JP2010516289A - 高度分枝状アミロースおよびアミロペクチン・クラスターを酵素的に調製する方法 - Google Patents
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Abstract
Description
(a)枯草菌168から単離された分枝酵素をコードするDNA配列を挿入して組換えベクターを調製するステップ、(b)組換えベクターを宿主細胞内に導入して形質転換体を調製するステップ、および(c)形質転換体を培養してアミラーゼを生成するステップ
により生成される。
ゼラチン化させたワックス状のコメ・デンプンを50〜100U/g(ワックス状のコメ1gあたり50単位)のα−グルカノトランスフェラーゼとともにインキュベートしてアミロペクチン・クラスターを生成するステップ、生成されたアミロペクチン・クラスターを100〜500U/g(アミロペクチン・クラスター1gあたり100〜500単位)のマルトース原性アミラーゼにより45〜65℃で3〜5時間処理して高度分枝状アミロペクチン・クラスターを生成するステップにより生成および決定することができる。
アミロース(馬鈴薯に由来するIII型、Sigma社製)を50〜100U/mgの分枝酵素(基質1mgあたり50〜100単位)とともにインキュベートして分枝状アミロースを得るステップ、分枝状アミロースを0.2〜1U/mgのマルトース原性アミラーゼ(基質1mgあたり0.2〜1単位)により処理して高度分枝状アミロースを生成するステップにより生成される。
1−1.分枝酵素をコードする遺伝子のクローン化
分枝酵素を単離するために、順行プライマーF−glgB(5’−GAAAGGATGATTCCATGGCCGCTGCCAGC−3’)および逆行プライマーR−glgB(5’−AAAGAGGAGAGATAAAAAGATGAAAAAACAATGTGTAGCCA−3’)をそれぞれ調製した。次いで、枯草菌168(ATCC 23857D−5)の染色体DNAと、Ex taqポリメラーゼ(日本、東京、宝酒造株式会社製)と、Ex taq緩衝液およびdNTPの混合物との混合物を用いてPCR法を実施した。PCR法には、US/7500リアルタイムPCRシステム(Corbett社製)を用いた。反応は、以下の通りに実施した:第1段階として、95℃で5分間を1回、ならびに、第2段階として、94℃で30秒間および55℃で30秒間および72℃で3分間を30回反復し、最終段階として、72℃で7分間実施した。反応は、4℃で4分間にわたり冷却することにより終結させた。上記の反応の結果として、1.8kbのPCR産物が得られた。PCR産物は、制限酵素であるNcoIおよびXhoIにより処理し、対応する発現ベクターであるp6xHTKNdとライゲーションし、p6xHTKNDglgBを調製した。p6xHTKNDglgBの切断マップを図2に示す。p6xHTKNDglgBベクターは、分枝酵素をコードする遺伝子を有し、分枝酵素遺伝子の3’端に追加の6−ヒスチジン・タグを有する。
上記で調製されたp6xHTKNDglgBベクターを大腸菌MC1061に形質転換し、カナマイシン耐性微生物をスクリーニングした。スクリーニングされた形質転換体を、アンピシリンを含有する3LのLB液体培地中に接種し、37℃で16時間にわたり培養した。
上記で培養された形質転換体を遠心分離(4℃、7,000×gで30分間)により回収し、300mMのNaClおよび10mMのイミダゾールを含有する50mMのトリス−HCl緩衝液(pH7.5)中に再懸濁させ、超音波処理した。超音波処理された溶液を遠心分離して上清を得、上清を70℃で20分間にわたり熱処理した。熱処理後、溶液を遠心分離(10,000×g、30分間)して上清を回収した。Ni−NTAアフィニティー・クロマトグラフィー法を用いて、上清から分枝酵素溶液を精製した。
50mMのトリス−HCl緩衝液(pH7.5)中の酵素溶液(25μL)と、50mMのトリス−HCl緩衝液(pH7.5)中の0.1%アミロース溶液を混合し、37℃で20分間にわたりインキュベートした。反応を終結させ、ヨウ化物−HCl溶液で着色した。吸光度は、660nmで測定した。1単位の分枝酵素は、アミロースの標準曲線との対比で、1分間あたり1μg/mLのアミロースを分解した酵素の量として定義された。
