JP2006515506A - 新規なハイプロクレアジェコリーナcbh1セルラーゼ - Google Patents
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Abstract
本発明は、耐熱性と可逆性を改善した新規なセロビオハイドラーゼを提供する。
Description
本出願は、2002年8月16日に提出されたU.S.仮出願 No.60/404,063(Attorney Docket No.GC772-2P)、2003年3月27日に提出されたU.S.仮出願 No.60/458,853(Attorney Docket No.GC772-2P)、2003年3月21日に提出されたU.S.仮出願 No.60/456,368(Attorney Docket No.GC793P)及び2003年3月27日に提出されたU.S.仮出願 No.60/458,696(Attorney Docket No.GC772-2P)に対し優先権を主張する。これらの全ては、参照によりここに組み込まれる。
この研究の一部はU. S.エネルギー省の請負契約No. DE-AC 36-99GO010337下の国立リニュウアブルエネルギー研究所の下請契約No. ZCO-0-30017-01により資金援助された。それに応じて、米国政府はこの発明において一定の権利を有する。
1. Sheehan and Himmel Biotechnology Progress 15, pp 817-827 (1999)
2. Matti Linko Proceedings of the Second TRICEL Symposium on Trichoderma reesei Cellulases and Other Hydrolases pp 9-11 (1993)
3. Tuula T. Teeri Trends in Biotechnology 15, pp 160-167 (1997)
4. T. T. Teeri et al. Spec. Publ.-R. Soc. Chem. , 246 (Recent Advances in Carbohydrate Bioengineering), pp 302-308. (1999)
5. PDB reference 20VW: Sulzenbacher, G., Schulen, M., Davies, G. J. Biochemistry 36 pp. 5902 (1997)
6. PDB reference 1A39: Davies, G. J., Ducros, V., Lewis, R. J., Borchert, T. V., Schulen, M. Joumal of Biotechnology 57 pp. 91 (1997)
7. PDB reference 6CEL: Divne, C., Stahlberg, J., Teeri, T. T., Jones, T. A. Journal of Molecular Biology 275 pp. 309 (1998)
8. PDB reference 1 EG1: Kleywegt, G. J., Zou, J. Y., Divne, C., Davies, G. J., Sinning, I., Stahlberg, J., Reinikainen, T., Srisodsuk, M., Teeri, T. T., Jones, T. A. Joumal of Molecular Biology 272 pp. 383 (1997)
9. PDB reference 1DY4 (8CEL): J. Stahlberg, H. Henriksson, C. Divne, R. Isaksson, G. Pettersson, G. Johansson, T. A. Jones
本発明はセルラーゼタンパク質の単離、ここでは、変異体CBH I及び変異体CBH Iをエンコードする核酸に関係する。 第1の実施態様では本発明は、ハイポクレアジェコリーナ(ESQ ID NO:2)において、1以上の対応する残査S8, Q17, G22, T41, N49, S57, N64, A68, A77, N89, S92, N103, A112, S113, E193, S196, M213, L225, T226, P227, T246, D249, R251, Y252, T255, D257, D259, S278, S279, K286, L288, E295, T296, S297, A299, N301, E325, T332, F338, S342, F352, T356, Y371, T380, Y381, V393, R394, S398, V403, S411, G430, G440, T445, T462, T484, Q487, 及びP491において置換または欠失から成る変異体CBH Iセルラーゼに関する。第1の側面において、本発明は単離されたセロビオハイドラーゼ活性能を有するポリペプチドをエンコードする核酸を含み、このポリペプチドは、前記核酸によりエンコードされたファミリー7のグリコシルハイドラーゼの変異体であり、前記核酸は、このポリペプチド中の熱ストレスに反応する部分の残基の置換をエンコードしており、前記変異セロビオハイドラーゼはH.