ES2243255T3 - Particulas compuestas de enzima que contienen una barrera acida y un revestimiento de barrera fisica. - Google Patents
Particulas compuestas de enzima que contienen una barrera acida y un revestimiento de barrera fisica.Info
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Abstract
Un proceso para fabricar una partícula compuesta de enzima detersiva adecuada para su incorporación en una composición detergente líquida para lavado automático de vajillas en donde la partícula compuesta comprende: una enzima que contiene material de núcleo; una capa de barrera ácida que recubre dicha enzima que contiene material de núcleo; y una capa de barrera polimérica física que recubre dicha capa de barrera ácida, comprendiendo el proceso que comprende la etapa de depositar la capa de barrera polimérica física sobre la capa de barrera ácida mediante la pulverización de una solución acuosa de un polímero seleccionado del grupo que consiste en éteres de alquil celulosa y polialcohol vinílico con una concentración de polímero de 1 % a 30 % en peso y estando la temperatura de pulverización en un intervalo de 30 °C a 40 °C para formar un recubrimiento que no se disuelve en la composición detergente líquida de lavado automático de vajillas pero sí se disuelve en la solución de lavado durante el lavado automático de vajillas.
Description
Partículas compuestas de enzima que tienen una
barrera ácida y un revestimiento de barrera física.
La presente invención se refiere a partículas
compuestas de enzima detersiva que presentan una capa de barrera
ácida y una capa de barrera polimérica física. Más concretamente, la
presente invención se refiere a una partícula de enzima, como un
gránulo con un núcleo que contiene enzima recubierto con una capa de
barrera ácida y un recubrimiento de barrera polimérica física sobre
la capa de barrera ácida para proteger a la enzima. La invención
también se refiere a un proceso para fabricar la partícula de
enzima.
La incorporación de enzimas detersivas en
detergentes de lavado de vajillas es bien conocida en el ámbito de
las fórmulas de lavado automático de vajillas (ADW) y de las
fórmulas líquidas de lavado manual de vajillas (LDL). Una necesidad
reconocida en las composiciones ADW es la presencia de uno o más
ingredientes que mejoren la eliminación de restos alimenticios y
manchas resistentes (p. ej., te, café, cacao, etc.) de productos de
consumo. Los álcalis fuertes como el hidróxido sódico, los
blanqueadores como el hipoclorito, los aditivos reforzante de la
detergencia como los fosfatos, y similares, pueden ser de utilidad
en diversos grados. Además, los ADW mejorados utilizan una fuente de
peróxido de hidrógeno, opcionalmente con un activador del
blanqueador como el TAED, según se indica. Además, pueden utilizarse
enzimas proteolíticas y amilolíticas comerciales. El componente
alfa-amilasa proporciona al menos una cierta ventaja
con respecto a las propiedades de eliminación de suciedad feculosa
de los ADW. Los ADW que contienen amilasas pueden también
proporcionar de forma típica un pH de lavado algo más moderado en el
uso y pueden eliminar manchas feculosas al tiempo que evitan el
suministro de grandes equivalentes en peso de hidróxido sódico
calculado "por gramo de producto".
De forma típica, el componente enzimático de una
composición ADW líquida se añade a la composición ADW en forma
líquida. Aunque esto permite que la composición ADW líquida presente
las ventajas de contenido de enzima mencionadas anteriormente,
también existen desventajas, principalmente que la composición ADW
líquida debe formularse a niveles de pH más bajos que los utilizados
convencionalmente ya que las enzimas pierden su eficacia en entornos
de pH elevado. Dado que la formulación a niveles bajos de pH puede
afectar a la capacidad limpiadora (un pH elevado mejora la limpieza
mejorando las velocidades de hidratación e hidrólisis), existe la
necesidad de un material enzimático que sea estable a pH
elevado.
Un enfoque para mejorar la estabilidad enzimática
de una composición detergente de ADW a pH elevado (superior a 9) es
añadir la enzima en forma de partícula sólida. Esta "partícula de
enzima" consiste en un material enzimático de núcleo recubierto
con un material de barrera física. Por ejemplo, un material
enzimático sólido puede recubrirse con una capa gruesa de cera para
formar una partícula de enzima, pudiéndose luego añadir esta
partícula de enzima a la composición ADW.
Sin embargo el uso de estos recubrimientos de
cera presenta varias desventajas. La principal es que cuando las
ceras se funden y se liberan en la solución de lavado, debido a la
elevada temperatura existente durante el proceso de lavado
automático de vajillas, tienden a formar una película no deseada
sobre las superficies de vidrio, acero inoxidable y plástico. Esta
formación de películas es un problema de las fórmulas ADW, que con
frecuencia no contienen tensioactivos en cantidades significativas
en la composición. Además, los recubrimientos gruesos de cera
también pueden reducir la velocidad de disolución de la partícula
que contienen la enzima, lo que puede conllevar la reducción de la
contribución limpiadora de la enzima al disminuir el tiempo de
permanencia en la solución de lavado.
Dado lo anterior, existe una necesidad permanente
de desarrollar nuevas composiciones con partículas de enzima que
protejan el material de núcleo enzimático cuando la partícula se
añade a una composición ADW líquida de pH alto sin que al mismo
tiempo se produzca la formación no deseada de película asociada a
los recubrimientos de cera, o se inhiba la rápida disolución de las
partículas que contienen enzima.
Por tanto, una ventaja de la presente invención
es que una partícula de enzima con un recubrimiento de dos capas
protege eficazmente el material de núcleo enzimático frente a
composiciones líquidas de elevado pH, sin presentar los efectos no
deseados de un recubrimiento grueso de cera descritos anteriormente.
Esta doble capa consiste en una barrera ácida interior recubierta a
su vez por una barrera exterior física polimérica seleccionada del
grupo que consiste en éteres de alquil celulosa y polialcohol
vinílico. La barrera física impide que la barrera química reaccione
directamente con el producto líquido alcalino (especialmente
importante cuando la barrera química es una barrera ácida) y la
barrera química neutraliza eficazmente cualquier grupo hidroxilo
suelto del producto alcalino que atraviese el recubrimiento de
barrera física. Las barreras física y química funcionan, por tanto,
unidas y realizan funciones complementarias. Las barreras físicas
incluyen recubrimientos poliméricos insolubles en la composición
detergente líquida de lavado automático de vajillas, pero solubles,
fusionables o dispersables en las condiciones de pH, temperatura y
agitación de un dispositivo de ADW.
Además de su uso en composiciones ADW, estas
partículas de enzima mejoradas pueden incorporarse a composiciones
detergentes líquidas de uso no intensivo (LDL) útiles también para
lavado manual de vajillas. Las enzimas, de forma típica enzimas
proteolíticas y amilolíticas comerciales, proporcionan composiciones
LDL con diversas ventajas, incluida una mejor capacidad limpiadora
así como propiedades preferidas de cuidado de la piel y estética de
"tacto de la piel" (es decir, el producto no se siente viscoso
o resbaladizo en las manos de un consumidor). La adición de enzimas
a una composición LDL en forma de una partícula de enzima puede
mejorar la estabilidad de las enzimas en una composición LDL. La
liberación de las enzimas se produce fácilmente como resultado de la
agitación y de la mayor temperatura existente durante el lavado de
vajillas manual por parte del consumidor.
La patente US-4.965.012 describe
una composición encapsulante de enzima.
