JP6907318B2 - Cleaning composition containing enzymes - Google Patents
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Description
本開示は、特定のグリコシドヒドロラーゼ酵素を含む、洗浄組成物に関する。本開示はまた、このような洗浄組成物の製造方法及び使用方法にも関する。本開示はまた、グリコシドヒドロラーゼ酵素の使用にも関する。 The present disclosure relates to cleaning compositions comprising a particular glycoside hydrolase. The disclosure also relates to methods of making and using such cleaning compositions. The disclosure also relates to the use of glycoside hydrolases.
(配列リストの参照)
本願は、参照によって本明細書に組み込まれる、コンピュータで読み取り可能な形式の配列表を含む。
(Refer to the array list)
The present application includes a computer-readable sequence listing, which is incorporated herein by reference.
洗剤の配合者は、洗剤組成物の性能を改善することを常に目標としている。具体的な課題の1つは、繊物製品などの表面からの微生物由来の特定の汚れの除去である。このような汚れは、べたつきがあり、除去が困難な場合がある。更に、これらの汚れはべたつきがあるため、身体の汚れ及び/又は微粒子汚れを表面に粘着する傾向があり、汚れ除去が困難になり、経時的に蓄積する傾向を有する。このことは、例えば不完全な洗浄が起こり得る襟及びカフ部分で特に顕著な場合がある。 Detergent formulators have always aimed to improve the performance of detergent compositions. One of the specific issues is the removal of specific microorganism-derived stains from the surface of textile products and the like. Such stains are sticky and can be difficult to remove. Further, since these stains are sticky, body stains and / or fine particle stains tend to adhere to the surface, making it difficult to remove the stains and tending to accumulate over time. This can be particularly noticeable, for example, in collars and cuffs where incomplete cleaning can occur.
このような汚れを洗浄する、改良された洗浄組成物が必要とされている。本発明者らは、特定のグリコシドヒドロラーゼを含む、洗浄組成物によって、この問題を改善し得ることを発見した。グリコシルヒドロラーゼは、グリコシル結合の加水分解を触媒し、より小さな糖を放出する酵素である。100より多い分類のグリコシルヒドロラーゼ及び多くの異なる酵素、例えば、洗浄組成物に使用可能なセルラーゼ及びキシログルカナーゼが、このグリコシルヒドロラーゼの分類の範囲内に含まれる。驚くべきことに、特定の具体的なグリコシルヒドロラーゼにより、特に改善された洗浄を提供することができる。 An improved cleaning composition is needed to clean such stains. We have found that a cleaning composition containing a particular glycoside hydrolase can ameliorate this problem. Glycosyl hydrolases are enzymes that catalyze the hydrolysis of glycosyl bonds and release smaller sugars. More than 100 classifications of glycosyl hydrolases and many different enzymes, such as cellulases and xyloglucanases that can be used in cleaning compositions, are included within this classification of glycosyl hydrolases. Surprisingly, certain specific glycosyl hydrolases can provide a particularly improved wash.
グリコシドヒドロラーゼは、Coutinho,P.M.及びHenrissat,B.,1999,Carbohydrate−active enzymes:an integrated database approach,「Recent Advances In Carbohydrate Bioengineering」,H.J.Gilbert,G.Davies,B.Henrissat及びB.Svensson eds.,The Royal Society of Chemistry,Cambridge,pp.3〜12に記載されている。 Glycoside hydrolases are described in Coutinho, P. et al. M. And Henrissat, B. et al. , 1999, Carbohydrate-active enzymes: an integrated database application, "Recent Advances In Carbohydrate Bioenging", H. et al. J. Gilbert, G.M. Devices, B. et al. Henrissat and B. Svensson eds. , The Royal Society of Chemistry, Cambridge, pp. 3-12.
本発明は、アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有する酵素と、を含む、洗浄及び/又は処理組成物であって、当該グリコシドヒドロラーゼ酵素が、エンド−α−1,4−ポリガラクトサミニダーゼの分類(EC3.2.1.109)の酵素から選択される、組成物を提供する。 The present invention is a washing and / or treatment composition comprising an amylase enzyme and an enzyme having glycoside hydrolase activity, wherein the glycoside hydrolase enzyme is a classification of endo-α-1,4-polygalactosaminidase. A composition selected from the enzymes of (EC 3.2.1.109) is provided.
グリコシドヒドロラーゼ活性を有する好ましいグリコシドヒドロラーゼ酵素は、配列番号1に対して少なくとも60%の同一性、又は少なくとも65%、又は少なくとも70%、又は少なくとも75%、又は少なくとも80%、又は少なくとも85%、又は少なくとも90%、又は少なくとも95%の同一性、100%未満又は最高100%の同一性を有する変異体である。 Preferred glycoside hydrolases having glycoside hydrolase activity have at least 60% identity to SEQ ID NO: 1, or at least 65%, or at least 70%, or at least 75%, or at least 80%, or at least 85%, or A variant having at least 90%, or at least 95%, identity, less than 100%, or up to 100% identity.
好ましくは、本組成物は、1〜80重量%の界面活性剤系を含み、好ましくはアニオン性界面活性剤を含む。本発明は、表面、例えば、繊物製品を洗浄する方法であって、本明細書に記載の洗浄組成物と水とを混合し、水性液を形成することと、洗濯工程において、表面と水性液とを接触させることと、を含む、方法を提供する。好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、水性液中に、活性タンパク質に基づいて0.01ppm〜1000ppmの酵素量で存在する。 Preferably, the composition comprises 1-80% by weight of surfactant system, preferably anionic surfactant. The present invention is a method of cleaning a surface, for example, a textile product, in which the cleaning composition described herein is mixed with water to form an aqueous liquid, and the surface and water are used in a washing step. Provided methods, including contacting with a liquid. Preferably, the glycoside hydrolase enzyme is present in the aqueous solution in an enzyme amount of 0.01 ppm to 1000 ppm based on the active protein.
本発明はまた、汚れ及び/又は染み除去を強化するための、及び/又は悪臭の低減のための、特に、身体の汚れ除去のための、アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有し、エンド−α−1,4−ポリガラクトサミニダーゼの分類(EC3.2.1.109)の酵素から選択され、好ましくは、配列番号1に対して少なくとも60%、又は少なくとも65%、又は少なくとも70%、又は少なくとも75%、又は少なくとも80%、又は少なくとも85%、又は少なくとも90%、又は少なくとも95%の同一性、最高100%の同一性を有する酵素と、を含む、組成物の使用にも関する。 The present invention also has amylase enzyme and glycoside hydrolase activity for enhancing stain and / or stain removal and / or for reducing malodor, especially for body stain removal, and endo-. Selected from the enzymes of the α-1,4-polygalactosaminidase classification (EC 3.2.1.109), preferably at least 60%, or at least 65%, or at least 70%, relative to SEQ ID NO: 1. Alternatively, it also relates to the use of a composition comprising an enzyme having at least 75%, or at least 80%, or at least 85%, or at least 90%, or at least 95% identity, up to 100% identity.
好ましい組成物は、グリコシドヒドロラーゼファミリー39から選択される第2のグリコシルヒドロラーゼ酵素を含む。 Preferred compositions include a second glycosyl hydrolase enzyme selected from the glycoside hydrolase family 39.
本開示の組成物及びプロセスの構成要素は、以下により詳細に記載されている。 The components of the compositions and processes of the present disclosure are described in more detail below.
本明細書で使用するとき、特許請求の範囲で使用されるときの「a」及び「an」という冠詞は、特許請求又は記載されているもののうちの1つ又は2つ以上を意味すると理解される。本明細書で使用するとき、「含む(include)」、「含む(includes)」、及び「含んでいる(including)」という用語は、非限定的であることを意味する。本開示の組成物は、本開示の成分を含み、それらから本質的になり、又はそれらからなることができる。 As used herein, the articles "a" and "an" as used in the claims are understood to mean one or more of the claims or statements. NS. As used herein, the terms "include," "includes," and "including" mean non-limiting. The compositions of the present disclosure may include, or may consist of, the components of the present disclosure.
本明細書では、「実質的に含まない(substantially free of)」又は「実質的に含まない(substantially free from)」という用語が使用され得る。これは、指示される材料が最小限の量であり、組成物の一部を形成するように意図的にその組成物に添加されたものでないこと、又は、好ましくは、分析的に検出可能な濃度で存在しないことを意味する。それは、指示される材料が意図的に含まれる他の材料のうちの1つの中に不純物としてのみ存在する、組成物を含むことを意味する。指示される材料は、あったとしても、組成物の1重量%未満、又は0.1重量%未満、又は0.01重量%未満、又は更には0重量%のレベルで存在してもよい。 As used herein, the terms "substantially free of" or "substantially free from" may be used. This is because the indicated material is in a minimal amount and is not intentionally added to the composition to form part of the composition, or is preferably analytically detectable. It means that it does not exist in concentration. That means that the indicated material comprises a composition that is present only as an impurity in one of the other materials that is intentionally included. The indicated material, if any, may be present at a level of less than 1% by weight, or less than 0.1% by weight, or less than 0.01% by weight, or even 0% by weight of the composition.
本明細書で使用するとき、用語「エーテルアミン」は、用語「ポリエーテルアミン」を含み、1つ以上のエーテル基を有するアミンを含む。 As used herein, the term "etheramine" includes the term "polyetheramine" and includes amines having one or more ether groups.
特に明記しない限り、成分又は組成物の濃度は全て、成分又は組成物の活性部分に関するものであり、かかる成分又は組成物の市販の供給源中に存在し得る不純物、例えば、残留溶媒又は副生成物は除外される。 Unless otherwise stated, all concentrations of a component or composition relate to the active portion of the component or composition and impurities that may be present in the commercial source of such component or composition, such as residual solvents or by-products. Things are excluded.
本明細書における全ての温度は、特に断らない限り、摂氏(℃)を単位とする。特に明記しない限り、本明細書における全ての測定は、20℃にて大気圧下で行う。 All temperatures herein are in degrees Celsius (° C) unless otherwise noted. Unless otherwise stated, all measurements herein are made at 20 ° C. under atmospheric pressure.
本開示の全ての実施形態において、全ての比率(%)は、特に記載のない限り、全組成物の重量に対するものである。別途記載のない限り、全ての比は重量比である。 In all embodiments of the present disclosure, all ratios (%) are relative to the weight of the total composition unless otherwise stated. Unless otherwise stated, all ratios are weight ratios.
本明細書の全体を通して記載される全ての最大数値限定は、それよりも小さい全ての数値限定を、かかるより小さい数値限定があたかも本明細書に明確に記載されているかのように包含するものと理解すべきである。本明細書全体を通して与えられる全ての最小数値限定は、それよりも高い全ての数値限定を、かかるより高い数値限定があたかも本明細書に明示的に記載されているかのように含むことになる。本明細書全体を通して与えられる全ての数値範囲は、かかるより広い数値範囲内に含まれるより狭い全ての数値範囲を、かかるより狭い数値範囲があたかも全て本明細書に明示的に記載されているかのように含むことになる。 All maximum numerical limits described throughout this specification shall include all smaller numerical limits as if such smaller numerical limits were explicitly stated herein. Should be understood. All minimum numerical limits given throughout the specification will include all higher numerical limits as if such higher numerical limits were explicitly stated herein. All numerical ranges given throughout this specification are all narrower numerical ranges contained within such a wider numerical range, as if all such narrower numerical ranges were explicitly stated herein. Will be included.
本明細書で使用するとき、用語「アルコキシ」は、C1〜C8アルコキシ、及びブチレンオキシド、グリシドールオキシド、エチレンオキシド又はプロピレンオキシドなどの繰り返し単位を有するポリオールのC1〜C8アルコキシ誘導体を含むことを意図する。 As used herein, the term "alkoxy" is intended to include C1-C8 alkoxy and C1-C8 alkoxy derivatives of polyols having repeating units such as butylene oxide, glycidol oxide, ethylene oxide or propylene oxide.
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アルキル」及び「アルキル末端保護」は、C1〜C18アルキル基、又は更にはC1〜C6アルキル基を含むことを意図する。 As used herein, the terms "alkyl" and "alkyl-terminated protection" are intended to include C1-C18 alkyl groups, or even C1-C6 alkyl groups, unless otherwise stated.
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリール」は、C3〜C12アリール基を含むことを意図する。 As used herein, the term "aryl" is intended to include C3-C12 aryl groups, unless otherwise stated.
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリールアルキル」及び「アルカリール」は等価であり、それぞれ、典型的にはC1〜C18アルキル基及び一態様ではC1〜C6アルキル基を有する、芳香族部分に結合しているアルキル部分を含む基を含むことを意図する。 As used herein, unless otherwise stated, the terms "arylalkyl" and "alkaline" are equivalent, typically C1-C18 alkyl groups and, in one aspect, C1-C6 alkyl groups, respectively. It is intended to contain a group having an alkyl moiety attached to an aromatic moiety.
本明細書において、用語「エチレンオキシド」、「プロピレンオキシド」及び「ブチレンオキシド」は、それぞれ、これらの典型的な表記である「EO」、「PO」及び「BO」で示される場合がある。 In the present specification, the terms "ethylene oxide", "propylene oxide" and "butylene oxide" may be referred to by their typical notations "EO", "PO" and "BO", respectively.
本明細書で使用するとき、用語「洗浄及び/又は処理組成物」は、別途記載のない限り、顆粒、粉末、液体、ゲル、ペースト、1回用量、バー形態及び/又はフレークタイプの洗浄剤及び/又は布地処理組成物を含み、布地を洗濯するための製品、布地用柔軟化組成物、布地強化組成物、布地フレッシュニング組成物、及び布地をケア及びメンテナンスするための他の製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられるが、これらに限定されない。このような組成物は、洗浄工程の前に用いるための前処理組成物であっても、すすぎ添加用組成物、並びに漂白添加剤及び/又は「染み取りスティック」、又は前処理組成物、又は乾燥機添加用シートなどの基材を有する製品などの洗浄助剤であってもよい。 As used herein, the term "cleaning and / or treatment composition" is used in granules, powders, liquids, gels, pastes, single doses, bar forms and / or flake-type detergents, unless otherwise stated. And / or products for washing fabrics, fabric softening compositions, fabric strengthening compositions, fabric freshening compositions, and other products for caring and maintaining fabrics, including fabric treatment compositions, and These combinations include, but are not limited to. Such compositions, even pretreated compositions for use prior to the washing step, are rinse additive compositions and bleaching additives and / or "stain remover sticks", or pretreated compositions, or It may be a cleaning aid for products having a base material such as a dryer addition sheet.
本明細書で使用するとき、「セルロース基材」は、100重量%のセルロース、又は少なくとも20重量%、若しくは少なくとも30重量%、若しくは少なくとも40重量%、若しくは少なくとも50重量%、若しくは更には少なくとも60重量%のセルロースを含む任意の基材を含むことを意図する。セルロースは、木材、綿、亜麻布、黄麻及び麻布に見出すことができる。セルロース基材は、粉末、繊維、パルプの形態、並びに粉末、繊維及びパルプから形成される物品の形態であってよい。セルロース繊維としては、綿、レーヨン(再生セルロース)、アセテート(酢酸セルロース)、トリアセテート(三酢酸セルロース)及びこれらの混合物が挙げられるが、これらに限定されない。典型的には、セルロース基材は、綿を含む。セルロース繊維から形成される物品としては、布地などの織物物品が挙げられる。パルプから形成される物品としては、紙が挙げられる。 As used herein, "cellulose substrate" is 100% by weight, or at least 20% by weight, or at least 30% by weight, or at least 40% by weight, or at least 50% by weight, or even at least 60% by weight. It is intended to include any substrate containing% by weight of cellulose. Cellulose can be found in wood, cotton, linen, jute and linen. The cellulosic substrate may be in the form of powder, fiber, pulp, and in the form of an article formed from powder, fiber, pulp. Cellulose fibers include, but are not limited to, cotton, rayon (regenerated cellulose), acetate (cellulose acetate), triacetate (cellulose triacetate) and mixtures thereof. Typically, the cellulosic substrate comprises cotton. Examples of articles formed from cellulose fibers include woven articles such as fabrics. Paper is an example of an article formed from pulp.
本明細書で使用するとき、用語「極大吸光係数」は、400ナノメートル〜750ナノメートルの範囲における吸収極大の波長(本明細書では極大波長とも称する)におけるモル吸光係数を表すことを意図する。 As used herein, the term "maximum extinction coefficient" is intended to represent the molar extinction coefficient at the maximum absorption wavelength in the range of 400 nanometers to 750 nanometers (also referred to herein as the maximum wavelength). ..
本明細書で使用するとき、「平均分子量」は、その分子量分布によって決定される重量平均分子量として報告され、これらの製造プロセスの結果として、本明細書に開示されるポリマーは、そのポリマー部分に、ある分布の繰り返し単位を含んでいてもよい。 As used herein, "average molecular weight" is reported as the weight average molecular weight determined by its molecular weight distribution, and as a result of these manufacturing processes, the polymers disclosed herein are in its polymer portion. , May include repeating units of a distribution.
本明細書で使用するとき、用語「変異体」とは、野生型又は参照配列とは異なるアミノ酸配列を含有するポリペプチドを指す。変異体ポリペプチドは、参照又は野生型ヌクレオチド配列に対するヌクレオチドの欠失、挿入又は置換によって、上記の野生型又は参照配列とは異なり得る。参照又は野生型配列は、完全長ネイティブポリペプチド配列又は完全長ポリペプチド配列の任意の他の断片であってよい。ポリペプチド変異体は、一般的に、参照配列と少なくとも約70%のアミノ酸配列同一性を有するが、参照配列と75%のアミノ酸配列同一性、参照配列と80%のアミノ酸配列同一性、参照配列と85%のアミノ酸配列同一性、参照配列と86%のアミノ酸配列同一性、参照配列と87%のアミノ酸配列同一性、参照配列と88%のアミノ酸配列同一性、参照配列と89%のアミノ酸配列同一性、参照配列と90%のアミノ酸配列同一性、参照配列と91%のアミノ酸配列同一性、参照配列と92%のアミノ酸配列同一性、参照配列と93%のアミノ酸配列同一性、参照配列と94%のアミノ酸配列同一性、参照配列と95%のアミノ酸配列同一性、参照配列と96%のアミノ酸配列同一性、参照配列と97%のアミノ酸配列同一性、参照配列と98%のアミノ酸配列同一性、参照配列と98.5%のアミノ酸配列同一性、又は参照配列と99%のアミノ酸配列同一性を含んでいてもよい。 As used herein, the term "mutant" refers to a polypeptide that contains an amino acid sequence that differs from the wild-type or reference sequence. Mutant polypeptides can differ from the wild-type or reference sequences described above due to nucleotide deletions, insertions or substitutions in the reference or wild-type nucleotide sequences. The reference or wild-type sequence may be a full-length native polypeptide sequence or any other fragment of a full-length polypeptide sequence. Polypeptide variants generally have at least about 70% amino acid sequence identity with the reference sequence, but 75% amino acid sequence identity with the reference sequence, 80% amino acid sequence identity with the reference sequence, reference sequence. And 85% amino acid sequence identity, reference sequence and 86% amino acid sequence identity, reference sequence and 87% amino acid sequence identity, reference sequence and 88% amino acid sequence identity, reference sequence and 89% amino acid sequence Identity, 90% amino acid sequence identity with reference sequence, 91% amino acid sequence identity with reference sequence, 92% amino acid sequence identity with reference sequence, 93% amino acid sequence identity with reference sequence, reference sequence 94% amino acid sequence identity, 95% amino acid sequence identity with reference sequence, 96% amino acid sequence identity with reference sequence, 97% amino acid sequence identity with reference sequence, 98% amino acid sequence identity with reference sequence It may include 98.5% amino acid sequence identity with the sex, reference sequence, or 99% amino acid sequence identity with the reference sequence.
本明細書において使用するとき、用語「固体」は、顆粒、粉末、バー及び錠剤の製品形態を含む。 As used herein, the term "solid" includes product forms of granules, powders, bars and tablets.
本明細書で使用するとき、用語「流体」は、液体、ゲル、ペースト及び気体の製品形態を含む。 As used herein, the term "fluid" includes product forms of liquids, gels, pastes and gases.
洗浄組成物
本開示は、洗浄組成物及び/又は処理組成物に関する。洗浄組成物は、穏和な液体洗剤組成物、強力液体洗剤組成物、固体、例えば、粉末洗剤、硬質面洗浄組成物、洗濯で一般に使用される洗剤ジェル、漂白組成物、洗濯添加剤、布質向上組成物、シャンプー、ボディソープ、他のパーソナルケア組成物、及びこれらの混合物からなる群から選択されてもよい。洗浄組成物は、硬質面洗浄組成物(食器洗浄組成物など)又は洗濯組成物(重質液体洗剤組成物など)であってよい。
Cleaning Compositions The present disclosure relates to cleaning compositions and / or treated compositions. Cleaning compositions include mild liquid detergent compositions, strong liquid detergent compositions, solids such as powder detergents, hard surface cleaning compositions, detergent gels commonly used in washing, bleaching compositions, laundry additives, fabrics. It may be selected from the group consisting of improved compositions, shampoos, body soaps, other personal care compositions, and mixtures thereof. The cleaning composition may be a hard surface cleaning composition (such as a dishwashing composition) or a washing composition (such as a heavy liquid detergent composition).
