JPS6212727A - 卵白分解物及びその製法 - Google Patents
卵白分解物及びその製法Info
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- JPS6212727A JPS6212727A JP60149334A JP14933485A JPS6212727A JP S6212727 A JPS6212727 A JP S6212727A JP 60149334 A JP60149334 A JP 60149334A JP 14933485 A JP14933485 A JP 14933485A JP S6212727 A JPS6212727 A JP S6212727A
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- JP
- Japan
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- egg white
- protease
- albumen
- decomposition product
- liquid
- Prior art date
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- Granted
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q19/00—Preparations for care of the skin
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Birds (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は化粧料の基材や医薬品の原料に適した卵白分解
物及びその製法に関する。
物及びその製法に関する。
従来から、卵白分解物を化粧料の基材等に用いる試みが
なされておシ、この種の卵白分解物を得るには、特公昭
５０−１５８５１号や同５７−４５５６０号の提案にあ
るように、予め酸性域に調整した卵白液を１回だけプロ
テアーゼ処理する方法が採用 □されている。
なされておシ、この種の卵白分解物を得るには、特公昭
５０−１５８５１号や同５７−４５５６０号の提案にあ
るように、予め酸性域に調整した卵白液を１回だけプロ
テアーゼ処理する方法が採用 □されている。
しかしながら、上記従来法によると、プロテアーゼ処理
に使用する蛋白分解酵素は卵白の蛋白質 □のペプ
タイドの鎖を無秩序に切断してしまう性質 □があ
るため、得られた卵白分解物中には分子量が１５００を
越えるような高分子のペプタイドから、アミノ酸のよう
な低分子分解物まで含まれておシ、その上、皮ふへの吸
着性や消化・吸収性に優れた ゛分子量２００〜４
００のペプタイドの占める割合 □が非常に低いと
いう問題がちった。
に使用する蛋白分解酵素は卵白の蛋白質 □のペプ
タイドの鎖を無秩序に切断してしまう性質 □があ
るため、得られた卵白分解物中には分子量が１５００を
越えるような高分子のペプタイドから、アミノ酸のよう
な低分子分解物まで含まれておシ、その上、皮ふへの吸
着性や消化・吸収性に優れた ゛分子量２００〜４
００のペプタイドの占める割合 □が非常に低いと
いう問題がちった。
したがって、従来の卵白分解物は、化粧料の基 □
材や医薬品の原料には適していないという問題があった
。
材や医薬品の原料には適していないという問題があった
。
本発明者等は、化粧料の基材や医薬原料に適した卵白分
解物を得んと種々研究を重ねた結果、卵を 白液を予めアルカリ域に調整し、これＳ２回プロテアー
ゼ処理すれば所期の目的のものが得られるとの知見を得
、この知見に基づき本発明を完成させたものである。
解物を得んと種々研究を重ねた結果、卵を 白液を予めアルカリ域に調整し、これＳ２回プロテアー
ゼ処理すれば所期の目的のものが得られるとの知見を得
、この知見に基づき本発明を完成させたものである。
本発明は卵白分解物及びその製法に関し、蛋白分解物が
分子量１３００以下のベゾタイドからなり、そのペプタ
イド全量に対して分子量２００〜４００のベプタイドが
６０％以上を占めることを特徴とし、その製法は予め、
ｐＨｔアルカリ域に調整した卵白液をプロテアーゼ処理
して粗卵白分解物を得、この分解物を再びプロテアーゼ
処理した後、これを加熱処理し、加熱により生じた固形
物を除去することを特徴とするものである。
分子量１３００以下のベゾタイドからなり、そのペプタ
イド全量に対して分子量２００〜４００のベプタイドが
