JP4831697B2 - 精製方法 - Google Patents
精製方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP4831697B2 JP4831697B2 JP2007506111A JP2007506111A JP4831697B2 JP 4831697 B2 JP4831697 B2 JP 4831697B2 JP 2007506111 A JP2007506111 A JP 2007506111A JP 2007506111 A JP2007506111 A JP 2007506111A JP 4831697 B2 JP4831697 B2 JP 4831697B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- matrix
- peg
- chromatography
- ion exchange
- protein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
Images
Classifications
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
- B01D15/3804—Affinity chromatography
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/10—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features
- B01D15/18—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to flow patterns
- B01D15/1864—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by constructional or operational features relating to flow patterns using two or more columns
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/32—Bonded phase chromatography
- B01D15/325—Reversed phase
- B01D15/327—Reversed phase with hydrophobic interaction
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
- B01D15/36—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving ionic interaction
- B01D15/361—Ion-exchange
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
- C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
- C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01D—SEPARATION
- B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
- B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
- B01D15/42—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the development mode, e.g. by displacement or by elution
- B01D15/424—Elution mode
- B01D15/426—Specific type of solvent
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N30/00—Investigating or analysing materials by separation into components using adsorption, absorption or similar phenomena or using ion-exchange, e.g. chromatography or field flow fractionation
- G01N30/02—Column chromatography
- G01N30/26—Conditioning of the fluid carrier; Flow patterns
- G01N30/38—Flow patterns
- G01N30/46—Flow patterns using more than one column
- G01N30/461—Flow patterns using more than one column with serial coupling of separation columns
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Treatment Of Liquids With Adsorbents In General (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Polyethers (AREA)
Description
定義
「溶出液」という用語は、その化学組成又は物理的特性により、クロマトグラフィーマトリックスから吸着化合物を放出することができる緩衝液などの液体を意味する。
図面の詳細な説明
図1は、非イオンポリエーテル、この場合PEGがある場合(右)とない場合(左)の本発明による3段階タンパク質精製プロセスを比較している。より具体的には、例示しているプロセスは、アフィニティークロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、及び疎水性相互作用クロマトグラフィーの工程を含む。本発明を使用することで、どのようにして、クロマトグラフ工程とインターフェイスするために必要な単位操作、例えば緩衝液希釈/脱塩の回数を減らすことができるかは明らかであろう。
