FR2640281A1 - Concentre enzymatique liquide stable et procede pour sa production - Google Patents
Concentre enzymatique liquide stable et procede pour sa production Download PDFInfo
- Publication number
- FR2640281A1 FR2640281A1 FR8916333A FR8916333A FR2640281A1 FR 2640281 A1 FR2640281 A1 FR 2640281A1 FR 8916333 A FR8916333 A FR 8916333A FR 8916333 A FR8916333 A FR 8916333A FR 2640281 A1 FR2640281 A1 FR 2640281A1
- Authority
- FR
- France
- Prior art keywords
- amylase
- starch
- alpha
- solution
- stable liquid
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/832—Bacillus
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
L'invention concerne l'enzyme appelé alpha-amylase, provenant de Bacillus stearothermophilus. Une préparation enzymatique d'alpha-amylase du commerce est traitée avec de l'amidon granulaire pour adsorber l'enzyme et l'amidon contenant l'enzyme est séparé, puis est chauffé dans une solution tampon contenant des ions calcium. Puis la solution résultante, séparée de la matière solide insoluble, est concentrée pour obtenir le produit final. Application : préparation d'un concentré liquide stable d'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus.
Description
La présente invention a pour objet un concentré enzymatique liquide
contenant l'alpha-amylase provenant de Bacillus stearothermophilus, ainsi qu'un procédé pour sa production. Ces dernières années, différents enzymes thermostables du type alpha-amylase ont été élaborés. Des exemples de ces alpha-amylases thermostables comprennent celles produites par Bacillus licheniformis, brevet des Etats-Unis d'Amérique N 4 519 934; par Clostridium thermoamvlolvticum, brevet des Etats-Unis d'Amérique N 4 578 352; et par Clostridium thermohydrosulfuricum,
brevet des Etats-Unis d'Amérique N 4 613 570. Les alpha-
amylases produites par Bacillus stearothermophilus sont
particulièrement intéressantes du point de vue commercial.
Elles sont décrites par S.L. Pfueller et W.H. Elliott, J.
Biol. Chem., 244, 48 (1969), et dans les brevets des Etats-
Unis d'Amérique N 2 695 863 et 4 284 722.
Des préparations d'alpha-amylases liquides provenant de Bacillus stearothermophilus sont disponibles dans le commerce. Cependant, ces préparations contiennent souvent des quantités appréciables de NaCl. La forte concentration en sel de la préparation enzymatique n'est pas avantageuse lorsque l'enzyme est utilisé dans des détergents liquides et d'autres applications en raison de sa tendance à provoquer une séparation de phases. L'ion chlorure est également indésirable car il peut provoquer
une corrosion des récipients et des appareils métalliques.
En outre, les préparations commerciales d'alpha-amylase liquide sont souvent de couleur foncée et leurs concentres peuvent présenter une tendance a former un précipité lors de l'entreposage. Pour ces raisons, les préparations
liquides d'alpha-amylase provenant de Bacillus stearother-
mophilus, disponibles dans le commerce, n'ont pas été largement admises par les fabricants de détergents liquides et d'autres fabricants qui exigent la formulation d'un
produit enzymatique acceptable en cosmétologie.
Un objectif de la présente invention consiste à proposer un concentré enzymatique liquide contenant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus, qui possede une bonne stabilité enzymatique et physique ainsi qu'une
faible coloration et qui est non corrosive.
Les références à l'alpha-amylase de Bacillus
stearothermophilus précitées décrivent des modes opératoi-
res en plusieurs étapes pour l'obtention de préparations enzymatiques d'alpha-amylases purifiées. Cependant, ces
modes opératoires conviennent seulement pour des prépara-
tions à petite échelle et seraient beaucoup trop coûteux pour la préparation d'un produit commercial. Il a été trouvé à présent un procédé peu coûteux qui donne un concentré enzymatique liquide stable qui est aisément
adapté à une production commerciale à grande échelle.
