente invención: I II C45AS - 10.0 LAS 7.6 C68AS 1.3 C45E7 4.0 C25E3 - 5.0 Cloruro de cocoalquil- dimetilhidroxietilamonio 1.4 1.0 Citrato 5.0 3.0 Na-SKS-6 - 11.0 Zeolita A 15.0 15.0 • MA/AA 4.0 4.0 5 DETPMP 0.4 0.4 PB1 15.0 Percarbonato - 15.0 TAED 5.0 5.0 Arcilla de esmectita 10.0 10.0 0 HMWPEO - 0.1 Pectato Nasa 0.043 0.001 Pectina liasa 0.001 Mananasa 0.043 0.01 Xiloglucanasa 0.043 0.001 5 Proteasa 0.02 0.01 Lipasa 0.02 0.01 • Amilasa 0.03 0.005 Celulasa 0.001 Silicato 3.0 5.0 20 Carbonato 10.0 10.0 Supresor de espumas 1.0 4.0 CMC 0.2 0.1 • Misceláneos y menores Hasta el 100% EJEMPLO 13 La siguiente composición suavizante de telas añadida en el lo enjuague se preparó de acuerdo a la presente invención: • DEQA (2) 20.0 Pectato liasa 0.001 Mananasa 0.001 15 Xiloglucanasa 0.001 Celulasa 0.001 HCL 0.03 • Agente antiespuma 0.01 Colorante azul 25 ppm 20 CaCI2 0.20 Perfume 0.90 Componentes diversos y agua hasta 100% EJEMPLO 14 Las siguientes composiciones suavizantes de telas y A acondicionadoras de telas que se añaden en la secadora se prepararon de 5 acuerdo con la presente invención: IV V DEQA 2.6 19.0 DEQA(2) 52.0 DTMAMS 26.0 10 SDASA 70.0 42.0 40.2 Acido esteárico de IV=0 0.3 Neodol 45-13 - - 13.0 - - HCL 0.02 0.02 - - - Etanol - - 1.0 - - 15 Pectato liasa 0.005 0.002 0.001 0.01 0.002 Mananasa 0.05 0.002 0.001 0.01 0.002 Xiloglucanasa 0.05 0.002 0.001 0.01 0.002 • Perfume 0.3 1.0 0.75 1.0 1.5 Glycoperse S-20 - - - - 15.4 20 Monoestearato de glicerol - - - 26.0 - Succinato de digeranilo - - 0.38 Antiespuma de silicón 0.01 0.01 Electrolito - 0.1 - Arcilla - - - 3.0 - • 5 Colorante 10 ppm 25 ppm 0.01 Agua y menores 100% 100% EJEMPLO 15 lo Las siguientes composiciones de detergentes en barra para lavandería se prepararon de acuerdo con la presente invención (los niveles se dan en partes por peso, las enzimas se expresan en enzima pura): I II lll VI V lll VI V LAS - - 19.0 15. 15 C28AS 30.0 13.5 - - 15.75 11.2 22.5 Laurato de Na 2.5 9.0 - - Zeolita A 2.0 1.25 - - 1.25 1.25 1.25 • Carbonato 20.0 3.0 13.0 8.0 10.0 15.0 15.0 10.0 Carbonato de Ca 27.5 39.0 35.0 - 40.0 - 40.0 20 Sulfato 5.0 5.0 3.0 5.0 3.0 - - " 5.0 TSPP 5.0 - - - - 5.0 2.5 STPP 5.0 15.0 10.0 7.0 8.0 10.0 Arcilla de bentonita 10.0 5.0 DETPMP - 0.7 0.6 - 0 0..66 0.7 0.7 0.7 CMC - 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 • Talco - - 10.0 15.0 10.0 Silicato - - 4.0 5.0 3.0 PVNO 0.02 0.03 _ 0.01 _. 0.02 - MA/AA 0.4 1.0 - - 0.2 0.4 0.5 0.4 SRP 1 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 10 Pectato liasa 0.01 0.001 0.005 0.001 0.02 0.004 0.001 .0005 • Pectina liasa - - 0.001 - - 0.001 - Mananasa 0.001 0.001 .0005 0.001 0.002 0.004 0.001 .0005 Xiloglucanasa 0.001 0.001 .0005 0.001 0.002 0.004 0.005 0.005 Amilasa - - 0.01 - - - 0.002 - 15 Proteasa - 0.004 - 0.003 0.003 - - 0.003 Lipasa - 0.002 - 0.002 - - - - Celulasa - .0003 - - .0003 .0002 - • PEO - 0.2 - 0.2 0.3 - - 0.3 Perfume 1.0 0.5 0.3 0.2 0.4 - - 0.4 20 Sulfato de Mg - - 3.0 3.0 3.0 - Abrillantador 0.15 0.1 0.15 0.1 Blanqueador fotoactivado (ppm) - 15.0 15.0 15.0 15.0 - - 