JP2728531B2 - セルラーゼ調製品 - Google Patents

セルラーゼ調製品

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Description

【発明の詳細な説明】 技術分野 本発明は、綿含有布帛の手粗さを軽減するため並びに
該布帛が手粗くなる速度を軽減するために有用なセルラ
ーゼ調製品に関する。本発明は更にセルラーゼ調製品を
含有する洗剤添加剤、セルラーゼ調製品を含有する洗剤
組成物並びに該セルラーゼ調製品で綿含有布帛を処理す
る方法に関する。
発明の背景 綿含有布帛をくりかえし洗浄すると、布帛中に著るし
く、不快な手粗さが生じることは当業者に周知である。
このため、この問題を克服するための幾つかの方法が、
すでに提案されている。例えば、ユニリバー社の米国特
許1,368,599は、綿含有布帛の手粗さを軽減するため、
セルロース分解酵素の使用を開示している。また、米国
特許4,435,307（ノボインダストリー社）は、フミコラ
インソレンス（Humicola insolens）由来のセルロー
ス分解酵素並びにその分画（ACxIと命名）を手粗さ軽減
用洗剤添加剤としての使用を開示している。他の言及さ
れているセルロース分解酵素の使用には、よごれの除去
並びに布帛の色彩明澄性が含まれている（例えば欧州特
許220016参照）。
綿含有布帛の手粗さ軽減用のセルロース分解酵素の使
用は、ほゞ20年前に示されているけれども、このプロセ
スの機構は未だ明らかにされておらずかつ未だ詳細に知
られていない。とりわけ、このことは酵素の多様性と酵
素触媒反応に起因する。実際、例えば微生物種によって
天然生じたセルラーゼは、実際セルロース分解酵素の複
雑な混合物である。従って、天然に産生した物質、例え
ば綿をセルラーゼにより触媒化して変換することは、こ
れを詳細に分析することは極めて困難である。
このような状況のため、酵素の手粗さ軽減および予防
の実際的調査は、広がっておらずかつ多大の実際的有用
性もない：多くの酵素系の製造を最適化しかつセルロー
ス分解酵素を工業的にコスト安で製造することは困難で
ある。従って、それらの実際的使用は、綿布帛の手粗さ
の所望の軽減および予防を達成するために多量のセルロ
ース分解酵素を適用することの必要性から生じる困難性
により妨げられている：例えば、洗剤組成物に多量の酵
素を添加することは、洗剤配合中の他の成分の最適機能
とは調和しないばかりか、例えば消費者の安定性の観点
において洗剤組成物へ極めて多量の酵素を添加せざるを
えない。
発明の要約 本発明者らは、驚くべきことに以下の内容を見出し
た。すなわち、セルロース含有布帛主には綿含有布帛の
酵素的柔軟化、並びによごれの除去および色彩の明澄化
が、エンドグルカナーゼ活性に富むセルラーゼ分画によ
りもたらされることを見出した。
従って、本発明は、全蛋白質1mg当たり少なくとも5CM
C−エンドアーゼ活性並びにアルカリ条件下約50％超のC
AVU活性（以下に定義する如く）を有するエンドグルカ
ナーゼ成分約40％超（280nmでODから測定する如く全蛋
白質基準）を含んでなるセルラーゼ調製品に関する。
更に詳しくは、本発明は全蛋白質1mg当たり少なくと
も5CMC−エンドアーゼ単位およびアルカリ条件下少なく
とも50％のCAVU活性を示す、少なくとも50％（全セルラ
ーゼ含量の重量基準）の実質的に均質なエンドグルカナ
ーゼ成分を含んでなるセルラーゼ調製品に関する。
本発明において、語句「CMC−エンドアーゼ活性」と
は、セルロースをグルコース、セロビオースおよびトリ
ロースに分解するその能力に見られるようにエンドグル
カナーゼ成分のエンドグルカナーゼ活性を意味し、これ
は以下に詳説する如く、本発明のセルラーゼ調製品とイ
ンキュベーション後にカルボキシメチルセルロース（CM
C）溶液の粘度減少により測定される。
語句「CAVU活性」とは、セルロースに対するエンドグ
ルカナーゼ成分の親和性を意味する。この親和性は、好
都合には以下に詳説する如き一定の標準条件下、セルロ
ース含有物質と酵素溶液とをインキュベーションする前
およびインキュベーションの後の本発明のセルラーゼ調
製品の溶液のCMC−エンドアーゼ活性を測定することに
より測定できる。セルロースに対するエンドグルカナー
ゼ成分の親和性は、引続きCAVU単位％で表わされ、これ
は未処理のCMC−エンドアーゼ活性と未処理溶液の活性
によって分けられたセルロース処理酵素溶液間の相違と
して計算されそして100を乗ずることにより％で表わさ
れる。
以下の内容は注目すべきである。すなわち、本発明の
セルラーゼ調製品中に存するエンドグルカナーゼ成分
は、アルカリ条件の下で活性（CMC−エンドアーゼおよ
びCAVU活性により）なものである。更に詳しくは、エン
ドグルカナーゼ成分は、pH約7.5〜10に至適pHを有す
る。酸性のpHおよびアルカリ性pH値で比較的不活性であ
る幾つかの公知のセルラーゼに反し、この特性により、
本発明のセルラーゼ調製品は洗浄目的に対し特に有用な
ものとなり、特に洗剤組成物中の成分として有用なもの
とする。と言うのは、布の洗浄は大部分の洗浄用洗剤の
アルカリ性によりアルカリ条件下で行われるのが通常だ
からである。好アルカリ性セルラーゼは例えば欧州特許
