JPS5832000A - グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソエンザイムの分別測定法及びこれに使用するキツト - Google Patents
グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソエンザイムの分別測定法及びこれに使用するキツトInfo
- Publication number
- JPS5832000A JPS5832000A JP57090036A JP9003682A JPS5832000A JP S5832000 A JPS5832000 A JP S5832000A JP 57090036 A JP57090036 A JP 57090036A JP 9003682 A JP9003682 A JP 9003682A JP S5832000 A JPS5832000 A JP S5832000A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- activity
- isoenzymes
- isoenzyme
- enzyme activity
- mitochondrial
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
- C12Q1/52—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving transaminase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
この発明は、臨床診断の分野において使用するトランス
アミナーゼの測定方法に関する。ＧＯＴ 。
アミナーゼの測定方法に関する。ＧＯＴ 。
ＡＳＴ又はＡＡＴと呼ばれるグルタミン１ｙ′オキザロ
酢酸トランスアミナーゼ（Ｌ −ａｓｐａｒｔａｔｅｋ
ａｔｏｇｌｕｔａｒａｔｅ Ａｍ１ｎｏ Ｔｒａｎ＋５
ｆｅｒａｓｅ 、 ＥＣ２、６，１，１，）は、細胞
内の存在位１゛４をｙ心にし、電気泳動的に区別される
二種類の形で存在する。すなわち （１） ミトコンドリアに結合している陽イオン性ア
イソエンザイム（ｍ−ＧＯＴ）と、 （２） Ｍ（ＩＩ Ｊｈ質に存在する陰イオン性アイ
ソエンザイム（ｓ−ＧＯＴ）とである。
酢酸トランスアミナーゼ（Ｌ −ａｓｐａｒｔａｔｅｋ
ａｔｏｇｌｕｔａｒａｔｅ Ａｍ１ｎｏ Ｔｒａｎ＋５
ｆｅｒａｓｅ 、 ＥＣ２、６，１，１，）は、細胞
内の存在位１゛４をｙ心にし、電気泳動的に区別される
二種類の形で存在する。すなわち （１） ミトコンドリアに結合している陽イオン性ア
イソエンザイム（ｍ−ＧＯＴ）と、 （２） Ｍ（ＩＩ Ｊｈ質に存在する陰イオン性アイ
ソエンザイム（ｓ−ＧＯＴ）とである。
血漿中のＧＯＴの全活性の測定は、心筋梗塞の診断に広
く利用されておシ、又、生理液中のＧＯＴ活性レベルは
、他の病理形態、特に肝臓と骨格筋レベルの診断にも利
用されている。
く利用されておシ、又、生理液中のＧＯＴ活性レベルは
、他の病理形態、特に肝臓と骨格筋レベルの診断にも利
用されている。
臨床診療に実用されている測定方法においては、生物試
料中の２棟のアイソエンザイムを合わせた全酵素活性が
測定されてしまう。
料中の２棟のアイソエンザイムを合わせた全酵素活性が
測定されてしまう。
組織の壊死状態に関するよシ精巧な検査手段を得るため
には、グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼの
２種のアイソエンザイムの相対的な活性を識別すること
が重要である。
には、グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼの
２種のアイソエンザイムの相対的な活性を識別すること
が重要である。
他の酵素、例えば乳酸脱水素酵素（ＬＤＨ）及びクレア
チンキナーゼについては、臨床的適用において、イ１ｆ
ｆ々のアイソエンザイム型に関する適切な活性測定によ
シ、よシ高い識別力が得られることが注目される。
チンキナーゼについては、臨床的適用において、イ１ｆ
ｆ々のアイソエンザイム型に関する適切な活性測定によ
シ、よシ高い識別力が得られることが注目される。
グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナーゼの、＃ｌ
胞質性及びきトコンドリア性の２種の酵素の、実際に存
在する測定法は、電気泳動法、クロマトグラフ法又は免
疫学的方法に基礎を置いており、これらの場合には、前
もって１つのアイソエンザイムを他のアイソエンザイム
