JP4031055B2 - 強力な洗浄および/またはスポットおよびフィルム低減のためのプロテアーゼ酵素およびそれを混合した組成物 - Google Patents
強力な洗浄および/またはスポットおよびフィルム低減のためのプロテアーゼ酵素およびそれを混合した組成物 Download PDFInfo
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Description
本発明は、さまざまな組成物における強力洗浄および/またはスポットおよびフィルム低減のためのプロテアーゼ酵素およびその使用方法、より具体的にはカルボニルヒドロラーゼ変種であるプロテアーゼ酵素に関する。
発明の背景
繊維(fabric)からある種のしみを除去するのを助けるため、さまざまな種類の酵素が洗濯用洗剤に長い間用いられてきた。各種類の酵素(アミラーゼ、プロテアーゼなど)は、一般的に異なる化学反応を触媒する。例えば、プロテアーゼ酵素は、他のタンパク質を加水分解(化合物を2つ以上のより単純な化合物に分解すること)する能力により知られている。その能力は、天然由来(naturally occurring)または工学処理プロテアーゼ酵素を洗濯用洗浄組成物に混和することを介して利用されてきた。
近年、自動食器洗い機用組成物での使用においても、酵素の使用が研究されてきた。残念なことに、酵素の多く、特にプロテアーゼ酵素は、洗浄環境にうまく移されていない。具体的には、満足できる性能を保証するため、熱安定性、pH安定性、酸化安定性および基質特異性を最適化する必要がある。
プロテアーゼ酵素の特性を最適化するため、アミノ酸配列の変更がしばしば利用される。アミノ酸配列の変更は、アミノ酸配列の変化の位置、性質および/または大きさにより、酵素の性質をさまざまな程度に変化させる。洗浄環境下のようなクリーニング用途でプロテアーゼの効力を増加させることを目標として、プロテアーゼ酵素の性質を変えるために、そのアミノ酸配列を変える試みがいくつかなされた。
さらに、強力な食品のクリーニングをもたらす自動食器洗い機用組成物に対する消費者の興味は増加している。焼いた乳製品や卵は、自動食器洗い機では長い間除去が困難であった。それに加え、ガラス食器のスポッティング(spotting)およびフィルミング(被膜形成(filming))は、自動食器洗いに共通した問題である。さらに、消費者は、現在、食器の手洗いや予備洗浄を減らし、自動食器洗い機によりもたらされるクリーニング能力が増すことを望んでいる。したがって、スポット/フィルム形成なしに強力なクリーニングおよび/またはスポットおよび/またはフィルム低減クリーニングができる組成物の必要性が未だ存在する。より具体的には、そのような利点をもたらすよう設計されたプロテアーゼ酵素により、強力な食品クリーニングおよび低減されたスポット/フィルム形成をもたらす自動食器洗い機用組成物が要請されている。
背景技術
以下の文書は、本発明に関連する、または関連しない情報を含んでいる。Genencor International,Inc.に付与されたWO 95/10615;Novo Nordisk A/Sに付与されたWO 89/06270:Kirk−Othmer,Encyclopedia of Chemical Technology,4th.Ed.,Vol.9,Wiley 1994,pages567−620,titled“Enzyme Applications−Industrial”,Nielsen他およびその中の参考文献。The Procter&Gamble Companyに付与されたWO 95/10591およびWO 95/10592。
発明の概要
強力な食品クリーニングおよび低減されたスポッティング/フィルミングが可能なプロテアーゼ酵素を有する組成物を提供する本発明により、前記必要性は満足される。好ましいプロテアーゼ酵素は、天然に見られないアミノ酸配列を持つカルボニルヒドロラーゼ変種である。前記プロテアーゼにトリプシン様特異性を与えることにより、強力なクリーニングおよび/またはスポットおよびフィルム低減および低減されたスポッティング/フィルミングをもたらすように前記プロテアーゼは工学処理されている。したがって、前記プロテアーゼは、牛乳やチーズなどの乳製品の汚れおよび卵黄の汚れに非常に有効であり、自動食器洗い工程でそれらの汚れが起こす可能性のあるスポッティングおよびフィルミングを著しく低減する。前記プロテアーゼは、前駆カルボニルヒドロラーゼの複数のアミノ酸残基を異なるアミノ酸で置換することにより誘導される。さらに、前記の好ましいプロテアーゼは、高いレベルの漂白安定性を持つよう工学処理されている。それに加え、本発明の酵素は、洗濯用途において改善された汚れの除去を提供できる。
本発明の第1の実施態様に従い、クリーニング組成物が提供される。前記クリーニング組成物は、
(a)有効量の、天然にはみられないアミノ酸配列を有するカルボニルヒドロラーゼ変種であるプロテアーゼ酵素であって、前駆カルボニルヒドロラーゼの複数のアミノ酸残基を異なるアミノ酸で置換することにより誘導され、ここで前駆酵素中で置換された前記複数のアミノ酸残基は、+210位と、+33,+62,+67,+76,+100,+101,+103,+104,+107,+128,+129,+130,+132,+135,+156,+158,+164,+166,+167,+170,+209,+215,+217,+218および+222位の残基の1つまたは複数との組み合わせに対応しており、ここで番号をつけた位置は、Bacillus amyloliquefaciensからの天然由来サブチリシンまたは他のカルボニルヒドロラーゼまたはサブチリシン(例えば、Bacillus lentusサブチリシン)中の等価なアミノ酸残基に対応している当該プロテアーゼ酵素と、
(b)前記プロテアーゼ酵素と適合する、1つまたは複数のクリーニング添加剤とを含んでなる。
前記プロテアーゼは、前駆カルボニルヒドロラーゼの複数のアミノ酸残基を異なるアミノ酸で置換することにより誘導されるのが最も好ましく、ここで前駆酵素中で置換された前記複数のアミノ酸残基は、+210位と、+76,+103,+104,+156,+166,217ならびに+222の残基の1つまたは複数との組み合わせに対応しており、最も好ましくは、前記プロテアーゼは+210,+76,+103,+104,+156および+166の位置のアミノ酸残基を置換することにより誘導される。
本発明は、本明細書に記載されるカルボニルヒドロラーゼ変種であるプロテアーゼ酵素と物品を接触させることにより、クリーニングする必要のある物品をクリーニングする方法にも関する。したがって、本発明は、繊維を、好ましくは撹拌しながら、前記プロテアーゼ酵素含有水性液体に接触させることを含んでなる繊維の洗浄方法も包含する。本方法は、約60℃未満の温度で行うことができるが、もちろん沸騰までの洗濯温度で極めて有効である。本発明は、クリーニングの必要のある食器を本発明に記載されたプロテアーゼ酵素を接触させることによる食器のクリーニング方法にも関する。本発明は、クレンジングの必要のあるヒトまたは下等動物の身体の一部を本明細書に記載されたプロテアーゼ酵素を接触させることを含むパーソナルクレンジング方法をも含む。
したがって、本発明の目的は、強力なクリーニングおよび/またはスポットおよびフィルム低減が可能なプロテアーゼ酵素を有するクリーニング組成物、特に強力な汚れまたは食品クリーニングを有する自動食器洗い機用組成物を提供することである。さらに、本発明の目的は、本発明のプロテアーゼ酵素の使用による、繊維、食器およびパーソナルクレンジングの方法である。これらおよび他の目的、特徴および長所は、以下の詳細な記載、添付した図面および付随する請求項から明らかであろう。
特に断りのない限り、パーセンテージ、比率および割合は重量に基づいている。本明細書に引用された全文書はこれにより参照のため組み込む。
【図面の簡単な説明】
図1Aおよび1Bは、Bacillus lentusから得たサブチリシンのDNAおよびアミノ酸配列を示す(Seq.ID No.6および7)。成熟サブチリシンタンパク質は、Alaに相当するコドンGCG(334-336)で始まるコドンによりコードされている。
図2Aおよび2Bは、4種のサブチリシンのアミノ酸配列を示している。一番上の列は、Bacillus amyloliquefaciensから得たサブチリシン(サブチリシンBPN’と呼ばれることもある)のアミノ酸配列を表す(Seq.ID No.2)。2番目の列は、Bacillus subtilisから得たサブチリシンのアミノ酸配列を示す(Seq.ID No.3)。第3の列は、B. licheniformisから得たサブチリシンのアミノ酸配列を示す(Seq.ID No.4)。第4の列は、Bacillus lentusから得たサブチリシン(PCT WO 89/06276においてサブチリシン309とも呼ばれている)のアミノ酸配列を示す(Seq.ID No.5)。*の記号は、サブチリシンBPN’に比較して特定のアミノ酸残基の不在を表す。
図3A〜Cは、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンのDNAおよびアミノ酸配列およびこの遺伝子の部分制限地図を示す(Seq.ID No.1)。
図4は、Bacillus amyloliquefaciens(BPN′)およびBacillus lentus(野生型)のサブチリシンの中に保存されたアミノ酸残基を示す。
図5Aおよび5Bは、本発明の好ましい態様のDNAおよびアミノ酸残基を示す(P210I/S156E/S166D/N76D/S103A/V104I)(Seq.ID No.8および9)。この図のDNAは、76位および166位でアスパルテート、156位でグルタメート、103位でアラニンおよび210位および104位でイソロイシンをコードするように記載された方法で修飾されている。成熟サブチリシン変種タンパク質は、Alaに対応するコドンGCG(334−336)で始まるコドンによりコードされている。