Las patentes US-4.381.247;
US-4.707.287; US-4.965.012;
US-4.973.417; US-5.093.021 y
US-5.254.287 describen partículas de enzima para
composiciones detergentes granuladas. Las patentes
US-4.526.698; US-5.078.895;
US-5.332.518; US-5.340.496;
US-5.366.655; US-5.462.804 y
WO/95/02670 describen partículas recubiertas blanqueadoras.
La patente US-5.200.236 describe
un método para partículas encapsulantes de cera.
La patente US-3.908.045 describe
el recubrimiento de una partícula blanqueadora sólida con una
primera capa de ácido graso y una segunda capa de ácido graso
tratado con una base (hidróxido alcalino).
La invención satisface las necesidades anteriores
proporcionando una partícula compuesta de enzima detersiva adecuada
para su incorporación en una composición detergente líquida,
incluyendo una enzima que contiene material de núcleo, una capa de
barrera ácida recubierta sobre la enzima que contiene el material de
núcleo y una capa polimérica de barrera física que recubre la capa
de barrera ácida. También se proporciona un proceso para la
fabricación de la partícula compuesta de enzima como se establece en
la reivindicación 1.
La Fig. 1 es un corte transversal de la
realización preferida de una partícula compuesta de enzima de la
presente invención.
La presente invención se refiere a partículas
compuestas de enzima para su incorporación en composiciones
detergentes, y en particular, en composiciones líquidas de lavado
automático de vajillas y un proceso para fabricar las partículas. En
la Fig. 1 se muestra la partícula compuesta 10 de la presente
invención. La partícula 10 comprende una enzima que contiene
material de núcleo 20 con una capa de barrera ácida 30 que lo
recubre y una capa de barrera polimérica física 40 que recubre la
capa de barrera ácida 30. El propio material de núcleo enzimático
comprende una capa de enzima 22 que recubre la capa de vehículo 24.
La partícula compuesta de la presente invención, al tener la capa de
barrera ácida y la capa de barrera física, proporciona una mayor
protección frente a la degradación de la enzima debida a la
alcalinidad y a otros ingredientes de un detergente líquido básico,
así como a la decoloración y la generación de olores. Por tanto, la
partícula de enzima de la presente invención presenta un avance
significativo con respecto a la partícula de enzima conocida en el
estado de la técnica.
La enzima que contiene material de núcleo, como
su nombre implica, incluye la enzima o enzimas que libera la
partícula compuesta de la presente invención. La enzima liberada en
la presente invención es una enzima detersiva. La expresión
"enzima detersiva" en la presente invención significa cualquier
enzima que tenga un efecto beneficioso en la limpieza, eliminación
de manchas u de otro tipo en una composición de lavado automático de
vajillas. Las enzimas detergentes preferidas son hidrolasas tales
como proteasas y amilasas.
Las enzimas se incorporan normalmente en las
composiciones detergentes o composiciones de aditivos de detergentes
a niveles suficientes para proporcionar una "cantidad eficaz de
limpieza". El término "cantidad eficaz de limpieza"
significa cualquier cantidad capaz de producir un efecto mejorador
de la limpieza, eliminación de manchas, eliminación de suciedad,
blanqueado, desodorización o frescura en sustratos como vajillas y
similares. En la práctica en las preparaciones comerciales actuales
las cantidades típicas son de hasta 5 mg en peso, más típicamente de
0,01 mg a 3 mg, de enzima activa por gramo de la composición
detergente. Dicho de otra manera, las composiciones en la presente
invención comprenderán de forma típica de aproximadamente 0,001% a
aproximadamente 15%, preferiblemente de aproximadamente 0,01% a
aproximadamente 10%, en peso de una preparación comercial de enzima.
Las enzimas proteasas están normalmente presentes en dichas
preparaciones comerciales a niveles suficientes como para
proporcionar de 0,005 a 0,1 unidades Anson (AU; del inglés, Anson
unit) de actividad por gramo de composición. Para ciertos
detergentes, tales como para el lavado automático de vajillas, puede
que sea deseable aumentar el contenido de enzima activa de la
preparación comercial con objeto de minimizar la cantidad total de
materiales no catalíticamente activos y, de ese modo, mejorar la
formación de manchas/velos u otros resultados finales. Puede que
también sean deseables cantidades activas superiores en las
formulaciones detergentes muy concentradas. Por tanto, la partícula
de enzima de la presente invención se formula para proporcionar la
cantidad deseada de enzima al entorno de lavado.
Ejemplos adecuados de proteasas dentro del ámbito
de la presente invención son las subtilisinas que se obtienen de
cepas particulares de B. subtilis y B. licheniformis.
Una proteasa adecuada se obtiene de una cepa de Bacillus que
presenta una actividad máxima en el intervalo de pH de
8-12, y es desarrollada y comercializada como
ESPERASE® por Novo Industries A/S de Dinamarca, en lo sucesivo
"Novo". La preparación de esta enzima y de enzimas análogas se
describe en la patente GB 1.243.784, de Novo. Otras proteasas
adecuadas incluyen ALCALASE® de Novo y MAXATASE® de International
Bio-Synthetics, Inc., Holanda; así como la Proteasa
A según se describe en EP 130.756 A, 9 de enero de 1985, y Proteasa
B según se describe en EP 303.761 A, 28 de abril de 1987, y EP
130.756 A, 9 de enero de 1985. Véase también una proteasa de pH alto
de Bacillus sp. NCIMB 40338, descrita en el documento WO
9318140 A, a Novo. En el documento WO 9203529 A, a Novo, se
describen detergentes enzimáticos que comprenden proteasa, una o más
enzimas diferentes y un inhibidor reversible de proteasas. Otras
proteasas preferidas incluyen las del documento WO 9510591 A, a
Procter y Gamble. Si se desea, existe disponible una proteasa que
presenta una adsorción reducida y una hidrólisis aumentada, como se
describe en el documento WO 9507791, a Procter and Gamble. En el
documento WO 9425583, a Novo, se describe una proteasa recombinante
de tipo tripsina para los detergentes adecuados de la presente
invención.
Con más detalle, una proteasa especialmente
preferida, citada como "Proteasa D" es una variante carbonil
hidrolasa con una secuencia de aminoácidos no encontrada en la
naturaleza, que se deriva de una carbonil hidrolasa precursora
sustituyendo un aminoácido distinto para una pluralidad de residuos
de aminoácido en una posición en dicha carbonil hidrolasa
equivalente a la posición +76, preferiblemente también junto con una
o más posiciones de residuos de aminoácido equivalentes a las
seleccionadas del grupo que consiste en las posiciones +99, +101,
+103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +195, +197, +204,
+206, +216, +260, +265, y/o +274 según la numeración de la
subtilisina de Bacillus amyloliquefaciens, con substitución,
deleción o inserción de un residuo de aminoácido en la siguiente
combinación de residuos: siendo preferidas las 76/99; 76/104;
76/99/104; 76/103/104; 76/104/107; 76/101/103/104; 76/99/101/103/104
y 76/101/104 de subtilisina de B. amyloliquefaciens y la más
preferida 76/103/104. Tales enzimas se describen completamente en el
documento WO 95/10615, publicado el 20 de abril de 1995 por Genencor
International. Proteasas útiles también se describen en las
publicaciones PCT: el documento WO 95/30010 publicado el 9 de
noviembre de 1995 por The Procter & Gamble Company; el documento
WO 95/30011 presentado el 9 de noviembre de 1995 por Procter &
Gamble Company; y el documento WO 95/29979 presentado el 9 de
noviembre de 1995 por The Procter & Gamble Company.
