CN1151247C - 用于染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法 - Google Patents

用于染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法

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Abstract

染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法，其中，用与第一磨蚀单组分内切葡聚糖酶和第二减白条花的单组分内切葡聚糖酶组合的淀粉分解酶处理粗斜布。

Description

用于染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法
本发明涉及脱浆和“石洗”一步法，通过用一种淀粉分解酶和两种不同的内切葡聚糖酶在同一处理步骤处理染色粗斜布，特别是染色粗斜布服装如粗斜布裤子，可实现染色粗斜布的彩色密度的局部变化具有改善的均匀性。
在织造织物时，纱线要承受相当大的机械张力。在机械织机上织造之前，通常要用上浆淀粉或淀粉衍生物对经纱上浆，以提高其抗张强度并防止断裂。最常见的上浆剂为天然或改性形式的淀粉，不过，上浆剂中还可富含其他聚合物，如聚乙烯醇(PVA)、聚乙烯吡咯烷酮(PVP)、聚丙烯酸(PAA)或纤维素衍生物(例如，羧甲基纤维素(CMC)、羟乙基纤维素、羟丙基纤维素或甲基纤维素)。
一般，在织物织成以后，对该织物进行一个脱浆步骤，接着进行一个或多个额外的织物处理步骤。脱浆是除去织物上的上浆剂的过程。在纺织以后，在对织物做进一步处理之前必须将上浆剂除去，以确保均匀和耐洗的效果。脱浆的优选方法是通过淀粉分解酶的作用对上浆剂进行酶水解。
为了生产粗斜布服装，切削织物并将其缝制成服装，随后对其进行整理。具体地讲，为了生产粗斜布服装，开发出了不同的酶促整理方法。粗斜布服装的整理通常始于一个酶促脱浆步骤，在此期间用淀粉分解酶处理服装，以使该织物具有柔软性并使该棉布更易接受随后的酶促整理步骤。
为了提高棉纱的纺织速度，可将棉蜡及其它润滑剂涂在纱线上。还引入了较高熔点的蜡。蜡质润滑剂主要是甘油三酯基润滑剂。在脱浆之后，所述蜡或残留或再沉积于织物上，因此，使织物的色泽更暗、产生光泽点，并变得更硬。
国际专利申请WO93/13256(Novo Nordisk A/S)披露了一种清除织物上的疏水酯的方法，在该方法中，在脱浆步骤期间用一种脂酶水溶液浸泡织物。所开发的上述方法仅可用于织物研磨，并用现有的织物研磨设备，即轧卷机、卷染机或J箱实现织物研磨。
JP-A 2-80673披露了一种通过用含有淀粉酶和纤维素酶的水溶液处理纤维素纤维以实现脱浆和软化的方法。
多年以来，粗斜布服装的制造商一直是用浮石在整理洗衣机中洗涤所生产的服装，以获得柔软的手感及理想的流行“石洗”外观。上述磨蚀效果是通过局部清除其表面结合染料而实现的。近来，已将纤维素酶引入整理方法，将石洗方法改成了“生物-石洗方法”。
生物-石洗方法的目的在于获得特有的，但是均匀的衣物磨蚀(石洗外观)。不过，会经常出现不均匀的石洗(“白条花(streak)”和“折皱”)。因此，已在洗衣机中处理过的石洗裤的大部分(高达80％左右)需要修复作业(“后上色”)。
因此，本发明的目的之一是提供一种可减轻整理过的粗斜布服装上的白条花和折皱问题的方法。
因此，本发明提供了一种处理织物的方法，该方法可改善颜色分布/均匀性，石洗质量等，而且，该方法降低了对整理过的服装进行后上色的必要性。
本发明提供了一种用于染色粗斜布的酶促脱浆和石洗的一步方法，该方法包括用一种与第一磨蚀单组分内切葡聚糖酶和第二减白条花单组分内切葡聚糖酶组合的淀粉分解酶，如α-淀粉酶处理粗斜布。
本发明提供了一种酶促处理织物的方法，通过该方法可得到具有改进的视觉质量的脱浆和酶促石洗的染色粗斜布。
如上所述，织物的酶促处理通常包括以下步骤：用淀粉分解酶使织物脱浆，用纤维素酶软化服装(包括生物磨光、生物石洗和/或洗衣步骤)，随后选择性地进行服装染色、洗衣、和/或用化学软化剂软化服装，该软化剂通常为阳离子型表面活性剂，有时为硅氧烷基表面活性剂。本发明的上述方法通常是在传统服装生产步骤的脱浆和/或软化步骤期间进行。
因此，在一种优选实施方案中，本发明的方法涉及用于染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法，其中，用与第一磨蚀单组分内切葡聚糖酶和第二减白条花单组分内切葡聚糖酶组合的淀粉分解酶，如α-淀粉酶处理粗斜布。
在本文中，“磨蚀内切葡聚糖酶(或纤维素酶)”是指能使染色粗斜布织物(常被缝制成服装，特别是裤子)的表面产生彩色密度的局部变化。磨蚀纤维素酶的例子披露于公开号为WO90/02790的国际专利申请PCT/US89/03274中，该专利被收作本文的参考。
“单组分内切葡聚糖酶”是指基本上无其它蛋白蛋，特别是其它内切葡聚糖酶的内切葡聚糖酶。单组分内切葡聚糖酶通常是通过重组技术生产的，即：在同源或异源宿主中克隆并表达相关基因。
在本文中，“减白条花(streak-reducing)内切葡聚糖酶(或纤维素酶)”或“均化”内切葡聚糖酶是指能减少通常出现在染色粗斜布织物(通常被缝制成服装，特别是裤子)上的白条花生成的内切葡聚糖酶，所述粗斜布织物做过“石洗处理”，或为酶促石洗处理或用浮石处理，以便在粗斜布的表面上产生彩色密度的局部变化。减白条花或均化纤维素酶的例子披露于公开号为WO95/24471的国际专利申请PCT/DK95/00108中，该专利被收作本文的参考。
所述第一内切葡聚糖酶优选为真菌EG V型纤维素酶。另一种有用的内切葡聚糖酶是真菌EG III型纤维素酶，可从木霉属菌株中获得。有用的真菌EG III型纤维素酶的例子披露于WO92/06184、WO93/20208和WO93/20209及WO94/21801中，以上专利被收作本文的参考。
理想的是，EG V型内切葡聚糖酶源于Scytalidium(f.Humicola)、镰孢属、毁丝霉属菌株或由这种菌株产生；更理想的是，其源于Scytalidium thermophilun(f.Humicola insolens)、尖镰孢(Fusarium oxysporum)或嗜热毁丝霉(Myceliophthorathemophila)或由这些菌产生；最理想的是，其源于Humicola insolens，DSM1800，尖镰孢，DSM2672，或嗜热毁丝霉，CBS117.65。
在本发明的一种实施方案中，所述第一内切葡聚糖酶是包括序列1所示的Humicola insolens内切葡聚糖酶的氨基酸序列的内切葡聚糖酶，或是所述内切葡聚糖酶的类似物，该类似物与序列1所示序列的同源性至少为60％，它能与抗所述内切葡聚糖酶的抗体反应，和/或由能与编码所述内切葡聚糖酶的DNA序列杂交的DNA序列编码。
在本发明的另一种实施方案中，所述第一内切葡聚糖酶是包括序列2所示尖镰孢内切葡聚糖酶的氨基酸序列的内切葡聚糖酶，或是所述内切葡聚糖酶的类似物，该类似物与序列2所示序列的同源性至少为60％，它能与抗所述内切葡聚糖酶的抗体反应，和/或由能与编码所述内切葡聚糖酶的DNA序列杂交的DNA序列编码。
在本文中，同源性可以用本领域公知的计算机程序以两种或多种氨基酸序列之间的相同程度来确定，所述程序如在GCG程序包(Needleman and Wunsch，1970)Journal of Molecular Biology 48：443-453)中所提供的GAP。为了确定本发明两种氨基酸序列之间的相同程序，GAP使用以下参数：GAP生成度3.0和GAP延伸度0.1。
在本文中，可按以下方法测定抗体反应性：
可以用相关的纯化酶制备在测定免疫交叉反应性时所用的抗体。更具体地讲，通过N.Axelsen等(A Manual of Quantitativelmmunoelectrophoresis，Blackwell Scientific Publications，1973，Chapter 23)或A.Johnstone和R.Thorpe(Immunochemistry inPractice，Blackwell Scientific Publications，)1982(特别是p27-31))所披露的方法，通过免疫兔(或其它啮齿类动物)以可产生抗所述酶的抗血清。可由所述抗血清获得纯化的免疫球蛋白，例如，通过盐((NH4)2SO4)沉淀，然后再进行透析和离子交换层析，例如在DEAE-Sephadex上层析。蛋白的免疫化学鉴定可以通过Outcherlony双扩散分析(O.Ouchterlony，见：Handbook of Experimental Immunology(D.M.Weir，Ed.)，Blackwell Scientific Publications，1967，PP.655-706)、交叉免疫电泳(N.Axelsen等，同上，Chapter 3 and 4)、或火箭免疫电泳(N.Axelsen等，Chapter 2)来实现。
可以通过让DNA(或相应的RNA)序列在以下条件下杂交以测定其杂交作用：
将含有待杂交的DNA或RNA片段的滤膜在5×SSC(NaCl/柠檬酸钠，Sambrook等，1989)中预浸泡10分钟，并在5×SSC、5×Denhardt′s溶液(Sambrook等，1989)、0.5％ SDS和100μg/ml变性的超声处理的鲑鱼精DNA(Sambrook等，1989)的溶液中预杂交，然后在含有随机引导的(Feinberg，A.P.and Vogelstein B.(1983)Anal.Biochem.132：6-13)、32P-dCTP-标记的(比活性＞1×109cpm/μg)探针的同一种溶液中在大约45℃下杂交12小时。然后在2×SSC、0.5％ SDS中洗涤滤膜2次，每次30分钟，洗涤是在至少55℃下进行，在至少60℃下较好，在至少65℃下更好，在至少70℃下(高度严格)还要好，在至少75℃下最好。用X光片检测在上述条件下与所述寡核苷酸探针杂交的分子。
在本发明方法的一种优选实施方案中，所述第二内切葡聚糖酶在pH8.5下对纤维三糖有催化活性，相当于kcat至少为0.01秒-1，优选为至少0.1秒-1，更优选为至少1秒-1。
理想的是，所述第二内切葡聚糖酶获自或源于腐质霉属、木霉属、毁丝霉属、青霉属、耙菌属、曲霉属、Scytalidium或镰孢属菌株，更优选的是源于Humicola insolens、尖镰孢或Trichoderma reesei菌株。优选的第二内切葡聚糖酶是EG I型。
有用的第二内切葡聚糖酶的一个例子是包括序列3所示Humicolainsolens内切葡聚糖酶的氨基酸序列的内切葡聚糖酶，或是所述内切葡聚糖酶的类似物，该类似物与序列3所示序列的同源性至少为60％，能与抗所述内切葡聚糖酶的抗体反应，和/或由能与编码所述内切葡聚糖酶的DNA序列杂交的DNA序列编码。
在本发明的方法中，第一和第二内切葡聚糖酶的使用量分别相当于每升脱浆/“石洗”液的纤维素酶活性为5～8,000ECU，优选为10-5000ECU/升液体，更优选为50-500ECU/升液体。第一和第二内切葡聚糖酶的用量优选分别相当于0.01-40mg内切葡聚糖酶/I，更优选为0.1-2.5mg/l，特别是0.1-1.25mg/l。
本发明方法的底物是染色粗斜布。该粗斜布可以用天然或合成染料染色。合成染料的例子为直接染料、纤维反应性染料或间接染料。在一种优选实施方案中，所述粗斜布是用靛蓝染色。通常，是在用本发明方法处理之前裁剪粗斜布并将其缝成服装。服装的例子有裤子、夹克和裙子。特别优选的例子是靛蓝染色的粗斜布裤子。
在本发明的方法中，可以用传统脱浆酶，特别是淀粉分解酶来清除含有淀粉的上浆剂。
因此，在本发明的处理中可以加入淀粉分解酶，优选为α-淀粉酶。通常，将细菌α-淀粉酶用于脱浆，例如，用源于芽孢杆菌属菌株，特别是地衣型芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)菌株、解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)菌株或嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillusstearothermophilus)菌株或其突变体的α-淀粉酶脱浆。这种淀粉酶的氨基酸序列披露于诸如WO95/21247的专利中。合适的市售α-淀粉酶制品的例子有TermamylTM、AquazymTM Ultra和AquazymTM(购自Novo NordiskA/S，Denmark)。不过，也可以采用真菌α-淀粉酶。真菌α-淀粉酶的例子有源于曲霉属菌株的α-淀粉酶。其它有用的α-淀粉酶有披露于WO 95/21247中的氧化稳定性α-淀粉酶突变体。例如，用Leu、Thr、Ala、Gly、Ser、Ile、Asn或Asp氨基酸残基，特别是Leu、Thr、Ala或Gly氨基酸残基取代亲代α-淀粉酶上的一个或多个蛋氨酸氨基酸残基而制成的α-淀粉酶突变体。特别有用的是由地衣型芽孢杆菌α-淀粉酶制成的α-淀粉酶突变体，其中197位上的蛋氨酸被任何其它氨基酸残基，特别是Leu、Thr、Ala、Gly、Ser、Ile、Asn或Asp氨基酸残基，优选为Leu、Thr、Ala、或Gly氨基酸残基所取代。
可以脱浆方法中的常规用量添加所述淀粉分解酶，例如，相当于α-淀粉酶的活性为大约10-大约10,000KNU/I，如100-约10,000KNU/I或10～约5,000KNU/l。而且，在本发明方法中，可以添加1-10mM的Ca++作为稳定剂。
本发明的方法可以在脱浆/“石洗”方法常用的方法条件下完成，由本领域技术人员实施这一方法。例如，本发明的方法可以在洗涤萃取机中以批量形式进行。
在本发明的方案中，合适的液体/织物比可以为约20∶1～约1∶1，优选为约15∶1～约5∶1。
在传统的脱浆和“石洗”方法中，反应时间通常为约1～约24小时。不过，在本发明方法中，反应时间以不足1小时为宜，即约5-约55分钟。反应时间优选为约5或10-约120分钟。
反应介质的pH在很大程度上取决于相关的酶。理想的是，本发明的方法是在pH约3-约11的pH值下进行，优选在pH约6-约9或pH约5-约8的pH值下进行。
可将一种缓冲液加入反应介质中，以保持所用酶的合适pH。该缓冲液优选为磷酸盐、硼酸盐、柠檬酸盐、乙酸盐、己二酸盐、三乙醇胺、单乙醇胺、二乙醇胺、碳酸盐(特别是碱金属或碱土金属盐，尤其是碳酸钠或钾，或铵和HCl盐)、二胺，特别是二氨基乙烷、咪唑或氨基酸缓冲液。
本发明的方法可以在有传统织物整理剂，包括湿润剂、聚合剂、分散剂等的条件下实施。
可以用常规湿润剂改善底物与该方法所用酶之间的接触。该湿润剂可以是非离子型表面活性剂，例如，乙氧基化脂肪醇、乙氧基化羰基合成醇、乙氧基化烷基酚或烷氧基化脂肪醇。
合适聚合物的例子包括蛋白(例如，牛血清白蛋白、乳清、酪蛋白或豆蛋白)、蛋白水解物(例如，乳清、酪蛋白或大豆蛋白水解物)、多肽、木素磺化盐、多糖及其衍生物、聚乙二醇、聚丙二醇、聚乙烯吡咯烷酮、与环氧乙烷或氧化丙烯缩合的乙二胺、乙氧基化多胺、或乙氧基化胺聚合物。
分散剂可以选自非离子型、阴离子型、阳离子型、两性或两性离子型表面活性剂。更具体地讲，分散剂可选自羧甲基纤维素、羟丙基纤维素、烷芳基磺酸盐、长链醇硫酸盐(伯和仲烷基硫酸盐)、磺化烯烃、硫酸化甘油单酯、硫酸化醚、磺基琥珀酸盐、磺化甲基醚、烷基磺酸盐、磷酸酯、异硫代硫酸烷基酯、酰基肌苷(acylsarcosides)、烷基磺苷(alkyltaurides)、氟表面活性剂、脂肪醇和烷基酚缩合物、脂肪酸缩合物、环氧乙烷与胺的缩合物、环氧乙烷与酰胺的缩合物、蔗糖酯、脱水山梨醇酯、烷基化酰胺(alkyloamides)、氧化脂肪胺、乙氧基化一胺、乙氧基化二胺、脂肪醇乙氧基化物及其混合物。
在本发明的另一种实施方案中，可以用能在提高的温度下进行脂解的脂解酶完成本发明的方法。为了有效水解高熔点的疏水酯，优选使用在约60℃或更高温度下具有足够的热稳定性和脂解活性的脂解酶。通过加大酶的剂量，即使在高于或低于脂解酶最佳温度的条件下也可实现适度的水解。
所述脂解酶可源于动物、植物或微生物。产生这种热稳定性脂解酶的微生物的例子有：腐质霉属菌株，优选为Humicola brevispora菌株、Humicola lanuginosa菌株、Humicola brevis var.thermoidea菌株、Humicola insolens菌株；镰孢属菌株，优选为尖镰孢菌株；根毛霉(Rhizomucor)菌株，优选米黑根毛霉(Rhizomucor miehei)菌株；色杆菌属菌株，优选粘稠色杆菌(Chromobacterium viscosum)菌株；以及曲霉属菌株，优选黑曲霉(A.niger)菌株。优选的热稳定性脂解酶源于假丝酵母属(Candida)或假单胞菌属(Pseudomonas)菌株，特别是南极假丝酵母(C.antarctica)菌株、Candida tsukubaensis菌株、Candida auriculariae菌株、土生假丝酵母(C.humicola)菌株、叶生假丝酵母(C.foliarum)菌株、柱状假丝酵母(C.cylindracea)(又被称作皱落假丝酵母(C.rugosa))菌株、洋葱假单胞菌(P.cepacia)菌株、荧光假单胞菌(P.fluorescens)菌株、莓实假单胞菌(P.fragi)菌株、施氏假单胞菌(P.stutzeri)菌株或Thermomyceslanuginosus菌株。
优选源于南极假丝酵母和洋葱假单胞菌菌株的脂解酶，特别是源于南极假丝酵母的脂肪酶A。所述脂解酶及其生产方法披露于诸如WO88/02775、US4,876,024和WO 89/01032的文献中，以上文献被收作本文参考。
酶的剂量取决于几种因素，包括相关的酶、需要的反应时间、温度、液体/织物比等。在本发明的方案中，脂解酶的剂量可以相当于约0.01-约10,000KLU/l，优选为约0.1-约1000KLU/l。
可用于本发明方法中的传统整理剂包括，但不限于浮石和珍珠岩。珍珠岩是天然存在的火山岩。理想的是，可以使用热膨胀珍珠岩。例如，热膨胀珍珠岩的用量可以占组合物总重量的20-95w/w％。
纤维素分解活性
纤维素分解活性可以内切纤维素酶单位(ECU)形式表示，是以羧甲基纤维素为底物在pH7.5下测定的。
所述ECU分析是通过测定样品降低羧甲基纤维素(CMC)溶液粘度的能力对该样品中的催化活性进行定量。所述分析是在40℃、pH7.5、0.1M磷酸盐缓冲液中进行的，时间30分钟；将相关的酶标准物用于降低CMC Hercules 7 LFD底物粘度；酶浓度大约为0.15ECU/ml。原标准物被确定为8200 ECU/g。
淀粉分解活性
可以马铃薯淀粉为底物测定淀粉分解活性。该方法基于酶对改性马铃薯淀粉的降解，并且在该反应之后将淀粉/酶溶液的样品与碘溶液混合。最初，形成深蓝颜色，但在淀粉分解期间蓝色变浅，并逐渐转成红褐色，将其与有色玻璃标准物进行比较。
1个Kilo Novo α-淀粉酶单位(KNU)被定义为在标准条件下(即：37℃+/-0.05；0.0003MCa2+；pH5.6)使5.26g淀粉干物质MerckAmylum Solubile糊精化所需要的酶的量。
对该分析方法有更详细说明的一本小册子AF9/6可向Novo NordiskA/S，Denmark索取，该小册子被收作本文参考。
脂解活性
可以三丁酸甘油酯(tributyrine)为底物测定脂解活性。该方法基于酶对三丁酸甘油酯的水解，而碱的消耗表现为时间的函数。
1个脂肪酶单位被定义为在标准条件下(即：30.0℃；pH7.0；以***胶为乳化剂，三丁酸甘油酯为底物)每分钟释出1μmol可滴定的丁酸的酶量(1KLU＝1000LU)。
对该分析方法有更详细说明的一本小册子AF 95/5可向NovoNordisk A/S，Denmark索取，该小册子被收作本文参考。
例1
下面的实施例说明了为了减少粗斜布裤子或其它服装上的白条花数量并制成具有均匀的局部颜色变化的粗斜布服装、特别是裤子，向合并的脱浆-磨蚀方法中加入减白条花或均化内切葡聚糖酶的效果。
洗涤试验是在以下条件下进行的：
织物：
蓝色粗斜布DAKOTA，
Figure C9619836100121
100％棉。
剪裁该粗斜布，并缝成大约为37.5×100cm的“腿”(每个重约375g)。
在每个试验中使用2个新腿和1个旧腿(用过一次)(织物总重约为1100g)。
酶：
试验A：
淀粉酶：Termamyl，剂量：200KNU/I
内切葡聚糖酶(纤维素酶)：
EG V(一种获自Humicola insolens，DSM 1800的～43kD的单组分内切葡聚糖酶，具有序列1的氨基酸序列)，
剂量：10 ECU/g粗斜布
试验B：淀粉酶：Termamyl，剂量：200KNU/I
内切葡聚糖酶(纤维素酶)：
EG V(与试验A同)，剂量：10 ECU/g粗斜布
EG I(获自Humicola insolens，DSM 1800的单组分内切葡聚糖酶，具有序列3的氨基酸序列)，
剂量：10ECU/g粗斜布
洗涤是在一台Wascator(FOM71 LAB)中进行的。
洗涤方案：
1)主洗是在55℃、201水中进行120分钟，加入缓冲液和酶。
缓冲液：30g?KH2PO4+20g Na2HPO4，pH7
2)排水30秒，
3)在80℃下漂洗，常规作业，32l水，15分钟；加入20g Na2CO3，
4)排水30秒，
5)在54℃下漂洗，常规作业，32l水，5分钟，
6)排水30秒，
7)在14℃下漂洗，常规作业，32l水，5分钟，
8)排水30秒，
9)低速旋转40秒，高速旋转50秒。
干燥：在转笼烘燥机中干燥样品。
将来自两个试验的裤子磨蚀至大致相同的程度。
评价：
请5位专业评价粗斜布的人员将所述粗斜布腿(每个试验2个，腿“1”和“3”来自试验B，腿“2”和“4”来自试验A)分成1-4级，其中，1是具有最少白条花的腿，而4是具有最多白条花的腿。
分级结果如下表所示：
  第1人   第2人   第3人   第4人   第5人
1级 1 3 3 3 3
  2级     3     1     1     1     1
  3级     4     2     2     2     2
  4级     2     4     4     4     4
从表中可以看出，就白条花和局部颜色变化的均匀性而言，在本发明的组合方法中用分别具有磨蚀和减白条花特性的两种单组分内切葡聚糖酶如EG V型和EG I型纤维素酶的组合物处理的粗斜布腿均被评为具有最佳外观。
图1和2：
为了说明在本发明方法中用减白条花或均化内切葡聚糖酶(纤维素酶)可取得的均匀性方面变化，将来自试验A和B的布块扫描入计算机(HP ScanJet II CX)中，并打印成黑白图形。
图1表示来自试验B的粗斜布腿的一部分，而图2表示来自试验A的粗斜布腿的一部分。
                     序列表
序列1资料
(i)序列特征：
(A)长度：415个氨基酸
(B)类型：氨基酸
(C)链型：单
(D)拓扑结构：线性
(ii)分子类型：蛋白
(vi)来源
(A)生物：Humicola insolens
(B)菌株：DSM 1800
序列描述：序列1：
Gln Lys Pro Gly Glu Thr Lys Glu Val His Pro Gln Leu Thr Thr Phe
  1               5                   10                  15
Arg Cys Thr Lys Arg Gly Gly Cys Lys Pro Ala Thr Asn Phe Ile Val
            20                  25                   30
Leu Asp Ser Leu Ser His Pro Ile His Arg Ala Glu Gly Leu Gly Pro
        35                  40                  45
Gly Gly Cys Gly Asp Trp Gly Asn Pro Pro Pro Lys Asp Val Cys Pro
    50                  55                  60
Asp Val Glu Ser Cys Ala Lys Asn Cys Ile Met Glu Gly Ile Pro Asp
65                  70                  75                  80
Tyr Ser Gln Tyr Gly Val Thr Thr Asn Gly Thr Ser Leu Arg Leu Gln
                85                  90                  95
Hls Ile Leu Pro Asp Gly Arg Val Pro Ser Pro Arg Val Tyr Leu Leu
            100                 105                 110
Asp Lys Thr Lys Arg Arg Tyr Glu Met Leu His Leu Thr Gly Phe Glu
        115                 120                 125
Pne Thr Phe Asp Val Asp Ala Thr Lys Leu Pro Cys Gly Met Asn Ser
    130                 135                 140
Ala Leu Tyr Leu Ser Glu Met His Pro Thr Gly Ala Lys Ser Lys Tyr
145                 150                 155                 160
Asn Pro Gly Gly Ala Tyr Tyr Gly Thr Gly Tyr Cys Asp Ala Gln Cys
                165                 170                 175
Phe Val Thr Pro Phe Ile Asn Gly Leu Gly Asn Ile Glu Gly Lys Gly
            180                 185                 190
Ser Cys Cys Asn Glu Met Asp Ile Trp Glu Ala Asn Ser Arg Ala Ser
        195                 200                 205
His Val Ala Pro His Thr Cys Asn Lys Lys Gly Leu Tyr Leu Cys Glu
    210                 215                 220
Gly Glu Glu Cys Ala Phe Glu Gly Val Cys Asp Lys Asn Gly Cys Gly
225                 230                 235                 240
Trp Asn Asn Tyr Arg Val Asn Val Thr Asp Tyr Tyr Gly Arg Gly Glu
                245                 250                 255
Glu Phe Lys Val Asn Thr Leu Lys Pro Phe Thr Val Val Thr Gln Phe
            260                 265                 270
Leu Ala Asn Arg Arg Gly Lys Leu Glu Lys Ile His Arg Phe Tyr Val
        275                 280                 285
Gln Asp Gly Lys Val Ile Glu Ser Phe Tyr Thr Asn Lys Glu Gly Val
    290                 295                 300
Pro Tyr Thr Asn Met Ile Asp Asp Glu Phe Cys Glu Ala Thr Gly Ser
305                 310                 315                 320
Arg Lys Tyr Met Glu Leu Gly Ala Thr Gln Gly Met Gly Glu Ala Leu
                325                 330                 335
Thr Arg Gly Met Val Leu Ala Met Ser Ile Trp Trp Asp Gln Gly Gly
            340                 345                 350
Asn Met Glu Trp Leu Asp His Gly Glu Ala Gly Pro Cys Ala Lys Gly
        355                 360                 365
Glu Gly Ala Pro Ser Asn Ile Val Gln Val Glu Pro Phe Pro Glu Val
    370                 375                 380
Thr Tyr Thr Asn Leu Arg Trp Gly Glu Ile Gly Ser Thr Tyr Gln Glu
385                 390                 395                 400
Val Gln Lys Pro Lys Pro Lys Pro Gly His Gly Pro Arg Ser Asp
                405                 410                 415
序列2资料：
(i)序列特征：
(A)长度：409个氨基酸
(B)类型：氨基酸
(C)链型：单
(D)拓扑结构：线性
(ii)分子类型：蛋白
(vi)来源：
(A)生物：尖镰孢
(B)菌株：DSM 2672
序列描述：序列2：
Gln Thr Pro Asp Lys Ala Lys Glu Gln His Pro Lys Leu Glu Thr Tyr
1               5                   10                  15
Arg Cys Thr Lys Ala Ser Gly Cys Lys Lys Gln Thr Asn Tyr Ile Val
            20                  25                  30
Ala Asp Ala Gly Ile His Gly Ile Arg Arg Ser Ala Gly Cys Gly Asp
        35                  40                  45
Trp Gly Gln Lys Pro Asn ALa Thr Ala Cys Pro Asp Glu Ala Ser Cys
    50                  55                  60
Ala Lys Asn Cys Ile Leu Ser Gly Met Asp Ser Asn Ala Tyr Lys Asn
65                  70                  75                  80
Ala Gly Ile Thr Thr Ser Gly Asn Lys Leu Arg Leu Gln Gln Leu Ile
                85                  90                  95
Asn Asn Gln Leu Val Ser Pro Arg Val Tyr Leu Leu Glu Glu Asn Lys
            100                 105                 110
Lys Lys Tyr Glu Met Leu His Leu Thr Gly Thr Glu Phe Ser Phe Asp
        115                 120                 125
Val Glu Met Glu Lys Leu Pro Cys Gly Met Asn Gly Ala Leu Tyr Leu
    130                 135                 140
Ser Glu Met Pro Gln Asp Gly Gly Lys Ser Thr Ser Arg Asn Ser Lys
145                 150                 155                 160
Ala Gly Ala Tyr Tyr Gly Ala Gly Tyr Cys Asp Ala Gln Cys Tyr Val
                165                 170                 175
Thr Pro Phe Ile Asn Gly Val Gly Asn Ile Lys Gly Gln Gly Val Cys
            180                 185                 190
Cys Asn Glu Leu Asp Ile Trp Glu Ala Asn Ser Arg Ala Thr His Ile
        195                 200                 205
Ala Pro His Pro Cys Ser Lys Pro Gly Leu Tyr Gly Cys Thr Gly Asp
    210                 215                 220
Glu Cys Gly Ser Ser Gly Ile Cys Asp Lys Ala Gly Cys Gly Trp Asn
225                 230                 235                 240
His Asn Arg Ile Asn Val Thr Asp Phe Tyr Gly Arg Gly Lys Gln Tyr
                245                 250                 255
Lys Val Asp Ser Thr Arg Lys Phe Thr Val Thr Ser Gln Phe Val Ala
            260                 265                 270
Asn Lys Gln Gly Asp Leu Ile Glu Leu His Arg His Tyr Ile Gln Asp
        275                 280                 285
Asn Lys Val Ile Glu Ser Ala Val Val Asn Ile Ser Gly Pro Pro Lys
    290                 295                 300
Ile Asn Phe Ile Asn Asp Lys Tyr Cys Ala Ala Thr Gly Ala Asn Glu
305                 310                 315                 320
Tyr Met Arg Leu Gly Gly Thr Lys Gln Met Gly Asp Ala Met Ser Arg
                325                 330                 335
Gly Met Val Leu Ala Met Ser Val Trp Trp Ser Glu Gly Asp Phe Met
            340                 345                 350
Ala Trp Leu Asp Gln Gly Val Ala Gly Pro Cys Asp Ala Thr Glu Gly
        355                 360                 365
Asp Pro Lys Asn Ile Val Lys Val Gln Pro Asn Pro Glu Val Thr Phe
    370                 375                 380
Ser Asn Ile Arg Ile Gly Glu Ile Gly Ser Thr Ser Ser val Lys Ala
385                 390                 395                 400
Pro Ala Tyr Pro Gly Pro His Arg Leu
                405
序列3资料：
(i)序列特征：
(A)长度：415(435)个氨基酸
(B)类型：氨基酸
(C)链型：单
(D)拓扑结构：线性
(ii)分子类型：蛋白
(vi)来源
(A)生物：Humicola insolens
(B)菌株：DSM 1800
序列描述：序列3：
序列表(可能从-21至415重新编号，共435个氨基酸)
Met Ala Arg Gly Thr Ala Leu Leu Gly Leu Thr Ala Leu Leu Leu Gly
  1               5                  10                  15
Leu Val Asn Gly Gln Lys Pro Gly Glu Thr Lys Glu Val His Pro Gln
             20                  25                  30
Leu Thr Thr Phe Arg Cys Thr Lys Arg Gly Gly Cys Lys Pro Ala Thr
         35                  40                  45
Asn Phe Ile Val Leu Asp Ser Leu Ser His Pro Ile His Arg Ala Glu
     50                  55                  60
Gly Leu Gly Pro Gly Gly Cys Gly Asp Trp Gly Asn Pro Pro Pro Lys
 55                  70                  75                  80
Asp Val Cys Pro Asp Val Glu Ser Cys Ala Lys Asn Cys Ile Met Glu
                 85                  90                  95
Gly Ile Pro Asp Tyr Ser Gln Tyr Gly Val Thr Thr Asn Gly Thr Ser
            100                 105                 110
Leu Arg Leu Gln His Ile Leu Pro Asp Gly Arg Val Pro Ser Pro Arg
        115                 120                 125
Val Tyr Leu Leu Asp Lys Thr Lys Arg Arg Tyr Glu Met Leu His Leu
    130                 135                 140
Thr Gly Phe Glu Phe Thr Phe Asp Val Asp Ala Thr Lys Leu Pro Cys
145                 150                 155                 160
Gly Met Asn Ser Ala Leu Tyr Leu Ser Glu Met His Pro Thr Gly Ala
                165                 170                 175
Lys Ser Lys Tyr Asn Ser Gly Gly Ala Tyr Tyr Gly Thr Gly Tyr Cys
            180                 185                 190
Asp Ala Gln Cys Phe Val Thr Pro Phe Ile Asn Gly Leu Gly Asn Ile
        195                 200                 205
Glu Gly Lys Gly Ser Cys Cys Asn Glu Met Asp Ile Trp Glu Val Asn
    210                 215                 220
Ser Arg Ala Ser His Val Val Pro His Thr Cys Asn Lys Lys Gly Leu
225                 230                 235                 240
Tyr Leu Cys Glu Gly Glu Glu Cys Ala Phe Glu Gly Val Cys Asp Lys
                245                 250                 255
Asn Gly Cys Gly Trp Asn Asn Tyr Arg Val Asn Val Thr Asp Tyr Tyr
            260                 265                 270
Gly Arg Gly Glu Glu Phe Lys Val Asn Thr Leu Lys Pro Phe Thr Val
        275                 280                 285
Val Thr Gln Phe Leu Ala Asn Arg Arg Gly Lys Leu Glu Lys Ile His
    290                 295                 300
Arg Phe Tyr Val Gln Asp Gly Lys Val Ile Glu Ser Phe Tyr Thr Asn
305                 310                 315                 320
Lys Glu Gly Val Pro Tyr Thr Asn Met Ile Asp Asp Glu Phe Cys Glu
                325                 330                 335
Ala Thr Gly Ser Arg Lys Tyr Met Glu Leu Gly Ala Thr Gln Gly Met
            340                 345                 350
Gly Glu Ala Leu Thr Arg Gly Met Val Leu Ala Met Ser Ile Trp Trp
        355                 360                 365
Asp Gln Gly Gly Asn Met Glu Trp Leu Asp His Gly Glu Ala Gly Pro
    370                 375                 380
Cys Ala Lys Gly Glu Gly Ala Pro Ser Asn Ile Val Gln Val Glu Pro
385                 390                 395                 400
Phe Pro Glu Val Thr Tyr Thr Asn Leu Arg Trp Gly Glu Ile Gly Ser
                405                 410                 415
Thr Tyr Gln Glu Val Gln Lys Pro Lys Pro Lys Pro Gly His Gly Pro
            420                 425                 430
Arg Ser Asp
        435

Claims (9)

1.一种用于染色粗斜布的合并脱浆和“石洗”的一步方法，其中，在30-100℃的温度下和3-11的pH下用一种与第一内切葡聚糖酶和第二内切葡聚糖酶组合的淀粉分解酶处理所述粗斜布，其中，所述第一内切葡聚糖酶是序列1所示的Humicola insolens内切葡聚糖酶或者是一种与序列1所示序列的同源性至少为60％的所述内切葡聚糖酶的类似物，所述第二内切葡聚糖酶是序列3所示的Humicolainsolens内切葡聚糖酶或者是一种与序列3所示序列的同源性至少为60％的所述内切葡聚糖酶的类似物，其中所述第一和第二内切葡聚糖酶的用量分别相当于每升脱浆/“石洗”液的纤维素酶活性为5-8000ECU。
2.如权利要求1的方法，其中，所述淀粉分解酶是α-淀粉酶。
3.如权利要求2的方法，其中，所述α-淀粉酶可由芽孢杆菌属(Bacillus)细菌或曲霉属(Aspergillus)真菌产生。
4.如权利要求2的方法，其中，所述α-淀粉酶可由地衣型芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)、解淀粉芽孢杆菌(Bacillusamyloliquefaciens)、枯草杆菌(Bacillus subtilis)或嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)或其突变型产生。
5.如权利要求1的方法，其中所述第一内切葡聚糖酶源于Humicola insolens，DSM1800或由其产生。
6.如权利要求1的方法，其中，粗斜布是用天然染料染色；或用合成染料染色。
7.如权利要求1-6任一项的方法，其中，所述粗斜布用一种热稳定性脂解酶进行额外处理。
8.如权利要求7的方法，其中，所述脂解酶的剂量为0.01～10,000KLU/I。
9.如权利要求2的方法，其中，所述α-淀粉酶的剂量为100-10,000KNU/I。
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