ジェコリーナセロビオハイドラーゼ由来のものである。第2の側面において、本発明は単離されたセロビオハイドラーゼ活性能を有するポリペプチドをエンコードしている核酸を含む。このポリペプチドは、前記核酸によりエンコードされたファミリー7のグリコシルハイドラーゼの変異体であり、前記核酸は、このポリペプチド中の酵素機能に作用する残基の置換をエンコードしており、前記変異セロビオハイドラーゼはH.ジェコリーナセロビオハイドラーゼ由来のものである。第3の側面において、本発明は単離されたセロビオハイドラーゼ活性能を有するポリペプチドをエンコードしている核酸を含む。このポリペプチドは、前記核酸によりエンコードされたファミリー7のグリコシルハイドラーゼの変異体であり、前記核酸は、このポリペプチド中の生産物障害に作用する残基における置換をエンコードしており、前記変異セロビオハイドラーゼはH.ジェコリーナセロビオハイドラーゼ由来のものである。
ii. S196T/S411F ;
iii. E295K/S398T;
iv. T246C/Y371C ;
v. T41I plus deletion at T445
vi. A68T/G440R/P491L ;
vii. G22D/S278P/T296P;
viii. T246A/R251A/Y252A ;
ix. T380G/Y381D/R394A ;
x. T380G/Y381 D/R394A plus deletion of 382-393, inclusive;
xi. Y252Q/D259W/S342Y ;
xii. S113T/T255P/K286M ;
xiii. P227L/E325K/Q487L;
xiv. P227T/T484S/F352L;
xv. Q17L/E193V/M213I/F352L ;
xvi. S8P/N49S/A68T/S113N ;
xvii. S8P/N49S/A68T/S113N/P227L;
xviii. T41I/A112E/P227L/S278P/T296P;
xix. S8P/N49S/A68T/A112E/T226A ;
xx. S8P/N49S/A68T/A112E/P227L;
xxi. S8P/T41I/N49S/A68T/A112E/P227L ;
xxii. G22D/N49S/A68T/P227L/S278P/T296P;
xxiii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P;
xxiv. G22D/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P;
xxv. G22D/N49S/A68T/N103I/A112E/P227L/S278P/T296P ;
xxvi. G22D/N49S/N64D/A68T/N103I/S113N/S278P/T296P;
xxvii. S8P/G22D/T41I /N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/D249K/S278P/T2
96P;
xxviii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P/N301R ;
xxix. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/D249K/S278P/T2
96P/N301R
xxx. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P/N
301R;
xxxi. S8P/T41I /N49S/S57N/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P/N
301R;
xxxii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/N301R;
xxxiii. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/V403D/T462I ;
xxxiv. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/V403D/
T462I;
xxxv. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/S411F;
xxxvi. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/S411F;
xxxvii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T25
5P/S278P/T296P/N301R/E325K/S411F;
xxxviii. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T255P/S2
78P/T296P/N301R/E325K/V403D/S411F/T462I;
xxxix. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T25
5P/S278P/T296P/N301R/E325K/V403D/S411F/T462I;