Las amilasas adecuadas en la presente invención,
especialmente para el lavado automático de vajillas, aunque sin
limitarse a ellos, incluyen, por ejemplo, las
\alpha-amilasas descritas en la patente GB
1.296.839, Novo, RAPIDASE®, International
Bio-Synthetics, Inc., y TERMAMYL®, Novo. FUNGAMYL®
de Novo es especialmente útil. Es conocido el uso de la ingeniería
de enzimas para conseguir una mayor estabilidad, por ejemplo una
estabilidad oxidativa. Véase, por ejemplo, J. Biological Chem., vol.
260, núm. 11, junio 1985, págs. 6518-6521. Ciertas
realizaciones preferidas de las presentes composiciones pueden
utilizar amilasas que tiene mejor estabilidad en detergentes como,
p. ej., para lavavajillas automáticos, especialmente mayor
estabilidad oxidativa medida con respecto a una referencia de
TERMAMYL®, comercializado desde 1993. Estas amilasas preferidas en
la presente invención comparten la característica de ser amilasas
"con mayor estabilidad" y se caracterizan, como mínimo, por una
mejora medible de uno o más de los aspectos siguientes: estabilidad
oxidativa, p. ej., al peróxido de hidrógeno /
tetraacetiletilendiamina en una solución tamponada a pH
9-10; estabilidad térmica, p. ej., a temperaturas
habituales de lavado como, p. ej., de aproximadamente 60ºC, o
estabilidad alcalina, p. ej., a un pH de aproximadamente 8 a
aproximadamente 11, medido frente a la amilasa de referencia
anteriormente mencionada. La estabilidad se puede medir utilizando
cualquiera de los ensayos técnicos conocidos en el estado de la
técnica. Véanse, por ejemplo, las referencias descritas en el
documento WO 9402597. Se pueden adquirir amilasas con estabilidad
reforzada a Novo o Genencor International. Una clase de amilasas muy
preferidas en esta invención tienen en común el haberse derivado
utilizando la mutagénesis dirigida al sitio de una o más de las
amilasas de Bacillus, especialmente las
\alpha-amilasas de Bacillus,
independientemente de que los precursores inmediatos sean una, dos o
más cepas de amilasas. Para su uso se prefieren las amilasas con
estabilidad oxidativa mejorada con respecto a las amilasas de
referencia antes señaladas, especialmente para el blanqueado, más
preferiblemente para el blanqueado con liberación de oxígeno en
contraposición al blanqueado con cloro, de las composiciones
detergentes señaladas en la presente invención. Dichas amilasas
preferidas incluyen (a) una amilasa según la solicitud incorporada
anteriormente en la presente memoria WO 9402597, presentada el 3 de
febrero de 1994, según se ilustra asimismo mediante un mutante en el
que se realiza una sustitución utilizando alanina o treonina,
preferiblemente treonina, del residuo de metionina situado en la
posición 197 de la alfa-amilasa de B.
licheniformis, conocida como TERMAMYL®, o la variación de
posición homóloga de una amilasa precursora similar como, por
ejemplo, B. amyloliquefaciens, B. subtilis, o B.
stearothermophilus; (b) amilasas de estabilidad mejorada según
lo descrito por Genencor International en una publicación titulada
"Oxidatively Resistant alpha-Amylases",
presentada por C. Mitchinson en la 207 American Chemical Society
National Meeting, celebrada del 13 al 17 de marzo de 1994. En esta
reunión se señaló que los blanqueantes en detergentes para el lavado
automático de vajillas desactivan las alfa-amilasas
pero que Genencor había preparado amilasas con mejor estabilidad
oxidativa a partir de B. licheniformis NCIB8061. Se
identificó a la metionina (Met) como el residuo que más
probablemente debía modificarse. Met se sustituyó, una cada vez, en
las posiciones 8, 15, 197, 256, 304, 366 y 438, obteniéndose
mutantes específicos, siendo especialmente importantes M197L y M197T
y siendo M197T la variante expresada más estable. Se midió la
estabilidad en CASCADE® y SUNLIGHT®; (c) entre las amilasas
especialmente preferidas en la presente invención se encuentran
variantes de amilasa con una modificación adicional en el precursor
inmediato según se describe en el documento WO 9510603 A y
comercializadas por el beneficiario, Novo, como DURAMYL®. Otras
amilasas con estabilidad oxidativa mejorada especialmente preferidas
son las descritas en el documento WO 9418314 presentada por Genenco
International y en el documento WO 9402597 presentada por Novo. Se
puede utilizar cualquier otra amilasa con una estabilidad oxidativa
mejorada como, por ejemplo, la obtenida por mutagénesis dirigida al
sitio a partir de formas precursoras mutantes quiméricas, híbridas o
simples conocidas de amilasas disponibles. Pueden utilizarse otras
modificaciones de enzimas preferidas. Véase el documento WO 9509909
A presentada por Novo.
Otras enzimas amilasa incluyen las descritas en
el documento WO 95/26397. Las enzimas amilasa específicas para su
uso en las composiciones detergentes de la presente invención
incluyen \alpha-amilasas caracterizadas por tener
una actividad específica de al menos un 25% superior a la actividad
específica de Termamyl® en un intervalo de temperaturas de 25ºC a
55ºC y a un valor de pH en el intervalo de 8 a 10, medidas mediante
el ensayo Phadebas® de actividad de \alpha-amilasa
(dicho ensayo Phadebas® de actividad de
\alpha-amilasa se describe en las páginas
9-10 del documento WO 95/26397). También se incluyen
en la presente memoria las \alpha-amilasas que son
al menos homólogas en un 80% a las secuencias de aminoácidos
mostradas en las listas ID SEC de las referencias. Estas enzimas se
incorporan preferiblemente en composiciones detergentes para el
lavado de ropa en un intervalo de 0,0018% a 0,060% en peso de enzima
pura de la composición total, más preferiblemente de 0,00024% a
0,048% en peso de enzima pura de la composición total.
Las enzimas lipasa adecuadas para el uso en
detergentes incluyen las producidas por microorganismos del grupo
Pseudomonas como, por ejemplo, Pseudomonas stutzeri
ATCC 19.154, según se describe en GB 1.372.034. Véanse también las
lipasas en la solicitud de patente japonesa 53.20487, publicada el
24 de febrero de 1978. Esta lipasa es comercializada por Amano
Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japón, con el nombre comercial
Lipase P "Amano," o "Amano-P." Otras
lipasas comerciales adecuadas incluyen Amano-CES,
lipasas de Chromobacter viscosum, por ejemplo Chromobacter
viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673 de Toyo Jozo Co., Tagata,
Japón; lipasas de Chromobacter viscosum de U.S. Biochemical
Corp., EE.UU. y Disoynth Co., Países Bajos, y lipasas de
Pseudomonas gladioli. La enzima LIPOLASE® derivada de
Humicola lanuginosa y comercializada por Novo (véase también
la patente EP 341.947) es una lipasa preferida para uso en esta
invención. Variantes de lipasa y amilasa estabilizadas frente a
enzimas peroxidasa se describen en el documento WO 9414951A
presentado por Novo. Véanse también los documentos WO 9205249 y RD
94359044.
A pesar del gran número de publicaciones sobre
las enzimas lipasa, sólo la lipasa derivada de Humicola
lanuginosa y producida en Aspergillus oryzae como huésped
ha encontrado hasta ahora una aplicación amplia como aditivo para
productos de lavado de ropa. Es comercializada por Novo Nordisk con
la marca Lipolase™, como se ha mencionado anteriormente. Con el fin
de optimizar el comportamiento de eliminación de manchas de
Lipolase, Novo Nordisk ha preparado un cierto número de variantes.