６０％以上を占めることを特徴とし、その製法は予め、
ｐＨｔアルカリ域に調整した卵白液をプロテアーゼ処理
して粗卵白分解物を得、この分解物を再びプロテアーゼ
処理した後、これを加熱処理し、加熱により生じた固形
物を除去することを特徴とするものである。
以下、本発明の卵白分解物についてその製法を述べつつ
明らかにする。
明らかにする。
本発明の卵白分解物を得るには、まず、原料の卵白液を
用意する。この卵白液は、鶏卵等を割卵し、卵黄を分離
して得られる生状のもののほか、冷凍状卵白を解凍した
もの、乾燥状卵白を水に溶解したもの或いはリゾチーム
を除去した卵白液であっても差し支えない。尚、卵白液
中に卵黄分の混入量が多いと、目的の卵白分解物が得に
くくなるので、卵黄分の混入が少ない卵白液を用いるこ
とが望ましい。
用意する。この卵白液は、鶏卵等を割卵し、卵黄を分離
して得られる生状のもののほか、冷凍状卵白を解凍した
もの、乾燥状卵白を水に溶解したもの或いはリゾチーム
を除去した卵白液であっても差し支えない。尚、卵白液
中に卵黄分の混入量が多いと、目的の卵白分解物が得に
くくなるので、卵黄分の混入が少ない卵白液を用いるこ
とが望ましい。
次に、卵白液に苛性ソーダ・苛性カリ等のアルカリ剤を
添加し、卵白液をアルカリ域に調整する。
添加し、卵白液をアルカリ域に調整する。
卵白液の−は後の試験例にも示すように、８．０〜９．
５の範囲内に調整すると分子量２０．０〜４００のベプ
タイドの含量が多い卵白分解物を得ること □がで
きる。尚、使用する卵白液がはじめから所定 ：。
５の範囲内に調整すると分子量２０．０〜４００のベプ
タイドの含量が多い卵白分解物を得ること □がで
きる。尚、使用する卵白液がはじめから所定 ：。
ア、ヵ、＃えあ、８ゆ、２゜□ｔｔ、ｂｇｉ ｌは
ない。また、卵白液中には糖分が含まれている □
、ので、糖分が含まれない卵白分解物を製造したいとき
は、アルカリ調整工程の前に、卵白液を脱糖処理してお
くとよい。
ない。また、卵白液中には糖分が含まれている □
、ので、糖分が含まれない卵白分解物を製造したいとき
は、アルカリ調整工程の前に、卵白液を脱糖処理してお
くとよい。
次に、アルカリ域に調整した卵白液に蛋白（質）分解酵
素を添加し、一定温度条件下に一定時保持してプロテア
ーゼ処理し、粗製の卵白分解物を得る。この処理で用い
る蛋白分解酵素としては、パノ母イン・フィシン・ゾロ
メライン・ペプシン等の、動・植物組織からの抽出酵素
のほか、微生物由来の酵素、例えば「アマノＡ」・「ア
マノＰＪ（商品名；大野製薬（株）製）、ブナチームＡ
Ｐ（商品名；長潮産業（株）製）、ネオビタラーゼＮＰ
（商品名：東和酵素（株）製）又はゾロリシン５（商品
名；上田化学工業（株）裂）等、種類を問わず使用する
ことができる。蛋白分解酵素の添加量・は、使用する酵
素の種類にもよるが、卵白液に対して０．１．〜１．０
俤が適当である。また、プロテアーゼ処理の温度と時間
は４５〜５５℃で２０〜５０時間の範囲が適当である。
素を添加し、一定温度条件下に一定時保持してプロテア
ーゼ処理し、粗製の卵白分解物を得る。この処理で用い
る蛋白分解酵素としては、パノ母イン・フィシン・ゾロ
メライン・ペプシン等の、動・植物組織からの抽出酵素
のほか、微生物由来の酵素、例えば「アマノＡ」・「ア
マノＰＪ（商品名；大野製薬（株）製）、ブナチームＡ
Ｐ（商品名；長潮産業（株）製）、ネオビタラーゼＮＰ
（商品名：東和酵素（株）製）又はゾロリシン５（商品
名；上田化学工業（株）裂）等、種類を問わず使用する
ことができる。蛋白分解酵素の添加量・は、使用する酵
素の種類にもよるが、卵白液に対して０．１．〜１．０
俤が適当である。また、プロテアーゼ処理の温度と時間
は４５〜５５℃で２０〜５０時間の範囲が適当である。
この１回目のプロテアーゼ処理により、卵白液中に含ま
れている蛋白質が分解されることになるが、卵液のｐＨ
ヲアルカリ域に調整しているためか蛋白質は比較的分子
量の大きなベプタイドに分解される。そして、このプロ
テアーゼ処理によって粗卵白分解物が得られる。
れている蛋白質が分解されることになるが、卵液のｐＨ
ヲアルカリ域に調整しているためか蛋白質は比較的分子
量の大きなベプタイドに分解される。そして、このプロ
テアーゼ処理によって粗卵白分解物が得られる。
次に、得られた粗卵白分解物に蛋白分解酵素を添加し、
再びプロテアーゼ処理を行う。使用する蛋白分解酵素の
種類・その添加量及びプロテアーゼ処理の条件（温度・
時間）は、１回目のプロプ ”アーゼ処理の場合と
同じでよい。 ■この２回目のプロ
テアーゼ処理により、粗卵白 １分解物中に含まれ