好ましい実施態様の詳細な説明
プロテアーゼ酵素
本発明は、変種のアミノ酸配列が誘導された元である前駆カルボニルヒドロラーゼに比較して、異なるタンパク質分解活性、安定性、基質特異性、pHプロファイルおよび/または性能特性を有する天然由来でないカルボニルヒドロラーゼ変種であるプロテアーゼ酵素を含む。既に述べたとおり、前記プロテアーゼ酵素は、トリプシン様特異性を持つように設計されており、好ましくは漂白安定性でもある。前記前駆カルボニルヒドロラーゼは、天然由来カルボニルヒドロラーゼでもよいし、組換えヒドロラーゼでもよい。具体的には、そのようなカルボニルヒドロラーゼ変種は、天然にみられず、前記カルボニルヒドロラーゼの複数のアミノ酸残基を異なるアミノ酸で置換することにより誘導されたアミノ酸配列を有する。前駆酵素の複数のアミノ酸残基は、+210位と、+33,+62,+67,+76,+100,+101,+103,+104,+107,+128,+129,+130,+132,+135,+156,+158,+164,+166,+167,+170,+209,+215,+217,+218および+222の1つまたは複数との組み合わせに対応しており、番号をつけた位置は、Bacillus amyloliquefaciensからの天然由来サブチリシンまたは他のカルボニルヒドロラーゼまたはサブチリシン、例えばBacillus lentusサブチリシンなどの中の等価なアミノ酸残基に対応している。
本発明の組成物に有用なプロテアーゼ酵素であるカルボニルヒドロラーゼ変種は、1つまたは複数の追加の修飾と組合わせて+210のアミノ酸残基の置換を含んでなる。以上に列記したアミノ酸置換のいかなる組合せも用いることができるが、本発明に有用な好ましい変種プロテアーゼ酵素は、下記組合せ:210/156;210/166;210/76;210/103;210/104;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156;210/76/166;210/76/217;210/76/156/166;210/76/156/217;210/76/166/217;210/76/103/156;210/76/103/166;210/76/103/217;210/76/104/156;210/76/104/166;210/76/104/217;210/76/103/104/156;210/76/103/104/166;210/76/103/104/217;210/76/103/104/156/166;210/76/103/104/156/217;210/76/103/104/166/217および/または210/76/103/104/156/166/217;210/76/103/104/166/222;210/67/76/103/104/166/222;210/67/76/103/104/166/218/222で、アミノ酸残基の置換、欠損および挿入を含んでなる。最も好ましくは、本発明に有用な変種酵素は、B. lentusの以下の残基組合せ:210/156;210/166;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156/166;210/76/103/156/166および210/76/103/104/156/166でアミノ酸残基の置換、欠損および挿入を含んでなり、210/76/103/104/156/166が最も好ましい。
このようなカルボニルヒドロラーゼまたはサブチリシン変種をコードする変種DNA配列は、天然由来または組換え前駆酵素をコードする前駆DNA配列より誘導される。変種DNA配列は、Bacillus lentusにおいて+210,+33,+62,+67,+76,+100,+101,+103,+104,+107,+128,+129,+130,+132,+135,+156,+158,+164,+166,+167,+170,+209,+215,+217,+218および+222の位置またはその如何なる組合せにも相当する前駆DNA配列によりコードされた1つまたは複数の特定アミノ酸残基の置換をコードするように前駆DNA配列を修飾することにより誘導される。本明細書において修飾について特定されたアミノ酸残基はB.amyloliquefaciensに適用できる番号付け(すべてのサブチリシンにおける残基位置を特定する常法になっている)に従い特定されているが、本発明に有用な好ましい前駆DNA配列は図1に示すようなBacillus lentusのDNA配列である。
これらの変種DNA配列は、1つまたは複数の追加の修飾と組合わせて+210位のアミノ酸残基の挿入または置換をコードしている。好ましくは、変種DNA配列は、下記組合せ:210/156;210/166;210/76;210/103;210/104;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156;210/76/166;210/76/217;210/76/156/166;210/76/156/217;210/76/166/217;210/76/103/156;210/76/103/166;210/76/103/217;210/76/104/156;210/76/104/166;210/76/104/217;210/76/103/104/156;210/76/103/104/166;210/76/103/104/217;210/76/103/104/156/166;210/76/103/104/156/217;210/76/103/104/166/217および/または210/76/103/104/156/166/217;210/76/103/104/166/222;210/67/76/103/104/166/222;210/67/76/103/104/166/218/222で、アミノ酸残基の置換または挿入をコードする。最も好ましくは、変種DNA配列は、以下の残基組合せ:210/156;210/166;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156/166;210/76/103/156/166および210/76/103/104/156/166の修飾のためコードしている。これらの組み替えDNA配列は、新規なアミノ酸配列および一般的に前駆カルボニルヒドロラーゼDNA配列にコードされた酵素の性質とは非常に異なる性質を少なくとも1つ有するカルボニルヒドロラーゼ変種をコードしている。そのような性質には、タンパク質分解活性、基質特異性、安定性、変化したpHプロファイルおよび/または向上した性質特徴が含まれる。
本明細書において有用なプロテアーゼ酵素は、指定されたアミノ酸残基位置における19の天然由来L−アミノ酸のいずれかの置換も包含する。そのような置換は、どのような前駆サブチリシン(原核生物、真核生物、哺乳動物など)においても行うことができる。本出願書全体を通して、さまざまなアミノ酸を共通な1文字および3文字コードで表している。このようなコードは、Dale,M.W.(1989),Molecular Genetics of Bacteria,John Wiley&Sons,Ltd.,Appendix Bに確認される。
好ましくは、特定アミノ酸残基位置の各々で行われる置換には、+210位におけるI、V、LおよびAを含む置換、+33,+62,+76,+100,+101,+103,+104,+107,+128,+129,+130,+132,+135,+156,+158,+164,+166,+167,+170,+209,+215,+217および+218位におけるDまたはEの置換、76位におけるD、H、E、G、F、K、PおよびNを含む置換;103位におけるQ、T、D、E、Y、K、G、RおよびSを含む置換;ならびに104位におけるS、Y、I、L、M、A、W、D、T、GおよびVを含む置換;ならびに222位におけるS、C、Aを含む置換を含むが、これらに限定されない。そのような各位置において置換される特に好ましいアミノ酸を、以下の表Iに示す。特定アミノ酸が表Iに示されているが、いかなるアミノ酸も特定残基で置換されてもよいことが理解されるべきである。
カルボニルヒドロラーゼは、
結合を含む化合物を加水分解するプロテアーゼ酵素であり、ここで式中Xは酸素または窒素である。それらには天然由来に産出するカルボニルヒドロラーゼおよび組換えカルボニルヒドロラーゼがある。天然由来カルボニルヒドロラーゼには主としてヒドロラーゼ、例えばサブチリシンまたはメタロプロテアーゼのようなペプチドヒドロラーゼがある。ペプチドヒドロラーゼとしては、α-アミノアシルペプチドヒドロラーゼ、ペプチジルアミノ酸ヒドロラーゼ、アシルアミノヒドロラーゼ、セリンカルボキシペプチダーゼ、メタロカルボキシペプチダーゼ、チオールプロテイナーゼ、カルボキシルプロテイナーゼおよびメタロプロテイナーゼがある。セリン、メタロ、チオールおよび酸プロテアーゼが、エンドおよびエキソプロテアーゼと共に含まれる。
「組換えカルボニルヒドロラーゼ」とは、天然由来カルボニルヒドロラーゼをコードするDNA配列が、カルボニルヒドロラーゼアミノ酸配列において1つまたは複数のアミノ酸の置換、挿入または欠失をコードする変異DNA配列を生じるように修飾されているカルボニルヒドロラーゼのことである。適した修飾法は本明細書および米国特許第4,760,025号、米国特許第5,204,015号および米国特許第5,185,258号に開示されており、それらの開示を参照により本明細書の一部とする。