Según se describe en el documento WO 92/05249, la variante D96L de
la lipasa nativa de Humicola lanuginosa mejora la eficacia de
la eliminación de manchas de manteca de cerdo en un factor de 4,4
frente a la lipasa de tipo salvaje (enzimas comparadas en una
cantidad que oscila de 0,075 a 2,5 mg de proteína por litro). El
Ejemplo de Investigación 35944, publicado el 10 de marzo de 1994,
por Novo Nordisk describe que la variante de lipasa (D96L) puede
añadirse en una cantidad que corresponda a
0,001-100- mg (5-500.000 LU/L) de
variante de lipasa por litro de solución de lavado. La presente
invención proporciona la ventaja de una mejor permanencia de la
blancura en tejidos utilizando bajos niveles de variante D96L en
composiciones detergentes que contienen los tensioactivos
ramificados a mitad de cadena de la manera descrita en la presente
invención, especialmente cuando se utiliza la D96L en el intervalo
de aproximadamente 50 LU a aproximadamente 8500 LU por litro de
solución de lavado.
En el documento WO 8809367 A presentado por
Genencor se describen enzimas cutinasa adecuadas para su uso en la
presente invención.
En las solicitudes WO 9307263 A y WO 9307260 A,
presentadas por Genenco International, WO 8908694 A presentada por
Novo y en la patente US-3.553.139, concedida a
McCarty y col. el 5 de enero de 1.971, también se describe una
variedad de materiales enzimáticos y medios para su incorporación a
composiciones detergentes sintéticas. También se describen enzimas
en la patente US-4.101.457, concedida a Place y col.
el 18 de julio de 1978, y en la patente
US-4.507.219, concedida a Hughes el 26 de marzo de
1985. Productos enzimáticos útiles para formulaciones detergentes
líquidas y para la incorporación de los mismos en dichas
formulaciones se describen en la patente
US-4.261.868, concedida a Hora y col. el 14 de abril
de 1981. Las enzimas para uso en detergentes pueden estabilizarse
mediante diferentes técnicas. Las técnicas de estabilización de
enzimas se describen e ilustran en la patente
US-3.600.319, concedida a Gedge y col. el 17 de
agosto de 1971, la patente EP-199.405 y
EP-200.586, concedidas a Venegas el 29 de octubre de
1986. Los sistemas de estabilización enzimática se describen
también, por ejemplo, en la patente US-3.519.570. Un
Bacillus sp.AC13 útil que proporciona proteasas, xilanasas y
celulasas, se describe en el documento WO 9401532 A (Novo).
Además pueden emplearse también mezclas de las
enzimas anteriormente descritas. En tales casos, es deseable emplear
mezclas de enzimas proteasa. Especialmente preferidas son las
mezclas de enzimas proteasa similares a la quimotripsina y enzimas
proteasa similares a la tripsina.
Las enzimas proteasa similares a la
quimotripsina, según la presente invención, son las que presentan un
cociente de actividad, según se define más abajo, de más de 15. En
particular, se prefieren para esta clase de enzima las identificadas
anteriormente como "Proteasa D". Otras enzimas proteasa
similares a la quimotripsina adecuadas para su uso en la presente
invención incluyen las obtenidas de una cepa de Bacillus, con
un máximo de actividad en el intervalo de pH de
8-12, desarrollada y comercializada como ESPERASE®
por Novo Industries A/S de Dinamarca, en lo sucesivo "Novo". La
preparación de esta enzima y de enzimas análogas se describe en la
patente GB 1.243.784, de Novo. Otras proteasas adecuadas incluyen
ALCALASE® de Novo así como las proteasas conocidas como BPN' y
Carlsberg.
Las enzimas similares a la tripsina, según la
presente invención, son las que presentan un cociente de actividad,
según se define más adelante, de menos de aproximadamente 10 y
preferiblemente de menos de aproximadamente 8. Las enzimas proteasa
especialmente adecuadas que satisfacen el requisitos anterior son
las proteinasas alcalinas microbianas como enzima proteasa obtenida
de subtilisina de Bacillus Lentus, incluidas las
comercializadas con las marcas SAVINASE® de Novo y PURAFECT® de
Genencor International.
Otras enzimas proteasa similares a la tripsina
especialmente preferidas según la presente invención incluyen
aquellas que son variantes artificiales de la carbonil hidrolasa
derivadas por sustitución de una pluralidad de residuos de
aminoácido de un precursor de carbonil hidrolasa correspondiente a
la posición +210 junto con uno o más de los siguientes residuos:
+33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130,
+132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217,
+218 y +222, donde la posición numerada corresponde a una
subtilisina natural de Bacillus amyloliquefaciens o a
residuos de aminoácido equivalentes en otras carbonil hidrolasas o
subtilisinas, como la subtilisina de Bacillus lentus, con
aminoácidos distintos.
Las variantes preferidas de enzimas proteasa
útiles para la presente invención comprenden la sustitución,
deleción o inserción de residuos de aminoácido en las siguientes
combinaciones: 210/156; 210/166; 210/76; 210/103; 210/104; 210/217;
210/156/166; 210/156/217; 210/166/217; 210/76/156; 210/76/166;
210/76/217; 210/76/156/166; 210/76/156/217; 210/76/166/217;
210/76/103/156; 210/76/103/166; 210/76/103/217; 210/76/104/156;
210/76/104/
166; 210/76/104/217; 210/76/103/104/156; 210/76/103/104/166; 210/76/103/104/217; 210/76/103/104/156/166; 210/
76/103/104/156/217; 210/76/103/104/166/217 y/o 210/76/103/104/156/166/217; 210/76/103/104/166/222; 210/67/76/
103/104/166/222; 210/67/76/103/104/166/218/222. Con máxima preferencia, las enzimas variantes útiles para la presente invención comprenden la sustitución, deleción o inserción de un residuo de aminoácido en la siguiente combinación de residuos: 210/156; 210/166; 210/217; 210/156/166; 210/156/217; 210/166/217; 210/76/156/166; 210/76/103/
156/166 y 210/76/103/104/156/166 de la subtilisina de B. lentus siendo 210/76/103/104/156/166 las más preferidas.
166; 210/76/104/217; 210/76/103/104/156; 210/76/103/104/166; 210/76/103/104/217; 210/76/103/104/156/166; 210/
76/103/104/156/217; 210/76/103/104/166/217 y/o 210/76/103/104/156/166/217; 210/76/103/104/166/222; 210/67/76/
103/104/166/222; 210/67/76/103/104/166/218/222. Con máxima preferencia, las enzimas variantes útiles para la presente invención comprenden la sustitución, deleción o inserción de un residuo de aminoácido en la siguiente combinación de residuos: 210/156; 210/166; 210/217; 210/156/166; 210/156/217; 210/166/217; 210/76/156/166; 210/76/103/
156/166 y 210/76/103/104/156/166 de la subtilisina de B. lentus siendo 210/76/103/104/156/166 las más preferidas.
Las enzimas proteasa útiles en la presente
invención abarcan la sustitución de cualquiera de los diecinueve
L-aminoácidos naturales en las posiciones
designadas de residuo de aminoácido. Tales sustituciones pueden
hacerse en cualquier subtilisina precursora (procariota, eucariota,
de mamífero, etc.). En esta solicitud se hace referencia a varios
aminoácidos por medio de códigos comunes de una y de tres letras.
Tales códigos se identifican en Dale, M.W. (1989), Molecular
Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Appendix
B.
