JP2002332357A - 毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法 - Google Patents
毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法Info
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 生体適合性の高い毛髪ケラチン蛋白質群自
体の、あるいは、これを含むゲル、フィルム、コーティ
ング化製品、粉末あるいは粒子を簡便な方法で製造す
る。 【解決手段】 毛髪ケラチン蛋白質が蛋白質変性剤の
併用により溶解された毛髪ケラチン蛋白質溶液に、さら
に別の変性剤を添加しあるいは添加せずに、展開用溶液
と接触させた後、必要に応じ乾燥することを特徴とする
毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。
体の、あるいは、これを含むゲル、フィルム、コーティ
ング化製品、粉末あるいは粒子を簡便な方法で製造す
る。 【解決手段】 毛髪ケラチン蛋白質が蛋白質変性剤の
併用により溶解された毛髪ケラチン蛋白質溶液に、さら
に別の変性剤を添加しあるいは添加せずに、展開用溶液
と接触させた後、必要に応じ乾燥することを特徴とする
毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、ヒトの毛髪や爪、動物
の毛や爪等(以下、単に毛髪という)に含まれるケラチ
ン蛋白質を採取した後、これから、毛髪ケラチン蛋白質
から構成されるゲル、フィルム等の成形品や、コーティ
ング膜、粉末等を、簡便に製造することができる方法に
関するものである。
の毛や爪等(以下、単に毛髪という)に含まれるケラチ
ン蛋白質を採取した後、これから、毛髪ケラチン蛋白質
から構成されるゲル、フィルム等の成形品や、コーティ
ング膜、粉末等を、簡便に製造することができる方法に
関するものである。
【0002】
【従来の技術】これまでにケラチン蛋白質の固体化の方
法として、羊毛を材料に尿素、2−メルカプトエタノー
ル、界面活性剤との3者混合物で処理し抽出後、これに
グリセリンを混ぜ、水平な板上に展開後、風乾して得ら
れるキャストフィルムを作成し、その物性を測定してい
る。このフィルムは水、ジメチルスルフォキシドに不溶
で、グルコースや塩化ナトリウム等の低分子物質の透過
性とトリプシンにより分解される性質をもつことが報告
されている。この製造は、風乾の過程で1〜3日間必要
とし、界面活性剤が蛋白質と結合するため、界面活性剤
の完全な除去は容易ではない。また、ゲル状態への成形
法はフィルムからの加工が推定されるが、明記されてい
ない。さらに、プラスチック、繊維及び紙類等へのコー
ティング化には不向きな方法であった(高分子加工、4
3巻1号14−19(1994)、Yamauchi,
K.,Yamauchi,A.,Kusunoki,
T.,Kohda,A.,Konishi,Y.,
J.Biomed.Mater.Res.31,439
−444(1996)、特開平10−291998号公
報)。毛髪の70〜80%は蛋白質からなり、医薬品、
蛋白質試薬、繊維、フィルム等の原料として着目されて
きた。毛髪蛋白質はケラチンを主成分とし比較的弾力性
がある繊維構造体を構築する。しかしながら、毛髪中の
蛋白質は、特性や構造の異なる数種類のものが複雑に絡
み合い不溶性のケラチンを形成し、強固な繊維状態で存
在しているため、ケラチン蛋白質群は、採取段階でかな
りの分解を受ける。このため、ケラチンタンパク質群を
含む材料の製造、及び、その有効利用については提案が
なされているが、未だ完全なものはない。特に、低分解
ケラチン、及び、ケラチン蛋白質群単独からなる人工材
料は知られていない。
法として、羊毛を材料に尿素、2−メルカプトエタノー
ル、界面活性剤との3者混合物で処理し抽出後、これに
グリセリンを混ぜ、水平な板上に展開後、風乾して得ら
れるキャストフィルムを作成し、その物性を測定してい
る。このフィルムは水、ジメチルスルフォキシドに不溶
で、グルコースや塩化ナトリウム等の低分子物質の透過
性とトリプシンにより分解される性質をもつことが報告
されている。この製造は、風乾の過程で1〜3日間必要
とし、界面活性剤が蛋白質と結合するため、界面活性剤
の完全な除去は容易ではない。また、ゲル状態への成形
法はフィルムからの加工が推定されるが、明記されてい
ない。さらに、プラスチック、繊維及び紙類等へのコー
ティング化には不向きな方法であった(高分子加工、4
3巻1号14−19(1994)、Yamauchi,
K.,Yamauchi,A.,Kusunoki,
T.,Kohda,A.,Konishi,Y.,
J.Biomed.Mater.Res.31,439
−444(1996)、特開平10−291998号公
報)。毛髪の70〜80%は蛋白質からなり、医薬品、
蛋白質試薬、繊維、フィルム等の原料として着目されて
きた。毛髪蛋白質はケラチンを主成分とし比較的弾力性
がある繊維構造体を構築する。しかしながら、毛髪中の
蛋白質は、特性や構造の異なる数種類のものが複雑に絡
み合い不溶性のケラチンを形成し、強固な繊維状態で存
在しているため、ケラチン蛋白質群は、採取段階でかな
りの分解を受ける。このため、ケラチンタンパク質群を
含む材料の製造、及び、その有効利用については提案が
なされているが、未だ完全なものはない。特に、低分解
ケラチン、及び、ケラチン蛋白質群単独からなる人工材
料は知られていない。
【0003】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、毛髪を材料
として得られた毛髪ケラチン蛋白質群溶液を使用し、単
独あるいは複合材料として、溶液中で簡便にゲル化し、
フィルム化、コーティング化を可能とし、製品化への効
率性を飛躍的に上昇させるため、安価なゲル製品、フィ
ルム製品、コーティング化製品、粉末製品の製造を可能
とすることを目的とする。これらから波及する製品は、
ユーザー本人由来の材料の使用も可能なため、生体適合
性の高い個人レベルでの化粧品原料、洗浄剤、人工皮膚
材料等の医薬品原料、化学原料、生分解性材料、細胞培
養をおこなう細胞生物学基材、生化学試薬を提供するこ
とを可能とする。また、ペット等の小動物への適用も可
能である。
として得られた毛髪ケラチン蛋白質群溶液を使用し、単
独あるいは複合材料として、溶液中で簡便にゲル化し、
フィルム化、コーティング化を可能とし、製品化への効
率性を飛躍的に上昇させるため、安価なゲル製品、フィ
ルム製品、コーティング化製品、粉末製品の製造を可能
とすることを目的とする。これらから波及する製品は、
ユーザー本人由来の材料の使用も可能なため、生体適合
性の高い個人レベルでの化粧品原料、洗浄剤、人工皮膚
材料等の医薬品原料、化学原料、生分解性材料、細胞培
養をおこなう細胞生物学基材、生化学試薬を提供するこ
とを可能とする。また、ペット等の小動物への適用も可
能である。