第5の実施態様では、本発明は、CBH Iをエンコードする核酸から成るベクターに関する。他の側面においては、調整シーケンスを実行可能なようにリンクされた変異体CBH Iをエンコードする核酸を含む構造が存在する。
本発明は、ここで以下の定義と実施例を用いることで、参照により詳細に説明されるであろう。明確に参照されているすべての配列を含むすべての特許と出版物は、参照によりここに含まれる。
ここにおいて用いられる、「ポリペプタイド」という語は、ペプチド結合による一本鎖アミノ酸残基による組成物を言う。「タンパク質」という語は、ここで用いられる「ポリペプタイド」と同義であり、また、2以上のポリペプタイドの錯体をも意味する。
「CBHI発現」という語は、cbhI遺伝子の転写及び翻訳をいう、この生産物はRMA前駆体、mRNA、ポリペプチド、翻訳後調節過程のポリペプチド及びトリコデルマコニンギ, ハイポクレアジェコリーナ(トリコデルマロンギブラキアタム、トリコデルマレーシ またはトリコデルマビリデとして知られている) 及びハイポクレアスキエイニチ(Hypocrea schweinitzii)のような近縁種由来のCBH Iを含むそれらの誘導体である。実施例で示す方法であるが、CBHI発現を測定する方法は、CBHIタンパクについてのウエスタンブロット、CBHIのmRNAに対してのノザンブロット測定、及び逆転写ポリメラーゼ連鎖反応測定法(RT-PCR)及びShoemaker S. P. 及び Brown R. D. Jr. (Biochim. Biophys. Acta, 1978,523 : 133-146) 及び Schulen (Methods Enzymol., 160,25, pp. 234-243,1988)に記載されているエンドグルカナーゼ活性測定の各方法がある。
糸状菌はすべて真菌類及び卵菌類に再分類される。糸状菌は、菌糸の伸長と偏好気性である炭素代謝による栄養生長を伴う、キチン、グルカン、キトサン、マンナン、および他の複合多糖類から構成されている細胞壁を持っている栄養菌糸によって特徴付けられている。
セルラーゼは、当該技術分野において、セルロース(ベータ-1,4グルカン又はベータD-グルコシド結合)を加水分解し、グルコース、セロビオース、セロビオオリゴサッカライド及び同種のものを生産する酵素として知られている。上記のように、セルラーゼは伝統的に3つの主クラスに分類される:エンドグルカナーゼ(EC3.2.1.4)(“EG”)、エキソグルカナーゼ又はセロビオハイドラーゼ(EC3.2.1.91)(“CBH”)及びベータグルコシダーゼ(EC3.2.1.21)(“BG”)(Knowlesら、 TIBTECH 5,255-261, 1987; Schulen, 1988)である。
セルラーゼ組成物は、綿を含む布製品を分解し、最終的にこの布製品において強度が低くなることが示唆され(U. S. Patent No. 4,822, 516)、セルラーゼ組成物を市販の洗剤成分に使用することをためらう原因となっている。エンドヌクレアーゼ成分から成っているセルラーゼ組成物は、完全なセルラーゼシステムから成っている組成物に比べて綿を含んだ布に対して低い強度損失を示すことが示唆されている。
1つの実施態様において、本発明は糸状菌の中で機能的するプロモータのコントロール下で変異体のCBH)遺伝子の発現を提供するものである。これらについて本発明は、組み換え遺伝子の分野の定型技術を用いている。本発明に用いる一般的方法が開示されている基本テキストには、Sambrook etal., Molecular Cloning, A Laboratory Manual (2nd ed. 1989);Kriegler, Gene Transfer and Expression : A Laboratory Manual (1990); 及びAusubel etal., eds. , Current Protocols in Molecular Biology(1994)がある。
野生型H.ジェコリーナ(H. jecorina)の核酸配列を図1に示す。本発明は、1の側面において、ここで述べるCBH1相同体をエンコードしている核酸分子を含む。この核酸はDNA分子である。
突然変異を導入することができる本技術分野で知られているどのような方法でも本発明にいて意図されたものである。
A. 変異体cbh型核酸
野生型H.ジェコリーナ(H. jecorina)の核酸配列を図1に示す。本発明はここで述べる変異体セルラーゼをエンコードする核酸分子を包含する。この核酸は、DNA分子である。
野生型H.ジェコリーナ(H. jecorina)のアミノ酸配列を図1に示す。変異CBHIポリペプタイドは、H.ジェコリーナ(H. jecorina)由来CBHIのS8,Q17, G22, T41, N49, S57, N64, A68, A77, N89, S92,N103, A112, S113, E193, S196, M213, L225, T226, P227, T246, D249, R251, Y252, T255, D257, D259, S278, S279, K286, L288, E295, T296, S297, A299, N301, E325, T332, F338, S342, F352, T356,Y371, T380,Y381, V393, R394, S398, V403,S411, G430, G440, T445, T462, T484, Q487, 及びP491 残基の1以上の対応する部位の置換又は欠損からなる。さらに、この変異体は、H.ジェコリーナ(H. jecorina)由来CBHIの残査382-393に対応する残査が欠損を含む。
