JPH104970A - 新規なイネ澱粉枝つけ酵素遺伝子 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 【課題】 本発明は、新規なイネ澱粉枝つけ酵素及び該
酵素をコードする遺伝子を単離することを課題とする。 【解決手段】 イネ胚乳から、IV型の澱粉枝つけ酵素を
抽出し、精製を行ない、該酵素のアミノ酸配列を明らか
にした。次いで、このアミノ酸配列から予想される遺伝
子の塩基配列を基にプローブを合成して、イネ登熟種子
のmRNAから調製したcDNAライブラリーの中からIV型のイ
ネ澱粉枝つけ酵素のcDNAを単離し、その構造を解明し
た。さらに、このIV型のイネ澱粉枝つけ酵素の遺伝子の
登熟種子における発現を検討したところ、該遺伝子はイ
ネ登熟の初期に発現していた。該酵素及び遺伝子を用い
れば澱粉の質的改良及び澱粉の効率的合成を行うことが
可能である。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】

【発明の属する技術分野】本発明は、主として遺伝子工
学技術を用いた植物育種の分野に関する。詳しくは、本
発明は、登熟中のイネの種子において澱粉合成の初期に
発現する新規なIV型のイネの澱粉枝つけ酵素の遺伝子に
関する。

【０００２】

【従来の技術】穀類、特にその胚乳成分は人類にとって
主要なカロリー供給源であり、かつ脂質やタンパク質の
重要な摂取源である。穀類の胚乳成分に関しては、例え
ば、トウモロコシでは、胚乳成分に関する多様な遺伝的
変異（突然変異）が見いだされており、この変異はトウ
モロコシの品質改良に重要な役割を果たしていることが
報告されている。また、イネにおいては、胚乳成分の中
で特に重要な澱粉における多糖類の含有比率やこの澱粉
の構造的変化が、コメの食味や調理特性を大きく変える
ことが報告されている。澱粉は、グルコースがα（１、
４）結合した直鎖形のアミロースと、α（１、６）結合
による枝分れ構造をもつアミロペクチンから構成されて
おり、一般的に、低アミロース品種の食味が高く評価さ
れている。このようなことから、穀類胚乳成分、特に澱
粉の質的・量的改良は、植物育種の分野において特に重
要な育種目標となっている。

【０００３】生化学の分野における研究から、澱粉の合
成には、主としてアミロースの合成を行い澱粉生合成の
主酵素である澱粉合成酵素、及び澱粉合成酵素との協調
的な作用によってアミロペクチン分子の合成を行うブラ
ンチング（枝つけ）酵素の２つの酵素が主として関与し
ていることが報告されている。従って、これら澱粉の合
成に関する酵素及びその遺伝子の構造を解明し、その機
能をコントロールすることは、澱粉の質的・量的改良に
とって、有効かつ重要な技術であるといえる。

【０００４】澱粉の合成に関する酵素のうち、澱粉合成
酵素に関しては、これまで大きく分けて、澱粉粒結合型
澱粉合成酵素（Granule-bound starch synthase(GBS
S)）と可溶性澱粉合成酵素（Soluble starch synthase
(SSS)）の2種類が知られている。このうち、澱粉粒結合
型澱粉合成酵素が、アミロースの合成を行い（Hiroakis
himada,Yuichi Tada,Tsutomu Kawasaki,and Tatsuhiti
Fujiyama. Theor.Appl.Genet.,86,665-672(1993)）、可
溶性澱粉合成酵素がアミロペクチンの合成に関係してい
ることが報告されいるが（Baba et al. Plant Physiol.
103,565-573(1993)）、その詳細は明らかではない。一
方、枝つけ酵素に関しては、Ｉ型およびII型の枝つけ酵
素について報告例があり、これらの酵素は同じ遺伝子に
由来することが明らかとなっている（Mizuno et al. J.
Biochem,112,643-651(1992)）。また、この遺伝子を用
いた植物育種の試みもなされている。さらに、近年、II
I型の枝つけ酵素についての遺伝子も単離され（Mizuno
et al. J.Biol.Chem,268,19084-19091(1993)）、該酵素
の欠如が種子のアミロペクチン合成に重大な影響を及ぼ
すことが報告されている。しかし、これらＩ型、II型及
びIII型の枝つけ酵素の遺伝子は、いずれもイネ登熟種
子における澱粉合成の中期〜後期にかけて発現するもの
であり、澱粉合成のごく初期の段階で発現する遺伝子に
ついての報告例は皆無である。

【０００５】

【発明が解決しようとする課題】本発明は、新規なイネ
澱粉枝つけ酵素及び該酵素をコードする遺伝子を単離す
ることを課題とする。

【０００６】

【課題を解決するための手段】本発明は、上記の課題を
達成するため、まずイネ胚乳から、これまでに単離され
ていない型であるIV型の澱粉枝つけ酵素を抽出し、精製
を行ない、該酵素のアミノ酸配列を明らかにした。次い
で、このアミノ酸配列から予想される遺伝子の塩基配列
を基にプローブを合成して、イネ登熟種子のmRNAがら調
製したcDNAライブラリーの中からIV型のイネ澱粉枝つけ
酵素のcDNAを単離し、その構造を解明した。この結果、
本発明に用いられるIV型のイネ澱粉枝つけ酵素遺伝子
は、澱粉のアミロペクチン分子の合成を行う酵素活性を
有するポリペプチドをコードする領域、及び澱粉の貯蔵
器官であるアミロプラストに蛋白質を移行させる活性を
有するポリペプチド（トランジットペプチド）をコード
する領域を含んでいた。さらに、このIV型のイネ澱粉枝
つけ酵素の遺伝子の登熟種子における発現を検討した結
果、該遺伝子が、これまでに見いだされたイネ澱粉枝つ
け酵素の遺伝子とは異なり、澱粉合成のごく初期に発現
することを解明し、これにより本発明を完成した。 即
ち本発明は、（１） 配列番号１に記載のアミノ酸配列
又は該アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付
加、欠失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、アミ
ロペクチンを合成する活性を有するタンパク質又はポリ
ペプチド、（２） 配列番号２に記載のアミノ酸配列又
は該アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付
加、欠失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、アミ
ロペクチンを合成する活性を有するタンパク質又はポリ
ペプチド、（３） 配列番号３に記載のアミノ酸配列又
は該アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付
加、欠失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、該配
列に結合する蛋白質をアミロプラストに移行させる活性
を有するタンパク質又はポリペプチド、（４） （１）
〜（３）記載のタンパク質又はポリペプチドをコードす
るDNA、（５） （４）記載のDNAを含むベクター、
（６） （５）記載のベクターを保持する細胞、（７）
（６）記載の細胞を含む植物体、に関する。

