JP2007534294A - Cbh1相同体及び変異体cbh1セルラーゼ - Google Patents
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Abstract
【選択図】 図2
Description
この出願は、2003年3月21日に出願された米国仮出願番号60/456,368号(代理人整理番号、GC793P)及び2003年3月27日に出願された米国仮出願番号60/458,696号(代理人整理番号、GC793−2P)に基づく優先権を主張するものであり、これらすべてをここに引用する。
この研究の一部は、米国エネルギー省の元契約番号DE−AC36−99GO10337の下、再生可能エネルギー研究所の下請け番号ZCO−0−30017−01により資金援助されたものである。従って、米国政府は本発明における特定の権利を有し得る。
本発明はヒポクレア(Hypocrea)jecorina(トリコデルマ・リーゼイ)CBH1の相同体及び変異体に関する。本発明はセロビオヒドロラーゼ活性を有するポリペプチドをエンコードする単離核酸配列に関する。また、本発明は当該核酸配列を含む核酸構築体、ベクター、及び宿主細胞、並びに組換え変異体CBHポリペプチド及び新規なH.jecorina CBH1の相同体を生成する方法に関する。
セルロース及びヘミセルロースは光合成により生成される最も豊富な植物材料である。これらは、細菌、酵母及び真菌などの多数の微生物により分解及びエネルギー源として使用でき、これらの微生物はポリマー基質を単糖類に加水分解できる細胞外酵素を生成する(Aro et al.、2001)。非再生材料源の限界が近づいているため、セルロースが主な再生可能エネルギー源となる可能性は非常に大きい(Krishna et al.、2001)。生物プロセスを通じたセルロースの効果的な活用は食料、飼料及び燃料不足の克服手段のひとつである(Ohmiya et al.、1997)。
本発明は、ここで所望のセルラーゼとして同定される、単離セルラーゼタンパク質、及び当該所望のセルラーゼをエンコードする核酸を提供する。当該所望のセルラーゼは、ヒポクレアjecorina由来の変異体CBH1、及びヒポクレア・シュワイニッチィ(schweinitzii)、ヒポクレア・オリエンタリス(orientalis)、トリコデルマ・プソイドコニンギー(pseudokoningii)またはトリコデルマkonilangbra由来の新規なCBH1からなる群より選択できる。
本発明は、参照目的のみにより以下の定義及び実施例を用いて詳細を説明する。ここに引用する全ての特許及び文献は、当該特許及び文献内に開示される全ての配列も含めて、明示的にここに引用するものとする。
“セルラーゼ”、“セルロース分解酵素” “セルラーゼ酵素”は細菌性または真菌性エキソグルカナーゼまたはエキソセロビオヒドロラーゼ、及び/またはエンドグルカナーゼ、及び/またはβ−グルコシダーゼを意味する。これらの3つの異なる種類のセルラーゼ酵素はセルロース及びその誘導体をグルコースに変換するために相乗的に作用する。
a)本発明に従うヒポクレアjecorina由来の変異体CBH1;
b)H.オリエンタリス由来のCBH1相同体;
c)H.シュワイニッチィ由来のCBH1相同体;
d)T.konilangbra由来のCBH1相同体;
e)T.プソイドコニンギー由来のCBH1相同体、及び
f)ストリンジェントな条件下でa−eのいずれか1つをエンコードする核酸とハイブリダイズする核酸によりエンコードされるポリペプチド。
a)本発明に従うヒポクレアjecorina由来の変異体CBH1をエンコードする核酸;
b)図3に示す配列を有するH.オリエンタリス由来のCBH1相同体をエンコードする核酸;
c)図5に示す配列を有するH.シュワイニッチィ由来のCBH1相同体をエンコードする核酸;
d)図7に示す配列を有するT.konilangbra由来のCBH1相同体をエンコードする核酸;
e)図9に示す配列を有するT.プソイドコニンギー由来のCBH1相同体をエンコードする核酸、及び
f)ストリンジェントな条件下で上述のa−eのいずれか1つにより提供される核酸のいずれか1つとハイブリダイズする核酸。
糸状菌は、細目の真菌門(Eumycota)及び卵菌(Oomycota)の全ての線状体を含む。糸状菌はキチン、グルカン、キトサン、マンナン及びその他の複合多糖類からなる細胞壁を有する栄養菌糸、及び菌糸伸長による栄養成長並びに偏性好気性の炭素異化を特徴とする。