この実施例では、前端分析を使用する動的能力の典型的な定量は、例えば、Protein Purification−Principles, High Resolution Methods and Applications (J. −C. Janson and L. Ryden, 1989 VCH Publishers, Inc.)で開示されているように、周知の原理により実施された。それぞれ陽イオン交換クロマトグラフィーマトリックスSP Sepharose(商標)XL(商標)又はSP Sepharose(商標)FF(スウェーデン、ウプサラのAmersham Biosciences)を1ml若しくは2mlを詰めた標準HR5/10又は5/5カラム(スウェーデン、ウプサラのAmersham Biosciences)、緩衝塩、及びSigma−Aldrichのタンパク質(ウシ血清アルブミン、BSA)を使用して、AKTA(商標)クロマトグラフィーワークステーション(スウェーデン、ウプサラのAmersham Biosciences)上で研究を行った。緩衝液は、すべて室温であり、塩50mMをpH4.75に調整した。4mg/mlの溶液中のBSAをポンプでゆっくりと(<1ml/分、以下参照)カラムに通し、カラムが動的能力に達するようになるまでタンパク質を吸着させた。この時点で、カラムから出るUV A280nmの溶液は、増大し始めた。このA280が4mg/mlのタンパク質負荷溶液の値の10%に達する体積をとり、ポンプでカラムに通される溶液の量を掛け、次いで、カラム床体積で割ると、カラム上のタンパク質の量(mg/ml充填マトリックス)又はQB10%を示す。さらに、この値を、高い塩濃度(例えば、0.5M)及び/又はタンパク質に近いpH(例えば、BSAでは5.3)の緩衝液により洗浄されるときにカラムから回収されたタンパク質の量と突き合わせてチェックすることができる。このような比較から、吸着タンパク質と回収タンパク質との対比が得られる。本発明の実験では、緩衝液中に容易に溶解する8%(w/w)添加PEG10000(Fluka)がある場合とない場合について通常の緩衝液(塩とpHを4.75に調整した5mMのNaAcに注意)を使用して前端分析を実施した。イオン交換クロマトグラフィーについて一般的に言えば、QB10%は、離液性の順序NaI、NaCl、NaAc、NaFで初期緩衝塩が変化すると変化することを予想できるであろう。このような結果は、8% PEGを添加した場合としない場合の条件の下で、図3のSP Sepharose(商標)FF(SPFF)及びSP Sepharose(商標)XL(SPXL)マトリックスについて示されている。この図から、さらに、(a)これらの通常の低IEX吸着塩濃度、つまり、50mMの条件の下で、SPFFのBSA動的能力はSPXLを超え、(b)PEGを添加すると、SPFF動的能力はわずかに増大するが、SPLX能力はさらに有用な動的能力にまで大きく増大することがわかる。図4も参照のこと。
この実施例では、タンパク質が最初に8%PEG10000(Fluka)を含む0.22M酢酸ナトリウム緩衝液pH4.75から吸着されるSPXLマトリックスについて5/10カラム内で実施された単純なBSA前端分析データを得た(図3について上で説明されているように)。これは、4×通常のIEX吸着塩濃度、例えば、0.05Mであり、上の実施例1を参照のこと。これらの結果は、図4に例示されている。10%の破過点で、カラムを、PEGを含む同じ緩衝液で洗浄し、タンパク質がカラムから洗い流されないことを示す。次いで、添加PEGなしのpH5.25(BSAのpIに近い)の同様の0.22Mの酢酸ナトリウム緩衝液を使用してカラム上のタンパク質を溶出する。タンパク質は、合計180mgのタンパク質又は90mg/mlのSPXLの場合に急激なピークで溶出することがわかり、これは図3及び酢酸ナトリウム0.05MのSPXL上のBSAに対する20及び60mg/mlの値と比較すべきである。同じプロセスに従い、1.1Mの緩衝液で溶出しても、タンパク質の動的能力は著しく高まることはない。
この実施例では、上述のように得られたBSAに対するSPXLマトリックスの動的能力データに対する増大する移動相添加PEG10000(Fluka)の影響を研究したが、pH4.75の110mM酢酸ナトリウム緩衝液を使用して吸着した。これらの結果は、図5に例示されている。予想どおり、PEG濃度が10%に近づくと、相対的に高い塩濃度では、溶液の曇りとタンパク質沈殿が生じた。
この実施例では、8%(w/w)PEG8000(Sigma)を移動相に加え、図1から3について上で説明されているのと似た手順を使用して、複数のタンパク質のSPXL動的結合能力を定量した。より具体的には、タンパク質は、Sigma−AldrichのBSA及びラクトフェリン、並びにOctaFarmaのGammaNorm(商標)ポリクローナルヒトIgGであった。これらの結果は、図6に例示されている。吸着緩衝液は、8%添加PEG8000(Sigma)がある場合とない場合のpH4.75の110mM酢酸ナトリウムであった。相対的に高い塩濃度のこれらの条件の下で、ラクトフェリン及びBSAは両方とも、通常、SPFFマトリックスに比べてSPXLの動的能力が低く、劣っていることを示すことに留意されたい。しかし、PEGを移動相に加えると、これらのタンパク質の動的能力だけでなくモノクローナルヒト抗体の動的能力も大幅に高まった。
この実施例では、複数のタンパク質のSPXL動的結合能力に対する添加された8%(w/w)PEG8000(Sigma)の効果は、図3及び4について上で説明されているのと似た手順を使用して定量され。より具体的には、タンパク質は、Sigma−AldrichのBSA、OctaFarmaのGammaNorm(商標)ポリクローナルヒトIgG製剤、及びAmersham Biosciencesの実験用モノクローナル抗体サンプルであった。これらの結果は、図7に例示されている。SPXL 1mlを詰めたHR5/5カラムを0.33ml/分で実施した。吸着緩衝液は、添加200mM NaClが10mS/cmに達する、pH5(約2mS/cm)の15mM酢酸ナトリウム及びpH5の15mM酢酸ナトリウムであった。
この実施例では、ポリクローナルヒト抗体について、タンパク質Aリガンドを含む、アフィニティークロマトグラフィーマトリックス、つまり、MabSelect(商標)(ウプサラのAmersham Biosciences)の動力能力に対する移動相添加PEG(Flukaの0から8%w/w PEG 10000)の効果を研究した。これらの結果は、図8に例示されている。マトリックスは、Amersham BiosciencesのMabSelect研究サンプル(通常のタンパク質A含量よりもわずかに高いU631029A )であり、タンパク質はOctaFarmaのGammaNormであった。マトリックス約2mlをHR5/10カラム(Amersham Biosciences)内に詰め、150mM NaCl及びpH7.4の20mMリン酸ナトリウムを含む緩衝液を使用して2.4分の滞留時間、240cm/hの速さで実施した。pH3、30mMのクエン酸ナトリウム溶液中でタンパク質を溶出し、0.01MのNaOH溶液を使用して残留タンパク質をカラムから除去した。わずかに低い動的能力値(つまり、6%のPEGで43mg/ml)についても市販のMabSelectマトリックス(図に示されていない)を使用して類似の結果を得た。さらに、上の条件の下で行ったゲル濾過研究は、動的能力の明らかな増大は、凝集などのタンパク質間相互作用によるものではないこと(結果は図に示されていない)、及びPEGを実際の発酵供給物(図に示されていない)に最大6%まで加えられることを示唆していた。
