JPS61247382A - 新規ｄ−アミノ酸トランスアミナ−ゼ - Google Patents

新規ｄ−アミノ酸トランスアミナ−ゼ

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JPS61247382A
JPS61247382A JP60285950A JP28595085A JPS61247382A JP S61247382 A JPS61247382 A JP S61247382A JP 60285950 A JP60285950 A JP 60285950A JP 28595085 A JP28595085 A JP 28595085A JP S61247382 A JPS61247382 A JP S61247382A
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acid
acids
keto
amino
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JP60285950A
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ヴエルナー・アレツツ
クラウス・ザウバー
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Hoechst AG
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Hoechst AG
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    • C12P35/00—Preparation of compounds having a 5-thia-1-azabicyclo [4.2.0] octane ring system, e.g. cephalosporin
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
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    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 セファロスポリンＣ（以下ＣＰＣと略記する）の７−ア
ミノセファロスポラン酸（以下７−ＡＣＡと略記する）
への変換は工業的にはα−ケトアジピニル化合物の段階
を経て行われる。西ドイツ特許公開公報第２，２１９，
４５４号にはこの段階がトリゴノプシス・パリアビリス
（Ｔｒｉｇｏｎｏｐｓｉｓｙａｒｉａｂｉｌｉｓ　）の
活性化された細胞を用い好気性条件下に遂行される方法
が記載されている。この工程では酸化的脱アミノ化が行
われその場合副生物として過酸化水素が形成される。し
かしながらこの酵母からの活性な酵素であるＤ−アミノ
酸オキシダーゼは、過酸化水素に対し感受性であシ、そ
れによシ酵素を何回も使用することが制限される。
これに対し本発明はＣＰＣをα−ケト酸を用いてα−ケ
トアジピニル−７−ＡＣＡおよび相当するＤ−α−アミ
ノ酸に変換する新規なり一アミノ酸トランスアミナーゼ
に関する。その際ＣＰＣのアミノ基が非酸化的にケト基
に変換されるトランスアミノ化が行われるので、それゆ
え何ら過酸化水素は遊離されない。
本発明による酵素は細菌菌株バチルス・リヘニホルミス
（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ　）
　ＡＴＣＣ９９４５から生成されそしてその細胞からそ