ている比較的分子量の大きなＫ １ブタイドは、後
の試験例にも示すように低分子量 トのベデタイド
に分解される。 ！最後に、
このプロテアーゼ処理液を９０〜１００１； ℃で５〜２０分間程分間熱処理し、液中に含まれ
７ているリゾチーム等の蛋白分解酵素によっては分
１′≧ 解されにくい蛋白質を熱凝固させて、液中に固形
物を生じさせた後、この固形物を液から除去すれ
ｉ′ｌｌ′ ば・″１′自分１物１得６′−と”“７き６・固形物０
除 ；。
再びプロテアーゼ処理を行う。使用する蛋白分解酵素の
種類・その添加量及びプロテアーゼ処理の条件（温度・
時間）は、１回目のプロプ ”アーゼ処理の場合と
同じでよい。 ■この２回目のプロ
テアーゼ処理により、粗卵白 １分解物中に含まれ
ている比較的分子量の大きなＫ １ブタイドは、後
の試験例にも示すように低分子量 トのベデタイド
に分解される。 ！最後に、
このプロテアーゼ処理液を９０〜１００１； ℃で５〜２０分間程分間熱処理し、液中に含まれ
７ているリゾチーム等の蛋白分解酵素によっては分
１′≧ 解されにくい蛋白質を熱凝固させて、液中に固形
物を生じさせた後、この固形物を液から除去すれ
ｉ′ｌｌ′ ば・″１′自分１物１得６′−と”“７き６・固形物０
除 ；。
去には、デカンタ−法や遠心分離法を採用すると
１□よい。
１□よい。
このようにして得られた卵白分解物は、透明で ：
か９無臭０液体１ある力゛・常温に放置すると腐敗
；しやすいため、保存に当っては一１５℃以下に冷凍
することが望ましい。尚、この卵白分解物はスプレード
ライ法等により乾燥して粉末状に仕上げることができ、
このようにすれば、腐敗する心配がないので取扱い上便
利である。
か９無臭０液体１ある力゛・常温に放置すると腐敗
；しやすいため、保存に当っては一１５℃以下に冷凍
することが望ましい。尚、この卵白分解物はスプレード
ライ法等により乾燥して粉末状に仕上げることができ、
このようにすれば、腐敗する心配がないので取扱い上便
利である。
卵白液１００ｋｇ’ｅタンクに投入し、これにイース）
１３０．９に添加し、卵液を３５℃に保持し、ゆっく
り攪拌しながら４時間脱糖処理をした。
１３０．９に添加し、卵液を３５℃に保持し、ゆっく
り攪拌しながら４時間脱糖処理をした。
得られた脱糖卵白液を３ｏｒ−ｐ−ｍの速度で攪拌しな
がら、卵液に１０％苛性ソーダ水溶液１ ｋｇを少食ず
つ添加して卵液のｐＨ’ｉ９．０に調整した。
がら、卵液に１０％苛性ソーダ水溶液１ ｋｇを少食ず
つ添加して卵液のｐＨ’ｉ９．０に調整した。
次に、このようにして得られた卵液にフィシン１２０ｇ
と微生物由来酵素（大野製薬（株）製；商品名「アマノ
ＰＪ）１００．９を添加した後、卵液を５０℃に保持し
、ゆっくり攪拌しながら２４時間プロテアーゼ処処理待
なった後、更に／Ｊ？ ／＃イン（前記のものと同じ）
１２０１１と微生物由来酵素（前記のものと同じ）１０
０ｇを加え、前記と同様に２４時間酵素処理を行なった
。
と微生物由来酵素（大野製薬（株）製；商品名「アマノ
ＰＪ）１００．９を添加した後、卵液を５０℃に保持し
、ゆっくり攪拌しながら２４時間プロテアーゼ処処理待
なった後、更に／Ｊ？ ／＃イン（前記のものと同じ）
１２０１１と微生物由来酵素（前記のものと同じ）１０
０ｇを加え、前記と同様に２４時間酵素処理を行なった
。
次に、酵素処理が終了した卵液をニーダ−にて９７℃で
１０分間加熱した後、常温（２０℃）に°冷却し、而る
後、この加熱処理で生じた凝固物を固液分離装置で取シ
除いた。
１０分間加熱した後、常温（２０℃）に°冷却し、而る
後、この加熱処理で生じた凝固物を固液分離装置で取シ
除いた。
最後に、得られた卵液を加圧濾過（東洋ＦＲＥＡ２６ｆ
：使用）した後、ろ液をスプレードライ法−にて乾燥し
たところ、粉末状の卵白分解物９．１ｋｇを得ることが
できた。
：使用）した後、ろ液をスプレードライ法−にて乾燥し
たところ、粉末状の卵白分解物９．１ｋｇを得ることが
できた。
以下、試験例を示し、本発明に係る卵白分解物の特性を
述べる。
述べる。
試験例１゜
次の４種の粉末状卵白分解物のサンプルを用意した。
（１） テスト区（アルカリ調整、プロテアーゼ２回
処理）上述の実施例で得られたもの （２） 対照区ｌ（アルカリ調整、プロテアーゼ１回
処理）プロテアーゼ処理を１回で止め、２回目の処理を
省略したほかは、実施例と同じ方法で得られたもの、 （３） 対照区２（酸調整、プロテアーゼ２回処理）
脱糖卵白液に２０％クエン酸水溶液６ゆを添加して卵液
のｐＨを４．０としたほかは、実施例と同じ方法で得ら
れたもの （４） 対照区３（酸調整、プロテアーゼ１回処理）
