JPH05153977A - 自由流動性で安定な乾燥酵素調合物の製法 - Google Patents
自由流動性で安定な乾燥酵素調合物の製法Info
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- JPH05153977A JPH05153977A JP4150303A JP15030392A JPH05153977A JP H05153977 A JPH05153977 A JP H05153977A JP 4150303 A JP4150303 A JP 4150303A JP 15030392 A JP15030392 A JP 15030392A JP H05153977 A JPH05153977 A JP H05153977A
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- C12N9/98—Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions
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- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 自由流動性で安定な乾燥酵素調合物の製法。
【構成】 酵素分散液を、この分散液の酵素固体含分に
対して5〜60重量%の疎水性珪酸及び/又は高級脂肪
酸の金属塩よりなるスプレー助剤の共用下に、0〜50
℃でスプレーし、こうして得たスプレー助剤含有粒子を
乾燥させる。
対して5〜60重量%の疎水性珪酸及び/又は高級脂肪
酸の金属塩よりなるスプレー助剤の共用下に、0〜50
℃でスプレーし、こうして得たスプレー助剤含有粒子を
乾燥させる。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、水性酵素分散液をスプ
レー装置中でスプレーすることにより、自由流動性で安
定な乾燥酵素調合物を製造する改良法に関する。更にこ
の方法で製造された酵素調合物並びにこの酵素調合物を
含有する食品に関する。
レー装置中でスプレーすることにより、自由流動性で安
定な乾燥酵素調合物を製造する改良法に関する。更にこ
の方法で製造された酵素調合物並びにこの酵素調合物を
含有する食品に関する。
【0002】
【従来の技術】酵素の単離は、通例は、水溶液として行
われる。この形では、酵素は非常に急速にその活性を失
い、多大の経費の下でのみ貯蔵及び搬送することができ
る。従って、できるだけ僅かな活性損失の下で濃縮形で
酵素を含有する酵素の乾燥調合物が望まれている。更に
この調合物は粒径50〜600μmの良好な構成の表面
を有する粒子からなり、従って、更に加工される薬剤工
業、食料品−及び飼料工業で、この製品と他の物質又は
食品−及び飼料との均一な混合が可能であるべきであ
る。
われる。この形では、酵素は非常に急速にその活性を失
い、多大の経費の下でのみ貯蔵及び搬送することができ
る。従って、できるだけ僅かな活性損失の下で濃縮形で
酵素を含有する酵素の乾燥調合物が望まれている。更に
この調合物は粒径50〜600μmの良好な構成の表面
を有する粒子からなり、従って、更に加工される薬剤工
業、食料品−及び飼料工業で、この製品と他の物質又は
食品−及び飼料との均一な混合が可能であるべきであ
る。
【0003】酵素含有水性媒体から水を除去するために
は、種々のスプレー法がある。
は、種々のスプレー法がある。
【0004】米国特許第4617272号明細書中で
は、酵素含有媒体を、流動層中で加熱された不活性粒子
上にスプレーしている。
は、酵素含有媒体を、流動層中で加熱された不活性粒子
上にスプレーしている。
【0005】好適な不活性粒子としては、ポリオレフィ
ン、ポリカーボネート、ポリメチルメタクリレート又は
ポリスチロールが挙げられる。
ン、ポリカーボネート、ポリメチルメタクリレート又は
ポリスチロールが挙げられる。
【0006】この方法の欠点は、この不活性粒子を用い
て製造された酵素乾燥粉末が食品−及び飼料工業で使用
できないことである。
て製造された酵素乾燥粉末が食品−及び飼料工業で使用
できないことである。
【0007】東ドイツ経済特許(DD)第263790
号明細書中に記載されている他の方法では、プロテア−
ゼ水溶液を、流動層造粒機中に存在する担持物質上にス
プレーする方法で乳凝固プロテア−ゼ製品を製造してい
る。担持物質としては、脱脂粉乳及び/又はデキストリ
ン含有物質が記載されている。
号明細書中に記載されている他の方法では、プロテア−
ゼ水溶液を、流動層造粒機中に存在する担持物質上にス
プレーする方法で乳凝固プロテア−ゼ製品を製造してい
る。担持物質としては、脱脂粉乳及び/又はデキストリ
ン含有物質が記載されている。
【0008】得られる製品が良好な酵素安定性及び流動
性を有し、使用担持物質が生理学的に認容性であるとし
ても、この方法は、酵素固体に対して10倍量の担持物
質を使用すべきである欠点を有する。
性を有し、使用担持物質が生理学的に認容性であるとし
ても、この方法は、酵素固体に対して10倍量の担持物
質を使用すべきである欠点を有する。