Claims (11)
- 2以上のクロマトグラフ工程により液体の他の成分から1以上の標的化合物を分離する方法であって、前記液体を、アフィニティークロマトグラフィーマトリックスと、イオン交換クロマトグラフィーマトリックス及び/又は疎水性相互作用クロマトグラフィーマトリックスと任意の順序で接触させて、前記標的化合物と前記マトリックスとの間に相互作用を生じさせ、その際に前記アフィニティークロマトグラフィーマトリックスとの前記接触を1以上の非イオンポリエーテルの存在下で実施すること、並びに最後のクロマトグラフ工程から別個の画分に前記標的化合物を得ることを含む方法。
- 2以上の連続的イオン交換クロマトグラフィー工程を含む、請求項1記載の方法。
- アフィニティー工程とその後に続くイオン交換クロマトグラフィー工程を含む、請求項1又は請求項2記載の方法。
- イオン交換クロマトグラフィー工程とその後に続く疎水性相互作用クロマトグラフィー工程を含む、請求項1記載の方法。
- 2以上の工程が非イオンポリエーテルの存在下で実施される、請求項1乃至請求項4のいずれか1項記載の方法。
- 前記非イオンポリエーテルがポリ(エチレングリコール)(PEG)である、請求項1乃至請求項5のいずれか1項記載の方法。
- 前記標的化合物が抗体又は抗体化合物である、請求項1乃至請求項6のいずれか1項記載の方法。
- 多孔性担体に固定化されたタンパク質リガンドからなるマトリックスを使用するアフィニティー工程を含む、請求項1乃至請求項7のいずれか1項記載の方法。
- 前記液体をイオン交換クロマトグラフィーマトリックスと接触させて、非イオンポリエーテルを含む緩衝液の存在下で200mM以上のNaAcに相当する伝導度で抗体化合物を吸着させることを含む、請求項1乃至請求項8のいずれか1項記載の方法。
- 前記非イオンポリエーテルがポリ(エチレングリコール)(PEG)である請求項9記載の方法。
- 帯電基を含むリガンドからなるマトリックスを使用するイオン交換工程を含み、前記リガンドは、エキステンダーを介して担体に固定化されている、請求項1乃至請求項10のいずれか1項記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
SE0400886-8 | 2004-04-02 | ||
SE0400886A SE0400886D0 (sv) | 2004-04-02 | 2004-04-02 | Process of purification |
PCT/SE2005/000467 WO2005094960A1 (en) | 2004-04-02 | 2005-03-31 | A method for chromatographic purification |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2007530971A JP2007530971A (ja) | 2007-11-01 |
JP2007530971A5 JP2007530971A5 (ja) | 2008-05-15 |
JP4831697B2 true JP4831697B2 (ja) | 2011-12-07 |
Family
ID=32173667
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2007506111A Active JP4831697B2 (ja) | 2004-04-02 | 2005-03-31 | 精製方法 |
Country Status (9)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20070213513A1 (ja) |
EP (1) | EP1729867B1 (ja) |
JP (1) | JP4831697B2 (ja) |
AT (1) | ATE485880T1 (ja) |
AU (1) | AU2005228834A1 (ja) |
CA (1) | CA2560012A1 (ja) |
DE (1) | DE602005024373D1 (ja) |
SE (1) | SE0400886D0 (ja) |
WO (1) | WO2005094960A1 (ja) |
Families Citing this family (22)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
BRPI0716762A2 (pt) | 2006-09-13 | 2013-09-24 | Abbott Lab | melhorias da cultura celular |
US8911964B2 (en) | 2006-09-13 | 2014-12-16 | Abbvie Inc. | Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody |
US8268915B2 (en) * | 2007-06-19 | 2012-09-18 | Ge Healthcare Bio-Sciences Ab | Polymer two phase system and use thereof |
CN107033233A (zh) * | 2008-01-18 | 2017-08-11 | 弗·哈夫曼-拉罗切有限公司 | 非糖基化蛋白质的纯化 |
JP5596560B2 (ja) * | 2008-02-05 | 2014-09-24 | ジーイー・ヘルスケア・バイオサイエンス・アクチボラグ | 分離媒体の製造方法 |
FR2930780B1 (fr) * | 2008-04-30 | 2010-08-20 | Moet & Chandon | Procede de degorgement de vins mousseux |
CN102119168A (zh) * | 2008-06-03 | 2011-07-06 | 帕特里有限公司 | 抗体纯化工艺 |
CA2738499A1 (en) | 2008-10-20 | 2010-04-29 | Abbott Laboratories | Viral inactivation during purification of antibodies |