15.0 • EJEMPLO 16 Las siguientes composiciones de detergentes compactos para lavado de vajilla de alta densidad (0.96Kg/l) se prepararon de acuerdo con la presente invención: 10 •' I II lll IV • V VI STPP - 51.0 51.0 - - 44. Citrato 17.0 - - 50.0 40.2 - Carbonato 17.5 14.0 20.0 - 8.0 33. Bicarbonato _ _ - 26.0 _ _ 15 Silicato 15.0 15.0 8.0 - 25.0 3.6 Metasilicato 2.5 4.5 4.5 - - - PB1 10.0 8.0 8.0 - - - PB4 - - - 10.0 - - Percarbonato _ _ _ _ 11.8 4.8 20 No iónico 2.0 1.5 1.5 3.0 1.9 5.9 TAED 2.0 - - 4.0 - 1.4 HEDP 1.0 DETPMP 0.6 - - - - MnTACN - - - - 0.01 • 5 PAAC - 0.01 0.01 - - Parafina 0.5 0.4 0.4 0.6 - Pectato liasa 0.01 0.002 0.03 0.05 0.005 0.005 Pectina liasa - 0.001 - - 0.001 Mananasa 0.001 0.002 0.003 0.005 0.005 0.001 ?o Xiloglucanasa 0.01 0.002 0.003 0.005 0.005 0.001 • Proteasa 0.072 0.053 0.053 0.026 0.059 0.01 Amilasa 0.012 0.012 0.012 0.021 0.021 0.006 Lipasa - 0.001 - 0.005 BTA 0.3 0.2 0.2 0.3 0.3 0.3 15 Policarboxilato 6.0 - 4.0 0.9 Perfume 0.2 0.1 0.1 0.2 0.2 0.2 pH 11.0 11.0 11.3 9.6 10.8 10.! • Misceláneos, sulfato y agua hasta el 100% 20 EJEMPLO 17 Las siguientes composiciones detergentes granuladas para A lavado de vajilla de densidad volumétrica de 1.02 kg/l se prepararon de 5 acuerdo con la presente invención: I II lll IV V VI STPP 30.0 33.5 27.9 29.6 33.8 22.0 Carbonato 30.5 30.5 30.5 23.0 34.5 45.0 Silicato 7.0 7.5 12.6 13.3 3.2 6.2 • 10 Metasilicato - 4.5 - Percarbonato - - - - 4.0 - PB1 4.4 4.5 4.3 - NADCC - - - 2.0 - 0.9 No iónico 1.0 0.7 1.0 1.9 0.7 0.5 15 TAED 1.0 - - - 0.9 - PAAC - 0.004 - - - - Parafina 0.25 0.25 - - - - • Pectato liasa 0.01 0.005 0.002 0.002 0.02 0.001 Pectina liasa - 0.001 - - - - 20 Mananasa 0.01 0.005 0.02 0.002 0.02 0.001 Xiloglucanasa 0.01 0.005 0.002 0.02 0.02 0.005 Proteasa 0.036 0.021 0.03 _ 0.006 _ Amilasa 0.03 0.005 0.004 0.005 Lipasa 0.005 0.001 BTA 0.15 0.15 0.2 • Perfume 0.2 0.2 0.05 0.1 0.2 5 pH 10.8 11.3 11.0 10.7 11.5 10.9 Misceláneos, sulfato y agua hasta el 100% EJEMPLO 18 10 Las siguientes composiciones detergentes en comprimidos se • prepararon de acuerdo con la presente invención mediante compresión de una composición detergente granulada para lavado de vajilla a una presión de 13KN/cm2 usando una prensa rotatoria estándar de cabeza 12: I IV V VI VII VIII 15 STPP 48.8 54.7 38.2 52.4 56.1 36.0 Citrato 20.0 35.9 Carbonato 20.0 5.0 14.0 15.4 8.0 23.0 20.0 28.0 Silicato 15.0 14.8 15.0 12.6 23.4 2.9 4.3 4.2 Pectato liasa 0.01 0.002 0.02 0.001 0.002 0.033 0.02 0.02 20 Pectina liasa 0.001 0.001 Mananasa 0.001 0.002 0.002 0.001 0.02 0.033 0.02 0.02 Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.02 0.001 0.002 0.033 0.02 0.02 Proteasa 0.042 0.072 0.042 0.031 0.052 0.023 0.023 0.029 Amilasa 0.012 0.012 0.012 0.007 0.015 0.003 0.017 0.002 Lipasa 0.005 PB1 14.3 7.8 11.7 12.2 6.7 8.5 PB4 22.8 3.4 Percarbonato 10.4 No iónico 1.5 2.0 2.0 2.2 1.0 4.2 4.0 6.5 PAAC 0.02 0.009 MnTACN 0.007 TAED 2.7 2.4 2.1 0.7 1.6 HEDP 1.0 0.9 0.4 0.2 DETPMP 0.7 Parafina 0.4 0.5 0.5 0.5 0.5 BTA 0.2 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 Policarboxilato 