サブチリシンは、一般的にタンパク質またはペプチドのペプチド結合を開裂するように作用する細菌または真菌カルボニルヒドロラーゼである。本明細書で用いられる「サブチリシン」とは、天然由来サブチリシンまたは組換えサブチリシンを意味する。天然由来一連のサブチリシンは、さまざまな微生物種により生成され、しばしば分泌されることが知られている。この系統のメンバーのアミノ酸配列は完全に相同的ではない。しかしながら、この系統のサブチリシンは同一または類似したタイプのタンパク質分解活性を示す。この種のセリンプロテアーゼは、それらとキモトリプシン関連クラスのセリンプロテアーゼとを区別する触媒性三残基(catalytic triad)を規定する共通なアミノ酸配列を有する。サブチリシンおよびキモトリプシン関連セリンプロテアーゼは両方ともアスパルテート、ヒスチジンおよびセリンからなる触媒性三残基を有する。サブチリシン関連プロテアーゼにおいて、これらアミノ酸の相対順序は、アミノ末端からカルボキシ末端へ読取ると、アスパルテート-ヒスチジン-セリンの順である。しかしながら、キモトリプシン関連プロテアーゼでは、相対順序がヒスチジン-アスパルテート-セリンである。したがって、本明細書でのサブチリシンは、サブチリシン関連プロテアーゼの触媒性三残基を有するセリンプロテアーゼを意味する。例としては、本明細書において図2に特定されるサブチリシンを含むが、それに限定されない。
「組換えサブチリシン」とは、サブチリシンをコードするDNA配列が、天然由来サブチリシンアミノ酸配列中の1または複数のアミノ酸の置換、欠失または挿入をコードする変種(または変異)DNA配列を生じるように修飾されたサブチリシンを意味する。このような修飾を生じる方法であって本明細書に開示されたものと組み合わせてもよい適切な方法には、米国特許第4,760,025号、米国特許第5,204,015号および米国特許第5,185,258号に開示されたものがある。
「非ヒトカルボニルヒドロラーゼ」およびそれらをコードするDNAは、多くの原核および真核生物から得られる。原核生物の適切な例には、E.coliまたはPseudomonasのようなグラム陰性生物と、MicrococcusまたはBacillusのようなグラム陽性細菌がある。カルボニルヒドロラーゼおよびそれらの遺伝子が得られ得る真核生物の例には、Saccharomyces cerevisiaeのような酵母、Aspergillus sp.のような真菌および非ヒト哺乳動物源、例えばカルボニルヒドロラーゼキモシンをコードする遺伝子が得られるbovine sp.がある。サブチリシンの場合のように、一連のカルボニルヒドロラーゼシリーズは、その系列のメンバー間で完全に相同的ではないアミノ酸配列を有するがそれでもなお同一または類似する種類の生物活性を示す様々な関連種から得られる。したがって、本明細書で用いられる非ヒトカルボニルヒドロラーゼは、原核および真核源と直接または間接的に関連したカルボニルヒドロラーゼに関係する機能的規定を有する。
「カルボニルヒドロラーゼ変種」は、「前駆カルボニルヒドロラーゼ」のアミノ酸配列から誘導されたアミノ酸配列を有する。前駆カルボニルヒドロラーゼには、天然由来カルボニルヒドロラーゼおよび組換えカルボニルヒドロラーゼがある。カルボニルヒドロラーゼ変種のアミノ酸配列は、前駆アミノ酸配列の1つまたは複数のアミノ酸の置換、欠失または挿入により、前駆ヒドロラーゼアミノ酸配列から「誘導」される。このような修飾は、前駆カルボニルヒドロラーゼ酵素自体の操作よりもむしろ、前駆カルボニルヒドロラーゼのアミノ酸配列をコードする「前駆DNA配列」に関するものである。前駆DNA配列のこのような操作に適した方法には、本明細書および米国特許第4,760,025号に開示された方法がある。
Bacillus lentusサブチリシンの+210位と、下記の位置:+33,+62,+67,+76,+100,+101,+103,+104,+107,+128,+129,+130,+132,+135,+156,+158,+164,+166,+167,+170,+209,+215,+217,+218および+222のうち1つまたは複数との組み合わせに相当する特定残基は、本明細書において変異のため特定される。好ましくは、修飾される残基は、下記の組合せ:210/156;210/166;210/76;210/103;210/104;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156;210/76/166;210/76/217;210/76/156/166;210/76/156/217;210/76/166/217;210/76/103/156;210/76/103/166;210/76/103/217;210/76/104/156;210/76/104/166;210/76/104/217;210/76/103/104/156;210/76/103/104/166;210/76/103/104/217;210/76/103/104/156/166;210/76/103/104/156/217;210/76/103/104/166/217および/または210/76/103/104/156/166/217から選択され、好ましい組合せは:210/156;210/166;210/217;210/156/166;210/156/217;210/166/217;210/76/156/166;210/76/103/156/166および210/76/103/104/156/166である。これらのアミノ酸の位置番号は、図3に示した成熟Bacillus amyloliquefaciensサブチリシン配列に割り当てられた番号を指す。しかし、本発明において有用なプロテアーゼ酵素は、この特定のサブチリシンの変異に限定されず、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの特定された残基に「等価」な位置にあるアミノ酸残基を含む前駆カルボニルヒドロラーゼまで及ぶ。好ましくは、前駆サブチリシンはBacillus lentusサブチリシンであり、置換、欠失または挿入は上記のものに相当するB.lentusの等価なアミノ酸残基で行われる。
前駆カルボニルヒドロラーゼの残基(アミノ酸)は、それがBacillus amyloliquefaciensサブチリシンにおける特定残基またはその残基の一部に相同(ホモログ)的である(即ち、一次または三次構造の位置に対応している)か、または類似(アナログ)的である(即ち、同一または類似した、化学的に化合、反応または相互作用する機能的能力を有する)ならば、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの残基に等価である。
一次構造との相同性を確立するために、前駆カルボニルヒドロラーゼのアミノ酸配列はBacillus amyloliquefaciensサブチリシン一次配列、特に配列が公知であるサブチリシンにおいて非変種であることが知られた一連の残基と直接比較される。本明細書の図4はamyloliquefaciensサブチリシンとB. lentusサブチリシンとの間における保存残基を示している。保存残基を整列させ、整列状態(アライメント)を維持する(即ち、任意の欠失および挿入により保存残基の除去を避ける)ために必要な挿入および欠失を行った後、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの一次配列中の特定アミノ酸に等価である残基が明確にされる。保存残基のアライメントは、このような残基の100%を保存しているのが望ましい。しかしながら、保存残基の75%以上または50%ほどの少ないアライメントでも、等価な残基を明らかにする上で十分である。触媒性三残基Asp32/His64/Ser221の保存は維持しなくてはならない。
例えば、図2において、Bacillus amyloliquefaciens、Bacillus subtilis、Bacillus licheniformis(carlsbergensis)およびBacillus lentusが生産するサブチリシンのアミノ酸配列が、アミノ酸配列間で最大量の相同性を与えるように並べられている。これらの配列を比較すると、各配列に保存残基がいくつか含まれていることが示されている。これらの保存残基(BPN′およびB. lentus間)は図4で特定されている。
したがって、これらの保存残基は、Bacillus lentus由来サブチリシン(1989年7月13日付で発行されたPCT公開WO089/06279)および本明細書において好ましいサブチリシン前駆酵素のような他のカルボニルヒドロラーゼにおけるBacillus amyloliquefaciensサブチリシンの対応等価アミノ酸残基を明確にするために用いることができる。これらの特定のアミノ酸配列が、保存残基の最大相同性を生じるよう、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの配列と共に図2Aおよび2Bで並べられている。見て分かるように、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンと比較してBacillus lentusの配列にはいくつかの欠失がある。したがって、例えば、他のサブチリシンにおいてBacillus amyloliquefaciensサブチリシンのVal165に等価なアミノ酸は、B.lentusおよびB. licheniformisの場合にはイソロイシンである。
したがって、例えば、+210位のアミノ酸はB. amyloliquefaciensおよびB. lentusサブチリシン両方でプロリン(P)である。しかしながら、本発明で有用な好ましいサブチリシン変種において、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンで+210に等価なアミノ酸はイソロイシン(I)で置換されている。本明細書において置換について特定されたすべてのアミノ酸残基対各位置で好ましい置換の比較が、表IIに示されている。