洗浄組成物は、任意の好適な形態であり得る。組成物は、液体、固体又はこれらの組み合わせから選択することができる。本明細書において使用する場合、「液体」は、自由流動性液体、並びにペースト、ゲル、泡、及びムースを含む。液体の非限定的な例には、軽質及び重質液体洗剤組成物、布地柔軟剤、洗濯で一般に使用される洗剤ゲル、漂白剤及び洗濯添加剤が挙げられる。気体(例えば、懸濁気泡)又は固体(例えば、粒子)は、液体に含まれてもよい。本明細書において使用する場合、「固体」は、粉末、粒塊、及びこれらの混合物を含むが、これらに限定されない。固体の非限定的な例としては、顆粒、マイクロカプセル、ビーズ、ヌードル、及び真珠光沢ボールが挙げられる。固体組成物は、洗浄中の利点、前処理の利点、及び/又は審美的効果であるがこれらに限定されない、技術的利点を提供することができる。 The cleaning composition can be in any suitable form. The composition can be selected from liquids, solids or combinations thereof. As used herein, "liquid" includes free-flowing liquids as well as pastes, gels, foams, and mousses. Non-limiting examples of liquids include light and heavy liquid detergent compositions, fabric softeners, detergent gels commonly used in laundry, bleach and laundry additives. Gases (eg, suspended bubbles) or solids (eg, particles) may be included in the liquid. As used herein, "solid" includes, but is not limited to, powders, agglomerates, and mixtures thereof. Non-limiting examples of solids include granules, microcapsules, beads, noodles, and pearl luster balls. The solid composition can provide technical advantages, such as, but not limited to, the advantages during cleaning, the advantages of pretreatment, and / or the aesthetic effect.
洗浄組成物は、錠剤などのユニット化された用量物品の形態、又はパウチの形態であってよい。このようなパウチは、典型的には、組成物を少なくとも部分的に封入する水溶性フィルム、例えば、ポリビニルアルコール水溶性フィルムを含む。好適なフィルムは、MonoSol,LLC(Indiana,USA)から入手可能である。組成物は、単一区画パウチに封入しても、多区画パウチに封入してもよい。多区画パウチは、少なくとも2つ、少なくとも3つ、又は少なくとも4つの区画を有し得る。多区画パウチは、並べて及び/又は重ねておかれた区画を含むことができる。パウチ内に含まれる組成物は、液体、固体(粉末など)、又はこれらの組み合わせであってよい。 The cleaning composition may be in the form of a unitized dose article such as a tablet or in the form of a pouch. Such a pouch typically includes a water-soluble film that at least partially encloses the composition, such as a polyvinyl alcohol water-soluble film. Suitable films are available from MonoSol, LLC (Indiana, USA). The composition may be encapsulated in a single compartment pouch or in a multi-compartment pouch. A multi-segment pouch may have at least two, at least three, or at least four compartments. Multi-segment pouches can include compartments that are side-by-side and / or stacked. The composition contained in the pouch may be a liquid, a solid (such as a powder), or a combination thereof.
グリコシドヒドロラーゼ酵素
本発明に必須の酵素は、エンド−α−1,4−ポリガラクトサミニダーゼの分類(EC3.2.1.109)の酵素に属するグリコシドヒドロラーゼ活性を有し、好ましくは、配列番号1に対して少なくとも60%又は65%、又はより好ましくは少なくとも70%若しくは75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、最高100%の同一性を有する。
Glycoside hydrolase enzyme The enzyme essential for the present invention has glycoside hydrolase activity belonging to the enzyme of the endo-α-1,4-polygalactosaminidase classification (EC 3.2.1.109), preferably SEQ ID NO: It has at least 60% or 65%, or more preferably at least 70% or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, up to 100% identity to 1.
好ましくは、グリコシドヒドロラーゼは、GHファミリー114由来である。 Preferably, the glycoside hydrolase is from the GH family 114.
好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、微生物の酵素である。グリコシドヒドロラーゼ酵素は、真菌又は細菌起源であってよい。細菌グリコシドヒドロラーゼが最も好ましい場合がある。真菌グリコシドヒドロラーゼが最も好ましい場合がある。 Preferably, the glycoside hydrolase enzyme is a microbial enzyme. The glycoside hydrolase enzyme may be of fungal or bacterial origin. Bacterial glycoside hydrolases may be most preferred. Fungal glycoside hydrolases may be most preferred.
グリコシドヒドロラーゼは、Pseudomonas、例えば、Pseudomonas aeruginosaから得ることができる。分類EC 3.2.1.109の好適な例は、Baker et al.,(2016)Sci Adv,2に記載され、例えば、Pseudomonas aeruginosa由来の本発明の成熟ポリペプチド配列番号1である。好ましくは、本発明の洗浄組成物中のグリコシドヒドロラーゼは、任意選択的に更なるグリコシドヒドロラーゼに加え、PelAhである。 Glycoside hydrolases can be obtained from Pseudomonas, such as Pseudomonas aeruginosa. Preferable examples of classification EC 3.2.1.19 are described in Baker et al. , (2016) Sci Adv, 2, for example, the mature polypeptide SEQ ID NO: 1 of the present invention derived from Pseudomonas aeruginosa. Preferably, the glycoside hydrolase in the cleaning composition of the present invention is PelAh, optionally in addition to the additional glycoside hydrolase.
好ましくは、グリコシドヒドロラーゼは、単離されたグリコシドヒドロラーゼである。 Preferably, the glycoside hydrolase is an isolated glycoside hydrolase.
好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、洗浄組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、0.001〜1重量%、又は組成物の重量に基づいて0.005〜0.5重量%若しくは0.01〜0.25重量%の量で存在する。 Preferably, the glycoside hydrolase enzyme is contained in the wash composition in an amount of 0.001 to 1% by weight based on the active protein in the composition, or 0.005 to 0.5% by weight based on the weight of the composition. It is present in an amount of 0.01-0.25 wt%.
好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、洗濯水性液中に、活性タンパク質に基づいて0.01ppm〜1000ppmの酵素量で、又は0.05ppm又は0.1ppmから750ppm若しくは500ppmまでの量で存在する。 Preferably, the glycoside hydrolase enzyme is present in the washing aqueous solution in an amount of 0.01 ppm to 1000 ppm based on the active protein, or in an amount of 0.05 ppm or 0.1 ppm to 750 ppm or 500 ppm.
本明細書に記載のグリコシドヒドロラーゼはまた、バイオフィルム破壊効果又は汚れ再沈着防止効果を生じさせ得る。 The glycoside hydrolases described herein can also produce biofilm-destroying or anti-staining effects.
アミラーゼ酵素
本組成物は、アミラーゼ酵素を含む。好適なα−アミラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に改変された突然変異体(変異体)が含まれる。好ましいアルカリ性α−アミラーゼは、Bacillus株、例えば、Bacillus licheniformis、Bacillus amyloliquefaciens、Bacillus stearothermophilus、Bacillus subtilis、又は他のBacillus sp.、例えば、Bacillus sp.NCIB 12289、NCIB 12512、NCIB 12513、DSM 9375(米国特許第7,153,818号)、DSM 12368、DSMZ no.12649、KSM AP1378(国際公開第97/00324号)、KSM K36又はKSM K38(欧州特許第1,022,334号)に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる:
(a)国際公開第94/02597号、同第94/18314号、同第96/23874号及び同第97/43424号に記載されている変異体、特に国際公開第96/23874号に配列番号2として列挙されている酵素(本明細書で配列番号2)に対して、以下の位置:15、23、105、106、124、128、133、154、156、181、188、190、197、202、208、209、243、264、304、305、391、408及び444のうちの1つ以上が置換されている変異体。
(b)米国特許第5,856,164号、並びに国際公開第99/23211号、同第96/23873号、同第00/60060号及び同第06/002643号に記載されている変異体、特に国際公開第06/002643号に配列番号12として列挙されているAA560酵素(本明細書で配列番号3)に対して、以下の位置に1つ以上の置換を有する変異体、
26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、461、471、482、484のうちの1つ以上が置換されている変異体、好ましくはD183*及びG184*の欠失も含有する変異体。
(c)Bacillus SP722由来の野生型酵素である国際公開第06/002643号における配列番号4(本明細書で配列番号4)に対して少なくとも90%の同一性を示す変異体、特に、特に183及び184位に欠失を有する変異体、並びに本明細書に参考として組み込まれる国際公開第00/60060号に記載されている変異体。
(d)Bacillus sp.707(米国特許第6,093,562号の配列番号7)由来の野生型酵素(本明細書で配列番号5)と少なくとも95%の同一性を示す変異体、特に以下の変異:M202、M208、S255、R172及び/又はM261のうちの1つ以上含をむもの。好ましくは、当該アミラーゼは、M202L、M202V、M202S、M202T、M202I、M202Q、M202W、S255N及び/又はR172Qのうちの1つ以上を含む。特に好ましいのは、M202L又はM202T変異を含むものである。
(e)国際公開第09/149130号に記載されている変異体、好ましくは国際公開第09/149130号において配列番号1又は配列番号2(それぞれ本明細書で配列番号6又は配列番号7)と少なくとも90%の同一性を示すもの、Geobacillus Stearophermophilusに由来する野生型酵素又はその切頭バージョン。
(f)欧州特許第2540825号及び同第2357220号、同第2534233号に記載されている変異体。
(g)国際公開第2009100102号及び同第2010115028号に記載されている変異体。
(h)国際公開第2016091688号の配列番号1(本明細書では配列番号8)と少なくとも89%の同一性を示す変異体、特にH183+G184位での欠失及び405、421、422及び/又は428位に1つ以上の変異を含む変異体。
(i)Paenibacillus curdlanolyticus YK9由来の「PcuAmyl α−アミラーゼ」(国際公開第2014099523号の配列番号3)(本明細書で配列番号9)と少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
(j)Cytophaga sp.由来の「CspAmy2アミラーゼ」(国際公開第2014164777号の配列番号1)(本明細書で配列番号10)と少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
(k)Bacillus subtilis(国際公開第2009149271号の配列番号1(本明細書で配列番号11))と少なくとも85%のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
(l)受託番号AB051102によるBacillus sp.KSM−K38由来の野生型アミラーゼと少なくとも90%の同一性を示す変異体。
Amylase Enzyme This composition contains an amylase enzyme. Suitable α-amylases include those of bacterial or fungal origin. Includes chemically or genetically modified mutants (mutants). Preferred alkaline α-amylases are Bacillus strains such as Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus stearomophilus, Bacillus subtilis, or other Bacillus sp. , For example, Bacillus sp. NCIB 12289, NCIB 12512, NCIB 12513, DSM 9375 (US Pat. No. 7,153,818), DSM 12368, DSMZ no. It is derived from 12649, KSM AP1378 (International Publication No. 97/00324), KSM K36 or KSM K38 (European Patent No. 1,022,334). Preferred amylases include:
(A) Variants described in WO 94/02597, 94/18314, 96/23874 and 97/4424, in particular, SEQ ID NOs: 96/23874. For the enzymes listed as 2 (SEQ ID NO: 2 herein), the following positions: 15, 23, 105, 106, 124, 128, 133, 154, 156, 181, 188, 190, 197, Mutants in which one or more of 202, 208, 209, 243, 264, 304, 305, 391, 408 and 444 have been replaced.
(B) Mutants described in U.S. Pat. Nos. 5,856,164 and International Publications 99/23211, 96/23873, 00/60060 and 06/002643. In particular, variants having one or more substitutions at the following positions for the AA560 enzyme (SEQ ID NO: 3 herein) listed as SEQ ID NO: 12 in WO 06/002643.
26, 30, 33, 82, 37, 106, 118, 128, 133, 149, 150, 160, 178, 182, 186, 193, 203, 214, 231, 256, 257, 258, 269, 270, 272, 283, 295, 296, 298, 299, 303, 304, 305, 311, 314, 315, 318, 319, 339, 345, 361, 378, 383, 419, 421, 437, 441, 444, 445, 446, Mutants in which one or more of 447, 450, 461, 471, 482, 484 have been replaced, preferably variants that also contain deletions of D183 * and G184 *.
(C) Variants exhibiting at least 90% identity to SEQ ID NO: 4 (SEQ ID NO: 4 herein) in WO 06/002643, a wild-type enzyme derived from Bacillus SP722, especially 183. And variants having a deletion at position 184, as well as variants described in WO 00/60060 incorporated herein by reference.
(D) Bacillus sp. Mutants exhibiting at least 95% identity with the wild-type enzyme (SEQ ID NO: 5 herein) from 707 (SEQ ID NO: 7 of US Pat. No. 6,093,562), particularly the following mutations: M202, M208: , S255, R172 and / or M261. Preferably, the amylase comprises one or more of M202L, M202V, M202S, M202T, M202I, M202Q, M202W, S255N and / or R172Q. Particularly preferred are those containing the M202L or M202T mutation.
(E) Variants described in WO 09/149130, preferably with SEQ ID NO: 1 or SEQ ID NO: 2 (SEQ ID NOs: 6 or 7 in the present specification, respectively) in WO 09/149130. A wild-type enzyme derived from Geobacillus Stearophormophilus or a truncated version thereof that exhibits at least 90% identity.
(F) Mutants described in European Patents No. 25408825, No. 2357220, and No. 2534233.
(G) Mutants described in International Publication No. 2009100102 and 20100115028.
(H) Mutants exhibiting at least 89% identity with SEQ ID NO: 1 (SEQ ID NO: 8 herein) of WO 2016091688, particularly deletions at position H183 + G184 and 405, 421, 422 and / or 428. A variant that contains one or more mutations in place.
(I) A variant exhibiting at least 60% amino acid sequence identity with "PcuAmyl α-amylase" (SEQ ID NO: 3 of WO 201409523) (SEQ ID NO: 9 herein) from Paenibacillus curdlanoliticus YK9.
(J) Cytophaga sp. A variant exhibiting at least 60% amino acid sequence identity with the derived "CspAmy2 amylase" (SEQ ID NO: 1 of WO 2014164777) (SEQ ID NO: 10 herein).
(K) A variant exhibiting at least 85% amino acid sequence identity with Bacillus subtilis (SEQ ID NO: 1 of WO 2009419271 (SEQ ID NO: 11 herein)).
(L) Bacillus sp. A mutant that exhibits at least 90% identity with wild-type amylase from KSM-K38.
好適な市販のα−アミラーゼとしては、DURAMYL(登録商標)、LIQUEZYME(登録商標)、TERMAMYL(登録商標)、TERMAMYL ULTRA(登録商標)、NATALASE(登録商標)、SUPRAMYL(登録商標)、STAINZYME(登録商標)、STAINZYME PLUS(登録商標)、FUNGAMYL(登録商標)及びBAN(登録商標)(Novozymes A/S(Bagsvaerd,Denmark))、KEMZYM(登録商標)AT 9000(Biozym Biotech Trading GmbH(Wehlistrasse 27b A−1200 Wien Austria)、RAPIDASE(登録商標)、PURASTAR(登録商標)、ENZYSIZE(登録商標)、OPTISIZE HT PLUS(登録商標)、POWERASE(登録商標)及びPURASTAR OXAM(登録商標)(Genencor International Inc.,(Palo Alto,California)、並びにKAM(登録商標)(花王(103〜8210、東京都中央区日本橋茅場町1丁目14−10))が挙げられる。一態様では、好適なアミラーゼとしては、NATALASE(登録商標)、STAINZYME(登録商標)及びSTAINZYME PLUS(登録商標)並びにこれらの混合物が挙げられる。アミラーゼは、好ましくは、組成物の約0.00001重量%〜約2重量%、約0.0001重量%〜約1重量%、又は更には約0.001重量%〜約0.5重量%の酵素タンパク質の量で存在する。 Suitable commercially available α-amylases include DURAMYL®, LIQUEZYME®, TERMAMYL®, TERMAMYL ULTRA®, NATALASE®, SUPRAMYL®, STAINZYME®. Trademarks), STAINZYME PLUS®, FUNGAMYL® and BAN® (Novozymes A / S (Bagsvaard, Denmark)), KEMZYM® AT 9000 (Biozym Biotech Trad) 1200 Wien Australia, RAPIDASE®, PURASTAR®, ENZYSIZE®, OPTISIZE HT PLUS®, POWERASE® and PURASTAR OXAM® (Genencor International Inc.). Palo Alto, California), and KAM® (Kao (103-8210, 1-14-10 Nihonbashi Kayabacho, Chuo-ku, Tokyo)). In one aspect, a suitable amylase is NATALASE (registered). Trademarks), STAINZYME® and STAINZYME PLUS® and mixtures thereof include amylases, preferably from about 0.00001% by weight to about 2% by weight of the composition, about 0.0001% by weight. It is present in an amount of ~ about 1% by weight, or even about 0.001% by weight to about 0.5% by weight of the enzyme protein.
任意選択的な第2のグリコシルヒドロラーゼ酵素
好ましい組成物は、第2のグリコシルヒドロラーゼ酵素を含み、好ましくは、GHファミリー39から選択される。好ましい第2のグリコシルヒドロラーゼは、配列番号13に対して少なくとも60%、又は少なくとも65%、又は少なくとも70%、又は少なくとも75%、又は少なくとも80%、又は少なくとも85%、又は少なくとも90%、又は少なくとも95%、又は100%未満、又は最高100%の同一性を有するグリコシドヒドロラーゼ酵素を含む。好ましくは、第2のグリコシルヒドロラーゼ酵素は、微生物の酵素を含み、真菌又は細菌由来であってよい。
Optional Second Glycohydrolase Enzyme A preferred composition comprises a second glycosyl hydrolase enzyme, preferably selected from the GH family 39. The preferred second glycosyl hydrolase is at least 60%, or at least 65%, or at least 70%, or at least 75%, or at least 80%, or at least 85%, or at least 90%, or at least relative to SEQ ID NO: 13. Contains glycoside hydrolases having 95%, or less than 100%, or up to 100% identity. Preferably, the second glycosyl hydrolase enzyme comprises a microbial enzyme and may be of fungal or bacterial origin.
第2のグリコシドヒドロラーゼは、Pseudomonas、例えば、Pseudomonas aeruginosaから得ることができる。好適な例は、Baker et al.,(2016)Sci Adv,2に記載され、例えば、Pseudomonas aeruginosa由来の本発明の成熟ポリペプチド配列番号12である。本発明の洗浄組成物中での好ましい第2のグリコシドヒドロラーゼは、PslGhである。組成物中に存在する場合、上述の第2のグリコシドヒドロラーゼは、組成物の約0.00001重量%〜約2重量%、約0.0001重量%〜約1重量%、又は更には約0.001重量%〜約0.5重量%の酵素タンパク質の濃度で存在してもよい。 The second glycoside hydrolase can be obtained from Pseudomonas, for example, Pseudomonas aeruginosa. A good example is Baker et al. , (2016) Sci Adv, 2, eg, the mature polypeptide SEQ ID NO: 12 of the present invention derived from Pseudomonas aeruginosa. The preferred second glycoside hydrolase in the cleaning composition of the present invention is PslGh. When present in the composition, the second glycoside hydrolase described above is from about 0.00001% by weight to about 2% by weight, from about 0.0001% to about 1% by weight, or even about 0% by weight of the composition. It may be present at a concentration of 001% by weight to about 0.5% by weight of the enzyme protein.
添加剤
本明細書に記載される洗浄組成物は、任意選択的に、他の添加剤成分、例えば、布地ケア有益剤;追加の酵素;界面活性剤系;布帛シェーディング染料;沈着助剤;レオロジー変性剤;ビルダー;キレート剤;ブリーチ;漂白活性化剤;漂白剤;漂白剤前駆体;漂白促進剤;漂白触媒;香料及び/又は香料マイクロカプセル;香料充填ゼオライト;デンプン封入アコード;ポリグリセロールエステル;白色剤;真珠光沢剤;酵素安定剤系;アニオン性染料の定着剤を含む捕捉剤、アニオン性界面活性剤の錯化剤、及びこれらの混合物;任意選択的な漂白剤又は蛍光剤;汚れ放出ポリマー及び/又は汚れ懸濁ポリマーを含むがこれらに限定されないポリマー;分散剤;消泡剤;非水性溶媒;脂肪酸;泡抑制剤、例えばシリコーン泡抑制剤;カチオンデンプン;スカム分散剤;直接染料;着色剤;乳白剤;酸化防止剤;トルエンスルホネート、キュメンスルホネート及びナフタレンスルホネートなどのヒドロトロープ;カラー粒子;着色ビーズ、球体、又は押出物;粘土柔軟化剤、抗細菌剤、第四級アンモニウム化合物を含んでいてもよい。特に、第四級アンモニウム化合物は、布質向上組成物(例えば、布地柔軟剤)のために存在していてもよく、構造NR4 +[式中、Rは、アルキル基又はアリール基である]の正に帯電した多原子イオンである第四級アンモニウムカチオンを含む。
Additives The cleaning compositions described herein optionally include other additive components such as fabric care beneficial agents; additional enzymes; surfactants; fabric shading dyes; deposition aids; leology. Modifiers; Builders; Chelating Agents; Bleaching; Bleaching Activators; Bleaching Agents; Bleaching Agent Precursors; Bleaching Accelerators; Bleaching Catalysts; Fragrances and / or Fragrance Microcapsules; Whitening agent; Pearl brightener; Enzyme stabilizer system; Capturing agent containing anionic dye fixing agent, Anionic surfactant complexing agent, and mixture thereof; Optional bleaching agent or fluorescent agent; Stain release Polymers and / or polymers including, but not limited to, stain-suspended polymers; dispersants; bleaching agents; non-aqueous solvents; fatty acids; foam inhibitors such as silicone foam inhibitors; cationic starches; scum dispersants; direct dyes; Coloring agents; bleaching agents; antioxidants; hydrotropes such as toluene sulfonates, cumene sulfonates and sodium sulfonates; colored particles; colored beads, spheres, or extrusions; clay softeners, antibacterial agents, quaternary ammonium compounds It may be included. In particular, quaternary ammonium compounds, the fabric quality improver composition (e.g., fabric softener) may be present for structural NR 4 + [wherein, R is an alkyl group or an aryl group] Contains quaternary ammonium cations, which are positively charged polyatomic ions.