【0004】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
を解決するため鋭意研究を重ねてきた結果、溶解させる
ことによって毛髪より採取した毛髪ケラチン蛋白質の溶
液から、毛髪ケラチン蛋白質からなる固形物を形成させ
るには、数日間かけて風乾してフィルム化させるという
方法を経由するのではなく、蛋白質変性剤の共存下の状
態で、展開用溶液と浸す等の手段で接触させ、数分〜数
十分程度の時間静置しておくことにより、柔軟性に富む
強度、厚さ、形状のゲル状態成形品を簡便に作成でき、
この工程を経ることによって、実用上有利な毛髪ケラチ
ン蛋白質成形品やコーティング膜等が製造できることを
見出し、本発明の完成に至った。即ち、本発明の毛髪ケ
ラチン蛋白質成形品の製造方法は、毛髪に含まれている
毛髪ケラチン蛋白質を蛋白質変性剤の併用により溶解さ
せた後、さらに別の変性剤を加えてあるいは加えること
なく、毛髪ケラチン蛋白質溶液とし、毛髪ケラチン蛋白
質溶液を展開用溶液と接触させた後、必要に応じ乾燥す
ることを特徴とする。また、本発明の毛髪ケラチン蛋白
質によるコーティング方法は、毛髪ケラチン蛋白質を蛋
白質変性剤の併用により溶解させた毛髪ケラチン蛋白質
溶液中に、さらに別の変性剤を加えてあるいは加えるこ
となく、有機高分子製品を浸した後、毛髪ケラチン蛋白
質溶液が付着した有機高分子製品を、必要に応じ乾燥す
ることを特徴とする。
を解決するため鋭意研究を重ねてきた結果、溶解させる
ことによって毛髪より採取した毛髪ケラチン蛋白質の溶
液から、毛髪ケラチン蛋白質からなる固形物を形成させ
るには、数日間かけて風乾してフィルム化させるという
方法を経由するのではなく、蛋白質変性剤の共存下の状
態で、展開用溶液と浸す等の手段で接触させ、数分〜数
十分程度の時間静置しておくことにより、柔軟性に富む
強度、厚さ、形状のゲル状態成形品を簡便に作成でき、
この工程を経ることによって、実用上有利な毛髪ケラチ
ン蛋白質成形品やコーティング膜等が製造できることを
見出し、本発明の完成に至った。即ち、本発明の毛髪ケ
ラチン蛋白質成形品の製造方法は、毛髪に含まれている
毛髪ケラチン蛋白質を蛋白質変性剤の併用により溶解さ
せた後、さらに別の変性剤を加えてあるいは加えること
なく、毛髪ケラチン蛋白質溶液とし、毛髪ケラチン蛋白
質溶液を展開用溶液と接触させた後、必要に応じ乾燥す
ることを特徴とする。また、本発明の毛髪ケラチン蛋白
質によるコーティング方法は、毛髪ケラチン蛋白質を蛋
白質変性剤の併用により溶解させた毛髪ケラチン蛋白質
溶液中に、さらに別の変性剤を加えてあるいは加えるこ
となく、有機高分子製品を浸した後、毛髪ケラチン蛋白
質溶液が付着した有機高分子製品を、必要に応じ乾燥す
ることを特徴とする。
【0005】上記した毛髪ケラチン蛋白質群の固体化
は、溶液中で行われるため、ゲル状態に固体化した後、
共存している変性剤や還元剤を速やかに取り除き、各製
品に適合した溶液状態に交換が実現でき、そのままのゲ
ルの状態または乾燥させ、保存あるいは使用することを
可能とする。
は、溶液中で行われるため、ゲル状態に固体化した後、
共存している変性剤や還元剤を速やかに取り除き、各製
品に適合した溶液状態に交換が実現でき、そのままのゲ
ルの状態または乾燥させ、保存あるいは使用することを
可能とする。
【0006】
【発明の実施の形態】毛髪から、それを構成するケラチ
ン蛋白質群を抽出するには、蛋白質変性剤を併用する。
マイルドな条件下で短時間で高効率の抽出を可能とする
ためには、蛋白質変性剤として尿素及び/又はチオ尿素
を用いることが好ましく、さらに2−メルカプトエタノ
ール、ジチオスレイトールやチオグリコール酸等の還元
剤を含ませることが好ましい。これら蛋白質変性剤や還
元剤を含む溶液で毛髪ケラチン蛋白質群を採取した後、
不溶分の毛髪を除いた溶液を毛髪ケラチン蛋白質群溶液
として使用することができる(特許出願中;特願200
0−345893)。
ン蛋白質群を抽出するには、蛋白質変性剤を併用する。
マイルドな条件下で短時間で高効率の抽出を可能とする
ためには、蛋白質変性剤として尿素及び/又はチオ尿素
を用いることが好ましく、さらに2−メルカプトエタノ
ール、ジチオスレイトールやチオグリコール酸等の還元
剤を含ませることが好ましい。これら蛋白質変性剤や還
元剤を含む溶液で毛髪ケラチン蛋白質群を採取した後、
不溶分の毛髪を除いた溶液を毛髪ケラチン蛋白質群溶液
として使用することができる(特許出願中;特願200
0−345893)。
【0007】本発明の毛髪ケラチン蛋白質群の固体化
は、尿素、チオ尿素等の蛋白質変性剤や還元剤の存在下
で溶解しているケラチン蛋白質群は、別の変性剤の添加
によっても溶解性を保っているが、低イオン強度下の溶
液(展開用溶液)中にさらされることにより、尿素、チ
オ尿素、還元剤、変性剤の濃度低下をまねき、その結
果、ケラチン蛋白質群の溶解性が低下、それと同時に、
チオ尿素と還元剤がケラチン蛋白質間のS−S結合を解
離させ−SH状態にしていたのが、再びS−S結合を再
形成することにより、展開用溶液中で、短時間にゲル状
態やコーティング化状態を示す固体化を引き起こす。ま
た、展開用溶液と接触させる前の毛髪ケラチン蛋白質溶
液に別の変性剤を添加せず、かつ、酸性の展開用溶液あ
るいは別の変性剤を含む展開用溶液中に添加する場合
は、毛髪ケラチン蛋白質群が展開用溶液にさらされるこ
とにより、第1の変性剤による変性とは別の変性が生じ
ることと、展開用溶液との接触で、溶液組成の変化によ
る尿素、チオ尿素、還元剤、第1の変性剤の濃度低下を
まねき、ケラチン蛋白質群の溶解性が低下し、固体化を
引き起こす。なお、本発明において、「毛髪」はヒトの
毛髪以外に動物の体毛、羽毛、爪、皮膚を含むものとす
る。特に、ヒト毛髪や羊毛等の哺乳類や鳥類の羽毛から
の毛髪ケラチン蛋白質群溶液のゲル化、フィルム化、コ
ーティング化、粉末製品製造等への固体化に好ましい。
は、尿素、チオ尿素等の蛋白質変性剤や還元剤の存在下
で溶解しているケラチン蛋白質群は、別の変性剤の添加
によっても溶解性を保っているが、低イオン強度下の溶
液(展開用溶液)中にさらされることにより、尿素、チ
オ尿素、還元剤、変性剤の濃度低下をまねき、その結
果、ケラチン蛋白質群の溶解性が低下、それと同時に、
チオ尿素と還元剤がケラチン蛋白質間のS−S結合を解
離させ−SH状態にしていたのが、再びS−S結合を再
形成することにより、展開用溶液中で、短時間にゲル状
態やコーティング化状態を示す固体化を引き起こす。ま
た、展開用溶液と接触させる前の毛髪ケラチン蛋白質溶
液に別の変性剤を添加せず、かつ、酸性の展開用溶液あ
るいは別の変性剤を含む展開用溶液中に添加する場合
は、毛髪ケラチン蛋白質群が展開用溶液にさらされるこ
とにより、第1の変性剤による変性とは別の変性が生じ
ることと、展開用溶液との接触で、溶液組成の変化によ
る尿素、チオ尿素、還元剤、第1の変性剤の濃度低下を
まねき、ケラチン蛋白質群の溶解性が低下し、固体化を
引き起こす。なお、本発明において、「毛髪」はヒトの
毛髪以外に動物の体毛、羽毛、爪、皮膚を含むものとす