の崩解後にそれ自体知られた方法で単離され、その際α
−ケト酸を用いるＣＰＣのα−ケトアジピニル−７−Ａ
、ＣＡへの変換が本発明による酵素が存在するフラクシ
ョンを見出すための標準として用いられうる。その際前
記した菌株が、　ＣＰＣを変換できないもう一つのＤ−
アミノ酸トランスアミナーゼを形成することに留意され
ねばならない。
しかしながら本発明による酵素の能力はｃｐｃのα−ケ
トアジピニル−７−ＡＣＡへのこの変換に限定されるの
ではなく、このものは全く一般的にＤ−α−アミノ酸を
α−ケト酸を用いてアミン変換しうる。
＋　　　　ａｍ　　　　　ｙ 一般式■を有するα−ケト酸（またはその塩）としては
好都合にはピルビン酸、オキサロ酢酸、フェニルピルビ
ン酸、α−ケトグルタル酸またはα−ケトアジピン酸の
ような容易に入手しうる化合物が用いられる。
すでにＣＰＣの変換から判るように１一般式【のＤ−α
−アミノ酸においては残基Ｒ１はほとんど決定的重要性
はない。それゆえ慣用のアミノ酸、ならびに例えばジパ
プチドが用いられうる。
従って本発明はＤ−α−アミノ酸の対応するα−ケト酸
への変換、およびα−ケト酸からのＤ−アミノ酸の調製
への新規酵素の使用に関する。従って新規酵素はまたり
、Ｌ−アミノ酸のラセミ体分割にも本発明に従い使用さ
れうる。何故なら、その場合Ｌ−アミノ酸は攻撃されな
いが、Ｄ−アミノ酸は対応するα−ケト酸に変換され、
このものが容易に分離されうるからである。反応混合物
中から容易に所望のＬ−アミノ酸と分離されうるＤ−α
−アミノ酸を生ずるα−ケト酸を反応に選択するのが好
都合であるっ最終に述べた使用法の態様においてけＬ−
アミノ酸はラセミ化合物からＬ−アミノ酸オキシダーゼ
を用いて同様にα−ケト酸に変換されうる。これには好
ましくは西ドイツ特許出願第ｐ　３３３３４５＆６号記
載の酵素および方法が追出である。
本発明による酵素はさらに特にミクロ規模におけるＬ−
アミノ酸と並ぶα−ケト酸の検出にも適する。
菌株バチルス・リヘニホルミスＡＴＣＣ９９４５ｕ一般
的に入手しうる。これは本来バチルス・ズブチリス（Ｂ
ａｃｉｌｌｕａ　５ｕｂｔｉｌｉｓ　）として記載され
ていた（　Ｃ，Ｂ、　Ｔｈｏｍｅ氏のｒ　Ｊ、　Ｂａｃ
ｔｅｒｉｏｌｏｇｙ　Ｊ第６９巻第３５７〜３６２頁（
１９５５頁）参照〕。この菌株の好ましい発酵法は、炭
水化物α１〜１チ、有機窒素化合物１〜５％および誘導
物質好ましくは濃度α１〜１チのアミノ酸特にり、Ｌ−
グルタミン酸を含有する栄養培地中で沈水条件下に発酵
させることにある。発酵は好都合には２５〜３５℃、％
に約３０℃で約２４時間後がそうである定常期に達する
まで行われる。
細胞を収穫したのち、これを崩解させる、これは機械ま
たは酵素により行われうる。機械による崩解は知られた
方法で、例えば超音波フレンチプレス（Ｆｒｅｎｃｈ−
Ｐｒｅｓｓ　）またはグイノーミル（Ｄｙｎｏ−Ｍｉｌ
ｌ■）　（Ｗｉｌｌｉ　Ｂａｃｈｏｆｅｎ　、バーゼル
社製）を用いて行われるが、リゾチームで処理すること
による酵素的崩解が好ましい。
上澄み液を分別された硫酸アンモニウム沈澱および続い
て透析にかけ、そして透析残留物をイオン交換クロマト
グラフィーでさらに精製する。その際エステラーゼおよ
びβ−ラクタマーゼが分離されそしてＤ−トランスアミ
ナーゼが７ラクシヨンに分けられる。高分離性ジエチル
アミノエチル修飾されたアガロースを用いると本発明に
よる酵素が第２番目のトランスアミナーゼ活性フラクシ
ョンとして得られる。
以下の実施例において本発明をよシ詳細に説明する。チ
表示は別に記載がなければ重量によるものとする。
実施例　１ 菌株バチルス・リヘニホルミスＡＴＣＣ９９４５を下記