から分離しておく必要がある。
胞質性及びきトコンドリア性の２種の酵素の、実際に存
在する測定法は、電気泳動法、クロマトグラフ法又は免
疫学的方法に基礎を置いており、これらの場合には、前
もって１つのアイソエンザイムを他のアイソエンザイム
から分離しておく必要がある。
この発明は、２種のアイソエンザイムを分離することを
必要としないで、血清又は血漿試料中の２遣のアイソエ
ンザイムの活性を分離測定することができる、新規な測
定法に関するものである。
必要としないで、血清又は血漿試料中の２遣のアイソエ
ンザイムの活性を分離測定することができる、新規な測
定法に関するものである。
この方法は、本質上、〇−硫酸Ｌ−セリンとブタａｅ質
性グルタミン酸オキゾロ酢酸トランスアミナーゼとの既
知反応に基礎を置いており、この酵素は、種々の時間の
インキュベーションの後、前記の基質の誘導体と酵素の
活性部位の反応基との間の共有結合の形成によシ失活す
る（ Ｌ Ａ。
性グルタミン酸オキゾロ酢酸トランスアミナーゼとの既
知反応に基礎を置いており、この酵素は、種々の時間の
インキュベーションの後、前記の基質の誘導体と酵素の
活性部位の反応基との間の共有結合の形成によシ失活す
る（ Ｌ Ａ。
Ｊｏｈｎ ｒ Ｐ、 Ｆａｓｅｌｌａ ： ” Ｔｈｅ
ｒｅａｃｔｉｏｎ ｏｆＬ−ｓｅｒｉｎｅ−０−ｓｕ
ｌｐｈａｔｅ ｗｉｔｈ ＡｓｐａｒｔａｔｅＡｍｌｎ
ｏｔｒａｎａｔｅｒａｓｅ”旧ｏｃｈｅｍｌｓｔｒｙ
ｒ Ｖｏｌ。
ｒｅａｃｔｉｏｎ ｏｆＬ−ｓｅｒｉｎｅ−０−ｓｕ
ｌｐｈａｔｅ ｗｉｔｈ ＡｓｐａｒｔａｔｅＡｍｌｎ
ｏｔｒａｎａｔｅｒａｓｅ”旧ｏｃｈｅｍｌｓｔｒｙ
ｒ Ｖｏｌ。
８ 、 Ｎｏ、 １１ 、 Ｎｏｖ、 １９６９ ）
。
。
代々は、実験の過程で、予期に反して、ヒト。
ミトコンドリア性アイソエンザイムの存在下にヒト、細
胞質性アイソエンザイムを失活せしめるインキュベーシ
ョン条件により、ヒト、ミトコンドリア性アイソエンザ
イムの活性喪失は生じないことを見出した。
胞質性アイソエンザイムを失活せしめるインキュベーシ
ョン条件により、ヒト、ミトコンドリア性アイソエンザ
イムの活性喪失は生じないことを見出した。
従って、〇−硫酸Ｌ−セリンとのインキュベーションの
前及び後に、血漿又は血清中に存在するＧＯＴ活性を測
定することにより、第一の場合には２梅のアイソエンザ
イムの両者の総活性を評価することができ、第二の場合
（〇−硫酸Ｌ−セリンとインキエペートした後ンにはミ
トコンドリア性アイソエンザイムのみの活性を評価する
ことができる。そして、これらの単純差を求めることに
ょシ、細胞質性アイソエンザイムの活性値が得られる。
前及び後に、血漿又は血清中に存在するＧＯＴ活性を測
定することにより、第一の場合には２梅のアイソエンザ
イムの両者の総活性を評価することができ、第二の場合
（〇−硫酸Ｌ−セリンとインキエペートした後ンにはミ
トコンドリア性アイソエンザイムのみの活性を評価する
ことができる。そして、これらの単純差を求めることに
ょシ、細胞質性アイソエンザイムの活性値が得られる。
次に１ミトコンドリア性及び細胞質性の二種のアイソエ
ンザイムのＧＯＴ活性測定の分析条件について説明する
。
ンザイムのＧＯＴ活性測定の分析条件について説明する
。
血清又は血漿中の活性測定には、同一試料から採取した
２個の同量のアリコートを使用するのが好ましく、この
内の一つのアリコートは総活性（２種のアイソエンザイ
ムの両者）の測定に使用し、一方、前もって〇−硫酸Ｌ
−セリンとインキ、ヘーションした後の他方のアリコー
トから、ミトコンドリア性アイソエンザイムのみの活性
値を求める。
２個の同量のアリコートを使用するのが好ましく、この
内の一つのアリコートは総活性（２種のアイソエンザイ
ムの両者）の測定に使用し、一方、前もって〇−硫酸Ｌ
−セリンとインキ、ヘーションした後の他方のアリコー
トから、ミトコンドリア性アイソエンザイムのみの活性
値を求める。
血清又は血漿の同一試料から０．５ｍＡ！を取シ出し、
２本の別々の試験管に入れる。第一の試験管（Ａ）に、
〇−硫酸セリンの２Ｍ水溶液２５マイクロリツターを加
えて、〇−硫酸セリンの最終濃度が約５０ｍＭとなるよ
うにし、過度の希釈をしない。
２本の別々の試験管に入れる。第一の試験管（Ａ）に、
〇−硫酸セリンの２Ｍ水溶液２５マイクロリツターを加
えて、〇−硫酸セリンの最終濃度が約５０ｍＭとなるよ
うにし、過度の希釈をしない。
第二の試験管（ｆｌ）には、２５７・「クロリッターの
水を加えて、試験管（Ａ）にＯ−硫酸セリンを加えた場
合と同じ希釈にする。室／ｉ！で３０分間又は３０℃で
２０分間放１ｉｉする。この時間の終点で反応が完結す