271,004から公知である。しかし、アルカリ条件下でセ
ルロースに高親和性を示すエンドグルカナーゼ含有セル
ラーゼ調製品は、新規なものと信じられている。
本発明の知見は以下の真にある。すなわち、布含有布
帛の柔軟化の原因であるセルラーゼの特定のエンドグル
カナーゼ成分は、極めて実際的な意義を有する：それ
は、例えば有効成分の製造するために組換体DNA技術を
用いることにより布帛−柔軟化セルロース分解酵素をコ
スト的に安価に製造せしめる。また、それはこれらの酵
素の実際的に有効な適用を適当なものとし更に布帛の柔
軟剤としての使用に対しセルロースの高親和性を有する
セルロース分解活性の同一性を許容する。
発明の詳細な開示 本発明の好ましいセルラーゼ調製品は、エンドグルカ
ナーゼ成分が全蛋白質1mg当たり約10超、特に約15超のC
MC−エンドアーゼ単位のCMC−エンドグルカナーゼ活性
を示すものである。特に、エンドグルカナーゼ成分は、
全蛋白質1mg当たり約50又はそれ以上のCMC−エンドアー
ゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性を示す。他の好ましい
セルラーゼ調製品は、該エンドグルカナーゼ成分が約65
％超、特に約75％超のCAVU活性を示すものである。特
に、好ましいセルラーゼ調製品は、エンドグルカナーゼ
成分が高CAVU活性と共に高CMC−エンドアーゼ活性を示
すようなそのような調製品である。
CMC−エンドアーゼ（エンドグルカナーゼ）活性は、
以下の如くCMCの粘度の減少から測定できる： pH9.0のトリス緩衝液0.1M中に35g/lのCMC（ハーキュ
レス7LFD）を含有せしめて基質溶液を調製する。分析す
べき酵素試料を同じ緩衝液中に溶解する。
10mlの基質溶液および0.5mlの酵素溶液を混合し、次
いで40℃に設定した粘度計（例えばHaake VT181,NV sen
sor,181rpm）に移した。
混合後直ちに次いで30分後に粘度計の読みとりを行
う。これらの条件のもとで粘度を1/2に減少する酵素の
量を、CMC−エンドアーゼ活性の１単位と規定する。
セルロース繊維に対するエンドグルカナーゼの親和性
（「CAVU−活性」）を、アルカリ条件下セルロース含有
物質に対する酵素の結合を測定することにより決定す
る。この親和性の測定は、次のように行うことができ
る： 先ず、CMC−エンドアーゼ活性を上記の如く測定す
る。次いで、10mlの緩衝液（0.1Mのトリス、pH9.0）
中、約50CMC−エンドアーゼ単位を、25mlのビーカー内
のアゼセル（メルリアート、2330）2.5gに適用する。生
成懸濁液を、電磁撹拌器で室温にて30分間撹拌し、次い
で10分間3000rpmで遠心分解し、しかる後生成上澄み液
のCMC−エンドアーゼ活性を測定する。最後に、CAVU活
性（％）は、当初の溶液と上澄みのそれぞれの全CMC−
エンドアーゼ活性の差異を計算し、全CMC−エンドアー
ゼ活性で割りそして100を乗じることにより得る。
本発明の原理によれば、セルラーゼ調製品は可能な限
り精製するのが好都合であり、すなわちエンドグルカナ
ーゼ成分含量はできるだけ高いものであり、その結果、
公知のセルラーゼの場合よりもより少量の調製品で綿含
有布帛の柔軟化が可能となる。特に、本発明の好ましい
セルラーゼ調製品は、約90％又はそれ以上の適当なエン
ドグルカナーゼ成分を含有するものである。
本発明によるセルラーゼ調製品は、エンドグルカナー
ゼが、多様の他のセルロース分解酵素と共に少量存在し
うる植物および微生物から得ることができる。極めて興
味のあるセルロース分解酵素が単離され得る細菌および
菌類の例は、英国特許2094826の第３頁、35〜第６頁、
７行に記載されている。本発明のセルラーゼ調製品を得
るため、粗製セルラーゼは当業者の公知の原理に従い、
広範な精製手段に委ねることができる。本発明によるセ
ルラーゼ調製品の工業的製造に対し、組換え体、DNA技
術又は発酵、所望の酵素活性の余剰生産を確保するため
にもたらされる微生物の突然変異、又はエンドグルカナ
ーゼ成分の大規模精製法の開発を含む他の技術を用いる
ことが好ましい。このような技術および方法は公知であ
り、当業者により容易に実施できる。以下の実施例にお
いて、幾つかの特定の例は精製技術を示しており、この
技術は本発明方法に従って用いられるべき酵素を提供す
るために用いられる。実施例から明らかなように、イオ
ン交換クロマトグラフィー、サイズ排除クロマトグラフ
ィーおよび分別沈殿は好都合に用いることのできる技術
である。
本発明のセルラーゼ調製品中に存在するエンドグルカ
ナーゼ成分は、菌類により産生しうる成分であってよ
い。本発明者らは、高CMC−エンドアーゼおよびCAVU活
性を有するセルロース調製品が、フミコラ インソレン
ス（Humicola insolens）（例えば、菌株DSM1800、特許
の手続の目的に対する微生物の寄託に関する国際的承認
に関するブダペスト条約（ブダペスト条約）に規定に従
い、ドイッチュ ザンムルクフォン マイクロオルガニ
ズメン（マッシュルオーデル ベーク1B,D-3300,ブラウ
ンシュベーク，西ドイツ国）に、1981年10月１日に寄
託））の如き、フミコラ（Humicola）種から容易に単離