等価な残基は、その三次構造がX線結晶学で決定された前駆カルボニルヒドロラーゼの三次構造レベルでホモロジーを決定することにより明らかにすることもできる。等価な残基は、前駆カルボニルヒドロラーゼおよびBacillus amyloliquefaciensサブチリシンの特定アミノ酸残基の2以上の主鎖原子(NとN、CAとCA、CとC、およびOとO)の原子座標が、アライメントの後に0.13nm、好ましくは0.1nm以内であるものとして定義される。最良のモデルを配向および配置し、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンに対する、問題とするカルボニルヒドロラーゼの非水素タンパク質原子の原子座標の最大の重なりが得られて初めて並びが実現される。最良のモデルは、利用可能な最高分解能において実験回折データに関して最低のR因子を与える結晶学モデルである。
Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの特定残基と機能的に類似している(アナログな)等価残基とは、Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの特定残基に限られかつ属する方法で、タンパク質構造、基質結合性または触媒作用を変更、修飾または寄与するようなコンホメーションをとることのできる前駆カルボニルヒドロラーゼのアミノ酸として規定される。さらに、それらは、所定残基の主鎖原子が相同的な位置を占めることに基づく等価性の基準を満たさないかもしれないが、残基の少なくとも2つの側鎖原子の原子座標がBacillus amyloliquefaciensサブチリシンの対応する側鎖原子の0.13nm内に存在する程度までアナログな位置を占める(三次構造がX線結晶学で得られた)前駆カルボニルヒドロラーゼの残基である。Bacillus amyloliquefaciensサブチリシンの三次元構造の座標はEPO公開No.0251446(米国特許出願第SN 07/898,382号に相当し、その開示を参照により本明細書の一部とする)に示されており、三次構造のレベルで等価残基を決めるために上記のように使用できる。
置換、挿入または欠失について特定された残基の一部は保存残基であるが、そうではないものもある。保存されていない残基の場合、1つまたは複数のアミノ酸の置換は、天然でみられるものに相当しないアミノ酸配列を有する変種を生じる置換に限定される。保存残基の場合、このような置換は天然由来配列を生み出さないはずである。本発明で有用なカルボニルヒドロラーゼ変種には、カルボニルヒドロラーゼ変種の成熟形ならびにこのようなヒドロラーゼ変種のプロおよびプレプロ形がある。プレプロ形は、カルボニルヒドロラーゼ変種の発現、分泌および成熟を促進するので、好ましい構造である。
本発明により酵素をつくる方法および手順は公知であり、PCT公開WO 95/10615に開示されているが、その開示を参照により本明細書の一部とする。
本発明の酵素はトリプシン様の特異性を有する。すなわち、本発明の酵素は、電荷を帯びたアミノ酸残基、より具体的にはアルギニンおよびリジンなどの残基のペプチド結合の方を、疎水性のアミノ酸残基、より具体的にはフェニルアラニン、トリプトファンおよびチロシンのペプチド結合を優先的に開裂するよりも優先的に開裂することによりタンパク質を加水分解する。後者のプロファイルを持つ酵素はキモトリプシン様特異性を有する。以上で議論したような基質特異性は2つの合成基質に対する酵素の働きにより説明される。トリプシン様特異性を持つプロテアーゼは、合成基質bVGR−pNAを合成基質sucAAPF−pNAよりも優先的に加水分解する。それとは対照的に、キモトリプシン様プロテアーゼ酵素は、前者より後者をはるかに速く加水分解する。本発明の目的には、以下の手順に従い、本発明のプロテアーゼ酵素のトリプシン様特異性を明確にした。
pHが10、温度が25℃の固定量のグリシン緩衝液を、標準的な10mL試験管に加える。0.5ppmの試験すべき活性酵素を前記試験管に加える。緩衝溶液1mLあたり約1.25mgの合成基質を試験管に加える。混合物を15分間25℃でインキュベートする。インキュベーション時間の終了の際に、酵素阻害剤、PMSFを緩衝溶液1mLあたり約0.5mgの濃度で混合物に加える。混合物の吸光度またはOD値を波長410nmで読む。前記吸光度は、合成基質に対する酵素の活性を示している。吸光度が大きいほど、その基質に対する活性のレベルは高い。
次に、各酵素の特異性を決定するため、2つの合成基質タンパク質に関する吸光度を特異性比に変換する。本発明の目的には、前記の比は、特異性の式:
[sAAPF−pNAにおける活性]/[bVGR−pNAにおける活性]
により決定される。約10未満、より好ましくは約5未満、最も好ましくは約2.5未満の比を有する酵素が、トリプシン様活性を示すと考えてよい。
クリーニング添加剤
本発明のクリーニング組成物は、上述のようなプロテアーゼ酵素の他に、前記プロテアーゼ酵素と適合する1つまたは複数のクリーニング添加剤を含んでなる。本明細書で用いる「クリーニング添加剤」という用語は、所望のクリーニング組成物の種類および製品の形態(例、液体、粒状、スプレー組成物)のために選択された、いかなる液体、固体または気体の物質をも意味し、その物質は組成物に用いられるプロテアーゼ酵素と適合している。クリーニング添加剤の具体的な選択は、クリーニングされる表面、物品または繊維および使用中のクリーニング状態に対して望まれる組成物の形態(例、洗浄洗剤使用)を考慮することにより容易に行える。本明細書で用いる「適合」という用語は、クリーニング組成物物質が、プロテアーゼが通常の使用状況中に望まれるほど有効でなくなる程度に、プロテアーゼ酵素の蛋白質分解活性を低下させないことを意味する。具体的なクリーニング組成物物質は、以下で詳細に例示される。
有効量の1つまたは複数の上記プロテアーゼ酵素が、タンパク質性汚れ除去の必要があるさまざまな表面をクリーニングするのに有用な組成物に含まれる。そのようなクリーニング組成物には、形態が制限されない(例、液体および粒状)硬い表面をクリーニングするための洗剤組成物;形態が制限されない(例、粒状、液体および棒処方)繊維をクリーニングするための洗剤組成物;食器洗浄組成物(形態が制限されず、粒状および液体の自動食器洗いの両方を含む);形状が制限されない口内クリーニング組成物(例、歯磨き粉、練り歯磨きおよび洗口液処方);形態が制限されない(例、液体、錠剤)義歯クリーニング組成物がある。本明細書で用いる「有効量のプロテアーゼ酵素」とは、特定のクリーニング組成物で必要とされる酵素活性を達成するために必要な、上述のプロテアーゼ酵素の量のことである。そのような有効量は、当業者には容易に確かめることができ、用いられる特定の酵素変種、クリーニング用途、クリーニング組成物の具体的な組成および液体または乾燥した組成物(例、粒状、棒状)のどちらが求められているかなどの多くの要因に基づいている。
好ましくは、本発明のクリーニング組成物は、約0.0001%から約10%の、より好ましくは約0.001%から約1%の、さらにより好ましくは約0.001%から約0.1%の1つまたは複数のプロテアーゼ酵素を含んでなる。また、好ましくは、本明細書で酵素対漂白剤比(E/B比)と呼ばれる組成物100グラムあたりの活性酵素のmg数と、洗浄溶液中のいずれかのペルオキシ酸から得られた理論有効O2(「AvO2」)ppmとの比が約1:1から約20:1になるような量でプロテアーゼ酵素は組成物中に存在する。プロテアーゼ酵素が用いられ得るさまざまなクリーニング組成物を数例、以下でさらに詳細に議論する。さらに、本発明の組成物は、組成物の重量で約1%から約99.9%の添加剤組成物を含んでもよい。
任意の洗浄酵素
本明細書の洗剤組成物は、任意に1種または複数の洗浄酵素も含んでもよい。このような酵素には、プロテアーゼ、アミラーゼ、セルラーゼおよびリパーゼがある。そのような物質は当業界に公知であり、などの商標で市販されている。それらは、懸濁液の形態、「マルム(marumes)」または「プリル(prills)」で本明細書の非水性液体洗剤組成物に混和することができる。他の適した種類の酵素は、非イオン性界面活性剤中の酵素のスラリーの形態のものを含んでなり、例えば、Novo Nordiskから「SL」の商標で市販されている酵素や、Novo Nordiskから「LDP」の商標で販売されているマイクロカプセル封入酵素がある。適した酵素および使用濃度は、米国特許第5,576,282号、第5,705,464号および第5,710,115号に開示されている。
従来の酵素プリルの形態で本明細書の組成物に添加される酵素は、本明細書での使用に特に好ましい。そのようなプリルは、その大きさが約100から1,000ミクロン、より好ましくは約200から約800ミクロンであり、組成物の非水液体相全体に懸濁される。本発明の組成物中のプリルは、他の酵素形態と比較して、時間に対する酵素活性の保持の点で特に望ましい酵素安定性を示すことが分かっている。したがって、酵素プリルを使用する組成物は、酵素が水性液体洗剤に混合される場合にしばしば使用しなければならない酵素安定を含有する必要はない。
本明細書で用いる「洗浄酵素(detersive enzyme)」は、洗濯、硬質表面クリーニングまたはパーソナルケア洗剤組成物において、クリーニング、汚れ除去または他の有益な効果を有する全ての酵素を意味する。好ましい洗浄酵素は、プロテアーゼ、アミラーゼおよびリパーゼなどのヒドロラーゼである。洗濯目的での好ましい酵素には、プロテアーゼ、セルラーゼ、リパーゼおよびペルオキシターゼがあるが、これらに限定されない。アミラーゼおよび/またはプロテアーゼが自動食器洗いに特に好ましく、それらには現在市販されている種類および相次いで改良されるがますます漂白適合性であるが、漂白失活感受性を残している改良された種類の両方が含まれる。