追加の酵素
好ましくは、本発明の組成物は、例えば、リパーゼ、プロテアーゼ、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物から選択される群からの1種類以上の追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物の群から選択される群からの1種類以上の追加の酵素を含む。好ましくは、これに加えて、洗浄組成物は、プロテアーゼから選択される1種類以上の追加の酵素を含む。好ましくは、洗浄組成物は、リパーゼから選択される1種類以上の追加の酵素を含む。組成物は、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、キシラナーゼ、ペクチナーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びこれらの混合物も含んでいてもよい。組成物中に存在する場合、上記の追加の酵素は、組成物の約0.00001重量%〜約2重量%、約0.0001重量%〜約1重量%、又は更には約0.001重量%〜約0.5重量%の酵素タンパク質濃度で存在してもよい。
Additional Enzymes Preferably, the compositions of the invention include additional enzymes selected from, for example, lipases, proteases, nucleases, galactanases, mannanases, pectate lyases, cellulases, cutinases, and mixtures thereof. The cleaning composition preferably comprises one or more additional enzymes from the group selected from nucleases, galactanases, mannanases, and mixtures thereof. The cleaning composition preferably comprises one or more additional enzymes from the group selected from the group of nucleases, junkanases, mannanases, and mixtures thereof. Preferably, in addition to this, the cleaning composition comprises one or more additional enzymes selected from proteases. Preferably, the cleaning composition comprises one or more additional enzymes selected from lipases. The compositions include hemicellulase, peroxidase, xylanase, pectinase, keratinase, reductase, oxidase, phenoloxidase, lipoxygenase, ligninase, pullulanase, tanase, pentosanase, malanase, β-glucanase, arabinosidase, hyaluronidase, chondroitinase, laccase, And a mixture thereof may also be included. When present in the composition, the additional enzyme described above is from about 0.00001% by weight to about 2% by weight, from about 0.0001% to about 1% by weight, or even about 0.001% by weight. May be present at an enzyme protein concentration of% to about 0.5% by weight.
ヌクレアーゼ
好ましい組成では、組成物は、ヌクレアーゼ酵素を追加で含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。好適なヌクレアーゼ酵素は、デオキシリボヌクレアーゼ又はリボヌクレアーゼ酵素、又はこれらの機能的断片であってもよい。機能的断片又は部分とは、DNA骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する当該ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは、その機能が維持されている酵素及び/又は変異体及び/又は誘導体及び/又はホモログの、切頭されているが、機能的なバージョンを含む。
Nuclease In a preferred composition, the composition additionally comprises a nuclease enzyme. A nuclease enzyme is an enzyme that can cleave phosphodiester bonds between nucleotide subunits of nucleic acids. Suitable nuclease enzymes may be deoxyribonucleases or ribonuclease enzymes, or functional fragments thereof. A functional fragment or moiety is a region of the nuclease protein that catalyzes the cleavage of phosphodiester bonds in the DNA backbone and thus retains catalytic activity. Thus, it includes a truncated but functional version of the enzyme and / or variant and / or derivative and / or homolog that retains its function.
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである:E.C.3.1.21.x(式中、x=1、2、3、4、5、6、7、8又は9である)、E.C.3.1.22.y(式中、y=1、2、4又は5である)、E.C.3.1.30.z(式中、z=1又は2である)、E.C.3.1.31.1、及びこれらの混合物。分類E.C.3.1.21.x由来のヌクレアーゼ酵素、特に、x=1が特に好ましい。分類E.C.3.1.22.y中のヌクレアーゼは、5’ヒドロキシルで開裂し、3’ホスホモノエステルを遊離させる。分類E.C.3.1.30.z中の酵素は、DNA及びRNAの両方で作用し、5’−ホスホモノエステルを遊離させるため、好ましい場合がある。分類E.C.3.1.31.2からの好適な例は、米国特許公開第2012/0135498(A)号、例えば、その中の配列番号3に記載されている。このような酵素は、c−LECTAからDENARASE(登録商標)酵素として市販されている。分類E.C.3.1.31.1由来のヌクレアーゼ酵素は、3’ホスホモノエステルを生成する。 Preferably, the nuclease enzyme is preferably a deoxyribonuclease selected from one of the following categories: E.I. C. 3.1.21. x (in the formula, x = 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8 or 9), E.I. C. 3.1.22. y (in the formula, y = 1, 2, 4 or 5), E.I. C. 3.1.30. z (in the formula, z = 1 or 2), E.I. C. 3.1.31.1, and mixtures thereof. Classification E. C. 3.1.21. A nuclease enzyme derived from x, particularly x = 1, is particularly preferred. Classification E. C. 3.1.22. The nuclease in y is cleaved with a 5'hydroxyl to release the 3'phosphomonoester. Classification E. C. 3.1.30. The enzyme in z may be preferred as it acts on both DNA and RNA and liberates the 5'-phosphomonoester. Classification E. C. Suitable examples from 3.1.31.2 are set forth in US Patent Publication No. 2012/0135498 (A), eg, SEQ ID NO: 3 therein. Such an enzyme is commercially available from c-LECATA as a DENARASE® enzyme. Classification E. C. The nuclease enzyme from 3.1.3.1.1 produces a 3'phosphomonoester.
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、微生物の酵素を含む。ヌクレアーゼ酵素は、真菌又は細菌起源であってよい。細菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。真菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。 Preferably, the nuclease enzyme comprises a microbial enzyme. The nuclease enzyme may be of fungal or bacterial origin. Bacterial nucleases may be most preferred. Fungal nucleases may be most preferred.
微生物ヌクレアーゼは、Bacillus licheniformis又はBacillus subtilisの細菌ヌクレアーゼなどのBacillusから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、Bacillus licheniformis、好ましくはEI−34−6株から得ることができる。好ましいデオキシリボヌクレアーゼは、本明細書における配列番号14に規定するEI−34−6株nucBデオキシリボヌクレアーゼに由来するBacillus licheniformisの変異体、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものである。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号15に規定されるか、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものである。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号16に規定されるか、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものである。 Microbial nucleases can be obtained from Bacillus, such as Bacillus licheniformis or the bacterial nuclease of Bacillus subtilis. Preferred nucleases can be obtained from Bacillus licheniformis, preferably strain EI-34-6. Preferred deoxyribonucleases are variants of Bacillus licheniformis, or variants thereof, derived from the EI-34-6 strain nucB deoxyribonuclease set forth in SEQ ID NO: 14 herein, eg, at least 70% or 75% thereof. , Or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100% identity. Other suitable nucleases are defined in SEQ ID NO: 15 herein, or variants thereof, such as at least 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%. Or they have 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identity. Other suitable nucleases are defined in SEQ ID NO: 16 herein, or variants thereof, such as at least 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%. Or they have 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identity.
真菌ヌクレアーゼは、Aspergillus、例えば、Aspergillus oryzaeから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号17に規定するAspergillus oryzae、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも60%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものから得ることができる。 Fungal nucleases can be obtained from Aspergillus, eg, Aspergillus oryzae. Preferred nucleases are Aspergillus oryzae, or variants thereof, as defined in SEQ ID NO: 17 herein, such as at least 60%, or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%. , Or can be obtained from those having 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identity.
別の好適な真菌ヌクレアーゼは、トリコデルマ、例えば、トリコデルマハルジアナムから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号18に規定されるトリコデルマハルジアナム、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも60%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものから得ることができる。 Another suitable fungal nuclease can be obtained from Trichoderma, such as Trichoderma haldianum. Preferred nucleases are trichoderma haldianum, or variants thereof, as defined in SEQ ID NO: 18 herein, eg, at least 60%, or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or variants thereof. It can be obtained from those having 90%, or 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% identity.
他の真菌ヌクレアーゼとしては、Aspergillus oryzae RIB40、Aspergillus oryzae 3.042、Aspergillus flavus NRRL3357、Aspergillus parasiticus SU−1、Aspergillus nomius NRRL13137、Trichoderma reesei QM6a、Trichoderma virens Gv29−8、Oidiodendron maius Zn、Metarhizium guizhouense ARSEF 977、Metarhizium majus ARSEF 297、Metarhizium robertsii ARSEF 23、Metarhizium acridum CQMa 102、Metarhizium brunneum ARSEF 3297、Metarhizium anisopliae、Colletotrichum fioriniae PJ7、Colletotrichum sublineola、Trichoderma atroviride IMI 206040、Tolypocladium ophioglossoides CBS 100239、Beauveria bassiana ARSEF 2860、Colletotrichum higginsianum、Hirsutella minnesotensis 3608、Scedosporium apiospermum、Phaeomoniella chlamydospora、Fusarium verticillioides 7600、Fusarium oxysporum f.sp.cubense品種4、Colletotrichum graminicola M1.001、Fusarium oxysporum FOSC 3−a、Fusarium avenaceum、Fusarium langsethiae、Grosmannia clavigera kw1407、Claviceps purpurea 20.1、Verticillium longisporum、Fusarium oxysporum f.sp.cubense品種1、Magnaporthe oryzae 70−15、Beauveria bassiana D1−5、Fusarium pseudograminearum CS3096、Neonectria ditissima,Magnaporthiopsis poae ATCC 64411、Cordyceps militaris CM01、Marssonina brunnea f.sp.「multigermtubi」MB_m1、Diaporthe ampelina、Metarhizium album ARSEF 1941、Colletotrichum gloeosporioides Nara gc5、Madurella mycetomatis、Metarhizium brunneum ARSEF 3297、Verticillium alfalfae VaMs.102、Gaeumannomyces graminis変種tritici R3−111a−1、Nectria haematococca mpVI 77−13−4、Verticillium longisporum、Verticillium dahliae VdLs.17、Torrubiella hemipterigena、Verticillium longisporum、Verticillium dahliae VdLs.17、Botrytis cinerea B05.10、Chaetomium globosum CBS 148.51、Metarhizium anisopliae、Stemphylium lycopersici、Sclerotinia borealis F−4157、Metarhizium robertsii ARSEF 23、Myceliophthora thermophila ATCC 42464、Phaeosphaeria nodorum SN15、Phialophora attae、Ustilaginoidea virens、Diplodia seriata、Ophiostoma piceae UAMH 11346、Pseudogymnoascus pannorum VKM F−4515(FW−2607)、Bipolaris oryzae ATCC 44560、Metarhizium guizhouense ARSEF 977、Chaetomium thermophilum変種thermophilum DSM 1495、Pestalotiopsis fici W106−1、Bipolaris zeicola 26−R−13、Setosphaeria turcica Et28A、Arthroderma otae CBS 113480、及びPyrenophora tritici−repentis Pt−1C−BFPのDNA配列によってコードされているヌクレアーゼが挙げられる。 Other fungal nuclease, Aspergillus oryzae RIB40, Aspergillus oryzae 3.042, Aspergillus flavus NRRL3357, Aspergillus parasiticus SU-1, Aspergillus nomius NRRL13137, Trichoderma reesei QM6a, Trichoderma virens Gv29-8, Oidiodendron maius Zn, Metarhizium guizhouense ARSEF 977, Metarhizium majus ARSEF 297, Metarhizium robertsii ARSEF 23, Metarhizium acridum CQMa 102, Metarhizium brunneum ARSEF 3297, Metarhizium anisopliae, Colletotrichum fioriniae PJ7, Colletotrichum sublineola, Trichoderma atroviride IMI 206040, Tolypocladium ophioglossoides CBS 100239, Beauveria bassiana ARSEF 2860, Colletotrichum higginsianum, Hirsutella minnesotensis 3608, Metarhizium apiospermum, Phaeomoniella chlamydospora, Fusarium verticillioides 7600, Fusarium oxisporum f. sp. cubense cultivar 4, Colletotrichum glaminicola M1.001, Fusarium oxysporum FOSC 3-a, Fusarium avenaceum, Fusarium langsetiae, Grosmannia clavileki sp. cubense cultivar 1, Magnaporthe oryzae 70-15, Beauveria bassiana D1-5, Fusarium pseudograminearum CS3096, Neonectria ditissima, MagnaportheC sp. "Multigermutubi" MB_m1, Diaporthe ampelina, Metarhizium album ARCEF 1941, Colletotrichum gloeosperioides Nara gc5, Metarhizium aniselimaviraMesis, Metarhizium anis, Metarhizium anis. 102, Gaeumanomyces graminis variant tritici R3-111a-1, Nectria haematococca mpVI 77-13-4, Verticillium longisporum, Verticillium dahliae VdLs. 17, Torrubiella hemipterigana, Verticillium longisporum, Verticillium dahliae VdLs. 17, Botrytis cinerea B05.10, Chaetomium globosum CBS 148.51, Metarhizium anisopliae, Stemphylium lycopersici, Sclerotinia borealis F-4157, Metarhizium robertsii ARSEF 23, Myceliophthora thermophila ATCC 42464, Phaeosphaeria nodorum SN15, Phialophora attae, Ustilaginoidea virens, Diplodia seriata, Ophiostoma piceae UAMH 11346, Pseudogymnoascus pannorum VKM F-4515 (FW-2607), Bipolaris oryzae ATCC 44560, Metarhizium guizhouense ARSEF 977, Chaetomium thermophilum variant thermophilum DSM 1495, Pestalotiopsis fici W106-1, Bipolaris zeicola 26-R-13, Setosphaeria turcica Included are nucleases encoded by the DNA sequences of Et28A, Arthroderma otae CBS 113480, and Drechslera tritici-repentis Pt-1C-BFP.
好ましくは、ヌクレアーゼは、単離ヌクレアーゼである。 Preferably, the nuclease is an isolated nuclease.
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、水溶液中に、0.01ppm〜1000ppmのヌクレアーゼ酵素の量で、又は0.05ppm又は0.1ppmから750ppm又は500ppmまでの量で存在する。 Preferably, the nuclease enzyme is present in aqueous solution in an amount of 0.01 ppm to 1000 ppm of the nuclease enzyme, or from 0.05 ppm or 0.1 ppm to 750 ppm or 500 ppm.
ガラクタナーゼ
好ましくは追加の酵素として、本組成物は、ガラクタナーゼを含む。特に好ましいのは、エンド−β−1,6−ガラクタナーゼ細胞外ポリマー分解酵素である。用語「エンド−β−1,6−ガラクタン」又は「エンド−β−1,6−ガラクトクタナーゼ活性を有するポリペプチド」は、3より高い重合度(DP)を有する1,6−3−ガラクトオリゴ糖由来、及び4−O−メチルグルコシルウロネート基又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するそれらの酸性誘導体の加水分解開裂を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー30由来の、エンド−β−1,6−ガラクトクタナーゼ(EC3.2.1.164)を意味する。本開示の目的のために、エンド−β−1,6−ガラクタナーゼ活性は、アッセイIにおいて、国際公開第2015185689号に記載の手順に従って決定される。分類EC3.2.1.164由来の好適な例は、国際公開第2015185689に記載されており、例えば、その中に記載の成熟ポリペプチド配列番号2である。
Garactanase Preferably, as an additional enzyme, the composition comprises garactanase. Particularly preferred are endo-β-1,6-galactanase extracellular polymer degrading enzymes. The term "endo-β-1,6-galactan" or "polypeptide with endo-β-1,6-galactactanase activity" is a 1,6-3-galactooligosaccharide with a degree of polymerization (DP) greater than 3. Endo-β-1,6- from sugars and from the glycoside hydrolase family 30 that catalyzes the hydrolysis cleavage of 4-O-methylglucosyluronate groups or their acidic derivatives having a glucosyluronate group at the non-reducing end. It means galactactanase (EC 3.2.1.164). For the purposes of the present disclosure, endo-β-1,6-galactanase activity is determined in Assay I according to the procedure described in WO 2015185689. A preferred example from classification EC 3.2.1.164 is described in WO 2015185689, eg, the mature polypeptide SEQ ID NO: 2 set forth therein.
好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、グリコシドヒドロラーゼファミリー30から選択される。 Preferably, the galactanase enzyme is selected from the glycoside hydrolase family 30.
好ましくは、エンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、微生物の酵素である。エンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、真菌又は細菌起源であってよい。細菌エンド−β−1,6−ガラクタナーゼが最も好ましい場合がある。真菌エンド−β−1,6−ガラクタナーが最も好ましい場合がある。 Preferably, endo-β-1,6-galactanase is a microbial enzyme. Endo-β-1,6-galactanase may be of fungal or bacterial origin. Bacterial endo-β-1,6-galactanase may be most preferred. Fungal endo-β-1,6-junctana may be most preferred.
細菌エンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、Streptomyces、例えば、Streptomyces davawensisから得ることができる。好ましいエンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号19に規定されるStreptomyces davawensis JCM 4913、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも40%、又は50%、又は60%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものから得ることができる。 Bacterial endo-β-1,6-galactanase can be obtained from Streptomyces, eg, Streptomyces davawensis. Preferred endo-β-1,6-galactanases are Streptomyces davawensis JCM 4913, or variants thereof, as defined in SEQ ID NO: 19 herein, such as at least 40%, 50%, or 60%. , Or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100%. ..
他の細菌エンド−β−1,6−ガラクタナーゼとしては、本明細書における配列番号20に規定されるアミノ酸配列を有するStreptomyces avermitilis MA−4680のDNA配列によってコードされるもの、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも40%、又は50%、又は60%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものが挙げられる。 Other bacterial endo-β-1,6-galactanases include those encoded by the DNA sequence of Streptomyces avermitilis MA-4680 having the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 20 herein, or variants thereof. For example, at least 40%, or 50%, or 60%, or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, 96%, 97%, 98%, etc. Those having 99% or 100% identity can be mentioned.
真菌エンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、Trichoderma、例えば、Trichoderma harzianumから得ることができる。好ましいエンド−β−1,6−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号21に規定されるTrichoderma harzianum、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも40%、又は50%、又は60%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、96%、97%、98%、99%又は100%の同一性を有するものから得ることができる。 Fungal endo-β-1,6-galactanase can be obtained from Trichoderma, such as Trichoderma harzianum. Preferred endo-β-1,6-galactanases are Trichoderma harzianum, or variants thereof, as defined in SEQ ID NO: 21 herein, such as at least 40%, 50%, or 60%, or variants thereof. It can be obtained from those having 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, or 100% identity.
他の真菌エンド−β−1,6−ガラクタナーゼとしては、Ceratocystis fimbriata f.sp.Platani、Muscodor strobelii WG−2009a、Oculimacula yallundae、Trichoderma viride GD36A、Thermomyces stellatus、Myceliophthora thermophiliaのDNA配列によってコードされるものが挙げられる。 Other fungal endo-β-1,6-galactanases include Ceratocytis fimbriata f. sp. Plane tree, Muscodor strobelii WG-2009a, Occulima talurundae, Trichoderma viride GD36A, Thermomyces stellatus, Myceliophthora thermophila.
好ましくは、ガラクタナーゼは、配列番号19、配列番号20又は配列番号21に示されるアミノ酸配列と少なくとも60%、又は少なくとも80%、又は少なくとも90%、又は少なくとも95%の同一性を有するアミノ酸配列を有する。 Preferably, the galactanase comprises an amino acid sequence having at least 60%, or at least 80%, or at least 90%, or at least 95% identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO: 19, SEQ ID NO: 20 or SEQ ID NO: 21. Have.
好ましくは、ガラクタナーゼは、単離されたガラクタナーゼである。 Preferably, the galactanase is an isolated galactanase.