Conformément à la présente invention, il est proposé un procédé de production d'un concentré enzymatique liquide stable contenant l'alphaamylase de Bacillus stearothermophilus, qui comprend les étapes consistant: a) à mélanger une solution aqueuse d'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus à de l'amidon granulaire pour adsorber l'alpha-amylase; b) à séparer l'amidon, contenant l'alpha-amylase adsorbée, de la solution aqueuse; c) à laver l'amidon contenant l'alpha- amylase adsorbée; d) à former une suspension de l'amidon contenant l'alpha-amylase adsorbée dans une solution de tampon contenant des ions calcium; e) à chauffer la suspension de l'étape d) à une température supérieure à la température de gélatinisation de l'amidon pour former une solution de l'alpha-amylase et de l'hydrolysat d'amidon; f) à séparer la solution formée dans l'étape e) de toute substance solide insoluble; et g) à concentrer la solution obtenue dans l'étape f). Il est également proposé, conformément à la présente invention, un concentré enzymatique liquide stable contenant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus préparé par le procédé précité, ayant une absorbance à
450 nanomètres (nm) inférieure à environ 4 et une concen-
tration en C1- inférieure à environ 200 millimolaire (mM).
N'importe quelle préparation enzymatique
d'alpha-amylase thermostable produite par le micro-
organisme Bacillus stearothermonhilus peut être utilisée dans la mise en prat.ique de la présente invention. Ces préparations sont disponibles sous forme de solutions aqueuses concentrées qui contiennent, outre l'enzyme, du chlorure de sodium et différents autres conservateurs ou stabilisants. Dans la mise en pratique de la- présente invention, la solution enzymatique du commerce est diluée avec de l'eau, puis l'enzyme est séparé de la solution
aqueuse par adsorption sur de l'amidon granulaire.
N'importe quel amidon granulaire peut être utilisé à cet effet. Un amidon convenant particulièrement est l'amidon de maïs granulaire, qui est aisément disponible sous une forme relativement pure comme produit de l'industrie de broyage
du maïs par voie humide.
Il a été trouvé que l'amidon adsorbe de beaucoup plus grandes quantités de l'enzyme à partir de solutions froides. Pour cette raison, il est préférable d'effectuer l'adsorption à des températures inférieures à environ 10 C, de préférence inférieures à environ 5 C mais non inférieures à une température qui provoque une
congélation de la solution.
Dans la mise en pratique de la présente invention, une quantité suffisante d'amidon est ajoutée pour que soit présent un gramme d'amidon pour 100 à 000 unités d'enzyme, de préférence 1 g d'amidon pour 1000 à 10 000 unités d'enzyme. La solution enzymatique est diluée avec une quantité suffisante d'eau pour que l'amidon représente environ 10 % à environ 40 % en poids, de préférence environ 20 % à environ 30 % en poids du mélange
résultant d'amidon, d'enzyme et d'eau.
La solution enzymatique d'alpha-amylase est stabilisée par addition d'ions calcium. Cela est effectué convenablement par addition à la solution enzymatique d'une quantité d'acétate de calcium suffisante pour parvenir à une concentration d'environ 1 à environ 100 mM, de préférence environ 10 mM. Cela donne une solution tampon qui maintient le pH dans l'intervalle d'environ 5,5 à environ 7,0, une plage de pH désirée pour l'adsorption de
l'enzyme sur l'amidon granulaire.
Une fois l'enzyme adsorbé sur l'amidon, l'amidon, contenant l'alphaamylase adsorbée, est séparé de la solution aqueuse. N'importe quelle technique classique
de séparation, telle que la centrifugation ou la filtra-
tion, convient pour la séparation.
Puis l'amidon contenant l'enzyme adsorbé est
lavé pour éliminer les sels et toute matière colorée.
L'étape de lavage est de préférence effectuée à basse température (environ 1 C à environ 10 C) et l'eau de lavage
contient environ 1 à environ 100 mM d'ion calcium.