の組成を有する傾斜管中に保持する。
バクト（Ｂａｃｔｏ　）ビーフ抽出物　　　０．５％バ
クトペプトン　　　　　　　　０．５％寒天　　　　　
　　　　　　　　１４５チ（ｐＨ７，０） ３０℃で２〜３日間培養後胞子を生理食塩溶液１０−を
用いて懸濁させそしてこの懸濁液１−を下記組成、すな
わち 酵母抽出物　　　　　　　　　　１チ 栄養肉汁　　　　　　　　　　　０．８チマルトース　
　　　　　　　　　０．５チ（ｐＨ″７．５　） を有する予備培養物１００−の接種に使用する。
フラスコを回転振ｆｆｉ器上１９　Ｑ　ｒｐｍで３０℃
で２４時間恒温培養する。次にこの予備培養物５０−を
下記組成、すなわち 主培養基： 酵母抽出物　　　　　　　　　　１％ 栄養肉汁　　　　　　　　　　０．８チＤ、Ｌ−グルタ
ミン酸　　　　　　０．５係（ｐＨ７，２） を有する栄養溶液５００−ずつを含有する容量２ｔの三
角フラスコ中に入れそしてこの混合物を主培養物として
３０℃および１９０　ｒｐｍで２４時間振盪する。
Ｄ−アミノ酸トランスアミナーゼ（以下ＤＡＴＡと略記
する）活性は細胞１１１当シα５単位を有する定常生長
期でその最大に達する。
実施例　２ バチルス・リヘニホルミスＡＴＣＣ９９４５を実施例１
記載のようにして予備培養物（５００ｍ）中で培養しそ
して２４時間後に前記主培養用栄養培地９ｔを含有する
１２ｔの発酵器に接種する。
発酵時間は３０℃で、ａ１５ｖｖｍの通気速度および３
００　ｒｐｍで２２〜２６時間である。ＤＡＴＡ活性は
実施例１のそれと一致する。
実施例　３ ＤＡ’Ｉ’Ａの単離に必要な細胞崩解を酵素的方法で行
う。これには燐酸カリウム緩衝液（ｐＨ７，０，１０ｍ
Ｍ＋燐酸ピジ燐酸サール１０μＭ）中にとった細胞（０
，１／ｇＬｔ）に細胞懸濁液１−当シ１■のりゾチーム
を加えそして１９０　ｒｐｍお゛よび３０℃で１０〜６
０分間恒温培養する。顕微鏡による監視後、培養混合物
を遠心分離しそして上澄み液を粗製抽出物としてさらに
処理する。
実施例　４ 実施例３によシ得られる粗製抽出物を分別された硫酸ア
ンモニウム沈澱にかける。
粗製抽出物２０８−に硫酸アンモニウムを３０チ飽和ま
で加えそして遠心分離する。上澄み液に硫酸アンモニウ
ムを６０−飽和となるまでさらに加えそして遠心分離す
る。沈澱を１０μＭ燐酸ピリドキサールを含有する燐酸
塩緩衝液（１０ｍＭ％ｐＨａｏ）２２ｍｔ中にとシそし
て同じ緩衝液で一夜透析する。
実施例　５ 実施例４で調製された酵素抽出物１５−を予め１０ｍＭ
の燐酸カリウム緩衝液（ｐＨａｏ）を用いて平衡化した
ジエチルアミノエチル修飾されたアガロース（ＤＥ超−
セファロース■ＲＦ、Ｐｈａｒヱーｃａａ’社製）を含
有するカラム（総容量１００−）に適用する。出発緩衝
液中のＱ、１５〜α５　Ｍ　ＮａＣｔ勾配を用い−＆０
で溶離する。２種類の活性が溶離される（　Ｄ　−Ａｊ
ａで試験）。約２３０　ｍＭ　ＮａＣＡで溶出する第２
の活性のみがＣＰＣ−活性を有する。このフラクション
は出発物質に比較して１チよシ少ないエステラーゼ活性
しか含有しない。
実施例　６ 実施例５の方法により得られるＤ−）ランスアミナーゼ
活性フラクションを合〆する。ＣＰＣ（２０ｍＭ）およ
びα−ケト−グルタレート（２０ｍＭ）を燐酸塩緩衝液
（５０ｍＭ、ｐＨａｏ）中３７℃で、約２３０　ｍＭの
ＮａＣｔで溶離された７ラクシヨンと保温培養するとα
−ケトアジピニル−７−ＡＣＡが形成される。
「逆相」物質上のＨＰＬＣ（ＲＰ１８−シリカゲル、オ
クタデシル基で修飾、移動相：３チメタノール）によシ
分離が行われうる（ＵＶ検出）。
本発明による酵素を用いる他の反応を下記の表に示す。
Ｄ−アラニン　　　　　　　　＋＋＋＋＋Ｄ−α−アミ