適切な酵素の例としては、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、キシラナーゼ、リパーゼ、ホスホリパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼ、ペクチナーゼ、ケラタナーゼ、レダクターゼ、オキシターゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ(malanases)、β−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼおよび公知のアミラーゼまたはそれらの混合物がある。
そのような好適の酵素の例は、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号、第5,576,282号、第5,728,671号および第5,707,950号に開示されている。
特に有用なプロテアーゼは、The Procter & Gamble Companyによる1995年11月9日発行のPCT公開WO 95/30010;The Procter & Gamble Companyによる1995年11月9日発行のPCT公開WO 95/30011;およびThe Procter & Gamble Companyによる1995年11月9日発行のPCT公開WO 95/29979に記載されている。好適なプロテアーゼは、デンマークのNovo Nordisk A/SからESPERASE▲R▼、ALCALASE▲R▼、DURAZYM▲R▼およびSAVINASE▲R▼として市販されており、オランダのGist−BrocadesからMAXATASE▲R▼、MAXACAL▲R▼、PROPERASE▲R▼およびMAXAPEM▲R▼として市販されている。
米国特許第5,705,464号、第5,710,115号、第5,576,282号、第5,728,671号および第5,707,950号に開示されたペルオキシダーゼ酵素に加え、他の適切なペルオキシダーゼ酵素が、1996年2月20日に出願された欧州特許出願EP No. 96870013.8に開示されている。ラッカーゼ酵素も適切である。
好ましいエンハンサーは、置換されたフェンチアジン、フェノキサジン 10−フェノチアジンプロピオン酸(PPT)、10−エチルフェノチアジン−4−カルボン酸(EPC)、10−フェノキサジンプロピオン酸(POP)および10−メチルフェノキサジン(WO 94/12621に記載されている)ならびに置換されたシリンゲート(C3−C5置換アルキルシリンゲート)ならびにフェノールである。過炭酸ナトリウムまたは過ホウ酸ナトリウムは過酸化水素の好ましい発生源である。
前記のペルオキシダーゼは、通常、洗剤組成物の重量に対して活性酵素0.0001%から2%のレベルで、洗剤組成物に混和される。
本発明の洗剤組成物に含むことができる他の好ましい酵素にはリパーゼがある。洗剤用途に適したリパーゼ酵素には、英国特許第1,372,034号に開示されているようにPseudomonas stutzeri ATCC 19.154などのPseudomonas群の微生物が生成するものがある。適したリパーゼには、Pseudomonas fluorescent IAM1057により生成されるリパーゼの抗体と陽性の免疫学的交叉反応を示すものがある。このリパーゼは、日本、名古屋のAmano Pharmaceutical Co.Ltd.,からリパーゼP「Amano」の商標で市販されており、以下で「Amano−P」と呼ぶ。他の好適な市販リパーゼには、Amano-CES、リパーゼex Chromobacter viscosum、例えば日本、田方のToyo Jozo Co.,から市販されるChromobacter viscosum var.lipolyticum NRRLB 3673;米国のU.S.Biochemical Corp.およびオランダのDisoynth Co.から市販のChromobacter viscosumリパーゼ;リパーゼex Pseudomonas gladioliがある。特に好ましいリパーゼは、本発明の組成物とともに用いると非常に有効であると分かっている、M1 LIPASE▲R▼およびLIPOMAX▲R▼(Gist−Borcades)ならびにLIPOLASE▲R▼およびLIPOLASE ULTRA▲R▼(Novo)などのリパーゼである。
特別な種類のリパーゼ、すなわち界面活性を必要としないリパーゼと考えられ得るクチナーゼ[EC 3.1.1.50]も適切である。洗剤組成物へのクチナーゼの添加は、例えばWO 88/09367(Genencor)に記載された。
以上で言及したリパーゼに加え、本発明の洗剤組成物にホスホリパーゼが混和されてもよい。適したホスホリパーゼの非制限的な例としては、EC 3.1.1.32 Phospholipase A1; EC 3.1.1.4 Phospholipase A2; EC 3.1.1.5 Lysopholipase;EC 3.1.4.3 Phospholipase C; EC 3.1.4.4 Phospholipase Dがある。市販のホスホリパーゼには、デンマークのNovo Nordisk A/Sから市販のLECITASE▲R▼およびSigmaから市販のPhospholipase A2がある。本発明の組成物にホスホリパーゼが含まれる場合、アミラーゼも含まれることが好ましい。理論に縛られることを望まずに、ホスホリパーゼとアミラーゼの組合わさった作用が強固な汚れ除去、特に脂性/油性、デンプン質の非常に色の付いたしみや汚れの除去を提供すると考えられている。好ましくは、ホスホリパーゼおよびアミラーゼが存在する場合、純粋な酵素重量比で4500:1と1:5の間、より好ましくは50:1と1:1の間で本発明の組成物に混和される。
炭水化物をベースにした染みの除去のため、公知のアミラーゼ(αおよび/またはβ)を含むことができる。1994年2月3日に発行されたNovo Nordisk A/SのWO 94/02597は、変異アミラーゼを混和したクリーニング組成物を記載している。1994年8月18に発行されたGenencorのWO 94/18314および1995年4月20に発行されたNovo Nordisk A/SのWO 95/10603も参照のこと。洗剤組成物への使用が知られている他のアミラーゼには、αおよびβ−アミラーゼの両方がある。α−アミラーゼは当業界に公知であり、米国特許第5,003,257号;欧州特許第252,666号;WO 91/00353;フランス特許第2,676,454号;欧州特許第285,126号;欧州特許第525,610号;欧州特許第368,341号;および英国特許明細書第1,296,839号(Novo)に開示されているものがある。他の適したアミラーゼは、1994年8月18日に発行されたWO 94/18314および1996年2月22日に発行されたGenencorのWO 96/05295に記載のPURAFACT OX AM▲R▼および95年4月に発行のWO 95/10603に開示されたNovo Nordisk A/Sからのアミラーゼ変種を含む安定性増加アミラーゼがある。
商業的なα−アミラーゼ製品の例としては、TERMAMYL▲R▼、BAN▲R▼、FUNGAMYL▲R▼およびDURAMYL▲R▼があり、すべてデンマークのNovo Nordisk A/Sから販売されている。WO 95/26397は、他の適切なアミラーゼを記載している。それは、25℃から55℃の温度範囲および8から10の範囲のpH値で、Phadebas▲R▼α−アミラーゼ活性アッセイにより測定されたTERMAMYL▲R▼の特定活性よりも少なくとも25%高い特定活性を有することで特徴づけられているα−アミラーゼである。活性レベルに関して改善された性質と熱安定性および一層高い活性レベルの組合せとを有する他のデンプン分解酵素は、WO 95/35382に記載されている。
上記の酵素は、植物、動物、細菌、真菌および酵母などいかなる起源でもよい。精製済みまたは未精製の形態のこれらの酵素を用いることができる。定義上、天然の酵素の変種も含まれる。例えば、天然酵素のタンパクおよび/または遺伝子工学、化学的および/または物理的修飾により、変種が得られる。酵素の生産を行う遺伝物質がクローニングされる宿主生物による酵素の発現もよく行われる。
前記酵素は、通常、洗剤組成物の重量で活性酵素の0.0001%から2%の濃度で洗剤組成物に混和される。酵素は、別々な単一の成分(1種の酵素を含有するプリル、粒体、安定化された液体など)または2種以上の酵素の混合物(例、共粒体)として添加することができる。
添加できる他の適切な洗剤成分は、酵素酸化スカベンジャーである。そのような酵素酸化スカベンジャーの例は、エトキシ化テトラエチレンポリアミンである。
ある範囲の酵素物質およびその合成洗剤組成物への混合手段は、Genencor Internationalに付与されたWO 9307263およびWO9307260、Novoに付与されたWO8908694、McCarty他に1971年1月5日に付与された米国特許第3,553,139号に開示されている。酵素は、1978年7月18日のPlace他の米国特許第4,101,457号および1985年3月26日のHughesの米国特許第4,507,219号にさらに開示されている。液体洗剤配合物に有用な酵素物質およびそのような配合物への混合は、1981年4月14日のHora他の米国特許第4,261,868号に開示されている。
酵素安定剤
洗剤に用いる酵素は、さまざまな技術で安定化することができる。酵素安定化技術は1971年8月17日のGedge他の米国特許第3,600,319号および1986年10月29日のVenegasの欧州特許第199,405号および欧州特許第200,586号に開示および例示されている。酵素安定化系はまた、例えば、米国特許第3,519,570号にも記載されている。プロテアーゼ、キシラナーゼおよびセルラーゼを生産する有用なBacillus,sp.AC13は、Novoに付与されたWO9401532に記載されている。本明細書で使用される酵素は、カルシウムおよびまたはマグネシウムイオンの水溶性発生源の存在下で、そのようなイオンを酵素に提供する完成組成物内で安定化することができる。適切な酵素安定剤および使用のレベルは、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号および第5,576,282号に記載されている。