Après lavage de l'amidon contenant l'enzyme adsorbé, cet amidon est mis en suspension dans une solution tampon contenant des ions calcium. Le pH de la solution tampon est maintenu dans l'intervalle d'environ 5,5 à
environ 7,0, de préférence d'environ 6,0 à environ 6,5.
L'addition d'ions calcium et le tamponnement de la solution sont l'un et l'autre effectués convenablement par addition d'une quantité d'acétate de calcium suffisante pour parvenir à une concentration d'environ 1 à environ 100 mM,
de préférence d'environ 10 mM, de ce sel.
Puis la suspension d'amidon, contenant l'enzyme adsorbé, dans la solution tampon est chauffée à une température supérieure à la température de gélatinisation de l'amidon. Cette température varie quelque peu suivant l'amidon utilisé puisque chaque variété d'amidon possède une température caractéristique de gélatinisation. Si l'amidon utilisé pour l'adsorption est l'amidon de maïs, il est convenable de chauffer la suspension à une température d'environ 70 C à environ 80 C. La suspension est maintenue à cette température jusqu'à dissolution de la plus grande partie de l'amidon. Cela est habituellement effectué en un temps d'environ 15 à environ 30 minutes. Après l'étape de chauffage, la solution est séparée de toute substance solide insoluble, puis est concentrée pour donner un
concentré enzymatique ayant la concentration désirée.
Cette étape de séparation est effectuée par des moyens de séparation classiques, tels que la centrifugation ou la filtration. Dans la mise en oeuvre de cette étape, il est convenable d'ajouter à la solution un adjuvant de
filtration, tel que la terre de diatomées. La concentra-
tion de la solution clarifiée résultante est effectuée convenablement par des procédés de séparation sur membrane,
tels que l'ultrafiltration.
Le concentré enzymatique clarifié, décoloré, obtenu par le procédé de la présente invention contient l'hydrolysat d'amidon formé lorsque l'amidon est chauffé en présence de l'alpha-amylase. Cela constitue un autre avantage du procédé puisque l'hydrolysat contribue à la
stabilité de l'enzyme.
Le concentré enzymatique préparé par le procédé de la présente invention possède une absorbance à 450 nm inférieure à environ 4, de préférence inférieure à environ 35.2. La concentration en Cl- du concentré enzymatique est inférieure à environ 200 mM, de préférence inférieure à
environ 100 mM.
Les solutions d'alpha-amylase sont analysées par le mode opératoire suivant, qui définit l'unité enzymatique utilisée dans la présente invention. Analyse d'alpha-amylase L'activité enzymatique est déterminée par la mesure de la diminution de capacité de liaison de l'iode d'une solution d'amidon soluble. La solution à analyser est diluée avec une solution de chlorure de calcium 0,0025 M pour parvenir à une concentration finale d'environ 0,25 unité d'activité par ml. Un ml de solution enzymatique convenablement diluée est ajouté à 10 ml d'une solution à 0,5 % d'amidon soluble contenant un tampon à l'acide acétique 0,03 M (pH 6,0) et du chlorure de calcium 0,03 M. La réaction est conduite pendant 10 minutes à 60 C. Un ml de la solution réactionnelle est introduit dans une fiole graduée de 100 ml contenant 50 ml d'acide chlorhydrique 0,02 N et, après addition de 3 ml d'une solution d'iode à 0, 05 % à cette solution réactionnelle, le volume total est porté à 100 ml par addition d'eau. L'absorbance de la couleur bleue qui se développe est mesurée à 620 nm. La quantité d'enzyme requise pour la décomposition de 10 mg d'amidon en 1 minute à 60 C est définie comme étant égale à
1 unité.
