JP2673828B2 - κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 - Google Patents
κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法Info
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- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4732—Casein
Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明は、種々の生理活性をもつκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを簡便に製造する方法に関する。
マクロペプチドを簡便に製造する方法に関する。
（従来の技術） κ−カゼイングリコマクロペプチドは、牛乳のκ−カ
ゼインにレンネット又はペプシンを作用させた時に生成
するシアル酸結合ペプチドであって、チーズホエー中に
含まれることが、従来から知られている。
ゼインにレンネット又はペプシンを作用させた時に生成
するシアル酸結合ペプチドであって、チーズホエー中に
含まれることが、従来から知られている。
従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法と
しては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼイン
を脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた
後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を
沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透
析して脱塩した後、凍結乾燥することにより調整する方
法（スタン等「ブルテイン オブ エクスペリメンタル
バイオロジー アンド メディシン」（Bullutin of
Experimental Biology and Medicine）96,889（198
3））、または、上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解
し、該溶液のpHを6.7に調整した後、レンネットを作用
させ、次いで更にpHを4.6に調整してパラ−κ−カゼイ
ンを沈澱させて除去し、得られた上清を透析に付して脱
塩した後、凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプ
レス社発行「ミルクプロテイン」（Milk Protein）pp20
0）等が行われていた。
しては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼイン
を脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた
後、トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を
沈澱させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透
析して脱塩した後、凍結乾燥することにより調整する方
法（スタン等「ブルテイン オブ エクスペリメンタル
バイオロジー アンド メディシン」（Bullutin of
Experimental Biology and Medicine）96,889（198
3））、または、上記κ−カゼインを脱イオン水に溶解
し、該溶液のpHを6.7に調整した後、レンネットを作用
させ、次いで更にpHを4.6に調整してパラ−κ−カゼイ
ンを沈澱させて除去し、得られた上清を透析に付して脱
塩した後、凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプ
レス社発行「ミルクプロテイン」（Milk Protein）pp20
0）等が行われていた。
しかし、これらの方法は、実験室的のものであるか
ら、当然大量生産には適さない。
ら、当然大量生産には適さない。
一方、κ−カゼイングリコマクロペプチドの産業上の
利用性が従来知られていなかったため、その大量生産の
ための方法についても検討されていなかった。
利用性が従来知られていなかったため、その大量生産の
ための方法についても検討されていなかった。
ところが、最近になってκ−カゼイングリコマクロペ
プチドが犬の食欲を低下させる作用を有すること（スタ
ン等、「ブルティン オブ エクスペリメンタル バイ
オロジー アンド メディシン」（Bullution of Exper
imental Biology and Medicine）96,889（1983））が報
告されたことから、肥満防止用食品素材として利用され
得ることが判った。
プチドが犬の食欲を低下させる作用を有すること（スタ
ン等、「ブルティン オブ エクスペリメンタル バイ
オロジー アンド メディシン」（Bullution of Exper
imental Biology and Medicine）96,889（1983））が報
告されたことから、肥満防止用食品素材として利用され
得ることが判った。
更に、その後、κ−カゼイングリコマクロペプチドに
は大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり、インフルエ
ンザウィルスの感染を防御する効果（特開昭63-284133
号）や抗歯垢効果（特開昭63-233911号）のあることが
判明したことから、その工業的規模での生産が強く望ま
れるようになった。
は大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり、インフルエ
ンザウィルスの感染を防御する効果（特開昭63-284133
号）や抗歯垢効果（特開昭63-233911号）のあることが
判明したことから、その工業的規模での生産が強く望ま
れるようになった。
（発明が解決しようとする課題） かかる状況にあって、レンネットカゼインカードのホ
エーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する
方法が開発された（特開昭63-284199号）。この方法
は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わなくても良い
ことから食品素材として充分利用可能であり、また、大
量生産も可能である。しかし、レンネットカゼインカー
ドホエーを得る際に副生してくるレンネットカゼインカ
ードの上手な利用法を開発しない限り、カードの処理に
コストがかかり、ひいては、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの製造コストを引き上げることになり、実際的
