CN109400678B - 一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 - Google Patents
一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 Download PDFInfo
- Publication number
- CN109400678B CN109400678B CN201811214652.XA CN201811214652A CN109400678B CN 109400678 B CN109400678 B CN 109400678B CN 201811214652 A CN201811214652 A CN 201811214652A CN 109400678 B CN109400678 B CN 109400678B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- stichopus japonicus
- dpp
- active peptide
- peptide
- pro
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Abstract
本发明属于海洋生物小分子活性肽领域，具体涉及刺参酶解来源的抗氧化和DPP‑IV抑制活性肽，其氨基酸序列为Ser‑Arg‑Pro‑Gln‑Tyr‑Pro‑Gln‑Tyr‑Pro‑Ser。本发明将新鲜刺参加水匀浆后置于酶解罐中，采用复合蛋白酶酶解获得酶解液，酶解液经过膜分离技术获得小分子活性多肽粗品，该粗品经葡聚糖凝胶Sephadex LH‑20分离，获得小分子活性肽，采用RP‑HPLC测定其纯度，其纯度大于95%，液相色谱‑质谱联用测定其氨基酸组成，最终确定该小分子肽的氨基酸序列。该刺参来源的活性小分子肽，分子量小，分离纯化步骤简单，易于制备，纯度高，并且具有较好的抗氧化及DPP‑IV抑制活性，具有天然、安全及高效的特点，能作为抗氧化剂和DPP‑IV抑制剂应用于糖尿病等相关疾病的预防及治疗，在食品、保健品及医药领域有广阔的应用前景。
Description
技术领域
本发明属于海洋生物小分子活性肽领域，具体涉及刺参酶解来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽。
背景技术
多肽药物具有生物活性高、特异性较强、免疫原性较弱、稳定性好等特点，使得多肽药物成为新药研发的重点，越来越多的多肽药物被开发并应用于临床，目前多肽药物主要来源于内源性多肽或一些天然多肽，但这些内源性或者天然多肽存在生物体内含量较低、提取困难、难于获得等问题，伴随着生物酶解技术的不断进步，酶解来源的活性多肽成为获得活性多肽的有效途径。
目前研究和开发的酶解活性多肽主要来源于陆生动植物，如大豆肽、玉米肽、骨胶原蛋白肽等，而对于海洋来源的活性肽没有进行很好的开发和利用。我国海域资源丰富，拥有众多优质的蛋白质资源，海洋蛋白来源的多肽是开发研究海洋多肽药物与功能性保健食品的原料宝库，目前已从不同海洋来源的蛋白酶解液中分离出抗氧化及DPP-IV抑制活性肽等的报道，例如贝类、牡蛎、海蜇、大鲵等。
海参属于世界八大珍品之一，不仅是珍贵的食品，也属名贵的药材，尤其辽刺参，更是海参中的滋补佳品，蛋白含量高，营养价值丰富，具有滋阴养血，抗疲劳、调整机体免疫力、延缓衰老等众多功效。利用不同蛋白酶酶解海参蛋白质后可获得多种活性的肽段。目前关于海参中活性肽的分离，只有专利报道分离得到2个抗氧化活性肽（NO: CN 104402972A，CN 104356201 A），但未有DPP-IV抑制活性肽的报道。
二肽基肽酶-IV(DPP-IV)属于脯氨酰寡肽酶家族中的丝氨酸蛋白酶，广泛分布于人体,当 N末端第2位氨基酸为脯氨酸或者丙氨酸时，DPP-IV 可以在该部位劈开蛋白或多肽使其失活。肠促胰岛素（incretin）是一类在肠道生成的具有促胰岛素分泌作用的多肽激素,其主要成分胰高血糖素样肽-1(GLP-1)和葡萄糖依赖性促胰岛素肽( GIP) ，它们在体内易受 DPP-IV 降解，使得半衰期很短从而无法起到促进胰岛素分泌的作用，因此，DPP-IV抑制剂成为新一类治疗2型糖尿病的药物，目前上市的DPP-IV抑制剂有西格列汀（sitagliptin）、维格列汀（vildagliptin）等，均取得了显著的效果， DPP-IV 抑制剂必将成为极具前景的2型糖尿病新治疗药物，具有加大的研究及开发价值。
发明内容
本发明针对上述存在问题、现状及发展前景，从刺参低聚肽中分离纯化获得一种抗氧化和DPP-IV抑制肽，该活性肽分子量小，易于分离纯化，制备工艺简单，纯度高，活性强，可应用于食品、保健品、日化用品及医药生物等领域。
本发明为实现上述目的所采取的技术方案为：一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽，其特征在于，所述活性肽其氨基酸序列为Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
以所述活性肽序列为核心，任何对其进行的相应的调整或修饰。
所述活性肽具有抗氧化及DPP-IV抑制活性，可应用于制备降血糖或抗氧化食品、保健品及药物方面。
所述活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：