る。特に、ヒト毛髪や羊毛等の哺乳類や鳥類の羽毛から
の毛髪ケラチン蛋白質群溶液のゲル化、フィルム化、コ
ーティング化、粉末製品製造等への固体化に好ましい。
【0008】かくして、本発明では、上記方法で毛髪ケ
ラチン蛋白質を採取し得るものであるが、使用する毛髪
の中には油分が多く含まれているものもあり、あらかじ
め脱脂しておくことがトラブルを事前に回避する上で好
ましい。毛髪の脱脂はクロロホルム−メタノール溶媒で
処理することができるが、その他の慣用の方法で処理し
てもよい。なお、脱脂しない毛髪を用いた場合、抽出処
理に時間がかかる等の支障も生じる場合がある。
ラチン蛋白質を採取し得るものであるが、使用する毛髪
の中には油分が多く含まれているものもあり、あらかじ
め脱脂しておくことがトラブルを事前に回避する上で好
ましい。毛髪の脱脂はクロロホルム−メタノール溶媒で
処理することができるが、その他の慣用の方法で処理し
てもよい。なお、脱脂しない毛髪を用いた場合、抽出処
理に時間がかかる等の支障も生じる場合がある。
【0009】以下、本発明をさらに詳しく説明すると、
本発明の毛髪(ヒトの毛髪及び羊毛や羽毛等の動物の毛
と爪)のケラチン蛋白質群のゲル化、フィルム化ならび
にコーテイィング化は、毛髪ケラチン蛋白質群の尿素、
チオ尿素、還元剤、蛋白質変性剤共存下での溶解状態か
ら展開用溶液中にキャストあるいは、溶液を加えること
により形成するものである。
本発明の毛髪(ヒトの毛髪及び羊毛や羽毛等の動物の毛
と爪)のケラチン蛋白質群のゲル化、フィルム化ならび
にコーテイィング化は、毛髪ケラチン蛋白質群の尿素、
チオ尿素、還元剤、蛋白質変性剤共存下での溶解状態か
ら展開用溶液中にキャストあるいは、溶液を加えること
により形成するものである。
【0010】ここで毛髪から毛髪ケラチン蛋白質群の採
取に用いられる尿素とチオ尿素の配合量については、混
合質量比が5:1〜1:2で、処理溶液中の濃度が30
質量%〜70質量%の範囲が好適である。チオ尿素の量
比が上記範囲より少ないと蛋白質の変性作用が弱く、所
期の目的を達することが難しい場合がある。また、チオ
尿素の量比が上記範囲を超えると溶解性が悪くなり、十
分な効果を発揮できない場合がある。処理溶液中の濃度
についても、上記範囲より少ないと抽出効率が低下し所
期の目的を達することが難しい。逆に、上記範囲を超え
ても、それ以上の効果がでないばかりか、高粘度で作業
性が悪くなることがある。
取に用いられる尿素とチオ尿素の配合量については、混
合質量比が5:1〜1:2で、処理溶液中の濃度が30
質量%〜70質量%の範囲が好適である。チオ尿素の量
比が上記範囲より少ないと蛋白質の変性作用が弱く、所
期の目的を達することが難しい場合がある。また、チオ
尿素の量比が上記範囲を超えると溶解性が悪くなり、十
分な効果を発揮できない場合がある。処理溶液中の濃度
についても、上記範囲より少ないと抽出効率が低下し所
期の目的を達することが難しい。逆に、上記範囲を超え
ても、それ以上の効果がでないばかりか、高粘度で作業
性が悪くなることがある。
【0011】毛髪の処理時間は、処理温度により異なる
が、1〜4日間が望ましい。また、処理温度は20〜6
0℃が好ましい。20℃未満の温度では反応が遅く、処
理時間が長くなる場合があり、60℃より高い温度では
アルカリ下で行うため、ペプチド結合の切断や置換基変
換、架橋等を伴ってしまう場合がある。毛髪と処理溶液
の比は、還元反応を行うため還元剤の量及び溶出蛋白質
の溶解性に左右されるが、1〜300mg毛髪/ml処
理溶液の範囲が好ましい。
が、1〜4日間が望ましい。また、処理温度は20〜6
0℃が好ましい。20℃未満の温度では反応が遅く、処
理時間が長くなる場合があり、60℃より高い温度では
アルカリ下で行うため、ペプチド結合の切断や置換基変
換、架橋等を伴ってしまう場合がある。毛髪と処理溶液
の比は、還元反応を行うため還元剤の量及び溶出蛋白質
の溶解性に左右されるが、1〜300mg毛髪/ml処
理溶液の範囲が好ましい。
【0012】以下、本発明では、毛髪より採取した毛髪
ケラチン蛋白質群溶液を素早く固体化させるためさらに
第2の別の変性剤を添加する。この変性剤としては、ト
リクロロ酢酸、グアニジン塩酸、過塩素酸及びその誘導
体から選ばれる1種以上が好ましく、トリクロロ酢酸及
びその誘導体を含有する場合の濃度が1質量%〜40質
量%、グアニジン塩酸及びその誘導体を含有する場合の
濃度が10質量%〜60質量%、過塩素酸及びその誘導
体を含有する場合の濃度が0.5質量%〜40質量%で
あることが好ましい。なお、本発明において、「トリク
ロロ酢酸」と「グアニジン塩酸」と「過塩素酸」は各々
の誘導体を含むものとする。また、毛髪ケラチン蛋白質
溶液と接触させる際に用いる展開用溶液としては、例え
ば、水道水、イオン交換水、蒸留水、滅菌水、生理食塩
水、低級アルコール及び細胞培養液等から選ばれる1種
以上からの溶液が用いられる。また、第2の別の変性剤
を添加しない場合の展開用溶液としては、例えば、トリ
クロロ酢酸溶液、グアニジン塩酸溶液、過塩素酸溶液等
の変性剤の他に、塩酸、硫酸、酢酸、リン酸等の酸性物
質から選ばれる1種以上から溶液が用いられる。
ケラチン蛋白質群溶液を素早く固体化させるためさらに
第2の別の変性剤を添加する。この変性剤としては、ト
リクロロ酢酸、グアニジン塩酸、過塩素酸及びその誘導
体から選ばれる1種以上が好ましく、トリクロロ酢酸及
びその誘導体を含有する場合の濃度が1質量%〜40質
量%、グアニジン塩酸及びその誘導体を含有する場合の
濃度が10質量%〜60質量%、過塩素酸及びその誘導
体を含有する場合の濃度が0.5質量%〜40質量%で
あることが好ましい。なお、本発明において、「トリク
ロロ酢酸」と「グアニジン塩酸」と「過塩素酸」は各々
の誘導体を含むものとする。また、毛髪ケラチン蛋白質
溶液と接触させる際に用いる展開用溶液としては、例え
ば、水道水、イオン交換水、蒸留水、滅菌水、生理食塩
水、低級アルコール及び細胞培養液等から選ばれる1種
以上からの溶液が用いられる。また、第2の別の変性剤
を添加しない場合の展開用溶液としては、例えば、トリ
クロロ酢酸溶液、グアニジン塩酸溶液、過塩素酸溶液等
の変性剤の他に、塩酸、硫酸、酢酸、リン酸等の酸性物
質から選ばれる1種以上から溶液が用いられる。
【0013】毛髪ケラチン蛋白質群溶液は、そのままゲ
ル化操作に利用できる。また、そのケラチン蛋白質群溶
液には必要に応じて、薬物、可塑剤、色素、核酸、糖
質、他の蛋白質、蛋白多糖体、脂質のうちの少なくとも
1種以上を含む溶液と混ぜ、あるいは、他のポリマー等
(他の天然高分子、合成高分子、金属イオン等)との混
合により、性質の異なるフィルム等を作成することがで
きる。本発明における「毛髪」とは、ヒトの毛髪以外に
動物の体毛、爪、皮膚を含むものとする。特に、羊毛等
の哺乳類や鳥類の羽毛からの毛髪ケラチン蛋白質群を含
む意味で用いる。毛髪ケラチン蛋白質溶液を展開用溶液
と接触させることによって、展開用溶液を含有するゲル
状の成形品が得られる。このゲル状の成形品は、用途に