Preferiblemente, la sustitución a realizar en
cada una de las posiciones de residuos de aminoácido incluye, aunque
no de forma limitativa, sustituciones en la posición +210 incluyendo
I, V, L, y A, sustituciones en las posiciones +33, +62, +76, +100,
+101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158,
+164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, y +218 de D o E,
sustituciones en la posición 76 incluyendo D, H, E, G, F, K, P y N;
sustituciones en la posición 103 incluyendo Q, T, D, E, Y, K, G, R y
S; y sustituciones en la posición 104 incluyendo S, Y, I, L, M, A,
W, D, T, G y V; y sustituciones en la posición 222 incluyendo S, C,
A.
La especificidad de sustrato se ilustra
generalmente mediante la acción de una enzima sobre dos sustratos
sintéticos. Una enzima se coloca en una solución con uno de los dos
sustratos sintéticos. Se mide entonces la acción de la enzima en
cuestión para hidrolizar el sustrato sintético. Para los fines de la
presente invención, los sustratos sintéticos empleados para medir la
especificidad de las enzimas de la presente invención son el
sustrato sintético
N-succinil-alanil-alanil-prolil-fenilalanil-p-nitroanilida,
en lo sucesivo suc-AAPF-pNA, y el
sustrato sintético
N-bencil-valil-araganil-lisil-p-nitroanilida,
en lo sucesivo bVGA-pNA, ambos comercializados por
SIGMA Chemicals. Ambos sustratos sintéticos son bien conocidos para
el experto en la técnica. Una proteasa del tipo de enzimas con una
especificidad similar a la tripsina hidroliza de forma preferente el
sustrato sintético bVGR-pNA pero hidroliza el
sustrato sintético sucAAPF-pNA en mucha menor
medida. De igual manera, las enzimas proteasa similares a la
quimotripsina hidrolizan de forma preferente el sustrato sintético
bVGR-pNA pero hidrolizan la
suc-AAPF-pNA en mucha menor
medida.
La especificidad general de una enzima proteasa
puede, por tanto, determinarse midiendo la especificidad de dicha
enzima frente a cada uno de los sustratos sintéticos y después
calculando un cociente de la actividad de dicha enzima sobre los dos
sustratos sintéticos. Por tanto, para los propósitos de la presente
invención, el cociente de especificidad de actividad se determina
mediante la fórmula:
[actividad
sobre suc-AAPF-pNA]/[actividad sobre
bVGR-pNA]
Una enzima con un cociente de menos de
aproximadamente 10, más preferiblemente menos de aproximadamente 8 y
con máxima preferencia menos de aproximadamente 7 puede considerarse
que presenta una especificidad similar a la tripsina para los
propósitos de la presente invención, mientras que una enzima que
tenga un cociente mayor de aproximadamente 15, preferiblemente mayor
de aproximadamente 17,5 y con máxima preferencia mayor de
aproximadamente 20 puede considerarse que presenta una especificidad
similar a la quimotripsina para los propósitos de la presente
invención.
Para los fines de la presente invención, la
especificidad se mide y se determina frente a los dos sustratos
sintéticos como se ha descrito anteriormente. Se utilizó el
siguiente ensayo: a un tubo de ensayo estándar de 10 mL se añaden 5
mL de un tampón Trisma a un pH de 8,6 (preparado a partir de una
combinación de 12,109 g de Base Tris (0,1 M), 1,471 g de
CaCl_{2}\cdot2H_{2}O (0,01 M), 3,1622 g de
Na_{2}S_{2}O_{3} (0,02 M) pH ajustado con 1 N H_{2}SO_{4})
a una temperatura de 25ºC. Se añaden al tubo de ensayo 0,5 ppm de
la enzima activa en análisis en tampón glicina 1 M. Se añaden al
tubo de ensayo aproximadamente 1,25 mg del sustrato sintético por mL
de solución tampón. Se deja incubar la mezcla durante 15 minutos a
25ºC. Una vez finalizado el periodo de incubación, se añade a la
mezcla un inhibidor de la enzima, PMSF, a un nivel de 0,5 mg por mL
de solución tampón. La absorbencia o valor DO de la mezcla se
determina en un espectrómetro UV Gilford Response, Modelo 1019,
leída a una longitud de onda de luz visible de 410 nm. La
absorbencia indica la actividad de la enzima sobre el sustrato
sintético. Cuanto mayor es la absorbencia, mayor es el nivel de
actividad frente a dicho sustrato. Por tanto, la absorbencia es
igual a la actividad de la enzima para los fines de la presente
invención.
El sistema mixto de enzima proteasa de la
presente invención se emplea en composiciones en niveles superiores
de menos de aproximadamente 10%, más preferiblemente menos de
aproximadamente 5% y aún más preferiblemente menos de
aproximadamente 2%, y a niveles inferiores de más de aproximadamente
0,0001%, más preferiblemente más de aproximadamente 0,1% y aún más
preferiblemente más de aproximadamente 0,5% en peso de la
composición. Como sucede con el propio sistema, el cociente entre la
enzima proteasa similar a quimotripsina y la enzima proteasa similar
a tripsina es de aproximadamente 0,5:1 a aproximadamente 10:1, más
preferiblemente de aproximadamente 2:1 a aproximadamente 5:1 y con
máxima preferencia de aproximadamente 1:1 a aproximadamente 3:1.
Además, preferiblemente la enzima proteasa está presente en las
composiciones en una cantidad suficiente como para proporcionar un
cociente entre mg de proteasa activa por 100 gramos de composición y
ppm de O_{2} teóricamente disponible ("AvO_{2}") procedente
de cualquier peroxiácido en la solución de lavado, citado en la
presente invención como cociente Enzima / Blanqueador (cociente
E/B), que va de aproximadamente 1:1 a aproximadamente 20:1. Se
analizan más adelante con mayor detalle varios ejemplos de diversas
composiciones limpiadoras en las que pueden emplearse las enzimas
proteasa.
La fabricación del material de núcleo en la
presente invención que comprende la enzima puede realizarse
utilizando diversos métodos, según los deseos del formulador y el
equipo disponible. A continuación se ilustran diversos métodos de
fabricación, que se incluyen para comodidad del formulador y no como
limitación.
Las partículas en la presente invención pueden
formularse como "gránulos". Los gránulos y su fabricación se
describen en las patentes US-4.016.041 y
GB-1.361.387. Los gránulos pueden prepararse
utilizando un aparato conocido de marca "Marumerizer" de Fuji
Paudal, KK, que se describe en US-3.277.520 y
DE-1.294.351. Básicamente, la formación de gránulos
implica la esferonización de fideos extruídos que comprenden la
enzima y un vehículo. El extruído se alimenta al aparato Marumizer™,
que centrifuga los fideos y los convierte en partículas
esferonizadas citadas como "gránulos".
En otro método, la capa de núcleo en la presente
invención puede fabricarse en forma de "pepitas". Básicamente,
en este método se introduce una suspensión acuosa que comprende la
enzima y un vehículo a través de una boquilla pulverizadora en una
cámara de enfriamiento. El tamaño de partícula de las pepitas
resultantes puede controlarse regulando el tamaño de las gotas de
pulverizado de la suspensión acuosa. El tamaño de las gotas
dependerá de la viscosidad de la suspensión acuosa, de la presión
del pulverizado, y similares. La fabricación de pepitas se describe
con más detalle en US-3.749.671.
En otro método, las partículas de la presente
invención se fabrican mediante un proceso que comprende las
siguientes etapas básicas:
- (i)
- combinar las partículas de la enzima seca con un material vehiculante mientras el material vehiculante está en un estado ablandado o fundido al tiempo que se agita esta combinación para formar una mezcla básicamente uniforme;
- (ii)
- enfriar rápidamente la mezcla resultante con el fin de solidificarla; y a continuación
- (iii)
- trabajar adicionalmente la mezcla solidificada resultante, según sea necesario, para formar las partículas compuestas deseadas.