キレート剤
本明細書での洗剤組成物は、本明細書の非水性洗剤組成物中の金属イオン、例えば鉄および/またはマンガンをキレート化するように作用するキレート剤を任意に含んでもよい。したがってそのようなキレート剤は、キレート剤がなければ過酸素漂白剤などの組成物成分を失活させる傾向のある組成物内の金属不純物と、錯体を形成するように作用する。有用なキレート剤としては、アミノカルボキシレート、ホスホネート、アミノホスホネート、多官能化置換芳香族キレート剤およびそれらの混合物がある。適切なキレート剤のさらなる例および使用のレベルは、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号および第5,576,282号に記載されている。
有機ビルダー
本明細書の組成物は、任意に、しかし好ましくは、重量で約50%まで、より好ましくは約1%から約40%まで、さらにより好ましくは約5%から約30%までの洗剤ビルダー物質を含む。しかし、これよりも低濃度および高濃度のビルダーを除外するものではない。洗剤ビルダーは、鉱物硬度を制御するのを助けるため本明細書の組成物に含んでもよい。無機および有機のビルダーを用いることができる。ビルダーは、典型的には、粒子状の汚れを除去するのを助けるため、繊維洗濯組成物に用いられる。適切なビルダーは、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号、第5,576,282号、第4,321,165号および第4,284,532号に記載されている。本明細書の液体洗剤に使用するための好ましいビルダーは、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号、第5,576,282号および第4,284,532号に記載されている。
無機ビルダー
本明細書の洗剤組成物は、以上に列記したもの以外に、アルカリ性源として機能する1種または複数の無機洗剤ビルダーを任意に含んでもよい。そのような任意の無機ビルダーには、例えば、ゼオライトなどのアルミノシリケートがある。アルミノシリケートゼオライトおよび洗剤ビルダーとしてのその使用は、1986年8月12日に発行のCorkill他の米国特許第4,605,509号により詳しく議論されており、その開示を参照により本明細書の1部とする。この'509号米国特許で議論されているものなどの結晶層状シリケートも本明細書の洗剤組成物に使用するのに適切である。用いる場合、任意の無機洗剤ビルダーは、重量で、本明細書の組成物の約2%から15%含むことができる。無機ビルダーの追加の例は、米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されている。
界面活性剤
本発明により与えられる完全処方された洗剤組成物に含まれる洗浄界面活性剤は、使用される界面活性剤および望まれる効果により、洗剤組成物の重量の少なくとも0.01%、好ましくは約0.5%から約50%含まれる。非常に好ましい態様において、洗浄界面活性剤は、組成物の重量の約0.5%から約20%含まれる。
洗浄界面活性剤は、非イオン性、アニオン性、両性、双性イオン性またはカチオン性でよく、その非制限的な例が米国特許第5,707,950号および第5,576,282号に開示されている。これらの界面活性剤の混合物を用いることもできる。好ましい洗剤組成物は、アニオン洗浄界面活性剤またはアニオン界面活性剤と他の界面活性剤、特に非イオン性界面活性剤との混合物を含む。
本明細書において有用な非制限的な例としては、従来のC11−C18アルキルベンゼンスルホネートおよび第1、第2およびランダムアルキルスルフェート、C10−C18アルキルアルコキシスルフェート、C10−C18アルキルポリグリコシドおよびそれらの対応するスルフェート化ポリグリコシド、C12−C18α−スルホネート化脂肪酸エステル、C12−C18アルキルおよびアルキルフェノールアルコキシレート(特にエトキシレートおよび混合エトキシ/プロポキシ)、C12−C18ベタインおよびスルホベタイン(「スルタイン」)、C10−C18アミノオキシドなどがある。他の従来型の有用な界面活性剤は、標準的なテキストに列記されている。
本発明の好ましい自動食器洗い組成物(ADD)において特に好ましい界面活性剤は、米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されている低発泡性非イオン性界面活性剤(LFNI)である。LFNIは、重量で0.01%から約10%、好ましくは約0.1%から約10%、最も好ましくは約0.25%から約4%の量で存在し得る。LFNIは、それらがADD製品に与える、改善されたウォーターシーティング作用(water-sheeting action)(特にガラスから)のためADDに最も典型的に用いられる。それらは、自動食器洗い中に遭遇する食品汚れを脱泡すると知られている、以下でさらに説明される非シリコーン、非ホスフェートポリマー物質をも包含する。
好ましいLFNIには、非イオン性アルコキシ化界面活性剤、特に1級アルコールから誘導されたエトキシ化物およびそれらと米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されているようなポリオキシプロピレン/ポリオキシエチレン/ポリオキシプロピレン(PO/EO/PO)逆ブロックポリマーなどのより複雑な界面活性剤とのブレンドがある。
LFNIが存在する本明細書の非常に好ましいADDは、エトキシ化モノヒドロキシアルコールまたはアルキルフェノールを利用しており、さらに米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されているようにポリオキシエチレン、ポリオキシプロピレンブロックポリマー化合物を含む。
使用することのできるLFNIとしては、Olin Corp.からのPOLY−TERGENT▲R▼SLF−18非イオン性界面活性剤および以上で議論したような融点特性を有する如何なる生分解性LFNIも含まれる。
これらおよび他の非イオン性界面活性剤は当業界に公知であり、参照により本明細書の一部になっているKirk−Othmer’s Encyclopedia of Chemical Technology 3rd Ed.,Vol.22,pp.360−379、“Surfactants and Detersive System”により詳細に記載されている。
以下の開示により決定される泡立ち(如何なるシリコーン起泡制御剤もない)が2インチ未満、好ましくは1インチ未満である混合界面活性剤を含んでなるADD組成物が好ましい。
この測定に有用な装置は、透明なプレキシグラスドアを備えたWhirlpool Dishwasher(model 900)、LabviewおよびExcel SoftwareのついたIBMコンピュータデータ収集、SCXIインターフェースを用いた近接センサー(Newark Corp.−model 95F5203)およびプラスティック定規である。
データは以下のとおり集められる。近接センサーが、金属ブラケットの下部食器洗いラックに固定される。センサーは下向きに機械底部の回転食器洗いアームの方を向いている(回転アームから約2cmの距離)。回転アームのそれぞれの通過が近接センサーにより測定され、記録される。コンピューターにより記録されたパルスは、30秒間隔でパルスを計測することにより、ボトムアームの1分あたりの回転数(RPM)に変換される。アーム回転速度は、機械内および食器洗いポンプ内の泡の量に正比例する(すなわち、より多く泡がたつほど、アーム回転はゆっくりである)。
プラスティック定規が食器洗い機のボトムラックに固定され、機械の床の方にのびている。洗浄サイクルの最後に、プラスティック定規を用いて(透明なドアから見ながら)泡の高さが測定され、泡の高さとして記録される。
以下の手順で、ADDを泡の生成に関して、また非イオン性界面活性剤をその効用に関して評価する(非イオン性界面活性剤の別な評価のため、カスケードパウダーなどのADDベース処方を、ガラスバイアル瓶に別に入れて食器洗い機に加えられた非イオン性界面活性剤とともに用いる)。
最初に、機械に水を満たし(水を適当な温度および硬度に調整する)すすぎサイクルまで進む。添加される如何なるADD製品(または界面活性剤)も加えずに、RPMをサイクルの間(約2分間)モニターする(機械が正常に機能することを確かめる品質コントロールチェック)。機械が洗浄サイクルのために一杯になり始めたら、水の温度および硬度を再び調整し、ADD製品を機械の底部に加える(別に評価する界面活性剤の場合、ADDベース処方が最初に機械底部に加えられ、次いで界面活性剤を含むガラスバイアルを機械のトップラックに逆さに置くことにより、界面活性剤が加えられる)。RPMを洗浄サイクルの間モニターする。洗浄サイクルの最後で、泡の高さを、プラスティック定規を用いて測定する。機械に再び水を満たし(適切な温度および硬度に水を調整)、もう一度すすぎサイクルを行う。RPMをこのサイクルの間モニターする。
平均RPMを、第1のすすぎ、メインの洗浄、最後のすすぎから計算する。%RPM効率が、対照系(非イオン性界面活性剤を含まないベースのADD処方)の平均RPMを試験界面活性剤の平均RPMで割ることにより計算される。RPM効率および泡の高さの測定を用いて、界面活性剤の全体的な泡プロファイルの大きさを決める。
漂白剤
過酸化水素源は、本明細書に取り入れられたKirk−Othmer’s Encyclopedia of Chemical Technology 4th Ed.(1992,John Wiley&Sons),Vol.4,pp.271−300,“Bleaching agents(Survey)”に詳細に記載されており、さまざまなコートされた形態や修飾された形態を含む過ホウ酸ナトリウムおよび過炭酸ナトリウムの種々の形態が含まれる。「有効量」の過酸化水素源とは、汚れた食器がアルカリの存在下で、家庭用食器洗い機で消費者により洗浄される場合、過酸化水素源なしの組成物に比較して、汚れた食器からの汚れの除去(特に茶しぶ)を測定可能なほど改善することのできるいずれの量でもある。