【０００７】澱粉合成のごく初期の段階で発現する枝つ
け酵素は、澱粉の質的改良のみならず、澱粉合成の全体
的な効率化・促進化にも大きな利用価値があるため、特
に植物育種の分野において、かかる酵素及びその遺伝子
の単離は有意義である。

【０００８】なお、イネ澱粉枝つけ酵素のＩ型、II型、
III型、IV型とは、ボイヤー（Boyer）とプライス（Prei
ss）の方法(Carbohydrate Res. 61, 321-334 (1978))に
より、該酵素活性を検定した場合における、イネ澱粉枝
つけ酵素活性の４つのピークのそれぞれを指し、これら
はDEAE-セルロースクロマトグラフィーによって分けら
れるアイソザイムである。

【０００９】

【発明の実施の形態】本発明に用いられるIV型のイネ澱
粉枝つけ酵素は、上記したようにアミロペクチンの合成
活性を有するポリペプチド部分の他、蛋白質をアミロプ
ラストに移行させる活性を有するポリペプチド部分（ト
ランジットペプチド）を含む。従って、本発明によって
得られたIV型のイネ澱粉枝つけ酵素遺伝子の全領域を、
例えば、カリフラワーモザイクウイルス由来のプロモー
ターなどと結合すれば、アミロプラストに移行して機能
するIV型の澱粉枝つけ酵素の人工的な発現系を構築で
き、澱粉の存在する場所で導入遺伝子を発現させること
が可能である。また、トランジットペプチドをコードす
るDNAの近傍にIV型の澱粉枝つけ酵素をコードする遺伝
子に代えて、アミロプラストで機能させたい所望の外来
遺伝子を結合した場合には、そのキメラ遺伝子産物を効
率的にアミロプラストに移行させることが可能である。
この外来遺伝子としては、特に制限はないが、例えば、
異種生物のグリコーゲン合成に関係する酵素の遺伝子を
用いれば、新規な構造を持つ澱粉を生産することがで
き、産業的に有用である。なお、トランジットペプチド
をコードするDNAと所望の外来遺伝子とは、直結してい
てもよく、また、間にスペーサーヌクレオチドがあって
もよい。一方、トランジットペプチドをコードするDNA
領域を除去してIV型のアミロペクチンの合成活性を有す
るポリペプチド部分をコードする遺伝子のみを用いた場
合、この遺伝子産物をアミロプラストに限定されず広く
細胞で機能させることが可能である。

【００１０】本発明に用いられるタンパク質は、アミロ
ペクチンの合成活性または蛋白質をアミロプラストに移
行させる活性またはこれら双方の活性を有するものであ
る。これら活性を有する限り、タンパク質の１もしくは
複数のアミノ酸が付加、欠失もしくは置換されたものも
本発明に含まれる。なお、このアミロペクチンの合成活
性は、文献記載の方法（Carbohydrate Res. 61, 321-33
4 (1978)）で測定される。また、蛋白質をアミロプラス
トに移行させる活性は、トランジットペプチドとβ−グ
ルクロニダーゼ(GUS)遺伝子などのレポーター遺伝子と
のキメラ遺伝子を植物体に導入し、そのキメラタンパク
質を植物体内で発現させて検出する方法や、該植物体の
種子からアミロプラストを単離し、検出する方法などで
測定されうる。また、「１もしくは複数のアミノ酸が付
加、欠失もしくは置換」は、出願時には既に周知技術で
ある部位特異的変異誘発法（Methods Enzymol.85,2763-
2766(1988)）などによって行うことができる程度のもの
をいう。

【００１１】上記した人工的な発現系に適用可能なベク
ターには、特に制限はない。このベクターは、アグロバ
クテリウムなどを利用した生物学的方法の他、電気的穿
孔法、などの物理的方法によって、細胞に導入すること
が可能である。ベクターの導入される細胞としては制限
はないが、植物、特にイネなどの穀物に用いると植物育
種の分野において有効である。なお、ベクターに組み込
んだ遺伝子を大量に発現させ、所望の遺伝子産物を大量
生産する目的の場合には、ベクターの導入される細胞と
しては、植物細胞の他、大腸菌なども用いることが可能
である。

【００１２】本発明におけるベクターを保持する細胞を
含む植物体としては、上記した生物学的方法などによっ
て直接植物体にベクターを導入したものの他、ベクター
を導入した細胞又は組織を植物体に成長させたものも含
まれる。細胞又は組織を植物体に成長させる方法として
は、例えば、細胞をプロトプラスト化した後、ホルモン
条件を調節する方法（Fujimura,T.et al.Plant Tissue
Culture Lett. 2,74(1985)）などが挙げられる。

【００１３】

【実施例】以下に本発明を実施例に基づき詳細に説明す
るが、本発明は実施例に限定されるものではない。な
お、操作の手順は特に記述しない限り、文献「Current
Protocols in Molecular Biology(F.M.Ausubelら編集、
John Wiley＆ Sons,Inc.,1987)」に記載されている方法
にしたがった。

【００１４】(1)IV型のイネ澱粉枝つけ酵素の精製と性
質の解析 圃場で育てたコシヒカリ品種のイネの登熟種子を氷冷し
ながらジューサーを用いて粉砕し、50mM Tris-HCl(pH8.
5)、5mM EDTA、5mMメルカプトエタノ−ルを含む緩衝液
に懸濁した。不溶性の画分をろ過と遠心分離によって取
り除いたあと、硫酸アンモニウムを加えて総蛋白質を沈
澱させた。沈澱した蛋白画分を50mM Tris-HCl(pH7.5)、
5mM EDTA、5mMメルカプトエタノールからなる緩衝液に
溶解し、透析後DEAE-セルロース(Whatman DE-52)を用い
てクロマトグラフィーを行なった。イネ澱粉枝つけ酵素
を含む画分はボイヤー（Boyer）とプライス（Preiss）
の方法(Carbohydrate Res. 61, 321-334 (1978))で検定
した。その結果、イネ澱粉枝つけ酵素は４つの部分にわ
かれ、それぞれがＩ型、II型、III型、IV型に分かれ
た。次に、活性画分を「Toyopearl HW 55F」を用いたゲ
ルろ過カラムクロマトグラフィーを行なった。IV型の澱
粉枝つけ酵素はSDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動(S
DS-PAGE)により93kDaの単一な蛋白のバンドとして分離
精製された。