En otro método adicional, también pueden
emplearse materiales de núcleo comerciales que se pueden recubrir
después con una capa de enzima según se describe en la patente
US-4.707.287.
\newpage
Los métodos preferidos para la fabricación de
partículas en la presente invención incluyen: acumulación de capas
de vehículo en un lecho fluidificado, recubridor de tipo Wurster,
granulación en tambor, recubridores de plato y técnicas similares
para crear un gránulo añadiendo capas consecutivas sobre un material
de núcleo, siendo todos ellos bien conocidos por los expertos en la
técnica de fabricación de partículas. Un proceso típico adecuado
para su uso en la fabricación de las partículas compuestas en la
presente invención se describe detalladamente en la patente
US-5.324.649.
En la realización preferida, la capa de barrera
ácida se forma a partir de materiales seleccionados del grupo que
consiste en ácidos orgánicos, ácidos inorgánicos o ácidos
poliméricos. Cuando la capa de barrera ácida se forma a partir de
ácidos orgánicos, los ácidos orgánicos se seleccionan del grupo que
consiste en ácido cítrico, ácido maleico, ácido málico, ácido
glutámico, ácido succínico y mezclas de los mismos. Cuando la capa
de barrera ácida se forma a partir de ácidos inorgánicos, los ácidos
inorgánicos se seleccionan del grupo que consiste en ácido
clorhídrico, ácido sulfúrico, ácido nítrico, y mezclas de los mismos
y además, los ácidos inorgánicos absorbidos en o adsorbidos sobre
recubrimientos poliméricos formados a partir de materiales
seleccionados del grupo que consiste en alquilcelulosa, polialcohol
vinílico, polietilenglicol, alginato, cloruro de polivinilideno,
fluorocarbonos y mezclas de los mismos. Cuando la capa de barrera
ácida se forma a partir de ácidos poliméricos, los ácidos
poliméricos se seleccionan del grupo que consiste en ácido
poliacrílico no neutralizado o parcialmente neutralizado, ácido
poliacrílico modificado y mezclas de los mismos.
En la realización preferida, la capa de barrera
ácida no es higroscópica. La no higroscopia se define como sigue: la
capa de barrera ácida no es higroscópica si la capa de barrera ácida
absorbe no más de aproximadamente un 20% de humedad en peso de la
capa de barrera ácida, estando expuesta la barrera ácida a un 80% de
humedad relativa durante un periodo aproximado de una semana.
Las partículas de enzima tienen una combinación
de un recubrimiento de barrera ácida y un recubrimiento de barrera
polimérica física para una mejor protección de la partícula de
enzima. La partícula de enzima se recubre primero con un
recubrimiento de barrera química y luego con un recubrimiento de
barrera polimérica física. Esto proporciona una protección doble a
la partícula de enzima. El recubrimiento de barrera física protege
eficazmente a la partícula de enzima frente a la alcalinidad general
de las composiciones líquidas de ADW. La barrera química neutraliza
eficazmente cualquier hidroxilo suelto que pueda atravesar el
recubrimiento de barrera física, formado a partir de un
recubrimiento polimérico. El recubrimiento polimérico se prepara a
partir de materiales seleccionados del grupo que consiste en éteres
de alquil celulosa y polialcohol vinílico. Las partículas permanecen
sin disolver en la composición detergente líquida de lavado
automático de vajillas hasta que se usa la composición en un
lavavajillas automático. El producto detergente líquido de lavado de
vajillas automático no produce una mayor formación de película de la
cristalería o la vajilla en comparación con un producto detergente
líquido de lavado de vajillas automático que no tenga las partículas
anteriores.
Las partículas de enzimas recubiertas con la
barrera ácida se recubren adicionalmente con un recubrimiento
polimérico que es insoluble en la composición detergente líquida de
lavado automático de vajillas pero soluble en la solución para el
lavado automático de vajillas. En una realización preferida, el
recubrimiento polimérico se prepara a partir de materiales
seleccionados del grupo que consiste en éteres de alquil celulosa.
Deseablemente, los éteres de alquil celulosa son la metil celulosa y
la hidroxipropil metil celulosa (HPMC). Preferiblemente, el
recubrimiento polimérico se prepara a partir de la metil celulosa
con un peso molecular promedio deseable en un intervalo de
aproximadamente 5000 a aproximadamente 100.000, más preferiblemente
de aproximadamente 10.000 a aproximadamente 20.000 y con máxima
preferencia, aproximadamente 14.000. La metil celulosa preferida es
la comercializada bajo la marca Methocel A15LV y fabricada por Dow
Chemicals. De forma alternativa, el recubrimiento polimérico es
polialcohol vinílico (PVA) con un peso molecular, deseablemente, en
un intervalo de aproximadamente 5000 a aproximadamente 100.000, y
preferiblemente de aproximadamente 13.000 a aproximadamente 23.000.
El PVA preferido está hidrolizado de aproximadamente un 87% a
aproximadamente un 89%, como el producto comercial de marca Airvol
205.
El proceso por el cual se prepara el
recubrimiento polimérico y se deposita sobre la partícula de enzima
recubierta de barrera ácida es crítico ya que las partículas de
enzima deben permanecer sin disolverse en la composición detergente
líquida de lavado automático de vajillas para disolverse después en
la solución de lavado durante el lavado automático de vajillas. Es
deseable que las partículas dispersadas en las composiciones
líquidas ADW no se rompan o disuelvan en la composición. También es
deseable que se logre esto sin depositar un recubrimiento demasiado
grueso de material polimérico sobre la partícula. Se ha descubierto
sorprendentemente que cuando el material polimérico, como la metil
celulosa, se hidrata suficientemente antes del pulverizado sobre la
partícula o pepita, la partícula o pepita recubierta de polímero
sigue siendo estable, permaneciendo intacta y sin disolver en la
composición ADW líquida. Esta hidratación se logra formando una
solución acuosa pulverizable del polímero (éter de alquil celulosa o
polialcohol vinílico) con una concentración de polímero deseable en
un intervalo de aproximadamente 1% a aproximadamente 30% en peso,
preferiblemente en un intervalo de aproximadamente 3% a
aproximadamente 20%, más preferiblemente en un intervalo de
aproximadamente 3% a aproximadamente 10% y con máxima preferencia de
aproximadamente 5%. Además, la temperatura de la solución acuosa del
polímero se mantiene deseablemente dentro de un intervalo de
aproximadamente 30ºC a aproximadamente 40ºC mientras se pulveriza la
solución de polímero sobre la partícula, y preferiblemente en un
intervalo de aproximadamente 32ºC a aproximadamente 38ºC y con
máxima preferencia a una temperatura de aproximadamente 35ºC. Se ha
descubierto de manera sorprendente que utilizando una combinación de
las etapas de proceso anteriores, es decir, con la solución de
polímero dentro de un intervalo de aproximadamente 1% a 30% en peso,
y la temperatura de pulverización dentro de un intervalo de
aproximadamente 30ºC a aproximadamente 40ºC, se forma un
recubrimiento muy estable, intacto y continuo sobre la partícula o
pepita que no se disuelve en la composición ADW líquida pero que es
soluble en la solución de lavado, al tiempo que requiere únicamente
alrededor de 5% de polímero en peso de la partícula. Esto supone una
ventaja, dado que con el uso de una cantidad menor de polímero para
el recubrimiento de la partícula de enzima se reduce la cantidad de
residuo de polímero que pudiera potencialmente redepositarse en la
vajilla y en el lavavajillas cuando la partícula se disuelve en la
solución de lavado.