る。すなわち、試験’［′：？ （Ａ ）において、Ｏ
−硫酸セリンから誘導さＪまた化合物（アミノアクリル
酸）が細胞質性アイソエンザイムの活性部位中にイｆ在
する基と完全にＪ（重結合を形成し、該酵素を不可逆的
に失活せしめ、一方このインギエペーション期間中、ミ
トコンドリア性アイソエンザイムの同様の１且害は生じ
ない。
水を加えて、試験管（Ａ）にＯ−硫酸セリンを加えた場
合と同じ希釈にする。室／ｉ！で３０分間又は３０℃で
２０分間放１ｉｉする。この時間の終点で反応が完結す
る。すなわち、試験’［′：？ （Ａ ）において、Ｏ
−硫酸セリンから誘導さＪまた化合物（アミノアクリル
酸）が細胞質性アイソエンザイムの活性部位中にイｆ在
する基と完全にＪ（重結合を形成し、該酵素を不可逆的
に失活せしめ、一方このインギエペーション期間中、ミ
トコンドリア性アイソエンザイムの同様の１且害は生じ
ない。
そして、二つの試験・ａ中の酵素活性を、カルメン法（
Ｋａｒｍｅｎ’ｓ ｍｅｔｈｏｄ ）、すなわち、グル
タミン酸オキゾロ酢酸トランスアミナーゼとリンｆ酸脱
水素酵素との共役反応における鑵元型ニコチンアミドア
デニンジニュークレオチド（ＮＡＤＩ（）の消費による
方法、によって測定する。
Ｋａｒｍｅｎ’ｓ ｍｅｔｈｏｄ ）、すなわち、グル
タミン酸オキゾロ酢酸トランスアミナーゼとリンｆ酸脱
水素酵素との共役反応における鑵元型ニコチンアミドア
デニンジニュークレオチド（ＮＡＤＩ（）の消費による
方法、によって測定する。
３４０ｎｍにおける１分間当たりの光学濃度の変化から
、次のようにして、ｉｎ清又は血漿１を当た９の酵素単
位値（Ｕ／ｌ ）を次の４÷桂由（球める。
、次のようにして、ｉｎ清又は血漿１を当た９の酵素単
位値（Ｕ／ｌ ）を次の４÷桂由（球める。
試験管（Ｂ）＝ＴｏｔａｌＵ／ｌ（細胞質性アイソエン
デイム＋ミトコンドリア性アイ ソエンザイム） 試験管（Ａ） −Ｕ／ｌ （ミトコンドリア性アイソエ
ンザイムのみ） Ｕ／ｌ （Ｂ ） −Ｕ／ｌ （Ａ ）の差から試験管
（Ａ）において完全に失活した細胞質性アイソエンザイ
ムの値、Ｕμを求める。
デイム＋ミトコンドリア性アイ ソエンザイム） 試験管（Ａ） −Ｕ／ｌ （ミトコンドリア性アイソエ
ンザイムのみ） Ｕ／ｌ （Ｂ ） −Ｕ／ｌ （Ａ ）の差から試験管
（Ａ）において完全に失活した細胞質性アイソエンザイ
ムの値、Ｕμを求める。
見
この発明の方法の有効性を実証し、これの適用方法を例
示するために、２種のアイソエンザイムを種々の量含む
５群のヒト血清を調製した。この５群の母体は最低の固
有の活性（＜ ５ Ｕ／ｌ ）を有するヒト血清からな
る。この血清に、イー、ゼイ。
示するために、２種のアイソエンザイムを種々の量含む
５群のヒト血清を調製した。この５群の母体は最低の固
有の活性（＜ ５ Ｕ／ｌ ）を有するヒト血清からな
る。この血清に、イー、ゼイ。
サンノソン（Ｅ、 Ｊ、 Ｓａｍｐｓｏｎ ）等の方法
によシ精製した２種のアイソエンザイムを種々の量加え
た。
によシ精製した２種のアイソエンザイムを種々の量加え
た。
最終的に、５群は次の構成となった。
第１群：１ｚｏＵ／ｌｌｌ胞質性アイソエンデイムのみ
） 第２群： ｌ １２．５ Ｕ／ｌ （９０Ｕ／ｌの細胞
質性アイソエンザイムと２２．５ Ｕ／ｌのミトコンド
リア性アイソエンザイム） 第３群： １０５ Ｕ／ｌ （６０Ｕ／／＝の細胞質性
アイソエンザイムと４５ Ｕ／Ｌのミトコンドリア性ア
イソエンザイム〕 第４群： ９７．５ Ｕ／ｌ （３０Ｕ／ｌの細１ＩＩ
Ｉ２質性アイソエンデイムと６７．５ Ｕ／ｌのミドコ
ン１９リア性アイソエンザイム） 第５群：９ｏｕ／ｚ（ミトコンドリア性アイソエンザイ
ムのみ） この方法に従ってアイソエンザイム活性の測定を行い、
６個の異った測定の平均として丙た結果を表に示した（
表中、肩１１胞質性アイソエンデイムを５−ＧＯＴとし
ミトコンドリア性アイソエンザイム１ｋｍ−ＧＯＴとし
て示した）。
） 第２群： ｌ １２．５ Ｕ／ｌ （９０Ｕ／ｌの細胞
質性アイソエンザイムと２２．５ Ｕ／ｌのミトコンド
リア性アイソエンザイム） 第３群： １０５ Ｕ／ｌ （６０Ｕ／／＝の細胞質性
アイソエンザイムと４５ Ｕ／Ｌのミトコンドリア性ア
イソエンザイム〕 第４群： ９７．５ Ｕ／ｌ （３０Ｕ／ｌの細１ＩＩ
Ｉ２質性アイソエンデイムと６７．５ Ｕ／ｌのミドコ
ン１９リア性アイソエンザイム） 第５群：９ｏｕ／ｚ（ミトコンドリア性アイソエンザイ
ムのみ） この方法に従ってアイソエンザイム活性の測定を行い、
６個の異った測定の平均として丙た結果を表に示した（
表中、肩１１胞質性アイソエンデイムを５−ＧＯＴとし