Activité enzymatique (unités/ml) = Do - Ds 50 (rmg d'amidon) x x (facteur de dilution) Do 10 (min) x 10 (<m/min) 1 unité formule dans laquelle: Do = absorbance de la solution-témoin (de l'eau est ajoutée à la place de la solution enzymatique) Ds = absorbance de la solution réactionnelle Facteur de dilution = volume de solution
enzymatique diluée (en ml) correspondant à 1 ml d'échantil-
lon. Les exemples suivants illustrent plus en détail la présente invention. Toutes les parties sont exprimées sur une base pondérale et tous les pourcentages sont
exprimés en poids, sauf spécification contraire.
EXEMPLE 1
Une alpha-amylase du commerce provenant de Bacillus stearothermophilus, GZYMETM, disponible auprès de Enzyme Bio-Systems Ltd., International Plaza, Englewood Cliffs, New Jersey, a été traitée par le mode opératoire suivant. Une solution de 500 g d'un enzyme liquide (3400 unités par gramme) dans 1000 g d'une solution d'acétate de calcium 10 mM a été refroidie à 0 C. Puis
500 g d'amidon de maïs granulaire (Code 3005, CPC Interna-
tional Inc., International Plaza, Englewood Cliffs, New Jersey) ont été ajoutés sous agitation. Le mélange a été maintenu à 4 C pendant 30 minutes avant de recueillir par filtration l'amidon, contenant l'enzyme. La substance solide a été lavée avec 1000 g d'une solution d'acétate de calcium 10 mM. Le gâteau de filtre humide, d'un poids égal
à 880 g, a été mis en suspension avec 620 ml d'une solution-
d'acétate de calcium 10 mM. Puis le mélange a été chauffé à
C et maintenu à cette température pendant 15 minutes..
L'amidon a été gélatinisé et la plus grande partie de l'amidon a été solubilisée par ce traitement. Puis la solution a été mélangée à de la terre de diatomées et a Èté filtrée. Le filtrat, en un volume de 1000 ml, a été concentré au moyen d'une cellule d'ultrafiltration Amicon de 2 litres munie d'une membrane YM10, à un volume final de 240 ml. Le concentré, qui était de couleur jaune pâle,
contenait 1,44 x 106 unités d'alpha-amylase. Cela repré-
sente une séparation de 85 % de l'enzyme. Ce concentré, qui contient l'hydrolysat d'amidon, présente une bonne stabilité et est compatible avec le propylèneglycol et des matières similaires utilisées dans des formulations de détergents.
EXEMPLE 2
Le mode opératoire général de l'exemple 1 a été répété dans une installation pilote en utilisant 100 fois les quantités de matière utilisées dans l'exemple 1. Ce procédé à grande échelle a donné un concentré similaire à celui obtenu dans l'exemple 1, avec une bonne couleur et
une bonne stabilité.
EXEMPLE 3
Le mode opératoire de l'exemple 1 a été répété pour déterminer la couleur et la concentration en Cl- de la
matière avant et après traitement de la solution enzymati-
que par le procédé de la présente invention. La couleur a été mesurée par l'absorbance d'une solution à 450 nm. La concentration en Cl- a été mesurée, sous forme de NaCl, en
utilisant une électrode spécifique des ions et un pH/iono-
mètre Cole-Palmer. La solution enzymatique, avant traite-
ment, contenait 4200 unités/ml et la solution enzymatique, après traitement, contenait 5400 unités/ml d'activité d'alpha-amylase. Les résultats présentés sur le tableau I
montrent la réduction de couleur et de concentration en C1-
obtenue par le procédé de la présente invention.
TABLEAU I
Absorbance Solution enzymatique à 450 nm Cl- (mM) Avant traitement 12,3 2150 Après traitement 1,9 25,8 Ainsi, il se révèle qu'il a été propose, conformément à la présente invention, un concentré enzymatique liquide stable, décoloré, et un procédé pour sa production qui répondent totalement aux objectifs, buts et
avantages précités.
Z640281
Il va de soi que la présente invention n'a été décrite qu'à titre explicatif, mais nullement limitatif, et que de nombreuses modifications peuvent y être apportées
sans sortir de son cadre.
