JPH0251533A - 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 - Google Patents
水溶性ケラチン蛋白質の製造方法Info
- Publication number
- JPH0251533A JPH0251533A JP63202582A JP20258288A JPH0251533A JP H0251533 A JPH0251533 A JP H0251533A JP 63202582 A JP63202582 A JP 63202582A JP 20258288 A JP20258288 A JP 20258288A JP H0251533 A JPH0251533 A JP H0251533A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- keratin protein
- water
- keratin
- alkaline salt
- protein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 title claims abstract description 52
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 title claims abstract description 52
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims abstract description 17
- 159000000011 group IA salts Chemical class 0.000 claims abstract description 12
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 6
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 4
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 claims abstract description 4
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 claims description 19
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 5
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 3
- 238000006864 oxidative decomposition reaction Methods 0.000 claims description 3
- 238000002791 soaking Methods 0.000 claims description 2
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 abstract description 10
- 238000000034 method Methods 0.000 abstract description 10
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 abstract description 6
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 abstract description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 abstract description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 abstract description 5
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 abstract description 5
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 abstract description 3
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 abstract description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 3
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 abstract description 3
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 12
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 11
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 10
- DWPCPZJAHOETAG-IMJSIDKUSA-N L-lanthionine Chemical group OC(=O)[C@@H](N)CSC[C@H](N)C(O)=O DWPCPZJAHOETAG-IMJSIDKUSA-N 0.000 description 9
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 8
- LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N cystine group Chemical group C([C@@H](C(=O)O)N)SSC[C@@H](C(=O)O)N LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N 0.000 description 7
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 6
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 6
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 4
- HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 2-Aminoethan-1-ol Chemical compound NCCO HZAXFHJVJLSVMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 3
