JP2005532793A - 微生物付着を阻害するための融合ポリペプチドおよび方法 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明は一般に、微生物感染を処置または予防するための組成物および方法に関し、より詳細には、微生物付着を媒介する糖質ペプチドを含む融合ポリペプチドを含有する組成物に関する。
微生物(例えば、細菌、ウイルスおよび真菌)ならびに細菌毒素は、コロニー形成および病原性に対する細胞糖質レセプターへの付着に依存する。35より多くの細菌病原体が、標的細胞上に多く存在する細胞表面オリゴサッカリドへ結合することによって、細胞付着を開始する。糖質付着を媒介する細菌タンパク質は、付着因子、レクチンおよび赤血球凝集素である。付着因子糖質特異性は、病原体がどの種にコロニー形成し得るか(宿主範囲)に寄与し得るだけでなく、コロニー形成が生じ得る生物体における部位(組織向性)にも寄与する。
本発明は、微生物付着を媒介する糖質エピトープが、高密度で、ムチン型タンパク質骨格上の異なるコア糖鎖によって特異的に発現され得るという発見に一部基づく。ポリペプチドは、本明細書中で、MA融合ポリペプチドと称される。
本発明は、微生物付着を媒介する糖質エピトープが、糖タンパク質(例えば、ムチン型糖タンパク質およびα糖タンパク質)のタンパク質骨格上で高密度で特異的に発現され得るという発見に一部基づく。この高密度の糖質エピトープは、一価のオリゴサッカリドと比較して増加した原子価および親和性を生じる。
種々の局面において、本発明は、第2のポリペプチドに作動可能に連結された、糖タンパク質の少なくとも一部(例えば、ムチンポリペプチドまたはαグロブリンポリペプチド)を含む第1のポリペプチドを含む融合タンパク質を提供する。本明細書中で使用される場合、「融合タンパク質」または「キメラタンパク質」は、非ムチンポリペプチドに作動可能に連結された少なくとも糖タンパク質ポリペプチドの一部を含む。
(微生物付着を減少させる方法)
微生物または微生物毒素の細胞への付着は、組織または細胞と本発明のMA融合ペプチドとを接触させることによって阻害(例えば、減少)される。あるいは、付着は、MA融合ペプチドをコードする核酸を細胞に導入することによって阻害される。微生物は、例えば、細菌、ウイルスまたは真菌である。細菌は、例えば、Helicobacter pyloriである。処置される組織としては、腸組織、心臓組織、肺組織、真皮組織、または肝臓組織が挙げられる。例えば、組織は、胃粘膜組織である。細胞としては、例えば、胃細胞、心臓細胞または肺細胞が挙げられる。
本発明のMA融合タンパク質またはこの融合タンパク質をコードする核酸分子(本明細書中で、「治療剤」または「活性化合物」と称される)、ならびにそれらの誘導体、フラグメント、アナログおよびホモログは、投与に適切な薬学的組成物に組み込まれ得る。このような組成物は、代表的に、核酸分子、タンパク質、または抗体、および薬学的に受容可能なキャリアを含む。本明細書中で使用される場合、「薬学的に受容可能なキャリア」とは、医薬投与に適合性の、任意のおよび全ての溶媒、分散媒体、コーティング、抗菌剤および抗真菌剤、等張剤および吸収遅延剤などを含むことを意図する。適切なキャリアは、当該分野で標準的な参考テキストであるRemington’s Pharmaceutical Sciencesの最新版に記載され、これは本明細書中に参考として援用される。このようなキャリアおよび希釈剤の好ましい例としては、水、生理食塩水、フィンガー溶液、デキストロース溶液および5%ヒト血清アルブミンが挙げられるが、これらに限定されない。リポソームおよび非水性ビヒクル(例えば、不揮発性油)もまた使用され得る。薬学的に活性な物質のためのこのような媒体および薬剤の使用は、当該分野で周知である。任意の従来の媒体または薬剤が活性化合物と適合性である限り、組成物におけるその使用が基とされる。補助活性化合物もまた、組成物に組み込まれ得る。
本明細書中に記載のデータを、以下の試薬および方法を使用して生成した。
COS−7 m6細胞(Seed,1987)、CHO−K1(ATCC CCL−61)、およびSV40ラージT抗原発現293ヒト胚性腎臓細胞株を、10% ウシ胎仔血清(GibcoBrl,Life Technologies)、25μg/ml硫酸ゲンタマイシン(Sigma,St.Louis,MO)および2mM グルタミン(GibcoBrl,Life Technologies)を補充したダルベッコ改変イーグル培地(GibcoBrl,Life Technologies,Paisley,Scotland)中で培養した。細胞を2〜4日ごとに継代した。そのHH14ハイブリドーマ(ATCC HB−9299;米国特許第4,857,639号)を、10% ウシ胎仔血清、100U/mlのペニシリン、100μg/μlのストレプトマイシン、および2mM グルタミンを補充したRPMI 1640(GibcoBrl,Life Technologies)中で培養した。
トランスフェクションカクテルを、39μlの20%グルコース、39μgのプラスミドDNA、127μlのdH2O、および15.2μlの0.1M ポリエチレンイミン(25kDa;Aldrich,Milwaukee,WI)を5mlポリスチレン管中に混合することによって調製した。全てのトランスフェクション混合物において、13μgのPSGL−1/mIgG2bプラスミドを使用した。種々のグリコシルトランスフェラーゼについて13μgのプラスミドを添加し、必要な場合、CDM8プラスミドを添加して、合計39μgのプラスミドDNAにした。混合物を、10mlの培養培地中、約70%コンフルエントのその細胞に添加する前に、室温で10分間放置した。7日後、細胞上清を回収し、細片を遠沈し(1400×g、15分)、NaN3を最終濃度0.02%(w/v)になるように添加した。
融合タンパク質を、4℃において一晩転倒混和することによって、50μlのヤギ抗mIgGアガロースビーズ(100:1スラリー;Sigma)で、回収した上清から精製した。融合タンパク質を有するビーズを、PBS中で3回洗浄し、その後の分析のために使用した。代表的には、サンプルを、50μlの2×還元サンプル緩衝液中に溶解し、10:1のサンプルを、各ウェルにロードした。
96ウェルELISAプレート(Costar 3590,Corning,NY)に、50μlの50mM 炭酸緩衝液(pH9.6)中、0.5μg/ウェルのアフィニティー精製ヤギ抗mIgG特異的抗体(Sigma)を室温で2時間コーティングした。0.05% Tween含有PBS(PBS−T)中の3%ウシ血清アルブミン(BSA)300μlを用いて4℃で一晩ブロッキングし、その後の洗浄の後、50μlのサンプル上清を添加し、培養培地で連続希釈した。洗浄した後、プレートを、50μlのヤギ抗mIgM−HRP(Sigma)(ブロッキング緩衝液中で1:10,000希釈)とともに2時間インキュベートした。発色溶液については、1錠の3,3’,5,5’−テトラメチルベンジジン(Sigma)を、11mlの0.05M クエン酸/リン酸緩衝液(3μlの30%(w/v)H2O2を含有)中に溶解した。100μlの発色溶液を添加した。その反応を、25μlの2M H2SO4で停止した。そのプレートを、450nmおよび540nmで自動化マイクロプレートリーダー(Bio−Tek Instruments,Winooski,VT)で読み取った。標準物質として、精製mIgG Fcフラグメント(Sigma)の培養培地中での希釈系列を、三連で使用した。
SDS−PAGEを、5% 濃縮ゲルおよび8%の分離ゲルを用いてLaemmliの方法(1970)によって行い、分離したタンパク質を、以前に記載されたように(Liuら,1997)、HybondTM−C extra膜に電気泳動的にブロットした。0.05% Tween−20含有Tris緩衝化生理食塩水(TBS−T)(3% BSAを含む)中で一晩ブロッキングした後、膜をTBS−Tで3回洗浄した。次いで、それらを、抗体とともに、1時間室温にてインキュベートした。全ての抗体を、TBS−T中の3% BSAで1:200に希釈した。膜をTBS−Tで3回希釈し、その後、TBS−T中の3% BSAで1:2000希釈した、二次西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)結合体化抗体であるヤギ抗mIgM(Cappel,Durham,NC)またはヤギ抗mIgG3(Serotec,Oxford,England)とともに、室温で1時間インキュベートした。結合した二次抗体を、ECLキット(Amersham Pharmacia Biotech,Uppsala,Sweden)を使用して、製造業者の説明書に従って、化学発光によって可視化した。PSGL−1/mIgG2b自体を検出するために、HRP標識ヤギ抗mIgG(Sigma)を、上記のように、TBS−T中の3% BSAで1:10,000希釈で使用したが、二次抗体とはインキュベートしなかった。
SLeX置換ムチン/Igは、293TおよびCOSにおいて産生されたが、COH細胞においては産生されなかった(予想通り、これらは、SLeXの形成に必要なO−グリカン上にラクトサミン配列を有さないため)。293T細胞を、FUT7をコードするcDNAでトランスフェクトし、そしてAGP/Igも同様にトランスフェクトした。
293T細胞においてFUT7を用いて作製されたムチン/Igは、SLeX結合に強く結合を示すが、H.pyloriの株である非SLeX結合には結合しない(図4)
Helicobacter pylori、107 CFU、株23(結合、SLeX−BSA被覆ELISAによって分類される)または株57(非結合)を、室温で1時間、500μlの以下の上清と共にインキュベートした。
CDM8でトランスフェクトした293T
PSGL−1/mIgG(HI−5細胞中で発現)
PSGL−1/mIgG(293T細胞中で発現)
PSGL−1/mIgG(FUT7を同時発現する293T細胞中で作製、少量のSLeX決定因子)
PSGL−1/mIgG(293T細胞中で発現)
PSGL−1/mIgG(FUT7を同時発現する293T細胞中で作製、多量のLSeX決定因子)。
本発明は、その詳細な説明と共に記載されてきたが、前述の説明は、例示することが意図されるのであって、本発明の範囲を制限しない。本発明の範囲は、添付の特許請求の範囲によって規定される。他の局面、利点、および改変は、上記の特許請求の範囲の範囲内である。
Claims (23)
- 第2のポリペプチドに作動可能に連結された第1のポリペプチドを含む融合ポリペプチドであって、該第1のポリペプチドが、α1,3フコシルトランスフェラーゼによってグリコシル化され、該第2のポリペプチドが、免疫グロブリンポリペプチドの少なくとも1領域を含む、融合ポリペプチド。
- 前記第1のポリペプチドが、ムチンポリペプチドである、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記ムチンポリペプチドが、Pセレクチン糖タンパク質リガンド−1の少なくとも1領域を含む、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記ムチンポリペプチドが、Pセレクチン糖タンパク質リガンド−1の細胞外部分を含む、請求項2に記載の融合ポリペプチド。
- 前記第1のポリペプチドが、α糖タンパク質ポリペプチドである、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記第1のポリペプチドが、α−1−酸糖タンパク質の少なくとも1領域を含む、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記第2のポリペプチドが、重鎖免疫グロブリンポリペプチドの領域を含む、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記第2のポリペプチドが、免疫グロブリン重鎖のFc領域を含む、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 前記融合ポリペプチドが、ダイマーである、請求項1に記載の融合ポリペプチド。
- 請求項1に記載のペプチドをコードする単離された核酸。
- 請求項10に記載の核酸を含むベクター。
- 請求項11に記載のベクターを含む細胞。
- 請求項1に記載の融合ポリペプチドを含む吸収体。
- Helicobacter pylori感染の症状を、その必要のある被験体において予防または軽減する方法であって、該方法は、該被験体に請求項1に記載の融合ポリペプチドを投与する工程を包含する、方法。
- 症候性消化酸疾患および胃癌を予防または軽減する必要のある被験体において、症候性消化酸疾患および胃癌を予防または軽減する方法であって、該方法が、請求項1に記載の融合ポリペプチドを該被験体に投与する工程を包含する、方法。
- 前記症候性消化酸疾患が、胃酸消化性潰瘍である、請求項15に記載の方法。
- 細胞への微生物の付着を減少させる方法であって、該方法が、該細胞と請求項1に記載の融合ポリペプチドとを接触させる工程を包含する、方法。
- 前記細胞が、インビボ、インビトロまたはエキソビボで接触される、請求項17に記載の方法。
- 前記微生物が、細菌、ウイルスまたは真菌である、請求項17に記載の方法。
- 前記細菌が、Helicobacter pyloriである、請求項19に記載の方法。
- 前記細胞が、胃粘膜細胞である、請求項17に記載の細胞。
- 細菌毒素の細胞への付着を減少させる方法であって、該方法が、該細胞と請求項1に記載の融合ポリペプチドとを接触させる工程を包含する、方法。
- 前記細胞が、胃粘膜細胞である、請求項22に記載の方法。
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