【0009】
【発明が解決しようとする課題】従って、本発明は、水
性酵素分散液を、食品−及び飼料工業で使用できる安定
な乾燥酵素調合物に変える方法を提供することを課題と
している。
性酵素分散液を、食品−及び飼料工業で使用できる安定
な乾燥酵素調合物に変える方法を提供することを課題と
している。
【0010】
【課題を解決するための手段】ところで、先に規定され
た方法は、場合により添加物を含有する水性酵素分散液
を、この分散液の酵素固体含分に対して5〜60重量%
の、疎水性珪酸及び/又は高級脂肪酸の金属塩からなる
スプレー助剤の共用下に、0〜50℃でスプレーし、こ
うして得たスプレー助剤含有粒子を乾燥させる際に、特
に好適な酵素調合物をもたらすことが判明した。
た方法は、場合により添加物を含有する水性酵素分散液
を、この分散液の酵素固体含分に対して5〜60重量%
の、疎水性珪酸及び/又は高級脂肪酸の金属塩からなる
スプレー助剤の共用下に、0〜50℃でスプレーし、こ
うして得たスプレー助剤含有粒子を乾燥させる際に、特
に好適な酵素調合物をもたらすことが判明した。
【0011】この方法で使用できる酵素としては、オキ
シドレダクタ−ゼ、トランスフェラ−ゼ、ヒドロラー
ゼ、リア−ゼ、イソメラ−ゼ及びリガ−ゼがこれに該当
する。
シドレダクタ−ゼ、トランスフェラ−ゼ、ヒドロラー
ゼ、リア−ゼ、イソメラ−ゼ及びリガ−ゼがこれに該当
する。
【0012】食品−及び飼料工業では、殊に複雑な食品
成分を生理学的に有用な単位に分解する特殊なヒドロラ
−ゼが使用される。
成分を生理学的に有用な単位に分解する特殊なヒドロラ
−ゼが使用される。
【0013】このヒドロラーゼでは、ペプチド結合−分
解酵素(プロテア−ゼ及びペプチダ−ゼ)、例えば、キ
モトリプシン、トリプシン、パパイン、ペプシン、コラ
ゲナ−ゼ、カルボキシペプチダ−ゼ又はエステル分解酵
素(リパ−ゼ、フォスファタ−ゼ、スルファタ−ゼ)、
例えばパンクレアチン、アルカリ性又は酸性フォスファ
タ−ゼ並びにフィタ−ゼが有利に使用される。
解酵素(プロテア−ゼ及びペプチダ−ゼ)、例えば、キ
モトリプシン、トリプシン、パパイン、ペプシン、コラ
ゲナ−ゼ、カルボキシペプチダ−ゼ又はエステル分解酵
素(リパ−ゼ、フォスファタ−ゼ、スルファタ−ゼ)、
例えばパンクレアチン、アルカリ性又は酸性フォスファ
タ−ゼ並びにフィタ−ゼが有利に使用される。
【0014】この際、酵素の起源は重要ではない。例え
ば、これらの酵素は、動物又は植物から又は動物−又は
植物部分から単離することができる。同様に、微生物例
えばバクテリア又は酵母から単離された酵素を使用する
こともできる。遺伝子技術を用いて変更された生物から
得られた酵素も使用される。
ば、これらの酵素は、動物又は植物から又は動物−又は
植物部分から単離することができる。同様に、微生物例
えばバクテリア又は酵母から単離された酵素を使用する
こともできる。遺伝子技術を用いて変更された生物から
得られた酵素も使用される。
【0015】この水性酵素分散液に加えられる添加物と
しては、生理学的に無害な物質例えば、通例、飼料工業
で使用されているものがこれに該当する。
しては、生理学的に無害な物質例えば、通例、飼料工業
で使用されているものがこれに該当する。
【0016】これには、多糖類例えばセルロ−ス化合
物、ペクチン及び種々の由来のでん粉、膜形成性のコロ
イド例えばゼラチン、カゼイン又はアルブミン、モノ−
又はジ−サッカライド例えばグルコ−ス、フラクト−
ス、ラクト−ス又はサッカロ−ス又は植物製品例えば小
麦粗粉又は大豆粉が挙げられる。
物、ペクチン及び種々の由来のでん粉、膜形成性のコロ
イド例えばゼラチン、カゼイン又はアルブミン、モノ−
又はジ−サッカライド例えばグルコ−ス、フラクト−
ス、ラクト−ス又はサッカロ−ス又は植物製品例えば小
麦粗粉又は大豆粉が挙げられる。
【0017】更に、添加物としては、無機物質例えば炭
酸カルシウム、酸化アルミニウム、種々の形の沈殿又は
鉱物質の珪酸及び珪酸塩も、動物由来の製品、例えば卵
殻粉も使用できる。更に、他の添加物、例えば乳化剤、
酸化防止剤又は保存剤も使用できる。
酸カルシウム、酸化アルミニウム、種々の形の沈殿又は
鉱物質の珪酸及び珪酸塩も、動物由来の製品、例えば卵
殻粉も使用できる。更に、他の添加物、例えば乳化剤、
酸化防止剤又は保存剤も使用できる。
【0018】使用添加物の量は、一般に、酵素固体に対
して5〜90重量%、有利に20〜80重量%である。
して5〜90重量%、有利に20〜80重量%である。
【0019】本発明の方法は、次のように実施できる:
スプレー助剤を空気又は不活性ガスと共にスプレーによ
りスプレー装置に、有利にスプレー塔に入れる。このス
プレー助剤の導入は、この粉砕装置の上方で行うのが有
利である。
スプレー助剤を空気又は不活性ガスと共にスプレーによ
りスプレー装置に、有利にスプレー塔に入れる。このス
プレー助剤の導入は、この粉砕装置の上方で行うのが有
利である。
【0020】水性酵素分散液は加圧下にノズルを通し
て、スプレー助剤を含有するスプレー室に入れることが
できる。しかしながら、水性酵素分散液を、急速回転円
盤噴霧器(Zerstaeubersheiben)に流すことも可能であ