できる。
従って、本発明は、更に、H.インソレンス（insolen
s）の菌株を培養することによって産生可能なセルラー
ゼを含有するセルラーゼ調製品に関するものであり、該
セルラーゼは、下記に述べる性質を有するエンドグルカ
ナーゼ成分の約40超、好ましくは約90％超（280nmでOD
から測定して、全蛋白質基準）を含んでなる： ａ）約65KDの平均分子量（SDS-PAGEにより測定）、 ｂ）等電点約8.5〜9.5、 ｃ）全蛋白質1mg当たり約50CMC−エンドアーゼ単位超の
エンドグルカナーゼ活性、 ｄ）本質的にセロビオヒドロラーゼ活性を有しない、 ｅ）フミコラ インソレンス（Humicola insolens） DSM1800由来のセルラーゼに対して生起した多特異性
抗体との免疫学的反応。
（セロビオヒドロラーゼ活性は、セロビオースｐ−ニ
トロフェニルに対する活性として定義、下記に記載の如
く測定）。
本発明に係る酵素が由来する別の好ましい微生物は、
フサリウム（Fusarium）の菌株であり、フサリウム オ
キシスポラム（Fusarium oxysporum）が好ましく、例え
ば菌株DSM2672であり、これはブタプスト条約に基づい
てドイッチュ ザンムルク フォン マイクロオルガニ
スメンに1983年６月６日に寄託されている。
単離される上記酵素が由来される別の好ましい微生物
は、マイセリオプトラ（Myceliopthora）であり、マイ
セリオプトラ テルモフィレ（Myceliopthora thermoph
ile）が特に好ましい。
また、本発明に係る酵素起源としては、またエルウイ
ンニア（Erwinia）種が好ましく、例えばEuropean Jour
nal of Biochemistryl162巻、311〜316頁（1987年）に
M.H.ボイエル等によって記載されたエルウイニア クリ
サンテルミ（Erwinia chrysanthermi）の菌株である。
酵素の他の好ましい起源は、マイクロビスポラ（Micr
obispora）種、例えばマイクロビスポラ ビスポラ（Mi
crobispora bispora）、ネオカルミマスティックス（Ne
ocallimastix）の種、例えばネオカルミマスティックス
フォンテリス（Neocallimastix frontalis）、ピロモ
ナス（Piromonas）種、例えばピロモナス コムニス（P
iromonas communis）、又はロビラルダ（Robillarda）
種である。
エンドグルカナーゼ成分は、また細菌、例えばクロス
トリジウム（Clostridium）のストレプトマイセス（Str
eptomyces）の種、例えばクロストリジウム テルモセ
ラム（Clostridium thermocellum）によって産生可能な
成分である。
エンドグルカナーゼ成分は、更に、該エンドグルカナ
ーゼ成分をコードするDNA配列並びに該エンドグルカナ
ーゼ成分をコードするDNA配列の表現をなさしめるDNA配
列コード機能を有する組換え体DNAベクターで形質転換
された宿主細胞を、該エンドグルカナーゼ成分の発現を
なさしめる条件下、培地中で培養し、次いで培地よりエ
ンドグルカナーゼ成分を回収することを含んでなる方法
でよって産生可能であるものである。
エンドグルカナーゼ成分をコードするDNAフラグメン
トは、例えば、cDNA又はセルラーゼ産生微生物、例えば
上記の生物の一種のゲノムライブラリーを確立し、次い
で常法、例えばエンドグルカナーゼの完全もしくは部分
アミノ酸配列を基礎にして合成されたオリゴヌクレオチ
ドプローブに対しハイブリッド形成により、陽性クロー
ンをスクリーニングするか、又は適当な酵素活性（すな
わち、上記に定義したようなCMC−エンドアーゼおよびC
AVU活性）を発現するクローンの選択により、又は天然
のセルラーゼ（エンドグルカナーゼ）成分に対しての抗
体と反応性を有する蛋白質を生産するクローンを選択す
ることによって単離することができる。
一度選択すると、DNA配列は、適当な宿主生物中でエ
ンドグルカナーゼを発現せめしる適当なプロモーター、
オペレーターおよびターミネーター配列並びに問題の宿
主中でベクターを複製せしめる複製の起点を含んでな
る。
次いで、得られた発現ベクターを適当な宿主細胞、例
えば菌類細胞に形質転換されるが、その細胞の好ましい
例は、アスペルギルス（Aspergillus）、最も好ましく
はアスペルギルス オリゼ（Aspergillus oryzae）又は
アスペルギルス ニガー（Aspergillus niger）であ
る。菌類細胞は、プロトプラスト形成およびプロトプラ
ストの形質転換次いで自体公知の方法で細胞の再生によ
って形質転換され得る。宿主微生物としてのアスペルギ
ルス（Aspergillus）の使用は、欧州特許238,023（ノボ
インダストリー社）に記載されており、その内容は参考
のため本明細書中に含まれている。
別に、宿主は細菌、特にストレプトマイセス（Strept
omyces）およびバシラス（Bacillus）およびE.コリー
（Coli）の菌株である。細菌細胞の形質転換は、例えば
T.Maniatis等（Molecular Cloning:A Laboratory Manua