【００１５】(2)IV型のイネ澱粉枝つけ酵素のN-末端ア
ミノ酸配列の決定 前述のIV型のイネ澱粉枝つけ酵素溶液をSDS-PAGEによっ
て分離し、イネ澱粉合成酵素活性を有する蛋白のバンド
から蛋白質を取り出し、PVDFメンブラン（ミリポア）に
吸着させた。これを、蛋白分析装置（アプライド バイ
オシステムズ Inc製）を用いてN-末端からそのアミノ酸
配列を調べた。その結果、得られたアミノ酸配列はAla-
Gly-Ala-Pro-Gly-Lys-Val-Leu-Val-Pro-Gly-Gly-Gly-Se
r-Asp-Asp-Leu-Leuであった。なお、これはIV型のイネ
澱粉枝つけ酵素のアミノ酸配列の54番目〜71番目に対応
する。

【００１６】(3)イネ登熟種子由来のcDNAライブラリー
の構築 イネニホンバレ登熟種子20gより塩化リチウム法に準じ
て全RNAを調製した。さらに、オリゴdTセルロースカラ
ムクロマトグラフィーにより、mRNAを含むポリA-RNAを
単離し、それを鋳型としてオリゴdTプライマーと逆転写
酵素を用いてcDNAを合成した。全RNAからcDNAへの調製
にはファルマシア製のcDNA合成キットを用いた。得られ
たcDNAはλgt11アームとcDNAを連結後、インビトロ（in
vitro）パッケージングキット(ストラタジーン社製、G
IGAPACK Gold)を用い、パッケージングを行ない、大腸
菌Y1090株に感染させることによって多数の組換えλフ
ァージを得た。これをイネ登熟種子のcDNAライブラリー
とした。ライブラリーの大きさは3.3x10⁶であった。

【００１７】(4)IV型のイネ澱粉枝つけ酵素cDNAのクロ
ーニング 前述のIV型のイネ澱粉枝つけ酵素のN-末端のアミノ酸配
列からDNAの塩基配列を推定し、このアミノ酸配列に対
応する合成DNA、GTI(C/T)TIGTICCIGGIGGIGGI(T/A)(C/G)
IGA(T/C)GA(T/C)(T/C)Tを作成した。

【００１８】前述のイネcDNAライブラリーの中のおよそ
750,000個の独立したプラークを、寒天培地上に形成さ
せ、これをニトロセルロース膜に転写後、前述の合成DN
Aをプローブとして用いてIV型のイネ澱粉枝つけ酵素のc
DNAのスクリーニングを行なった。その結果、6個の陽性
を示すクローンが得られた。これらのファージDNAを調
製し、この挿入断片は、ファージDNAを制限酵素EcoRIで
限定分解することによって単離した。さらにこの断片を
プラスミドpUC119のEcoRI部位に挿入することによっ
て、cDNAのプラスミドクローン(pRB41)を得た。

【００１９】(5)cDNAの塩基配列の解析 pRB41に含まれる塩基配列の決定を行った。塩基配列の
決定はダイデオキシ法によった（Messing, Methods in
Enzymol., 101, 20-78 (1983)）。これにより得られた
塩基配列及びアミノ酸配列を配列番号：１〜３に示す。

【００２０】すなわち、上記に示した配列番号：１は、
IV型のイネ澱粉枝つけ酵素のcDNAの塩基配列であって、
IV型のイネ澱粉枝つけ酵素のcDNAの塩基配列とそれによ
って規定されるアミノ酸配列を示すものである。

【００２１】この塩基配列から得られたアミノ酸配列
を、前述のIV型のイネ澱粉枝つけ酵素の蛋白から得られ
ているアミノ酸配列と比較したところ、該当する配列が
見いだされたため、単離されたcDNAはIV型のイネ澱粉枝
つけ酵素のcDNAの配列であることが確認された。さらに
単離されたcDNAがコードするタンパク質のアミノ酸配列
と成熟タンパク質のアミノ酸配列を比較検討した結果、
cDNAがコードするタンパク質のN末端側に、成熟タンパ
ク質に含まれないペプチドが存在することが見いださ
れ、この酵素がアミロプラストへ移行するために重要な
働きを行なうトランジットペプチドを有することが明ら
かとなった。このトランジット配列は配列番号：３に示
した。また、配列番号：１に記載のタンパク質のうち、
IV型のイネ澱粉枝つけ酵素の酵素活性を有するポリペプ
チド部分（トランジット配列を除いた部分）を配列番
号：２に示した。

【００２２】(6)IV型のイネ澱粉枝つけ酵素遺伝子のイ
ネ登熟種子における発現の解析 登熟種子および葉を乳鉢を用いて液体窒素下で粉状にな
るまですりつぶす。抽出バッファー（50mM Tris-HCl,pH
9.0, 25mM EDTA, 0.5% SDS, 1.27mM βメルカプトエタ
ノール）と抽出フェノール（フェノールを抽出バッファ
ーで飽和したもの）の混合液に粉状になった試料を入
れ、ポリトロンで粉砕し、クロロホルム/イソアミルア
ルコールを適当量加え攪拌後、遠心分離する。遠心後、
上清をとり、フェノール抽出を２回行なう。その後、塩
化リチウム沈澱法とエタノ−ル沈澱法によって、RNAを
調製した。このようにして抽出したRNAをホルムアミド
を含むアガロースゲル電気泳動を行なった後、ナイロン
メンブレン（ハイボンド,アマシャム社）に転写した。
プローブDNAは、ランダムプライマーラベルキット（ベ
ーリンガー社）を用いて、³²Pでのアイソトープラベル
を行なった。ハイブリダイゼーションと洗浄はアマシャ
ム社のマニュアルに従って行なった。ハイブリダイズし
たバンドの検出にはイメージアナライザー（富士フィル
ム社製）を用いた。その結果、RBE4遺伝子は、登熟種子
で強く発現し、葉では弱く発現していることが明かにな
った（図１Ａ）。また、開花後の種子における発現パタ
ーンを調べたところ、RBE4遺伝子は開花後５日目と７日
目をピークに発現していることがわかった（図１Ｂ）。
今までに報告されている澱粉関係の酵素遺伝子の発現
が、開花後１０ー１５日目をピークに発現しているのに
比べると、RBE4遺伝子は非常に登熟の初期に発現してい
るといえる。このことから、RBE4遺伝子は、澱粉合成の
初期の機能を担うことが示唆される。