4.0 4.9 0.6 0.8 PEG 2.0 2.0 Glicerol 0.4 0.5 Perfume 0.05 0.2 0.2 0.2 0.2 Peso del comprimido 20 g 25 g 20 g 30 g 18 g 20 g 25 g 24 g pH 10.7 10.6 10.7 10.7 10.9 11.2 11.0 10.8 Misceláneos, sulfato y agua hasta el 100% EJEMPLO 19 Los siguientes comprimidos para lavadoras automáticas se prepararon de acuerdo con la presente invención (g de materia prima y enzimas se expresan en enzima pura). • 5 I II lll Fase 1 STPP 9.6 9.6 10.6 Silicato 0.5 0.7 2.9 SKS-6 1.5 1.5 • io Carbonato 2.3 2.7 2.8 HEDP 0.2 0.2 0.2 PB1 2.4 2.4 2.8 PAAC 0.002 0.002 Amilasa 0.1 0.1 0.001 15 Proteasa 0.06 0.06 0.002 No ¡ónico 0.4 0.8 0.4 PEG 6000 0.4 0.26 • BTA 0.04 0.04 0.06 Parafina 0.1 0.10 0.1 20 Perfume 0.02 0.02 0.02 Total 17.7g 18.5g 20.1 g Fase 2 Pectato liasa 0.005 0.05 0.2 Pectina Nasa 0.001 Mananasa 0.002 0.025 0.2 5 Xiloglucanasa 0.01 0.03 0.05 Amilasa 0.003 0.003 0.004 Proteasa 0.01 0.009 0.01 Acido cítrico 0.3 0.6 Acido sulfámico 0.3 10 Bicarbonato 1.1 0.4 0.6 •' Triacetina 1.2 CaCI2 0.07 0.1 PEG 6000 1.2 PEG 3000 0.06 0.06 15 Total 2.05g 2.50g 23.6g Las composiciones I y II en comprimidos se preparan como sigue. La composición de detergente activo de fase 1 se prepara al mezclar los componentes granular y líquido y luego pasarlos dentro del troquel de una 20 prensa rotatoria convencional. La prensa incluye un troquel con una forma adecuada para formar un molde. La sección transversal del troquel es de aproximadamente 30x38 mm. Luego la composición se somete a una fuerza de compresión de 940 kg/cm2 y el troquel se eleva exponiendo la primera fase del comprimido que contiene el molde en su parte superior. La composición de detergente activo de fase 2 se prepara de manera similar y se pasa dentro del troquel. La composición activa particulada se somete entonces a una fuerza de compresión de 170 kg/cm2, el troquel se eleva, y el comprimido en • 5 multifase se lanza fuera de la prensa de comprimido. Los comprimidos resultantes se disuelven o desintegran en una máquina lavadora como se describió anteriormente dentro de los primeros 12 minutos, la fase 2 del comprimido se disuelve dentro de los 5 minutos. Los comprimidos exhiben una fuerza mejorada, especialmente en almacenamiento a largo plazo, junto 10 con excelentes características de disolución. •' La composición lll en comprimido se preparó como sigue: La porción comprimida se preparó al administrar la composición de componentes de detergente activo a una cavidad de un troquel de una prensa de comprimidos rotatoria modificada y comprimir la composición a una presión de 15 940kg/cm2. La prensa de comprimidos modificada provee comprimidos en donde la porción comprimida fiene un molde. Para los propósitos del ejemplo 3, la porción no comprimida está en una forma particulada. La porción no • comprimida se administra con exactitud al molde de la porción comprimida usando una boquilla de alimentación. La porción no comprimida se adhiere a 20 la porción comprimida al cubrir la poción no comprimida con una capa de revestimiento que se pone en contacto con la porción comprimida.