よっては乾燥せずにそのままのゲル状成形品で用いても
よいが、一般的には、乾燥することによって固体状の成
形品としたり、乾燥せずに含有液を他の液体と置換させ
てゲル状の成形品としたり、乾燥せずに含有液を他の液
体と置換させてゲル状の成形品とした後に乾燥して固体
状の成形品としたり、あるいは、乾燥させた後に所望の
液体を含浸させてゲル状の成形品としたりと、種々の加
工を施して所望の製品とすることが好ましい。また、フ
ィルム等の所定の形状とするには、展開用溶液と接触さ
せる際の形状を薄膜状とすればよい。このように、用途
や使用形態に応じた種々の方法で加工して所望の毛髪ケ
ラチン蛋白質製品とすることができる。
ル化操作に利用できる。また、そのケラチン蛋白質群溶
液には必要に応じて、薬物、可塑剤、色素、核酸、糖
質、他の蛋白質、蛋白多糖体、脂質のうちの少なくとも
1種以上を含む溶液と混ぜ、あるいは、他のポリマー等
(他の天然高分子、合成高分子、金属イオン等)との混
合により、性質の異なるフィルム等を作成することがで
きる。本発明における「毛髪」とは、ヒトの毛髪以外に
動物の体毛、爪、皮膚を含むものとする。特に、羊毛等
の哺乳類や鳥類の羽毛からの毛髪ケラチン蛋白質群を含
む意味で用いる。毛髪ケラチン蛋白質溶液を展開用溶液
と接触させることによって、展開用溶液を含有するゲル
状の成形品が得られる。このゲル状の成形品は、用途に
よっては乾燥せずにそのままのゲル状成形品で用いても
よいが、一般的には、乾燥することによって固体状の成
形品としたり、乾燥せずに含有液を他の液体と置換させ
てゲル状の成形品としたり、乾燥せずに含有液を他の液
体と置換させてゲル状の成形品とした後に乾燥して固体
状の成形品としたり、あるいは、乾燥させた後に所望の
液体を含浸させてゲル状の成形品としたりと、種々の加
工を施して所望の製品とすることが好ましい。また、フ
ィルム等の所定の形状とするには、展開用溶液と接触さ
せる際の形状を薄膜状とすればよい。このように、用途
や使用形態に応じた種々の方法で加工して所望の毛髪ケ
ラチン蛋白質製品とすることができる。
【0014】以下、実施例を挙げて本発明を具体的に説
明するが、本発明は下記の実施例に制限されるものでな
い。
明するが、本発明は下記の実施例に制限されるものでな
い。
【0015】
【実施例】毛髪コルテックス部位を構成するマトリック
ス並びにミクロフィブリルのケラチン蛋白質群からゲ
ル、フィルム、コーテイング製品、粉末製品を下記の方
法で評価した。
ス並びにミクロフィブリルのケラチン蛋白質群からゲ
ル、フィルム、コーテイング製品、粉末製品を下記の方
法で評価した。
【0016】〔実施例1〜79、比較1〜22〕毛髪ケ
ラチン蛋白質群フィルム形成の評価法(1):毛髪は1
5才女性の毛髪600mgを尿素30質量%、チオ尿素
20質量%、2メルカプトエタノール5質量%、25m
Mトリス−塩酸緩衝液(pH8.5)を含む混合液8m
l中で50℃、4日間処理し、蛋白質溶液を得た。この
処理溶液を濾過により未抽出毛髪を除き、蛋白濃度を測
定し、毛髪ケラチン蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶
液(3.5 mg)に、トリクロロ酢酸を0質量%〜4
0質量%、あるいは、グアニジン塩酸を0質量%〜80
質量%範囲で加え、あるいは、トリクロロ酢酸とグアニ
ジン塩酸の混合液を加え、よく攪拌後、蒸留水あるいは
エタノールを含む展開用溶液を満たしたシャーレに静か
にキャストした。ゲル形成後、蒸留水あるいはエタノー
ルを含む展開用溶液を数回交換して、ゲル中の溶液を蒸
留水あるいはエタノールを含む溶液に交換した。最後
に、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を除き、シリ
カゲル箱内で十分に乾燥し、フィルムにした後、微量天
秤にて秤量し求めた。以下の結果を表1に示す。この結
果、トリクロロ酢酸、または、グアニジン塩酸、また
は、両者の混合液において、幅広い濃度範囲でゲル形成
が行われることがわかった。特に、トリクロロ酢酸濃度
が1質量%〜40質量%、グアニジン塩酸は10質量%
〜60質量%の範囲で、ゲル形成が収率良くおこなわれ
ていることがわかった。また、展開用溶液としてエタノ
ールを使用したときもゲル形成が見られ、展開用溶液と
して、無機溶液のみならず、有機溶液の使用も可能であ
ることがわかった。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕
後、粉末毛髪ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能
である。
ラチン蛋白質群フィルム形成の評価法(1):毛髪は1
5才女性の毛髪600mgを尿素30質量%、チオ尿素
20質量%、2メルカプトエタノール5質量%、25m
Mトリス−塩酸緩衝液(pH8.5)を含む混合液8m
l中で50℃、4日間処理し、蛋白質溶液を得た。この
処理溶液を濾過により未抽出毛髪を除き、蛋白濃度を測
定し、毛髪ケラチン蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶
液(3.5 mg)に、トリクロロ酢酸を0質量%〜4
0質量%、あるいは、グアニジン塩酸を0質量%〜80
質量%範囲で加え、あるいは、トリクロロ酢酸とグアニ
ジン塩酸の混合液を加え、よく攪拌後、蒸留水あるいは
エタノールを含む展開用溶液を満たしたシャーレに静か
にキャストした。ゲル形成後、蒸留水あるいはエタノー
ルを含む展開用溶液を数回交換して、ゲル中の溶液を蒸
留水あるいはエタノールを含む溶液に交換した。最後
に、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を除き、シリ
カゲル箱内で十分に乾燥し、フィルムにした後、微量天
秤にて秤量し求めた。以下の結果を表1に示す。この結
果、トリクロロ酢酸、または、グアニジン塩酸、また
は、両者の混合液において、幅広い濃度範囲でゲル形成
が行われることがわかった。特に、トリクロロ酢酸濃度
が1質量%〜40質量%、グアニジン塩酸は10質量%
〜60質量%の範囲で、ゲル形成が収率良くおこなわれ
ていることがわかった。また、展開用溶液としてエタノ
ールを使用したときもゲル形成が見られ、展開用溶液と
して、無機溶液のみならず、有機溶液の使用も可能であ
ることがわかった。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕
後、粉末毛髪ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能
である。
【0017】
【表1】
【0018】毛髪ケラチン蛋白質群フィルム形成の評価
法(2):毛髪は15才女性の毛髪600mgを尿素3
0質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプトエタノー
ル5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液(pH8.