【００２３】

【発明の効果】本発明によって初めて、トランジットペ
プチドをコードする遺伝子を含むIV型のイネ澱粉枝つけ
酵素遺伝子の単離及び構造解析に成功した。また、該遺
伝子がイネ登熟種子における澱粉合成のごく初期に発現
することが解明された。本発明のイネ澱粉枝つけ酵素
は、澱粉の食味に大きな影響のあるアミロペクチン分子
の合成に関わるものであるので、本発明を用いて、澱粉
の質的改良を行うことが可能であると考えられる。ま
た、該酵素をコードする遺伝子は、イネの登熟種子にお
ける澱粉合成のごく初期に発現するので、本発明を用い
て、澱粉合成の効率化・促進化を図ることが可能であ
る。

【００２４】

【配列表】

配列番号 : 1 配列の長さ : 3015 配列の型 : 核酸 鎖の数 : 二本鎖 トポロジー : 直鎖状 配列の種類 : cDNA to mRNA 起源： 生物名：オリザ サティバ（Oryza sativa） 組織の種類：登熟期種子 直接の起源 ライブラリー名：イネ登熟期種子cDNAライブラリー クローン名：pRB41 配列の特徴 特徴を表す記号 : CDS 存在位置 : 129 .. 2654 特徴を決定した方法 : E 特徴を表す記号 : sig peptide 存在位置 : 129 .. 287 特徴を表す記号 : mat peptide 存在位置 : 288 .. 2654 配 列 CTTGACTCCC CCCACTCCTC CCTCGTGCTG CTCCTCCTCG TCGCTCGGCT CGAGGCGCGG 60 CATTTGCGGC GGGAGGGATC TGCGCGCGAG TGCGTGCGGG CAGGCGGCGG GGGAGCACGC 120 ACCGGGGG ATG GCG TCG TTC GCG GTG TCC GGC GCG AGG CTC GGG GTC GTG 170 Met Ala Ser Phe Ala Val Ser Gly Ala Arg Leu Gly Val Val 1 5 10 CGG GCG GGG GGC GGC GGC GGC GGC GGG GGT GGC CCG GCG GCG CGA TCC 218 Arg Ala Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Pro Ala Ala Arg Ser 15 20 25 30 GGC GGG GTG GAC TTG CCG TCG GTG CTC TTC AGG AGG AAG GAC TCC TTC 266 Gly Gly Val Asp Leu Pro Ser Val Leu Phe Arg Arg Lys Asp Ser Phe 35 40 45 TCA CGT GGC GTT GTG AGC TGC GCG GGT GCT CCT GGG AAG GTG CTG GTG 314 Ser Arg Gly Val Val Ser Cys Ala Gly Ala Pro Gly Lys Val Leu Val 50 55 60 CCT GGC GGT GGG AGC GAC GAC TTG CTG TCC TCT GCG GAA CCA GAC GTG 362 Pro Gly Gly Gly Ser Asp Asp Leu Leu Ser Ser Ala Glu Pro Asp Val 65 70 75 GAA ACT CAA GAG CAA CCT GAA GAA TCT CAG ATA CCT GAT GAT AAT AAA 410 Glu Thr Gln Glu Gln Pro Glu Glu Ser Gln Ile Pro Asp Asp Asn Lys 80 85 90 GTA AAA CCT TTT GAG GAG GAG GAA GAG ATT CCA GCA GTG GCA GAA GCA 458 Val Lys Pro Phe Glu Glu Glu Glu Glu Ile Pro Ala Val Ala Glu Ala 95 100 105 110 AGC ATA AAG GTT GTG GCT GAA GAC AAA CTT GAA TCT TCA GAA GTG ATT 506 Ser Ile Lys Val Val Ala Glu Asp Lys Leu Glu Ser Ser Glu Val Ile 115 120 125 CAA GAC ATT GAG GAA AAT GTG ACT GAG GGT GTG ATC AAA GAT GCT GAT 554 Gln Asp Ile Glu Glu Asn Val Thr Glu Gly Val Ile Lys Asp Ala Asp 130 135 140 GAA CCA ACT GTG GAG GAT AAA CCA CGA GTT ATC CCA CCA CCA GGA GAT 602 Glu Pro Thr Val Glu Asp Lys Pro Arg Val Ile Pro Pro Pro Gly Asp 145 150 155 GGG CAG AAG ATA TAC CAA ATT GAC CCA ATG CTG GAA GGA TTT CGG AAC 650 Gly Gln Lys Ile Tyr Gln Ile Asp Pro Met Leu Glu Gly Phe Arg Asn 160 165 170 CAT CTT GAC TAC CGA TAC AGT GAA TAC AAG AGA ATG CGT GCA GCT ATT 698 His Leu Asp Tyr Arg Tyr Ser Glu Tyr Lys Arg Met Arg Ala Ala Ile 175 180 185 190 GAC CAA CAT GAA GGT GGC TTG GAT GCA TTT TCT CGT GGT TAC GAA AAG 746 Asp Gln His Glu Gly Gly Leu Asp Ala Phe Ser Arg Gly Tyr Glu Lys 195 200 205 CTT GGA TTC ACC CGC AGC GCT GAA GGC ATT ACC TAC CGA GAA TGG GCA 794 Leu Gly Phe Thr Arg Ser Ala Glu Gly Ile Thr Tyr Arg Glu Trp Ala 210 215 220 CCT GGA GCA CAG TCT GCA GCA TTA GTA GGT GAC TTC AAC AAT TGG AAC 842 Pro Gly Ala Gln Ser Ala Ala Leu Val Gly Asp Phe Asn Asn Trp Asn 225 230 235 CCA AAT GCA GAT ACT ATG ACC AGA AAT GAG TAT GGT GTT TGG GAG ATT 890 Pro Asn Ala Asp Thr Met Thr Arg Asn Glu Tyr Gly Val Trp Glu Ile 240 245 250 TCC CTG CCT AAC AAT GCT GAT GGA TCC CCT GCT ATT CCT CAT GGC TCA 938 Ser Leu Pro Asn Asn Ala Asp Gly Ser Pro Ala Ile Pro His Gly Ser 255 260 265 270 CGT GTA AAG ATT CGG ATG GAT ACA CCA TCT GGC GTA AAG GAT TCA ATT 986 Arg Val Lys Ile Arg Met Asp Thr Pro Ser Gly Val Lys Asp Ser Ile 275 280 285 CCT GCC TGG ATT AAG TTT GCT GTG CAG GCT CCA GGT GAA ATA CCG TAC 1034 Pro Ala Trp Ile Lys Phe Ala Val Gln Ala Pro Gly Glu Ile Pro Tyr 290 295 300 AAC GGT ATA TAT TAT GAT CCA CCT GAA GAA GAA AAA TAT GTA TTC CAA 1082 Asn Gly Ile Tyr Tyr Asp Pro Pro Glu Glu Glu Lys Tyr Val Phe Gln 305 310 315 CAT CCT CAA CCT AAA CGA CCA AAT TCG CTG CGG ATA TAT GAA TCA CAT 1130 His Pro Gln Pro Lys Arg Pro Asn Ser Leu Arg Ile Tyr Glu Ser His 320 325 330 ATT GGA ATG AGT AGC CCG GAA CCG AAG ATA AAC ACA TAT GCT AAT TTT 1178 Ile Gly Met Ser Ser Pro Glu Pro Lys Ile Asn Thr Tyr Ala Asn Phe 335 340 345 350 AGG GAT GAG GTG CTA CCA AGA ATT AAA AAG CTT GGG TAC AAT GCT GTA 1226 Arg Asp Glu Val Leu Pro Arg Ile Lys Lys Leu Gly Tyr Asn Ala Val 355 360 365 CAG ATA ATG GCA ATC CAG GAG CAC TCT TAT TAC GCA AGC TTT GGG TAT 1274 Gln Ile Met Ala Ile Gln Glu His Ser Tyr Tyr Ala Ser Phe Gly Tyr 370 375 380 CAT