EJEMPLO 20 Las siguientes composiciones líquidas de detergentes para lavado de vajillas de densidad de 1.40kg/l se prepararon de acuerdo con la presente invención: 1 II lll IV STPP 17.5 17.2 23.2 23.1 Carbonato - 2.4 - - Silicato 6.1 24.9 30.7 22.4 NaOCI 1.1 1.1 1.1 1.2 Espesante 1.0 1.1 1.1 1.0 No iónico - 0.1 0.06 0.1 NaBz 0.7 - - - Pectato liasa 0.005 0.001 0.001 0.002 Mananasa 0.001 0.001 0.005 0.002 Xiloglucanasa 0.001 0.005 0.001 0.002 NaOH 1.9 - - - KOH 3.6 3.0 - - Perfume 0.05 - - - pH 11.7 10.9 10.8 11.0 Agua Hasta el 100% EJEMPLO 21 Las siguientes composiciones líquidas para ayuda en el enjuague se prepararon de acuerdo con la presente invención: • 5 I II lll IV Mananasa 0.001 0.001 0.005 0.005 Xiloglucanasa 0.01 0.001 0.001 0.001 Pectato Nasa 0.001 0.001 0.001 0.001 Pectina liasa 0.001 0.001 0.001 0.001 ?o No iónico 10.0 13.6 62.3 60.0 • Propilen glicol - - 5.0 5.5 Cítrico 3.5 4.6 SCS 10.0 7.7 pH del líquido 3.0 2.5 7.2 7.2 15 Misceláneos, solvente y agua Hasta el 100% • EJEMPLO 22 Las siguientes composiciones líquidas para lavado manual de vajilla se prepararon de acuerdo con la presente invención: • I II lll IV V VI Vil C12-14E06-2S 25.0 28.0 26.0 30.0 20.0 26.0 26.0 Oxido de alquil dimetil-amina de C12-14 2.0 6.0 6.0 7.8 5.0 6.0 6.0 10 •' Alquildimetil betaína de C12-14 2.0 Glucosamida de C12-14 3.0 1.0 - C11 E09 1.0 - 4.0 2.0 C9-11 E08 5.0 - 3.0 - - 3.0 3.0 DTPA 0.1 SCS - 1.0 3.5 3.0 2.5 3.5 3.5 Sulfonato de Xileno 3.0 Hidróxido de Mg 1.0 - 20 Cloruro de Mg 0.4 2.6 1 ,3-bis(metilamino)- ciclohexano - - 0.7 1.0 0.3 2.5 0.7 Homopolímero de N,N-dimetilamino- etilmetacrilato 0.2 0.5 0.2 0.2 0.2 Cítrico 3.0 • 5 Acido maleico 2.5 Etanol 8.0 5.0 7.0 7.0 4.0 7.0 7.0 Proteasa 0.02 Amilasa 0.005 Pectato Nasa 0.005 0.002 0.005 0.001 0.005 0.01 0.001 10 Mananasa 0.001 0.02 0.005 0.001 0.005 0.01 0.01 •' Xiloglucanasa 0.001 0.002 0.05 0.002 0.005 0.01 0.001 Perfume 0.2 0.5 0.5 0.4 0.3 0.5 0.5 Agua y menores Hasta el 100% 15 EJEMPLO 23 Las siguientes composiciones líquidas para limpieza de • superficies duras se prepararon de acuerdo con la presente invención: IV V 20 Pectato liasa 0.005 0.01 0.03 0.02 0.008 Mananasa 0.001 0.01 0.03 0.002 0.008 Xiloglucanasa 0.001 0.01 0.03 0.002 0.008 Amilasa 0.01 0.002 0.005 Proteasa 0.05 0.01 0.02 Peróxido de hidrógeno 6.0 6.8 Citrato de acetiltrietilo - - - 2.5 DTPA - - - 0.2 Butilhidroxitolueno - - - 0.05 EDTA* 0.05 0.05 0.05 - Cítrico/citrato 2.9 2.9 2.9 1.0 LAS 0.5 0.5 0.5 - C12 AS 0.5 0.5 0.5 _ C10AS 1.7 C12(E)S 0.5 0.5 0.5 C12.13 E6.5 no iónico 7.0 7.0 7.0 Neodol 23-6.5 - 12.0 Neodol 23-3 - 1.5 Neodol 91-10 - 1.6 C25AE1.8S __ 6.0 Sulfonato de parafina de Na - 6.0 Perfume 1.0 1.0 1.0 0.5 0.2 Propanodiol 1.5 Tetraetilenpentaimina Etoxilada 1.0 2, Butil octanol 0.5 Hexil carbitol** 1.0 1.0 1.0 SCS 1.3 1.3 1.3 pH ajustado a 7-12 7-12 7-12 4 5 Misceláneos y agua Hasta el 100% *Acido Na4 etilendiaminodiacético ** Éter de dietilenglicol monohexilo EJEMPLO 24 10 •' La siguiente composición es aspersión para limpieza de superficies duras y remoción de moho de casa se preparó de acuerdo con la presente invención: Pectato liasa 0.01 15 Mananasa 0.01 Xiloglucanasa 0.01 Amilasa 0.01 Poteasa 0.01 Octilsulfato de Na 2.0 20 Dodeciisulfato de Na 4.0 Hidróxido de Na 0.8 Silicato 0.04 Butilcarbitol* 4.0 Perfume 0.35 Agua/ menores hasta el 100% f * Éter monohexílico de dietilenglicol 5 EJEMPLO 25 Las siguientes composiciones desinfectantes se prepararon de acuerdo con la presente invención: 10 •' Paño Aspersión Líquido H202 1.0 1.5 1.0 Tetraborato de Na 10.H2O - 1.0 - Oxido de amina de C10 __ 0.9 0.9 15 Oxido de alquildimetilamina de C12-14 0.4 C7-10 AS - - 6.0 C9-11 EO10 - 0.05 Acido graso de C8-C18 - 0.1 0.2 Etanol 9.0 1.0 2.5 2o Alcohol bencílico - 0.8 Éter butilo de propileno o dietilenglicol 1.0 1.5 Éter de monobufilo de poli(propilenglicol) 0.2 HEDP - 0.1 Hidroxitolueno butilado 0.01 0.06 0.03 5 Acido salicílico 0.03 0.07 Pectato Nasa 0.001 0.01 0.005 Mananasa 0.001 0.01 0.005 Xiloglucanasa 0.002 0.01 0.001 Perfume 0.1 0.3 0.3 10 Cítrico 0.7 1.5 Colorante 2.0 NaOH 0.1 Misceláneos y agua Hasta el 100% 15 • *r