セルラーゼはセルロース(β−1,4−グルカンまたはβ−D−グルコシド結合)を加水分解してグルコース、セロビオース、セロオリゴ糖などを生じる酵素として当業界に公知である。上述の通り、セルラーゼは従来から3つの主な分類に分けられる:エンドグルカナーゼ(EC3.2.1.4)(“EG”)、エキソグルカナーゼまたはセロビオヒドロラーゼ(EC3.2.1.91)(“CBH”)及びβ−グルコシダーゼ(EC3.2.1.21)(“BG”)(Knowles、他、1987;Schulein、1988)。
1の実施態様において、本発明は糸状菌において機能的なプロモーターの制御下、所望のセルラーゼ遺伝子の発現を提供する。従って、本発明は組換え遺伝学の分野における一般的な技術に依拠する。本発明で使用する一般的な方法を開示する基本テキストは、Sambrook、他、Molecular Cloning(分子クローニング)、A Laboratory Manual(第2版、1989);Kriegler、Gene Transfer and Expression(遺伝子導入及び発現):A Laboratory Manual(1990);及びAusubel、他、編集。Current Protocols in Molecular Biology(1994)が挙げられる。
野生型H.jecorina CBH1の核酸配列は図1に示す。1の側面において、本発明はここに記載のCBH1相同体をエンコードする核酸分子を包含する。核酸はDNA分子であってもよい。
変異を導入できる当業界で公知のいかなる方法も本発明で使用できる。
A.変異体cbh−型核酸
CBH1変異体をエンコードするDNA配列をDNA構築体内にクローンした後、当該DNAを微生物の形質転換に用いる。本発明に従って変異体CBH1を発現するために形質転換される微生物はトリコデルマ種由来の株を有利に含むことができる。従って、本発明に従って変異体CBH1セルラーゼを調製するための好ましい方法は、変異体CBH1の一部または全部をエンコードするDNAの少なくとも断片を含むDNA構築体を用いてトリコデルマ種宿主細胞を形質転換することを含む。当該DNA構築体は通常、プロモーターを機能的に付随する。形質転換宿主細胞を続いて所望のタンパク質を発現する条件下で成長させる。その後、所望のタンパク質生成物を精製し、実質的に均一にする。
野生型H.jecorina CBH1のアミノ酸配列は図1に示す。変異体CBH1ポリペプチドはヒポクレアjecorina由来CBH1中の1以上の以下の残基に対応する位置で置換または欠失を含む:L6、S8、P13、Q17、G22、T24、Q27、T41、S47、N49、T59、T66、A68、C71、A77、G88、N89、A100、N103、A112、S113、L125、T160、Y171、Q186、E193、S195、C210、M213、L225、T226、P227、T232、E236、E239、G242、T246、D249、N250、R251、Y252、D257、D259、S278、T281、L288、E295、T296、S297、A299、N301、F311、L318、E325、N327、D329、T332、A336、S341、S342、F352、K354、T356、G359、D368、Y371、N373、T380、Y381、N384、V393、R394、V407、P412、T417、F418、G430、N436、G440、P443、T445、Y466、T478、A481及び/またはN490。
(1)主鎖展開(unfolding)のエントロピーの減少により酵素の安定性を導入できる。例えば、プロリン残基の導入は展開エントロピーを減少することにより著しくタンパク質を安定化する(例えば、Watanabe、他、Eur.J.Biochem.226:277−283(1994)を参照)。同様に、グリシン残基はβ−炭素を有さず、従って、他の多くの残基よりもかなり大きな骨格立体配座自由度を有する。グリシン、好ましくはアラニンの置換により、展開エントロピーを減少でき、安定性を改善できる(例えば、Matthews、他、Proc.Natl.Acad.Sci.USA 84;6663−6667(1987)を参照)。さらに、外側ループを短くすることで安定性を改善することが可能である。超好熱菌は中温好性相同体よりも短い外側ループを有するタンパク質を生成することが観測されている(例えば、Russel、他、Current Opinions in Biotechnology 6:370−374(1995)を参照)。ジスルフィド結合の導入はお互いに明確に区別できる三次構造を安定化させるのにも効果的である。従って、現存するシステインに接近可能な残基にシステインの導入、またはジスルフィド結合を形成できるシステインペアの導入はCBH1変異体の安定性を変えることができる。
細菌微生物由来のゲノムDNAを膜に固定する。ゲノムDNAを遺伝子特異プローブとハイブリダイズし、PCRを用いてスクリーニングする。PCR生成物を当業者に公知の技術を用いて単離し、配列決定する。