分枝酵素の最適温度を決定するために、50mMのトリス−HCl緩衝液(pH7.5)中における25μLのアミロース溶液を各温度で5分間にわたり熱処理した。次いで、熱処理された溶液を25μLの分枝酵素と混合し、各温度で20分間にわたりインキュベートし、酵素の相対活性を決定した。
2−1.調製
デンプンの供給源としては、ワックス状コメ・デンプンを用いた。
0.5%(5mg/mL)のワックス状コメ・デンプンおよび0.5%(5mg/mL)のアミロペクチン・クラスターを1時間超にわたり沸騰させ、それぞれ、SEC−MALLS装置に注入してその分子量を測定した。測定は、Wyatt Technology社製のMALLSシステムを用い、Shodex社製の接続されたSUGAR KS−806(内径8.0mm×300mm)およびSUGAR KS−804(内径8.0mm×300mm)からなるカラムを用いて実施した。結果は、図6に示した。
3−1.高度分枝状アミロペクチン・クラスターの調製
マルトース原性アミラーゼは、バチルス・ステアロサーモフィルスKCTC 0114BPのマルトース原性アミラーゼ遺伝子を、枯草菌LK87(高麗大学大学院、「Improvement of the production of foreign proteins using a heterologous secretion vector system in Bacillus subtilis: effects of resistance to glucose−mediated catabolite repression」、Mol cells.1997年12月31日、第7巻、第6号、788〜94頁)に形質転換し、Niアフィニティー・クロマトグラフィー法を用いてその発現酵素を精製することにより調製した。
アミロペクチン・クラスターおよび高度分枝状アミロペクチン・クラスターにおける側鎖の分布および組成を確認するため、上記のクラスターを、それぞれ、25mMの酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.3)中に溶解させ、1%溶液を調製した。0.5U/mg(基質1mgあたり0.5単位)のイソアミラーゼにより、60℃で48時間にわたり溶液を処理した。CaroboPAC(商標)PA1型(4×50mm)カラムの付いた高速イオン交換クロマトグラフ(GP40型勾配ポンプ、Dionex社製)を用いて、α−1,6結合が切断した各反応物質を解析した。13を超えるDPを有する高度分枝状アミロペクチン・クラスター中の分枝部分を識別するのは困難であるので、解析を容易にするため、β−アミラーゼで処理した(図7)。
アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)から単離されたグルコアミラーゼ(Fluka Biochemica社製)を用いて、アミロペクチン・クラスターおよび高度分枝状アミロペクチン・クラスターの加水分解反応速度を検討した。
5−1.分枝状アミロースの調製
分枝状アミロースを生成するため、90%DMSO(ジメチルスルホキシド)中における0.2%アミロース(馬鈴薯から抽出したIII型、Sigma社製)10mLを用いた。アミロース溶液に、10mLの200mMトリス−HCl緩衝液(pH7.5)と、50U/mgの分枝酵素(基質1mgあたり50U)とを振とうしながら添加した。次いで、最終容量を40mLとするため、蒸留水を添加した。反応混合物を30℃で4時間にわたり予備加熱し、沸騰水中で10分間にわたり加熱することにより反応を停止させた。不溶性の塩を除去するため、2倍容量の100%エタノールを添加し、−20℃で30分間にわたり静置し、4℃、12,000rpmで20分間にわたり遠心分離した。遠心分離後、上清を廃棄し、分枝状アミロースを含有する沈殿物を回収した。
高度分枝状アミロースを生成するため、実施例5−1の反応物質を50mMのクエン酸ナトリウム(pH6.5)中で混合し再懸濁させ、0.5U/mgのBSMA(基質1mgあたり0.5単位)を添加した。反応混合物を50℃で12時間にわたりインキュベートし、100℃の沸騰水中で10分間にわたり加熱することにより反応を終結させた。生成されたオリゴ糖を除去するため、2倍容量の100%エタノールを添加し、溶液を−20℃で30分間にわたり静置し、4℃、12,000rpmで20分間にわたり遠心分離し、沈殿物である高度分枝状アミロースを生成し、上清を廃棄した。