Claims (8)

NOVEDAD DE LA INVENCIÓN REIVINDICACIONES

1.- Una composición detergente caracterizada porque comprende un ingrediente detergente, una mananasa, una enzima pectato liasa y una enzima xiloglucanasa.

2.- Una composición detergente de conformidad con la reivindicación 1 , caracterizada además porque dicha mananasa está presente a un nivel de 0.0001% a 2%, preferiblemente de 0.0005% a 0.5%, más preferiblemente de 0.001% a 0.02% de enzima pura por peso de la composición total.

3.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-2, caracterizada además porque dicha pectato liasa está presente a un nivel de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.0005% a 0.5%, más preferiblemente de 0.001% a 0.1 % por peso de la composición total.

4.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-3, caracterizada además porque dicha xiloglucanasa está presente a un nivel total de 0.0001 % a 2%, preferiblemente de 0.0005% a 0.5%, más preferiblemente de 0.001 % a 0.1 % de enzima pura por peso de la composición total.

5.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1-4, caracterizada además porque dichas enzimas están presentes a una relación por peso de enzima pura de 10:1 :1 a 1 :10:1 a 1 :1 :10, preferiblemente de 5:1 :1 a 1 :5:1 a 1 :1:5 y más preferiblemente es 1 :1 :1.

6.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizada además porque dicho ingrediente detergente se selecciona a partir de agentes tensioactivos aniónicos, no iónicos, catiónicos, y/o mezclas de los mismos.

7.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizada además porque dicho ingrediente detergente es un agente blanqueador, preferiblemente un sistema blanqueador activador del blanqueado.

8.- Una composición detergente de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones precedentes, caracterizada además porque dicho ingrediente detergente es un mejorador de detergencia, preferiblemente seleccionado a partir de zeolita A, silicato de sodio en capas, tripolifosfato de sodio y/o mezclas de los mismos.