る。この噴霧装置の構造は、製品に決定的な影響を有し
ない。
て、スプレー助剤を含有するスプレー室に入れることが
できる。しかしながら、水性酵素分散液を、急速回転円
盤噴霧器(Zerstaeubersheiben)に流すことも可能であ
る。この噴霧装置の構造は、製品に決定的な影響を有し
ない。
【0021】生ずるスプレー円錐は、多くの小液滴を含
有し、これらは、引き続き脱水により乾燥酵素調合物に
変えることができる。この乾燥は、スプレーの直後に行
うのが有利である。このためには、液滴からの水を加熱
空気−又は不活性ガス流を用いて除去する蒸発乾燥が好
適である。
有し、これらは、引き続き脱水により乾燥酵素調合物に
変えることができる。この乾燥は、スプレーの直後に行
うのが有利である。このためには、液滴からの水を加熱
空気−又は不活性ガス流を用いて除去する蒸発乾燥が好
適である。
【0022】特に、乾燥のために、噴霧器の下にある流
動層を使用することができる。
動層を使用することができる。
【0023】特に酸化敏感な酵素では、不活性ガス、例
えば窒素の使用が、スプレー及び乾燥の際に有利であ
る。
えば窒素の使用が、スプレー及び乾燥の際に有利であ
る。
【0024】この方法で製造された酵素調合物は、その
良好な安定性及び固体物質に対して10%より少ない低
残留水分により優れている。
良好な安定性及び固体物質に対して10%より少ない低
残留水分により優れている。
【0025】噴霧すべき分散液の温度は、0〜50℃で
あるべきである。熱により容易に不活性化される酵素で
は、0〜20℃の温度を使用するのが有利であり、熱安
定性の酵素では、20〜50℃の温度を使用するのが有
利である。酵素が熱不安定であるか又は熱安定であるか
は、当業者は、専攻文献例えば,Enzyme Handbook,Scho
mburg,Salzmann,Springer Verlag (1990)から知ること
ができる。
あるべきである。熱により容易に不活性化される酵素で
は、0〜20℃の温度を使用するのが有利であり、熱安
定性の酵素では、20〜50℃の温度を使用するのが有
利である。酵素が熱不安定であるか又は熱安定であるか
は、当業者は、専攻文献例えば,Enzyme Handbook,Scho
mburg,Salzmann,Springer Verlag (1990)から知ること
ができる。
【0026】スプレー助剤としては、シラン化された珪
酸、例えば Die Muehle und Mischfuttertechnik 114,
3(1977) に記載されているもの又は、高級脂肪酸殊に
C−原子数16〜18の脂肪酸の金属塩例えばステアリ
ン酸カルシウム又は−マグネシウム、又は疎水性珪酸と
のこれらの混合物がこれに該当する。
酸、例えば Die Muehle und Mischfuttertechnik 114,
3(1977) に記載されているもの又は、高級脂肪酸殊に
C−原子数16〜18の脂肪酸の金属塩例えばステアリ
ン酸カルシウム又は−マグネシウム、又は疎水性珪酸と
のこれらの混合物がこれに該当する。
【0027】スプレー助剤の重量は、酵素−固体に対し
て5〜60%有利に20〜50%である。
て5〜60%有利に20〜50%である。
【0028】この新規方法の利点は、もはや多量の助剤
粉末により液滴を硬化する程度の多量の水を除く必要が
ないことにある。このスプレーの間に得られる薄いスプ
レー助剤の疎水性膜は、粒子を、撹拌時に非−硬化状態
での粒子の集合を阻止して、後続の流動層−乾燥機上で
の直接乾燥が可能である程度に充分安定化する。
粉末により液滴を硬化する程度の多量の水を除く必要が
ないことにある。このスプレーの間に得られる薄いスプ
レー助剤の疎水性膜は、粒子を、撹拌時に非−硬化状態
での粒子の集合を阻止して、後続の流動層−乾燥機上で
の直接乾燥が可能である程度に充分安定化する。
【0029】このスプレー助剤のスプレー帯域への直接
導入により、例えば担持剤充填流動層からの粒子の機械
的負荷は充分避けられる。
導入により、例えば担持剤充填流動層からの粒子の機械
的負荷は充分避けられる。
【0030】
例1 固体含分45g(酵素含分約50%)及び2200FT
U/mlの活性を有する水性フィターゼ−限外濾過物3
00gに、大豆粉165.8g及び水50mlを混合し
た。得られた懸濁液を、45℃の温度及び6バールのス
プレー圧で0.8mmの直径を有する1成分ノズルを用
いて、微細な疎水性珪酸で負荷された空気中にスプレー
した。この際に得られた湿った生成物を、流動層中、2
2℃の環境温度で窒素気下に、残留水分4.8%になる
まで乾燥させた。この乾燥工程で、同時に、この酵素乾
燥粉末に結合しなかった疎水性珪酸を排出させ、サイク
ロンを用いて分離させた。SiO2−含分4.8%及び有価
物質含分3.5・106FTU/kgを有する良好な流動性
の粉末213gが得られた。
U/mlの活性を有する水性フィターゼ−限外濾過物3
00gに、大豆粉165.8g及び水50mlを混合し
た。得られた懸濁液を、45℃の温度及び6バールのス
プレー圧で0.8mmの直径を有する1成分ノズルを用
いて、微細な疎水性珪酸で負荷された空気中にスプレー