- 239000003638 chemical reducing agent Substances 0.000 description 3
- -1 ethanolamine Chemical compound 0.000 description 3
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 3
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 3
- 239000012266 salt solution Substances 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 2
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 2
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003929 acidic solution Substances 0.000 description 2
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 2
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 2
- 210000000003 hoof Anatomy 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 description 2
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LJGHYPLBDBRCRZ-UHFFFAOYSA-N 3-(3-aminophenyl)sulfonylaniline Chemical compound NC1=CC=CC(S(=O)(=O)C=2C=C(N)C=CC=2)=C1 LJGHYPLBDBRCRZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 101000921522 Bos taurus Cytochrome c Proteins 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen sulfide Chemical class S RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 108010058846 Ovalbumin Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N Sulphide Chemical compound [S-2] UCKMPCXJQFINFW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JGIATAMCQXIDNZ-UHFFFAOYSA-N calcium sulfide Chemical compound [Ca]=S JGIATAMCQXIDNZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011088 calibration curve Methods 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 239000003729 cation exchange resin Substances 0.000 description 1
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 1
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 238000004332 deodorization Methods 0.000 description 1
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 1
- DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N ethyl mercaptane Natural products CCS DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- DWPCPZJAHOETAG-UHFFFAOYSA-N meso-lanthionine Natural products OC(=O)C(N)CSCC(N)C(O)=O DWPCPZJAHOETAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- PJUIMOJAAPLTRJ-UHFFFAOYSA-N monothioglycerol Chemical compound OCC(O)CS PJUIMOJAAPLTRJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N octafluoropropane Chemical compound FC(F)(F)C(F)(F)C(F)(F)F QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940092253 ovalbumin Drugs 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DPLVEEXVKBWGHE-UHFFFAOYSA-N potassium sulfide Chemical compound [S-2].[K+].[K+] DPLVEEXVKBWGHE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003755 preservative agent Substances 0.000 description 1
- 230000002335 preservative effect Effects 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 239000012047 saturated solution Substances 0.000 description 1
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 1
- 238000007086 side reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052979 sodium sulfide Inorganic materials 0.000 description 1
- GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N sodium sulfide (anhydrous) Chemical compound [Na+].[Na+].[S-2] GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- NBOMNTLFRHMDEZ-UHFFFAOYSA-N thiosalicylic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC=C1S NBOMNTLFRHMDEZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229940103494 thiosalicylic acid Drugs 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61Q—SPECIFIC USE OF COSMETICS OR SIMILAR TOILETRY PREPARATIONS
- A61Q19/00—Preparations for care of the skin
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K8/00—Cosmetics or similar toiletry preparations
- A61K8/18—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition
- A61K8/30—Cosmetics or similar toiletry preparations characterised by the composition containing organic compounds
- A61K8/64—Proteins; Peptides; Derivatives or degradation products thereof
- A61K8/65—Collagen; Gelatin; Keratin; Derivatives or degradation products thereof
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Public Health (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Birds (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(産業上の利用分野)
本発明は羊毛、羽毛、毛髪、牛や豚等の体毛、角、爪お
よび蹄等を構成している物質の主成分である硬蛋白のケ
ラチン(本明細書では以下「ケラチン蛋白質゛」と呼ぶ
)にアルカリ処理を施した後、酸またはアルカリによる
部分加水分解、酵素分解、酸化分解または還元分解を施
すことによって、目的とする所望の分子量を有するケラ
チン蛋白質を製造する方法に関するものである。本発明
によって製造されるケラチン蛋白質は、食品、化粧品お
よび工業的製品等に使用される。
よび蹄等を構成している物質の主成分である硬蛋白のケ
ラチン(本明細書では以下「ケラチン蛋白質゛」と呼ぶ
)にアルカリ処理を施した後、酸またはアルカリによる
部分加水分解、酵素分解、酸化分解または還元分解を施
すことによって、目的とする所望の分子量を有するケラ
チン蛋白質を製造する方法に関するものである。本発明
によって製造されるケラチン蛋白質は、食品、化粧品お
よび工業的製品等に使用される。
(従来技術)
従来、多くの研究者によってケラチン蛋白質を可溶化す
る様々な方法が提案されている。
る様々な方法が提案されている。
かかる従来法は基本的には、ケラチン蛋白質中のシスチ
ン残基に存在するジスルフィド結合(−S −S −’
)を還元剤で開裂させてチオール基(−5ll)としく
第一工程)、次いで液体媒体中で酵素等を作用させて主
鎖のペプチド結合を切断する(第二工程)二つの工程か
らなる。この方法の第一工程では、まず尿素水を添加す
ることによってケラチン蛋白質を膨潤させ、次いでチオ
グリフール酸、メルカプトエタノール、チオグリセリン
およびチオサリチル酸等のメルカプタン類または硫化ソ
ーダ、硫化カリウム、硫化カルシウム、硫化トリエタノ
ールアミン、硫化ジェタノールアミンおよび硫化モノエ
タノールアミン等の硫化物等の還元剤を用いてジスルフ
ィド結合を開裂させる。
ン残基に存在するジスルフィド結合(−S −S −’
)を還元剤で開裂させてチオール基(−5ll)としく
第一工程)、次いで液体媒体中で酵素等を作用させて主
鎖のペプチド結合を切断する(第二工程)二つの工程か
らなる。この方法の第一工程では、まず尿素水を添加す
ることによってケラチン蛋白質を膨潤させ、次いでチオ
グリフール酸、メルカプトエタノール、チオグリセリン
およびチオサリチル酸等のメルカプタン類または硫化ソ
ーダ、硫化カリウム、硫化カルシウム、硫化トリエタノ
ールアミン、硫化ジェタノールアミンおよび硫化モノエ
タノールアミン等の硫化物等の還元剤を用いてジスルフ
ィド結合を開裂させる。
また第二工程では、一般にpH1−3の領域でペプシン
等の酸性酵素、pH5−8の領域でプロメライン等の中
性酵素を長時間作用させてペプチド結合を切断する。か
かる二工程からなる方法が、現在水溶性ケラチンの製造
方法の研究の中心となってJ/%る。
等の酸性酵素、pH5−8の領域でプロメライン等の中
性酵素を長時間作用させてペプチド結合を切断する。か
かる二工程からなる方法が、現在水溶性ケラチンの製造
方法の研究の中心となってJ/%る。
(発明が解決しようとする課題)
しかし、かかる従来法にはその構成に特有の課題がある
。
。
従来法の第二工程におけるペプチドの切断の容易性は、
第一工程の条件によって左右される。従って、第一工程
の内容や条件をいかなるものにするかが現在も重要な課
題となっており、当業者間で種々検討がなされている。
第一工程の条件によって左右される。従って、第一工程
の内容や条件をいかなるものにするかが現在も重要な課
題となっており、当業者間で種々検討がなされている。
しかし、第一工程で還元剤を効率良く働かせるためには
pi−1をアルカリ領域にしなければならないという制
限があり、条件の検討は必ずしも容易でない。
pi−1をアルカリ領域にしなければならないという制
限があり、条件の検討は必ずしも容易でない。
さらに、従来法の第一工程および酵素等を使用する第二
工程はともに操作が煩雑であり反応の制御が比較的困鮭
である。また、各工程に要する時間が長くかつ経費も高
いという問題がある。さらに、従来法は各工程のロスが
大きいため収率も悪いという点が課題となっている。
工程はともに操作が煩雑であり反応の制御が比較的困鮭