GTT ACT AAC TTC TTT GCG CCA AGT AGC CGT TTC GGA ACC CCA GAA 1322 His Val Thr Asn Phe Phe Ala Pro Ser Ser Arg Phe Gly Thr Pro Glu 385 390 395 GAC TTG AAA TCT CTG ATT GAT AAA GCT CAC GAG CTT GGT TTG CTT GTA 1370 Asp Leu Lys Ser Leu Ile Asp Lys Ala His Glu Leu Gly Leu Leu Val 400 405 410 CTT ATG GAT ATT GTT CAC AGT CAT GCA TCA AAC AAT ACC CTG GAT GGT 1418 Leu Met Asp Ile Val His Ser His Ala Ser Asn Asn Thr Leu Asp Gly 415 420 425 430 TTG AAT GGT TTT GAT GGT ACT GAT ACA CAT TAC TTC CAT GGT GGA CCA 1466 Leu Asn Gly Phe Asp Gly Thr Asp Thr His Tyr Phe His Gly Gly Pro 435 440 445 CGG GGT CAT CAC TGG ATG TGG GAT TCT CGC CTG TTC AAC TAT GGG AGT 1514 Arg Gly His His Trp Met Trp Asp Ser Arg Leu Phe Asn Tyr Gly Ser 450 455 460 TGG GAA GTT TTA AGA TAT TTA CTG TCG AAT GCA AGG TGG TGG CTT GAA 1562 Trp Glu Val Leu Arg Tyr Leu Leu Ser Asn Ala Arg Trp Trp Leu Glu 465 470 475 GAA TAC AAG TTT GAT GGG TTT CGA TTT GAT GGG GTG ACC TCC ATG ATG 1610 Glu Tyr Lys Phe Asp Gly Phe Arg Phe Asp Gly Val Thr Ser Met Met 480 485 490 TAT ACT CAT CAT GGT TTA CAG GTG GCA TTT ACT GGC AAC TAT GGC GAA 1658 Tyr Thr His His Gly Leu Gln Val Ala Phe Thr Gly Asn Tyr Gly Glu 495 500 505 510 TAT TTT GGA TTT GCT ACT GAT GTT GAT GCA GTA GTT TAC TTG ATG CTG 1706 Tyr Phe Gly Phe Ala Thr Asp Val Asp Ala Val Val Tyr Leu Met Leu 515 520 525 GTG AAC GAT CTA ATT CAT GGG CTT TAT CCT GAG GCT GTA GCC ATT GGT 1754 Val Asn Asp Leu Ile His Gly Leu Tyr Pro Glu Ala Val Ala Ile Gly 530 535 540 GAA GAT GTC AGC GGG ATG CCC ACA TTT TGT ATT CCT GTT CAA GAT GGT 1802 Glu Asp Val Ser Gly Met Pro Thr Phe Cys Ile Pro Val Gln Asp Gly 545 550 555 GGT GTT GGT TTT GAC TAT CGT TTG CAT ATG GCT GTA CCG GAC AAA TGG 1850 Gly Val Gly Phe Asp Tyr Arg Leu His Met Ala Val Pro Asp Lys Trp 560 565 570 ATC GAA CTC CTC AAG CAA AGT GAC GAA TAT TGG AAA ATG GGT GAT ATC 1898 Ile Glu Leu Leu Lys Gln Ser Asp Glu Tyr Trp Lys Met Gly Asp Ile 575 580 585 590 GTG CAC ACC CTA ACG AAT AGA AGG TGG TCA GAG AAG TGT GTT ACT TAT 1946 Val His Thr Leu Thr Asn Arg Arg Trp Ser Glu Lys Cys Val Thr Tyr 595 600 605 GCA GAA AGT CAT GAC CAA GCA CTA GTT GGT GAC AAG ACT ATT GCA TTC 1994 Ala Glu Ser His Asp Gln Ala Leu Val Gly Asp Lys Thr Ile Ala Phe 610 615 620 TGG TTG ATG GAT AAG GAT ATG TAT GAT TTT ATG GCT CTA GAC AGA CCT 2042 Trp Leu Met Asp Lys Asp Met Tyr Asp Phe Met Ala Leu Asp Arg Pro 625 630 635 TCA ACA CCT CGC ATT GAT CGT GGG ATA GCA TTA CAT AAA ATG ATT AGG 2090 Ser Thr Pro Arg Ile Asp Arg Gly Ile Ala Leu His Lys Met Ile Arg 640 645 650 CTT GTC ACC ATG GGC TTA GGA GGC GAA GGC TAT CTT AAT TTC ATG GGA 2138 Leu Val Thr Met Gly Leu Gly Gly Glu Gly Tyr Leu Asn Phe Met Gly 655 660 665 670 AAT GAG TTT GGG CAT CCT GAA TGG ATA GAT TTC CCA AGA GGC CCG CAA 2186 Asn Glu Phe Gly His Pro Glu Trp Ile Asp Phe Pro Arg Gly Pro Gln 675 680 685 AGT CTT CCA AAT GGC TCG GTC CTC CCA GGA AAC AAC TAC AGT TTT GAT 2234 Ser Leu Pro Asn Gly Ser Val Leu Pro Gly Asn Asn Tyr Ser Phe Asp 690 695 700 AAA TGC CGT CGT AGA TTT GAC CTT GGA GAT GCA GAT TAT CTT AGA TAT 2282 Lys Cys Arg Arg Arg Phe Asp Leu Gly Asp Ala Asp Tyr Leu Arg Tyr 705 710 715 CAT GGT ATG CAA GAG TTT GAT CAG GCC ATG CAG CAT CTT GAG GAA AAA 2330 His Gly Met Gln Glu Phe Asp Gln Ala Met Gln His Leu Glu Glu Lys 720 725 730 TAT GGA TTC ATG ACA TCT GAG CAC CAG TAT ATA TCG CGC AAA CAC GAG 2378 Tyr Gly Phe Met Thr Ser Glu His Gln Tyr Ile Ser Arg Lys His Glu 735 740 745 750 GAG GAT AAG GTG ATC ATC TTC GAG AGA GGA GAT TTG GTA TTC GTG TTC 2426 Glu Asp Lys Val Ile Ile Phe Glu Arg Gly Asp Leu Val Phe Val Phe 755 760 765 AAC TTC CAC TGG AGT AAT AGC TAT TTT GAC TAT CGC GTC GGT TGT TTA 2474 Asn Phe His Trp Ser Asn Ser Tyr Phe Asp Tyr Arg Val Gly Cys Leu 770 775 780 AAG CCT GGA AAG TAC AAG ATT GTG TTG GAC TCA GAC GAT GGC CTC TTT 2522 Lys Pro Gly Lys Tyr Lys Ile Val Leu Asp Ser Asp Asp Gly Leu Phe 785 790 795 GGT GGA TTC AGT CGG CTT GAT CAT GAT GCT GAG TAC TTC ACT GCT GAC 2570 Gly Gly Phe Ser Arg Leu Asp His Asp Ala Glu Tyr Phe Thr Ala Asp 800 805 810 TGG CCG CAT GAC AAC AGA CCA TGT TCA TTC TCG GTG TAC ACC CCA AGC 2618 Trp Pro His Asp Asn Arg Pro Cys Ser Phe Ser Val Tyr Thr Pro Ser 815 820 825 830 AGA ACC GCC GTC GTG TAT GCA CTT ACA GAG GAC TAATGATCAG CTCTGATCAT 2671 Arg Thr Ala Val Val Tyr Ala Leu Thr Glu Asp 835 840 TGGGGGAACA ACTCAAGGGA GTTGGTGGTA ATGACGCCGG AATACAACTC AAGTGAAAGG 2731 TGAAAAGAAA GGCTGCCCTG ACGATGTGAT TTGAGGGGCT TGTGTTTCAT CGCCAATGCC 2791 AGGAAGATGA GGTAGAAAAG CCTACTGATG AGCTCCTGTT TTCGAGTGAC TCGTGAAGGA 2851 AATAGACCAG GGTGAACGGC TTTTTTCAGA GCTATACCAA ACCCATCCTA TGTTGCGCAT 2911 TCGCTGTAGT TTTGTACATA ACGATATCGG TTGGCATTTG TATGTTTATG AATAATCTGT 2971 TCGACAGAAA TGTTTTTCTC CTTGTATTTA GTGCTCAAAA AAAA 3015 配列番号 : 2 配列の長さ : 2364 配列の型 : 核酸 鎖の数 : 二本鎖 トポロジー : 直鎖状 配列の種類 : cDNA to mRNA 起源： 生物名：オリザ サティバ（Oryza sativa） 組織の種類：登熟期種子 直接の起源 ライブラリー名：イネ登熟期種子cDNAライブラリー クローン名：pRB41 配列の特徴 特徴を表す記号 : mat peptide 存在位置 : 1 .. 