した。この際に得られた湿った生成物を、流動層中、2
2℃の環境温度で窒素気下に、残留水分4.8%になる
まで乾燥させた。この乾燥工程で、同時に、この酵素乾
燥粉末に結合しなかった疎水性珪酸を排出させ、サイク
ロンを用いて分離させた。SiO2−含分4.8%及び有価
物質含分3.5・106FTU/kgを有する良好な流動性
の粉末213gが得られた。
【0031】例2 例1におけると同じ水性フィターゼ−限外濾過物300
gを、沈殿炭酸カルシウム155gと混合し、45℃の
温度及び6バールのスプレー圧で、疎水性珪酸で負荷さ
れた空気中にスプレーした。25℃の温度で窒素気下
に、流動層中で、残留水分1.5%になるまで乾燥の後
に、SiO2−分4.7%及び有価物質3.5・106FT
U/kgの良好な流動性の粉末210gが得られた。
gを、沈殿炭酸カルシウム155gと混合し、45℃の
温度及び6バールのスプレー圧で、疎水性珪酸で負荷さ
れた空気中にスプレーした。25℃の温度で窒素気下
に、流動層中で、残留水分1.5%になるまで乾燥の後
に、SiO2−分4.7%及び有価物質3.5・106FT
U/kgの良好な流動性の粉末210gが得られた。
【0032】例3 固体含分75g及び2600FTU/mlの活性を有す
る水性フィターゼ−限外濾過物500gを、添加物なし
に、45℃で、例1と同様にスプレーし、引き続き乾燥
させた。残留水分7.4%及びSiO2−分 7.9%を有
する良好な流動性の粉末240gが得られた。有価物質
含分は、13.1・106FTU/kgであった。
る水性フィターゼ−限外濾過物500gを、添加物なし
に、45℃で、例1と同様にスプレーし、引き続き乾燥
させた。残留水分7.4%及びSiO2−分 7.9%を有
する良好な流動性の粉末240gが得られた。有価物質
含分は、13.1・106FTU/kgであった。
Claims (1)
- 【請求項1】 場合により添加物を含有する水性酵素懸
濁液をスプレー装置中でスプレーすることにより自由流
動性で安定な乾燥酵素調合物を製造する方法において、
酵素分散液を、この分散液の酵素固体含分に対して5〜
60重量%の疎水性珪酸及び/又は高級脂肪酸の金属塩
よりなるスプレー助剤の共用下に、0〜50℃でスプレ
ーし、こうして得たスプレー助剤含有粒子を乾燥させる
ことを特徴とする、自由流動性で安定な乾燥酵素調合物
の製法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE4119281A DE4119281A1 (de) | 1991-06-12 | 1991-06-12 | Verfahren zur herstellung von enzymzubereitungen |
DE4119281.8 | 1991-06-12 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH05153977A true JPH05153977A (ja) | 1993-06-22 |
Family
ID=6433713
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP4150303A Withdrawn JPH05153977A (ja) | 1991-06-12 | 1992-06-10 | 自由流動性で安定な乾燥酵素調合物の製法 |
Country Status (6)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5318903A (ja) |
EP (1) | EP0522269B1 (ja) |
JP (1) | JPH05153977A (ja) |
CA (1) | CA2070155A1 (ja) |
DE (2) | DE4119281A1 (ja) |
DK (1) | DK0522269T3 (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002543832A (ja) * | 1999-05-18 | 2002-12-24 | ビーエーエスエフ アクチェンゲゼルシャフト | 動物飼料のための酵素−即時配合物 |
JP2007519408A (ja) * | 2004-01-30 | 2007-07-19 | ビーエーエスエフ アクチェンゲゼルシャフト | 安定化された酵素製剤 |
JP2010500043A (ja) * | 2006-08-15 | 2010-01-07 | ビーエーエスエフ ソシエタス・ヨーロピア | 乾燥自由流動性ハイドロフォビン調製物を製造する方法 |
Families Citing this family (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5494600A (en) * | 1992-08-18 | 1996-02-27 | The Procter & Gamble Company | Detergent additive absorbed into a porous hydrophobic material having a hydrophobic coating |