本発明はさらに抗-CBH抗体を提供する。この抗体はポリクローナル抗体、モノクローナル抗体、ヒト化抗体、二重特異性抗体、または異対抗体である。
必要とするCBH I発現の特定の方法を使用しないで変異体のCBH Iを表現するために、本発明に係る方法においては使用細胞に依存している。
CBHIをエンコードする天然のまたは合成のポリヌクレオチド断片(「CBHIエンコード核酸配列」)は、糸状菌又は酵母菌細胞に導入されることが可能で、複製することができる非相同核酸構成物又はベクターに組み込まれる。ここで開示しているこのベクターと方法は、CBHIを発現する宿主細胞に用いることに適している。それが、導入される細胞の中で複製され、育成できる限り、どのようなベクターでも使用される。数多くの適したベクター及びプロモーターは本技術分野において知られており、商業的に入手可能である。クローニング及び発現ベクターはSambrook et al., 1989, Ausubel FM et al., 1989, and Strathernet al., The Molecular Biology of the Yeast Saccharomyces, 1981において開示されており、それらは明示的に参照によってここに組み込まれる。細菌(糸状菌)に対する適切な発現ベクターは、van den Hondel, C. A. M. J.J.et al. (1991) In : Bennett, J. W. and Lasure, L. L.(eds.) More Gene Manipulations in Fungi. Academic Press, pp. 396-428に記載されている。適切なDNAシーケンスは、さまざまな処置によって、プラスミドまたはベクター(「ベクター」としてここに集合的に参照される)に挿入される。一般的に、DNAシーケンスは標準的な操作法によって適切な制限エンドヌクレアーゼ部位に挿入される。そのような処置と関連したサブクローニング処置は、当業者の知識の範囲の中にあると考えられる。
(i)糸状菌
本発明は、結果的に対応する形質変換されていない親真菌との関連において、CBH1変異体の生産又は発現に効果的な方法で変換され、選択され、培養される細胞からなる糸状菌を提供する。
本発明はまたCBH I生産のために、宿主細胞として酵母を使用する場合もある。加水分解酵素をエンコードしているいくつかの他の遺伝子は、酵母菌S. cerevisiaeの様々な系統の中で発現されている。これらは、Trichoderma reesei(Cummings and Fowler, Curr. Genet. 29: 227-233,1996) 由来の2のエンドゴルカナーゼ(Penttila et al., Yeast vol. 3, pp 175-185,1987)、 2のセロビオハイドラーゼ(Penttila et al, Gene, 63: 103-112,1988) 及び1のベータ-グルコシダーゼ、Aureobasidlium pullulans (Li and Ljungdahl,Appl. Environ.Microbiol. 62, no. 1, pp. 209- 213,1996)由来の1のキシラナーゼ小麦(Rothstein et al., Gene 55: 353-356,1987)由来の1のアルファ-アミラーゼ等をエンコードしている配列を含んでいる。 さらに、ブチリビブリオ-フィブリソルベンスエンドー[ベータ]-1、4グルカナーゼ(END1)、Phanerochaete chrysosporium cellobiohydrolase(CBH1)、Ruminococcus flavefaciens cellodextrinase(CEL1)、およびEndomyces fibrilizercellobiase(Bgl1)をエンコードしているセルラーゼ遺伝子カセットはS. cerevisiaeの実験室株の中での発現には成功している。(Van Rensburgeta/., Yeast, vol. 14, pp. 67-76,1998)
C. 宿主細胞へのCBH Iエンコーディング核酸配列の導入
本発明は、さらに外部発生的に提供される変異体CBH Iエンコーディング核酸シーケンスから成る、遺伝的に変性させられた細胞と細胞組成を提供する。親細胞または細胞系は、クローニングベクターまたは発現ベクターを用いて遺伝子組み替え(すなわち、形質導入、形質変換、又は移入)が行われた。ベクターは、上で開示したように、例えば、プラスミド、ウイルス粒子、ファージなどという形であるかもしれない。
変異体CBH Iエンコーディング核酸構成物によって変換している細胞系による変異体CBH Iの表現を評価するための検定が、タンパク質レベル、RNAレベルで、またはセロビオハイドラーゼの活性、および/または生産に対する機能的な生物検定を利用することにより行うことができる。