5)を含む混合液8ml中で50℃、4日間処理し、蛋
白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により未抽出毛髪
を除き、蛋白濃度を測定し、毛髪ケラチン蛋白質群溶液
とした。この蛋白質溶液(3.5mg)に、100mM
酢酸/酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.0〜6.0)、
塩酸溶液(10〜500mM)、硫酸溶液(10〜50
0mM)、1質量%トリクロロ酢酸、10質量%グアニ
ジン塩酸あるいは1質量%過塩素酸6mlを含む展開用
溶液を満たしたシャーレに静かにキャストした。ゲル形
成後、約1時間静置し展開用溶液を捨て、展開用溶液と
して蒸留水に数回交換し、ゲル中の溶液を蒸留水に交換
した。最後に、蒸留水を除き、シリカゲル箱内で十分に
乾燥し、フィルムにした後、微量天秤にて秤量し求め
た。以下の結果を表2に示す。トリクロロ酢酸、グアニ
ジン塩酸、過塩素酸を展開用溶液として用いた場合は、
表1で示した方法と同程度のゲル形成が見られた。次
に、酢酸/酢酸ナトリウム緩衝液を展開用溶液とした場
合は、pH4.0〜5.5以下でゲル形成が収率良くお
こなわれてたが、pH6.0では回収率は低かった。塩
酸を展開用溶液とした場合は、20mM以下と100m
M以上の濃度の範囲でゲル形成が収率良くおこなわれて
たが20mM〜60mMの範囲で収率が悪いのは、pH
の低下とイオン強度の関係によるものと思われた。塩酸
で見られた現象は硫酸の場合にはほとんど見られなかっ
た。これらの結果、毛髪ケラチン蛋白質群溶液のpHが
約5.5以下の酸性状態であることと蛋白質溶液のイオ
ン強度が低下することがゲル化する要因であることがわ
かった。グアニジン塩酸を展開用溶液として使用したと
きもゲル化が見られることから、pH以外の要因でゲル
化することもわかった。また、ゲルを乾燥させたフィル
ムを乳鉢等で粉砕後、粉末毛髪ケラチン蛋白質粉末標品
として使用が可能である。
法(2):毛髪は15才女性の毛髪600mgを尿素3
0質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプトエタノー
ル5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液(pH8.
5)を含む混合液8ml中で50℃、4日間処理し、蛋
白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により未抽出毛髪
を除き、蛋白濃度を測定し、毛髪ケラチン蛋白質群溶液
とした。この蛋白質溶液(3.5mg)に、100mM
酢酸/酢酸ナトリウム緩衝液(pH4.0〜6.0)、
塩酸溶液(10〜500mM)、硫酸溶液(10〜50
0mM)、1質量%トリクロロ酢酸、10質量%グアニ
ジン塩酸あるいは1質量%過塩素酸6mlを含む展開用
溶液を満たしたシャーレに静かにキャストした。ゲル形
成後、約1時間静置し展開用溶液を捨て、展開用溶液と
して蒸留水に数回交換し、ゲル中の溶液を蒸留水に交換
した。最後に、蒸留水を除き、シリカゲル箱内で十分に
乾燥し、フィルムにした後、微量天秤にて秤量し求め
た。以下の結果を表2に示す。トリクロロ酢酸、グアニ
ジン塩酸、過塩素酸を展開用溶液として用いた場合は、
表1で示した方法と同程度のゲル形成が見られた。次
に、酢酸/酢酸ナトリウム緩衝液を展開用溶液とした場
合は、pH4.0〜5.5以下でゲル形成が収率良くお
こなわれてたが、pH6.0では回収率は低かった。塩
酸を展開用溶液とした場合は、20mM以下と100m
M以上の濃度の範囲でゲル形成が収率良くおこなわれて
たが20mM〜60mMの範囲で収率が悪いのは、pH
の低下とイオン強度の関係によるものと思われた。塩酸
で見られた現象は硫酸の場合にはほとんど見られなかっ
た。これらの結果、毛髪ケラチン蛋白質群溶液のpHが
約5.5以下の酸性状態であることと蛋白質溶液のイオ
ン強度が低下することがゲル化する要因であることがわ
かった。グアニジン塩酸を展開用溶液として使用したと
きもゲル化が見られることから、pH以外の要因でゲル
化することもわかった。また、ゲルを乾燥させたフィル
ムを乳鉢等で粉砕後、粉末毛髪ケラチン蛋白質粉末標品
として使用が可能である。
【0019】
【表2】
【0020】毛髪ケラチン蛋白質群溶液(35mg/m
l) 0.2mlを5質量%トリクロロ酢酸、あるい
は、20質量%グアニジン塩酸を加え、蒸留水を満たし
たシャーレにキャストして得られたゲルを、良く蒸留水
で洗った後、風乾により乾燥し、フィルムとした。その
2mgを秤量し、電気泳動用のサンプル緩衝液(30m
M トリス−塩酸緩衝液,1% SDS,5% グリセ
ロール,0.15% 2−メルカプトエタノール,0.
0005% パイロニンY)0.1mlに混合後、10
0℃3分間処理することによりフィルム構成成分の抽出
を行った。抽出サンプルを13.5% SDS−ポリア
クリルアミド電気泳動で分析した結果、主にミクロフィ
ブリルを構成している40〜60kDaの蛋白質バンド
と僅かに20kDa以下のマトリックス蛋白質が、毛髪
採取サンプル同様に観察できた(図1)。このことは、
ゲル、さらに、フィルムを形成している構成成分が毛髪
由来のケラチン蛋白質群であることを示した。
l) 0.2mlを5質量%トリクロロ酢酸、あるい
は、20質量%グアニジン塩酸を加え、蒸留水を満たし
たシャーレにキャストして得られたゲルを、良く蒸留水
で洗った後、風乾により乾燥し、フィルムとした。その
2mgを秤量し、電気泳動用のサンプル緩衝液(30m
M トリス−塩酸緩衝液,1% SDS,5% グリセ
ロール,0.15% 2−メルカプトエタノール,0.
0005% パイロニンY)0.1mlに混合後、10
0℃3分間処理することによりフィルム構成成分の抽出
を行った。抽出サンプルを13.5% SDS−ポリア
クリルアミド電気泳動で分析した結果、主にミクロフィ
ブリルを構成している40〜60kDaの蛋白質バンド
と僅かに20kDa以下のマトリックス蛋白質が、毛髪
採取サンプル同様に観察できた(図1)。このことは、
ゲル、さらに、フィルムを形成している構成成分が毛髪
由来のケラチン蛋白質群であることを示した。
【0021】図2Aは、35mg/ml 毛髪ケラチン
蛋白質群溶液2mlにトリクロロ酢酸を5質量%加え、
あるいは、図2Bには、毛髪ケラチン蛋白質群溶液2m
lにグアニジン塩酸を30質量%加え、展開用溶液に蒸
留水を満たしたシャーレにキャストして得られたゲルの
SEM写真を示す。また、図2Cには、グアニジン塩酸
を30質量%加え、展開用溶液にPBS(8 mM リ
ン酸一水素ナトリウム,1.5 mM リン酸二水素カ
リウム,140 mM 塩化ナトリウム、3mM 塩化
カリウム,pH7.5)、また、図2Dには、トリクロ
ロ酢酸を5質量%加え、展開用溶液にエタノールを満た
したシャーレにキャストして得られたゲルのSEM写真
を示す。いずれのゲルも、繊維状の構造体により多孔質
状に表面が作られており、表面の粗さは、変性剤や展開
用溶液により異なる傾向が見られることから、多様な物
性をもつゲルの作成が可能であることを示した。
蛋白質群溶液2mlにトリクロロ酢酸を5質量%加え、
あるいは、図2Bには、毛髪ケラチン蛋白質群溶液2m
lにグアニジン塩酸を30質量%加え、展開用溶液に蒸
留水を満たしたシャーレにキャストして得られたゲルの
SEM写真を示す。また、図2Cには、グアニジン塩酸
を30質量%加え、展開用溶液にPBS(8 mM リ
ン酸一水素ナトリウム,1.5 mM リン酸二水素カ
リウム,140 mM 塩化ナトリウム、3mM 塩化
カリウム,pH7.5)、また、図2Dには、トリクロ
ロ酢酸を5質量%加え、展開用溶液にエタノールを満た
したシャーレにキャストして得られたゲルのSEM写真
を示す。いずれのゲルも、繊維状の構造体により多孔質
状に表面が作られており、表面の粗さは、変性剤や展開
用溶液により異なる傾向が見られることから、多様な物
性をもつゲルの作成が可能であることを示した。
【0022】日本薬局方ガーゼを5質量% トリクロロ
酢酸、あるいは、30質量%グアニジン塩酸を含む10
mg/ml毛髪ケラチン蛋白質群溶液5mlに浸潤させ
た。室温下、60分間インキュベートの後、流水中に入
れ洗浄後、蒸留水で交換し、6〜16時間静置し乾燥し
た。それらのガーゼ50mgを秤量して、電気泳動用の
サンプル緩衝液(30mM トリス−塩酸緩衝液,1%
SDS,5% グリセロール,0.15%2−メルカ
プトエタノール,0.0005% パイロニンY)0.
1mlに混合後、100℃ 2分間処理することにより
ガーゼ繊維にコーティングした蛋白質の抽出を行った。
抽出サンプルを13.5% SDS−ポリアクリルアミ
ド電気泳動で分析した(図3)。毛髪ケラチン蛋白質群
を加えないガーゼにおいては、全く蛋白質が検出されな
いのに対して、毛髪ケラチン蛋白質群を加え、変性剤処
理した標品においてはミクロフィブリルを構成している
40〜60kDa蛋白質バンドとマトリックスを構成し
ている20kDa以下の蛋白質バンドが僅かに、毛髪採
取サンプル同様に観察できることから、ケラチン蛋白質
群がガーゼ繊維にコーティングしていることが判明し
た。検出蛋白質バンドの大きさと濃さから、グアニジン
塩酸よりもトリクロロ酢酸を使用したときの方が、コー
テイングしたケラチン蛋白質群が多いことも判明した。
酢酸、あるいは、30質量%グアニジン塩酸を含む10
mg/ml毛髪ケラチン蛋白質群溶液5mlに浸潤させ
た。室温下、60分間インキュベートの後、流水中に入
れ洗浄後、蒸留水で交換し、6〜16時間静置し乾燥し
た。それらのガーゼ50mgを秤量して、電気泳動用の
サンプル緩衝液(30mM トリス−塩酸緩衝液,1%
SDS,5% グリセロール,0.15%2−メルカ
プトエタノール,0.0005% パイロニンY)0.
1mlに混合後、100℃ 2分間処理することにより
ガーゼ繊維にコーティングした蛋白質の抽出を行った。
抽出サンプルを13.5% SDS−ポリアクリルアミ
ド電気泳動で分析した(図3)。毛髪ケラチン蛋白質群
を加えないガーゼにおいては、全く蛋白質が検出されな
いのに対して、毛髪ケラチン蛋白質群を加え、変性剤処
理した標品においてはミクロフィブリルを構成している
40〜60kDa蛋白質バンドとマトリックスを構成し
ている20kDa以下の蛋白質バンドが僅かに、毛髪採
取サンプル同様に観察できることから、ケラチン蛋白質
群がガーゼ繊維にコーティングしていることが判明し
た。検出蛋白質バンドの大きさと濃さから、グアニジン
塩酸よりもトリクロロ酢酸を使用したときの方が、コー
テイングしたケラチン蛋白質群が多いことも判明した。
【0023】試料は15才女性の毛髪をクロロホルム−
メタノール(2:1)で16時間脱脂処理したものを用
い、1.5g毛髪を尿素30質量%、チオ尿素20質量
%、2メルカプトエタノール5質量%、25mMトリス
−塩酸緩衝液(pH8.5)を含む混合液20ml中で
50℃、4日間処理し、蛋白質溶液を得た。この処理溶
液を濾過により未抽出毛髪を除き、蛋白濃度を測定し、
毛髪ケラチン蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶液(6
00 mg)を透析外液として蒸留水を用い、1日3回
以上透析外液を交換し、3日間透析を行った後、凍結乾
燥し、395mgの乾燥毛髪を得た(図4)。この操作
により得られた標品は、生体適合性の高い個人レベルで
の化粧品原料、医薬品原料、化学原料、細胞生物学基
材、生化学試薬として、毛髪ケラチン蛋白質群を提供で
きることを可能とした。
メタノール(2:1)で16時間脱脂処理したものを用
い、1.5g毛髪を尿素30質量%、チオ尿素20質量
%、2メルカプトエタノール5質量%、25mMトリス
−塩酸緩衝液(pH8.5)を含む混合液20ml中で
50℃、4日間処理し、蛋白質溶液を得た。この処理溶
液を濾過により未抽出毛髪を除き、蛋白濃度を測定し、
毛髪ケラチン蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶液(6
00 mg)を透析外液として蒸留水を用い、1日3回
以上透析外液を交換し、3日間透析を行った後、凍結乾
燥し、395mgの乾燥毛髪を得た(図4)。この操作
により得られた標品は、生体適合性の高い個人レベルで
の化粧品原料、医薬品原料、化学原料、細胞生物学基
材、生化学試薬として、毛髪ケラチン蛋白質群を提供で
きることを可能とした。
【0024】羊毛をクロロホルム−メタノール(2:
1)で16時間脱脂処理したものを用い、300mg羊
毛を尿素30質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプ
トエタノール5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液
(pH8.5)を含む混合液4ml中で50℃、4日間
処理し、蛋白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により
未抽出羊毛を除き、蛋白濃度を測定し、羊毛髪ケラチン
蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶液(5mg)に、ト
リクロロ酢酸を2質量%〜40質量%、あるいは、グア
ニジン塩酸を5質量%〜60質量%範囲で加え、あるい
は、トリクロロ酢酸とグアニジン塩酸の混合液を加え、
よく攪拌後、蒸留水あるいはエタノールを含む展開用溶
液を満たしたシャーレに静かにキャストした。ゲル形成
後、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を数回交換し
て、ゲル中の溶液を蒸留水あるいはエタノールを含む溶
液に交換した。最後に、蒸留水あるいはエタノールを含
む溶液を除き、シリカゲル箱内で十分に乾燥し、フィル
ムにした後、微量天秤にて秤量し求めた。以下の結果を
表3に示す。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕後、粉
末羊毛髪ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能であ
る。
1)で16時間脱脂処理したものを用い、300mg羊
毛を尿素30質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプ
トエタノール5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液
(pH8.5)を含む混合液4ml中で50℃、4日間
処理し、蛋白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により
未抽出羊毛を除き、蛋白濃度を測定し、羊毛髪ケラチン
蛋白質群溶液とした。この蛋白質溶液(5mg)に、ト
リクロロ酢酸を2質量%〜40質量%、あるいは、グア
ニジン塩酸を5質量%〜60質量%範囲で加え、あるい
は、トリクロロ酢酸とグアニジン塩酸の混合液を加え、
よく攪拌後、蒸留水あるいはエタノールを含む展開用溶
液を満たしたシャーレに静かにキャストした。ゲル形成
後、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を数回交換し
て、ゲル中の溶液を蒸留水あるいはエタノールを含む溶
液に交換した。最後に、蒸留水あるいはエタノールを含
む溶液を除き、シリカゲル箱内で十分に乾燥し、フィル
ムにした後、微量天秤にて秤量し求めた。以下の結果を
表3に示す。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕後、粉
末羊毛髪ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能であ
る。
【0025】
【表3】
【0025】ニワトリ羽毛を95%エタノール、及び、
蒸留水で洗浄したものを用い、500mg羽毛を尿素3
0質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプトエタノー
ル5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液(pH8.