ミトコンドリア性アイソエンザイム１ｋｍ−ＧＯＴとし
て示した）。
Ｊり１１カ、
理論値（Ｕ／ｌ ）実験値ＣＵ／ｌ）
第１群 総括性 １２０ １１８．５ａ−ＧＯ
Ｔ １２０ １１８．５ｍ−Ｇ
ＯＴ−− 第２群 総括性 １１２．５ １１４．７ｓ−Ｇ
ＯＴ ９０ ９１．２ｍ−ＧＯＴ
２２．５ ２３．４第３群 総括性
１０５ １０３．１ｍ −ＧＯＴ
６０ ５７．３ｍ−ＧＯＴ ４５
４７．１第４群 総括性 ９７．５
１０１．３ｓ−ＧＯＴ ３０ ３１
．３ｍ−ＧＯＴ ６７．５ ６７．９
第５群 総括性 ９０ ８８．４ｓ−ＧＯ
Ｔ −− ｍ−ＧＯＴ ９０ ８８．４アイソ
工ンザイム組成に関する理論値と実験値の比較から、こ
の発明の方法の有効性がその正確さと共に明白である。
Ｔ １２０ １１８．５ｍ−Ｇ
ＯＴ−− 第２群 総括性 １１２．５ １１４．７ｓ−Ｇ
ＯＴ ９０ ９１．２ｍ−ＧＯＴ
２２．５ ２３．４第３群 総括性
１０５ １０３．１ｍ −ＧＯＴ
６０ ５７．３ｍ−ＧＯＴ ４５
４７．１第４群 総括性 ９７．５
１０１．３ｓ−ＧＯＴ ３０ ３１
．３ｍ−ＧＯＴ ６７．５ ６７．９
第５群 総括性 ９０ ８８．４ｓ−ＧＯ
Ｔ −− ｍ−ＧＯＴ ９０ ８８．４アイソ
工ンザイム組成に関する理論値と実験値の比較から、こ
の発明の方法の有効性がその正確さと共に明白である。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、血ｆｆｌ又は血４π試料中のグルタミン１ゾオキザ
ロ酢酸トランスアミナー（″（ＧＯＴ ）の卸１胞質性
及びミトコンドリア性のアイソエンザイムのＩｌｌ ３
’＋（の酵素活性を測定する方法において、０ １１１
１１：酵■・−セリンとのインギュペーシ日ンの前と１
２に血清又は血漿中のＧＯＴ活性を測定し、）Ａ−の場
合Ｖこ２４噸のアイソエンザイムの総酵素活性に係る酵
素活性値を求め、第二の場合に、ミトコンドリア性酵累
のみの活性に係る酵素活性（＋１ｊ ｋ求め、−Ｊ’：
ｉｌ’ｊの二軸の活性値の差からｎｌｌ ｌｌ１ｕ質性
アイソエンリ°イムのｆ１’ｉ性を求めること全特徴と
する方法。 ２、血清又は血漿の同一試料の２１１１！１１の８用の
アリコートで測定を行うことを特徴とする特許「請求の
範囲第１項記載の方法。 ３、 ＧＯＴとリンゴ酸脱水素酵素の共役反応にお。 ける還元型ニコチンアミドアデニンノニュークレオチド
（ＮＡＤＩ（）の消費によって酵素活性を測定すること
を特徴とする特許請求の範囲第１項又は第２項記載の方
法。 ４、 ０ ｆｉｆｒ１２Ｌ−セリンによる細胞質性ア
イソエンザイムの失活を室温における３０分間のインギ
ュペーシ日ンによって行うことを特徴とする特１〆「、
１ｎ求の範囲第１項記載の方法。 ５、 ０−硫酸Ｌ−セリンによるＭｉ胞質性アイソエン
デイムの失活を３０℃における２０分間のインギーベー
シ日ンによって行うことを特徴とする時、？′ｆ請求の
範囲第１項記載の方法。 ６、構成要素の１つに〇−硫酸Ｌ−セリンを含むことを
特徴とする、グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ
ーゼ（ＧＯＴ ）の細胞質性及びミトコンドリア性のア
イソエンザイムの単独の酵素活性を測定するための診断
用キット。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IT48565A/81 | 1981-05-28 | ||
| IT48565/81A IT1171257B (it) | 1981-05-28 | 1981-05-28 | Metodo per la determinazione della attivita' degli isoenzimi citoplasmatico e mitocondriale della glutammico ossalacetico transaminasi nel siero o plasma umano |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5832000A true JPS5832000A (ja) | 1983-02-24 |
| JPH031960B2 JPH031960B2 (ja) | 1991-01-11 |
Family
ID=11267352
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP57090036A Granted JPS5832000A (ja) | 1981-05-28 | 1982-05-28 | グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソエンザイムの分別測定法及びこれに使用するキツト |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4477566A (ja) |