好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、0.001〜1重量%、又は組成物の重量に基づいて0.005〜0.5重量%、又は0.01〜0.25重量%の量で存在する。好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、洗濯水溶液中に、0.01ppm〜1000ppmのガラクタナーゼ酵素の量で、又は0.05ppm又は0.1ppmから750ppm又は500ppmまでの量で存在する。 Preferably, the galactanase enzyme is contained in the composition in an amount of 0.001 to 1% by weight based on the active protein in the composition, or 0.005 to 0.5% by weight based on the weight of the composition. It is present in an amount of 0.01-0.25 wt%. Preferably, the galactanase enzyme is present in the washing aqueous solution in an amount of 0.01 ppm to 1000 ppm of the galactanase enzyme, or in an amount of 0.05 ppm or 0.1 ppm to 750 ppm or 500 ppm.
マンナナーゼ
好ましくは、本組成物はマンナナーゼ酵素を含む。マンナナーゼ酵素は、マンナン、ガラクトマンナン及びグルコマンナンにおける1,4−3−D−マンノシド結合の加水分解を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー26由来のマンナンエンド−1,4−β−マンノシダーゼ活性(EC3.2.1.78)を有するポリペプチドである。マンナンエンド−1,4−β−マンノシダーゼの別名は、1,4−3−D−マンナンマンナノヒドロラーゼ、エンド−1,4−3−マンナナーゼ、エンド−β−1,4−マンナーゼ、β−マンナナーゼB、3−1,4−マンナン4−マンナノヒドロラーゼ、エンド−3−マンナナーゼ、及びβ−マンナナーゼである。好ましいマンナナーゼは、グリコシドヒドロラーゼファミリー26のメンバーである。
Mannanase Preferably, the composition comprises a mannanase enzyme. The mannanase enzyme is a mannanendo-1,4-β-mannosidase activity (EC 3.2.) Derived from the glycoside hydrolase family 26 that catalyzes the hydrolysis of 1,4-3-D-mannosid bonds in mannan, galactomannan and glucomannan. It is a polypeptide having 1.78). Other names for mannanendo-1,4-β-mannosidase are 1,4-3-D-mannan mannanohydrolase, endo-1,-4-3-mannanase, endo-β-1,4-mannase, β-mannanase. B, 3-1,4-mannan 4-mannanohydrolase, endo-3-mannanase, and β-mannanase. Preferred mannanases are members of the glycoside hydrolase family 26.
本開示の目的のために、マンナナーゼ活性は、国際公開第2015040159号の実験の節に記載されている還元エンドアッセイを使用して決定されてもよい。
分類EC3.2.1.78からの好適な例は、国際公開第2015040159号に記載されており、例えば、その中に記載される成熟ポリペプチド配列番号2である。
For the purposes of the present disclosure, mannanase activity may be determined using the reduction end assay described in the Experimental Section of WO 2015040159.
A preferred example from classification EC 3.2.1.78 is described in WO 2015040159, eg, mature polypeptide SEQ ID NO: 2 described therein.
好ましいマンナナーゼは、Ascobolus stictoideus由来の成熟ポリペプチド配列番号22に対して少なくとも60%、少なくとも65%、少なくとも70%、少なくとも75%、少なくとも80%、少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を有する変異体である。 Preferred mannanases are at least 60%, at least 65%, at least 70%, at least 75%, at least 80%, at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least relative to mature polypeptide SEQ ID NO: 22 from Ascobolus mutant identity. 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96% , At least 97%, at least 98%, at least 99%, or 100% sequence identity.
好ましいマンナナーゼは、Chaetomium virescens由来の成熟ポリペプチド配列番号23に対して少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を有する変異体である。 Preferred mannanases are at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least relative to mature polypeptide SEQ ID NO: 23 from Chaetomium mutations. 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, or 100% sequence identity It is a mutant having.
好ましいマンナナーゼは、Preussia aemulans由来の成熟ポリペプチド配列番号24に対して少なくとも75%、少なくとも76%、少なくとも77%、少なくとも78%、少なくとも79%、少なくとも80%、少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を有する変異体である。 Preferred mannanases are at least 75%, at least 76%, at least 77%, at least 78%, at least 79%, at least 80%, at least 81%, at least 82%, at least relative to mature polypeptide SEQ ID NO: 24 from Preussia aemulans. 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95% , At least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, or 100% sequence identity.
好ましいマンナナーゼは、Yunnania penicillata由来の成熟ポリペプチド配列番号25に対して少なくとも65%、少なくとも66%、少なくとも67%、少なくとも68%、少なくとも69%、少なくとも70%、少なくとも71%、少なくとも72%、少なくとも73%、少なくとも74%、少なくとも75%、少なくとも76%、少なくとも77%、少なくとも78%、少なくとも79%、少なくとも80%、少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を有する変異体である。 Preferred mannanases are at least 65%, at least 66%, at least 67%, at least 68%, at least 69%, at least 70%, at least 71%, at least 72%, at least relative to mature polypeptide SEQ ID NO: 25 from Yunnania penicillata. 73%, at least 74%, at least 75%, at least 76%, at least 77%, at least 78%, at least 79%, at least 80%, at least 81%, at least 82%, at least 83%, at least 84%, at least 85% At least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95%, at least 96%, at least 97%, at least A variant having 98%, at least 99%, or 100% sequence identity.
好ましいマンナナーゼは、Myrothecium roridum由来の成熟ポリペプチド配列番号26に対して少なくとも75%、少なくとも76%、少なくとも77%、少なくとも78%、少なくとも79%、少なくとも80%、少なくとも81%、少なくとも82%、少なくとも83%、少なくとも84%、少なくとも85%、少なくとも86%、少なくとも87%、少なくとも88%、少なくとも89%、少なくとも90%、少なくとも91%、少なくとも92%、少なくとも93%、少なくとも94%、少なくとも95%、少なくとも96%、少なくとも97%、少なくとも98%、少なくとも99%、又は100%の配列同一性を有する変異体である。 Preferred mannanases are at least 75%, at least 76%, at least 77%, at least 78%, at least 79%, at least 80%, at least 81%, at least 82%, at least relative to mature polypeptide SEQ ID NO: 26 derived from Myrothecium roridum. 83%, at least 84%, at least 85%, at least 86%, at least 87%, at least 88%, at least 89%, at least 90%, at least 91%, at least 92%, at least 93%, at least 94%, at least 95% , At least 96%, at least 97%, at least 98%, at least 99%, or 100% sequence identity.
好ましくは、マンナナーゼは、単離されたマンナナーゼである。 Preferably, the mannanase is an isolated mannanase.
好ましくは、マンナナーゼ酵素は、洗浄組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、0.001〜1重量%、又は0.005〜0.5重量%、又は0.01〜0.25重量%の量で存在する。好ましくは、マンナナーゼ酵素は、洗濯水溶液中に、0.01ppm〜1000ppmのマンナナーゼ酵素の量で、又は0.05ppm又は0.1ppmから750ppm又は500ppmまでの量で存在する。 Preferably, the mannanase enzyme is added to the wash composition, based on the active protein in the composition, 0.001-1% by weight, or 0.005-0.5% by weight, or 0.01-0.25. It is present in an amount of% by weight. Preferably, the mannanase enzyme is present in the washing aqueous solution in an amount of 0.01 ppm to 1000 ppm of mannanase enzyme, or from 0.05 ppm or 0.1 ppm to 750 ppm or 500 ppm.
マンナナーゼは、バイオフィルム破壊効果を生じさせることもできる。キサンタン分解酵素
組成物は、好ましくはキサンタン分解酵素を含む。キサンタンガムは、細菌のXanthomonas campestrisによって分泌される多糖類である。キサンタンは、五糖サブユニットから構成され、マンノース−(β1,4)−グルクロン酸−(β1,2)−マンノースから構成される三糖類側鎖を有するセルロース骨格が、α1,3結合によって骨格中のグルコース残基に交互に結合した、セルロース骨格を形成している。洗浄組成物は、好ましくは、キサンタンリアーゼ活性及び/又はエンド−β−1,4−グルカナーゼ活性を有するキサンタン分解ポリピチドを含む。キサンタンリアーゼは、キサンタンのβ−D−マンノシルα−β−D−1,4−グルクロノシル結合を切断する酵素であり、好ましくは、Paenibacillus alginolyticus XL−1から単離されたキサンタンリアーゼである。好ましいキサンタン分解酵素は、グリコシルヒドロラーゼファミリー5(GH5)から選択される。
Mannanase can also produce a biofilm-destroying effect. The xanthan degrading enzyme composition preferably comprises a xanthan degrading enzyme. Xanthan gum is a polysaccharide secreted by the bacterium Xanthomonas campestris. Xanthan is composed of pentasaccharide subunits, and a cellulose skeleton having a trisaccharide side chain composed of mannose- (β1,4) -glucuronic acid- (β1,2) -mannose is contained in the skeleton by α1,3 binding. It forms a cellulose skeleton that is alternately bound to the glucose residues of mannose. The cleaning composition preferably comprises a xanthan degrading polypeptide having xanthan lyase activity and / or endo-β-1,4-glucanase activity. Xanthan lyase is an enzyme that cleaves the β-D-mannosyl α-β-D-1,4-glucuronosyl bond of xanthan, and is preferably xanthan lyase isolated from Paenibacillus alginoliticus XL-1. Preferred xanthan degrading enzymes are selected from the glycosyl hydrolases family 5 (GH5).
アセチルグルコサミニダーゼ
好ましい組成では、組成物は、アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、E.C.3.2.1.52由来のβ−N−アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、配列番号27に対して少なくとも70%、又は少なくとも75%、又は少なくとも80%、又は少なくとも85%、又は少なくとも90%、又は少なくとも95%、又は少なくとも96%、又は少なくとも97%、又は少なくとも98%、又は少なくとも99%、又は少なくとも又は100%の同一性を有する酵素を追加で含んでいてもよい。
Acetylglucosaminidase In a preferred composition, the composition is an acetylglucosaminidase enzyme, preferably E. coli. C. The β-N-acetylglucosaminidase enzyme from 3.21.52, preferably at least 70%, or at least 75%, or at least 80%, or at least 85%, or at least 90%, relative to SEQ ID NO: 27. Alternatively, it may additionally contain an enzyme having at least 95%, or at least 96%, or at least 97%, or at least 98%, or at least 99%, or at least or 100% identity.
プロテアーゼ
好ましくは、組成物は、1つ以上のプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ及びセリンプロテアーゼが挙げられ、例えば、サブチリシン(EC 3.4.21.62)などの中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物起源のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物起源のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に改変された突然変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は/及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる。
(a)サブチリシン(EC 3.4.21.62)、好ましくは、国際公開第2004067737号、同第2015091989号、同第2015091990号、同第2015024739号、同第2015143360号、米国特許第6,312,936(B1)号、同第5,679,630号、同第4,760,025号、同第7,262,042号及び国際公開第09/021867号、独国特許公開第102006022216(A1)号、同第102006022224(A1)号、国際公開第2015089447号、同第2015089441号、同第2016066756号、同第2016066757号、同第2016069557号、同第2016069563号、同第2016069569号に記載されている、Bacillus sp.,例えば、B.lentus、B.alkalophilus、B.subtilis、B.amyloliquefaciens、B.pumilus及びB.gibsonii及びB.akibaii。
(b)国際公開第89/06270号に記載されているFusariumプロテアーゼ、並びに同第05/052161号及び同第05/052146号に記載されているCellumonasに由来するキモトリプシンプロテアーゼを含む、トリプシン(例えば、ブタ又はウシ起源)などのトリプシン型又はキモトリプシン型のプロテアーゼ。
(c)メタロプロテアーゼ、好ましくは、国際公開第07/044993A2号に記載されているBacillus amyloliquefaciens、国際公開第2014194032号、同第2014194054号及び同第2014194117号に記載されるBacillus、Brevibacillus、Thermoactinomyces、Geobacillus、Paenibacillus、Lysinibacillus又はStreptomyces spp.、国際公開第2015193488号に記載されるKribella alluminosa、及び国際公開第2016075078号に記載されるStreptomyces及びLysobacterに由来するもの。
(d)国際公開第92/17577号(Novozymes A/S)に記載されるBacillus sp.TY145、NCIMB 40339由来のサブチラーゼに対して少なくとも90%の同一性を有するプロテアーゼ、同第2015024739号及び同第2016066757号に記載されるこのBacillus sp TY145サブチラーゼの変異体を含む。
Proteases Preferably the composition comprises one or more proteases. Suitable proteases include metalloproteases and serine proteases, including, for example, neutral or alkaline microbial serine proteases such as subtilisin (EC 3.4.21.62). Suitable proteases include those of animal, plant or microbial origin. In one aspect, such suitable proteases may be of microbial origin. Suitable proteases include chemically or genetically modified mutants of the above-mentioned suitable proteases. In one aspect, suitable proteases may be alkaline microbial proteases and / and serine proteases such as trypsin-type proteases. Examples of suitable neutral or alkaline proteases include:
(A) Subtilisin (EC 3.4.21.62), preferably International Publication No. 2004076737, 2015091989, 2015091990, 2015024739, 2015143360, US Pat. No. 6,312. , 936 (B1), 5,679,630, 4,760,025, 7,262,042 and International Publication 09/021867, German Patent Publication No. 102006022216 (A1) ), 1020060222224 (A1), International Publication No. 2015089447, No. 2015089441, No. 2016066757, No. 2016066757, No. 20160669557, No. 2016069563, No. 20160669569. Yes, Bacillus sp. , For example, B. lentus, B.I. alkalofilus, B. et al. Subtilis, B. bacillus. amyloliquefaciens, B.I. plumius and B. gibbsoni and B. akibaii.
(B) Trypsin (eg, including the Fusarium protease described in WO 89/06270 and the chymotrypsin protease derived from Cellumonas described in 05/052161 and 05/052146. Trypsin-type or chymotrypsin-type proteases such as (porcine or bovine origin).
(C) Metalloproteases, preferably Bacillus amyloliquefaciens described in WO 07/049493A2, Bacillus, Brevibacillus, Thermo , Paenibacillus, Lysinibacillus or Streptomyces spp. , Derived from Kribella alluminosa described in WO 2015193488, and Streptomyces and Lysobacter described in WO 2016075078.
(D) Bacillus sp. Described in International Publication No. 92/17577 (Novozymes A / S). TY145, a protease having at least 90% identity to a subtilase derived from NCIMB 40339, a variant of this Bacillus sp TY145 subtilase described in No. 2015024739 and No. 2016066757.
好ましいプロテアーゼとしては、Bacillus gibsonii又はBacillus Lentusに由来するものが挙げられる。 Preferred proteases include those derived from Bacillus gibbsoni or Bacillus Lentus.
好適な市販のプロテアーゼ酵素としては、Novozymes A/S(Denmark)による、Alcalase(登録商標)、Savinase(登録商標)、Primase(登録商標)、Durazym(登録商標)、Polarzyme(登録商標)、Kannase(登録商標)、Liquanase(登録商標)、Liquanase Ultra(登録商標)、Savinase Ultra(登録商標)、Ovozyme(登録商標)、Neutrase(登録商標)、Everlase(登録商標)及びEsperase(登録商標)、Genencor InternationalによってMaxatase(登録商標)、Maxacal(登録商標)、Maxapem(登録商標)、Properase(登録商標)、Purafect(登録商標)、Purafect Prime(登録商標)、Purafect Ox(登録商標)、FN3(登録商標)、FN4(登録商標)、Excellase(登録商標)及びPurafect OXP(登録商標)の商品名で販売されるもの、Solvay EnzymesによってOpticlean(登録商標)及びOptimase(登録商標)の商品名で販売されるもの、Henkel/Kemiraから入手可能なもの、すなわち、S99D+S101R+S103A+V104I+G159Sの変異を有するBLAP(米国特許第5,352,604号の図29に示される配列、本明細書では以下BLAPと称する)、BLAP R(S3T+V4I+V199M+V205I+L217Dを有するBLAP)、BLAP X(S3T+V4I+V205Iを有するBLAP)及びBLAP F49(S3T+V4I+A194P+V199M+V205I+L217Dを有するBLAP)(全てHenkel/Kemiraから)、及びKaoからのKAP(変異A230V+S256G+S259Nを有するBacillus alkalophilus subtilisin)、又は国際公開第2009/149144号、同第2009/149145号、同第2010/56653号、同第2010/56640号、同第2011/072117号、米国特許公開第2011/0237487号、国際公開第2011/140316号、同第2012/151480号、欧州特許第2510092号、同第2566960号又は同第2705145号に開示されているものが挙げられる。 Suitable commercially available protease enzymes include Alcalase®, Savinase®, Primase®, Durazym®, Polarzyme®, Kannase, according to Novozimes A / S (Denmark). Registered Trademarks), Liquanase®, Liquanase Ultra®, Savinase Ultra®, Ovozyme®, Neutrase®, Everlase® and Esperase®, Genencor Internet Maxatase®, Maxal®, Maxapem®, Propase®, Purefect®, Purple Prime®, Purple Ox®, FN3® , FN4®, Excellase® and Purafect OXP®, and Solvery Enzymes under the trade name Opticlean® and Optimase®. , Henkel / Kemira, ie, BLAP with a variant of S99D + S101R + S103A + V104I + G159S (sequence shown in FIG. 29 of US Pat. No. 5,352,604, hereinafter referred to as BLAP), BLAPR (S3T + V4I + V199M + V205I + L2 BLAP with BLAP), BLAP X (BLAP with S3T + V4I + V205I) and BLAP F49 (BLAP with S3T + V4I + A194P + V199M + V205I + L217D) (all from Henkel / Kemira), and KAP (mutant A230V / 149144, 2009/149145, 2010/56653, 2010/56640, 2011/072117, US Patent Publication 2011/0237487, International Publication 2011/140316, 2012/151480, European Patent No. 25100 Examples thereof are those disclosed in No. 92, No. 2566960 or No. 2705145.
リパーゼ
好ましくは、本組成物は、米国特許第6,939,702(B1)号、及び米国特許公開第2009/0217464号に記載されているものなどの「第1サイクルリパーゼ」を含む1つ以上のリパーゼを含む。好ましいリパーゼは、第1の洗浄リパーゼである。本発明の一実施形態では、組成物は、第1の洗浄リパーゼを含む。第1の洗浄リパーゼは、以下のアミノ酸配列を有するポリペプチドであるリパーゼを含む:(a)フミコーラ・ラヌギノサ(Humicola lanuginosa)株DSM4109由来の野生型リパーゼと少なくとも90%の同一性を有するもの、(b)当該野生型リパーゼと比較して、E1若しくはQ249の15A以内の三次元構造の表面における電気的に中性若しくは負に荷電されたアミノ酸の、正に荷電されたアミノ酸による置換を含むもの、及び(c)C末端にペプチド付加を含むもの、及び/又は(d)N末端にペプチド付加を含む、及び/又は(e)以下の制限を満たすもの:i)当該野生型リパーゼのE210位に負のアミノ酸を含むこと、(ii)当該野生型リパーゼの90位〜101位に対応する領域に負に帯電したアミノ酸を含むこと、及び(iii)当該野生型リパーゼのN94に対応する位置に中性又は陰性のアミノ酸を含むか、及び/又は当該野生型リパーゼの90〜101位に対応する領域に負又は中性の正味の電荷を有すること。T231R及びN233R変異のうち1つ以上を含むThermomyces lanuginosus由来の野生型リパーゼの変異体が好ましい。この野生型の配列は、Swissprot受託番号Swiss−Prot O59952の269アミノ酸(アミノ酸23〜291)である(Thermomyces lanuginosus(Humicola lanuginosa)に由来)。好ましいリパーゼとしては、商品名Lipex(登録商標)、Lipolex(登録商標)及びLipoclean(登録商標)として販売されているものが挙げられる。他の好適なリパーゼとしては、欧州特許出願第12001034.3号又は欧州特許第2623586号に記載されているものが挙げられる。
Lipase Preferably, the composition comprises one or more "first cycle lipases" such as those described in US Pat. No. 6,939,702 (B1) and US Patent Publication No. 2009/0217464. Includes lipase. The preferred lipase is the first wash lipase. In one embodiment of the invention, the composition comprises a first wash lipase. The first washed lipase comprises a polypeptide having the following amino acid sequence, lipase: (a) having at least 90% identity with the wild lipase from Humicola lanuginosa strain DSM4109, ( b) Containing the substitution of an electrically neutral or negatively charged amino acid on the surface of a three-dimensional structure within 15A of E1 or Q249 with a positively charged amino acid as compared to the wild-type lipase. And (c) those containing a peptide addition at the C-terminal and / or (d) those containing a peptide addition at the N-terminal and / or (e) those satisfying the following restrictions: i) at the E210 position of the wild-type lipase. Containing negative amino acids, (ii) containing negatively charged amino acids in the region corresponding to positions 90 to 101 of the wild-type lipase, and (iii) in the position corresponding to N94 of the wild-type lipase. It contains a sex or negative amino acid and / or has a negative or neutral net charge in the region corresponding to the 90-101 position of the wild-type lipase. Variants of wild-type lipase from Thermomyces lanuginosus containing one or more of the T231R and N233R mutations are preferred. This wild-type sequence is 269 amino acids (amino acids 23-291) of Swiss-Prot Accession No. Swiss-Prot O59952 (derived from Thermomyces lanuginosus (Humicola lanuginossa)). Preferred lipases include those sold under the trade names Lipex®, Lipolex® and Lipocrene®. Other suitable lipases include those described in European Patent Application No. 12001034.3 or European Patent No. 2623586.