本発明の方法は所望のセルラーゼを発現するために使用する細胞に依存し、特定の発現方法は必要でない。
所望のセルラーゼをエンコードする天然または合成ポリヌクレオチド断片(“所望のセルラーゼ−エンコード核酸配列”)は異種核酸構築体またはベクター内に組込むことができ、糸状菌または酵母細菌内に導入でき、かつ複製できる。ここに開示するベクター及び方法は所望のセルラーゼを発現するための宿主細胞中で使用するのに適している。導入される細胞内で複製可能かつ生存可能である限り、任意のベクターが使用できる。多数の適当なベクター及びプロモーターが当業者に公知であり、市販されている。また、クローニング及び発現ベクターについてもここに明示的に引用するSambrook、他、1989、Ausubel FM、他、1989及びStrathern、他、1981に記載されている。真菌に適切な発現ベクターはvan den Hondel,C.A.M.J.J.et al.(1991):Bennett,J.W.及びLasure,L.L.(編集)More Gene Manipulations in Fungi.Academic Press,第396〜428頁に記載されている。適当なDNA配列が種々の手順によりプラスミドまたはベクター(集合的にここで“ベクター”という)内に挿入できる。通常、DNA配列は標準手順により、適当な制限エンドヌクレアーゼ部位内に挿入される。このような手順及び関連サブクローニング手順は当業者の知識の範囲内であると考えられる。
(i)糸状菌
従って、本発明は、対応する非形質転換親真菌と比較して所望のセルラーゼ生成または発現を生じるために効果的な方法で修飾、選択及び培養された細胞を含む糸状菌を提供する。
また、本発明は所望のセルラーゼ生成のための宿主細胞として酵母の使用も考えられる。加水分解酵素をエンコードするその他いくつかの遺伝子が種々の酵母S.セレヴィシエ株において発現する。これらは、2つのエンドグルカナーゼ(Penttila、他、1987)、2つのセロビオヒドロラーゼ(Penttila、他、1988)、及びトリコデルマ・リーゼイ由来の1のβ−グルコシダーゼ(Cummings and Fowler、1996)、Aureobasidlium pullulans由来キシラナーゼ(Li and Ljungdahl、1996)、小麦由来のα−アミラーゼ(Rothstein、他、1987)等をエンコードする配列を含む。さらに、ルーメン細菌(Butyrivibrio fibrisolvens)エンド−[ベータ]−1,4−グルカナーゼ(END1)、白色腐朽菌(Phanerochaete chrysosporium)セロビオヒドロラーゼ(CBH1)、ルミノコッカス(Ruminococcus)flavefaciensセロデキストリナーゼ(CEL1)及びエンドミセス(Endomyces)frbrilizerセロビアーゼ(Bgl1)をエンコードするセルラーゼ遺伝子カセットはS.セレヴィシエ(Van Rensburg、他、1998)の研究所株中でうまく発現された。
本発明はさらに、外来の所望のセルラーゼ−エンコード核酸配列を含むように遺伝子組換えされた細胞及び細胞組成物を提供する。親細胞または細胞株はクローニングベクターまたは発現ベクターを用いて遺伝子組み換え(すなわち、変換、形質転換またはトランスフェクト)できる。ベクターは、上述したように例えば、プラスミド、ウイルス粒子、ファージ等の形態である。
所望のセルラーゼ−エンコード核酸構築体を用いて形質転換した細胞株により所望のセルラーゼ発現を評価するために、タンパク質レベル、RNAレベルで分析を行うことができ、または特にグルコシダーゼ活性及び/または生成に対する機能的バイオアッセイを使用することにより分析を行うことができる。
通常、細胞培養基内で生成した所望のセルラーゼタンパク質は培養基内に分泌され、例えば細胞培養基から不要な成分を除去することにより精製または単離できる。しかしながら、場合によっては、所望のセルラーゼタンパク質は細胞溶解物から回収が必要な細胞型で生成できる。その場合、所望のセルラーゼタンパク質を細胞から精製し、当業者により通常用いられる技術を用いて生成した。例としては限定されないが、アフィニティクロマトグラフィー(Tilbeurgh、他、1984)、イオン交換クロマトグラフィー法(Goyal、他、1991;Fliess、他、1983;Bhikhabhai、他、1984;Ellouz、他、1987)、例えば高い分解力を有する物質を用いたイオン交換(Medve、他、1998)、疎水性相互作用クロマトグラフィー(Tomaz and Queiroz、1999)及び2相分離(Brumbauer、他、1999)が挙げられる。