2364 配 列 GCG GGT GCT CCT GGG AAG GTG CTG GTG CCT GGC GGT GGG AGC GAC GAC 48 Ala Gly Ala Pro Gly Lys Val Leu Val Pro Gly Gly Gly Ser Asp Asp 1 5 10 15 TTG CTG TCC TCT GCG GAA CCA GAC GTG GAA ACT CAA GAG CAA CCT GAA 96 Leu Leu Ser Ser Ala Glu Pro Asp Val Glu Thr Gln Glu Gln Pro Glu 20 25 30 GAA TCT CAG ATA CCT GAT GAT AAT AAA GTA AAA CCT TTT GAG GAG GAG 144 Glu Ser Gln Ile Pro Asp Asp Asn Lys Val Lys Pro Phe Glu Glu Glu 35 40 45 GAA GAG ATT CCA GCA GTG GCA GAA GCA AGC ATA AAG GTT GTG GCT GAA 192 Glu Glu Ile Pro Ala Val Ala Glu Ala Ser Ile Lys Val Val Ala Glu 50 55 60 GAC AAA CTT GAA TCT TCA GAA GTG ATT CAA GAC ATT GAG GAA AAT GTG 240 Asp Lys Leu Glu Ser Ser Glu Val Ile Gln Asp Ile Glu Glu Asn Val 65 70 75 80 ACT GAG GGT GTG ATC AAA GAT GCT GAT GAA CCA ACT GTG GAG GAT AAA 288 Thr Glu Gly Val Ile Lys Asp Ala Asp Glu Pro Thr Val Glu Asp Lys 85 90 95 CCA CGA GTT ATC CCA CCA CCA GGA GAT GGG CAG AAG ATA TAC CAA ATT 336 Pro Arg Val Ile Pro Pro Pro Gly Asp Gly Gln Lys Ile Tyr Gln Ile 100 105 110 GAC CCA ATG CTG GAA GGA TTT CGG AAC CAT CTT GAC TAC CGA TAC AGT 384 Asp Pro Met Leu Glu Gly Phe Arg Asn His Leu Asp Tyr Arg Tyr Ser 115 120 125 GAA TAC AAG AGA ATG CGT GCA GCT ATT GAC CAA CAT GAA GGT GGC TTG 432 Glu Tyr Lys Arg Met Arg Ala Ala Ile Asp Gln His Glu Gly Gly Leu 130 135 140 GAT GCA TTT TCT CGT GGT TAC GAA AAG CTT GGA TTC ACC CGC AGC GCT 480 Asp Ala Phe Ser Arg Gly Tyr Glu Lys Leu Gly Phe Thr Arg Ser Ala 145 150 155 160 GAA GGC ATT ACC TAC CGA GAA TGG GCA CCT GGA GCA CAG TCT GCA GCA 528 Glu Gly Ile Thr Tyr Arg Glu Trp Ala Pro Gly Ala Gln Ser Ala Ala 165 170 175 TTA GTA GGT GAC TTC AAC AAT TGG AAC CCA AAT GCA GAT ACT ATG ACC 576 Leu Val Gly Asp Phe Asn Asn Trp Asn Pro Asn Ala Asp Thr Met Thr 180 185 190 AGA AAT GAG TAT GGT GTT TGG GAG ATT TCC CTG CCT AAC AAT GCT GAT 624 Arg Asn Glu Tyr Gly Val Trp Glu Ile Ser Leu Pro Asn Asn Ala Asp 195 200 205 GGA TCC CCT GCT ATT CCT CAT GGC TCA CGT GTA AAG ATT CGG ATG GAT 672 Gly Ser Pro Ala Ile Pro His Gly Ser Arg Val Lys Ile Arg Met Asp 210 215 220 ACA CCA TCT GGC GTA AAG GAT TCA ATT CCT GCC TGG ATT AAG TTT GCT 720 Thr Pro Ser Gly Val Lys Asp Ser Ile Pro Ala Trp Ile Lys Phe Ala 225 230 235 240 GTG CAG GCT CCA GGT GAA ATA CCG TAC AAC GGT ATA TAT TAT GAT CCA 768 Val Gln Ala Pro Gly Glu Ile Pro Tyr Asn Gly Ile Tyr Tyr Asp Pro 245 250 255 CCT GAA GAA GAA AAA TAT GTA TTC CAA CAT CCT CAA CCT AAA CGA CCA 816 Pro Glu Glu Glu Lys Tyr Val Phe Gln His Pro Gln Pro Lys Arg Pro 260 265 270 AAT TCG CTG CGG ATA TAT GAA TCA CAT ATT GGA ATG AGT AGC CCG GAA 864 Asn Ser Leu Arg Ile Tyr Glu Ser His Ile Gly Met Ser Ser Pro Glu 275 280 285 CCG AAG ATA AAC ACA TAT GCT AAT TTT AGG GAT GAG GTG CTA CCA AGA 912 Pro Lys Ile Asn Thr Tyr Ala Asn Phe Arg Asp Glu Val Leu Pro Arg 290 295 300 ATT AAA AAG CTT GGG TAC AAT GCT GTA CAG ATA ATG GCA ATC CAG GAG 960 Ile Lys Lys Leu Gly Tyr Asn Ala Val Gln Ile Met Ala Ile Gln Glu 305 310 315 320 CAC TCT TAT TAC GCA AGC TTT GGG TAT CAT GTT ACT AAC TTC TTT GCG 1008 His Ser Tyr Tyr Ala Ser Phe Gly Tyr His Val Thr Asn Phe Phe Ala 325 330 335 CCA AGT AGC CGT TTC GGA ACC CCA GAA GAC TTG AAA TCT CTG ATT GAT 1056 Pro Ser Ser Arg Phe Gly Thr Pro Glu Asp Leu Lys Ser Leu Ile Asp 340 345 350 AAA GCT CAC GAG CTT GGT TTG CTT GTA CTT ATG GAT ATT GTT CAC AGT 1104 Lys Ala His Glu Leu Gly Leu Leu Val Leu Met Asp Ile Val His Ser 355 360 365 CAT GCA TCA AAC AAT ACC CTG GAT GGT TTG AAT GGT TTT GAT GGT ACT 1152 His Ala Ser Asn Asn Thr Leu Asp Gly Leu Asn Gly Phe Asp Gly Thr 370 375 380 GAT ACA CAT TAC TTC CAT GGT GGA CCA CGG GGT CAT CAC TGG ATG TGG 1200 Asp Thr His Tyr Phe His Gly Gly Pro Arg Gly His His Trp Met Trp 385 390 395 400 GAT TCT CGC CTG