細胞培養中に生産された変異体CBH Iタンパク質は培地の中に分泌され、そして精製され、又は単離される。しかし、場合によっては、変異体のCBH Iタンパク質は細胞溶解産物から回復することが必要となる細胞の品種によって生み出される場合もある。かかる場合にには、変異体CBHIタンパク質は、当業者によって通常用いられている技術を利用して、かかる細胞から精製される。例えば、アフィニティークロマトグラフィー (Tilbeurghetal., FEBS Lett. 16: 215,1984), 高い分解パワーを有する原料を使ったイオン交換をも含めた、イオン交換クロマトグラフ法 (Goyal et al., Bioresource Technol. 36: 37-50,1991 ; Fliess et al., Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol. 17: 314-318,1983 ; Bhikhabhai et al., J. Appl. Biochem. 6: 336-345,1984 ; Ellouz et al., J. Chromatography 396: 307-317,1987), (Medve et al., J. Chromatography A 808: 153-165,1998), 疎水性相互作用クロマトグラフィー(Tomaz and Queiroz, J. Chromatography A 865: 123-128,1999), 及び二相仕切り(two-phase partitioning)(Brumbauer,et al., Bioseparation 7: 287-295,1999)などかあるが、これらに限定されるものではない。
変異体cbh核酸、変異体CBH Iタンパク質、および変異体CBH Iタンパク質活性から成る組成物の広範囲にわたる用途を発見することは高く評価される(このような用途のいくつかについて以下に説明する。)。
本発明は、さらに以下の実施例により詳細に説明される。しかしながら、本発明はこれらの実施例に限定されるものではない。添付の図は本発明の明細書の一部である。ここで引用された全ての参考文献の内容は参照により、本発明出願に組み込まれる。
Cel7セルラーゼの配列
いくつかの変異体は、構造の情報及び調節機構を用いたハイポクレアジェコリーナCel7の一次配列(first aligning)により41のファミリーメンバーから選択された。42ファミリーメンバーについての1次アミノ酸配列を図8に示す。
1) Thr 246 Cys + Tyr 371 Cys
2) Thr 246 Ala + Arg 251 Ala + Tyr 252 Ala
3) Thr 380 Gly + Tyr 381 Asp + Arg 394 Ala + 残基 382 から 393の欠失を含む
4) Thr 380 Gly + Tyr 381 Asp + Arg 394 Ala
5) Tyr 252 Gln + Asp 259 Trp + Ser 342 Tyr
T246A/R251A/Y252Aと他の三倍の数+欠失変異体は、両方とも酵素の生産物抑制効果を減少させると予測される。Thr246Cys +Tyr371 Cysは、酵素の安定性及びプロセシング能力を増大させると予測される。TheD259W/Y252Q/S342Y変異体は、酵素生産物の抑制に影響すると予測される。
H.ジェコリーナCBHI変異体のクローニング及び発現
A. プラスミドRTEXのH.ジェコリーナ目的発現
このプラスミド、PTXは、以下のSambrook et al. (1989)、(上記)の方法を用いて構築されるものであり、図7に図示した。このプラスミドは、糸状菌トリコデルマロンギアタムに用いる多目的発現ベクターとして作られたものである。この発現カセットは、この機能を有益にするいくつかのユニークな特徴を有する。転写は、トリコデルマロンギアタムに対する強力なCBHI遺伝子プロモータ及びターミネーター配列を用いて調節される。このCBHプロモーター及びターミネーター配列の間には、表現遺伝子を挿入するために使われるユニークなPmelとSstl制限サイトがある。ロンギブランチアタム(T. longibrachiatum) pyr4選択可能標識遺伝子はCBHI終了暗号に挿入されていて、全体表現カセット(CBHIプロモーター挿入部位-CBHIターミネーター-pyr4遺伝子-CBHIターミネーター)は、ユニークなNotl制限サイトまたはユニークなNotl及びNhel制限サイトを利用して、削除することができる。
本技術分野で知られる方法を使って、当業者は適切なベクターの中に目的とするCBH I変異体をクローン技術により生産することができる。上で述べたように、変異体タンパク質が有用なレベルで発現される限り、用いるプラスミドを厳格に限定することは重要ではない。本発明の変異体CBH I酵素の1の調製についての以下の記載は、ここに説明された本発明の変異体のいずれかを調製するために利用することができる。
目的とする変異体のために調製されたベクターは、2、又は4欠失トリコデルマ系統のウリジン栄養要求株バージョン(Table 3参照のこと; U. S. Patent Nos. 5,861, 271 及び 5,650, 322も参照のこと)の中で形質転換され、安定した転換体が確認された。
A. ニガーニおけるCBHI変異体の発現
PCR断片は、以下のプライマーと方法を使って得られた。