エンドグルカナーゼ
他の好ましい酵素としては、エンド−β−1,4−グルカナーゼ活性を示す微生物由来のエンドグルカナーゼ(E.C.3.2.1.4)が挙げられ、米国特許第7,141,403(B2)号における配列番号2のアミノ酸配列に対して少なくとも90%、94%、97%、更には99%の同一性を有するBacillus属のメンバーに対して内因性である微生物ポリペプチド及びその混合物を含む。好適なエンドグルカナーゼは、商品名Celluclean(登録商標)及びWhitezyme(登録商標)(Novozymes A/S(Bagsvaerd,Denmark)として販売されている。
Endoglucanase Other preferred enzymes include microbial-derived endoglucanase (EC 3.2.1.4) exhibiting endo-β-1,4-glucanase activity, US Pat. No. 7,141, Microbial polypeptides that are endogenous to members of the genus Bacillus having at least 90%, 94%, 97%, and even 99% identity to the amino acid sequence of SEQ ID NO: 2 in 403 (B2) and theirs. Contains the mixture. Suitable endoglucanases are marketed under the trade names Cellulane® and Whitezyme® (Novozymes A / S (Bagsvaerd, Denmark)).
ペクチン酸リアーゼ
他の好ましい酵素としては、商品名Pectawash(登録商標)、Pectaway(登録商標)、Xpect(登録商標)として販売されているペクチン酸リアーゼ、並びに商標名Mannaway(登録商標)(全てNovozymes A/S(Bagsvaerd,Denmark)製)及びPurabrite(登録商標)(Genencor International Inc.(Palo Alto,California))として販売されているマンナナーゼが挙げられる。
Pectate lyase Other preferred enzymes include pectate lyase sold under the trade names Pectawash®, Pectaway®, XPect®, and the trade name Mannaway® (all Novozimes A). / S (manufactured by Bagsvaerd, Denmark)) and Purabrite® (Genencor International Inc. (Palo Alto, California)).
界面活性剤系
洗浄組成物は、界面活性剤系を含み得る。洗浄組成物は、洗浄組成物の約1重量%〜約80重量%、又は1重量%〜約60重量%、好ましくは約5重量%〜約50重量%、より好ましくは約8重量%〜約40重量%の界面活性剤系を含み得る。
Surfactant-based cleaning compositions may include surfactant-based cleaning compositions. The cleaning composition comprises from about 1% to about 80% by weight, or from 1% to about 60% by weight, preferably from about 5% to about 50% by weight, more preferably from about 8% to about 8% by weight. It may contain 40% by weight surfactant system.
界面活性剤系で使用するのに適した界面活性剤は、天然資源及び/又は再生可能資源に由来してよい。 Surfactants suitable for use in surfactant systems may be derived from natural and / or renewable resources.
界面活性剤系は、アニオン性界面活性剤、より好ましくはアルキルベンゼンスルホネート、アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサルフェートからなる群から選択されるアニオン性界面活性剤を含んでもよい。アルキルエトキシサルフェート、パラフィンスルホネート、及びこれらの混合物が好ましい場合があるが、アルキルベンゼンスルホネートが特に好ましい。界面活性剤系は、ノニオン性界面活性剤、カチオン性界面活性剤、両性界面活性剤、双極性界面活性剤、及びこれらの混合物からなる群から選択される界面活性剤を更に含み得る。界面活性剤系は、好ましくは、ノニオン性界面活性剤、例えばエトキシル化ノニオン性界面活性剤を含む。界面活性剤系は、両性界面活性剤、例えば、アルキルジメチルアミンオキシドなどのアミンオキシド界面活性剤を含んでもよい。界面活性剤系は、ベタインなどの双性イオン性界面活性剤を含んでいてもよい。 The surfactant system may include an anionic surfactant, more preferably an anionic surfactant selected from the group consisting of alkylbenzene sulfonates, alkyl sulphates and alkyl alkoxysulfates. Alkylethoxysulfates, paraffin sulfonates, and mixtures thereof may be preferred, but alkylbenzene sulfonates are particularly preferred. The surfactant system may further comprise a surfactant selected from the group consisting of nonionic surfactants, cationic surfactants, amphoteric surfactants, bipolar surfactants, and mixtures thereof. The surfactant system preferably comprises a nonionic surfactant, such as an ethoxylated nonionic surfactant. The surfactant system may include amphoteric surfactants, for example amine oxide surfactants such as alkyldimethylamine oxides. The surfactant system may contain a zwitterionic surfactant such as betaine.
本発明の洗剤組成物にとって最も好ましい界面活性剤系は、全組成物の約1重量%〜約40重量%、好ましくは約6重量%〜35重量%、より好ましくは約8重量%〜約30重量%のアニオン性界面活性剤を含み、好ましくは、アルキルベンゼンスルホネートを含む。好ましい界面活性剤系は、任意選択的に、これに加えて、アルキルアルコキシサルフェート界面活性剤、より好ましくは、アルキルエトキシサルフェートを、任意選択的に、組成物の0.5重量%〜15重量%、好ましくは1重量%〜12重量%、より好ましくは2重量%〜10重量%の両性及び/又は双性界面活性剤、より好ましくは両性、更により好ましくは、アミンオキシド界面活性剤、特に、アルキルジメチルアミンオキシドと組み合わせて含んでいてもよい。 The most preferred surfactant system for the detergent composition of the present invention is from about 1% to about 40% by weight, preferably from about 6% to 35% by weight, more preferably from about 8% to about 30% by weight of the total composition. It contains a weight% anionic surfactant, preferably an alkylbenzene sulfonate. Preferred surfactant systems are optionally, in addition to this, alkylalkoxysulfate surfactants, more preferably alkylethoxysulfate, optionally 0.5% to 15% by weight of the composition. , Preferably 1% to 12% by weight, more preferably 2% by weight to 10% by weight of amphoteric and / or biphasic surfactants, more preferably amphoteric, even more preferably amine oxide surfactants, in particular. It may be included in combination with an alkyldimethylamine oxide.
最も好ましくは、界面活性剤系は、アニオン性界面活性剤とノニオン性界面活性剤を含み、好ましくは、アニオン性界面活性剤とノニオン性界面活性剤との重量比は、25:1〜1:2である。 Most preferably, the surfactant system comprises an anionic surfactant and a nonionic surfactant, and preferably the weight ratio of the anionic surfactant to the nonionic surfactant is 25: 1 to 1: 1. It is 2.
アニオン性界面活性剤
アニオン性界面活性剤は、塩形態又は酸形態であってもよく、典型的には水溶性ナトリウム、カリウム、アンモニウム、マグネシウム又はモノ−、ジ−又はトリ−C2〜C3アルカノールアンモニウム塩の形態であってもよく、ナトリウムカチオンは、選択される通常のものである。
Anionic Surfactants The anionic surfactants may be in salt or acid form and are typically water-soluble sodium, potassium, ammonium, magnesium or mono-, di- or tri-C2-C3 alkanolammonium. It may be in the form of a salt, and the sodium cation is the usual one of choice.
スルホネート界面活性剤
本明細書に用いるのに好適なアニオン性スルホネート界面活性剤としては、C8〜C18アルキル又はヒドロキシアルキルスルホネートの水溶性塩、C11〜C18アルキルベンゼンスルホネート(LAS)、国際公開第99/05243号、同第99/05242号、同第99/05244号、同第99/05082号、同第99/05084号、同第99/05241号、同第99/07656号、同第00/23549号、及び同第00/23548号に記載される変性アルキルベンゼンスルホネート(MLAS)、メチルエステルスルホネート(MES)、及びα−オレフィンスルホネート(AOS)が挙げられる。これらはまた、10〜20炭素原子のパラフィンをスルホネート化することによって得られる、モノスルホネート及び/又はジスルホネートであり得るパラフィンスルホネートを含む。スルホネート界面活性剤としては、アルキルグリセリルスルホネート界面活性剤も挙げられ得る。
Sulfonate Surfactants Examples of anionic sulfonate surfactants suitable for use herein include water-soluble salts of C8-C18 alkyl or hydroxyalkyl sulfonates, C11-C18 alkylbenzene sulfonates (LAS), WO 99/05243. No. 99/05242, No. 99/05244, No. 99/05082, No. 99/05084, No. 99/05241, No. 99/07656, No. 00/23549 , And modified alkylbenzene sulfonate (MLAS), methyl ester sulfonate (MES), and α-olefin sulfonate (AOS) described in the same No. 00/23548. These also include paraffin sulfonates, which can be monosulfonates and / or disulfonates, obtained by sulfonated paraffins of 10 to 20 carbon atoms. As the sulfonated surfactant, an alkylglyceryl sulfonated surfactant may also be mentioned.
サルフェート化アニオン性界面活性剤
好ましくは、サルフェート化アニオン性界面活性剤は、アルコキシル化されており、より好ましくは、約0.2〜約4、更により好ましくは約0.3〜約3、更により好ましくは約0.4〜約1.5、特に約0.4〜約1のアルコキシル化度を有するアルコキシル化分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤である。好ましくは、アルコキシ基は、エトキシである。サルフェート化アニオン性界面活性剤がサルフェート化アニオン性界面活性剤の混合物であるとき、アルコキシル化度は、混合物の全ての成分の重量平均アルコキシル化度(重量平均アルコキシル化度)である。重量平均アルコキシル化度の計算には、アルコキシル化基を有しないサルフェート化アニオン性界面活性剤成分の重量も含めなければならない。
Sulfated Anionic Surfactant Preferably, the sulfated anionic surfactant is alkoxylated, more preferably about 0.2 to about 4, even more preferably about 0.3 to about 3, further. More preferably, it is an alkoxylated branched sulfated anionic surfactant having an alkoxylation degree of about 0.4 to about 1.5, particularly about 0.4 to about 1. Preferably, the alkoxy group is ethoxy. When the sulfated anionic surfactant is a mixture of sulfated anionic surfactants, the degree of alkoxylation is the weight average degree of alkoxylation of all components of the mixture (weight average degree of alkoxylation). The weight average alkoxylation degree calculation must also include the weight of the sulfated anionic surfactant component that does not have an alkoxylation group.
重量平均アルコキシ化度=(x1*界面活性剤1のアルコキシ化度+x2*界面活性剤2のアルコキシ化度+....)/(x1+x2+....)
[式中、x1、x2、...は、混合物の各サルフェート化アニオン性界面活性剤のグラム単位の重量であり、アルコキシル化度は、各サルフェート化アニオン性界面活性剤のアルコキシ基の数である]。
Weight average degree of alkoxylation = (x1 * degree of alkoxylation of surfactant 1 + x2 * degree of alkoxylation of surfactant 2 + ...) / (x1 + x2 + ...)
[In the formula, x1, x2 ,. .. .. Is the weight in grams of each sulfated anionic surfactant in the mixture, and the degree of alkoxylation is the number of alkoxy groups in each sulfated anionic surfactant].
好ましくは、分枝基はアルキルである。典型的には、アルキルは、メチル、エチル、プロピル、ブチル、ペンチル、環状アルキル基及びこれらの混合物から選択される。単一又は複数のアルキル分枝が、本発明の洗剤で使用されるサルフェート化アニオン性界面活性剤を製造するために使用される出発アルコールのヒドロカルビル主鎖に存在し得る。最も好ましくは、分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤は、アルキルサルフェート、アルキルエトキシサルフェート、及びこれらの混合物から選択される。 Preferably, the branching group is alkyl. Typically, the alkyl is selected from methyl, ethyl, propyl, butyl, pentyl, cyclic alkyl groups and mixtures thereof. One or more alkyl branches may be present in the hydrocarbyl backbone of the starting alcohol used to make the sulfated anionic surfactant used in the detergents of the present invention. Most preferably, the branched sulfated anionic surfactant is selected from alkyl sulfates, alkyl ethoxysulfates, and mixtures thereof.
分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤は、単一のアニオン性界面活性剤であっても、アニオン性界面活性剤の混合物であってもよい。単一の界面活性剤の場合、分枝の割合は、界面活性剤が誘導される元のアルコールにおいて分枝しているヒドロカルビル鎖の重量割合を指す。 The branched sulfated anionic surfactant may be a single anionic surfactant or a mixture of anionic surfactants. In the case of a single surfactant, the percentage of branches refers to the weight percentage of the branched hydrocarbyl chain in the original alcohol from which the surfactant is derived.
界面活性剤混合物の場合、分枝の割合は重量平均であり、以下の式:
分枝の重量平均(%)=[(x1*アルコール1中の分枝状アルコール1の重量%+x2*アルコール2中の分枝状アルコール2の重量%+....)/(x1+x2+....)]*100
[式中、x1、x2、...は、本発明の洗剤のアニオン性界面活性剤のための出発原料として使用したアルコールの全アルコール混合物中の各アルコールのグラム単位の重量である]によって規定される。重量平均分枝化度の計算には、分枝基を有しないアニオン性界面活性剤成分の重量も含めなければならない。
In the case of a surfactant mixture, the proportion of branches is weight average and the following formula:
Average weight of branches (%) = [(x1 * Weight% of branched alcohol 1 in alcohol 1 + x2 * Weight% of branched alcohol 2 in alcohol 2 + ...) / (x1 + x2 +. ...)] * 100
[In the formula, x1, x2 ,. .. .. Is the weight in grams of each alcohol in the total alcohol mixture of alcohols used as a starting material for the anionic surfactants of the detergents of the present invention]. The weight average degree of branching calculation must also include the weight of the anionic surfactant component without branching groups.
本明細書で使用するのに好適なサルフェート界面活性剤としては、C8〜C18のアルキル若しくはヒドロキシアルキル、サルフェート及び/又はエーテルサルフェートの水溶性塩が挙げられる。好適な対イオンとしては、アルカリ金属カチオン又はアンモニウム若しくは置換アンモニウムが挙げられるが、ナトリウムが好ましい。 Suitable sulfate surfactants for use herein include water-soluble salts of C8-C18 alkyl or hydroxyalkyl, sulfate and / or ether sulfate. Suitable counterions include alkali metal cations or ammonium or substituted ammonium, with sodium being preferred.
サルフェート界面活性剤は、C8〜C18の第一級分枝状及びランダムアルキルサルフェート(AS)、C8〜C18の第二級(2,3)アルキルサルフェート、C8〜C18のアルキルアルコキシサルフェート(AExS)(式中、好ましくは、xは1〜30であり、アルコキシ基はエトキシ、プロポキシ、ブトキシ、又は更にはより高級なアルコキシ基、及びこれらの混合物から選択することができる)から選択することができる。 Sulfate surfactants include primary branched and random alkylsulfates (AS) from C8 to C18, secondary (2,3) alkylsulfates from C8 to C18, and alkylalkoxysulfates (AExS) from C8 to C18. In the formula, x is preferably 1 to 30, and the alkoxy group can be selected from ethoxy, propoxy, butoxy, or even higher alkoxy groups, and mixtures thereof).
アルキルサルフェート及びアルキルアルコキシサルフェートは、様々な鎖長、エトキシル化度及び分枝度で市販されている。市販されているサルフェートとしては、Shell company製のNeodolアルコール、Sasol company製のLial−Isalcheml及びSafol、Procter & Gamble Chemicals company製の天然アルコールをベースにしたものが挙げられる。 Alkyl sulphates and alkyl alkoxy sulphates are commercially available with varying chain lengths, ethoxylations and branching degrees. Examples of commercially available sulfates include those based on Neodol alcohol manufactured by Shell company, Lial-Isalcheml and Safol manufactured by Sasol company, and natural alcohol manufactured by Procter & Gamble Chemicals company.
好ましいアルキルサルフェートは、アニオン性界面活性剤が、エトキシル化度が約0.2〜約3、より好ましくは約0.3〜約2、更により好ましくは約0.4〜約1.5、特に、約0.4〜約1のアルキルエトキシサルフェートであるものである。これらはまた、分枝度が約5%〜約40%、更により好ましくは約10%〜35%、特に約20%〜30%である、好ましいアニオン性界面活性剤である。 Preferred alkyl sulphates have anionic surfactants with a degree of ethoxylation of about 0.2 to about 3, more preferably about 0.3 to about 2, even more preferably about 0.4 to about 1.5, in particular. , About 0.4 to about 1 alkyl ethoxysulfate. These are also preferred anionic surfactants having a degree of branching of about 5% to about 40%, even more preferably about 10% to 35%, particularly about 20% to 30%.
ノニオン性界面活性剤
好ましくは、界面活性剤系は、組成物の0.1重量%〜40重量%、好ましくは0.2重量%〜20重量%、最も好ましくは0.5重量%〜10重量%の量でノニオン性界面活性剤を含む。好適なノニオン性界面活性剤としては、脂肪族アルコールと1〜25モルのエチレンオキシドとの縮合生成物が挙げられる。脂肪族アルコールのアルキル鎖は、直鎖又は分枝状のいずれかであってもよく、一級であっても二級であってもよく、一般的に8〜22個の炭素原子を含有し得る。特に好ましいのは、10〜18個の炭素原子、好ましくは10〜15個の炭素原子を含有するアルキル基を有するアルコールと、アルコール1モル当たり2〜18モル、好ましくは2〜15モル、より好ましくは5〜12モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。極めて好ましいノニオン性界面活性剤は、ゲルベアルコールと、アルコール1モル当たり2〜18モル、好ましくは2〜15モル、より好ましくは5〜12モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。
Nonionic Surfactants Preferably the surfactant system is 0.1% to 40% by weight, preferably 0.2% to 20% by weight, most preferably 0.5% to 10% by weight of the composition. Contains a nonionic surfactant in an amount of%. Suitable nonionic surfactants include condensation products of fatty alcohols and 1 to 25 moles of ethylene oxide. The alkyl chain of the aliphatic alcohol may be either linear or branched, may be primary or secondary, and may generally contain 8 to 22 carbon atoms. .. Particularly preferred are alcohols having an alkyl group containing 10 to 18 carbon atoms, preferably 10 to 15 carbon atoms, and 2 to 18 mol, preferably 2 to 15 mol, more preferably per mol of alcohol. Is a condensation product with 5-12 moles of ethylene oxide. A highly preferred nonionic surfactant is a condensation product of gelve alcohol with 2-18 mol, preferably 2-15 mol, more preferably 5-12 mol of ethylene oxide per mol of alcohol.
本明細書での使用に好適なその他のノニオン性界面活性剤には、脂肪アルコールポリグリコールエーテル、アルキルポリグルコシド、及び脂肪酸グルカミドが挙げられる。 Other nonionic surfactants suitable for use herein include fatty alcohol polyglycol ethers, alkyl polyglucosides, and fatty acid glucamides.
両性界面活性剤
界面活性剤系は、アミンオキシドなどの両性界面活性剤を含み得る。好ましいアミンオキシドは、アルキルジメチルアミンオキシド又はアルキルアミドプロピルジメチルアミンオキシド、より好ましくはアルキルジメチルアミンオキシド、特にココジメチルアミンオキシドである。アミンオキシドは、直鎖又は中鎖分枝状アルキル部分を有し得る。典型的な直鎖アミンオキシドとしては、1つのR1のC8〜18アルキル部分と、C1〜3アルキル基及びC1〜3ヒドロキシアルキル基からなる群から選択される2つのR2及びR3部分とを含有する水溶性アミンオキシドが挙げられる。好ましくは、アミンオキシドは、式R1−N(R2)(R3)O[式中、R1はC8〜18アルキルであり、R2及びR3は、メチル、エチル、プロピル、イソプロピル、2−ヒドロキシエチル、2−ヒドロキシプロピル及び3−ヒドロキシプロピルからなる群から選択される]により特徴付けられる。直鎖アミンオキシ系界面活性剤としては、特に、直鎖C10〜C18アルキルジメチルアミンオキシド及び直鎖C8〜C12アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシドを挙げることができる。好ましいアミンオキシドとしては、直鎖C10、直鎖C10〜C12、及び直鎖C12〜C14アルキルジメチルアミンオキシドが挙げられる。本明細書で使用するとき、「中鎖分枝状(mid-branched)」とは、アミンオキシドが、n1個の炭素原子を有する1つのアルキル部分を有し、このアルキル部分における1つのアルキル分枝がn2個の炭素原子を有することを意味する。アルキル分枝は、アルキル部分の窒素のα炭素に位置する。アミンオキシドにおけるこの種の分枝は、当該技術分野において、内部アミンオキシドとしても知られている。n1とn2との合計は、10〜24個の炭素原子、好ましくは12〜20個、より好ましくは10〜16個である。1つのアルキル部分と1つのアルキル分枝とが対称となるように、1つのアルキル部分の炭素原子数(n1)は、1つのアルキル分枝の炭素原子数(n2)とおよそ同じでなければならない。本明細書で使用するとき、「対称」とは、本明細書で使用される中鎖分枝状アミンオキシドの少なくとも50重量%、より好ましくは少なくとも75重量%〜100重量%において、|n1−n2|が5以下、好ましくは4、最も好ましくは0〜4の炭素原子であることを意味する。
Amphoteric surfactants Surfactant systems can include amphoteric surfactants such as amine oxides. Preferred amine oxides are alkyldimethylamine oxides or alkylamide propyldimethylamine oxides, more preferably alkyldimethylamine oxides, especially cocodimethylamine oxides. Amine oxides can have straight or medium chain branched alkyl moieties. A typical linear amine oxide contains one C8-18 alkyl moiety of R1 and two R2 and R3 moieties selected from the group consisting of C1 to 3 alkyl groups and C1 to 3 hydroxy alkyl groups. Examples include water-soluble amine oxides. Preferably, the amine oxide is of formula R1-N (R2) (R3) O [where R1 is C8-18alkyl and R2 and R3 are methyl, ethyl, propyl, isopropyl, 2-hydroxyethyl, 2 -Selected from the group consisting of hydroxypropyl and 3-hydroxypropyl]. Examples of the linear amine oxy surfactant include linear C10 to C18 alkyldimethylamine oxide and linear C8 to C12 alkoxyethyldihydroxyethylamine oxide. Preferred amine oxides include linear C10, linear C10-C12, and linear C12-C14 alkyldimethylamine oxides. As used herein, "mid-branched" means that the amine oxide has one alkyl moiety having n1 carbon atoms and one alkyl moiety in this alkyl moiety. It means that the branch has n2 carbon atoms. The alkyl branch is located on the α carbon of the nitrogen in the alkyl moiety. This type of branching in amine oxides is also known in the art as internal amine oxides. The total of n1 and n2 is 10 to 24 carbon atoms, preferably 12 to 20, and more preferably 10 to 16. The number of carbon atoms (n1) of one alkyl moiety must be approximately the same as the number of carbon atoms (n2) of one alkyl branch so that one alkyl moiety and one alkyl branch are symmetric. .. As used herein, "symmetrical" means | n1- in at least 50% by weight, more preferably at least 75% to 100% by weight, of the medium chain branched amine oxides used herein. It means that n2 | is 5 or less, preferably 4, and most preferably 0 to 4 carbon atoms.