l,Cold Spring Harbor,1982年）に記載の如く、常法に
従って行うことができる。
適当なDNA配列のスクリーニングおよびベクターの構
築はまた標準の手順（T.Manitas等、前掲）により行う
こともできる。発現エンドグルカナーゼは、好都合には
培地中に分泌されさらに遠心分離もしくはロ過により培
地から細胞を分離し、培地の蛋白質成分を硫酸アンモニ
ウムの如き塩により沈殿せしめ、次いでイオン交換クロ
マトグラフィー、アフィニィティークロマトグラフィー
等の如きクロマトグラフィー法を含む公知手順によって
回収することができる。上述のように組換体DNA技術、
蛋白質精製の技術、発酵技術および突然変異又は当業者
に周知の他の技術を用いることにより、高純度のエンド
グルカナーゼを得ることが可能となる。本発明のセルラ
ーゼ調製品は、好都合にはソーキング、洗浄又はすすぎ
の操作中、他の洗剤物質と共に綿含有布帛に添加され
る。従って、別の面において、本発明は全蛋白質1mg当
たり約５超のCMC−エンドアーゼ単位（上記に定義の如
く）およびアルカリ条件下、約50％超のCAVU活性（上記
に定義の如く）を示すエンドグルカナーゼの約40％超
（280nmでODから測定される如く全蛋白質基準）を含ん
でなる洗剤用添加剤に関する。洗剤用添加剤は、適当に
は非ダスト（無粉塵性）顆粒、安定化液体又は保護され
た酵素の形態であってよい。非ダスト顆粒は、例えば米
国特許4,166,991および4,661,452（両特許ともノボイン
ダストリー社に付与）に従って製造でき、更に所望によ
って公知方法でコートされる。液体酵素製剤は、例え
ば、確立された方法に従い、プロピレングリコールの如
きポリオール、糖もしくは糖アルコール、乳酸又はホウ
酸を添加することにより安定化され得る。他の酵素安定
化剤は周知である。保護された酵素は、欧州特許238,21
6に記載された方法に従って調製される。
洗剤用添加剤は、適当には添加剤1g当たり500〜10,00
0CMC−エンドアーゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性（上
記に定義の如く）を示す。洗剤添加剤は更に、１種以上
の酵素、例えばプロテアーゼ、リパーゼ、又はアミラー
ゼを含み、好都合には洗剤用添加剤中に含まれる。
更に別の面において、本発明は、約40％超（280nmでO
Dから測定して全蛋白質の基準で）のエンドグルカナー
ゼ成分を含んでなり、この成分は全蛋白質1mg当たり約
５超のCMC−エンドアーゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性
（上記の定義の如く）およびアルカリ条件下約50％超の
CAVU活性（上記に定義の如く）を示す。
本発明の洗剤組成物は、更に界面活性剤を含んでな
り、これはアニオン、非イオン、カチオン、両性、又は
双性イオン型並びにこれらのタイプの界面活性剤の混合
物であってよい。アニオン界面活性剤の典型的例は、直
鎖アルキルベンゼンスルホネート（LAS）、α−オレフ
ィンスルホネート（AOS）、アルコールエトキシスルフ
ェート（AES）および天然脂肪のアルカリ金属塩であ
る。
本発明の洗剤組成物は、公知の他の洗剤用成分、例え
ばビルダー、漂白剤、抗凝固剤、金属イオン封鎖剤、抗
よごれ再付着剤、香料酵素安定化剤等である。
本発明の洗剤組成物は、如何なる好都合の形態、例え
ば粉末又は液体として製剤化できる。通常、本発明の洗
剤組成物の溶液のpHは７〜12であり、ある場合には7.0
〜10.5である。他の洗剤用酵素、例えばプロテアーゼ、
リパーゼ又はアミラーゼは単独で又は上記の添加剤と組
合わせて本発明の洗剤用組成物に含有され得る。
本発明のセルラーゼ調製品によって得ることのできる
柔軟化、よごれ除去および色彩、明澄化は、洗液中、１
当たり５〜200CMC−エンドアーゼ単位のエンドグルカ
ナーゼ活性に対応するセルラーゼ調製品の濃度を一般的
に必要とする。本発明の洗剤組成物は、典型的には洗液
中0.5〜20g/lの濃度で用いられる。従って、本発明の洗
剤組成物のセルラーゼ濃度は、1g当たり0.3〜400CMC−
エンドアーゼ単位である。一般に、0.1〜５％w/w量の洗
剤用添加剤を、又は好ましくは0.2〜２％量の洗剤組成
物を添加することが最も好ましい。
更に別の面によれば、本発明は綿含有布帛が手粗くな
る速度を減少するか又は綿含有布帛の手粗さを軽減する
方法に関し、この方法は綿含有布帛を上記のセルラーゼ
調製品で処理することを含んでなる。本発明方法は、洗
浄中、綿含有布帛を処理することにより行われる。しか
し、所望ならば、布帛の処理はまたソーキング又はすす
ぎ中に行われるか又は、単に布帛が浸漬されているかも
しくは浸漬されるであろう水中にセルラーゼ調製品を添
加することにより行うこともできる。
本発明を、次の実施例により更に説明するがこの例が
本発明の範囲を限定しないことはもとよりである。
実施例 例１ フミコラ インソレンス（Humicola insolens）由来の
セルラーゼを用いる精製および洗浄実験 H.インソレンス（H.insolens）セルラーゼの分画 米国特許4,435,307の例６に従い、フミコラ インソ
レンス（Humicola insolens）DSM1800を培養することに