ではない。
エーからκ−カゼイングリコマクロペプチドを調製する
方法が開発された（特開昭63-284199号）。この方法
は、従来用いてきたトリクロル酢酸を使わなくても良い
ことから食品素材として充分利用可能であり、また、大
量生産も可能である。しかし、レンネットカゼインカー
ドホエーを得る際に副生してくるレンネットカゼインカ
ードの上手な利用法を開発しない限り、カードの処理に
コストがかかり、ひいては、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの製造コストを引き上げることになり、実際的
ではない。
ところで、本発明者らは、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの分子量がpH4を境にしてシャープに変化する
性質を見出し、本発明をなすに到った。
ペプチドの分子量がpH4を境にしてシャープに変化する
性質を見出し、本発明をなすに到った。
従って、本発明は、この性質を利用して、簡便で、安
価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する方法
を提供することを目的とする。
価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する方法
を提供することを目的とする。
（課題を解決するための手段） 本発明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有
する乳質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質
濃縮物、除蛋白質チーズホエー等を、まずpH4未満に調
整した後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外
濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、該透過膜
をpH4以上に調整した後、分画分子量50,000以下の膜を
用いて脱塩し濃縮することを特徴とするκ−カゼイング
リコマクロペプチドの製造法である。
する乳質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質
濃縮物、除蛋白質チーズホエー等を、まずpH4未満に調
整した後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用い、限外
濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、該透過膜
をpH4以上に調整した後、分画分子量50,000以下の膜を
用いて脱塩し濃縮することを特徴とするκ−カゼイング
リコマクロペプチドの製造法である。
κ−カゼイングリコマクロペプチドはチーズ製造時に
ホエーの中に遊離してくることは昔から知られており、
原料としてチーズホエー或いはチーズホエーを限外濾過
して製造されたホエー蛋白質濃縮物、又は、加熱等の方
法でホエー蛋白質を沈澱除去したチーズホエーや乳糖母
液を用いることができる。ホエー蛋白質濃縮物を用いる
場合は、水で還元したものを出発原料とするが、濃度は
20％以下とすることが望ましい。濃度が高過ぎると限外
濾過の際に流速が低くなる。チーズホエーはどんなもの
でもよいが、カゼインのカードや脂肪が少量残存してい
ることが多いので遠心分離、クリームセパレーター、或
いはクラリファイヤー等でこれらを除去しておく。加熱
で除蛋白質したチーズホエー中には乳糖が主成分となっ
ており乳糖が沈澱してくることがある。この場合には沈
澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー或いはデカン
ター等で除去後、少し加温しておくとよい。
ホエーの中に遊離してくることは昔から知られており、
原料としてチーズホエー或いはチーズホエーを限外濾過
して製造されたホエー蛋白質濃縮物、又は、加熱等の方
法でホエー蛋白質を沈澱除去したチーズホエーや乳糖母
液を用いることができる。ホエー蛋白質濃縮物を用いる
場合は、水で還元したものを出発原料とするが、濃度は
20％以下とすることが望ましい。濃度が高過ぎると限外
濾過の際に流速が低くなる。チーズホエーはどんなもの
でもよいが、カゼインのカードや脂肪が少量残存してい
ることが多いので遠心分離、クリームセパレーター、或
いはクラリファイヤー等でこれらを除去しておく。加熱
で除蛋白質したチーズホエー中には乳糖が主成分となっ
ており乳糖が沈澱してくることがある。この場合には沈
澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー或いはデカン
ター等で除去後、少し加温しておくとよい。
次に、これらのホエーのpHを４未満、好ましくは3.5
±0.2に調整する。pHが４以上になるとκ−カゼイング
リコマクロペプチドは互いに会合するために分子量が高
くなり膜を通過しにくくなる。pHの下限は特に制限はな
いが、pH3以下になるとκ−カゼイングリコマクロペプ
チドに結合しているシアル酸が不安定となり、生理効果
が減少することがある。但し、脱シアル酸κ−カゼイン
グリコマクロペプチドを得ようとする場合には、pH3以
下であっても構わない。pHの調整は酸であれば何でもよ
く、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等を例示し得
る。
±0.2に調整する。pHが４以上になるとκ−カゼイング
リコマクロペプチドは互いに会合するために分子量が高
くなり膜を通過しにくくなる。pHの下限は特に制限はな
いが、pH3以下になるとκ−カゼイングリコマクロペプ
チドに結合しているシアル酸が不安定となり、生理効果
が減少することがある。但し、脱シアル酸κ−カゼイン
グリコマクロペプチドを得ようとする場合には、pH3以
下であっても構わない。pHの調整は酸であれば何でもよ
く、塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等を例示し得
る。
pH調整後、限外濾過を行うが、用いる膜の分画分子量
は10,000〜50,000である。分画分子量10,000未満の膜を
用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過しに
くくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼイングリコマ
クロペプチドは透過するものの共存するホエー蛋白質の
一部も透過しκ−カゼイングリコマクロペプチドの純度
が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程では
分画分子量20,000程度の膜を装着したモジュールで限外
濾過することが一般的であり、これと同じ膜を用いるこ
とができる。
は10,000〜50,000である。分画分子量10,000未満の膜を
用いるとκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過しに
くくなり、50,000を超える膜ではκ−カゼイングリコマ
クロペプチドは透過するものの共存するホエー蛋白質の
一部も透過しκ−カゼイングリコマクロペプチドの純度
が低くなる。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程では
分画分子量20,000程度の膜を装着したモジュールで限外
濾過することが一般的であり、これと同じ膜を用いるこ
とができる。
限外濾過は、可能な限り濃縮し透過液を得ることが歩
留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水し、再度限
外濾過したり、これを繰り返すことは更に好ましい。
又、この際、流速を上げるために50℃位に加温しても良
い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質が沈澱、或い
はゲル化してくるために60℃以下で行うことが望まし
い。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、ホエー蛋白
質濃縮物粉末とすることができる。
留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水し、再度限
外濾過したり、これを繰り返すことは更に好ましい。
又、この際、流速を上げるために50℃位に加温しても良
い。しかし、60℃を超えるとホエー蛋白質が沈澱、或い
はゲル化してくるために60℃以下で行うことが望まし
い。濃縮液はpHを中性に戻した後に乾燥し、ホエー蛋白
質濃縮物粉末とすることができる。
このようにして得られた透過液にはκ−カゼイングリ
コマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが含まれ、
又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度も低いの
で脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法がある。
コマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが含まれ、
又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度も低いの
で脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法がある。
まず第１の方法は、透過液のpHを４以上に戻した後に
分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフィルト
レーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整はアルカ
リ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、重炭酸
ナトリウム、アンモニア水等を用いることができる。κ
−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を境にして、そ
れ以下ではモノマー（分子量9,000）、それを超えると
ポリマー（分子量45,000）になることから目的に応じて
pH5以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分画分
子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える膜で
はκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してしま
う。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられて
いる分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便で
ある。
分画分子量50,000以下の膜で限外濾過、ダイアフィルト
レーション、又は逆浸透濾過を行う。pHの調整はアルカ
リ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナトリウム、重炭酸
ナトリウム、アンモニア水等を用いることができる。κ
−カゼイングリコマクロペプチドはpH4を境にして、そ
れ以下ではモノマー（分子量9,000）、それを超えると
ポリマー（分子量45,000）になることから目的に応じて
pH5以上とすることが好ましい。又、用いる膜は分画分
子量50,000以下なら何でも良いが、50,000を超える膜で
はκ−カゼイングリコマクロペプチドが透過してしま
う。一般のホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられて
いる分画分子量20,000程度の膜を用いるのが最も簡便で
ある。
透過膜のpHを４以上の戻さなかった場合には、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在するので
第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画10,000以下
の膜、好ましくは8,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、或いは逆浸透濾過を行い濃縮液を得
る。
ゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存在するので
第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画10,000以下
の膜、好ましくは8,000以下の膜で限外濾過、ダイアフ
ィルトレーション、或いは逆浸透濾過を行い濃縮液を得
る。
いずれの方法においても、電気透析やイオン交換樹脂
による脱塩工程を組み合わせることには全く問題がな
い。
による脱塩工程を組み合わせることには全く問題がな
い。
こうして得られた濃縮液には本質的にκ−カゼイング
リコマクロペプチドしか含まれていないので、噴霧乾燥
又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。尚、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドは熱に対して安定なために乾
燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に望ましい。
リコマクロペプチドしか含まれていないので、噴霧乾燥
又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。尚、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドは熱に対して安定なために乾
燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に望ましい。
（発明の効果） このように、本発明によればチーズホエー、ホエー蛋
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだ
けで、κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大
量にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のpHを制御するだ
けで、κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大
量にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。
更にホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場にお
いては新たに設備投資しなくても既存の限外濾過装置や
逆浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分は、ホエー蛋白質濃縮
物として利用することが可能である。
いては新たに設備投資しなくても既存の限外濾過装置や
逆浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分は、ホエー蛋白質濃縮
物として利用することが可能である。
又、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用していない
ので、食品素材や医療品素材としてκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを応用することが可能であり、産業界に
とって極めて有益である。
ので、食品素材や医療品素材としてκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを応用することが可能であり、産業界に
とって極めて有益である。
（実施例） 以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明する。
実施例１ ホエー蛋白質濃縮物からのκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの調製 ホエー蛋白質濃縮物（太陽化学製、商品名サンラクト
Ｎ−２）1kgを50℃の水50lに溶解し、濃塩酸により、pH
3.5に調整した。これを、分画分子量20,000の限外濾過
膜（DDS社GR61PP）を用い、50℃、圧力0.4MPa、平均透
過液流速52.4l/m2・ｈにて限外濾過を行った。透過液量
が40lに達した時点で濃縮液に50℃の水40lを加え、連続
して限外濾過を行った。以上の様にして連続運転を行
い、透過膜を全量で160l得た。
プチドの調製 ホエー蛋白質濃縮物（太陽化学製、商品名サンラクト
Ｎ−２）1kgを50℃の水50lに溶解し、濃塩酸により、pH
3.5に調整した。これを、分画分子量20,000の限外濾過
膜（DDS社GR61PP）を用い、50℃、圧力0.4MPa、平均透
過液流速52.4l/m2・ｈにて限外濾過を行った。透過液量
が40lに達した時点で濃縮液に50℃の水40lを加え、連続
して限外濾過を行った。以上の様にして連続運転を行
い、透過膜を全量で160l得た。
得られた透過液に、25％苛性ソーダを加え、pH7.0と
し、再度同じ条件、同じ限外濾過膜で、濃縮液が5lにな
るまで限外濾過を行い、脱塩濃縮した。続いて50℃の水
を加え、濃縮液量を常に10lに保ちながら、これまでと
同じ条件、同じ限外濾過膜でダイアフィルトレーション
を行い、さらに脱塩した。このダイアフィルトレーショ
ンにより透過液量が80lに達した時点で、濃縮液に水を
加えるのをやめ、濃縮液量が2lになるまで限外濾過にて
濃縮し、この濃縮液を凍結乾燥し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド54gを得た。このものをウレアーSDS電気
泳動法による分析の結果、純度は82％であった。（ウレ
アーSDS電気泳動法は、まずサンプルを電気泳動し、こ
れをコマシーブルー染色し、得られた染色ゲルをデンシ
ドメーター（GELMAN ACD-12）にかけ、そのピーク面積
からサンプル中のGMP純度を決定した。） 実施例２ チーズホエーからのκ−カゼイングリコマクロペプチド
の調製 ゴーダチーズホエー（雪印乳業製）500lを濃塩酸でpH
3.5に調整し、クラリファイヤーにかけ、不溶物を除
く。これをプレートヒーターで50℃まで加温し、実施例
１で用いたものと同じ条件で、濃縮液の固形が20％にな
るまで濃縮した。この時得られた透過液360lを25％苛性
ソーダでpH7.0とし、実施例１と同様の方法で濃縮、脱
塩、凍結乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ド5.7gを得た。ウレアーSDS電気泳動法による分析の結
果、純度は80％であった。
し、再度同じ条件、同じ限外濾過膜で、濃縮液が5lにな
るまで限外濾過を行い、脱塩濃縮した。続いて50℃の水
を加え、濃縮液量を常に10lに保ちながら、これまでと
同じ条件、同じ限外濾過膜でダイアフィルトレーション
を行い、さらに脱塩した。このダイアフィルトレーショ
ンにより透過液量が80lに達した時点で、濃縮液に水を
加えるのをやめ、濃縮液量が2lになるまで限外濾過にて
濃縮し、この濃縮液を凍結乾燥し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド54gを得た。このものをウレアーSDS電気
泳動法による分析の結果、純度は82％であった。（ウレ
アーSDS電気泳動法は、まずサンプルを電気泳動し、こ
れをコマシーブルー染色し、得られた染色ゲルをデンシ
ドメーター（GELMAN ACD-12）にかけ、そのピーク面積
からサンプル中のGMP純度を決定した。） 実施例２ チーズホエーからのκ−カゼイングリコマクロペプチド
の調製 ゴーダチーズホエー（雪印乳業製）500lを濃塩酸でpH
3.5に調整し、クラリファイヤーにかけ、不溶物を除
く。これをプレートヒーターで50℃まで加温し、実施例
１で用いたものと同じ条件で、濃縮液の固形が20％にな
るまで濃縮した。この時得られた透過液360lを25％苛性
ソーダでpH7.0とし、実施例１と同様の方法で濃縮、脱
塩、凍結乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ド5.7gを得た。ウレアーSDS電気泳動法による分析の結
果、純度は80％であった。
実施例３ 除蛋白質チーズホエーからのκ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの調製 ゴーダチーズホエー（雪印乳業製）500lを濃塩酸でpH
4.6とし、蛋白質を沈澱させ、デカンテーションにより
上清を得る。これを80℃、10分間加熱し、クラリファイ