S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁加入2～3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2～5‰的复合蛋白酶，在40～50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0～9.0，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液；
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽粗品；
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱分进行分离纯化，流动相为30%甲醇，流速为0.3 ～0.5 mL/min，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需各峰，冷冻干燥得到小分子活性肽；
S4、小分子活性肽的纯度分析及氨基酸序列测试
采用高效液相色谱测定纯度，色谱条件如下：C18色谱柱，流动相A为含体积百分数0.05%～0.1%三氟乙酸水，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15min，3%B，15～20min，3%～10%B，20～30min，10%B～20%B，30～40min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为220或280 nm，小分子肽的保留时间为31min，纯度95%以上；
采用高效液相色谱-串联质谱进行氨基酸序列测定，确定其氨基酸序列为：Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
所述步骤S1中的复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=（2~4）:（3~5）:（3~5）。
所述步骤S3中的葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱内径为3.0 cm，柱长100 cm。
所述C18色谱柱内径为4.6 mm，柱长250 mm，粒度5µm。
本发明的有益效果：
（1）选用高营养价值的辽刺参，采用多次筛选获得的特异性复合蛋白酶制剂进行酶解，经过进一步超滤膜分离后后获得高效海参低聚肽，该产品以小分子肽为主，相对分子量小于1000 Da的蛋白水解物所占比例大于95%。
（2）利用凝胶柱色谱Sephadex LH-20进行分离，最终获得一个高纯度的活性肽，高效液相色谱分析显示，其纯度大于95%，经质谱鉴定氨基酸序列为：Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser，经在线数据库BIOPEP及EROP-Moscow检索，所述序列为新的小分子活性肽。分子量小，分离纯化步骤简单，易于获得，该活性肽具有较强的抗氧化活性及DPP-IV抑制活性，属于食源性的抗氧化肽，有望取代合成的抗氧化肽，同时具有潜在降低血糖的作用，可用于糖尿病相关食品、保健品开发或作为药物先导化合物。
（3）本发明也改善了海参蛋白吸收利用效率较低的问题，为海参资源的进一步精深加工提供了可靠依据。
附图说明
图1为本发明刺参活性肽分析纯化和分析鉴定流程图。
图2为凝胶柱色谱Sephadex LH-20 分离曲线图。
图3 为刺参活性肽的高效液相色谱图。
图4 为刺参肽及其分离组分的DPPH自由基清除活性图。
图5 为刺参肽及其分离组分的DPP-IV抑制活性图。
具体实施方式
下面结合附图与实施例对本发明进一步说明，但本发明不局限于具体实施例。
实施例1
本发明所述小分子活性肽具体对应的是图2、4-5中的峰3。
一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽，所述活性肽其氨基酸序列为Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
以所述活性肽序列为核心，任何对其进行的相应的调整或修饰。
所述活性肽具有抗氧化及DPP-IV抑制活性，可应用于制备降血糖或抗氧化食品、保健品及药物方面。
实施例2
如图1所示，实施例1中所述刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁加入2倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2‰的复合蛋白酶，复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=2:3:3，在40℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液。
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽粗品。
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱（3.0×100cm）分进行分离纯化（如图2所示），流动相为30%甲醇，流速为0.3 mL/min，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需分离峰，冷冻干燥得到小分子活性肽。
S4、小分子活性肽的纯度鉴定及氨基酸序列测定
如图3所示，采用高效液相色谱测定纯度，色谱条件如下：依利特C18色谱柱（4.6mm× 250 mm，5µm），流动相A为0.05%三氟乙酸水(V/V)，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15 min，3%B，15～20 min，3%～10%B，20～30 min，10%B～20%B，30～40 min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为280 nm，小分子肽的保留时间为31 min，纯度95%以上。