アミンオキシドは、C1〜3アルキル、C1〜3ヒドロキシアルキル基、又は平均で約1〜約3個のエチレンオキシド基を含有するポリエチレンオキシド基から独立して選択される2つの部分を更に含んでいてもよい。好ましくは、2つの部分は、C1〜3アルキルから選択され、より好ましくはいずれもC1アルキルとして選択される。 Amine oxides may further comprise two moieties selected independently of C1 to 3 alkyl, C1 to 3 hydroxyalkyl groups, or polyethylene oxide groups containing an average of about 1 to about 3 ethylene oxide groups. good. Preferably, the two moieties are selected from C1 to 3 alkyl, more preferably both as C1 alkyl.
双性イオン性界面活性剤
他の好適な界面活性剤としては、アルキルベタイン、アルキルアミドベタイン、アミダゾリニウムベタイン、スルホベタイン(INCIスルタイン)並びにホスホベタインなどのベタインが挙げられ、好ましくは次の式(I):
R1−[CO−X(CH2)n]x−N+(R2)(R3)−(CH2)m−[CH(OH)−CH2]y−Y− (I)
[式中、
R1は、飽和又は不飽和C6〜22アルキル残基であり、好ましくはC8〜18アルキル残基、特に飽和C10〜16アルキル残基、例えば飽和C12〜14アルキル残基であり、
Xは、NH、C1〜4アルキル残基R4を有するNR4、O又はSであり、
nは、1〜10の数、好ましくは2〜5、特に3であり、
xは、0又は1、好ましくは1であり、
R2、R3は独立して、ヒドロキシエチル、好ましくはメチルなどのヒドロキシ置換される場合のあるC1〜4アルキル残基であり、
mは、1〜4の数、特に1、2又は3であり、
yは、0又は1であり、
Yは、COO、SO3、OPO(OR5)O又はP(O)(OR5)Oであり、式中、R5は、水素原子H又はC1〜4アルキル残基である]に合致する。
Zwitterionic Surfactants Other suitable surfactants include betaines such as alkylbetaine, alkylamide betaine, amidazolinium betaine, sulfobetaine (INCI sultine) and phosphobetaine, preferably the following formula: (I):
R 1- [CO-X (CH 2 ) n ] x- N + (R 2 ) (R 3 )-(CH 2 ) m- [CH (OH) -CH 2 ] y- Y- (I)
[During the ceremony,
R 1 is a saturated or unsaturated C6-22 alkyl residue, preferably a C8-18 alkyl residue, particularly a saturated C10-16 alkyl residue, such as a saturated C12-14 alkyl residue.
X is, NH, is NR 4, O or S with C1~4 alkyl residues R 4,
n is a number from 1 to 10, preferably 2 to 5, especially 3.
x is 0 or 1, preferably 1.
R 2 and R 3 are independently C1-4 alkyl residues that may be hydroxy-substituted, such as hydroxyethyl, preferably methyl, and the like.
m is a number from 1 to 4, especially 1, 2 or 3.
y is 0 or 1 and
Y is COO, SO3, OPO (OR 5 ) O or P (O) (OR 5 ) O, and in the formula, R 5 is a hydrogen atom H or C1-4 alkyl residue].
好ましいベタインは、式(Ia)のアルキルベタイン、式(Ib)のアルキルアミドプロピルベタイン、式(Ic)のスルホベタイン、及び式(Id)のアミドスルホベタイン;
R1−N+(CH3)2−CH2COO− (Ia)
R1−CO−NH(CH2)3−N+(CH3)2−CH2COO− (Ib)
R1−N+(CH3)2−CH2CH(OH)CH2SO3− (Ic)
R1−CO−NH−(CH2)3−N+(CH3)2−CH2CH(OH)CH2SO3−(Id)[式中、R11は、式Iと同じ意味である]である。特に好ましいベタインは、カルボベタイン[式中、Y−=COO−]であり、特に式(Ia)及び(Ib)のカルボベタインであり、式(Ib)のアルキルアミドベタインがより好ましい。
Preferred betaines are alkyl betaine of formula (Ia), alkylamide propyl betaine of formula (Ib), sulfobetaine of formula (Ic), and amide sulfobetaine of formula (Id);
R 1 −N + (CH 3 ) 2- CH 2 COO − (Ia)
R 1 -CO-NH (CH 2 ) 3 -N + (CH 3) 2 -CH 2 COO - (Ib)
R 1 −N + (CH 3 ) 2- CH 2 CH (OH) CH 2 SO 3- (Ic)
R 1- CO-NH- (CH 2 ) 3- N + (CH 3 ) 2- CH 2 CH (OH) CH 2 SO 3- (Id) [In the formula, R 1 1 has the same meaning as formula I. There is]. Particularly preferred betaines are carbobetaines [Y − = COO − in the formula], particularly carbobetaines of the formulas (Ia) and (Ib), and alkylamide betaines of the formula (Ib) are more preferred.
好適なベタイン及びスルホベタインの例は、アーモンドアミドプロピルベタイン、アプリコットアミドプロピルベタイン、アボカドアミドプロピルベタイン、ババスアミドプロピルベタイン、ベヘナミドプロピルベタイン、ベヘニルベタイン、ベタイン、キャノーラミドプロピルベタイン、カプリル/カプラミドプロピルベタイン、カルニチン、セチルベタイン、コカミドエチルベタイン、コカミドプロピルベタイン、コカミドプロピルヒドロキシスルタイン、ココベタイン、ココヒドロキシスルタイン、ココ/オレアミドプロピルベタイン、ココスルタイン、デシルベタイン、ジヒドロキシエチルオレイルグリシネート、ジヒドロキシエチル大豆グリシネート、ジヒドロキシエチルステアリルグリシネート、ジヒドロキシエチルタローグリシネート、PG−ベタインのプロピルジメチコーン、エルカミドプロピルヒドロキシスルタイン、水素添加タローベタイン、イソステアラミドプロピルベタイン、ラウラミドプロピルベタイン、ラウリルベタイン、ラウリルヒドロキシスルタイン、ラウリルスルタイン、ミルクアミドプロピルベタイン、ミンクアミドプロピルベタイン、ミリスタミドプロピルベタイン、ミリスチルベタイン、オレアミドプロピルベタイン、オレアミドプロピルヒドロキシスルタイン、オレイルベタイン、オリーブアミドプロピルベタイン、ヤシアミドプロピルベタイン、パルミタミドプロピルベタイン、パルミトイルカルニチン、ヤシ仁アミドプロピルベタイン、ポリテトラフルオロエチレンアセトキシプロピルベタイン、リシノール酸アミドプロピルベタイン、セサミドプロピルベタイン、ソイアミドプロピルベタイン、ステアラミドプロピルベタイン、ステアリルベタイン、タローアミドプロピルベタイン、タローアミドプロピルヒドロキシスルタイン、タローベタイン、タロージヒドロキシエチルベタイン、ウンデシレンアミドプロピルベタイン、及び小麦胚芽アミドプロピルベタインである[INCIに従って表記]。例えば、好ましいベタインは、ココアミドプロピルベタインである。 Examples of suitable betaines and sulfobetaines are almondamidepropyl betaine, apricotamidepropyl betaine, avocadoamidepropyl betaine, babasamidepropyl betaine, behenamidepropyl betaine, behenyl betaine, betaine, canolamidpropyl betaine, capryl / coupleramide. Propyl betaine, carnitine, cetyl betaine, cocamidoethyl betaine, cocamidopropyl betaine, cocamidopropyl hydroxysultaine, cocobetaine, cocohydroxysultinee, coco / oleamide propyl betaine, cocossteine, decylbetaine, dihydroxyethyloleyl glycine , Dihydroxyethyl soybean glycinate, dihydroxyethylstearyl glycinate, dihydroxyethyltaroglycinate, PG-betaine propyl dimethicone, elcamidopropyl hydroxysultaine, hydrogenated tallow betaine, isostearamide propyl betaine, lauramide propyl betaine, lauryl Betaine, Lauryl hydroxysultaine, Lauryl sultaine, Milkamide propyl betaine, Minquamidpropyl betaine, Myristamide propyl betaine, Myristyl betaine, Oleamide propyl betaine, Oleamide propyl hydroxysultaine, Oleyl betaine, Olive amidopropyl betaine, Palm Amidopropyl Betaine, Palmitamidpropyl Betaine, Palmitoyl Carnitine, Palmin Amidopropyl Betaine, Polytetrafluoroethylene Acetoxypropyl Betaine, Lysinolic Acid Amidopropyl Betaine, Sesamidepropyl Betaine, Soiamidpropyl Betaine, Stearamidpropyl Betaine, Stearyl Betaine , Taroamide propyl betaine, Taroamide propyl hydroxysultaine, Taro betaine, Taro dihydroxyethyl betaine, Undecylene amide propyl betaine, and Wheat germ amide propyl betaine [denoted according to INCI]. For example, the preferred betaine is cocoamide propyl betaine.
脂肪酸
特に液体形態の場合、好ましくは、洗剤組成物は、液体洗剤組成物の1.5重量%〜20重量%、より好ましくは2重量%〜15重量%、更により好ましくは3重量%〜10重量%、最も好ましくは4重量%〜8重量%の石鹸、好ましくは脂肪酸塩、より好ましくは、アミン中和した脂肪酸塩を含み、好ましくは、アミンは、アルカノールアミンであり、より好ましくは、モノエタノールアミン、ジエタノールアミン、トリエタノールアミン、又はこれらの混合物から選択され、より好ましくは、モノエタノールアミンである。
Fatty acids Especially in the liquid form, the detergent composition is preferably 1.5% to 20% by weight, more preferably 2% to 15% by weight, even more preferably 3% to 10% by weight of the liquid detergent composition. It contains% by weight, most preferably 4% to 8% by weight soap, preferably a fatty acid salt, more preferably an amine-neutralized fatty acid salt, preferably the amine is alkanolamine, more preferably mono. It is selected from ethanolamine, diethanolamine, triethanolamine, or a mixture thereof, and more preferably monoethanolamine.
香料
本発明の好ましい組成物は、香料を含む。典型的には、組成物は、国際公開第08/87497号に記載されているような群から選択される1つ以上の香料原材料を含む香料を含む。しかし、洗剤において有用ないずれの香料を用いてもよい。香料を本発明の組成物に配合する好ましい方法は、水溶性ヒドロキシ化合物、又はメラミン−ホルムアルデヒド又は変性ポリビニルアルコールのいずれかを含む封入香料粒子を介するものである。一態様では、封入剤は、(a)1つ以上の水溶性ヒドロキシ化合物、好ましくは、デンプンを含む少なくとも部分的に水溶性の固体マトリックスと、(b)この固体マトリックスによって封入された香油とを含む。更なる態様では、香料は、シッフ塩基を形成するように、ポリアミン、好ましくは、ポリエチレンイミンと予め複合化させてもよい。
Fragrances Preferred compositions of the present invention include fragrances. Typically, the composition comprises a perfume containing one or more perfume ingredients selected from the group as described in WO 08/8497. However, any fragrance useful in the detergent may be used. A preferred method of blending fragrances into the compositions of the invention is via encapsulated fragrance particles containing either a water-soluble hydroxy compound or either melamine-formaldehyde or modified polyvinyl alcohol. In one aspect, the encapsulant comprises (a) one or more water-soluble hydroxy compounds, preferably at least a partially water-soluble solid matrix containing starch, and (b) sesame oil encapsulated by the solid matrix. include. In a further aspect, the fragrance may be pre-complexed with a polyamine, preferably polyethyleneimine, to form a Schiff base.
ポリマー
洗剤組成物は、例えば、洗浄及び/又はケアのための1つ以上のポリマーを含んでいてもよい。例は、任意選択的に変性されたカルボキシメチルセルロース、ポリ(エチレングリコール)、ポリ(ビニルアルコール)、ポリアクリレート等のポリカルボキシレート、マレイン酸/アクリル酸コポリマー及びラウリルメタクリレート/アクリル酸コポリマー及びカルボキシレートポリマーである。
Polymer Detergent compositions may include, for example, one or more polymers for cleaning and / or care. Examples are polycarboxylates such as optionally modified carboxymethyl cellulose, poly (ethylene glycol), poly (vinyl alcohol), polyacrylates, maleic acid / acrylic acid copolymers and lauryl methacrylate / acrylic acid copolymers and carboxylate polymers. Is.
好適なカルボキシレートポリマーとしては、マレアート/アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーが挙げられる。カルボキシレートポリマーは、4,000Da〜9,000Da又は6,000Da〜9,000Daの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーであってもよい。他の好適なカルボキシレートポリマーは、マレイン酸とアクリル酸とのコポリマーであり、4,000Da〜90,000Daの範囲の分子量を有し得る。 Suitable carboxylate polymers include maleate / acrylate random copolymers or polyacrylate homopolymers. The carboxylate polymer may be a polyacrylate homopolymer having a molecular weight of 4,000 Da to 9,000 Da or 6,000 Da to 9,000 Da. Other suitable carboxylate polymers are copolymers of maleic acid and acrylic acid, which may have a molecular weight in the range of 4,000 Da to 90,000 Da.
他の好適なカルボキシレートポリマーは、(i)カルボキシル基を含む、50重量%から98重量%未満の1つ以上のモノマーに由来する構造単位と、(ii)スルホネート部分を含む1つ以上のモノマーから誘導される1重量%から〜49重量%未満の構造単位、並びに(iii)式(I)及び(II): Other suitable carboxylate polymers are (i) structural units derived from one or more monomers containing 50% to less than 98% by weight, including carboxyl groups, and (ii) one or more monomers containing a sulfonate moiety. 1% to less than 49% by weight of structural units derived from, and formulas (I) and (II): (iii):
本組成物は、以下の一般構造:ビス((C2H5O)(C2H4O)n)(CH3)−N+−CxH2x−N+−(CH3)−ビス((C2H5O)(C2H4O)n)[式中、n=20〜30であり、x=3〜8である]を有する化合物、又はそのサルフェート化若しくはスルホネート化変異体などの1つ以上の両親媒性洗浄ポリマーを含んでいてよい。一態様では、このポリマーをサルフェート化又はスルホネート化して、双性汚れ懸濁ポリマーを得る。 This composition has the following general structure: bis ((C 2 H 5 O) (C 2 H 4 O) n) (CH 3 ) -N + -C x H 2x- N + -(CH 3 ) -bis ((C 2 H 5 O) (C 2 H 4 O) n) [In the formula, n = 20 to 30 and x = 3 to 8], or a sulfated or sulfonated mutant thereof. It may contain one or more amphipathic cleaning polymers such as. In one aspect, the polymer is sulfated or sulfonated to give a bifurcated smear-suspended polymer.
本組成物は、好ましくは、布地及び表面からグリース粒子を除去するように、親水性及び特性が釣り合っている両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーを含む。好ましい両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーは、コア構造と、そのコア構造に結合した複数のアルコキシレート基とを含む。これらは、好ましくは内側ポリエチレンオキシドブロック及び外側ポリプロピレンオキシドブロックを有するアルコキシル化ポリアルキレンイミンを含んでいてもよい。典型的には、これらは、0.005〜10重量%、一般的には0.5〜8重量%の量で本発明の組成物に配合され得る。 The composition preferably comprises an amphipathic alkoxylated grease cleaning polymer with balanced hydrophilicity and properties such as removing grease particles from the fabric and surface. A preferred amphipathic alkoxylated grease cleaning polymer comprises a core structure and a plurality of alkoxylate groups attached to the core structure. These may preferably contain an alkoxylated polyalkyleneimine having an inner polyethylene oxide block and an outer polypropylene oxide block. Typically, they can be incorporated into the compositions of the invention in an amount of 0.005-10% by weight, generally 0.5-8% by weight.
ポリアクリレートから調製されるものなどのアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書において、追加のグリース除去性能を提供するのに有用である。そのような材料は、国際公開第91/08281号及び国際公開第90/01815号に記載されている。化学的に、これら材料は、7〜8つのアクリレート単位ごとに1つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。側鎖は、式−(CH2CH2O)m(CH2)nCH3[式中、mは、2〜3であり、nは、6〜12である]のものである。側鎖は、ポリアクリレート「骨格」にエステル結合され、「櫛形」ポリマー型構造を提供する。分子量は変動し得るが、典型的には、約2000〜約50,000の範囲内である。このようなアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書における組成物の約0.05重量%〜約10重量%含まれ得る。 Alkoxylated polycarboxylates, such as those prepared from polyacrylates, are useful herein to provide additional grease removal performance. Such materials are described in WO 91/08281 and WO 90/01815. Chemically, these materials include polyacrylates having one ethoxy side chain for every 7-8 acrylate units. The side chain is of the formula − (CH 2 CH 2 O) m (CH 2 ) n CH 3 [in the formula, m is 2-3 and n is 6-12]. The side chains are ester-bonded to the polyacrylate "skeleton" to provide a "comb-shaped" polymer-type structure. The molecular weight can vary, but is typically in the range of about 2000 to about 50,000. Such alkoxylated polycarboxylates may be included from about 0.05% to about 10% by weight of the compositions herein.
本組成物は、ポリエチレングリコールポリマーを含んでいてよく、これらは、混合界面活性剤系を含む組成物において特に好ましい場合がある。好適なポリエチレングリコールポリマーとしては、(i)ポリエチレングリコールを含む親水性骨格、並びに(ii)C4〜C25アルキル基、ポリプロピレン、ポリブチレン、飽和C1〜C6モノカルボン酸のビニルエステル、アクリル酸又はメタクリル酸のC1〜C6アルキルエステル、及びこれらの混合物からなる群から選択される側鎖を含む、ランダムグラフトコポリマーが挙げられる。好適なポリエチレングリコールポリマーは、ランダムグラフト化ポリ酢酸ビニル側鎖を有するポリエチレングリコール骨格を有する。ポリエチレングリコール骨格の平均分子量は、2,000Da〜20,000Da、又は4,000Da〜8,000Daの範囲であり得る。ポリエチレングリコール骨格のポリ酢酸ビニル側鎖に対する分子量比は、1:1〜1:5又は1:1.2〜1:2の範囲であり得る。エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、1未満、又は0.8未満であってもよく、エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、0.5〜0.9の範囲であってもよく、又はエチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、0.1〜0.5、又は0.2〜0.4の範囲であってもよい。好適なポリエチレングリコールポリマーは、Sokalan HP22である。 The composition may comprise a polyethylene glycol polymer, which may be particularly preferred in compositions comprising a mixed surfactant system. Suitable polyethylene glycol polymers include (i) a hydrophilic skeleton containing polyethylene glycol, and (ii) C4-C25 alkyl groups, polypropylene, polybutylene, vinyl esters of saturated C1-C6 monocarboxylic acids, acrylic acids or methacrylic acids. Included are random graft copolymers containing side chains selected from the group consisting of C1-C6 alkyl esters and mixtures thereof. Suitable polyethylene glycol polymers have a polyethylene glycol backbone with randomly grafted polyvinyl acetate side chains. The average molecular weight of the polyethylene glycol backbone can range from 2,000 Da to 20,000 Da, or 4,000 Da to 8,000 Da. The molecular weight ratio of the polyethylene glycol skeleton to the polyvinyl acetate side chain can be in the range of 1: 1 to 1: 5 or 1: 1.2 to 1: 2. The average number of graft sites per ethylene oxide unit may be less than 1 or less than 0.8, and the average number of graft sites per ethylene oxide unit may range from 0.5 to 0.9. , Or the average number of graft sites per unit of ethylene oxide may be in the range 0.1-0.5, or 0.2-0.4. A suitable polyethylene glycol polymer is Sokalan HP22.