TTC AAC TAT GGG AGT TGG GAA GTT TTA AGA TAT TTA 1248 Asp Ser Arg Leu Phe Asn Tyr Gly Ser Trp Glu Val Leu Arg Tyr Leu 405 410 415 CTG TCG AAT GCA AGG TGG TGG CTT GAA GAA TAC AAG TTT GAT GGG TTT 1296 Leu Ser Asn Ala Arg Trp Trp Leu Glu Glu Tyr Lys Phe Asp Gly Phe 420 425 430 CGA TTT GAT GGG GTG ACC TCC ATG ATG TAT ACT CAT CAT GGT TTA CAG 1344 Arg Phe Asp Gly Val Thr Ser Met Met Tyr Thr His His Gly Leu Gln 435 440 445 GTG GCA TTT ACT GGC AAC TAT GGC GAA TAT TTT GGA TTT GCT ACT GAT 1392 Val Ala Phe Thr Gly Asn Tyr Gly Glu Tyr Phe Gly Phe Ala Thr Asp 450 455 460 GTT GAT GCA GTA GTT TAC TTG ATG CTG GTG AAC GAT CTA ATT CAT GGG 1440 Val Asp Ala Val Val Tyr Leu Met Leu Val Asn Asp Leu Ile His Gly 465 470 475 480 CTT TAT CCT GAG GCT GTA GCC ATT GGT GAA GAT GTC AGC GGG ATG CCC 1488 Leu Tyr Pro Glu Ala Val Ala Ile Gly Glu Asp Val Ser Gly Met Pro 485 490 495 ACA TTT TGT ATT CCT GTT CAA GAT GGT GGT GTT GGT TTT GAC TAT CGT 1536 Thr Phe Cys Ile Pro Val Gln Asp Gly Gly Val Gly Phe Asp Tyr Arg 500 505 510 TTG CAT ATG GCT GTA CCG GAC AAA TGG ATC GAA CTC CTC AAG CAA AGT 1584 Leu His Met Ala Val Pro Asp Lys Trp Ile Glu Leu Leu Lys Gln Ser 515 520 525 GAC GAA TAT TGG AAA ATG GGT GAT ATC GTG CAC ACC CTA ACG AAT AGA 1632 Asp Glu Tyr Trp Lys Met Gly Asp Ile Val His Thr Leu Thr Asn Arg 530 535 540 AGG TGG TCA GAG AAG TGT GTT ACT TAT GCA GAA AGT CAT GAC CAA GCA 1680 Arg Trp Ser Glu Lys Cys Val Thr Tyr Ala Glu Ser His Asp Gln Ala 545 550 555 560 CTA GTT GGT GAC AAG ACT ATT GCA TTC TGG TTG ATG GAT AAG GAT ATG 1728 Leu Val Gly Asp Lys Thr Ile Ala Phe Trp Leu Met Asp Lys Asp Met 565 570 575 TAT GAT TTT ATG GCT CTA GAC AGA CCT TCA ACA CCT CGC ATT GAT CGT 1776 Tyr Asp Phe Met Ala Leu Asp Arg Pro Ser Thr Pro Arg Ile Asp Arg 580 585 590 GGG ATA GCA TTA CAT AAA ATG ATT AGG CTT GTC ACC ATG GGC TTA GGA 1824 Gly Ile Ala Leu His Lys Met Ile Arg Leu Val Thr Met Gly Leu Gly 595 600 605 GGC GAA GGC TAT CTT AAT TTC ATG GGA AAT GAG TTT GGG CAT CCT GAA 1872 Gly Glu Gly Tyr Leu Asn Phe Met Gly Asn Glu Phe Gly His Pro Glu 610 615 620 TGG ATA GAT TTC CCA AGA GGC CCG CAA AGT CTT CCA AAT GGC TCG GTC 1920 Trp Ile Asp Phe Pro Arg Gly Pro Gln Ser Leu Pro Asn Gly Ser Val 625 630 635 640 CTC CCA GGA AAC AAC TAC AGT TTT GAT AAA TGC CGT CGT AGA TTT GAC 1968 Leu Pro Gly Asn Asn Tyr Ser Phe Asp Lys Cys Arg Arg Arg Phe Asp 645 650 655 CTT GGA GAT GCA GAT TAT CTT AGA TAT CAT GGT ATG CAA GAG TTT GAT 2016 Leu Gly Asp Ala Asp Tyr Leu Arg Tyr His Gly Met Gln Glu Phe Asp 660 665 670 CAG GCC ATG CAG CAT CTT GAG GAA AAA TAT GGA TTC ATG ACA TCT GAG 2064 Gln Ala Met Gln His Leu Glu Glu Lys Tyr Gly Phe Met Thr Ser Glu 675 680 685 CAC CAG TAT ATA TCG CGC AAA CAC GAG GAG GAT AAG GTG ATC ATC TTC 2112 His Gln Tyr Ile Ser Arg Lys His Glu Glu Asp Lys Val Ile Ile Phe 690 695 700 GAG AGA GGA GAT TTG GTA TTC GTG TTC AAC TTC CAC TGG AGT AAT AGC 2160 Glu Arg Gly Asp Leu Val Phe Val Phe Asn Phe His Trp Ser Asn Ser 705 710 715 720 TAT TTT GAC TAT CGC GTC GGT TGT TTA AAG CCT GGA AAG TAC AAG ATT 2208 Tyr Phe Asp Tyr Arg Val Gly Cys Leu Lys Pro Gly Lys Tyr Lys Ile 725 730 735 GTG TTG GAC TCA GAC GAT GGC CTC TTT GGT GGA TTC AGT CGG CTT GAT 2256 Val Leu Asp Ser Asp Asp Gly Leu Phe Gly Gly Phe Ser Arg Leu Asp 740 745 750 CAT GAT GCT GAG TAC TTC ACT GCT GAC TGG CCG CAT GAC AAC AGA CCA 2304 His Asp Ala Glu Tyr Phe Thr Ala Asp Trp Pro His Asp Asn Arg Pro 755 760 765 TGT TCA TTC TCG GTG TAC ACC CCA AGC AGA ACC GCC GTC GTG TAT GCA 2352 Cys Ser Phe Ser Val Tyr Thr Pro Ser Arg Thr Ala Val Val Tyr Ala 770 775 780 CTT ACA GAG GAC 2364 Leu Thr Glu Asp 785 配列番号 : 3 配列の長さ : 159 配列の型 : 核酸 鎖の数 : 二本鎖 トポロジー : 直鎖状 配列の種類 : cDNA to mRNA 起源： 生物名：オリザ サティバ（Oryza sativa） 組織の種類：登熟期種子 直接の起源 ライブラリー名：イネ登熟期種子cDNAライブラリー クローン名：pRB41 配列の特徴 特徴を表す記号 : sig peptide 存在位置 : 1 .. 159 配 列 ATG GCG TCG TTC GCG GTG TCC GGC GCG AGG CTC GGG GTC GTG CGG GCG 48 Met Ala Ser Phe Ala Val Ser Gly Ala Arg Leu Gly Val Val Arg Ala 1 5 10 15 GGG GGC GGC GGC GGC GGC GGG GGT GGC CCG GCG GCG CGA TCC GGC GGG 96 Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Gly Pro Ala Ala Arg Ser Gly Gly 20 25 30 GTG GAC TTG CCG TCG GTG CTC TTC AGG AGG AAG GAC TCC TTC TCA CGT 144 Val Asp Leu Pro Ser Val Leu Phe Arg Arg Lys Asp Ser Phe Ser Arg 35 40 45 GGC GTT GTG AGC TGC 159 Gly Val Val Ser Cys 50