ATGTATCGGAAGTTGGCCG (CBH1 H. ジェコリーナシグナル配列) (SEQ ID NO: 3)
attB2のないFRG193の配列:
TTACAGGCACTGAGAGTAG (CBH1 H. jecorinaのセルロース結合モジュール) (SEQ ID NO: 4)
H.ジェコリーナ CBH I cDNAクローンは鋳型として用いられた。
CBH1の安定性
CBHIセルラーゼ変異体は上記の要領(例2及び3参照のこと)で、クローン及び発現した。野生型Cel7A及び変異体は、その後、カラムクロマトグラフィーによりこれらの培地の細胞のない上澄みから生成された。タンパク質は疎水性相互作用クロマトグラフィーを用いて精製された。カラムは、Applied Biosystems社によるPoros(登録商標) 20 HP2樹脂を用いた BioCAD(登録商標) Sprint Perfusion Chromatography Systemに取り付けられた。
Claims (23)
- ハイポクレアジェコリーナ(SEQ ID NO: 2)由来CBH Iにおける残基S8, Q17, G22, T41, N49, S57, N64, A68, A77, N89, S92, N103, A112, S113, E193, S196, M213, L225, T226, P227, T246, D249, R251, Y252, T255, D257, D259, S278, S279, K286, L288, E295, T296, S297, A299, N301, E325, T332, F338, S342, F352, T356, Y371, T380, Y381, V393, R394, S398, V403,S411, G430, G440, T445, T462, T484, Q487, and P491の1以上の対応する位置における置換又は欠失から成るCBH Iセルラーゼ変異体。
- ハイポクレアジェコリーナ由来(SEQ ID NO: 2) CBH Iにおける残基S8P, Q17L, G22D,T411, N49S, S57N, N64D, A68T, A77D, N89D, S92T, N1031, A112E, S113 (T/N/D), E193V, S196T, M2131, L225F, T226A, P227(L/T/A), T246 (C/A), D249K, R251A, Y252 (A/Q), T255P, D257E, D259W, S278P, S279N, K286M, L288F, E295K, T296P, S297T, A299E, N301(R/K), E325K, T332 (K/Y/H), F338Y, S342Y, F352L, T356L, Y371C, T380G, Y381D, V393G, R394A, S398T, V403D, S411F, G430F, G440R, T4621, T484S, Q487L及び/又は P491の1以上の対応する位置における置換から成る請求項1のCBH Iセルラーゼ変異体。
- ハイポクレアジェコリーナ由来(SEQ ID NO: 2)CBH Iにおける残基T445の対応する位置における1の欠失をさらに構成する請求項2のCBH Iセルラーゼ変異体。
- ハイポクレアジェコリーナ由来(SEQ ID NO: 2)CBH Iにおける残基S8P, N49S, A68T, A77D, N89D, S92T, S113 (N/D), L225F, P227 (A/L/T), D249K, T255P, D257E, S279N, L288F, E295K, S297T, A299E, N301 (R/K), T332 (K/Y/H), F338Y, T356L, V393G, G430Fからなる群より選択される残基に対応する位置における1の置換から成るCBH Iセルラーゼ変異体。
- ハイポクレアジェコリーナ由来(SEQ ID NO: 2)CBH Iにおける
xl. A112E/T226A;
xli. S196T/S411F;
xlii. E295K/S398T;
xliii. T246C/Y371C;
xliv. V403D/T462I
xlv. T41I plus deletion at T445
xlvi. A68T/G440R/P491L;
xlvii. G22D/S278P/T296P;
xlviii. T246A/R251A/Y252A;
xlix. T380G/Y381D/R394A;
l. Y252Q/D259W/S342Y;
li. S113T/T255P/K286M;
lii. P227L/E325K/Q487L;
liii. P227T/T484S/F352L;
liv. Q17L/E193V/M213I/F352L;
Iv. S8P/N49S/A68T/S113N;
Ivi. S8P/N49S/A68T/S113N/P227L;
Ivii. T41I/A112E/P227L/S278P/T296P;
Iviii. S8P/N49S/A68T/A112E/T226A;
lix. S8P/N49S/A68T/A112E/P227L;
lx. S8P/T41I/N49S/A68T/A112E/P227L;
Ixi. G22D/N49S/A68T/P227L/S278P/T296P;