より一般的には、本明細書の過酸化水素源は、消費者の使用条件下で有効量の過酸化水素を提供する便利な化合物または混合物のいずれでもある。レベルは広範囲に変えられるが、通常、本明細書のADD組成物の重量で約0.1%から約70%、より典型的には約0.5%から約30%の範囲である。
本明細書で用いられる好適な過酸化水素源は、便利な発生源のいずれでもあることができ、過酸化水素自体も含まれる。例えば、過ホウ酸塩、例えば過ホウ酸ナトリウム(いかなる水和物でもよいが、好ましくは1水和物または4水和物)、炭酸ナトリウム過酸化水素化物または等価な過炭酸塩、ピロリン酸ナトリウム過酸化水素化物、尿素過酸化水素化物または過酸化ナトリウムを本明細書で用いることができる。過硫酸塩漂白剤(例、DuPont製造のOXONE)などの利用可能な酸素の供給源も有用である。過ホウ酸ナトリウム1水和塩および過炭酸ナトリウムが特に好ましい。いかなる便利な過酸化水素源の混合物も使用できる。
好ましい過炭酸塩漂白剤は、約500マイクロメーターから約1,000マイクロメーターの範囲の平均粒度を有する乾燥粒子を含んでなり、前記粒子の10重量%以下が約200マイクロメーターより小さく、前記粒子の約10重量%以下が約1,250マイクロメーターより大きい。任意に、前記過炭酸塩は、シリケート、ボレートまたは水溶性界面活性剤でコーティングされることができる。過炭酸塩は、FMC、SolvayおよびTokai Denkaなどのさまざまな発売元から入手可能である。
洗浄酵素を含む本発明のADD組成物には好ましくないが、本発明の組成物は塩素型の漂白物質を漂白剤として含んでもよい。そのような薬剤は当業界に公知であり、例えば、ジクロロイソシアヌル酸ナトリウム(NaDCC)がある。
本明細書の有効なADD組成物は、非イオン性界面活性剤およびビルダーのみを含み得るが、完全処方のADD組成物は、性能を改善または修飾するため、他の自動食器洗い洗剤添加剤も普通含み得る。これらの物質は、自動食器洗い組成物に求められる性質に関して適宜選択される。例えば、低スポッティングおよびフィルミングが望まれる場合、この好ましい組成物は、The American Society of Testing and Materials(「ASTM」)D3556−85(1989に再承認)「Standard Test Method for Deposition on Glassware During Mechanical Dishwashing」の標準試験により測定して、3以下、好ましくは2未満、最も好ましくは1未満のスポッティングおよびフィルミンググレードを有する。
(a)漂白活性剤
好ましくは、組成物中の過酸素漂白成分は、活性剤(過酸前駆体)とともに処方されている。前記活性剤は、重量で組成物の約0.01%から約15%、好ましくは約0.5%から約10%、より好ましくは約1%から約8%の濃度で存在している。好ましい活性剤は、テトラアセチルエチレンジアミン(TAED)、ベンゾイルカプロラクタム(BzCL)、4−ニトロベンゾイルカプロラクタム、3−クロロベンゾイルカプロラクタム、ベンゾイルオキシベンゼンスルホネート(BOBS)、ノナノイルオキシベンゼンスルホネート(NOBS)、フェニルベンゾエート(PhBz)、デカノイルオキシベンゼンスルホネート(C10−OBS)、ベンゾイルバレロラクタム(BZVL)、オクタノイルオキシベンゼンスルホネート(C8−OBS)、過加水分解性エステルおよびそれらの混合物から成る群から選択され、最も好ましくはベンゾイルカプロラクタムおよびベンゾイルバレロラクタムである。約8から約9.5のpH範囲で特に好ましい漂白活性剤は、OBSまたはVL脱離基を有するものから選択されたものである。
好ましい漂白活性剤は、米国特許第5,698,504号、第5,695,679号、第5,686,014号、第5,130,045号および第4,412,934号および同時係属出願米国第08/064,624号、第08/064,623号、第08/064,621号、第08/064,562号、第08/064,564号、第08/082,270号およびM.Burns,A.D.Willey,R.T.Hartshorn,C.K.Ghoshに付与された「Bleach Compounds Comprising Peroxyacid Activators Used With Enzymes」という名称で、米国第08/133,691号(P&Gケース4890R)の同時係属出願に記載されているものであり、前記の明細書は全て参照により本明細書の一部になっている。
本発明において過酸素漂白化合物(AvOとして)と漂白活性剤のモル比は、一般的に少なくとも1:1、好ましくは約20:1から約1:1、より好ましくは約10:1から約3:1の範囲である。
4級置換漂白活性剤を含んでもよい。本洗剤組成物は、好ましくは、4級置換漂白活性剤(QSBA)または4級置換過酸(QSP)を含んでなる。より好ましいのは前者である。好ましいQSBA構造は、参照により本明細書の1部となった、それぞれ現在の米国特許第5,686,015号、第5,460,747号、第5,584,888号および第5,578,136号である1994年8月31日に出願された同時係属米国第08/298,903号、第08/298,650号、第08/298,906号および第08/298,904号にさらに記載されている。
本明細書で有用な非常に好ましい漂白活性剤は、米国特許第5,698,504号、第5,695,679号および第5,686,014号に記載されているようにアミド置換されている。そのような漂白活性剤の好ましい例としては、(6−オクタンアミドカプロイル)オキシベンゼンスルホネート、(6−ノナンアミドカプロイル)オキシベンゼンスルホネート、(6−デカンアミドカプロイル)オキシベンゼンスルホネートおよびそれらの混合物がある。
米国特許第5,698,504号、第5,695,679号、第5,686,014号および第4,966,723号に開示されている他の有用な活性剤としては、1,2位に−C(O)OC(R1)=N−部分が融合されているC6H4環などのベンズオキサジン型活性剤がある。
活性剤および正確な用途により、約6から約13、好ましくは約9.0から約10.5の使用中pHを有する漂白系から良好な漂白結果を得ることができる。典型的には、例えば、電子吸引性部分を有する活性剤が、中性付近または準中性のpH範囲で用いられる。アルカリおよび緩衝剤を用いて、そのようなpHを確実にすることができる。
米国特許第5,698,504号、第5,695,679号および第5,686,014号に記載されているとおり、アシルラクタム活性剤、特にアシルカプロラクタム(例えば、WO 94-28102Aを参照)およびアシルバレロラクタム(米国特許第5,503,639号参照)は本明細書で非常に有用である。
(b)有機過酸化物、特にジアシルペルオキシド
これらは、KirkOthmer,Encyclopedia of Chemical Technology,Vol.17,John Wiley and Sons,1982,pages27−90、特にpages63−72に詳細に説明されており、それらを全て参照により本明細書の一部とする。ジアシルペルオキシドが用いられる場合、スポッティング/フィルミングに及ぼす有害な影響が最低なものが好ましい。
(c)金属含有漂白触媒
本発明の組成物および方法は、ADD組成物に用いるのに有効である金属含有漂白触媒を利用している。マンガンおよびコバルト含有漂白触媒が好ましい。
金属含有漂白触媒の1つの種類は、銅、鉄、チタン、ルテニウム、タングステン、モリブデン、またはマンガンカチオンなどの定義された触媒活性を持つ遷移金属カチオン、亜鉛、またはアルミニウムカチオンなどの触媒活性がほとんどまたは全くない添加剤金属カチオンならびに、触媒および添加剤金属カチオンに対し定義された安定定数を持つ隔離剤、特にエチレンジアミン四酢酸、エチレンジアミンテトラ(メチレンホスホン酸)およびそれらの水溶性塩を含んでなる触媒系である。そのような触媒は、米国特許第4,430,243号に開示されている。
要すれば、本明細書の組成物は、マンガン化合物により触媒してもよい。そのような化合物および使用レベルは当業界に公知であり、例えば、米国特許第5,576,282号、第5,246,621号、第5,244,594号;第5,194,416号;第5,114,606号および欧州特許出願公開番号549,271A1、549,272A1、544,440A2および544,490A1に開示されているマンガン主体の触媒がある。これらの触媒の好ましい例としては、MnIV 2(u−O)3(1,4,7−トリメチル−1,4,7−トリアザシクロノナン)2(PF6)2、MnIII 2(u−O)1(u−OAc)2(1,4,7−トリメチル−1,4,7−トリアザシクロノナン)2(ClO4)2、MnIV 4(u−O)6(1,4,7−トリアザシクロノナン)4(ClO4)4、MnIIIMnIV 4(u−O)1(u−OAc)2(1,4,7−トリメチル−1,4,7−トリアザシクロノナン)2(ClO4)3、MnIV(1,4,7−トリメチル−1,4,7−トリアザシクロノナン)−(OCH3)3(PF6)およびそれらの混合物がある。他の金属主体の漂白触媒としては、米国特許第4,430,243号および第5,114,611号に開示されたものがある。漂白性を高めるためさまざまな錯体リガンドとともにマンガンを使用することも、米国特許第4,728,455号、第5,284,944号、第5,246,612号、第5,256,779号、第5,280,117号、第5,274,147号、第5,153,161号および第5,227,084号に報告されている。