| JP (1) | JPS5832000A (ja) |
| AT (1) | AT381326B (ja) |
| AU (1) | AU593762B2 (ja) |
| BE (1) | BE893362A (ja) |
| CA (1) | CA1186604A (ja) |
| CH (1) | CH653135A5 (ja) |
| DE (1) | DE3220331A1 (ja) |
| ES (1) | ES512600A0 (ja) |
| FR (1) | FR2512833B1 (ja) |
| GB (1) | GB2099580B (ja) |
| IL (1) | IL65804A (ja) |
| IT (1) | IT1171257B (ja) |
| NL (1) | NL186915C (ja) |
| SE (1) | SE448884B (ja) |
| ZA (1) | ZA823398B (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH05263417A (ja) * | 1992-03-17 | 1993-10-12 | Nkk Corp | 汚泥改質装置及び汚泥改質方法 |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60149382A (ja) * | 1984-01-12 | 1985-08-06 | Sawao Murao | アスパラギン酸アミノトランスフエラ−ゼアイソザイム阻害活性を有するプロテア−ゼの製造法 |
| JPS60149399A (ja) * | 1984-01-12 | 1985-08-06 | Sawao Murao | アスパラギン酸アミノトランスフエラ−ゼアイソザイムの測定法 |
| JPH0644879B2 (ja) * | 1986-09-04 | 1994-06-15 | 栄研化学株式会社 | ヒト血清中のグルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソザイムの測定法 |
| US5200322A (en) * | 1986-09-19 | 1993-04-06 | Nippon Zoki Pharmaceutical Co., Ltd. | Method for assaying protein C and measuring kit for the same |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| BE786291A (fr) * | 1971-07-20 | 1973-01-15 | Technicon Instr | Compositions de diagnostic pour determination de la glutamate-oxalate-transaminase (got) et de la glutamate-pyruvate-transaminase (gpt) |
| JPS5631957B2 (ja) * | 1973-10-09 | 1981-07-24 | ||
| JPS5299212A (en) * | 1976-02-16 | 1977-08-19 | Eiken Chemical | Fractionally quantitative measurement for glutamic acid * oxaloacetic acid and transferaminaseisozyme |
| IT1162349B (it) * | 1979-07-17 | 1987-03-25 | Biodata Spa | Metodo per la determinazione delle transaminasi e relativo kit diagnostico |
| EP0044388A2 (de) * | 1980-07-21 | 1982-01-27 | F. HOFFMANN-LA ROCHE & CO. Aktiengesellschaft | Verfahren zur Bestimmung von einem oder mehreren Parametern in Proben |
-
1981
- 1981-05-28 IT IT48565/81A patent/IT1171257B/it active
-
1982
- 1982-05-17 ZA ZA823398A patent/ZA823398B/xx unknown
- 1982-05-17 IL IL65804A patent/IL65804A/xx not_active IP Right Cessation
- 1982-05-19 NL NLAANVRAGE8202062,A patent/NL186915C/xx not_active IP Right Cessation
- 1982-05-24 SE SE8203207A patent/SE448884B/sv not_active IP Right Cessation
- 1982-05-25 CH CH3236/82A patent/CH653135A5/it not_active IP Right Cessation
- 1982-05-25 CA CA000403632A patent/CA1186604A/en not_active Expired
- 1982-05-25 US US06/381,777 patent/US4477566A/en not_active Expired - Fee Related
- 1982-05-27 GB GB8215555A patent/GB2099580B/en not_active Expired
- 1982-05-27 ES ES512600A patent/ES512600A0/es active Granted
- 1982-05-27 AT AT0209382A patent/AT381326B/de not_active IP Right Cessation
- 1982-05-28 DE DE19823220331 patent/DE3220331A1/de active Granted
- 1982-05-28 FR FR8209345A patent/FR2512833B1/fr not_active Expired
- 1982-05-28 AU AU84255/82A patent/AU593762B2/en not_active Ceased
- 1982-05-28 JP JP57090036A patent/JPS5832000A/ja active Granted
- 1982-05-28 BE BE0/208229A patent/BE893362A/fr not_active IP Right Cessation
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH05263417A (ja) * | 1992-03-17 | 1993-10-12 | Nkk Corp | 汚泥改質装置及び汚泥改質方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| GB2099580A (en) | 1982-12-08 |
| SE448884B (sv) | 1987-03-23 |
| CA1186604A (en) | 1985-05-07 |
| AT381326B (de) | 1986-09-25 |
| FR2512833A1 (fr) | 1983-03-18 |
| NL186915B (nl) | 1990-11-01 |
| GB2099580B (en) | 1984-08-01 |
| CH653135A5 (it) | 1985-12-13 |
| FR2512833B1 (fr) | 1985-08-16 |
| NL186915C (nl) | 1991-04-02 |
| NL8202062A (nl) | 1982-12-16 |
| IL65804A (en) | 1985-11-29 |
| DE3220331A1 (de) | 1983-01-20 |
| AU8425582A (en) | 1982-12-02 |
| US4477566A (en) | 1984-10-16 |
| ES8306184A1 (es) | 1983-06-01 |
| IL65804A0 (en) | 1982-08-31 |
| ATA209382A (de) | 1986-02-15 |
| ES512600A0 (es) | 1983-06-01 |
| BE893362A (fr) | 1982-09-16 |
| AU593762B2 (en) | 1990-02-22 |
| JPH031960B2 (ja) | 1991-01-11 |
| DE3220331C2 (ja) | 1990-08-09 |