5)を含む混合液7ml中で50℃、4日間処理し、蛋
白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により未抽出羊毛
を除き、蛋白濃度を測定し、羽毛髪ケラチン蛋白質群溶
液とした。この蛋白質溶液(5mg)に、トリクロロ酢
酸を2質量%〜40質量%、あるいは、グアニジン塩酸
を5質量%〜60質量%範囲で加え、あるいは、トリク
ロロ酢酸とグアニジン塩酸の混合液を加え、よく攪拌
後、蒸留水あるいはエタノールを含む展開用溶液を満た
したシャーレに静かにキャストした。ゲル形成後、蒸留
水あるいはエタノールを含む溶液を数回交換して、ゲル
中の溶液を蒸留水あるいはエタノールを含む溶液に交換
した。最後に、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を
除き、シリカゲル箱内で十分に乾燥し、フィルムにした
後、微量天秤にて秤量し求めた。以下の結果を表4に示
す。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕後、粉末羊毛髪
ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能である。
蒸留水で洗浄したものを用い、500mg羽毛を尿素3
0質量%、チオ尿素20質量%、2メルカプトエタノー
ル5質量%、25mMトリス−塩酸緩衝液(pH8.
5)を含む混合液7ml中で50℃、4日間処理し、蛋
白質溶液を得た。この処理溶液を濾過により未抽出羊毛
を除き、蛋白濃度を測定し、羽毛髪ケラチン蛋白質群溶
液とした。この蛋白質溶液(5mg)に、トリクロロ酢
酸を2質量%〜40質量%、あるいは、グアニジン塩酸
を5質量%〜60質量%範囲で加え、あるいは、トリク
ロロ酢酸とグアニジン塩酸の混合液を加え、よく攪拌
後、蒸留水あるいはエタノールを含む展開用溶液を満た
したシャーレに静かにキャストした。ゲル形成後、蒸留
水あるいはエタノールを含む溶液を数回交換して、ゲル
中の溶液を蒸留水あるいはエタノールを含む溶液に交換
した。最後に、蒸留水あるいはエタノールを含む溶液を
除き、シリカゲル箱内で十分に乾燥し、フィルムにした
後、微量天秤にて秤量し求めた。以下の結果を表4に示
す。また、このフィルムを乳鉢等で粉砕後、粉末羊毛髪
ケラチン蛋白質粉末標品として使用が可能である。
【0026】
【表4】
【0027】
【発明の効果】既存の人工皮膚、化粧品や医薬部外品等
においては、製品とユーザーの適合性が必ずしも一致す
るとは限らず、発疹、蕁麻疹、痒み、金属アレルギーや
アトピー等のアレルギーや炎症の症状を呈する。本発明
はゲル化、フィルム化、コーティング化、粉末状態とい
った加工が簡便にできるため、生体適合性の高い簡易人
工皮膚の材料や、化粧品、医薬品、医薬部外品の原料と
して優れている。これは、ヒトのみに限らず、ペット等
の小動物への適用も可能である。また、凍結乾燥標品や
フィルム粉末は、生化学、化学工業的な材料としての使
用が可能で優れている。特に、本人の体の一部を原材料
として使用するため、副作用やこれから生じるトラブル
も少ない。使用する体部分は、今まで破棄していた毛髪
や爪を主とするため、試料の収集における精神面と金銭
面の両方の負担が少ない面も格段に良い。
においては、製品とユーザーの適合性が必ずしも一致す
るとは限らず、発疹、蕁麻疹、痒み、金属アレルギーや
アトピー等のアレルギーや炎症の症状を呈する。本発明
はゲル化、フィルム化、コーティング化、粉末状態とい
った加工が簡便にできるため、生体適合性の高い簡易人
工皮膚の材料や、化粧品、医薬品、医薬部外品の原料と
して優れている。これは、ヒトのみに限らず、ペット等
の小動物への適用も可能である。また、凍結乾燥標品や
フィルム粉末は、生化学、化学工業的な材料としての使
用が可能で優れている。特に、本人の体の一部を原材料
として使用するため、副作用やこれから生じるトラブル
も少ない。使用する体部分は、今まで破棄していた毛髪
や爪を主とするため、試料の収集における精神面と金銭
面の両方の負担が少ない面も格段に良い。
【0028】本製品類の作成時において、酸性状態で安
定な蛋白質及びペプチド、生理活性物質、核酸、医薬品
や化粧品の原料等を共存した状態でゲル化、フィルム
化、コーティング化、粉末等への固体化できるため、抗
菌・抗カビ性や除放性の特性をもつ材料、埋め込み型医
薬品、ハイブリッド加工品、高分子医薬品、医用材料、
バイオリアクター、バイオセンサー、高機能化繊維等幅
広い適用を可能としている点が格段と良い。
定な蛋白質及びペプチド、生理活性物質、核酸、医薬品
や化粧品の原料等を共存した状態でゲル化、フィルム
化、コーティング化、粉末等への固体化できるため、抗
菌・抗カビ性や除放性の特性をもつ材料、埋め込み型医
薬品、ハイブリッド加工品、高分子医薬品、医用材料、
バイオリアクター、バイオセンサー、高機能化繊維等幅
広い適用を可能としている点が格段と良い。
【0029】
【図1】 SDSポリアクリルアミド電気泳動を示す写
真である。ここで、1は、分子量マーカー;2は、採取
毛髪蛋白質(ゲル作成前);3は、トリクロロ酢酸を含
む溶液で作成したィルムから抽出した蛋白質;4はグア
ニジン塩酸を含む溶液で作成したフィルムから抽出した
蛋白質の泳動パターンを示す。
真である。ここで、1は、分子量マーカー;2は、採取
毛髪蛋白質(ゲル作成前);3は、トリクロロ酢酸を含
む溶液で作成したィルムから抽出した蛋白質;4はグア
ニジン塩酸を含む溶液で作成したフィルムから抽出した
蛋白質の泳動パターンを示す。
【図2】 実施例において作成したゲル表面を観察した
SEM写真である。ここで、図2Aは、ヒト毛髪ケラチ
ン蛋白質群溶液にトリクロロ酢酸を5質量%加え、展開
用溶液に蒸留水を満たしたシャーレにキャストして得ら
れた標品;図2Bは、ヒト毛髪ケラチン蛋白質群溶液に
グアニジン塩酸を30質量%加え、展開用溶液に蒸留水
を満たしたシャーレにキャストして得られた標品;図2
Cは、ヒト毛髪ケラチン蛋白質群溶液にグアニジン塩酸
を30質量%加え、展開用溶液にPBSを満たしたシャ
ーレにキャストして得られた標品;図2Dは、ヒト毛髪
ケラチン蛋白質群溶液にトリクロロ酢酸を5質量%加
え、展開用溶液にエタノールを満たしたシャーレにキャ
ストして得られた標品のSEM写真を示す。
SEM写真である。ここで、図2Aは、ヒト毛髪ケラチ
ン蛋白質群溶液にトリクロロ酢酸を5質量%加え、展開
用溶液に蒸留水を満たしたシャーレにキャストして得ら
れた標品;図2Bは、ヒト毛髪ケラチン蛋白質群溶液に
グアニジン塩酸を30質量%加え、展開用溶液に蒸留水
を満たしたシャーレにキャストして得られた標品;図2
Cは、ヒト毛髪ケラチン蛋白質群溶液にグアニジン塩酸
を30質量%加え、展開用溶液にPBSを満たしたシャ
ーレにキャストして得られた標品;図2Dは、ヒト毛髪
ケラチン蛋白質群溶液にトリクロロ酢酸を5質量%加
え、展開用溶液にエタノールを満たしたシャーレにキャ
ストして得られた標品のSEM写真を示す。
【図3】 SDSポリアクリルアミド電気泳動を示す写
真である。ここで、1は分子量マーカー;2は、毛髪ケ
ラチン蛋白質を含まない溶液でトリクロロ酢酸で処理し
たガーゼからの抽出液;3は、毛髪ケラチン蛋白質及び
トリクロロ酢酸を含む溶液で処理し、コーティング化後
のガーゼから抽出した蛋白質;4は、毛髪ケラチン蛋白
質及びグアニジン塩酸を含む溶液で処理し、コーティン
グ化後のガーゼから抽出した蛋白質の泳動パターンを示
す。
真である。ここで、1は分子量マーカー;2は、毛髪ケ
ラチン蛋白質を含まない溶液でトリクロロ酢酸で処理し
たガーゼからの抽出液;3は、毛髪ケラチン蛋白質及び
トリクロロ酢酸を含む溶液で処理し、コーティング化後
のガーゼから抽出した蛋白質;4は、毛髪ケラチン蛋白
質及びグアニジン塩酸を含む溶液で処理し、コーティン
グ化後のガーゼから抽出した蛋白質の泳動パターンを示
す。
【図4】 実施例において作成した凍結乾燥標品の写真
を示す。