本明細書に有用なコバルト漂白触媒は公知であり、例えば、米国特許第5,597,936号、第5,595,967号および第5,703,030号およびM.L.Tobe,“Base Hydrolysis of Transition−Metal Complexes”,Adv.Inorg.Bioinorg.Mech.,(1983),2,pages1−94に記載されている。本明細書で有用な最も好ましいコバルト触媒は、[Co(NH3)5OAc]Tyの式を有するコバルトペンタアミンアセテート塩であり、ここで式中「OAc」は、アセテート部分を表し「Ty」はアニオンであり、特にコバルトペンタアミンアセテートクロライド[Co(NH3)5OAc]Cl2ならびに[Co(NH3)5OAc](OAc)2、[Co(NH3)5OAc](PF6)2、[Co(NH3)5OAc](SO4)、[Co(NH3)5OAc](BF4)2および[Co(NH3)5OAc](NO3)2(本明細書では「PAC」)である。
これらのコバルト触媒は、例えば、米国特許第5,597,936号、第5,595,967号および第5,703,030号、前記Tobeの記事およびそこで引用されている文献、1989年3月7日にDiakun他に付与された米国特許第4,810,410号、J.Chem.Ed(1989)66(12)、1043−45;The Synthesis and Characterization of Inorganic Compounds,W.L.Jolly(Prentice−Hall;1970),pp.461−3;Inorg.Chem.,18,1497−1502(1979);Inorg.Chem.,21,2881−2885(1982);Inorg.Chem.,18,2023−2025(1979);Inorg.Synthesis,173−176(1960);Journal of Physical Chemistry,56,22−25(1952)に教示されている公知の手順で容易に調製される。
自動食器洗い用組成物および濃縮粉末洗剤組成物に有用な漂白触媒を、本発明のために適宜選択してもよい。好適な漂白触媒の例については、米国特許第4,246,612号および第5,227,084号を参照のこと。
限定のためでないが実際問題として、本明細書の組成物およびクリーニング方法は、水性洗浄媒体中に少なくとも1億分の1部のオーダーの活性漂白触媒種を提供するよう調整することができ、好ましくは約0.01ppmから約25ppm、より好ましくは約0.05ppmから約10ppm、最も好ましくは約0.1ppmから約5ppmの漂白触媒種を洗浄液体中に提供し得る。自動洗浄工程の洗浄液体でそのようなレベルを得るために、本明細書での典型的な組成物は、クリーニング組成物の重量に対し約0.0005%から約0.2%、より好ましくは約0.004%から約0.08%の漂白触媒、特にマンガンまたはコバルト触媒を含んでなる。
pHおよび緩衝変動
本明細書の洗剤組成物の多くは緩衝されており、すなわちそれらは酸性の汚れ存在下でのpH低下に対して比較的抵抗性がある。しかし、本明細書の他の組成物は、並はずれて低い緩衝能力を有したり、実質的に緩衝されていないであろう。推奨される使用濃度でより穏やかにpHを制御または変化させる技術としては、緩衝剤の使用だけでなく、追加のアルカリ、酸、pHジャンプシステム、2区画容器などの使用があり、当業者に公知である。
本明細書での好ましいADD組成物は、米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されているように、水溶性アルカリ性無機塩および水溶性有機または無機ビルダーから選択されるpH調整成分を含んでなる。
水溶性シリケート
本自動食器洗い洗剤組成物は、米国特許第5,705,464号および第5,710,115号に記載されているように、さらに水溶性シリケートを含んでもよい。
マテリアルケア剤
好ましいADD組成物は、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号および第5,646,101号に記載されているとおり、腐食防止剤および/または曇り防止剤として有効な1種または複数のマテリアルケア剤を含んでもよい。存在する場合、そのような保護物質は、好ましくは、例えばADD組成物の約0.01%から約5%の低濃度で混和される。
他の物質
本組成物に任意に含まれる洗剤成分および添加剤は、クリーニング性能の補助または向上、クリーニングされる基材の処理のための、または組成物の美観を改善するよう設計された1または複数の物質を含むことができる。従来的な業界確立使用濃度(通常添加剤は全体で、組成物重量の約30%から約99.9%、好ましくは約70%から約95%を占める)で含有させることができる本発明の組成物に用いられてもよい添加剤には、米国特許第5,705,464号、第5,710,115号、第5,698,504号、第5,695,679号、第5,686,014号および第5,646,101号に記載されているとおり、ノンホスフェートビルダー、キレート剤、酵素、起泡抑制剤、分散剤ポリマー(例えば、BASF Corp.またはRohm&Haasから市販)、カラースペックル、シルバーケア、曇り防止および/または腐食防止剤、染料、充填剤、殺菌剤、アルカリ性源、ヒドロトロープ剤、酸化防止剤、酵素安定剤、香料、可溶化剤、担体、加工添加剤、顔料、pH制御剤などの他の活性成分がある。
以下の非制限的な実施例は、本発明のADD組成物をさらに説明する。
実施例1
1 60%アクリル酸/20%マレイン酸/20%エチルアクリレートまたは70%アクリル酸/10%マレイン酸/20%エチルアクリレートから選択されたターポリマー。
2 210I/76D/103A/104I/156E/166Dのアミノ酸置換を有するB. amyloliquefaciensサブチリシンのカルボニルヒドロラーゼ変種。
3 DeGussa Corp.から入手。上記処方のAvO濃度は2.2%。
4 上述のとおり調製されたペンタアミンアセテートコバルト(III)ニトレート;MnTACNに替えてもよい。
上記の食器洗い洗剤組成物例のADDを用いて、牛乳で汚れたグラス、デンプン、チーズ、卵、ベビーフードで汚れた銀食器類を家庭用自動食器洗い機にいれ、コールドフィル、60℃ピークまたは均一45−50℃洗浄サイクルのいずれかを用い、約1,000から約8,000ppmの典型的な組成物の製品濃度で洗浄することにより、それらの食器を洗うと、優れた結果が得られる。
実施例2
軽質液体食器洗い洗剤配合物を以下のとおり調製する。
1 210I/76D/103A/104I/156E/166Dのアミノ酸置換を有するB. amyloliquefaciensサブチリシンのカルボニルヒドロラーゼ変種。
本発明を好ましい実施態様および実施例に関連して詳細に記載したので、本発明の範囲を逸脱せずにさまざまな変化および修飾を行うことができることは当業者には明らかであろうが、本発明は本明細書に記載したものに限定されると考えられるべきではない。
Claims (11)
- (a)有効量の、Seq.ID No.2で表されるアミノ酸配列を有するBacillus amyloliquefaciensサブチリシンの等価な位置で、アミノ酸210I/76D/103A/104I/156E/166Dを有するサブチリシン変種であるプロテアーゼ酵素、
(b)前記プロテアーゼ酵素と適合する、1つまたは複数のクリーニング添加剤、を含んでなるクリーニング組成物。 - 前記クリーニング組成物が食器洗い用洗剤組成物であって、前記食器洗い用洗剤組成物が、
(a)組成物の重量で5%から90%のビルダー、
(b)組成物の重量で0.1%から15%の洗浄界面活性剤
(c)組成物の重量で0.1%から10%の前後プロテアーゼ酵素
(d)任意に、組成物の重量で0.1%から40%の漂白剤、ならびに、
(e)クリーニング添加剤
を含んでなる、請求項1に記載のクリーニング組成物。 - 前記クリーニング添加剤が、界面活性剤、溶媒、緩衝剤、酵素、汚れ放出剤、土汚れ除去剤、分散剤、増白剤、起泡抑制剤、柔軟剤、起泡促進剤、酵素安定剤、ビルダー、漂白剤、染料、香料およびそれらの混合物から成る群から選択される、請求項1または2に記載の組成物。
- ゼオライト、ポリカルボキシレート、層状シリケート、ホスフェートおよびそれらの混合物から成る群から選択されたビルダーをさらに5%から50%含んでなる、請求項1から3のいずれか1項に記載の組成物。
- 前記クリーニング添加剤が少なくとも1種の漂白剤を含んでなる、請求項1から4のいずれか1項に記載の組成物。
- 前記漂白剤が、過炭酸塩、過ホウ酸塩およびそれらの混合物から成る群から選択され、さらに任意に少なくとも1種の漂白活性剤を含んでなる、請求項5に記載の組成物。
- 前記組成物が、セルラーゼ、リパーゼ、アミラーゼ、ホスフォリパーゼ、プロテアーゼ、ペルオキシダーゼおよびそれらの混合物から成る群から選択される少なくとも1種の洗浄酵素をさらに含む、請求項1から6のいずれか1項に記載の組成物。
- 繊維をクリーニングする方法であって、クリーニングの必要のある繊維を請求項1および3から7のいずれか1項に記載の組成物と接触させることを含んでなる方法。
- 食器をクリーニングする方法であって、クリーニングの必要のある食器を請求項1から8のいずれか1項に記載の組成物に接触することを含んでなる方法。
- パーソナルクレンジングの方法であって、クリーニングの必要のあるヒトまたは下等動物の体の部分を請求項1および3から7のいずれか1項に記載の組成物と接触させることを含んでなる方法。
- 自動食器洗いにおいて改善されたスポッティングおよびフィルミング利益を提供する方法であって、クリーニングの必要のある食器を請求項1から7のいずれか1項に記載の組成物に接触させることを含んでなる方法。
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