| IT8148565A0 (it) | 1981-05-28 |
| SE8203207L (sv) | 1982-11-29 |
| ZA823398B (en) | 1983-03-30 |
| IT1171257B (it) | 1987-06-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CA1125151A (en) | Triglycerides assay and reagents therefor | |
| JPH0694726A (ja) | 血液凝固第ｘｉｉｉ因子活性測定方法および該測定用試薬キット | |
| Lippi et al. | A new colorimetric ultramicromethod for serum glutamicoxalacetic and glutamic-pyruvic transaminase determination | |
| Lorand et al. | Transamidating enzymes: I. Rapid chromatographic assays | |
| CN101498662A (zh) | 单胺氧化酶mao单试剂测定试剂盒 | |
| Rubin et al. | An enzymatic fluorometric method for ammonia determination | |
| JPS5832000A (ja) | グルタミン酸オキザロ酢酸トランスアミナ−ゼアイソエンザイムの分別測定法及びこれに使用するキツト | |
| Lundin et al. | Optimized bioluminescence assay of creatine kinase and creatine kinase B-subunit activity. | |
| US4237044A (en) | Antibodies against creatinekinase-M8 and process for the production thereof | |
| Ludvigsen et al. | Kinetic enzymic assay for D (-)-lactate, with use of a centrifugal analyzer. | |
| CA1320418C (en) | Method and reagent for determining ld-1 isoenzyme | |
| TWI275795B (en) | Novel assay method | |
| CA1060765A (en) | Differential assay of creatine phosphokinase isoenzymes | |
| JPS58155100A (ja) | 乾式分析用要素 | |
| Bernstein et al. | Adenylate kinase in human tissue: II. Serum adenylate kinase and myocardial infarction | |
| Babson | The chemical differentiation of tissue lactic dehydrogenase | |
| JPH05111396A (ja) | クレアチンキナ−ゼの活性測定方法 およびそれに用いる試薬 | |
| Stein et al. | Creatine kinase variants | |
| CN111321199B (zh) | 一种谷氨酸浓度测定试剂 | |
| Pollitt | Argininosuccinate lyase levels in blood, liver and cultured fibroblasts of a patient with argininosuccinic aciduria | |
| EP0387697A2 (en) | Determination of aminotranferases | |
| JPS62272998A (ja) | アスパラギン酸アミノトランスフエラ−ゼアイソザイムの分別定量法 | |
| Bruns et al. | Creatine kinase-MB activity: clinical and laboratory studies of specific immunochemical technique with optimized enzymatic assay | |
| JPH05219992A (ja) | カルシウムの定量方法 | |
| JPS6214799A (ja) | ピルビン酸の定量法 |