氨基酸序列测定采用高效液相色谱-串联质谱进行，确定其氨基酸序列为：Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
小分子活性肽的活性测试：
DPPH自由基清除能力的测定：
准确称量冷冻干燥后的小分子活性肽用蒸馏水1mg/mL浓度的溶液。预先配制0.1mmol/L DPPH溶液，避光保存。
A1：取不同浓度的样品溶液100 µL，各加入100 µL 0.1mmol/lDPPH，摇匀后静置30min，用酶标仪于517nm波长下测定吸光度值，每个浓度的样品做三组平行。
A2：取不同浓度的样品溶液100 µL，各加入100 µL 无水乙醇，摇匀后静置30min，用酶标仪于517nm波长下测定吸光度值。
A0：取100 µL DPPH，加入100 µL 无水乙醇，摇匀后静置30min，用酶标仪于517nm波长下测定吸光度值。
计算公式为：DPPH清除率=[(A0-(A1-A2))/A0]×100%，结果如图4所示。
DPP-IV抑制活性测试：
准确称量冷冻干燥后的小分子活性肽用0.1mol/L Tris-HCl (pH=8.0)配制成5mg/mL储备溶液。底物Gly-Pro-pNA用0.1mol/L Tris-HCl (pH=8.0)配制成50 mmol/L浓度的溶液。DPP-IV用0.1mol/L Tris-HCl(pH=8.0)配制成1U/L的溶液。
将小分子活性肽储备液加入DPP-IV溶液配成不同浓度的溶液，以纯水代替小分子活性肽溶液作为阴性对照，冰浴30分钟后，取100µL加入96孔板中，然后加入100µL底物溶液，同时以0.1mol/L Tris-HCl (pH=8.0)代替底物溶液为空白对照，37℃孵育60分钟，405nm处测定吸光度，计算抑制率。
抑制率=[（A阴性对照-A阴性对照空白）-（A抑制药物-A抑制药物空白）]/（A阴性对照-A阴性对照空白）×100%，结果如图5所示。
活性测试结果显示该小分子肽有较好的抗氧化活性及DPP-IV抑制活性，可作为食源性的抗氧化剂，也可应用于糖尿病等相关疾病的食品、保健品及药物等方面。
实施例3
本实施例中所述的刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽的分离纯化方法的各步骤均与实施例2中相同，不同点为:
（1）步骤S1中新鲜刺参体壁加入2.5倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的3.5‰的复合蛋白酶，复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=3:4:4，在45℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.5；
（2）步骤S3中流动相为30%甲醇，流速为0.4 mL/min；
（3）步骤S4中流动相A为0.75%三氟乙酸水(V/V)；
（4）步骤S4中检测波长为220nm。
实施例4
本实施例中所述的刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽的分离纯化方法的各步骤均与实施例2中相同，不同点为:
（1）步骤S1中新鲜刺参体壁加入3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的5‰的复合蛋白酶，复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=4:5:5，在50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在9.0；
（2）步骤S3中流动相为30%甲醇，流速为0.5 mL/min；
（3）步骤S4中流动相A为0.1%三氟乙酸水(V/V)。
以上所述，仅为本发明较佳的具体实施方式，但本发明的保护范围并不局限于此，任何熟悉本技术领域的技术人员在本发明披露的技术范围内，根据本发明的技术方案及其发明构思加以等同替换或改变，都应涵盖在本发明的保护范围之内。
序列表
SEQUENCE LISTING
<110> 大连深蓝肽科技研发有限公司
<120> 一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽
<130> 0002S
<160> 1
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 10
<212> PRT
<213> Apostichopus japonicus
<400> 1
Ser Arg Pro Gln Tyr Pro Gln Tyr Pro Ser
1 5 10
SEQUENCE LISTING
<110> 大连深蓝肽科技研发有限公司
<120> 一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽
<130> 0002S
<160> 1
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 10
<212> PRT
<213> Apostichopus japonicus
<400> 1
Ser Arg Pro Gln Tyr Pro Gln Tyr Pro Ser
1 5 10
Claims (5)