lxii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P;
lxiii. G22D/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P;
lxiv. G22D/N49S/A68T/N103I/A112E/P227L/S278P/T296P;
Ixv. G22D/N49S/N64D/A68T/N103I/S113N/S278P/T296P;
lxvi. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P;
Ixvii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/S278P/T296P/N301R;
Ixviii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/N103I/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P
/N301R;
lxix. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P/N301
R;
lxx. S8P/T41I/N49S/S57N/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/T296P/N301
R;
Ixxi. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S113N/P227L/D249K/S278P/N301R;
lxxii. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/V403D/T462I;
lxxiii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/V403D/T462I;
lxxiv. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/S411F;
lxxv. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/P227L/D249K/S411F;
lxxvi. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T255P/
S278P/T296P/N301R/E325K/S411F;
Ixxvii. S8P/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T255P/S278P
/T296P/N301R/E325K/V403D/S411F/T462I;
Ixxviii. S8P/G22D/T41I/N49S/A68T/S92T/S113N/S196T/P227L/D249K/T255P/
S278P/T296P/N301R/E325K/V403D/S411F/T462I;
から成る群より選択された突然変異体から本質的に成るCBH Iセルラーゼ変異体。 - 請求項1に記載した変異体CBH Iをエンコードしている核酸。
- 請求項4に記載した変異体CBH Iをエンコードしている核酸。
- 請求項5に記載した変異体CBH Iをエンコードしている核酸。
- 請求項6の変異体CBH Iをエンコードしている核酸からなるベクター。
- 請求項7の変異体CBH Iをエンコードしている核酸からなるベクター。
- 請求項8の変異体CBH Iをエンコードしている核酸からなるベクター。
- 請求項9のベクターにより形質転換させられた宿主細胞。
- 請求項10のベクターにより形質転換させられた宿主細胞。
- 請求項11のベクターにより形質転換させられた宿主細胞。
- (a)CBH Iを生産するために適切な条件下で適切な培養培地内において請求項12に記載した宿主細胞を培養するステップと、
(b)前記生産されたCBH I変異体を獲得するステップと、
から成る変異体CBH Iの生産方法。 - (a)CBH Iを生産するために適切な条件下で適切な培養培地内において請求項13に記載した宿主細胞を培養するステップと、
(b) 前記生産されたCBH I変異体を獲得するステップと、
から成る変異体CBH Iの生産方法。 - (a)CBH Iを生産するために適切な条件下で適切な培養培地内において請求項14に記載した宿主細胞を培養するステップと、
(b) 前記生産されたCBH I変異体を獲得するステップと、
から成る変異体CBH Iの生産方法。 - 請求項1に記載したCBH I変異体から成るCBH I変異体及び界面活性剤から構成される洗浄剤組成物。
- 前記洗浄剤が洗濯用洗浄剤である請求項18の洗浄剤組成物。
- 前記洗浄剤が食器用洗浄剤である請求項18の洗浄剤組成物。
- 請求項1に記載したCBH Iから成る食品添加物。
- 木材パルプと請求項1のCBH I変異体を接触させることを含む木材パルプの処理方法。
- バイオマスと請求項1のCBH I変異体を接触させることを含むバイオマスを糖へ転化する方法。
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