よりセルラーゼを産生する。粗製セルラーゼを、ケイ藻
土によるロ過、限界ロ過およびリテンテートの凍結乾燥
（米国特許4,435,307の例１および例６）により培養ブ
ロスから回収する。
粗製セルラーゼをDEAE−セファデックスで精製し、次
いでpH10でDEAE−セファロースによるアニオン交換クロ
マトグラフィーにより分離する。非吸着分画（F1とい
う）は、粗製セルラーゼ又はACxI（米国特許4,435,307
の分画）の柔軟作用の約２倍の柔軟作用（蛋白質1mg当
り）を有する。
濃縮後、F1を２工程（NH4）2SO4沈殿法により分画す
る:25％飽和での沈殿物を廃棄し、しかる後55％飽和で
の沈殿物を集め、これをF1P1と称す。これは粗製セルロ
ースよりも約３倍の柔軟力を有している。
次いでF1P1をサイズクロマトグラフィー（セファクリ
ル）により分離する。蛋白質は３個の主ピークC1,C2,C3
で溶出する。C1は、約80,000の見掛分子量で溶出し、C2
は約65,000の分子量で、C3は約40,000の分子量で溶出す
る。C1の主活性はPNP−セロビオースに対する活性であ
る。C2の主活性はエンドグルカナーゼ活性である。C3分
画は主にエキソグルカナーゼ活性を有する。従って三つ
の分画の内、F1P1C2のみが本発明の範囲内である。これ
は粗製セルラーゼの約５倍の柔軟作用を有する。
F1P1C2は単一蛋白質約50％を有し、エンドグルカナー
ゼＩと称される。これは更に例えばTSKカラムによる調
製サイズクロマトグラフィー法により精製できる。
以下に、粗製セルラーゼおよび種々の分画を、柔軟化
力（以下に記載する如く洗浄試験において）、エンドグ
ルカナーゼ活性（CMC−エンドアーゼ、上記に定義）お
よびエンドグルカナーゼＩの含量（全蛋白質中（％）、
以下に示す方法により測定）に従って比較する。これら
の各々を、280nmでODにより測定した全蛋白質の量に対
して表わす。数値は典型的結果を示す。幾つかの測定さ
れた活性は、プロテアーゼ不純物により悪い影響を受け
ていると考えられる。
表示の如く、粗製セルラーゼのF1,F1P1および最後のF
1P1C2への分画で、柔軟化力（蛋白質の量当たり）は連
続的に増加する。よごれの除去は同様に増加する。本発
明の改善された調製品は、エンドグルカナーゼ活性（全
蛋白質1mg当たりのCMC−エンドアーゼ）の増加並びにエ
ンドグルカナーゼＩの量の増加の点において従来技術の
調製品と区別できる。粗製セルロースは、78％のCAVU活
性を示すことが見出された。分画のCAVU活性は、75〜92
％の範囲内にある。
「エンドグルカナーゼＩ」の酵素化学的特徴 SDS-PAGEおよびマーカー蛋白質による等電点電気泳動
は、それぞれ分子量（MW）および等電点（PI）の決定に
対し好都合の方法である。これらの方法により、エンド
グルカナーゼＩは、約65KDのMWおよび約8.5〜9.5のPIを
有する。上記F1P1C2分画は、約50％のこのセルラーゼを
含有し、更にこれは約50KDおよび約5.8のPIを有する少
量の蛋白質を含有する。高度のグリコシル化のため、SD
Sゲル中のMWおよびPIは発酵条件および緩衝液のタイプ
の差異により精製中に変化しうる。
酵素活性を、上記に定義した如きCMC−エンドアーゼ
およびCAVU活性と同様に測定した。各々の場合、上記F1
P1C2調製品を用い、純粋なエンドグルカナーゼＩの性質
を推定した。
ａ）全蛋白質1mg当たり50超のCMC−エンドアーゼのエン
ドグルカナーゼ活性。
ｂ）本質的にセロビオヒドロラーゼ活性なし（0.5PNP-C
el/mg）。
エンドグルカナーゼＩを、Con-Aに結合させることに
よって明らかなようにグリコシル化する。
免疫化学的特徴 蛋白質に対する抗血清は、例えば、N.アクセルセン等
（A Manual of Quantitative Immunoelectroph oresis,
バックウェル サイエンティフィック パブリケーショ
ンズ、1973年、第23章）によって記載される手順に従っ
て家兎を免疫化することにより上昇しうる。精製ノムノ
グロブリンは、抗血清から例えば塩沈殿（CNH4）2SO4）
により、次いで透析および例えばDEAF−セファデックス
のイオン交換クロマトグラフィーにより得ることができ
る。
蛋白質の免疫化学的特徴は、オクテルロニー二重拡散
分析（O.オクテルロニー:Handbook of Experimental Im
munology（D.M.バイル編）、バックウェル サイエンテ
ィフィック パブリケーション、1976年、655〜706
頁）、交差免疫電気泳動による（N.アケルセン等、同
上、第３章および第４章）、よるか、又はロケット免疫
電気泳動（N.アケルセン等、第２章）により行うことが
できる。
本発明の分画したセルラーゼ調製品は、DSM1800由来
の粗製セルラーゼに対して上昇した血清並びにF1P1C2に
対して上昇した血清との免疫学的反応を示す。
セロビオヒドロラーゼ活性（PNP−セル） セロビオヒドロラーゼ活性を、PNP−セロビオース、
ｐ−ニトロフェニル−β−Ｄ−セロビオシド（シグマN-
5759）を用いて測定できる。活性を、pH7.0で37℃で１
分当たり解離したニトロフェニルのμmoleとして測定す
る。