脱糖卵白液に２０％クエン酸水溶液６ｋＩＩｔ添加して
卵液のｐｉ−１’ｉ４．０とし、プロテアーゼ処理を１
回でやめ、２回目の処理を省略したほかは、実施例と同
じ方法で得られたもの この４種のサンプル０．ＩＩずつをそれぞれ清水３ ｍ
ｌに溶解させ、グルテ過（ファルマシア社製；商品名「
セファデックスＧ−１０及びＧ１５」を使用）を行ない
、ＯＤ２８０ｎｍの光の吸光度から分子量の分布全求め
、また原料卵白液１００ｋｇからの収量を測定したとこ
ろ、表−１の結果が得られた。
処理）上述の実施例で得られたもの （２） 対照区ｌ（アルカリ調整、プロテアーゼ１回
処理）プロテアーゼ処理を１回で止め、２回目の処理を
省略したほかは、実施例と同じ方法で得られたもの、 （３） 対照区２（酸調整、プロテアーゼ２回処理）
脱糖卵白液に２０％クエン酸水溶液６ゆを添加して卵液
のｐＨを４．０としたほかは、実施例と同じ方法で得ら
れたもの （４） 対照区３（酸調整、プロテアーゼ１回処理）
脱糖卵白液に２０％クエン酸水溶液６ｋＩＩｔ添加して
卵液のｐｉ−１’ｉ４．０とし、プロテアーゼ処理を１
回でやめ、２回目の処理を省略したほかは、実施例と同
じ方法で得られたもの この４種のサンプル０．ＩＩずつをそれぞれ清水３ ｍ
ｌに溶解させ、グルテ過（ファルマシア社製；商品名「
セファデックスＧ−１０及びＧ１５」を使用）を行ない
、ＯＤ２８０ｎｍの光の吸光度から分子量の分布全求め
、また原料卵白液１００ｋｇからの収量を測定したとこ
ろ、表−１の結果が得られた。
表−１
尚、表中の係の数値はサンプル中に含まれてい す
る蛋白分解物全量に対しての含有量を示す。
る蛋白分解物全量に対しての含有量を示す。
試験例２
卵白液１００に９をタンクに投入し、これにイース）
１３０．９を添加し、卵液を３５℃に保持し、ゆっくシ
撹拌しながら４時間脱糖した。
１３０．９を添加し、卵液を３５℃に保持し、ゆっくシ
撹拌しながら４時間脱糖した。
次にとの脱糖卵白液を５等分し、それぞれの卵、
′液Ｖｃ１０％苛性７−ダ水溶液を添加して・表−２１
、に示す−の異なる５種類の卵液を得た。
′液Ｖｃ１０％苛性７−ダ水溶液を添加して・表−２１
、に示す−の異なる５種類の卵液を得た。
得られた５種類の卵液について、それぞれ実施 □
例と同じ処理を行ない５種類の粉末状の卵白分解
１物を得た。
例と同じ処理を行ない５種類の粉末状の卵白分解
１物を得た。
この卵白分解物について試験例１と同じテストを行った
ところ、表−２の結果が得られた。
ところ、表−２の結果が得られた。
表−２
以上のように、予めｐＨをアルカリ域に調整した卵白液
をプロテアーゼ処理して粗卵白分解物とし、これを再び
プロテアーゼ処理した後加熱処理をして凝固物を除去す
れば、蛋白分解物が分子量１３００以下のペプタイドか
らなり、しかもそのペグタイド全量に対して２００〜４
００のペプタイドが６０多以上を占める卵白分解物を得
ることができる。
をプロテアーゼ処理して粗卵白分解物とし、これを再び
プロテアーゼ処理した後加熱処理をして凝固物を除去す
れば、蛋白分解物が分子量１３００以下のペプタイドか
らなり、しかもそのペグタイド全量に対して２００〜４
００のペプタイドが６０多以上を占める卵白分解物を得
ることができる。
その原理については、深く追求したわけではないが、ア
ルカリ域においては卵白の蛋白質は、１回目のプロテア
ーゼ処理によっては、粗い分解しか行なわれないため分
子量の比較的大きなペプタイドとなり、また、２回目の
プロテアーゼ処理によって、このペプタイド（粗卵白分
解物）を分解すると、従来法ではみられない秩序のある
分解が行なわれるものと考えられる。
ルカリ域においては卵白の蛋白質は、１回目のプロテア
ーゼ処理によっては、粗い分解しか行なわれないため分
子量の比較的大きなペプタイドとなり、また、２回目の
プロテアーゼ処理によって、このペプタイド（粗卵白分
解物）を分解すると、従来法ではみられない秩序のある
分解が行なわれるものと考えられる。
以上述べたように本発明によれば、蛋白分解物が分子量
１３００以下のペプタイドからなシ、そのペプタイド全
量に対して分子量２００〜４００の（ブタイドが６０％
以上を占める卵白分解物を得ることができる。
１３００以下のペプタイドからなシ、そのペプタイド全
量に対して分子量２００〜４００の（ブタイドが６０％
以上を占める卵白分解物を得ることができる。
そして、この卵白分解物は、溶液状態では透明でかつ吸
着性がよいため化粧料の基材に適している。また、低分
子のペプタイドの含有量が多いため、消化・吸収性がよ
く、経腸・経管栄養剤等の医薬品・食品の原料にも使用
できる。