Claims (12)
1. Procédé de production d'un concentré enzymatique liquide stable contenant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus, qui comprend les étapes consistant: a) à mélanger une solution aqueuse d'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus à de l'amidon granulaire pour adsorber l'alpha-amylase; b) à séparer l'amidon, contenant l'alpha-amylase adsorbée, de la solution aqueuse; c) à laver l'amidon contenant l'alphaamylase adsorbée; d) à former une suspension de l'amidon contenant l'alpha-amylase adsorbée dans une solution de tampon contenant des ions calcium; e) à chauffer la suspension de l'étape d) à une température supérieure à la température de gélatinisation de l'amidon pour former une solution de l'alpha-amylase et de l'hydrolysat d'amidon; f) à séparer la solution formée dans l'étape e) de toute substance solide insoluble; et g) a concentrer la solution obtenue dans l'étape f).
2. Procédé suivant la revendication 1, dans
lequel l'amidon granulaire est l'amidon de maïs.
3. Procédé suivant la revendication 1, dans lequel de l'acétate de calcium est ajouté à la solution aqueuse de Bacillus stearothermophilus avant son traitement
avec de l'amidon granulaire pour adsorber l'alpha-amylase.
4. Procédé suivant la revendication 1, dans
lequel toutes les solutions contenant Bacillus stearother-
mophilus sont maintenues dans une plage de pH d'environ 5,5
à environ 7,0.
5. Procédé suivant la revendication 2, dans lequel l'étape e) est mise en oeuvre à une température d'environ 70 C à environ 80 C pendant un temps d'au
moins environ 15 minutes.
6. Concentré enzymatique liquide stable contenant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus, préparé par les étapes consistant: a) à mélanger une solution aqueuse d'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus à de l'amidon granulaire pour adsorber l'alpha-amylase; b) à séparer l'amidon, contenant l'alpha-amylase adsorbée, de la solution aqueuse; c) à laver l'amidon contenant l'alpha-amylase adsorbée; d) à former une suspension de l'amidon contenant l'alpha-amylase adsorbée dans une solution de tampon contenant des ions calcium; e) à chauffer la suspension de l'étape d) à une température supérieure à la température de gélatinisation de l'amidon pour former une solution de l'alpha-amylase et de-l'hydrolysat d'amidon; f) à séparer la solution formée dans l'étape e) de toute substance solide insoluble; et g) à concentrer la solution obtenue dans l'étape
f).
7. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 6, dans lequel l'amidon granulaire est
l'amidon de maïs.
8. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 6, dans lequel de l'acétate de calcium est ajouté à la solution aqueuse de Bacillus stearothermophilus avant son traitement avec de l'amidon granulaire pour
adsorber l'alpha-amylase.
9. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 6, dans lequel toutes les solutions contenant Bacillus stearothermophilus sont maintenues dans
la plage de pH d'environ 5,5 à environ 7,0.
10. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 7, dans lequel l'étape e) est mise en oeuvre à une température d'environ 70 C à environ 80 C
pendant un temps d'au moins environ 15 minutes.
11. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 6, dans lequel l'absorbance à 450 nm est inférieure à environ 4 et la concentration en
C1- est inférieure à environ 200 mM.