分枝状アミロースおよび高度分枝状アミロースの側鎖の分布および組成を解析するため、試料を25mMの酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.3)中に懸濁させることにより調製し、1%溶液を作製した。0.5U/mgのイソアミラーゼ(基質1mgあたり0.5単位)とともに、60℃で48時間にわたり溶液をインキュベートした。CaroPAV(商標)PA1型(4×50mm)カラムを接続した高速イオン交換クロマトグラフ(GP40型勾配ポンプ、Dionex社製)を用いて、脱分枝化した(α−1,6結合が切断した)試料を解析した。
高度分枝状アミロペクチン・クラスターの生成における副産物であるオリゴ糖を解析するために、マルトース原性アミラーゼとアミロペクチン・クラスターとの間の反応中における、0.5、1、3、5、15時間後などの各時点において試料を採取した。試料を2倍容量のエタノールと混合し、−20℃で30分間にわたり静置し、巨大分子を沈殿させ、4℃、12,000rpmで20分間にわたる遠心分離により上清を得た。薄層クロマトグラフィー分析を用いて各上清を解析した。1μLの試料をプレート(Whatman社製、K5F型シリカゲルTLCプレート)上にスポットし、それをイソプロピルアルコール/エチル酢酸/水(3:1:1 v/v/v)の溶媒混合物を入れたTLCチャンバー内で一度に発色させた。プレートを完全に乾燥させ、これを0.3%(w/v)のN−(1−ナフチル)−エチレンジアミンおよび5%(w/v)のH2SO4を含有するメタノール溶液中に速やかに浸漬することにより発色させた。プレートを乾燥させ、白色の背景上に黒色の斑点が現れるまで、10分間にわたり110℃のオーブン中に入れた。
Claims (8)
- デンプンを、分枝酵素またはα−グルカノトランスフェラーゼおよびマルトース原性アミラーゼとともにインキュベートすることにより、高度分枝状アミロース、高度分枝状アミロペクチン・クラスター、または分枝状オリゴ糖を調製する方法。
- デンプンを、枯草菌(Bacillus subtilis)から単離した分枝酵素、またはサーマス・スコトダクタス(Thermus scotoductus)から単離したα−グルカノトランスフェラーゼとともに30〜75℃で30分間〜4時間にわたりインキュベートして、アミロペクチン・クラスターまたは分枝状アミロースを生成するステップと、
得られたアミロペクチン・クラスターまたは分枝状アミロースを、バチルス・ステアロサーモフィルス(Bacillus stearothermophilus)に由来するマルトース原性アミラーゼにより45〜65℃で2〜4時間にわたり処理して、高度分枝状アミロース、高度分枝状アミロペクチン・クラスター、または分枝状オリゴ糖を調製するステップと
を含む請求項1に記載の方法。 - 前記デンプンが、デンプン、デンプンを有する穀類、アミロペクチン、およびアミロースからなる群から選択されるデンプンである請求項1または2に記載の方法。
- 104〜105の分子量および6〜23DPのα−1,6結合を有し、請求項1から3のいずれか一項に記載の方法により調製される高度分枝状アミロペクチン・クラスター。
- 8〜18DPのα−1,6結合のほか、α−1,4結合も有する請求項1から3のいずれか一項に記載の方法により調製される高度分枝状アミロース。
- TLCによれば2〜5BDPを有する請求項1から3のいずれか一項に記載の方法により調製される分枝状オリゴ糖。
- 請求項1から3のいずれか一項に記載の方法により調製される高度分枝状アミロースまたは高度分枝状アミロペクチン・クラスターを有効成分として含有する加工健康食品。
- 抗糖尿病、抗肥満、または持続的なエネルギー供給の効果を有する請求項7に記載の加工健康食品。
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WO2023068279A1 (ja) * | 2021-10-18 | 2023-04-27 | 国立研究開発法人医薬基盤・健康・栄養研究所 | ブラウチア(Blautia)属細菌のスクリーニング方法 |
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