サイズクロマトグラフィーによるエンドグルカナーゼＩ
の測定 分析的HPLCを、0.1M酢酸ナトリウム緩衝液（pH6.1）5
ml/分の流速でTSK SW 3000の220mlカラムを用いて行
い、C1は35分に溶出し、C2は37分に（牛血清アルブミン
として）溶出し次いでC3は40分に溶出する。
セルラーゼの精製 米国特許4,435,307の例６に記載した如く調製した粗
製セルラーゼの228,000CMC−エンドアーゼ含量を用い
た。これをエタノールアミンを用い、pH10.5で20lの緩
衝液中で希釈した。次いで４℃で４時間25gのDEAE−セ
ファデックスで処理した。非結合蛋白質を濃縮し、凍結
乾燥した。これは、米国特許4,435,307に記載したACxI
分画に対応する。
MW10,000を除去するミリポアペリコンセルで濃縮後、
4000mlのACxIを得たが、これは215,000エンドアーゼを
有していた。これをpH10.5でアニオン交換クロマトグラ
フィーに委ねた。
20nMのエタノールアミン緩衝液（pH10.5）で平衡化し
た10×25cmカラムを用いDEAE−セファロースCLでクロマ
トグラフィー処理した。流速毎時500ml。
含量10,000ml中の非結合物質をpH7.0に調節し、MW10,
000を除去するミリポアペリコンセルで濃縮した。
1300mlの分画を得、F1と称した。最初にこれを20％
（w/v）の硫酸アンモニウムで飽和し、沈殿物を廃棄
し、次いで35％（w/v）の硫酸アンモニウムで飽和し
た。新たな沈殿物を遠心分離で集め次いで含量130mlの
水中に可溶化し、これをF1P1と称す。
この40mlを２回セファクリルS-200サイズクロマトグ
ラフィーに適用した：緩衝液100mMの酢酸アンモニウ
ム、pH6.5、流速毎時200ml、カラムサイズ５×85cm。
蛋白質は３個の主ピークに溶出した:C1,C2,C3。
洗浄実験における柔軟化作用 洗浄機：トルク−ロートメーター 温度:40℃ 時間:15分 撹拌:100rpm 洗剤：ブルーモーレル社（デンマーク）の「グロンバイ
オテック」5g/l pH:pH9.0に調節 水硬度：水道水、約18°dH 試験材料：綿テリー織布、19cm×19cmゲオルグ ヤンセ
ンダマスクベリテ社（以下に記載の如く調製） 布／液化:2スワッチ／バケツ当り１、38/1 セルラーゼ：下記参照 セルラーゼ用量:1当たり2.5〜125mgの蛋白質 すすぎ：スワッチを家庭電製品（Miele W761）ですすい
だ。すすぎ後、900rpmで38秒間スピン乾燥した。
乾燥：ライン乾燥 洗浄の回数:1回 試験材料の調製 約1.9kgの100個のスワッチを家庭電気製品（Wiele W7
61）で予備洗浄した。洗浄計画は、「Kulort uask 60
℃,kort」、すなわち１サイクルのヨーロッパ式洗浄で
あった。スワッチを1200rpmで各洗浄サイクル後にスピ
ン乾燥したが、洗浄間は乾燥しなかった。20回洗浄後、
スワッチをライン乾燥した。
種々のセルラーゼ調製品を用いたが、処理スワッチの
柔軟性を比較し、同程度の柔軟効果を与えるのに必要な
種々の調製品を相対的用量を見出した。
表より３個の分画調製品（F1,F1P1,F1P1C2）は改善さ
れた柔軟効果を示す。
例２ フサリアム オキシスポテム由来のセルラーゼを用いた
精製および洗浄実験 フサリアム オキシスポラム（Fusarium oxysporum）
菌株J79（寄託番号DSM2672）を下記の栄養源を含有する
寒天基質上で30℃で培養した： 酵母エキス（Difco） 4g K2HPO4 1g MgSO4・7H2O 0.5g グルコース 15g 蒸留水 100ml 寒天 15g 培養物をフェルンバッハフラスコ中６日間インキュベ
ートし、その後得られた胞子を、下記の組成の予備発酵
基質300lを有する500lのステンレス発酵槽に移した。
コーンスティープリカー 23.3g/l グルコース 24.0g/l CaCO3 5.0g/l プルロニック 0.1ml/l （121℃で30分間滅菌する前にH3PO4で培地のpHを5.5
に調節した）。得られた培養物を0.5気圧の圧力で毎分
１当たり300lの空気を用いて通気した。
30℃で23時間増殖後、得られた150lの濃厚培養物を用
い、121℃でpH6.5で60分間滅菌しかつ下記の成分を有す
る培地1500lを含有する発酵生産タンクに種付けした： コーンスティープリカー 20g/l セルロース粉末、ダイアセル 40g/l KH2PO4 10g/l CaCO3 5g/l NH4NO3 10g/l MgSO4・7H2O 1g/l プルロニック 0.1ml/l 発酵混合物を、0.5気圧下毎分750〜1500lの空気を用
いて通気しさらに200rpmの速度で撹拌した。温度は30℃
であり、pHは最初の40時間中4.9％のリン酸を添加して
6.0に保持し、次いで70時間後、希釈炭酸カルシウムを
添加して5.0超に保持した。108時間後、発酵を止め、培
養物を５℃に冷し、培養ブロスをロ過して除去し、最後
にロ液を遠心により濃縮後に凍結乾燥した。得られた凍
結乾燥セルロース粉末10g（合計CMC−エンドアーゼ活性
18.11g単位を示す）を50mMのトリス緩衝液（pH7）の1M
NaCl 600mlの綿状グレーデエントを用い、ファルマシア