【図面の簡単な説明】

【図１】Ａは、IV型のイネ澱粉枝つけ酵素遺伝子の登熟
種子及び葉での発現を示す図である。Ｂは、IV型のイネ
澱粉枝つけ酵素遺伝子のイネ登熟種子における発現を示
す図である。

フロントページの続き (51)Int.Cl.⁶ 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 //(Ｃ１２Ｎ 15/09 ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｎ 9/10 Ｃ１２Ｒ 1:19） (72)発明者 市川 範夫 茨城県つくば市千現２−１−６ つくば研 究支援センターＤ−21 株式会社三井業際 植物バイオ研究所内

Claims (7)

【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 配列番号１に記載のアミノ酸配列又は該
   アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付加、欠
   失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、アミロペク
   チンを合成する活性を有するタンパク質又はポリペプチ
   ド。
2. 【請求項２】 配列番号２に記載のアミノ酸配列又は該
   アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付加、欠
   失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、アミロペク
   チンを合成する活性を有するタンパク質又はポリペプチ
   ド。
3. 【請求項３】 配列番号３に記載のアミノ酸配列又は該
   アミノ酸配列中の１もしくは複数のアミノ酸が付加、欠
   失もしくは置換されたアミノ酸配列を含み、該配列に結
   合する蛋白質をアミロプラストに移行させる活性を有す
   るタンパク質又はポリペプチド。
4. 【請求項４】 請求項１〜３のいずれかに記載のタンパ
   ク質又はポリペプチドをコードするDNA。
5. 【請求項５】 請求項４記載のDNAを含むベクター。
6. 【請求項６】 請求項５記載のベクターを保持する細
   胞。
7. 【請求項７】 請求項６記載の細胞を含む植物体。