1.一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制活性肽，其特征在于，所述活性肽其氨基酸序列为Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
2.根据权利要求1所述的一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽，其特征在于，所述活性肽具有抗氧化及DPP-IV抑制活性，可应用于制备降血糖或抗氧化药物方面。
3.根据权利要求1所述的一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽，其特征在于，所述活性肽的分离纯化方法，包括以下步骤：
S1、刺参酶解产物的制备
新鲜刺参体壁加入2～3 倍质量体积的水制成匀浆液置于酶解罐中，然后加入刺参质量的2～5‰的复合蛋白酶，在40～50℃下酶解4小时，酶反应pH 值控制在8.0～9.0，酶解结束后升温至90℃灭酶10分钟，得到刺参蛋白酶解液；所述复合蛋白酶的质量配比为：中性蛋白酶:木瓜蛋白酶:风味蛋白酶=（2~4）:（3~5）:（3~5）；
S2、刺参蛋白酶解液的超滤膜分离
上述获得的刺参蛋白酶解液在8000转/分钟离心10分钟，除去颗粒状物质，然后采用截留分子量为3000 Da的超滤膜进行分子量分离，获得膜分离样品，该样品在60℃温度下真空减压浓缩至一定体积，冷冻干燥得小分子活性肽粗品；
S3、小分子活性肽的分离纯化
将S2中的小分子活性肽粗品加水溶解，配制成浓度为100 mg/mL的溶液，采用葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱色谱进行分离纯化，流动相为30%甲醇，流速为0.3 ～0.5 mL/min，洗脱液280 nm测定吸光度，根据吸光度值收集所需各峰，冷冻干燥得到小分子活性肽；
S4、小分子活性肽的纯度分析及氨基酸序列测试
采用高效液相色谱测定纯度，色谱条件如下：C18色谱柱，流动相A为含体积百分数0.05%～0.1%三氟乙酸水，流动相B为乙腈，梯度洗脱条件为：0～15min，3%B，15～20min，3%～10%B，20～30min，10%B～20%B，30～40min，20%B～35%B，流速为1.0 mL/min，检测波长为220或280 nm，小分子肽的保留时间为31min，纯度95%以上；
采用高效液相色谱-串联质谱进行氨基酸序列测定，确定其氨基酸序列为：Ser-Arg-Pro-Gln-Tyr-Pro-Gln-Tyr-Pro-Ser。
4.根据权利要求3所述的一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽，其特征在于，所述步骤S3中的葡聚糖凝胶Sephadex LH-20柱内径为3.0 cm，柱长100 cm。
5.根据权利要求3所述的一种刺参来源的抗氧化和DPP-IV抑制肽，其特征在于，所述C18色谱柱内径为4.6 mm，柱长250 mm，粒度5µm。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201811214652.XA CN109400678B (zh) | 2018-10-18 | 2018-10-18 | 一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201811214652.XA CN109400678B (zh) | 2018-10-18 | 2018-10-18 | 一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN109400678A CN109400678A (zh) | 2019-03-01 |
| CN109400678B true CN109400678B (zh) | 2021-07-27 |
Family
ID=65468395
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201811214652.XA Active CN109400678B (zh) | 2018-10-18 | 2018-10-18 | 一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN109400678B (zh) |
Families Citing this family (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN110106221B (zh) * | 2019-05-28 | 2022-10-14 | 山东圣洲海洋生物科技股份有限公司 | 海参寡肽及其制备方法与应用 |
| CN110845578A (zh) * | 2019-12-10 | 2020-02-28 | 扬州大学 | 一种新型肠粘膜抗氧化活性肽及其制备方法 |
| CN111777666B (zh) * | 2020-07-01 | 2023-08-29 | 成都鲵肽生物科技有限公司 | 一种大鲵抗氧化肽及其制备方法 |
| CN111978374B (zh) * | 2020-07-29 | 2022-03-04 | 中国科学院华南植物园 | 一种免疫调节活性六肽及其制备方法和应用 |
| CN111825745B (zh) * | 2020-07-29 | 2022-03-04 | 中国科学院华南植物园 | 一种免疫调节活性七肽及其制备方法和应用 |