社から購入したDEAE−セファロースタイプCL-6B 350ml
でクロマトグラフィー処理に委ねた。クロマトグラフィ
ーからの分画（20ml）を集め、デンマークのシュガーカ
ンパニーから購入した10KDでMWを除去する模型GR 81 PP
を備えたアミコン限界ロ過膜で濃縮し、最後に下記の表
に示す如く分析した： アニオン交換カラムに結合しなかったプール１は、CA
VU活性87％を示すことが見出された。SDS PAGEにおい
て、これは80KDの分子量を有する主バンドを示した。pH
8でかつ洗液１当たり60単位からのCMC−エンドアーゼ
活性の単一洗剤を用いて洗浄実験（例１に記載の如く）
によるテストを行い、このバンドの蛋白質は秀れた柔軟
化作用を示すことが見出された。
例３ マイセリオフトラ トルモフィレ（Myceliophthora the
rmophile）由来のセルラーゼを用いる精製および洗浄実
験 菌株CBS11765（マイセリオフトラ トルモフィレ）
を、以下の組成を有する寒天基質上で37℃で培養した： 酵母エキス（Difto） 4g K2HPO4 1g MgSO4・7H2O 0.5g グルコース 15g 蒸留水 1000ml 寒天 15g 培養物をフレンバッハフラスコ中で６日間インキュベ
ートした。次いで、胞子を次下の組成を有する培地280l
を含有する500lのステンレス鋼の発酵槽に移した： 大豆ミル 28.9g/l K2HPO4 2.1g/l CaCO3 5.0g/l プルロニック 0.4ml/l グルコース 4.3g/l クエン酸 6.7g/l （培地のグルコースおよびクエン酸を、別々に123℃
で60分間滅菌した。培地のpHを、123℃で90分間滅菌す
る前にH3PO4で5.5に調節した。）無菌の空気を、0.5気
圧でかつ毎分200lの速度で生成培養物に通過せしめた。
37℃で48時間増殖後、生成濃厚培養物を用い、次下の
組成の基質1500lを含有する酵素製造タンクに種付けし
た： 大豆ミル 30g/l セルロース粉末（Solkafloc） 20g/l KH2PO4 2g/l CaCO3 4.5g/l プルロニック 0.17ml/l 培養物を、0.5気圧下毎分1500lの速度で通気し次いで
250rpmの速度で撹拌した。発酵を37℃で64時間行い、し
かる後培養物を５℃に冷却し次いでロ過しロ液を得、こ
れを限界ロ過による濃縮液に凍結乾燥した。
5gのセルロース粉末（1g当たり6176のCMC−エンドア
ーゼ活性を示すことが判明）を、セファクリルタイプS2
00カラム材料および0.1Mの酢酸ナトリウム緩衝液（pH6.
1）を用いて分画した。15mlの分画を集めSDS電気泳動に
より分析し次いで次の如きゲルの蛋白質パターンに従っ
てプールした： pool 1 475ml,SDS ゲル:100,90KD pool 2 500ml,SDS ゲル: 70,50,45KD pool 3 400ml,SDS ゲル: 70,60,50,45KD pool 4 410ml,SDS ゲル: 45,30KD pool 5 310ml,SDS ゲル: 65,50,18KD pool 6 850ml,SDS ゲル: 65,50,40,18KD 次いでプールを、デンマークシュガーファクトリーか
ら購入した限界ロ過膜タイプGR 81 PP（MW 10KDを除
去）を用いアミコン膜リアクターで濃縮した。引き続き
次の如く分析した： 次のCAVU活性を測定した。
pool 2 23％ CAVU pool 3 22％ CAVU pool 4 13％ CAVU pool 5 75％ CAVU pool 6 88％ CAVU pH8でかつ洗液１当たり180単位のCMC−エンドアー
ゼ活性の単一洗剤を用いて洗浄実験（例１で記載の如
く）試験すると、プール（Pool）５および６のみが、秀
れた作用を示すことが見出された。これに対し、CMC−
エンドアーゼ活性16単位/mgを示すプール（Pool）２
は、試験した場合何らの柔軟性の向上をもたらさなかっ
た。

Claims (20)

    (57)【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】以下の特性を示す、実質的に均一なエンド
    グルカナーゼ成分の少なくとも50％（全セルラーゼ含量
    の重量基準）を含んでなるセルラーゼ調製品： ａ）全蛋白質1mg当たり少なくとも５のCMC−エンドアー
    ゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性〔カルボキシメチルセ
    ルロース（CMC）の粘度を減少させるための該エンドグ
    ルカナーゼの能力により、エンドグルカナーゼ成分のエ
    ンドグルカナーゼ活性として定義、これはpH9.0の0.1M
    トリス緩衝液に溶解した35g/l CMCの基質溶液を調製
    し、同緩衝液にセルラーゼ調製品の試料を溶解し、10ml
    の基質溶液と0.5mlの酵素溶液とを混合し次いで該混合
    物を40℃に温度設定された粘度計に移すことによって測
    定され、CMC−エンドアーゼ活性の１単位は、30分後にC
    MC溶液の粘度を1/2に減少させる酵素の量として定義さ