ノアジピン酸　　　　　＋＋＋Ｄ−アスパラギン酸　　
　　　　　＋＋＋　　　　　＋＋＋Ｄ−グルタミン酸　
　　　　　　　　　　　　　　　　＋＋Ｄ−ロイシン　
　　　　　　　　＋＋　　　　　　＋Ｄ−リジン　　　
　　　　　　十　　　　　　−Ｄ−メチオニン　　　　
　　　＋　　　　　　　＋十〇−フェニルアラニン　　
　　　＋　　　　　　　（イ）Ｄ−プロリン　　　　　
　　　　（−１−）　　　　　　　　（−１−）Ｄ−セ
リン　　　　　　　　＋＋　　　　　＋Ｄ−１リプトフ
ァン　　　　　＋　　　　　　　＋Ｄ−チロシン　　　
　　　　　　十　　　　　　　−Ｄ−バリン　　　　　
　十　　　　　　−Ｄ−シスチン　　　　　　　＋　　
　　　　　　（＋）Ｄ　−Ａｌａ−Ｄ　−Ａｌａ　　　
　　＋　　　　　　　　　−＋＋十非常に良好々変換 ＋十　良好な変換 ＋　　明らかな変換 （＋）弱い変換 −変換なし アミノ基受容体としてはピルベート、オキサロアセテー
トおよびフェニルピルベートも使用されうる。
特許出願人　　ヘキスト・アクチェンゲゼルシャフト外
２名

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １）α−ケト酸を用いてセファロスポリンＣをα−ケト
    アジピニル−７−アミノセファロスポラン酸および相当
    するＤ−α−アミノ酸に変換するところの、バチルス・
    リヘニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ　ｌｉｃｈｅｎｉｆ
    ｏｒｍｉｓ）ＡＴＣＣ　９９４５からのＤ−アミノ酸ト
    ランスアミナーゼ。 ２）（ａ）バチルス・リヘニホルミスＡＴＣＣ　９９４
    ５を好気的条件下に発酵させ、 （ｂ）発酵培地からバイオマスを分離しそしてこれを崩
    解させそして （ｃ）セファロスポリンＣをα−ケト酸を用いてα−ケ
    トアジピニル−７−アミノセフ ァロスポラン酸に変換するフラクションを単離する ことからなるＤ−アミノ酸トランスアミナーゼの製法。 ３）バチルス・リヘニホルミスＡＴＣＣ　９９４５の発
    酵、細胞の分離および崩壊、およびα−ケト酸を用いて
    セファロスポリンＣをα−ケトアジピニル−７−アミノ
    セファロスポラン酸に変換するフラクションを単離する
    ことにより得られるＤ−アミノ酸トランスアミナーゼ。 ４）前記特許請求の範囲第１項または第５項記載のＤ−
    アミノ酸トランスアミナーゼのＤ−アミノ酸をα−ケト
    酸に変換することへの使用。 ５）Ｄ−アミノ酸がセファロスポリンＣであることから
    なる前記特許請求の範囲第４項記載の使用。 ６）前記特許請求の範囲第１項または第３項記載のＤ−
    アミノ酸トランスアミナーゼのα−ケト酸からのＤ−ア
    ミノ酸の調製への使用。 ７）前記特許請求の範囲第１項または第３項記載のＤ−
    アミノ酸トランスアミナーゼのＤ，Ｌ−アミノ酸のラセ
    ミ化合物分割への使用。 ８）前記特許請求の範囲第１項または第３項記載のＤ−
    アミノ酸トランスアミナーゼのＬ−アミノ酸と並んでα
    −ケト酸の検出への使用。
JP60285950A 1984-12-22 1985-12-20 新規ｄ−アミノ酸トランスアミナ−ゼ Pending JPS61247382A (ja)

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DE (2) DE3447023A1 (ja)
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