EP2921501A1 (en) | 2008-10-20 | 2015-09-23 | Abbvie Inc. | Isolation and purification of antibodies using Protein A affinity chromatography |
JP5984854B2 (ja) | 2011-03-16 | 2016-09-06 | エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲーF. Hoffmann−La Roche Aktiengesellschaft | 移動相の調整によって、ポリペプチド単量体、凝集物およびフラグメントを分離するための選択性を向上させた、イオン交換クロマトグラフィー |
CN107915769A (zh) | 2011-03-29 | 2018-04-17 | 葛兰素史密斯克莱有限责任公司 | 用于蛋白纯化的缓冲液体系 |
SG10201603931TA (en) * | 2011-06-08 | 2016-07-28 | Agency Science Tech & Res | Purification Of Biological Products By Constrained Cohydration Chromatography |
EP2682168A1 (en) | 2012-07-02 | 2014-01-08 | Millipore Corporation | Purification of biological molecules |
US10023608B1 (en) | 2013-03-13 | 2018-07-17 | Amgen Inc. | Protein purification methods to remove impurities |
WO2015041218A1 (ja) * | 2013-09-17 | 2015-03-26 | 株式会社カネカ | 新規抗体精製方法及びそれから得られる抗体(Novel Antibody Purification Method and Antibody obtained therefrom)、並びに陽イオン交換基を用いた新規抗体精製法及びそれから得られる抗体(Novel Antibody Purification method using Cation Exchanger and Antibody obtained therefrom) |
JP2019529350A (ja) | 2016-08-16 | 2019-10-17 | リジェネロン・ファーマシューティカルズ・インコーポレイテッドRegeneron Pharmaceuticals, Inc. | 混合物から個々の抗体を定量する方法 |
HUE059631T2 (hu) | 2016-10-25 | 2022-12-28 | Regeneron Pharma | Eljárások és összeállítások kromatográfiás adatelemzéshez |
CN108152104B (zh) * | 2017-12-25 | 2020-08-11 | 上海微谱化工技术服务有限公司 | 超支化水性聚氨酯中二氧化硅填料的分离及定量方法 |
CN111902720A (zh) | 2018-03-21 | 2020-11-06 | 沃特世科技公司 | 基于非抗体高亲和力的样品制备、吸附剂、装置和方法 |
US11420916B2 (en) * | 2018-06-08 | 2022-08-23 | Board Of Regents, The University Of Texas System | Systems and methods for separation of olefins from mixtures that contain reducing agents |
TW202005694A (zh) | 2018-07-02 | 2020-02-01 | 美商里珍納龍藥品有限公司 | 自混合物製備多肽之系統及方法 |
KR20220078634A (ko) * | 2019-10-04 | 2022-06-10 | 메르크 파텐트 게엠베하 | 단백질 a 친화성 크로마토그래피에서 모노클로날 항체의 용리 |
Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2002036245A1 (en) * | 2000-10-30 | 2002-05-10 | Gradipore Limited | Integrated separation methods |
US20040030107A1 (en) * | 2002-08-06 | 2004-02-12 | Min Wan | Increased dynamic binding capacity in ion exchange chromatography by addition of polyethylene glycol |
Family Cites Families (13)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3869436A (en) * | 1971-06-01 | 1975-03-04 | Statens Bakteriologiska Lab | Method for fractionating plasma proteins using peg and ion-exchangers |
DE3483620D1 (de) * | 1983-03-11 | 1991-01-03 | Fujirebio Kk | Verfahren zur bestimmung von liganden. |
US4683294A (en) * | 1985-04-03 | 1987-07-28 | Smith Kline Rit, S.A. | Process for the extraction and purification of proteins from culture media producing them |
DE3789413T2 (de) * | 1986-10-03 | 1994-07-28 | Ciba Geigy Ag | Lymphokin-ähnliche Peptide. |
US5151358A (en) * | 1989-06-13 | 1992-09-29 | Genencor International, Inc. | Processes for the recovery of naturally produced chymosin |