    れる〕、および ｂ）アルカリ条件下、少なくとも50％のCAVU活性〔セル
    ロースに対するエンドグルカナーゼ成分の親和性として
    定義、pH9.0の10mlのトリス緩衝液中の約50CMC−エンド
    アーゼ単位を2.5gのアビセルに添加し、生成懸濁液を室
    温で30分間撹拌し、3000rpmで10分間遠心し次いで生成
    上澄みのCMC−エンドアーゼ活性を測定することにより
    測定、CAVU活性（％）は当初の溶液と上澄みのそれぞれ
    の全CMC−エンドアーゼ活性の差異を計算し、全CMC−エ
    ンドアーゼ活性で割りそして100を乗じることにより得
    る〕 ｃ）実質的にセロビオヒドロラーゼ活性を示さない。
  2. 【請求項２】少なくとも90％（全セルラーゼ含量の重量
    基準）の前記エンドグルカナーゼ成分を含んでなる、請
    求の範囲第１項記載のセルラーゼ調製品。
  3. 【請求項３】前記エンドグルカナーゼ成分が、pH約7.5
    〜10に至適pHを有する請求の範囲第１又は２項記載のセ
    ルラーゼ調製品。
  4. 【請求項４】前記エンドグルカナーゼ成分が、全蛋白質
    1mg当たり、約10超のCMC−エンドアーゼ単位のCMC−エ
    ンドアーゼ活性を示す、請求の範囲第１〜３項のいずれ
    か１項に記載のセルラーゼ調製品。
  5. 【請求項５】前記エンドグルカナーゼ成分が、全蛋白質
    1mg当たり約50又はそれ以上のCMC−エンドアーゼ単位の
    CMC−エンドアーゼ活性を示す、請求の範囲第４項記載
    のセルラーゼ調製品。
  6. 【請求項６】前記エンドグルカナーゼ成分が、約65％超
    のCAVU活性を示す、請求の範囲第１〜５項のいずれか１
    項に記載のセルラーゼ調製品。
  7. 【請求項７】前記エンドグルカナーゼ成分が、菌類によ
    り産生されるものである、請求の範囲第１〜６項のいず
    れか１項に記載のセルラーゼ調製品。
  8. 【請求項８】菌類が、フミコラ（Humicola）種である、
    請求の範囲第７項記載のセルラーゼ調製品。
  9. 【請求項９】菌類が、フミコラ インソレンス（Humico
    la insolens）である、請求の範囲第８項記載のセルラ
    ーゼ調製品。
  10. 【請求項１０】前記エンドグルカナーゼ成分が次の特
    性： ａ）前記65KDの平均分子量（SDS-PAGEにより測定）、 ｂ）等電点約8.5〜9.5、 ｃ）全蛋白質1mg当たり約50CMC−エンドアーゼ単位超の
    エンドグルカナーゼ活性、 ｄ）本質的にセロビオヒドロラーゼ活性を有しない、 ｅ）フミコラ インソレンス（Humicola insolens）DSM
    1800由来のセルラーゼに対して生起した多特異性抗体と
    の免疫学的反応 を示す、請求の範囲第８項記載のセルラーゼ調製品。
  11. 【請求項１１】前記エンドグルカナーゼ成分が、フサリ
    アム（Fusarium）sp.、又はマイクロビスポラ（Microbi
    spora）sp.である請求の範囲第７項記載のセルラーゼ調
    製品。
  12. 【請求項１２】無粉塵性粒質物、安定化された液体もし
    くは保護された酵素の形態である、請求の範囲第１〜11
    項のいずれか１項に記載のセルラーゼ調製品。
  13. 【請求項１３】添加剤1g当たり500〜10,000のCMC−エン
    ドアーゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性を示す、請求の
    範囲第12項記載のセルラーゼ調製品。
  14. 【請求項１４】リパーゼおよびアミラーゼから成る群か
    ら選ばれるもう一つの酵素を追加して含んでなる、請求
    の範囲第12項記載のセルラーゼ調製品。
  15. 【請求項１５】請求の範囲第１〜14項のいずれか１項に
    記載のセルラーゼ調製品および界面活性剤を含んでな
    る、洗剤組成物。
  16. 【請求項１６】洗剤1g当たり約0.3〜400のCMC−エンド
    アーゼ単位のCMC−エンドアーゼ活性を示す、請求の範
    囲第15項記載の洗剤組成物。
  17. 【請求項１７】プロテアーゼ、リパーゼおよびアミラー
    ゼから成る群から選ばれるもう一つの酵素を追加して含
    んでなる、請求の範囲第15項記載の洗剤組成物。
  18. 【請求項１８】ビルダー、漂白活性剤、耐食剤、金属イ
    オン封鎖剤、抗土壌−再付着剤、香料又は酵素安定剤を
    更に含んでなる、請求の範囲第15項記載の洗剤組成物。
  19. 【請求項１９】綿含有布帛が手粗くなる速度を減少する
    か又は綿含有布帛の手粗さを軽減する方法であって、該
    方法が綿含有布帛を請求の範囲第１〜14項のいずれか１
    項に記載のセルラーゼ調製品で処理することを含んでな
    る、前記方法。
  20. 【請求項２０】前記セルラーゼ調製品による布帛の処理
    が、布帛のソーキング、洗浄又はすすぎ中に行われる、
    請求の範囲第19項記載の方法。
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