ヤーにかけ、不溶物を除く。これを50℃まで冷却、濃塩
酸でpH3.5とし、この温度を保ったまま実施例２で用い
たものと同じ条件で、濃縮液の固形が20％になるまで濃
縮した。この時得られた透過液410lを25％苛性ソーダで
pH7.0とし、実施例１と同様の方法で濃縮、脱塩、凍結
乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチド6.5gを
得た。ウレアーSDS電気泳動法による分析の結果、純度
は78％であった。
ペプチドの調製 ゴーダチーズホエー（雪印乳業製）500lを濃塩酸でpH
4.6とし、蛋白質を沈澱させ、デカンテーションにより
上清を得る。これを80℃、10分間加熱し、クラリファイ
ヤーにかけ、不溶物を除く。これを50℃まで冷却、濃塩
酸でpH3.5とし、この温度を保ったまま実施例２で用い
たものと同じ条件で、濃縮液の固形が20％になるまで濃
縮した。この時得られた透過液410lを25％苛性ソーダで
pH7.0とし、実施例１と同様の方法で濃縮、脱塩、凍結
乾燥を行い、κ−カゼイングリコマクロペプチド6.5gを
得た。ウレアーSDS電気泳動法による分析の結果、純度
は78％であった。
実施例４ ホエー蛋白質濃縮物からのκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの調製と、ルーズRO膜による脱塩・濃縮 ホエー蛋白質濃縮物（太陽化学製、商品名サンラクト
Ｎ−２）1kgを50℃の水50lに溶解したものを原料とし、
実施例１と同様にして限外濾過を行い、透過液160lを得
た。この透過液をpH3.5のまま分画分子量5,000の限外濾
過膜（DDS社GR81PP）を用い、50℃、圧力0.4MPa、平均
透過液流速38.8l/m2・ｈにて限外濾過し、濃縮液量が2l
になるまで脱塩、濃縮を行った。この濃縮液を凍結乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド54gを得た。ウ
レアーSDS電気泳動法による分析の結果、純度は80％で
あった。
プチドの調製と、ルーズRO膜による脱塩・濃縮 ホエー蛋白質濃縮物（太陽化学製、商品名サンラクト
Ｎ−２）1kgを50℃の水50lに溶解したものを原料とし、
実施例１と同様にして限外濾過を行い、透過液160lを得
た。この透過液をpH3.5のまま分画分子量5,000の限外濾
過膜（DDS社GR81PP）を用い、50℃、圧力0.4MPa、平均
透過液流速38.8l/m2・ｈにて限外濾過し、濃縮液量が2l
になるまで脱塩、濃縮を行った。この濃縮液を凍結乾燥
し、κ−カゼイングリコマクロペプチド54gを得た。ウ
レアーSDS電気泳動法による分析の結果、純度は80％で
あった。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 // Ａ６１Ｋ 38/17 ＡＣＫ Ａ６１Ｋ 37/16 ＡＣＮ ＡＣＮ ＡＤＺ ＡＤＹ ＡＤＹ ＡＤＺ ＡＣＫ (72)発明者 富沢 章 埼玉県狭山市青柳63 新狭山ハイツ30― 502
Claims (3)
- 【請求項１】κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有
する乳質原料物質をpH4未満に調整した後、分画分子量1
0,000〜50,000の膜を用い、限外濾過処理をして透過液
を得、この透過液を分画分子量50,000以下の膜を用いて
濃縮することを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペ
プチドの製造法。 - 【請求項２】限外濾過により得られた透過液を再度pH4
以上に調整した後、濃縮する請求項（１）記載のκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの製造法。 - 【請求項３】濃縮を分画分子量10,000以下の膜を用いて
行う請求項（１）記載のκ−カゼイングリコマクロペプ
チドの製造法。
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|---|---|---|---|
| JP1097583A JP2673828B2 (ja) | 1989-04-19 | 1989-04-19 | κ―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| NZ232313A NZ232313A (en) | 1989-04-19 | 1990-01-31 | Process for producing k-casein glycomacropeptides |
| US07/476,196 US5075424A (en) | 1989-04-19 | 1990-02-07 | Process for producing κ-casein glycomacropeptides |
| EP90303044A EP0393850B1 (en) | 1989-04-19 | 1990-03-21 | Process for producing kappa-casein glycomacropeptides |
| DE9090303044T DE69000720T2 (de) | 1989-04-19 | 1990-03-21 | Verfahren zur herstellung von kappa-casein-glykomakropeptiden. |
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|---|---|
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1989
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-
1990
- 1990-01-31 NZ NZ232313A patent/NZ232313A/en unknown
- 1990-02-07 US US07/476,196 patent/US5075424A/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-03-21 DE DE9090303044T patent/DE69000720T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1990-03-21 EP EP90303044A patent/EP0393850B1/en not_active Expired - Lifetime
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| US5075424A (en) | 1991-12-24 |
| DE69000720T2 (de) | 1993-05-06 |
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