DE4321904B4 (de) * | 1993-07-01 | 2013-05-16 | Qiagen Gmbh | Verfahren zur chromatographischen Reinigung und Trennung von Nucleinsäuregemischen |
US5443953A (en) * | 1993-12-08 | 1995-08-22 | Immunomedics, Inc. | Preparation and use of immunoconjugates |
US5561064A (en) * | 1994-02-01 | 1996-10-01 | Vical Incorporated | Production of pharmaceutical-grade plasmid DNA |
US5429746A (en) * | 1994-02-22 | 1995-07-04 | Smith Kline Beecham Corporation | Antibody purification |
SE9503925D0 (sv) * | 1995-11-07 | 1995-11-07 | Pharmacia Biotech Ab | Separationsmedium för IgG |
WO1998017312A1 (fr) * | 1996-10-22 | 1998-04-30 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | Remede contre les troubles septiques et comprenant un anticorps anti-il-8 en qualite d'ingredient actif |
US7514078B2 (en) * | 2001-06-01 | 2009-04-07 | Cornell Research Foundation, Inc. | Methods of treating prostate cancer with anti-prostate specific membrane antigen antibodies |
US20060275766A1 (en) * | 2003-01-07 | 2006-12-07 | Haurum John S | Method for manufacturing recombinant polyclonal proteins |
-
2004
- 2004-04-02 SE SE0400886A patent/SE0400886D0/xx unknown
-
2005
- 2005-03-31 AT AT05722292T patent/ATE485880T1/de not_active IP Right Cessation
- 2005-03-31 JP JP2007506111A patent/JP4831697B2/ja active Active
- 2005-03-31 EP EP05722292A patent/EP1729867B1/en active Active
- 2005-03-31 CA CA002560012A patent/CA2560012A1/en not_active Abandoned
- 2005-03-31 US US10/594,187 patent/US20070213513A1/en not_active Abandoned
- 2005-03-31 AU AU2005228834A patent/AU2005228834A1/en not_active Abandoned
- 2005-03-31 DE DE602005024373T patent/DE602005024373D1/de active Active
- 2005-03-31 WO PCT/SE2005/000467 patent/WO2005094960A1/en not_active Application Discontinuation
Patent Citations (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2002036245A1 (en) * | 2000-10-30 | 2002-05-10 | Gradipore Limited | Integrated separation methods |
US20040030107A1 (en) * | 2002-08-06 | 2004-02-12 | Min Wan | Increased dynamic binding capacity in ion exchange chromatography by addition of polyethylene glycol |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US20070213513A1 (en) | 2007-09-13 |
EP1729867B1 (en) | 2010-10-27 |
DE602005024373D1 (de) | 2010-12-09 |
AU2005228834A1 (en) | 2005-10-13 |
WO2005094960A1 (en) | 2005-10-13 |
EP1729867A1 (en) | 2006-12-13 |
JP2007530971A (ja) | 2007-11-01 |
ATE485880T1 (de) | 2010-11-15 |
SE0400886D0 (sv) | 2004-04-02 |
CA2560012A1 (en) | 2005-10-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4831697B2 (ja) | 精製方法 | |
JP4776615B2 (ja) | 抗体精製 | |
Jungbauer et al. | Ion-exchange chromatography | |
JP5148484B2 (ja) | クロマトグラフィーマトリックスの再生 | |
US7396468B2 (en) | Methods and system for protein separation | |
EP3341119B1 (en) | A method of separating antibodies by affinity chromatography | |
US9657055B2 (en) | Affinity chromatography matrix | |
EP2958931B9 (en) | Materials and methods for removing endotoxins from protein preparations | |