である。また、各工程に要する時間が長くかつ経費も高
いという問題がある。さらに、従来法は各工程のロスが
大きいため収率も悪いという点が課題となっている。
(課題を解決するための手段)
本発明は、かかる従来法の課題を解決し、食品、化粧品
、工業用製品等の使用目的に応じた所望の分子量の水溶
性ケラチン蛋白質を、処理時間が短くて簡便な工程で収
率良く得る方法を提供するものである。
、工業用製品等の使用目的に応じた所望の分子量の水溶
性ケラチン蛋白質を、処理時間が短くて簡便な工程で収
率良く得る方法を提供するものである。
本発明の適用対象とするケラチンは、羊毛、羽毛、毛髪
、牛や豚等の体毛、角、爪および蹄等を構成するケラチ
ン蛋白質のいずれであっても良い。
、牛や豚等の体毛、角、爪および蹄等を構成するケラチ
ン蛋白質のいずれであっても良い。
本発明は、本質的にアルカリ処理および部分分解の二工
程を含む方法である。そして本発明の主たる特徴は、ケ
ラチン蛋白質にアルカリ地理を施すことによって、従来
法と根本的に異なる機構を経て水溶性ケラチン蛋白質を
製造する点にある。
程を含む方法である。そして本発明の主たる特徴は、ケ
ラチン蛋白質にアルカリ地理を施すことによって、従来
法と根本的に異なる機構を経て水溶性ケラチン蛋白質を
製造する点にある。
本発明のアルカリ処理は、アルカリ性塩の溶液にケラチ
ン蛋白質を浸漬することによって行う。
ン蛋白質を浸漬することによって行う。
本発明のアルカリ性塩は溶液にしたときにアルカリ性を
示す塩を広く含むが、その中でも水酸化カルシウム、水
酸化ナトリウムまたは水酸化カリウムを用いるのが好ま
しい。また、特に好ましく一般的なのは水酸化カルシウ
ムである。
示す塩を広く含むが、その中でも水酸化カルシウム、水
酸化ナトリウムまたは水酸化カリウムを用いるのが好ま
しい。また、特に好ましく一般的なのは水酸化カルシウ
ムである。
かかるアルカリ性塩の溶液にケラチン蛋白質を浸漬する
ことによって、ケラチン分子中のジスルフィド結合(−
3−3−)は部分的にチオエーテル結合(−3−)に変
わる。ジスルフィド結合を開裂してチオール基(−S
H)にする従来法と異なり、本発明はチオエーテル結合
をケラチン蛋白質中に部゛公的に形成させる点に新規な
特徴がある。
ことによって、ケラチン分子中のジスルフィド結合(−
3−3−)は部分的にチオエーテル結合(−3−)に変
わる。ジスルフィド結合を開裂してチオール基(−S
H)にする従来法と異なり、本発明はチオエーテル結合
をケラチン蛋白質中に部゛公的に形成させる点に新規な
特徴がある。
具体的には、ケラチン蛋白質中のジスルフィド結合を存
するシスチン残基をチオエーテル結合を有するランチオ
ニン残基に変えることを特徴とする。
するシスチン残基をチオエーテル結合を有するランチオ
ニン残基に変えることを特徴とする。
チオエーテル結合は、非常に強固であるためアルカリ処
理後のペプチド分解工程において切断されることはなく
最後までケラチン蛋白質中に残存する。従って、アルカ
リ処理の段階でランチオニン残基生成を制御することに
よって、最終生成物たる水溶性ケラチン蛋白質の分子量
を調節することが可能になる(試験例2)。
理後のペプチド分解工程において切断されることはなく
最後までケラチン蛋白質中に残存する。従って、アルカ
リ処理の段階でランチオニン残基生成を制御することに
よって、最終生成物たる水溶性ケラチン蛋白質の分子量
を調節することが可能になる(試験例2)。
ランチオニン残基生成の制御は、アルカリ性塩溶液の濃
度、アルカリ処理の時間および温度等の条件のいずれか
一つを変化させることによって行っても良いし、またこ
れらの条件を組合わせて行ってもよい。具体的には、ア
ルカリ性塩として水酸化カルシウムを使用する場合には
濃度0.1重量%から飽和溶液(3−4ffiffi%
)のものまで用いることができ、pHは11−13の範
囲で、処理温度は40°C以下、浸漬時間は24時間以
内で変えることができる。また、水酸化ナトリウムまた
は水酸化カリウムを使用する場合には濃度0.001−
0.I Nののものまで用いることができ、pHは11
−13の範囲で、処理温度は40°C以下、浸漬時間は
24時間以内で変えることができる。アルカリ処理中、
アルカリ性塩の溶液は撹拌してもよい。また、アルカリ
処理の前後にケラチン蛋白質を適宜通常の方法により水
洗する。
度、アルカリ処理の時間および温度等の条件のいずれか
一つを変化させることによって行っても良いし、またこ
れらの条件を組合わせて行ってもよい。具体的には、ア
ルカリ性塩として水酸化カルシウムを使用する場合には
濃度0.1重量%から飽和溶液(3−4ffiffi%
)のものまで用いることができ、pHは11−13の範
囲で、処理温度は40°C以下、浸漬時間は24時間以
内で変えることができる。また、水酸化ナトリウムまた
は水酸化カリウムを使用する場合には濃度0.001−
0.I Nののものまで用いることができ、pHは11
−13の範囲で、処理温度は40°C以下、浸漬時間は
24時間以内で変えることができる。アルカリ処理中、
アルカリ性塩の溶液は撹拌してもよい。また、アルカリ
処理の前後にケラチン蛋白質を適宜通常の方法により水
洗する。
処理対象とするケラチン蛋白質について、予めアルカリ
処理条件とランチオニン残基生成量との関係を明らかに
しておけば、所望の分子量の水溶性ケラチン蛋白質を効
率良く得ることができる。
処理条件とランチオニン残基生成量との関係を明らかに
しておけば、所望の分子量の水溶性ケラチン蛋白質を効
率良く得ることができる。
例えば試験例1で用いたケラチンについては、アルカリ
処理の時間が長ければシスチン残基からランチオニン残
基への変換率が高まり、その具体的関係は第1表に示す
通りになっている。かかる関係を処理温度等の他の条件
についても明らかにしておけば、所望の分子量を有する
水溶性ケラチンを得るための条件を適確に選択すること
が可能となる。さらに、アルカリ処理後のペプチド分解
の条件とも組合わせることによって分子量調節をより適
確に行うことが可能となる。このように従来法に比べて
本発明には変化させることができる条件が多いt;め、
本発明はより高い精度で分子量を調節できる点にも特徴
がある。
処理の時間が長ければシスチン残基からランチオニン残
基への変換率が高まり、その具体的関係は第1表に示す
通りになっている。かかる関係を処理温度等の他の条件
についても明らかにしておけば、所望の分子量を有する
水溶性ケラチンを得るための条件を適確に選択すること
が可能となる。さらに、アルカリ処理後のペプチド分解
の条件とも組合わせることによって分子量調節をより適
確に行うことが可能となる。このように従来法に比べて
本発明には変化させることができる条件が多いt;め、
本発明はより高い精度で分子量を調節できる点にも特徴
がある。
本試験例によるアルカリ処理は、シスチン残基とランチ
オニン残基以外のアミノ酸残基になんら実質的な変化を
与えないことも試験例1から明らかになっている。従っ
て、本発明のアルカリ処理はシスチン残基に選択的に作
用するものであり、好ましくない副反応を伴うものでは
ない。また、本発明のアルカリ処理はアルカリ性塩の溶
液にケラチン蛋白質を浸漬するという非常に簡便なもの
で処理時間も短い点で実用性が極めて高い。
オニン残基以外のアミノ酸残基になんら実質的な変化を
与えないことも試験例1から明らかになっている。従っ
て、本発明のアルカリ処理はシスチン残基に選択的に作
用するものであり、好ましくない副反応を伴うものでは
ない。また、本発明のアルカリ処理はアルカリ性塩の溶
液にケラチン蛋白質を浸漬するという非常に簡便なもの
で処理時間も短い点で実用性が極めて高い。
ケラチン蛋白質はアルカリ処理した後、ペプチド結合の
部分分解に処される。かかる部分分解は酸加水分解、ア
ルカリ加水分解、酵素分解、酸化分解または還元分解等
の通常用いられる方法をそのまま使用することができる
。上述の従来法では、アミノ酸レベルにまで分解が進行
してしまうため酸またはアルカリ部分分解を行うことが
できないのに比べて、本発明ではペプチド分解法の選択
の幅が大きくなっている。本発明によって酸加水分解を
行う場合には例えば10−30重量%の塩酸4−8kg
に対して1−2kgの割合でケラチン蛋白質を加え80
−100 ’Cで1−10時間分解を行う。部分分解を
行った後は、アニオン交換樹脂で脱酸する。また、アル
カリ加水分解を行う場合には例えば0.1−10%の水
酸化ナトリウム水溶液4−8kgに対して1−2kgの
割合でケラチン蛋白質を加え7O−100℃で1−5時
間分解を行う。部分分解を行った後は、カチオン交換樹
脂で脱酸する。
部分分解に処される。かかる部分分解は酸加水分解、ア
ルカリ加水分解、酵素分解、酸化分解または還元分解等
の通常用いられる方法をそのまま使用することができる
。上述の従来法では、アミノ酸レベルにまで分解が進行
してしまうため酸またはアルカリ部分分解を行うことが
できないのに比べて、本発明ではペプチド分解法の選択
の幅が大きくなっている。本発明によって酸加水分解を
行う場合には例えば10−30重量%の塩酸4−8kg
に対して1−2kgの割合でケラチン蛋白質を加え80
−100 ’Cで1−10時間分解を行う。部分分解を
行った後は、アニオン交換樹脂で脱酸する。また、アル
カリ加水分解を行う場合には例えば0.1−10%の水
酸化ナトリウム水溶液4−8kgに対して1−2kgの
割合でケラチン蛋白質を加え7O−100℃で1−5時
間分解を行う。部分分解を行った後は、カチオン交換樹
脂で脱酸する。
本発明の水溶性ケラチン蛋白質の製造方法は、上述のア
ルカリ処理およびペプチドの部分分解以外の工程を含ん
でも良い。例えば、ペプチドの部分分解後に脱塩、濾過
、脱臭および脱色等の精製を行ってもよい。また、部分
分解、精製後に濃縮し乾燥してもよい。さらに、溶液状
にしておいて防腐剤等を添加してもよい。
ルカリ処理およびペプチドの部分分解以外の工程を含ん
でも良い。例えば、ペプチドの部分分解後に脱塩、濾過
、脱臭および脱色等の精製を行ってもよい。また、部分
分解、精製後に濃縮し乾燥してもよい。さらに、溶液状
にしておいて防腐剤等を添加してもよい。
本発明をさらに以下の実施例、試験例によって具体的に
説明するが、本発明の範囲はこれらの実施例、試験例に
限定されるものではない。
説明するが、本発明の範囲はこれらの実施例、試験例に
限定されるものではない。
実施例1
ケラチン蛋白質1kgを水洗後、1重量%水酸化カルシ
ウム水溶液に6時間浸漬した。その後、ケラチン蛋白質
を水洗し、30重量%塩酸酸性溶液4Cを加えて100
’Oで2時間沸騰した。この溶液を活性炭で脱色、脱
臭処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得た。得られた
オリゴケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結果
約1000であることが判明した。
ウム水溶液に6時間浸漬した。その後、ケラチン蛋白質
を水洗し、30重量%塩酸酸性溶液4Cを加えて100
’Oで2時間沸騰した。この溶液を活性炭で脱色、脱
臭処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得た。得られた
オリゴケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結果
約1000であることが判明した。
実施例2
ケラチン蛋白質1kgを水洗後、lIi量%水酸化カル
シウム水溶液に2時間浸漬した。その後、ケラチン蛋白
質を水洗し、10ii量%塩酸酸性溶液41を加えて1
00℃で4時間沸騰した。この溶液を活性炭で脱色、脱
臭処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得に。得られI
ニオリボケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結
果約400であることが判明した。
シウム水溶液に2時間浸漬した。その後、ケラチン蛋白
質を水洗し、10ii量%塩酸酸性溶液41を加えて1
00℃で4時間沸騰した。この溶液を活性炭で脱色、脱
臭処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得に。得られI
ニオリボケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結
果約400であることが判明した。
実施例3
ケラチン蛋白質1kgを水洗後、0.5重量%水酸化カ
ルシウム水溶液に24時間浸漬した。その後、ケラチン
蛋白質を水洗し、50%過ギ酸5区を加えて35°Cで
24時間酸化分解した。この溶液を活性炭で脱色、脱臭
処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得た。得られたオ
リゴケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結果約
1000であることが判明した。
ルシウム水溶液に24時間浸漬した。その後、ケラチン
蛋白質を水洗し、50%過ギ酸5区を加えて35°Cで
24時間酸化分解した。この溶液を活性炭で脱色、脱臭
処理して淡黄褐色のオリゴケラチンを得た。得られたオ
リゴケラチンの分子量はゲル濾過法による測定の結果約
1000であることが判明した。
試験例1
ケラチン蛋白質を水洗後、最終濃度が0.5重量%にな
るような水酸化カルシウム溶液に室温で浸漬した。浸漬
を行っていないケラチン蛋白質および浸漬を開始してか
ら1,2.6および24時間後に取出したケラチン蛋白
質を水洗後、ケラチン蛋白質中のシスチン残基、ランチ
オニン残基等のアミノ酸残基の組成を調べた。その結果
は、第1表に示す通りである。
るような水酸化カルシウム溶液に室温で浸漬した。浸漬
を行っていないケラチン蛋白質および浸漬を開始してか
ら1,2.6および24時間後に取出したケラチン蛋白
質を水洗後、ケラチン蛋白質中のシスチン残基、ランチ
オニン残基等のアミノ酸残基の組成を調べた。その結果
は、第1表に示す通りである。
第1表
システィン酸 58
アスパラギン酸 61.5
トレオニン 72.2
セリン 111.6
グルタミン酸 125.8
プロリン 75.7
ランチオニン 2.3
グリシン 79.0
アラニン 532
シスチン 709
バリン 57.l
メチオニン 45
イソロイシン お、3
0イシン 73.0
チロシン 29.9
フェニルアラニン 24.7
リジン 33,0
ヒスチジン I4.9
5.0 4.8
6λ3 61.1
71.3 69.8
110.4 106.9
129.5 127.8
75.6 73.9
24.3 茜J
78.8 76、.1
53、1 52.8
詔、3 52.8
57.7 56.3
4、2 4.5
:11.9 33.3
71.1 71.6
19.0 19.5
22、2 25.1
所、5 38.9
14.2 14.7
試験例2
ケラチン蛋白質を水洗後、2.0重量%水酸化カルシウ
ム水溶液に28℃で1,6および24時間浸漬した。そ
の後、水洗し中和したケラチン蛋白質1kgを、2.9
重量%水酸化ナトリウム水溶液81に入れ80℃で3時
間加水分解した。加水分解後のケラチン蛋白質を濾過、
脱塩した後波長28(1+mの紫外線で検出しながらセ
ファデックス(Seph!dex) G −75カラム
を通して分子量の変化を測定した。第1図は浸漬時間1
.6および24時間の試料それぞれのクロマトグラムで
ある。
ム水溶液に28℃で1,6および24時間浸漬した。そ
の後、水洗し中和したケラチン蛋白質1kgを、2.9
重量%水酸化ナトリウム水溶液81に入れ80℃で3時
間加水分解した。加水分解後のケラチン蛋白質を濾過、
脱塩した後波長28(1+mの紫外線で検出しながらセ
ファデックス(Seph!dex) G −75カラム
を通して分子量の変化を測定した。第1図は浸漬時間1
.6および24時間の試料それぞれのクロマトグラムで
ある。
それぞれの試料のピークと卵白アルブミン、牛アルブミ
ンおよびチトクローム゛C等の標準物質の検量曲線との
比較から、浸漬時間1.6および24時間の試料のピー
クの分子量はそれぞれ9,700.19.000および
36 、OOOであると推定される。本試験例によって
、アルカリ性塩への浸漬時間を長くしてランチオニン残
基を多くしておくと最終生成物の分子量が大きくなるこ
とが示された。
ンおよびチトクローム゛C等の標準物質の検量曲線との
比較から、浸漬時間1.6および24時間の試料のピー
クの分子量はそれぞれ9,700.19.000および
36 、OOOであると推定される。本試験例によって
、アルカリ性塩への浸漬時間を長くしてランチオニン残
基を多くしておくと最終生成物の分子量が大きくなるこ
とが示された。
第1図は、試験例2の条件により水酸化カルシウム溶液
に浸漬しt;後アルカリ加水分解したケラチン蛋白質の
セファデックスG−75によるクロマトグラムである。
に浸漬しt;後アルカリ加水分解したケラチン蛋白質の
セファデックスG−75によるクロマトグラムである。
Claims (1)
- ケラチン蛋白質をアルカリ性塩の溶液中に浸漬した後、
酸またはアルカリによる部分加水分解、酵素分解、酸化
分解または還元分解をして水溶性ケラチン蛋白質を製造
する方法
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63202582A JPH0721061B2 (ja) | 1988-08-13 | 1988-08-13 | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63202582A JPH0721061B2 (ja) | 1988-08-13 | 1988-08-13 | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0251533A true JPH0251533A (ja) | 1990-02-21 |
JPH0721061B2 JPH0721061B2 (ja) | 1995-03-08 |
Family
ID=16459875
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP63202582A Expired - Lifetime JPH0721061B2 (ja) | 1988-08-13 | 1988-08-13 | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH0721061B2 (ja) |
Cited By (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH06279229A (ja) * | 1993-03-31 | 1994-10-04 | Nippon Sanso Kk | 無臭化粧品原料及びその製造方法 |
JP2003501208A (ja) * | 1999-06-11 | 2003-01-14 | ケラプラスト テクノロジーズ, リミテッド | 可溶性ケラチンペプチド |
CN1121438C (zh) * | 2000-06-02 | 2003-09-17 | 奚柏君 | 再生蛋白原液、再生蛋白纤维的生产方法及其产品 |
JP2004347405A (ja) * | 2003-05-21 | 2004-12-09 | Umeda Jimusho:Kk | 紫外線障害の医学・組織学的評価方法及び抗紫外線性スキンケア組成物 |
JP2005002323A (ja) * | 2003-05-16 | 2005-01-06 | Umeda Jimusho:Kk | 天然系水溶性紫外線吸収剤組成物およびそれを用いた化粧料ならびにビタミンcの安定化剤 |
JP2006151940A (ja) * | 2004-10-29 | 2006-06-15 | Dainichiseika Color & Chem Mfg Co Ltd | 細胞活性剤 |
JP2008019244A (ja) * | 2006-06-13 | 2008-01-31 | Dainichiseika Color & Chem Mfg Co Ltd | 細胞活性剤 |
US8044177B2 (en) | 2002-07-25 | 2011-10-25 | Umeda Jimusho Ltd. | Water-soluble keratin derivative and use thereof |
US8258093B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-09-04 | Wake Forest University Health Sciences | Wound healing compositions containing keratin biomaterials |
US8299013B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-10-30 | Wake Forest University Health Sciences | Clotting and healing compositions containing keratin biomaterials |
US8637231B2 (en) | 2004-08-17 | 2014-01-28 | Wake Forest University Health Sciences | Method for increasing the volume of a blood substitute with an expander comprising basic alpha keratose |
US8920827B2 (en) | 2005-10-21 | 2014-12-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
US8968764B2 (en) | 2006-02-10 | 2015-03-03 | Wake Forest University Health Sciences | Nerve regeneration employing keratin biomaterials |
WO2015070829A1 (en) * | 2013-11-18 | 2015-05-21 | Tonak A.S. | Process for the preparation of solutions of protein keratin materials |
US9068162B2 (en) | 2007-08-17 | 2015-06-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin biomaterials for cell culture and methods of use |
US9220754B2 (en) | 2010-11-17 | 2015-12-29 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin compositions for treatment of bone deficiency or injury |
US10434213B2 (en) | 2010-03-05 | 2019-10-08 | Wake Forest University Health Sciences | Controlled delivery system |
Families Citing this family (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN105293599B (zh) * | 2015-10-10 | 2017-11-21 | 北海富安源生物科技有限公司 | 一种提高毛发水解合成率制备水生态保护剂的方法 |
-
1988
- 1988-08-13 JP JP63202582A patent/JPH0721061B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (23)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH06279229A (ja) * | 1993-03-31 | 1994-10-04 | Nippon Sanso Kk | 無臭化粧品原料及びその製造方法 |
JP2003501208A (ja) * | 1999-06-11 | 2003-01-14 | ケラプラスト テクノロジーズ, リミテッド | 可溶性ケラチンペプチド |
CN1121438C (zh) * | 2000-06-02 | 2003-09-17 | 奚柏君 | 再生蛋白原液、再生蛋白纤维的生产方法及其产品 |
US8044177B2 (en) | 2002-07-25 | 2011-10-25 | Umeda Jimusho Ltd. | Water-soluble keratin derivative and use thereof |
JP2005002323A (ja) * | 2003-05-16 | 2005-01-06 | Umeda Jimusho:Kk | 天然系水溶性紫外線吸収剤組成物およびそれを用いた化粧料ならびにビタミンcの安定化剤 |
JP2004347405A (ja) * | 2003-05-21 | 2004-12-09 | Umeda Jimusho:Kk | 紫外線障害の医学・組織学的評価方法及び抗紫外線性スキンケア組成物 |
JP4538202B2 (ja) * | 2003-05-21 | 2010-09-08 | 有限会社梅田事務所 | 抗紫外線性スキンケア組成物 |
US8637231B2 (en) | 2004-08-17 | 2014-01-28 | Wake Forest University Health Sciences | Method for increasing the volume of a blood substitute with an expander comprising basic alpha keratose |
JP2006151940A (ja) * | 2004-10-29 | 2006-06-15 | Dainichiseika Color & Chem Mfg Co Ltd | 細胞活性剤 |
US11173233B2 (en) | 2005-10-21 | 2021-11-16 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
US8920827B2 (en) | 2005-10-21 | 2014-12-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin bioceramic compositions |
US9968706B2 (en) | 2006-02-10 | 2018-05-15 | Wake Forest University Health Sciences | Nerve regeneration employing keratin biomaterials |
US8968764B2 (en) | 2006-02-10 | 2015-03-03 | Wake Forest University Health Sciences | Nerve regeneration employing keratin biomaterials |
US8273702B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-09-25 | Wake Forest University Health Sciences | Wound healing compositions containing keratin biomaterials |
US8299013B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-10-30 | Wake Forest University Health Sciences | Clotting and healing compositions containing keratin biomaterials |
US9149566B2 (en) | 2006-02-17 | 2015-10-06 | Wake Forest University Health Sciences | Coatings and biomedical implants formed from keratin biomaterials |
US8258093B2 (en) | 2006-02-17 | 2012-09-04 | Wake Forest University Health Sciences | Wound healing compositions containing keratin biomaterials |
US10821211B2 (en) | 2006-02-17 | 2020-11-03 | Wake Forest University Health Sciences | Coatings and biomedical implants formed from keratin biomaterials |
JP2008019244A (ja) * | 2006-06-13 | 2008-01-31 | Dainichiseika Color & Chem Mfg Co Ltd | 細胞活性剤 |
US9068162B2 (en) | 2007-08-17 | 2015-06-30 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin biomaterials for cell culture and methods of use |
US10434213B2 (en) | 2010-03-05 | 2019-10-08 | Wake Forest University Health Sciences | Controlled delivery system |
US9220754B2 (en) | 2010-11-17 | 2015-12-29 | Wake Forest University Health Sciences | Keratin compositions for treatment of bone deficiency or injury |
WO2015070829A1 (en) * | 2013-11-18 | 2015-05-21 | Tonak A.S. | Process for the preparation of solutions of protein keratin materials |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0721061B2 (ja) | 1995-03-08 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JPH0251533A (ja) | 水溶性ケラチン蛋白質の製造方法 | |
US5763583A (en) | Process for producing solubilized protein | |
US5276138A (en) | Process for solubilizing animal hair | |
JP2010155823A (ja) | 毛髪処理方法及び毛髪処理剤 | |
EP0436266A1 (en) | Process for the production of gelatin from fish skins | |
US4948876A (en) | Keratin polymer containing S-sulphocysteine residues, process for its preparation and the compositions containing it | |
JPH0238563B2 (ja) | ||
BR9915573A (pt) | Processo de preparação de uma composição protéica e uma fórmula infantil contendo a mesma | |
WO1993001241A1 (fr) | Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus | |
JPH06116300A (ja) | ケラチンフラグメントおよびその製造方法 | |
JPS6461506A (en) | Production of collagen fiber | |
JPH07126296A (ja) | 可溶化蛋白質 | |
JP3139563B2 (ja) | 米糠蛋白誘導ペプチドの製造方法 | |
JPS604114A (ja) | 加温式毛髪変形用処理剤及び毛髪の変形方法 | |
JPS6027680B2 (ja) | ケラチン加水分解物の製造方法 | |
JP2000136353A (ja) | ゼラチン製造方法 | |
JPH05222100A (ja) | 還元型ケラチンペプタイドの製造方法 | |
TWI230038B (en) | Method for producing soy sauce | |
JP2005068059A (ja) | パーマネントセット用毛髪処理剤及びそれを用いた毛髪処理方法 | |
JPH09169800A (ja) | 毛上皮特異蛋白質又はその誘導体及びそれらの製造方法並びに毛髪処理剤 | |
JPH01249709A (ja) | 鳥卵ポリペプチドの誘導体を含有する化粧料 | |
JPS60243011A (ja) | パ−マネントウエ−ブ用第1剤 | |
JP4090541B2 (ja) | アシル化ペプチド類の製造方法 | |
AU642530B2 (en) | A process for treating animal hairs by means of solubilization | |
JP2878287B2 (ja) | 化粧品基材 |