当然のことながら、所望のセルラーゼ核酸、所望のセルラーゼタンパク質及び所望のセルラーゼタンパク質活性を含む組成物は多種多様な用途で用いることができ、そのいくつかを下記に説明する。
本発明を以下の実施例においてより詳細に説明し、これらは本発明の範囲をいかなる形においても制限するものではない。添付の図は本発明の明細書及び説明の不可欠な要素として考慮される。ここに引用する全ての文献はここに明示的に引用されるものとする。
CBH1相同体の同定
この実施例は、種々の真菌において見られる新規なCBH1相同体について説明する。ゲノムDNAをPCR反応を行うためにいくつかの異なる微生物に関して調製し、相同体CBH1セルラーゼが特定の微生物のDNAによりエンコードされるかどうかを測定した。
ゲノムDNAは当業界に公知の任意の方法を用いて単離できる。この一連の実験において、Technical University of Vienna(TUV)との協力により、多様なヒポクレア及びトリコデルマ種、ヒポクレア・シュワイニッチィ(schweinitzii)(CBS 243.63)、ヒポクレア・オリエンタリス(orientalis)(PPRI 3894)、トリコデルマ・プソイドコニンギー(pseudokoningii)(CBS 408.91)及びトリコデルマkonilangbra(単離1)から48のゲノムDNA溶液を入手した。しかしながら、以下の手順を用いることもできる:
細胞を20mlポテトデキストロース培養液(PDB)中、30℃で24時間成長させる。当該細胞を新しいPDB培地中で1:20に希釈し、一晩中成長させる。2mLの細胞を遠心し、ペレットを1mL KC(60g、KCl、2gクエン酸/L、KOHを用いてpHを6.2に調節)中で洗浄する。細胞ペレットを900μL KC中で再懸濁させる。100μL(20mg/mL)ノボザイム(Novozyme:登録商標)を加え、ゆっくりと混合し、次に95%以上の原形質体が形成されるまで、微視的に37℃、最大2時間でプロトプラステーション(protoplastation)を行う。当該細胞を1500rpmで(460g)10分間遠心する。200μL TES/SDS(10mM Tris、50mM EDTA、150mM NaCl、1%SDS)を加え、混合し、室温で5分間培養する。DNAをキアゲンミニプレップ(mini−prep)単離キット(Qiagen)を用いて単離する。カラムを100μLのmilli−Q水を用いて溶出させ、DNAを収集する。
PCRはPCT−200 Peltier Thermal Cycler(MJ Research社)などの標準PCR機械上で、以下の条件下で行った:
1)1分、96℃で1サイクル
2)30秒、94℃
90秒、45℃(+1℃/サイクル)
2分、72℃
3)繰り返し工程2、10サイクル
4)30秒、94℃
90秒、55℃
2分、72℃
5)繰り返し工程4、20サイクル
6)7分、72℃、1サイクル、及び
7)保管及びさらなる分析のため、低温から15℃。
1.ヒポクレア・シュワイニッチィ(CBS 243.63)
2.ヒポクレア・オリエンタリス(PPRI 3894)
3.トリコデルマ・プソイドコニンギ(CBS 408.91)
4.トリコデルマ・konilangbra
完全長配列をN末端(FRG192)及びC末端(FRG193)プライマーを用いることにより直接得た。完全長DNA配列をベクターNTIソフトウェアを用いる3つのオープンリーディングフレーム内に翻訳した。DNA及びタンパク質とH.jecorina Cel7Aとの比較を行い、推定上のイントロン配列を同定した。イントロン配列を含まないゲノムDNA配列の翻訳により相同体CBH1のタンパク質配列を示した。得られた完全長遺伝子を図3、5、7及び9に示した。
CBH1相同体の発現及び熱安定性
実施例1の完全長遺伝子を目的地ベクターを適合性のあるA.ニガー Gateway(ジェネンコーが開発)に移した。このベクターを骨格としてpRAX1を用いることにより、Gateway(登録商標)クローニング・テクノロジー:バージョン1、第34−38頁の所定のマニュアルに従って構築した(図11に示す)。
安定性に重要な部位の同定
上述の実施例2で特徴付けられたCBH1相同体のアミノ酸配列を、VectorNTIとJ.jecorina配列を用いて、Clustal Wアルゴリズム(Nucleic Acid Reserch、22(22):4673−4680,1994)を用いて配列した。当該配列を図2に示す。
CBH1変異体の発現