典型的には、これらのポリマーは、存在する場合には、各々、0.005〜10重量%、より典型的には0.05〜8重量%の量で本発明の組成物に組み込まれる。 Typically, these polymers, if present, are incorporated into the compositions of the invention in an amount of 0.005-10% by weight, more typically 0.05-8% by weight, respectively.
好ましくは、本組成物は、マレエート/アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーなどの1つ以上のカルボキシレートポリマーを含む。一態様では、カルボキシレートポリマーは、4,000Da〜9,000Da又は6,000Da〜9,000Daの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーである。典型的には、これらは、0.005〜10重量%又は0.05〜8重量%の量で本発明の組成物に配合される。 Preferably, the composition comprises one or more carboxylate polymers such as maleate / acrylate random copolymers or polyacrylate homopolymers. In one aspect, the carboxylate polymer is a polyacrylate homopolymer having a molecular weight of 4,000 Da to 9,000 Da or 6,000 Da to 9,000 Da. Typically, they are incorporated into the compositions of the invention in an amount of 0.005-10% by weight or 0.05-8% by weight.
好ましくは、本発明の組成物は、1種以上の汚れ放出ポリマーを含む。 Preferably, the composition of the present invention comprises one or more stain-releasing polymers.
好適な汚れ放出ポリマーは、Repel−o−texポリマー(例えば、Rhodiaにより供給されているRepel−o−tex SF、SF−2及びSRP6)などのポリエステル汚れ放出ポリマーである。他の好適な汚れ放出ポリマーとしては、Clariantより供給されているTexcare SRA100、SRA300、SRN100、SRN170、SRN240、SRN260、SRN300及びSRN325を含む、Texcareポリマーが挙げられる。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Marloquestポリマー、例えば、Sasolにより供給されているMarloquest SLである。 Suitable stain-releasing polymers are polyester stain-releasing polymers such as Repel-o-tex polymers (eg, Repel-o-tex SF, SF-2 and SRP6 supplied by Rhodia). Other suitable stain-releasing polymers include Texcare polymers, including Texcare SRA100, SRA300, SRN100, SRN170, SRN240, SRN260, SRN300 and SRN325 supplied by Clariant. Another suitable stain-releasing polymer is the Marloquest polymer, eg, Marloquest SL supplied by Sasol.
好ましくは、本組成物は、アルキルセルロース、アルキルアルコキシアルキルセルロース、カルボキシアルキルセルロース、アルキルカルボキシアルキルセルロースから選択されるものを含む、1つ以上のセルロース系ポリマーを含む。好ましいセルロース系ポリマーは、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、メチルヒドロキシエチルセルロース、メチルカルボキシメチルセルロース、及びこれらの混合物を含む群から選択される。一態様では、カルボキシメチルセルロースは、0.5〜0.9のカルボキシメチル置換度及び100,000Da〜300,000Daの分子量を有する。 Preferably, the composition comprises one or more cellulosic polymers, including one selected from alkyl cellulose, alkyl alkoxyalkyl cellulose, carboxyalkyl cellulose, alkyl carboxyalkyl cellulose. Preferred cellulosic polymers are selected from the group comprising carboxymethyl cellulose, methyl cellulose, methyl hydroxyethyl cellulose, methyl carboxymethyl cellulose, and mixtures thereof. In one aspect, carboxymethyl cellulose has a degree of carboxymethyl substitution of 0.5-0.9 and a molecular weight of 100,000 Da-300,000 Da.
組成物は、好ましくは、カチオン変性多糖ポリマーを含む。好ましくは、カチオン性多糖ポリマーは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン変性ヒドロキシプロピルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシプロピルセルロース、又はこれらの混合物から選択され、より好ましくは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、又はこれらの混合物から選択される。 The composition preferably comprises a cationically modified polysaccharide polymer. Preferably, the cationic polysaccharide polymer is selected from cationically modified hydroxyethyl cellulose, cationically modified hydroxypropyl cellulose, cationic hydrophobic modified hydroxyethyl cellulose, cationic hydrophobic modified hydroxypropyl cellulose, or a mixture thereof, and more preferably, cationically modified hydroxyethyl cellulose, It is selected from cationic hydrophobically modified hydroxyethyl cellulose or a mixture thereof.
アミン
本明細書に記載の洗浄組成物は、アミンを含んでもよい。洗浄組成物は、組成物の約0.1重量%〜約10重量%、約0.2重量%〜約5重量%、約0.5重量%〜約4重量%、約0.1重量%〜約4重量%、又は約0.1重量%〜約2重量%のアミンを含んでもよい。アミンは、それが使用される洗浄媒体のpHに依存してプロトン化に供され得る。アミンの非限定例としては、限定されるものではないが、エーテルアミン、環状アミン、ポリアミン、オリゴアミン(例えばトリアミン、ジアミン、ペンタアミン、テトラアミン)、又はこれらの組み合わせが挙げられる。本明細書に記載の組成物は、オリゴアミン、エーテルアミン、環状アミン、及びこれらの組み合わせからなる群から選択されるアミンを含んでもよい。いくつかの態様では、アミンはアルカノールアミンではない。いくつかの態様では、アミンはポリアルキレンイミンではない。好適なオリゴアミンの例としては、テトラエチレンペンタミン、トリエチレンテトラアミン、ジエチレントリアミン、及びこれらの混合物が挙げられる。エーテルアミン及び環状アミンが特に好ましい場合がある。
Amines The cleaning compositions described herein may contain amines. The cleaning composition is about 0.1% by weight to about 10% by weight, about 0.2% by weight to about 5% by weight, about 0.5% by weight to about 4% by weight, about 0.1% by weight. It may contain from about 4% by weight, or from about 0.1% to about 2% by weight of amine. The amine can be subjected to protonation depending on the pH of the cleaning medium in which it is used. Non-limiting examples of amines include, but are not limited to, etheramines, cyclic amines, polyamines, oligoamines (eg, triamines, diamines, pentaamines, tetraamines), or combinations thereof. The compositions described herein may include amines selected from the group consisting of oligoamines, etheramines, cyclic amines, and combinations thereof. In some embodiments, the amine is not an alkanolamine. In some embodiments, the amine is not a polyalkyleneimine. Examples of suitable oligoamines include tetraethylenepentamine, triethylenetetraamine, diethylenetriamine, and mixtures thereof. Etheramines and cyclic amines may be particularly preferred.
布地シェーディング染料
組成物は、布地シェーディング剤を含み得る。好適な布地シェーディング剤としては、染料、染料−粘土複合体、及び顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な小分子染料としては、ダイレクトブルー、ダイレクトレッド、ダイレクトバイオレット、アシッドブルー、アッシドレッド、アッシドバイオレット、ベーシックブルー、ベーシックバイオレット及びベーシックレッド、又はこれらの混合物のカラーインデックス(C.I.)分類に区分される染料からなる群から選択される小分子染料が挙げられる。好ましい染料としては、アルコキシル化アゾチオフェン、ソルベントバイオレット13、アシッドバイオレット50及びダイレクトバイオレット9が挙げられる。特に好ましい染料は、ポリマー染料であり、特にポリアルコキシ基、最も好ましくはポリエトキシ基を含むポリマー染料であり、例えば、
The fabric shading dye composition may include a fabric shading agent. Suitable fabric shading agents include dyes, dye-clay complexes, and pigments. Suitable dyes include low molecular weight dyes and polymer dyes. Suitable small molecule dyes include Direct Blue, Direct Red, Direct Violet, Acid Blue, Acid Red, Acid Violet, Basic Blue, Basic Violet and Basic Red, or Color Index (CI) classification of mixtures thereof. Examples thereof include small molecule dyes selected from the group consisting of dyes classified into. Preferred dyes include alkoxylated azothiophene, solvent violet 13, acid violet 50 and direct violet 9. Particularly preferred dyes are polymer dyes, particularly polymer dyes containing polyalkoxy groups, most preferably polyethoxy groups, eg,
移染阻害剤
好適な移染阻害剤としては、ポリアミンN−オキシドポリマー、N−ビニルピロリドン及びN−ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリドン、ポリビニルオキサゾリドン、ポリビニルイミダゾール、並びにこれらの混合物が挙げられる。好ましくは、ポリ(ビニルピロリドン)、ポリ(ビニルピリジンベタイン)、ポリ(ビニルピリジンN−オキシド)、ポリ(ビニルピロリドンービニルイミダゾール)、及びこれらの混合物である。好適な市販の移染阻害剤としては、PVP−K15及びK30(Ashland)、Sokalan(登録商標)HP165、HP50、HP53、HP59、HP56K、HP56、HP66(BASF)、Chromabond(登録商標)S−400、S403E、及びS−100(Ashland)が挙げられる。
Transfer Inhibitors Suitable transfer inhibitors include polyamine N-oxide polymers, copolymers of N-vinylpyrrolidone and N-vinylimidazole, polyvinylpyrrolidone, polyvinyloxazolidone, polyvinylimidazole, and mixtures thereof. Preferred are poly (vinylpyrrolidone), poly (vinylpyridin betaine), poly (vinylpyridin N-oxide), poly (vinylpyrrolidone-vinylimidazole), and mixtures thereof. Suitable commercially available transfer inhibitors include PVP-K15 and K30 (Ashland), Sokalan® HP165, HP50, HP53, HP59, HP56K, HP56, HP66 (BASF), Chromabond® S-400. , S403E, and S-100 (Ashland).
キレート剤
組成物は、例えば、ホスホン酸キレート剤、スルホン酸キレート剤、コハク酸キレート剤及び酢酸キレート剤、又はこれらの混合物から選択されるキレート剤を含んでもよい。好適な例としては、HEDP、DTPA、EDTA、MGDA、GLDA、EDDS、及び4,5−ジヒドロキシ−1,3−ベンゼンジスルホン酸及びこれらの塩が挙げられる。
The chelating agent composition may include, for example, a phosphonate chelating agent, a sulfonic acid chelating agent, a succinate chelating agent and an acetate chelating agent, or a chelating agent selected from a mixture thereof. Suitable examples include HEDP, DTPA, EDTA, MGDA, GLDA, EDDS, and 4,5-dihydroxy-1,3-benzenedisulfonic acid and salts thereof.
組成物の製造方法
本開示は、本明細書に記載される組成物の製造方法に関する。本発明の組成物は、固体(例えば、顆粒又は錠剤)であっても、又は液体形態であってもよい。組成物は、液体形態であることが好ましい場合がある。組成物は、配合者が選択したいずれかのプロセスによって製造されてよく、これにはバッチプロセス、連続ループプロセス、又はこれらの組み合わせが挙げられる。
Method for Producing Composition The present disclosure relates to a method for producing a composition described herein. The compositions of the present invention may be in solid (eg, granules or tablets) or in liquid form. The composition may preferably be in liquid form. The composition may be produced by any process selected by the compounder, including batch processes, continuous loop processes, or combinations thereof.
液体の形態である場合、本発明の組成物は、水性(典型的には2重量%超、又は更には5若しくは10重量%超の総含水量、最大で90又は最大で80重量%若しくは70重量%の総含水量)であっても、又は非水性(典型的には、2重量%未満の総含水量)であってもよい。典型的には、本発明の組成物は、光学増白剤、DTI、及び任意選択的な更なる添加剤材料の水溶液又は均質な分散液若しくは懸濁液の形態となり、これらの成分の一部は通常固体の形態であってもよく、本発明の組成物の通常液体の成分(アルコールエトキシレートノニオン性液体、水性液体キャリア、及びその他のいずれかの通常液体の任意選択的な成分等)と組み合わせた成分である。このような溶液、分散液又は懸濁液は、許容可能な相安定性を有する。液体の形態であるとき、本発明の洗剤は、好ましくは、20s−1及び21℃において1〜1500センチポアズ(1〜1500mPa*s)、より好ましくは100〜1000センチポアズ(100〜1000mPa*s)、最も好ましくは200〜500センチポアズ(200〜500mPa*s)の粘度を有する。粘度は、従来法によって測定することができる。粘度は、TA instruments製のAR550レオメータを用いて、直径40mm及びギャップサイズ500μmのプレートスチールスピンドルを用いて測定してよい。20s−1における高剪断粘度及び0.05−1における低剪断粘度は、21Cで3分間の対数剪断速度掃引0.1−1〜25−1から得ることができる。本明細書に記載する好ましいレオロジーは、内部構造剤を洗剤成分と共に使用して、又は外部レオロジー変性剤を使用することによって得ることができる。より好ましくは、洗剤液体組成物などの洗剤は、約100センチポアズ〜1500センチポアズ、より好ましくは100〜1000cpsの高剪断速度粘度を有する。洗剤液体組成物などの単位用量洗剤は、400〜1000cpsの高剪断速度粘度を有する。洗濯柔軟化組成物などの洗剤は、典型的には、10〜1000、より好ましくは10〜800cps、最も好ましくは10〜500cpsの高剪断速度粘度を有する。食器手洗い用組成物は、300〜4000cps、より好ましくは300〜1000cpsの高剪断速度粘度を有する。 In liquid form, the compositions of the invention are aqueous (typically greater than 2% by weight, or even more than 5 or 10% by weight, total water content, up to 90 or up to 80% by weight or 70. It may be (% by weight total water content) or non-aqueous (typically less than 2% by weight total water content). Typically, the compositions of the present invention are in the form of aqueous solutions or homogeneous dispersions or suspensions of optical whitening agents, DTIs, and optional additional additive materials, some of these components. May be in the form of a normal solid, with components of the normal liquid of the compositions of the invention, such as alcohol ethoxylate nonionic liquids, aqueous liquid carriers, and optional components of any other normal liquid. It is a combination of ingredients. Such solutions, dispersions or suspensions have acceptable phase stability. When in the form of a liquid, detergent of the present invention, preferably, 1 to 1500 centipoise at 20s-1 and 21 ℃ (1~1500mPa * s), more preferably 100 to 1000 centipoises (100~1000mPa * s), Most preferably, it has a viscosity of 200 to 500 centipores (200 to 500 mPa * s). Viscosity can be measured by conventional methods. Viscosity may be measured using a TA instruments AR550 rheometer and a plate steel spindle with a diameter of 40 mm and a gap size of 500 μm. High shear viscosities at 20s-1 and low shear viscosities at 0.05-1 can be obtained from log shear rate sweeps 0.1-1 to 25-1 at 21C for 3 minutes. The preferred rheology described herein can be obtained by using an internal structural agent with a detergent component or by using an external rheological modifier. More preferably, detergents such as detergent liquid compositions have high shear rate viscosities of about 100 centipores to 1500 cmpores, more preferably 100 to 1000 cps. Detergents Unit-dose detergents, such as liquid compositions, have high shear rate viscosities of 400-1000 cps. Detergents such as laundry softening compositions typically have high shear rate viscosities of 10 to 1000, more preferably 10 to 800 cps, and most preferably 10 to 500 cps. The dishwashing composition has a high shear rate viscosity of 300-4000 cps, more preferably 300-1000 cps.
本明細書における液体の形態の洗浄及び/又は処理組成物は、任意の都合のよい順序でその成分を合わせ、得られた成分の組み合わせを混合、例えば、撹拌して、相安定液体洗剤組成物を形成することによって調製することができる。このような組成物を調製するプロセスでは、例えば、ノニオン性界面活性剤、非界面活性液体キャリア及び他の任意選択的な液体成分などの液体成分の少なくとも大部分、又は更には実質的に全てを含有する液体マトリックスが形成され、液体成分は、この液体の組み合わせに剪断撹拌を付与することによって十分に混合されている。例えば、機械的撹拌機による高速撹拌が通常使用され得る。剪断撹拌を維持しつつ、任意のアニオン性界面活性剤及び固体形態の成分の実質的に全てを添加することができる。混合物の撹拌を継続し、必要であればその時点で増強させてよく、液相内の不溶性固相粒子の溶液又は均質な分散液を形成する。固体形態物質の一部又は全てをこの撹拌混合物に添加した後、含める任意の酵素物質の粒子、例えば、酵素粒状体を配合する。上述の組成物調製手順の変形例として、固体成分の1つ以上を、液体成分の1つ以上の微量の部分と予め混合した粒子の溶液又はスラリーとして、撹拌混合物に添加してよい。組成物成分の全てを添加した後、必要な粘度及び相安定特性を有する組成物を形成するのに十分な時間にわたって、混合物の撹拌を継続する。多くの場合、これは約30分〜60分の間の撹拌を伴う。 The cleaning and / or treatment compositions in the form of liquids herein combine their components in any convenient order and mix the resulting combinations of components, eg, agitate, to create a phase-stable liquid detergent composition. Can be prepared by forming. In the process of preparing such compositions, at least most or even substantially all of the liquid components, such as nonionic surfactants, non-surfactant liquid carriers and other optional liquid components, are used. A liquid matrix containing is formed and the liquid components are well mixed by imparting shear agitation to this liquid combination. For example, high speed stirring with a mechanical stirrer can usually be used. Substantially all of any anionic surfactant and solid form of the component can be added while maintaining shear agitation. Stirring of the mixture may be continued at that time, if necessary, to form a solution of insoluble solid phase particles in the liquid phase or a homogeneous dispersion. After adding some or all of the solid form material to this agitated mixture, particles of any enzyme material to be included, such as enzyme granules, are blended. As a modification of the above composition preparation procedure, one or more of the solid components may be added to the stirred mixture as a solution or slurry of particles premixed with one or more trace amounts of the liquid components. After adding all of the composition components, stirring of the mixture is continued for a time sufficient to form a composition with the required viscosity and phase stability properties. Often this involves stirring for about 30-60 minutes.
本発明の組成物中の添加剤成分は、中間精製工程の有無にかかわらず、このような成分を生成する合成製品として組成物に配合することができる。精製工程が存在しない場合、使用する混合物は、一般的に、所望の成分又はその混合物(本明細書に示す割合は、別段規定されていない限り、成分自体の重量パーセントに関連する)、更には未反応の出発物質、並びに副反応及び/又は不完全な反応によって形成された不純物を含む。例えば、エトキシル化又は置換された成分に関して、混合物は、異なる程度のエトキシル化/置換を含む可能性がある。 The additive component in the composition of the present invention can be blended into the composition as a synthetic product producing such a component regardless of the presence or absence of an intermediate purification step. In the absence of a purification step, the mixture used is generally the desired ingredient or mixture thereof (the proportions shown herein are related to the weight percent of the ingredients themselves, unless otherwise specified), and even more. Includes unreacted starting material and impurities formed by side and / or incomplete reactions. For example, with respect to ethoxylated or substituted components, the mixture may contain different degrees of ethoxylated / substituted components.
使用方法
本開示は、本開示の洗浄組成物を使用して、繊物製品などの表面を洗浄する方法に関する。一般に、方法は、洗濯工程において、本明細書に記載の洗浄組成物を水と混合して水性液を形成することと、表面、好ましくは織物製品に水性液を接触させることと、を含む。標的表面は、油性の汚れ又は身体の汚れを含む場合がある。
Method of Use The present disclosure relates to a method of cleaning the surface of a textile product or the like using the cleaning composition of the present disclosure. In general, the method comprises mixing the cleaning compositions described herein with water to form an aqueous solution in the washing process and bringing the aqueous solution into contact with the surface, preferably the textile product. The target surface may contain oily stains or body stains.
本発明はまた、表面、好ましくは布地表面からの染み除去、特に油性の染み除去、若しくは身体の汚れ除去を強化するための、及び/又は悪臭の低減の分類ための、アミラーゼ酵素と、エンド−α−1,4−ポリガラクトサミニダーゼの(EC3.2.1.109)の酵素に属するグリコシドヒドロラーゼ活性を有する酵素と、を含む、組成物の使用を提供する。好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、配列番号1に対して少なくとも60%、又は65%、又は70%、又は75%、又は80%、又は85%、又は90%、又は95%、最高100%の同一性を有する変異体である。 The present invention also presents amylase enzymes and endo-for enhancing stain removal from surfaces, preferably fabric surfaces, particularly oily stain removal, or body stain removal, and / or for classification of malodor reduction. Provided is the use of a composition comprising an enzyme having glycoside hydrolase activity belonging to the enzyme of α-1,4-polygalactosaminidase (EC 3.2.1.109). Preferably, the glycoside hydrolase enzyme is at least 60%, or 65%, or 70%, or 75%, or 80%, or 85%, or 90%, or 95%, up to 100% with respect to SEQ ID NO: 1. It is a mutant having the same identity.