EP0434317A1 (en) | Immunoadsorbents | |
JP5826180B2 (ja) | 分離マトリックス | |
Jadaun et al. | HPLC for Peptides and Proteins: Principles, Methods and Applications. | |
EP3585514A1 (en) | A separation matrix and a method of separating antibodies | |
El Rassi et al. | Reversed-phase and hydrophobic interaction chromatography of peptides and proteins | |
Hedhammar et al. | Chromatographic methods for protein purification | |
EP2012118A1 (en) | SEPARATING AGENT FOR IgG PURIFICATION, AND METHOD FOR PURIFYING AN IgG MONOMER USING IT | |
Wulan et al. | Enhancement of microsphere specificity to purify human serum albumin from blood plasma | |
Porath et al. | Thiophilic adsorption: A new kind of molecular interaction revealed by chromatography | |
Wehr et al. | Use of size exclusion chromatography in biopharmaceutical development | |
Van Eyk et al. | High-Performance Affinity Chromatography of Peptides and Proteins | |
Li et al. | High-performance liquid chromatography of proteins on deformed nonporous agarose beads: immuno-affinity chromatography, exemplified with human growth hormone as ligand and a combination of ethylene glycol and salt for desorption of the antibodies | |
Josić et al. | The application of immobilized affinity ligands in high performance liquid chromatography | |
Dwyer | Analytical Chromatography of Amino Acids, Peptides, and Proteins | |
Müller-Schulte et al. | Removal of β2-microglobulin using grafted affinity adsorbents as therapeutic approach for the treatment of hemodialysis patients | |
Sedzik et al. | Gels Mimicking Antibodies in Their Selective Recognition of Proteins and Its Potential Use for Protein Crystallization | |
De Sousa Silva | Comparison of affinity chromatography supports for separation of protein |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20080327 |
|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20080327 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20101004 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20101012 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20110111 |
|
RD02 | Notification of acceptance of power of attorney |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A7422 Effective date: 20110111 |
|
RD04 | Notification of resignation of power of attorney |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A7424 Effective date: 20110111 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20110118 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20110412 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20110816 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20110915 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 4831697 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140930 Year of fee payment: 3 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
S111 | Request for change of ownership or part of ownership |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313113 |
|
R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |