DE2137042B2 - Verfahren zur Herstellung neuer Enzymaufbereitungen - Google Patents

Verfahren zur Herstellung neuer Enzymaufbereitungen

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DE2137042B2
DE2137042B2 DE19712137042 DE2137042A DE2137042B2 DE 2137042 B2 DE2137042 B2 DE 2137042B2 DE 19712137042 DE19712137042 DE 19712137042 DE 2137042 A DE2137042 A DE 2137042A DE 2137042 B2 DE2137042 B2 DE 2137042B2
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    • C11DDETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
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    • C11D3/386Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
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    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
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    • C12N9/98Preparation of granular or free-flowing enzyme compositions

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Description

Die Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zur Herstellung von Enzympräparaten aus festen Kügelchen, die eine im wesentlichen einheitliche Größe
ίο besitzen.
In der vorliegenden Beschreibung und in den Ansprüchen sollen unter dem Ausdruck »Pellets« nicht nur normale Pellets verstanden werden, sondern auch extrudierte (stranggepreßte), geformte Körper, die eine längliche Struktur, beispielsweise eine spaghettiartige Struktur besitzen.
Es ist bekannt, ein extrudiertes Materk1 dadurch in feste Kügelchen von einheitlicher Größe zu überführen, daß die extrudierten Pellets in einen Behälter mit stationären festen Seitenwänden und einer bodenseitig drehbar gelagerten Reibplatte gebracht werden, die mit einer Geschwindigkeit von etwa 100 und bis zu 1800 U/min rotiert Die Spheronisierung wird durch die Zentrifugalkraft und die Reibung bewirkt und kann in Maschinen durchgeführt werden, die am Anmeldetag unter dem Markennamen MARUMERIZER® auf dem Markt sind.
Diese Maschinen können von der EIi Lilly Company bezogen werden; sie werden hergestellt von der Fuji
Denki Kogyo Company, Osaka, Japan.
Es wurde nun gefunden, daß die Spheronisierung im Zusammenhang mit Enzympräparaten von Nutzen ist, insbesondere solchen, die in der sich mit der Herstellung von Detergenzien befassenden Industrie verwendet werden, beispielsweise bei Präparaten, welche Enzyme und Additive en'ialten, die im ailgemeinen in Waschmittel- und Reiiiigungsmittelzusammensetzungen eingesetzt werden, wobei dann das Verfahren mit gewissen extrudierten enzymhaltigen Pellets durchgeführt wird.
Diese Pellets werden in an sich bekannter Weise aus
einer Mischung aus 75%—97% eines festen, ein Enzym enthaltenden Pulvers mit 25% bis 3% Wasser erhalten.
Hiernach hat die Erfindung ein Verfahren der
eingangs genannten Art zum Gegenstand, bei dem
•f. enzymhaltigen Pellets, die durch Extrusion einer Mischung aus 75—97% festem enzymhaltigem Pulver, das gegebenenfalls einen Enzymstabilisalor enthält, und 25 bis 3% Wasser erhalten wurden, einer Spheronisierung mit Rotationsgeschwindigkeite,· bis zu 2000 U/min
W in einer Apparatur unterworfen werden, in welcher die Prllets der Einwirkung von Zentrifugal- und Reibungskräften ausgesetzt werden, wonach gegebenenfalls die erhaltenen festen Kügelchen einer Fließbetttrocknung unterzogen werden.
>") Die nach der Erfindung erhaltenen Enzymaufbereitungen enthalten Partikel von praktisch einheitlicher Größe, die für industrielle Zwecke eingesetzt werden können. Die Partikel sind im wesentlichen staubfrei und besitzen für ihre Handhabung eine ausreichende Festig-
bo keil, so daß eine Staubbildung vermieden ist. Die Partikel besitzen weiterhin zufriedenstellende FlieQ-eigenschaften für den Transport in Fabriken.
In den nachfolgenden Beispielen werden Rotationsgeschwindigkeiten von etwa bis zu 800—1000 U/min während der Spheronisierung angewendet; jedoch können auch Geschwindigkeiten bis etwa 2000 U/min Anwendung finden.
Bei einer vorzugsweisen Ausführungsform der
Erfindung wird die Spheronisierung in einer Maschine durchgeführt, die am Anmeldetag unter dem Markennamen MARUMERIZER· auf dem Markt ist
Das nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhaltene Produkt ist leicht löslich, sowohl in heißem als auch in kaltem Wasser. Dies stellt einen besonderen Vorteil dann dar, wenn das Enzymprodukt als Zusatz zu Vorwaschmittel oder einem Einweichmittel verwendet wird.
Die erfindungsgemäßen Produkte besitzen eine gute Lagerungsbeständigkeit, auch unter hinsichtlich der Temperatur und Feuchtigkeit ungünstigen Bedingungen, auch dann noch, wenn sie in Perborate enthaltenden Waschmitteln verwendet werden.
Gegebenenfalls können die erfindungsgemäßen Produkte noch weiter dadurch verbessert werden, daß sie in an sich bekannter Weise mit einer flachen Überzugsmasse überzogen werden, wie es beispielsweise in J. Am. Pharm. Association, Aug. 1954, VoL XLIII, No. 8 beschrieben kt. Hierbei wird vorzugsweise ein Wachs bzw. eine wachsartige Substanz verwendet, gegebenenfalls eine etwas klebrige Substanz. Die Überzugsmasse soll jedoch in Wasser leicht löslich und dispergierbar sein.
Beispiele für bevorzugte Überzugsmassen sind, wie auch in der vorerwähnten Schri.'ttumsstelle erwähnt, Polyäthylenglycol 6000 bis 1000, aber auch Nonylphenolpolyglycoläther mit 16 bis 50 Äthylenglycol-Einheiten, äthoxylierte Fettalkohole, in denen der Kohlenwasserstoffteil des Alkohols 12 bis 20 Kohlenstoffatome und der Polygl>i.olteil 15 bis 80 Polyäthylenglycoleinheiten besitzt, Fettalkoha's, Fettr "uren und Mono- und Diester der Fettsäuren und Glycerol.
Das nach der Erfindung vorgesehene Überzugsverfahren wird am besten in einer einfachen und wohlfeilen Apparatur durchgeführt. Hierzu kann ein Mischer des Trommeltyps dienen, der mit sich drehenden Mischwerkzeugen ausgestattet ist. Auf diese Weise kann die Verwendung von komplizierten und teuren Spezialkessein oder Fließ- bzw. Fördereinheiten mit einer Düsenanordnung vermieden werden. Darüber hinaus ist es oft möglich, das Überzugsmaterial lediglich aufzuschmelzen und in die Mischtrommel einzugießen bzw. einzuschütten oder hineinzusprühen, wodurch ein besonderer Lösungsprozeß entfällt.
Die überzogenen Produkte können eingefärbt werden, beispielsweise mit Titandioxid oder Pigmentfarben. Die überzogenen Produkte sind auch gegen etwaigen Abrieb, der zur unerwünschten Bildung von enzymhaltigem Staub AnIaD geben könnte, geschützt.
Das enzymhaltige Pulver enthält neben dem eigentlichen Enzym vorzugsweise geeignete Additive, beispielsweise schmierend wirkende Substanzen, Füllstoffe, Bindemittel und Enzymstabilisatoren. Beispiele für geeignete Schmierstoffe sind Polyäthylenglycole. Als Beispiele für Füllstoffe seien anoiganische Salze, beispielsweise Natriumchlorid und Natriumsulfat, Pentanatriumtripolyphosphat, Tetranatriumpyrophosphat oder die entsprechenden Kaliumsalze, Cellulosepulver, Stärkepulver, Cellulosederivate, Abbauprodukte der Stärke, Stärkederivate, Gelatine, Kasein, Magermilchpulver, Polyvinylalkohol und Polyvinylpyrrolidone genannt. Einige dieser Substanzen können auch als Bindemittel wirken. Dies gilt beispielsweise für das Stärkeabbauprodukt Dextrin, Polyvinylpyrrolidon und Polyvinylalkohol. Gelatine, Stärkeabbauprodukte und andere Substrate für Enzyme und Polyvinylpyrrolidon sind Beispiele für Stabilisaloren. Insbesondere haben sich Kasein, Magermilchpulver und Polyvinylpyrrolidon als geeignet erwiesen.
Polyvinylpyrrolidon wirkt darüber hinaus in solcher Weise, daß jeder einzelne Strang des Extrudats weniger
adhäsiv wird, so daß die Neigung, daß die Stränge bei der Spheronisierung anemanderhaften, verringert wird.
Bei der Spheronisierung kann es vorteilhaft sein, ein
die Pulverbildung förderndes Mittel zu verwer.Jen, um ein Anemanderhaften der spheronisierten Partikel zu
ίο vermeiden. Beispiele für solche Mittel sind anorganische Salze, wie wasserfreies Natriumsulfat, und anorganische Oxide, wie Titandioxid.
Das Verhältnis zwischen dem Enzympulver und Wasser in der Mischung, die spheronisiert werden soll, hängt von der Enzymaktivität des Enzympulvers und der gewünschten Enzymaktivität in dem spheronisierten Endprodukt ab.
Anhand der nachfolgenden Beispiele soll das erfindungsgemäße Verfahren verdeutlicht werden. In einigen der Beispiele wurde das am Anmeldetag unter dem Markennamen ALCALASE® erhältliche Enzymkonzentrat benutzt, bei welchem es sich um ein Handelsprodukt handelt, das ein proteolytisches Enzym zusammen mit inaktiver organischer Substanz und einigen anorganischen Salzen, hauptsächlich Natriumsulfat, enthält. In einsm Beispiel 'vurde ein am Anmeldetag unter dem Markennamen TERMOZYM® erhältliches Enzymkonzentrat eingesetzt, das amylolitsche Enzyme zusammen mit inaktiver organischer Substanz und einigen anorganischen Salzen, hauptsächlich Natriumsulfat, enthält.
Weiterhin befinden sich unter den Ausführungsbeispielen solche, die die Verwendung von Hemicellulase, fungaler «-Amylase und einem am Anmeldetag unter
J5 dem Namen ENZYM X erhältliches Enzym veranschaulichen, das auf dem in der deutschen Patentanmeldung P 18 00 505.8-41 beschriebenen Weg durch Kultivierung des Bazillus-Stammes NCIB No. 10 147 (es handelt sich hierbei um die Hinterkgungsnummer für diesen Stamm bei der National Collection of Industrial Bacteria, Torry Research Station, Aberdeen, Schottland) erhalten wurde. Außer dem ENZYM X können ähnliche proteolytische Enzyme verwendet werden, die durch aerobe Kultivierung von proteasebildenden Arten der Gattung Bazillus auf einem Nährmedium mit einem pH zwischen 9—11 und unter Aulrechterhaltung eines pH in diesem Medium zwischen 7,5 und 10,5 während der Hauptperiode der Kultivierung erhalten wurde, wobei dieses proteolytische Enzym eine proteo-
ϊο lytische Aktivität von 80 bis 100% der maximalen Aktivität bei bestimmung bei einem pH 12 nach der Anson Hämoglobin-Methode in Gegenwart von Harnstoff zeigen. Darüber hinaus können andere Amylasen und Proteinasen, wie auch milchkoagulierende Enzyme,
y> Cellulasen, Glucoseisomerase, Pectinasen, Amyloglucosidase und /?-Glucanas eingesetzt werden.
Bei den Prozentangaben in den Beispielen handelt es sich um Gewichtsprozent.
Beispiel 1
Es wird eine Anteigung aus 30% ALCALASE® und 70% Natriumsulfat hergestellt und die Mischung wird in einem Mischer mit 8% Wasser, das auf die Mischung μ aufgesprüht wird, angefeuchtet.
Die angefeuchtete Mischung wird in an sich bekannter Weise durch ein 0,7 mm Sieb extrudiert. Die gebildeten Pellets werden dann in einem MARUME-
RIZER® spheronisiert, zu Beginn mit einer Geschwindigkeit von 400 U/min bei gleichzeitigem Pulvern mit 3% Titandioxid und einer Endgeschwindigkeit von 800 U/min. Etwaige Spuren an Staub können von der Pulversubstanz durch Absieben entfernt werden.
Das Endprodukt hat folgende Eigenschaften.
Proteolytische Aktivität
Parükelgröße
Schüttgewicht
1,3 Anson-Einheiten/g
0,7 mm
etwa 1,0 g/cm3
Das Produkt ist staubfrei und in wäßrigen Medien löslich.
Beispiel 2
Eine Anteigung aus 30% ALCALASE® und 70% Natriumchlorid wird mit 6% Wasser angefeuchtet und esitrudiert und hiernach wie in Beispiel 1 beschrieben spheronisiert Das Endprodukt hatte dieselben Eigenschaften wie das nach Beispiel 1 erhaltene Endprodukt.
Beispiel 3
Eine Anteigung folgender Zusammensetzung
25% ALCALASE*
10% Dextrin
5% Cellulosepulver
6% Polyäthylenglycol 6000
54% wasserfreies Natriumsulfat
wird mit 8% Wasser angefeuchtet. Die angefeuchtete Mischung wird in an sich bekannter Weise durch ein 0,8 mm Sieb extrudiert. Die gebildeten Pellets werden wie in Beispiel 1 beschrieben spheronisiert mit der Maßgabe, daß anstelle von Titandioxid als die Pulverbildung begünstigendes Mittel wasserfreies Natriumsulfat eingesetzt wird.
Das Endprodukt hatte folgende Eigenschaften:
Proteolytische Aktivität
Partikelgröße
Schüttgewicht
1,0 Anson-Einheiten/g
0,8 mm
etwa 1,0 g/cm3
Proteolytirche Aktivität
Amylolytische Aktivität
Partikelgröße
Schüttgewicht
13 Anson-Einheiten/g 135 SKB-Einheiten/g 0,8 mm
0,9 g/cm1 Beispiel 6
Eine Pulvermischung folgender Zusammensetzung:
25% ALCALASE*
10% Cellulosepulver
3% Gelatine
60% wasserfreies Natriumsulfat 2% Polyäthylenglycol 6000
ίο wird mit 16% Wasser angefeuchtet, extrudiert und wie nach Beispiel 3 spheronisiert Das Endprodukt hatte dieselben Eigenschaften wie im Falle des Beispiels 3.
Beispiel 4
Eine Anteigung aus 25% ALCALASE®, 10% Cellulosepulver und 65% Natriumsulfat wird mit 17,5% einer wäßrigen Lösung angefeuchtet, die 10% Hydrorypropylcellulose und 2% Polyäthylenglycol 6000 enthielt.
Die angefeuchtete Mischung wird extrudiert und spheronisiert wie nach Beispiel 1. Das Endprodukt hatte dieselben Eigenschaften wie im Falle des Beispiels 3.
Die Hydroxypropylcellulose kann durch Polyvinylpyrrolidon ersetzt werden.
Beispiel 5
Eine Mischung aus 33,5% ALCALASE®, 25% TERMOZYM®, 18% Dextrin, 183% Cellulosepulver und 5% Polyäthylenglycol 6000 wird mit 16% Wasser angefeuchtet und in an sich bekannter Weise durch ein 0,8 mm Sieb extrudiert. Die gebildeten Pellets werden dann wie in Beispiel 1 beschrieben spheronisiert.
Das Endprodukt hatte folgende Eigenschaften:
Beispiel 7
Eine PuIVermischung der Zusammensetzung:
6,5% ALCALASE®
10,9% Magermilchpulver
82,6% Natriumchlorid
wurde mit 18,5% einer Lösung folgender Zusammensetzung:
53% Wasser
35% Polyäthylenglycol 6000
2d 82,6% Polyvinylpyrrolidon
angefeuchtet. Diese Mischung wurde extrudiert und wie nach Beispiel 3 spheronisiert
Das spheronisierte Produkt wurde fließbettgetrocknet bei 40° bis 60°C bis auf einen Feuchtigkeitsgehalt von etwa 0,5%.
Das Endprodukt hatte folgende Eigenschaften:
Proteolytische Aktivität 0,3 AU/g
Partikelgröße 0,7 mm
Schüttgewicht 1,05 g/cm3
Löslich in Wasser.
Beispiel 8
4n Pulvermischungen der Zusammensetzung:
5,5% ALCALASE®
5,5% oder 11% Kasein
89% oder 84,5% Natriumchlorid
wurden mit 18.5% einer Lösung aus
53% Wasser
35% Polyäthylenglycol 6000
12% Polyvinylpyrrolidon
angefeuchtet. Die feuchte Mischung wurde extrudiert und wie nach Beispiel 3 behandelt. Die Eigenschaften des Endproduktes entsprachen dem nach Beispiel 7.
Beispiel 9
Eine Anteigung der Zusammensetzung:
3% ENZYM X (erhalten vom Stamm NCIB
Nc. 10 147)
2% Polyvinylpyrrolidon
6% Polyäthylenglycol (6000)
89% Natriumchlorid
wurde mit 8% Wasser angefeuchtet und durch ein 0,9-mm-Sieb ertrudiert und bei einer Geschwindigkeit von 1000 U/min spheronisiert.
Das feuchte Produkt wurde fließbettgetrocknet bis herunter auf einen Feuchtigkeitsgrad von annähernd 0,5%.
Die Eigenschaften des Endproduktes waren:
Proteolytische Aktivität Partikelgröße Schüttdichte
1 KNPU/g etwa 0,8 mm etwa 1,1 g/cm3
wasserlöslich
Beispiel Eine Anteigung der Zusammensetzung:
12% ALCALASE® 5% Polyäthylenglycol 6000
1% Polyvinylpyrrolidon 84% Natriumeitrat
wurde mit 9,3% Wasser angefeuchtet und extrudiert. spheronisiert und wie in Beispiel 9 getrocknet. Die Eigenschaften des Endprodukts waren:
Proteolytische Aktivität Partikelgröße
wasserlöslich
0.5 A U/g 0,7 mm
Enzymatische Aktivität Partikelgröße Schüttgewicht
wasserlöslich
50 000VHCE/g 0.9 mm 0.8 g/cm'
Das spheronisierte Produkt wurde bei 500C fließbettgetrocknet.
Das Endprodukt hatte folgende Eigenschaften:
Enzymatische Aktivität
Partikelgröße
Schüttgewicht
1000 FA U/g
0,7 mm
etwa 0,9 g/cm'
Beispiel Eine Anteigung der Zusammensetzung:
35% Fungale-A-Amylase 63% Natriumchlorid 2% Polyvinylpyrrolidon
wurde mit 12% Wasser angefeuchtet und durch ein 0.8-mm-Sieb extrudiert und bei einer Geschwindigkeit von 800 U/min spheronisiert.
Beispiel 13
Eine Anteigung der Zusammensetzung:
26% A LCA LÄSE®
4% Pluronic L 61
70% Natriumtripolyphosphat (Marchon Type d)
wurde mit 12,5% Wasser angefeuchtet und durch ein 0.9-mm-Sieb extrudiert.
Das Extrudat wurde wie in Beispiel 3 beschrieben spHciuiiisieri. Das Endprodukt hatte folgende Eigenschaften:
Beispiel Il Eine Anteigung der Zusammensetzung:
2% Hemicellulase :'
6% Polyäthylenglycol 6000 2% Polyvinylpyrrolidon 90% Glucose
wurde mit 7% Wasser angefeuchtet und durch ein jn 0,9-mm-Sieb extrudiert und dann bei 900 U/min spheronisiert.
Das feuchte Produkt wurde bei 40 C bis auf einen Feuchtigkeitsgrad unter 1% fließbettgetrocknet.
Die Eigenschaften des Endprodukts waren: r,
Proteolytische Aktivität
Partikelgröße
Schüttgewicht
wasserlöslich
1,0 A U/g
0,9 mm
etwa 1,0 g/cm1
Beispiel 14 Eine , .nteigung der Zusammensetzung:
Bakterielle Amylase 15%
Polyäthylenglycose 6000 6%
Polyvinylpyrrolidon 2%
Natriumchlorid 77%
wurde mit 5% Wasser angefeuchtet und durch ein 0,9-mm-Sieb extrudiert. Das Extrudat wurde in einem MARUMERIZER® behandelt, wobei sich »Nudeln« ergaben, die jede eine Länge von 1 bis 3 mm besaßen.
Enzymatische Aktivität
Partikelgröße:
kleine Zylinder mit abgerundeten Endflächen
Schüttgewicht
250 KNE/g
0.8 mm χ 1 —3 mm etwa 1 g/cm3
Das Granulat wurde im Fließbett bei Temperaturen von 40° C — 6O0C getrocknet.
Wenn die nach der Erfindung erhaltenen Enzymaufbereitungen für Waschverfahren Anwendung finden sollen, so kann durch Versuche gezeigt werden, daß die Lagerungsbeständigkeit in Waschmitteln zufriedenstellend ist, insbesondere, wenn die vorerwähnten Enzymstabilisatoren eingesetzt werden.
Lagerungsbeständigkeit in Perborat enthaltenden Waschmitteln auf der Basis von
Rest-Aktivität 30° C; 70% rel. Feuchte Analysenmethode: TNBS
2 Wochen 4 Wochen
6 Wochen
8 Wochen
Beispiel 7
(103% Magermilchpulver)
Bezug:
6,5% ALCALASE* ]
2% PVP
6% PEG 6000 86% NaCl J
92%
84% 74%
60%
63%
52%
62%
49%
ίο
Lagerbeständigkeit in Perborat-enthaltenden Waschmitteln
Rest-Aktivität 35aC: 67% rel. Feuchte Analysenmethode: TNBS
Wochen 4 Wochen 6 Wochen
8 Wochen
ALCALASE®, pulverisiert, nicht
grf rraliert (Doppeltest)
Bezugssubstanz granuliert (Doppeltest) Granulat 2% PVP (Doppeltest)
Granulat 4% PVP (Doppeltest)
Granulat 2% PVP (4 Tests)
Ref. (4 Tests)
30% 14%
13%
Beispiel 7
Bezug auf Beispiel 7
Beispiel 8 (11% Kasein)
Beispiel 8 (5,5% Kasein)
Granulat 2.5% Magermilchpulver Granulat 5% Magermilchpulver
Bezug
test) 53% 24% 25%
52% 38% 36%
58% 44% 41%
45% 41% 34% 30%
35% 18% 18% 11%
Rest-Aktivität JT
Analysenmethode
1 Woche
C; 67% rel. Feuchte
:TNBS
2 Wochen
4 Wochen b Wochen
93% 78% 65%
73% 65% 47% -
75% 64% 51%
72% 54% 43%
46% 40%
- 52% 42%
_ 29% 24% _
l.agerbeständigkeit in Perboratenthallenden Waschmitteln
Rest-Aktivität
30°C; 70% rel. Feuchte
1 Woche 2 Woche 3 Wochen 4 Wochen 5 Wochen 6 Wochen 7 Wochen 8 Wochen
A. Granulat mit 10% Kasein 91%
B. Bezug auf A 91%
C. Granulat mit 5% Kasein 100%
D. Bezug auf C 91%
94% 94% 68% 61% 58% _
80% 70% 44% 29% 24%
85% 58% 47%
76% _ _ 29% 25%
Vorstehend wurden die proteolytischen Aktivitäten nach der Anson-Methode, die in J. Gen. Physiol, 22, in 79-89 (1938) beschrieben ist, bestimmt. Die TNBS-Methode zur Bestimmung der Proteaseaktivität ist beschrieben in J. Am. Oil Chetn. Soo, 46 :81 (1969). Die ix-Amylaseaktivitäten wurden nach Cereal Chemistry 16, 172 (1939) bestimmt, allerdings mit einigen Modifizierungen; so können folgende Gleichungen für die Berechnungen verwendet werden:
1000 SKB-Einheiten (pH 5,7)~53 0OO NOVO-Einheiten für bakterielle Λ-Amylase und 1000 SKB-Einheiten (pH 4,7) -37 FA-Einheiten für fungale a-Amylase
Die Aktivität von Hemicellulasen wurde viskosimetrisch bestimmt.