12. Concentré enzymatique liquide stable suivant la revendication 11, dans lequel l'absorbance à 450 nm est inférieure à environ 2 et la concentration en
Cl- est inférieure à environ 100 mM.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US07/282,644 US5010008A (en) | 1988-12-12 | 1988-12-12 | Stable liquid enzyme concentrate and process for its production |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FR2640281A1 true FR2640281A1 (fr) | 1990-06-15 |
| FR2640281B1 FR2640281B1 (fr) | 1994-09-02 |
Family
ID=23082463
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FR898916333A Expired - Fee Related FR2640281B1 (fr) | 1988-12-12 | 1989-12-11 | Concentre enzymatique liquide stable et procede pour sa production |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5010008A (fr) |
| JP (1) | JPH02215380A (fr) |
| AR (1) | AR242633A1 (fr) |
| BR (1) | BR8906418A (fr) |
| CA (1) | CA2005140A1 (fr) |
| DE (1) | DE3941054A1 (fr) |
| DK (1) | DK622889A (fr) |
| FI (1) | FI895924A0 (fr) |
| FR (1) | FR2640281B1 (fr) |
| GB (1) | GB2225784B (fr) |
| MX (1) | MX164331B (fr) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1991018976A1 (fr) * | 1990-06-08 | 1991-12-12 | Novo Nordisk A/S | HEMICELLULASES THERMOSTABLES PRODUITES PAR $i(BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS) |
| TW409035B (en) * | 1997-06-04 | 2000-10-21 | Gist Brocades Bv | Starch-based enzyme granulates |
| SK167699A3 (en) * | 1997-06-04 | 2000-09-12 | Dsm Nv | Carbohydrate-based enzyme granulates |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3661786A (en) * | 1970-01-27 | 1972-05-09 | Procter & Gamble | Detergent compositions containing stabilized alpha-amylase |
| FR2235135A1 (fr) * | 1973-06-29 | 1975-01-24 | Procter & Gamble | |
| US3980772A (en) * | 1969-12-02 | 1976-09-14 | Baxter Laboratories, Inc. | Methods of dissolving blood clots and the like with streptokinase chemically bonded to a carbohydrate matrix |
| US4305837A (en) * | 1980-10-30 | 1981-12-15 | The Procter & Gamble Company | Stabilized aqueous enzyme composition |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| NZ183818A (en) * | 1976-04-19 | 1980-05-08 | Cpc International Inc | Heat -and acid-stable alpha-amylase and process for converting starch to a starch hydrolysate |
| US4284722A (en) * | 1978-08-16 | 1981-08-18 | Cpc International Inc. | Heat and acid-stable alpha-amylase enzymes and processes for producing the same |
| US4519934A (en) * | 1983-04-19 | 1985-05-28 | Novo Industri A/S | Liquid enzyme concentrates containing alpha-amylase |
| US4578352A (en) * | 1983-07-13 | 1986-03-25 | Cpc International Inc. | Novel thermostable, aciduric alpha-amylase and method for its production |
| US4613570A (en) * | 1985-02-08 | 1986-09-23 | Cpc International Inc. | Novel thermostable, aciduric alpha-amylase and method for its production |
-
1988
- 1988-12-12 US US07/282,644 patent/US5010008A/en not_active Expired - Fee Related
-
1989
- 1989-11-21 GB GB8926327A patent/GB2225784B/en not_active Expired
- 1989-12-01 AR AR89315593A patent/AR242633A1/es active
- 1989-12-08 JP JP1317876A patent/JPH02215380A/ja active Pending
- 1989-12-08 MX MX18641A patent/MX164331B/es unknown
- 1989-12-11 FR FR898916333A patent/FR2640281B1/fr not_active Expired - Fee Related
- 1989-12-11 DK DK622889A patent/DK622889A/da not_active Application Discontinuation
- 1989-12-11 CA CA002005140A patent/CA2005140A1/fr not_active Abandoned
- 1989-12-12 DE DE3941054A patent/DE3941054A1/de not_active Withdrawn