EP0758018B1 (en) * | 1995-07-28 | 2004-06-09 | Basf Aktiengesellschaft | Salt-stabilized enzyme preparations |
JP4842414B2 (ja) * | 1996-04-12 | 2011-12-21 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 酵素含有顆粒及びその製造のための方法 |
DE19732333A1 (de) * | 1997-07-28 | 1999-02-04 | Buna Sow Leuna Olefinverb Gmbh | Verfahren zur Herstellung von redispergierbaren Pulvern mit gutem "instant"-Verhalten |
US6451572B1 (en) | 1998-06-25 | 2002-09-17 | Cornell Research Foundation, Inc. | Overexpression of phytase genes in yeast systems |
US6303167B1 (en) | 1998-11-09 | 2001-10-16 | Archer-Daniels-Midland Company | Method of producing vitamin powders |
ATE301198T1 (de) * | 1999-03-31 | 2005-08-15 | Cornell Res Foundation Inc | Phospahatasen mit verbesserter phytase-aktivität |
US6841370B1 (en) | 1999-11-18 | 2005-01-11 | Cornell Research Foundation, Inc. | Site-directed mutagenesis of Escherichia coli phytase |
EP2335501B8 (en) | 2001-10-31 | 2016-09-21 | Huvepharma Eood | Phytase-containing animal food and method |
CA2925807C (en) * | 2002-09-13 | 2020-09-15 | Cornell Research Foundation, Inc. | Using mutations to improve aspergillus phytases |
DE102005033002A1 (de) * | 2005-07-14 | 2007-01-18 | Basf Ag | Wässrige Monomeremulsionen enthaltend Hydrophobin |
US7919297B2 (en) | 2006-02-21 | 2011-04-05 | Cornell Research Foundation, Inc. | Mutants of Aspergillus niger PhyA phytase and Aspergillus fumigatus phytase |
EP2069486A2 (en) * | 2006-08-03 | 2009-06-17 | Cornell Research Foundation, Inc. | Phytases with improved thermal stability |
US8399230B2 (en) * | 2006-10-12 | 2013-03-19 | Kemin Industries, Inc. | Heat-stable enzyme compositions |
DE102006053071A1 (de) * | 2006-11-10 | 2008-05-15 | Ab Enzymes Gmbh | Protein-enthaltender Stoff mit erhöhter Temperaturstabilität |
US8192734B2 (en) | 2007-07-09 | 2012-06-05 | Cornell University | Compositions and methods for bone strengthening |
CN102362696B (zh) * | 2011-08-23 | 2013-10-16 | 上海欧耐施生物技术有限公司 | 一种耐温饲料用颗粒酶的包被生产工艺 |
Family Cites Families (12)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1397410A (en) * | 1971-09-09 | 1975-06-11 | Distillers Co Yeast Ltd | Yeast |
NL7709179A (nl) * | 1977-08-19 | 1979-02-21 | Stamicarbon | Werkwijze voor het uitvoeren van enzymatische omzettingen. |