典型的には上述のとおり調製した、本発明の組成物を用い、布地及び/又は硬質面の洗濯/処理に使用するための水性(洗浄/処理)液を形成することができる。一般的に、有効量のこのような組成物を、例えば従来の布地用自動洗濯機内で水に添加して、このような水性液を形成する。次いで、このようにして形成した水性液を、典型的には撹拌下で、それで洗濯/処理しようとする布地と接触させる。水に添加して水性液を形成する本明細書の洗剤組成物の有効量は、水性液中に約500〜25,000ppm若しくは500〜15,000ppmの組成物を形成するのに十分な量を含んでいてよく、又は約1,000〜3,000ppmの本明細書の洗剤組成物を、水性液中に供給する。 Typically, the compositions of the invention prepared as described above can be used to form an aqueous (cleaning / treating) liquid for use in washing / treating fabrics and / or hard surfaces. Generally, an effective amount of such a composition is added to water, for example in a conventional automatic fabric washing machine, to form such an aqueous solution. The aqueous liquid thus formed is then brought into contact with the fabric to be washed / treated with it, typically under agitation. The effective amount of the detergent composition herein to be added to water to form an aqueous solution should be sufficient to form a composition of about 500-25,000 ppm or 500-15,000 ppm in an aqueous solution. The detergent composition of the present specification, which may contain, or about 1,000 to 3,000 ppm, is supplied in an aqueous solution.
典型的には、水性液を形成するには、洗浄液中のアニオン性界面活性剤の濃度が0.1g/L超〜5g/L、又は1g/L以上4.5g/L以下、又は4.0g/L以下、又は3.5g/L以下、又は3.0g/L以下、又は2.5g/L以下、又は更には2.0g/L以下、又は更には1.5g/L以下になるような量で、洗浄組成物を洗浄水と接触させることによる。布地又は織物製品を洗濯する方法は、トップローディング式又はフロントローディング式自動洗濯機で行ってもよく、又は手洗い洗濯用途で用いてもよい。これらの用途では、形成した水性液、及び洗浄液中の洗浄組成物の濃度は、主洗浄サイクルのものとなる。水性液の容積を決定するとき、いかなる任意選択的なすすぎ工程中のいかなる水の投入も含まない。 Typically, in order to form an aqueous solution, the concentration of the anionic surfactant in the cleaning solution is more than 0.1 g / L to 5 g / L, or 1 g / L or more and 4.5 g / L or less, or 4. 0 g / L or less, 3.5 g / L or less, 3.0 g / L or less, 2.5 g / L or less, or even 2.0 g / L or less, or even 1.5 g / L or less By contacting the cleaning composition with cleaning water in such an amount. The method of washing the fabric or textile product may be carried out in a top-loading or front-loading automatic washing machine, or may be used for hand-washing applications. In these applications, the concentration of the formed aqueous solution and the cleaning composition in the cleaning solution is that of the main cleaning cycle. When determining the volume of aqueous solution, it does not include the addition of any water during any optional rinsing process.
水性液は、40L以下の水、又は30L以下、又は20L以下、又は10L以下、又は8L以下、又は更には6L以下の水を含んでいてもよい。水性液は、0L超〜15L、又は2リット以上12L以下、又は更には8L以下の水を含んでいてもよい。典型的には、水性液1L当たり0.01kg〜2kgの布地を当該水性液に投入する。典型的には、水性液1L当たり0.01kg以上、又は0.05kg以上、又は0.07kg以上、又は0.10kg以上、又は0.15kg以上、又は0.20kg以上、又は0.25kg以上の布地を当該水性液中に投入する。任意選択的に、50g以下、又は45g以下、又は40g以下、又は35g以下、又は30g以下、又は25g以下、又は20g以下、又は更には15g以下、又は更には10g以下の組成物を水に接触させて、水性液を形成する。かかる組成物を、典型的には、溶液中約500ppm〜約15,000ppmの濃度で使用する。水温は、典型的には、約5℃〜約90℃、例えば20℃〜60℃の範囲、好ましくは最高40℃又は30℃であり、布地を洗濯するとき、水と布地との比は、典型的には約1:1〜約30:1である。典型的には、本発明の洗浄組成物を含む水性液は、pHが3〜11.5、典型的には7〜11、より通常的には8〜10.5である。 The aqueous liquid may contain 40 L or less of water, or 30 L or less, or 20 L or less, or 10 L or less, or 8 L or less, or even 6 L or less of water. The aqueous liquid may contain more than 0 L to 15 L, or 2 liters or more and 12 L or less, or even 8 L or less of water. Typically, 0.01 kg to 2 kg of fabric per liter of aqueous solution is added to the aqueous solution. Typically, 0.01 kg or more, or 0.05 kg or more, or 0.07 kg or more, or 0.10 kg or more, or 0.15 kg or more, or 0.20 kg or more, or 0.25 kg or more per 1 L of aqueous liquid. The fabric is poured into the aqueous solution. Optionally, contact water with a composition of 50 g or less, or 45 g or less, or 40 g or less, or 35 g or less, or 30 g or less, or 25 g or less, or 20 g or less, or even 15 g or less, or even 10 g or less. To form an aqueous solution. Such compositions are typically used at concentrations of about 500 ppm to about 15,000 ppm in solution. The water temperature is typically in the range of about 5 ° C to about 90 ° C, for example 20 ° C to 60 ° C, preferably up to 40 ° C or 30 ° C, and when washing the fabric, the ratio of water to the fabric is Typically about 1: 1 to about 30: 1. Typically, the aqueous solution containing the cleaning composition of the present invention has a pH of 3 to 11.5, typically 7 to 11, and more usually 8 to 10.5.
一態様では、かかる方法は、任意選択的に当該表面又は布地を洗浄及び/又はすすぐ工程と、当該表面又は布地と本明細書に開示される任意の組成物とを接触させる工程と、任意選択的に当該表面又は布地を洗浄及び/又はすすぐ工程と、任意選択的な乾燥する工程と、を含む。 In one aspect, such methods optionally include a step of optionally cleaning and / or rinsing the surface or fabric and a step of contacting the surface or fabric with any composition disclosed herein. Includes a step of cleaning and / or rinsing the surface or fabric, and a step of optionally drying.
このような表面又は布地の乾燥は、機械乾燥であろうと戸外乾燥であろうと、家庭環境又は工業環境のいずれかで使用される一般的な手段のうちのいずれか1つによって実行することができる。布地は、一般消費者の使用条件又は業務用条件で洗濯することができる任意の布地を含んでいてよく、本発明は、特にポリエステル及びナイロンなどの合成織物製品に好適であり、特に合成及びセルロース系布地及び/又は繊維を含む混紡布地及び/又は繊維の処理に好適である。合成布地の例は、ポリエステル、ナイロンであり、これらは、セルロース系繊維、例えば、ポリコットン布地との混紡布に存在し得る。 Drying of such surfaces or fabrics, whether mechanical or outdoor, can be performed by any one of the common means used in either a home or industrial environment. .. The fabric may include any fabric that can be washed under general consumer conditions of use or commercial conditions, and the present invention is particularly suitable for synthetic textile products such as polyester and nylon, especially synthetic and cellulose. Suitable for the treatment of blended fabrics and / or fibers containing system fabrics and / or fibers. Examples of synthetic fabrics are polyester, nylon, which can be present in blended fabrics with cellulosic fibers such as polycotton fabrics.
以下は、本開示による洗浄組成物の例示の実施例であり、限定を意図するものではない。 The following are exemplary examples of cleaning compositions according to the present disclosure and are not intended to be limiting.
実施例1〜18:単位用量組成物。
これらの実施例は、単位用量洗濯洗剤のための種々の配合物を提供し、1つの粉末区画と1つの液体区画とを含む、二重区画の単位用量製品を含む。組成物を封入するために使用されるフィルムはPVAである。各実施例は、組成物A〜Eから選択される液体区画組成物を、組成物F〜Kから選択される粉末区画組成物と組み合わせることによって調製される。
Examples 1-18: Unit dose composition.
These examples provide various formulations for unit dose laundry detergents and include double compartment unit dose products, including one powder compartment and one liquid compartment. The film used to enclose the composition is PVA. Each example is prepared by combining a liquid compartment composition selected from compositions A to E with a powder compartment composition selected from compositions F to K.
洗浄及び/又は処理組成物/区画重量に基づく。酵素濃度は、原材料として報告する。 Based on cleaning and / or processing composition / compartment weight. Enzyme concentrations are reported as raw material.
実施例19〜24
手洗い用又は洗濯機用、典型的にはトップローディング式洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。
Examples 19-24
Granular laundry detergent composition for hand washing or washing machines, typically for top-loading washing machines.
実施例25〜30
典型的にはフロントローディング式自動洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。
Examples 25-30
Granular laundry detergent composition typically for front-loading automatic washing machines.
実施例31〜37:強力液体洗濯洗剤組成物。 Examples 31-37: Strong liquid laundry detergent composition.
洗浄及び/又は処理組成物の総重量に基づく。別途記載のない限り、酵素濃度は原材料として報告される。 Based on the total weight of the washed and / or treated composition. Unless otherwise stated, enzyme concentrations are reported as raw material.
AE1.8Sは、平均エトキシル化度が1.8のC12〜15アルキルエトキシサルフェートである。
AE3Sは、平均エトキシル化度が3.0のC12〜15アルキルエトキシサルフェートである。
AE7は、平均エトキシル化度が7のC12〜13アルコールエトキシレートである。
AE8は、平均エトキシル化度が8のC12〜13アルコールエトキシレートである。
AE9は、平均エトキシル化度が9のC12〜13アルコールエトキシレートである。
アルコキシル化ポリアリール/ポリアルキルフェノールは、アルコキシル化ポリアリール/ポリアルキルフェノール、例えば、Emulsogen(登録商標)TS160、Hostapal(登録商標)
BV conc.,Sapogenat(登録商標)T110又はSapogenat(登録商標)T139であり、全てClariantから入手可能である。
アミラーゼ1は、Stainzyme(登録商標)(15mg活性/g)である。
アミラーゼ2は、Natalase(登録商標)(29mg活性/g)である。
アミラーゼ3は、Stainzyme Plus(登録商標)(20mg活性/g)である。
ASは、C12〜14アルキルサルフェートである。
セルラーゼ2は、Celluclean(登録商標)(15.6mg活性/g)である。
キシログルカナーゼは、Whitezyme(登録商標)(20mg活性/g)である。
キレート剤1は、ジエチレントリアミン五酢酸である。
キレート剤2は、1−ヒドロキシエタン1,1−ジホスホン酸である。
キレート剤3は、エチレンジアミン−N,N’−二コハク酸、(S,S)異性体のナトリウム塩(EDDS)である。
Dispersin Bは、グリコシドヒドロラーゼ(1000mg活性/gとして報告)である。
DTI1は、ポリ(4−ビニルピリジン−1−オキシド)(Chromabond S−403E(登録商標)である。
DTI2は、ポリ(1−ビニルピロリドン−コ−1−ビニルイミダゾール)(Sokalan HP56(登録商標)など)である。
染料制御剤は、例えば、Suparex(登録商標)O.IN(M1)、Nylofix(登録商標)P(M2)、Nylofixan(登録商標)PM(M3)、又はNylofixan(登録商標)HF(M4)である。
HSASは、米国特許第6,020,303号及び同第6,060,443号に開示されている中鎖分枝状アルキルサルフェートである。
LASは、C9〜C15の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネートである(HLASは酸形態である)。
リパーゼは、Lipex(登録商標)(18mg活性/g)である。
マンナナーゼは、Mannaway(登録商標)(25mg活性/g)である。
ヌクレアーゼは、活性タンパク質として報告されている、配列番号2〜6、好ましくは配列番号2、3又は4のいずれかのホスホジエステラーゼである。
光学増白剤1は、二ナトリウム4,4’−ビス{[4−アニリノ−6−モルホリノ−s−トリアジン−2−イル]−アミノ}−2,−2’−スチルベンジスルホネートである。
光学増白剤2は、二ナトリウム4,4’−ビス−(2−スルホスチリル)ビフェニル(ナトリウム塩)である。
光学増白剤3は、Optiblanc SPL10(登録商標)(3V Sigma)である。
香料カプセルは、コア−シェルメラミンホルムアルデヒド香料マイクロカプセルである。
光漂白剤は、スルホネート化亜鉛フタロシアニンである。
研磨酵素は、パラニトロベンジルエステラーゼであり、1000mg活性/gとして報告されている。
ポリエーテルアミンは、本開示に記載されるとおりである。
ポリマー1は、ビス((C2H5O)(C2H4O)n)(CH3)−N+−CxH2x−N+−(CH3)−ビス((C2H5O)(C2H4O)n)[式中、n=20〜30、x=3〜8である]、又はそのサルフェート化若しくはスルホネート化変異体である。
ポリマー2は、エトキシル化(EO15)テトラエチレンペンタアミンである。
ポリマー3は、エトキシル化ポリエチレンイミンである。
ポリマー4は、エトキシル化ヘキサメチレンジアミンである。
ポリマー5は、Rohm&Haasよって提供されているAcusol 305である。
ポリマー6は、BASFよって提供されている、酢酸ビニル側鎖でグラフト化されたポリエチレングリコールポリマーである。
プロテアーゼ1は、Purafect Prime(登録商標)(40.6mg活性/g)である。
プロテアーゼ2は、Savinase(登録商標)(32.89mg活性/g)である。
プロテアーゼ3は、Purafect(登録商標)(84mg活性/g)である。
第四級アンモニウムは、C12〜14ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロライドである。
S−ACMCは、Megazymeよって提供されているリアクティブブルー19アゾ−CM−セルロースである。
汚れ放出剤は、Repel−o−tex(登録商標)SF2であり、Solvayによって供給されている。
構造化剤は、水素添加ヒマシ油である。
バイオレットDDは、Millikenより提供されているチオフェンアゾポリマー調色用染料である。
AE1.8S an average ethoxylation degree of C 12 to 15 alkyl ethoxysulfate 1.8.
AE3S is a C 12-15 alkyl ethoxysulfate having an average degree of ethoxylation of 3.0.
AE7 is an average ethoxylation degree of C 12 to 13 alcohol ethoxylate 7.
AE8 is a C12-13 alcohol ethoxylate having an average degree of ethoxylation of 8.
AE9 an average ethoxylation degree of C 12 to 13 alcohol ethoxylate 9.
Alkoxylated polyaryl / polyalkylphenols are alkoxylated polyaryl / polyalkylphenols, such as Emulsogen® TS160, Hostapal®.
BV conc. , Sapogenat® T110 or Sapogenat® T139, all available from Clariant.
Amylase 1 is Steinzyme® (15 mg activity / g).
Amylase 2 is Natalase® (29 mg activity / g).
Amylase 3 is Steinzyme Plus® (20 mg activity / g).
AS is C 12-14 alkyl sulfate.
Cellulase 2 is Cellulase® (15.6 mg activity / g).
Xyloglucanase is Whitezyme® (20 mg activity / g).
The chelating agent 1 is diethylenetriamine pentaacetic acid.
The chelating agent 2 is 1-hydroxyethane 1,1-diphosphonic acid.
The chelating agent 3 is ethylenediamine-N, N'-disuccinic acid, a sodium salt (EDDS) of the (S, S) isomer.
Dispersin B is a glycoside hydrolase (reported as 1000 mg activity / g).
DTI1 is poly (4-vinylpyridine-1-oxide) (Chromabond S-403E®).
DTI2 is poly (1-vinylpyrrolidone-co-1-vinylimidazole) (such as Sokalan HP56®).
Dye control agents include, for example, Superex® O.D. IN (M1), Nylofix® P (M2), Nylofixan® PM (M3), or Nylofix® HF (M4).
HSAS is a medium chain branched alkyl sulfate disclosed in US Pat. Nos. 6,020,303 and 6,060,443.
LAS is a linear alkylbenzene sulfonate having an average aliphatic carbon chain length of C 9 to C 15 (HLAS is in acid form).
Lipase is Lipex® (18 mg activity / g).
Mannanase is Manaway® (25 mg activity / g).
The nuclease is the phosphodiesterase of any of SEQ ID NOs: 2-6, preferably SEQ ID NOs: 2, 3 or 4, which has been reported as an active protein.
The optical brightener 1 is disodium 4,4'-bis {[4-anilino-6-morpholino-s-triazine-2-yl] -amino} -2, -2'-stilbene disulfonate.
The optical brightener 2 is disodium 4,4'-bis- (2-sulfostylyl) biphenyl (sodium salt).
The optical brightener 3 is Optiblanc SPL10® (3V Sigma).
The perfume capsules are core-shell melamine formaldehyde perfume microcapsules.
The light bleach is sulfonated zinc phthalocyanine.
The abrasive enzyme is paranitrobenzyl esterase and has been reported as 1000 mg activity / g.
Polyetheramines are as described in this disclosure.
Polymer 1 is composed of bis ((C 2 H 5 O) (C 2 H 4 O) n) (CH 3 ) -N + -C x H 2x- N + -(CH 3 ) -bis ((C 2 H 5). O) (C 2 H 4 O) n) [in the formula, n = 20-30, x = 3-8], or a sulfated or sulfonated mutant thereof.
Polymer 2 is an ethoxylated (EO 15 ) tetraethylenepentaamine.
Polymer 3 is ethoxylated polyethyleneimine.
Polymer 4 is ethoxylated hexamethylenediamine.
Polymer 5 is Acusol 305 provided by Rohm & Haas.
Polymer 6 is a polyethylene glycol polymer grafted with vinyl acetate side chains provided by BASF.
Protease 1 is Purefect Prime® (40.6 mg activity / g).
Protease 2 is Savinase® (32.89 mg activity / g).
Protease 3 is Purefect® (84 mg activity / g).
The quaternary ammonium is C 12-14 dimethylhydroxyethylammonium chloride.
S-ACMC is Reactive Blue 19 Azo-CM-Cellulose provided by Megazyme.
The stain release agent is Repel-o-tex® SF2, which is supplied by Solvay.
The structuring agent is hydrogenated castor oil.
Violet DD is a thiophene azopolymer toning dye provided by Milliken.
本明細書で開示する寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限られるとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、このような寸法はそれぞれ、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲との両方を意味することが意図されている。例えば、「40mm」として開示される寸法は、「約40mm」を意味することが意図される。 The dimensions and values disclosed herein should not be understood as being strictly limited to the exact numbers listed. Instead, unless otherwise indicated, each such dimension is intended to mean both the enumerated values and the functionally equivalent range surrounding the values. For example, the dimension disclosed as "40 mm" is intended to mean "about 40 mm".
Claims (13)
前記グリコシドヒドロラーゼ活性を有するグリコシドヒドロラーゼ酵素が、配列番号1に対して100%の同一性を有する、洗浄組成物。 A cleaning composition comprising an amylase enzyme and a glycoside hydrolase enzyme having glycoside hydrolase activity and selected from enzymes of the endo-α-1,4-polygalactosaminidase classification (EC 3.2.1.109). And
The glycoside hydrolase enzymes with a glycoside hydrolase activity, that having a 100% identity with respect to SEQ ID NO: 1, the cleaning compositions.
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DE69930141T2 (en) | 1998-10-20 | 2006-11-23 | The Procter & Gamble Company, Cincinnati | DETERGENT CONTAINING MODIFIED ALKYL BENZENESULFONATE |
BR9914714A (en) | 1998-10-20 | 2001-08-07 | Procter & Gamble | Laundry detergents comprising modified alkylbenzene sulfonates |
US6403355B1 (en) | 1998-12-21 | 2002-06-11 | Kao Corporation | Amylases |
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ATE307882T1 (en) | 2000-07-28 | 2005-11-15 | Henkel Kgaa | NEW AMYLOLYTIC ENZYME FROM BACILLUS SP. A 7-7 (DSM 12368) AND DETERGENTS AND CLEANING PRODUCTS WITH THIS NEW AMYLOLYTIC ENZYME |
US7041488B2 (en) | 2001-06-06 | 2006-05-09 | Novozymes A/S | Endo-beta-1,4-glucanase from bacillus |
DE10162728A1 (en) | 2001-12-20 | 2003-07-10 | Henkel Kgaa | New alkaline protease from Bacillus gibsonii (DSM 14393) and washing and cleaning agents containing this new alkaline protease |
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WO2005052146A2 (en) | 2003-11-19 | 2005-06-09 | Genencor International, Inc. | Serine proteases, nucleic acids encoding serine enzymes and vectors and host cells incorporating same |
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WO2007044993A2 (en) | 2005-10-12 | 2007-04-19 | Genencor International, Inc. | Use and production of storage-stable neutral metalloprotease |
DE102006022216A1 (en) | 2006-05-11 | 2007-11-15 | Henkel Kgaa | New alkaline protease from Bacillus gibsonii and detergents and cleaners containing this novel alkaline protease |
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CA2673239C (en) | 2007-01-19 | 2012-07-24 | The Procter & Gamble Company | Laundry care composition comprising a whitening agent having an azo-thiophene or triphenylmethane colorant moiety and a polyoxyalkylene moiety |
DE102007038031A1 (en) | 2007-08-10 | 2009-06-04 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Agents containing proteases |
PL2235154T3 (en) * | 2008-01-04 | 2013-01-31 | Procter & Gamble | Use of a cellulase to impart soil release benefits to cotton during a subsequent laundering process |
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