- 1989-12-12 BR BR898906418A patent/BR8906418A/pt not_active Application Discontinuation
- 1989-12-12 FI FI895924A patent/FI895924A0/fi not_active IP Right Cessation
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3980772A (en) * | 1969-12-02 | 1976-09-14 | Baxter Laboratories, Inc. | Methods of dissolving blood clots and the like with streptokinase chemically bonded to a carbohydrate matrix |
| US3661786A (en) * | 1970-01-27 | 1972-05-09 | Procter & Gamble | Detergent compositions containing stabilized alpha-amylase |
| FR2235135A1 (fr) * | 1973-06-29 | 1975-01-24 | Procter & Gamble | |
| US4305837A (en) * | 1980-10-30 | 1981-12-15 | The Procter & Gamble Company | Stabilized aqueous enzyme composition |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. vol. 244, no. 1, 1969, BALTIMORE US pages 48 - 54; S.l.Pfueller et al.: "The extracellular alfa-amylase of Bacillus stearothermophilus" * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE3941054A1 (de) | 1990-06-13 |
| MX164331B (es) | 1992-08-03 |
| AR242633A1 (es) | 1993-04-30 |
| JPH02215380A (ja) | 1990-08-28 |
| DK622889D0 (da) | 1989-12-11 |
| GB8926327D0 (en) | 1990-01-10 |
| FI895924A0 (fi) | 1989-12-12 |
| FR2640281B1 (fr) | 1994-09-02 |
| GB2225784A (en) | 1990-06-13 |
| GB2225784B (en) | 1992-06-17 |
| US5010008A (en) | 1991-04-23 |
| BR8906418A (pt) | 1990-08-28 |
| DK622889A (da) | 1990-06-13 |
| CA2005140A1 (fr) | 1990-06-12 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FR2607817A1 (fr) | Procede et matiere pour la separation et la purification des cyclodextrines | |
| FR2505185A1 (fr) | Procede de preparation d'un polysulfate de chondroitine injectable, produit obtenu par ce procede et compositions pharmaceutiques le contenant | |
| CA1213232A (fr) | Procede de purification de la dextrane-saccharase | |
| FR2640281A1 (fr) | Concentre enzymatique liquide stable et procede pour sa production | |
| US4226764A (en) | α-Amylase inhibitor from a streptomycete and process for its preparation | |
| LU83356A1 (fr) | Procede de production d'une preparation enzymatique de fructosyl-transferase | |
| FR2561074A1 (fr) | Procede de decoloration de substances colorees par des composes tetrapyrroliques, et produits obtenus | |
| FR2518988A1 (fr) | Procede pour preparer la l-threonine | |
| DE3834550A1 (de) | Proteolytisches enzym, seine herstellung und verwendung | |
| JPS6111593B2 (fr) | ||
| JPH0751064A (ja) | 液状パパインとその製造法 | |
| TWI814343B (zh) | Aspergillus terreus nuk-1204菌株、源自nuk-1204菌株的葡萄糖胺氧化酵素及其生產方法，以及使用葡萄糖胺氧化酵素生產葡萄糖胺酸的方法 | |
| EP0323930A1 (fr) | Procédé d'élimination de l'amertume d'hydrolysats de protéines et produit obtenu | |
| JPH0474999B2 (fr) | ||
| JPH04141083A (ja) | 微生物生産性向上剤 | |
| WO1993010153A1 (fr) | Produit bactericide, composition pharmaceutique le contenant et additif alimentaire | |
| BE567859A (fr) | ||
| FR2589479A1 (fr) | Nouvel enzyme, son procede d'obtention et son application a la preparation de n-(l-aspartyl-1)l-phenylalaninate de methyle | |
| FR2475062A1 (fr) | Procede de production de glucose-isomerase immobilisee | |
| FR2582672A1 (fr) | Procede pour obtenir un polysaccharide azote isole sous forme d'adsorbat | |
| BE566435A (fr) | ||
| FR2724173A1 (fr) | Procede pour obtenir des produits actifs riches en adn | |
| JPS5995886A (ja) | Ｌ−トリプトフアンアミノペプチダ−ゼ及びその製造方法 | |
| BE853722A (fr) | Alpha-amylases enzymes stables a chaud et en milieu acide leur procede d?obtention et leur application | |
| JPS58141783A (ja) | ビリルビンオキシダーゼｎｓ―１ |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| ST | Notification of lapse |