Las partículas de enzima pueden opcionalmente
teñirse o blanquearse con colorantes o pigmentos. En una
realización, las partículas de enzima están coloreadas y la
composición detergente líquida de lavado automático de vajillas es
transparente o traslúcida de manera que el producto líquido de
lavado automático de vajillas sea estéticamente agradable. En otra
realización, las partículas de enzima y la composición detergente
líquida de lavado de vajillas son coloreadas, coincidiendo el color
de las partículas con el color base de la composición líquida. En
una realización, las partículas de enzimas tienen un color verde
oscuro, mientras que la composición líquida tiene un color verde
claro. Otras combinaciones de color preferidas para el recubrimiento
polimérico sobre las partículas de enzima y la composición líquida
de lavado automático de vajillas son: azul:azul, azul:blanco,
verde:verde, verde:blanco y verde:amarillo, respectivamente.
Deseablemente, las partículas de enzima
comprenden de aproximadamente 0,1% a aproximadamente 5,0% en peso de
la composición líquida, y preferiblemente, de aproximadamente 0,2% a
aproximadamente 1,0% en peso de la composición líquida.
Las partículas de enzima pueden conformarse a
partir de diferentes materiales que no afectan negativamente al
rendimiento del líquido que contiene un enzima en forma de pepita.
El núcleo se recubre con un recubrimiento de barrera ácida y un
recubrimiento polimérico como se ha descrito anteriormente. El
núcleo puede estar hecho de sacarosa, por ejemplo. El método de
conformación de pepitas es bien conocido para el experto en la
técnica y se describe en la bibliografía, como por ejemplo, en la
patente US-4.965.012.
Las partículas de enzima pueden tener diferentes
tamaños y formas como, p. ej., esférica, oval, cilíndrica o
poligonal, y tener deseablemente un tamaño de partícula en un
intervalo de aproximadamente 200 \mum a aproximadamente 5000
\mum, preferiblemente, de aproximadamente 400 \mum a
aproximadamente 2000 \mum, y con máxima preferencia, de
aproximadamente 500 \mum a aproximadamente 850 \mum.
Las partículas compuestas en la presente
invención pueden fabricarse utilizando uno o más materiales
"vehiculantes", como se ha descrito anteriormente, que
incorporan la enzima en una matriz. Puesto que la enzima está
prevista para su uso en un medio acuoso, el material vehiculante
debería disolverse o dispersarse fácilmente en agua en las
condiciones de uso previsto, para así liberar la enzima y que esta
pueda realizar sus funciones detersivas. El material vehiculante no
debería reaccionar con los componentes de la enzima de la partícula
durante el procesamiento y tras la granulación. Además, el material
vehiculante debería preferiblemente estar prácticamente exento de
humedad presente como agua libre, como se señala a continuación.
En un modo, el vehículo para las partículas de
enzima compuestas solubles o dispersables en la presente invención
pueden comprender una mezcla de un material granulado inerte,
dispersable en agua o hidrosoluble, de forma típica inorgánico, y un
aglutinante. El aglutinante sirve para proporcionar partículas
integrales que contienen la enzima y el material granulado. Tales
partículas comprenderán de forma típica: de aproximadamente 50% a
aproximadamente 95%, en peso, del material granulado; de
aproximadamente 5% a aproximadamente 50%, en peso, del aglutinante;
y de aproximadamente 0,01% a aproximadamente 15%, en peso, de la
enzima.
Los materiales granulados útiles en tales
partículas incluyen las sales inertes e inorgánicas. Por
"inerte" se entiende que las sales no interactúan de forma
perjudicial con la enzima. Ejemplos no limitativos incluyen el
sulfato sódico, el carbonato sódico, el silicato sódico y otros
sulfatos de amonio y metal alcalino, carbonatos y silicatos, y
similares.
Ejemplos de aglutinantes orgánicos adecuados
incluyen los ácidos policarboxílicos orgánicos hidrosolubles
homopoliméricos o copoliméricos o sus sales en las que el ácido
policarboxílico comprende al menos dos radicales carboxilo separados
entre sí por no más de dos átomos de carbono. Polímeros de este
último tipo se describen en
GB-A-1.596.756. Ejemplos preferidos
de tales compuestos son los polímeros que contienen ácido acrílico,
es decir, homopolímeros de ácido acrílico y copolímeros con otras
unidades monoméricas adecuadas y que tengan un peso molecular
promedio de 2.000 a 100.000. Otras unidades monoméricas adecuadas
incluyen los ácidos acrílico, fumárico, maleico, itacónico,
aconítico, mesacónico, citracónico y metilenmalónico modificados o
sus sales, anhídrido maleico, acrilamida, alquileno, vinilmetil
éter, estireno y cualquiera mezcla de los mismos. Se prefieren los
copolímeros de ácido acrílico y anhídrido maleico con un peso
molecular promedio de 20.000 a 100.000.
Los polímeros que contienen ácido acrílico
preferidos tienen un peso molecular promedio de menos de 15.000 e
incluyen los vendidos bajo las marcas comerciales Sokalan PA30,
PA20, PA15, PA10 y Sokalan CP10 de BASF GmbH, y los comercializados
con la marca Acusol 445N de Rohm and Haas. Otros polímeros adecuados
incluyen Acusol 450N y 410N.
Otros copolímeros que contienen ácido acrílico
incluyen aquellos que contienen como unidades monoméricas: a) de 90%
a 10%, preferiblemente de 80% a 20%, en peso de ácido acrílico o sus
sales y b) de 10% a 90%, preferiblemente de 20% a 80%, en peso de un
monómero acrílico sustituido o sus sales que tienen la fórmula
general
-[CR_{2}-CR_{1}(CO-O-R_{3})]-
en la que como mínimo uno de los sustituyentes R_{1}, R_{2} o
R_{3}, preferiblemente R_{1} o R_{2} es un grupo alquilo o
hidroxialquilo de 1 a 4 átomos de carbono, R_{1} o R_{2} puede
ser un hidrógeno y R_{3} puede ser un hidrógeno o una sal de metal
alcalino. El más preferido es un monómero acrílico sustituido en
donde R_{1} es metilo, R_{2} es hidrógeno (es decir, un monómero
del ácido metacrílico). El copolímero más preferido de este tipo
tiene un peso molecular promedio de 4500 a 3000 y contiene de 60% a
80% en peso de ácido acrílico y de 40% a 20% en peso de ácido
metacrílico. Un ejemplo adecuado incluye Acusol 480N, comercializado
por Rohm & Haas.
Los compuestos de tipo poliamino son útiles como
aglutinantes orgánicos en la presente invención, incluyendo los
derivados del ácido aspártico como los descritos en las patentes
EP-A-305282,
EP-A-305283 y
EP-A-351629.
Los terpolímeros que contienen unidades
monoméricas seleccionadas del ácido maleico, ácido acrílico, ácido
poliaspártico y alcohol vinílico, especialmente aquellos con un peso
molecular promedio de 5.000 a 10.000, también son adecuados en la
presente invención.
Otros aglutinantes orgánicos adecuados en la
presente invención incluyen prácticamente cualquier derivado cargado
y no cargado de celulosa como metilcelulosa, carboximetilcelulosa,
hidroxipropilmetilcelulosa, hidroxietilcelulosa, y
etilhidroxietilcelulosa.