Claims (9)

Patentansprüche;
1. Verfahren zur Herstellung von Enzymaufbereitungen aus festen Kügelchen, die eine im wesentliche einheitliche Größe besitzen, dadurch gekennzeichnet, daß enzymhaltige Pellets, die durch Extrusion einer Mischung aus 75 bis 97% eines festen enzymhaltigen Pulvers, das gegebenenfalls einen Enzymstabilisator enthält, und 25 bis 3% Wasser erhalten wurden, einer Spheronisierung bei Anwendung einer Rotationsgeschwindigkeit bis etwa zu 2000 U/min in einer Apparatur unterworfen werden, in welcher die Pellets der Einwirkung von Zentrifugal- und Reibungskräften unterworfen werden, wonach gegebenenfalls die festen Kügelchen einer Fließbetttrocknung unterzogen werden.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Spheronisierung unter Verwendung eines die Pulverbildung fördernden Mittels durchgeführt wird, um eine Adhäsion zwischen den spheronisierten Partikeln zu vermeiden.
3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß als die Pulverbildung förderndes Mittel ein anorganisches Salz verwendet wird.
4. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß als die Pulverbildung förderndes Mittel ein anorganisches Oxid verwendet wird.
5. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß die Spheronisierung in einer am Anmeldetag unter dem Markennamen MAROMERIZER* auf dem Markt befindlichen Maschine durchgeführt wird.
6. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß dem verwendeten festen Enzympulver als Stabilisator Gelatine, Kasein, Magermilchpulver und/oder andere Substrate für dieses Enzym und/oder Polyvinylpyrrolidon zugesetzt wird.
7. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß ein Enzympulver mit Proteasen, Amylasen, Amyloglucosidasen und/oder Isomerasen verwendet wird.
8. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß ein Enzympulver mit dem am Anmeldetag unter dem Markennamen ALCALASE® erhältlichen Enzymkonzentrat, dem am Anmeldetag unier dem Markennamen THERMOZYM® erhältlichen Enzymkonzentrat, Hemicellulase, fungaler Λ-Amylase und/oder mit denjenigen proteolytischen Enzymen verwendet wird, die durch eine aerobe Kultivierung von proteasebildenden Arten der Gattung Bazillus auf einem Nährmedium mit einem pH zwischen 9 und ! 1 und Aufrechterhaltung eines pH in diesem Medium zwischen 7,5 und 10,5 während der Hauptperiode der Kultivierung erzeugt wurden, wobei die proteolytischen Enzyme eine proteolytische Aktivität zwischen 80 und 100% der maximalen Aktivität bei Bestimmung bei einem pH 12 durch die Anson Hämoglobin-Methode in Gegenwart von Harnstoff besitzen.
9. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden Ansprüche 1-8, dadurch gekennzeichnet, daß das enzymhaltige Endprodukt in an sich bekannter Weise mit einem Überzug versehen wird, vorzugsweise in einer Mischapparatur des Trommeltyps mit drehbaren Mischwerkzeugen.
DE19712137042 1970-07-28 1971-07-24 Verfahren zur Herstellung neuer Enzymaufbereitungen Ceased DE2137042B2 (de)

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Application Number Priority Date Filing Date Title
GB3656470A GB1362365A (en) 1970-07-28 1970-07-28 Production of enzyme preparations

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DE2137042A1 DE2137042A1 (de) 1972-02-10
DE2137042B2 true DE2137042B2 (de) 1980-03-27

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Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19712137042 Ceased DE2137042B2 (de) 1970-07-28 1971-07-24 Verfahren zur Herstellung neuer Enzymaufbereitungen

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JP (1) JPS5649554B1 (de)
AU (1) AU459399B2 (de)
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CH (1) CH556386A (de)
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