US4233405A (en) * | 1979-10-10 | 1980-11-11 | Rohm And Haas Company | Process for spray drying enzymes |
US4304857A (en) * | 1980-01-21 | 1981-12-08 | Penick & Ford, Limited | Whole cell enzyme composition containing fumed silica |
DE3135329A1 (de) * | 1981-09-05 | 1983-03-24 | Basf Ag, 6700 Ludwigshafen | Verfahren zur herstellung von trockenpulvern oxidationsempfindlicher substanzen |
JPS6037984A (ja) * | 1983-08-09 | 1985-02-27 | Showa Denko Kk | 酵素粒剤の製造法 |
US4617272A (en) * | 1984-04-25 | 1986-10-14 | Economics Laboratory, Inc. | Enzyme drying process |
JPS61162185A (ja) * | 1985-01-09 | 1986-07-22 | Nagase Seikagaku Kogyo Kk | 顆粒状酵素製剤の製造方法 |
US4689297A (en) * | 1985-03-05 | 1987-08-25 | Miles Laboratories, Inc. | Dust free particulate enzyme formulation |
JPH066058B2 (ja) * | 1985-12-07 | 1994-01-26 | 不二製油株式会社 | 酵素剤の製造法 |
EG18543A (en) * | 1986-02-20 | 1993-07-30 | Albright & Wilson | Protected enzyme systems |
US4849357A (en) * | 1986-10-08 | 1989-07-18 | Miles Inc. | Method for the preparation of a hydrophobic enzyme-containing composition and the composition produced thereby |
-
1991
- 1991-06-12 DE DE4119281A patent/DE4119281A1/de not_active Withdrawn
-
1992
- 1992-05-21 DK DK92108559T patent/DK0522269T3/da active
- 1992-05-21 DE DE59209794T patent/DE59209794D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-05-21 EP EP92108559A patent/EP0522269B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-06-01 CA CA002070155A patent/CA2070155A1/en not_active Abandoned
- 1992-06-04 US US07/894,317 patent/US5318903A/en not_active Expired - Fee Related
- 1992-06-10 JP JP4150303A patent/JPH05153977A/ja not_active Withdrawn
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002543832A (ja) * | 1999-05-18 | 2002-12-24 | ビーエーエスエフ アクチェンゲゼルシャフト | 動物飼料のための酵素−即時配合物 |
JP2007519408A (ja) * | 2004-01-30 | 2007-07-19 | ビーエーエスエフ アクチェンゲゼルシャフト | 安定化された酵素製剤 |
JP2010500043A (ja) * | 2006-08-15 | 2010-01-07 | ビーエーエスエフ ソシエタス・ヨーロピア | 乾燥自由流動性ハイドロフォビン調製物を製造する方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP0522269B1 (de) | 2000-01-12 |
EP0522269A3 (en) | 1993-07-21 |
DE59209794D1 (de) | 2000-02-17 |
US5318903A (en) | 1994-06-07 |
CA2070155A1 (en) | 1992-12-13 |
DK0522269T3 (da) | 2000-04-17 |
DE4119281A1 (de) | 1992-12-17 |
EP0522269A2 (de) | 1993-01-13 |
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