PCR断片を実施例1に記載のプライマー及び手順を用いて得た。当該断片をキアゲン・ゲル抽出キットを用いてアガロースゲルから精製した。精製断片を、ここに引用するGateway(登録商標)テクノロジー指示マニュアル(バージョンC)(インビトロジェン(登録商標))を用いてpDONR(登録商標)201ベクター(インビトロジェン(登録商標))とクロナーゼ(clonase)反応を行うために用いた。それから遺伝子をこのエントリー(ENTRY)ベクターから目的地ベクター(pRAXdes2)に移動させ、発現ベクターpRAXCBH1を得た。
CBH1変異体の熱安定性
CBH1セルラーゼ変異体を上述の通りクローン及び発現させる(実施例4を参照)。Cel7A野生型及び変異体をそれからカラムクロマトグラフィーによりこれらの培養物の細胞を含まない(cell−free)上澄みから精製する。タンパク質を疎水性相互作用クロマトグラフィー(HIC)を用いて精製する。カラムをBioCAD(登録商標)Sprint Perfusionクロマトグラフィーシステム上でPoros(登録商標)20HP2樹脂を用いて操作し、これらは両方ともApplied Biosystems製である。
Claims (25)
- ヒポクレア・シュワイニッチィ(schweinitzii)、ヒポクレア・オリエンタリス(orientalis)、トリコデルマ・プソイドコニンギー(pseudokoningii)、及びトリコデルマkonilangbra由来のCBH1からなる群より選択される単離セルラーゼタンパク質。
- 前記タンパク質が配列番号5に従うアミノ酸配列を含むヒポクレア・オリエンタリス由来CBH1である、請求項1に記載の単離セルラーゼタンパク質。
- 前記タンパク質が配列番号8に従うアミノ酸配列を含むヒポクレア・シュワイニッチィ由来CBH1である、請求項1に記載の単離セルラーゼタンパク質。
- 前記タンパク質が配列番号11に従うアミノ酸配列を含むトリコデルマkonilangbra由来CBH1である、請求項1に記載の単離セルラーゼタンパク質。
- 前記タンパク質が配列番号14に従うアミノ酸配列を含むトリコデルマ・プソイドコニンギー由来CBH1である、請求項1に記載の単離セルラーゼタンパク質。
- 図1に表す成熟H.jecorina CBH1タンパク質の1以上の残基L6、P13、T24、Q27、S47、T59、T66、G88、T160、Q186、S195、E236、E239、G242、N250、T281、F311、N327、D329、A336、K354、V407、P412、T417、及び/またはF418に対応する位置で置換または欠失を含む、変異体CBH1セルラーゼ。
- 前記変異体が、Q186(E)、S195(A/E)、E239S、G242(H/Y/N/S/T/D/A)、及びP412(T/S/A)からなる群より選択される残基に対応する位置に置換を有する、請求項6に記載の変異体CBH1セルラーゼ。
- 配列番号5、8、11及び14に表すアミノ酸配列からなる群より選択されるCBH1ポリペプチドをエンコードする配列をエンコードする、または相補的な単離核酸配列。
- 配列番号3、6、9及び12からなる群より選択される単離核酸。
- 請求項6に従うCBH1をエンコードする単離核酸配列。
- 請求項8に従う核酸を含むベクター。
- 請求項9に従う核酸を含むベクター。
- 請求項10に従う核酸を含むベクター。
- 請求項11のベクターを用いて形質転換した宿主細胞。
- 請求項12のベクターを用いて形質転換した宿主細胞。
- 請求項13のベクターを用いて形質転換した宿主細胞。
- 以下の工程を含むCBH1変異体の生成方法:
(a)適当な条件下、適当な培養基中で、請求項14に従う宿主細胞を培養して、CBH1変異体を生成する工程;
(b)前記生成したCBH1変異体を得る工程。 - 以下の工程を含むCBH1変異体の生成方法:
(a)適当な条件下、適当な培養基中で、請求項15に従う宿主細胞を培養して、CBH1変異体を生成する工程;
(b)前記生成したCBH1変異体を得る工程。 - 以下の工程を含むCBH1変異体の生成方法:
(a)適当な条件下、適当な培養基中で、請求項16に従う宿主細胞を培養して、CBH1変異体を生成する工程;
(b)前記生成したCBH1変異体を得る工程。 - 界面活性剤及びCBH1変異体を含む洗剤組成物であって、前記CBH1変異体が請求項1に従うCBH1変異体を含む、洗剤組成物。
- 前記洗剤が洗濯用洗剤である、請求項20に記載の洗剤。
- 前記洗剤が食器用洗剤である、請求項20に記載の洗剤。
- 請求項1のCBH1変異体を含む飼料添加物。
- 木材パルプと請求項1のCBH1変異体を接触させることを含む、木材パルプの処理方法。
- バイオマスと請求項1のCBH1変異体を接触させることを含む、バイオマスから糖への変換方法。
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