Otros aglutinantes adecuados incluyen los alcohol
C_{10}-C_{20} etoxilados que contienen de 5 -
100 moles de óxido de etileno por mol de alcohol y más
preferiblemente los alcoholes C_{15}-C_{20}
etoxilados primarios que contienen de 20 - 100 moles de óxido de
etileno por mol de alcohol.
Otros aglutinantes preferidos incluyen
polialcohol vinílico, polialcohol vinílico, las
polivinilpirrolidonas con un peso molecular promedio de 12.000 a
700.000 y los polietilenglicoles (PEG) con un peso molecular
promedio de 600 a 5 x 10^{6}, preferiblemente de 1000 a 400.000 y
con máxima preferencia de 1000 a 10.000. Los copolímeros de
anhídrido maleico con etileno, metilvinil éter o ácido metacrílico,
constituyendo el anhídrido maleico al menos 20 moles por ciento del
polímero, son otros ejemplos de materiales poliméricos útiles como
agentes aglutinantes. Estos materiales poliméricos pueden utilizarse
como tales o junto con disolventes como agua, propilenglicol y los
anteriormente mencionados alcoholes
C_{10}-C_{20} etoxilados que contienen 5 - 100
moles de óxido de etileno por mol. Otros ejem-
plos de aglutinantes incluyen los éteres de monoglicerol y diglicerol C_{10}-C_{20} y también los ácidos grasos C_{10}-C_{20}.
plos de aglutinantes incluyen los éteres de monoglicerol y diglicerol C_{10}-C_{20} y también los ácidos grasos C_{10}-C_{20}.
Otros materiales vehiculantes adecuados para su
uso en la fabricación de las partículas compuestas de la presente
invención incluyen, a título ilustrativo y no excluyente:
polietilenglicoles ("PEG") con un peso molecular de forma
típica en el intervalo de aproximadamente 1400 a aproximadamente
35.000 (PEG 1400-PEG 35000) y preferiblemente con un
punto de fusión en el intervalo de aproximadamente 38ºC a
aproximadamente 77ºC; ácidos grasos y/o amidas grasas
preferiblemente con un punto de fusión en el intervalo de
aproximadamente 38ºC a aproximadamente 77ºC; alcoholes grasos
preferiblemente con un punto de fusión en el intervalo de
aproximadamente 38ºC a aproximadamente 77ºC; los productos de
condensación de óxido de etileno u óxido de etileno/propileno
mezclados y/o los productos de condensación de EO y/o PO con un
alcohol lineal o de cadena ramificada y preferiblemente con un punto
de fusión en el intervalo de aproximadamente 38ºC a aproximadamente
77ºC; y mezclas de los anteriores. Las ceras de parafina,
preferiblemente con un punto de fusión en el intervalo de
aproximadamente 38ºC a aproximadamente 77ºC, también pueden
utilizarse solas o junto con los materiales vehiculantes
anteriores.
También son adecuados como materiales
vehiculantes las ceras de parafina que funden en el intervalo de
aproximadamente 38ºC (100ºF) a aproximadamente 43ºC (110ºF), los
ácidos grasos C_{16}-C_{20} y los alcoholes
C_{16}-C_{20} etoxilados. También se contemplan
mezclas de materiales vehiculantes adecuados.
Pueden utilizarse otros materiales para el
vehículo, incluyendo fibras celulósicas finamente divididas (véase
la patente US-4.106.991), azúcares, almidones y
similares, según los deseos del formulador. Si se usan, estos otros
materiales comprenderán de forma típica de aproximadamente 2% a
aproximadamente 50%, en peso, de las partículas compuestas de la
presente invención.
En la realización preferida, las partículas
compuestas de enzima tiene forma esférica y un diámetro de
aproximadamente 5 mm, se forman a partir de un núcleo de sacarosa
cubierto con un recubrimiento de barrera ácida formado a partir del
ácido cítrico, y recubierto adicionalmente con un recubrimiento
polimérico formado a partir de metil celulosa, y presenta un color
verde azulado. Las partículas se incorporan a una composición ADW
líquida para formar un producto ADW líquido, en donde las partículas
comprenden aproximadamente de 0,1% a aproximadamente 5% en peso del
producto ADW líquido. Las partículas contienen una mezcla de enzimas
proteasa y amilasa. Las partículas son insolubles en la composición
ADW líquida pero son solubles en la solución de lavado durante el
lavado automático de vajillas.
Claims (11)
1. Un proceso para fabricar una partícula
compuesta de enzima detersiva adecuada para su incorporación en una
composición detergente líquida para lavado automático de vajillas en
donde la partícula compuesta comprende:
- una enzima que contiene material de núcleo;
- una capa de barrera ácida que recubre dicha enzima que contiene material de núcleo; y
- una capa de barrera polimérica física que recubre dicha capa de barrera ácida,
comprendiendo el proceso la etapa
de depositar la capa de barrera polimérica física sobre la capa de
barrera ácida mediante la pulverización de una solución acuosa de un
polímero seleccionado del grupo que consiste en éteres de alquil
celulosa y polialcohol vinílico con una concentración de polímero de
1% a 30% en peso y estando la temperatura de pulverización en un
intervalo de 30ºC a 40ºC para formar un recubrimiento que no se
disuelve en la composición detergente líquida de lavado automático
de vajillas pero sí se disuelve en la solución de lavado durante el
lavado automático de
vajillas.
2. Una partícula compuesta obtenible según el
proceso de la reivindicación 1.
3. La partícula compuesta según la reivindicación
2, en donde dicha capa de barrera ácida se forma a partir de
materiales seleccionados del grupo que consiste en ácidos orgánicos,
ácidos inorgánicos o ácidos poliméricos.
4. La partícula compuesta según las
reivindicaciones 2-3, en donde dicha capa de barrera
ácida se forma a partir de ácidos inorgánicos.
5. La partícula compuesta según cualquiera de las
reivindicaciones 2-4, en donde dichos ácidos
inorgánicos se seleccionan del grupo que consiste en ácido
clorhídrico, ácido sulfúrico, ácido nítrico y mezclas de los
mismos.
6. La partícula compuesta según cualquiera de las
reivindicaciones 2-5, en donde dicha capa de barrera
ácida se forma a partir de ácidos poliméricos.
7. La partícula compuesta según cualquiera de las
reivindicaciones 2-6, en donde dicha capa de barrera
ácida se forma a partir de materiales seleccionados del grupo que
consiste en ácidos orgánicos, ácidos inorgánicos o ácidos
poliméricos, no generando dichos materiales un gas durante la
neutralización.
8. La partícula compuesta según cualquiera de las
reivindicaciones 2-7, en donde dicha capa de barrera
ácida se forma a partir de materiales seleccionados de ácidos
inorgánicos, en donde dichos ácidos inorgánicos se absorben en, o se
adsorben sobre, los recubrimientos poliméricos formados a partir de
materiales seleccionados del grupo que consiste en alquil celulosa,
polialcohol vinílico, polietilenglicol, alginato, cloruro de
polivinilideno y mezclas de los mismos.
9. La partícula compuesta según cualquiera de las
reivindicaciones 2-8, en donde dicho recubrimiento
de barrera física se forma a partir de la metil celulosa con un peso
molecular en un intervalo de 5.000 a 100.000.
10. La partícula compuesta según cualquiera de
las reivindicaciones 2-9, en donde dicho
recubrimiento de barrera física está presente en una cantidad en un
intervalo de 1% a 20% en peso de dicha partícula compuesta.
11. La partícula compuesta según cualquiera de
las reivindicaciones 2-10, en donde dicho material
de núcleo que contiene enzima está caracterizado por una
enzima proteasa.
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