着性がよいため化粧料の基材に適している。また、低分
子のペプタイドの含有量が多いため、消化・吸収性がよ
く、経腸・経管栄養剤等の医薬品・食品の原料にも使用
できる。
Claims (3)
- （１）蛋白分解物が分子量１３００以下のペプタイドか
らなり、そのペプタイド全量に対して分子量２００〜４
００のペプタイドが６０％以上を占めることを特徴とす
る卵白分解物。 - （２）予め、ｐＨをアルカリ域に調整した卵白液をプロ
テアーゼ処理して粗卵白分解物を得、この分解物を再び
プロテアーゼ処理した後、これを加熱処理し、加熱によ
り生じた固形物を除去することを特徴とする卵白分解物
の製法。 - （３）予め、ｐＨを８．０〜９．５に調整した卵白液を
用いることとした特許請求の範囲第２項記載の卵白分解
物の製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60149334A JPS6212727A (ja) | 1985-07-09 | 1985-07-09 | 卵白分解物及びその製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60149334A JPS6212727A (ja) | 1985-07-09 | 1985-07-09 | 卵白分解物及びその製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6212727A true JPS6212727A (ja) | 1987-01-21 |
| JPH0533719B2 JPH0533719B2 (ja) | 1993-05-20 |
Family
ID=15472834
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60149334A Granted JPS6212727A (ja) | 1985-07-09 | 1985-07-09 | 卵白分解物及びその製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6212727A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2810336A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2001-12-21 | Prod Oenologiques J Laffort & | Procede de fabrication d'un produit de clarification ajustee d'un vin et produit de clarification obtenu |
| JP2007238515A (ja) * | 2006-03-09 | 2007-09-20 | Mandom Corp | 毛髪用化粧料 |
-
1985
- 1985-07-09 JP JP60149334A patent/JPS6212727A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2810336A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2001-12-21 | Prod Oenologiques J Laffort & | Procede de fabrication d'un produit de clarification ajustee d'un vin et produit de clarification obtenu |
| EP1167513A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2002-01-02 | Produits Oenologiques J. Laffort & Cie (Société Anonyme) | Procédé de fabrication d'un produit de clarification ou de collage et produit obtenu |
| JP2007238515A (ja) * | 2006-03-09 | 2007-09-20 | Mandom Corp | 毛髪用化粧料 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0533719B2 (ja) | 1993-05-20 |
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