を示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 FI テーマコート゛(参考) // C08L 89:04 C08L 89:04 Fターム(参考) 4C083 AD011 AD191 AD441 AD442 AD601 BB21 DD41 4C097 AA23 DD14 DD15 MM04 4F070 AA62 AC17 AC33 AC40 AC45 AE30 BA07 BB08 CA14 CB11 DA41 4F071 AA01 AA08 AA70 AE04 AE08 AE09 AH19 BA09 BB02 BC01
Claims (13)
- 【請求項1】 毛髪ケラチン蛋白質が蛋白質変性剤の併
用により溶解された毛髪ケラチン蛋白質溶液に、さらに
別の変性剤を添加しあるいは添加せずに、展開用溶液と
接触させた後、必要に応じ乾燥することを特徴とする毛
髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項2】 請求項1の方法において、毛髪ケラチン
蛋白質成形品が、液体を含有するゲル状成形品であるこ
とを特徴とする毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項3】 請求項1又は2の方法において、毛髪ケ
ラチン蛋白質溶液と展開用溶液との接触を、毛髪ケラチ
ン蛋白質溶液を展開用溶液中にキャストする方法によ
り、あるいは、展開用溶液を毛髪ケラチン蛋白質溶液に
加えて静置する方法により行うことを特徴とする毛髪ケ
ラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項4】 請求項1〜3の方法において、蛋白質変
性剤が、尿素、及びチオ尿素から選ばれる1種以上であ
ることを特徴とする毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方
法。 - 【請求項5】 請求項1〜4のいずれかの方法におい
て、別の変性剤が、トリクロロ酢酸、グアニジン塩酸、
過塩素酸及びその誘導体から選ばれる1種以上であり、
トリクロロ酢酸及びその誘導体を含有する場合の濃度が
1質量%〜40質量%、グアニジン塩酸及びその誘導体
を含有する場合の濃度が10質量%〜60質量%、過塩
素酸及びその誘導体を含有する場合の濃度が0.5質量
%〜40質量%であることを特徴とする毛髪ケラチン蛋
白質成形品の製造方法。 - 【請求項6】 請求項1〜5のいずれかの方法におい
て、展開用溶液が、水、低級アルコール、生理食塩水及
び細胞培養液等から選ばれる1種以上からなることを特
徴とする毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項7】 請求項1〜6のいずれかの方法におい
て、展開用溶液と接触させる前の毛髪ケラチン蛋白質溶
液に別の変性剤を添加せず、かつ、酸性の展開用溶液あ
るいは別の変性剤を含む展開用溶液中に添加することを
特徴とする毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項8】 請求項1〜7のいずれかの方法におい
て、毛髪ケラチン蛋白質溶液中に、薬物、可塑剤、色
素、核酸、糖質、他の蛋白質、蛋白多糖体、及び脂質の
うちの少なくとも1種以上を含有させることを特徴とす
る毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法。 - 【請求項9】 請求項1〜8のいずれかの方法におい
て、毛髪ケラチン蛋白質溶液中に、他の天然高分子、合
成高分子、金属イオンのうちの少なくとも1種以上を含
有させることを特徴とする毛髪ケラチン蛋白質成形品の
製造方法。 - 【請求項10】 請求項1〜9のいずれかの方法によっ
て得られた毛髪ケラチン蛋白質成形品を粉末化あるいは
粒子化することを特徴とする毛髪ケラチン蛋白質粉粒体
の製造方法。 - 【請求項11】 毛髪ケラチン蛋白質が蛋白質変性剤の
併用により溶解された毛髪ケラチン蛋白質溶液に、さら
に別の変性剤を添加しあるいは添加せずに、有機高分子
製品を浸した後、毛髪ケラチン蛋白質溶液が付着した有
機高分子製品を展開用溶液と接触させ、必要に応じ乾燥
することを特徴とする毛髪ケラチン蛋白質でコーティン
グする方法。 - 【請求項12】 請求項11の方法において、有機高分
子製品を浸す前の毛髪ケラチン蛋白質溶液に別の変性剤
を添加せず、かつ、酸性の展開用溶液あるいは別の変性
剤を含む展開用溶液中に添加することを特徴とする毛髪
ケラチン蛋白質でコーティングする方法。 - 【請求項13】 請求項11又は12の方法において、
有機高分子製品が、天然繊維、合成繊維、不織布、培養
基材、樹脂成形品、フィルム及び紙のうちの少なくとも
1種からなる製品又は半製品であることを特徴とする毛
髪ケラチン蛋白質でコーティングする方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2001177800A JP2002332357A (ja) | 2001-05-09 | 2001-05-09 | 毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
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JP2001177800A JP2002332357A (ja) | 2001-05-09 | 2001-05-09 | 毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2002332357A true JP2002332357A (ja) | 2002-11-22 |
Family
ID=19018590
Family Applications (1)
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---|---|---|---|
JP2001177800A Pending JP2002332357A (ja) | 2001-05-09 | 2001-05-09 | 毛髪ケラチン蛋白質成形品の製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2002332357A (ja) |
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2008180709A (ja) * | 2006-12-28 | 2008-08-07 | Shiseido Co Ltd | ケラチンフィルムを用いた毛髪損傷度測定方法 |
JP2009504447A (ja) * | 2005-08-12 | 2009-02-05 | ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー | ケラチン組織の特性を備えるコーティングされた基材 |
JP2009300191A (ja) * | 2008-06-11 | 2009-12-24 | Shiseido Co Ltd | ケラチンフィルムを用いた毛髪損傷度測定方法 |
JP2010002380A (ja) * | 2008-06-23 | 2010-01-07 | Shiseido Co Ltd | タンパク質の糖化度の評価方法及びタンパク質の糖化抑制・改善剤の評価方法 |
JP2010122073A (ja) * | 2008-11-19 | 2010-06-03 | Shiseido Co Ltd | ケラチンフィルムを用いた染毛剤褪色度の測定方法 |
JP2017072397A (ja) * | 2015-10-05 | 2017-04-13 | 株式会社 資生堂 | 毛髪ケラチンフィルムを用いた化粧料の機能性評価方法 |
CN114577678A (zh) * | 2022-02-16 | 2022-06-03 | 南京中医药大学 | 一种角蛋白脂质体人工皮肤膜及其在外用制剂及化妆品中的应用 |
-
2001
- 2001-05-09 JP JP2001177800A patent/JP2002332357A/ja active Pending
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