| CN113151386B (zh) * | 2021-04-16 | 2022-08-16 | 安徽国肽生物科技有限公司 | 具有dpp-iv抑制功能的牡蛎肽及其制备方法和应用 |
| CN113151388B (zh) * | 2021-04-19 | 2022-09-09 | 国肽生物工程（常德）有限公司 | 一种具有抗氧化和dpp-iv抑制功能的海参肽及其制备方法 |
| CN113861272B (zh) * | 2021-11-08 | 2023-03-24 | 时代生物科技（深圳）有限公司 | 一种海参活性肽及其制备方法 |
| CN114085268B (zh) * | 2021-11-12 | 2024-02-09 | 广东海洋大学 | 一种牡蛎蛋白源抗皮肤光老化八肽及其制备方法与应用 |
| CN114163500B (zh) * | 2021-11-12 | 2024-02-09 | 广东海洋大学 | 一种牡蛎蛋白源抗皮肤光老化活性肽及其制备方法与应用 |
| CN114133431B (zh) * | 2021-12-07 | 2023-07-25 | 昆明理工大学 | 一种马乳源小分子肽及其应用 |
| CN115028706B (zh) * | 2022-01-05 | 2024-02-09 | 昆明理工大学 | 马乳酪蛋白小分子肽在制备二肽基肽酶ⅳ抑制剂中的用途 |
| CN114686551B (zh) * | 2022-03-16 | 2023-08-08 | 江南大学 | 一种豌豆蛋白源dpp-iv抑制肽及其筛选方法 |
| CN114805479B (zh) * | 2022-04-13 | 2024-02-13 | 锡林郭勒职业学院 | 一种具有二肽基肽酶ⅳ抑制活性的生物活性肽 |
| CN117925765A (zh) * | 2024-03-21 | 2024-04-26 | 山东助邦生物科技有限公司 | 一种食品海参的生物加工方法 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1724684A (zh) * | 2005-07-15 | 2006-01-25 | 中国海洋大学 | 一种具有清除游离基活性的寡肽制备方法 |
| CN108129552A (zh) * | 2017-12-22 | 2018-06-08 | 大连深蓝肽科技研发有限公司 | 一种海参来源的抗氧化活性肽段及提取方法 |
-
2018
- 2018-10-18 CN CN201811214652.XA patent/CN109400678B/zh active Active
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1724684A (zh) * | 2005-07-15 | 2006-01-25 | 中国海洋大学 | 一种具有清除游离基活性的寡肽制备方法 |
| CN108129552A (zh) * | 2017-12-22 | 2018-06-08 | 大连深蓝肽科技研发有限公司 | 一种海参来源的抗氧化活性肽段及提取方法 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| The Protein Precursors of Peptides That Affect the Mechanics of Connective Tissue and /or Muscle in the Echinoderm Apostichopus japonicus;Maurice R. Elphick;《PLOS ONE》;20120831;第7卷(第8期);第1-11页 * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN109400678A (zh) | 2019-03-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN109400678B (zh) | 一种刺参来源的抗氧化和dpp-iv抑制活性肽 | |
| CN107163128B (zh) | κ-酪蛋白来源生物活性肽的制备和应用 | |
| Jiang et al. | Purification and characterization of antioxidative peptides from round scad (Decapterus maruadsi) muscle protein hydrolysate | |
| Wang et al. | Purification and identification of a ACE inhibitory peptide from oyster proteins hydrolysate and the antihypertensive effect of hydrolysate in spontaneously hypertensive rats | |
| CN104710511B (zh) | 一种源于带鱼鱼肉蛋白的铁螯合肽及其制备方法和用途 | |
| US10513538B2 (en) | Dipeptidyl peptidase-IV (DPPIV), inhibitory peptide compound, composition containing the same, and production method for the same | |
| CN104774896B (zh) | 带鱼鱼骨铁螯合胶原肽制备方法 | |
| CN109320588B (zh) | 一种刺参来源的ace抑制活性肽 | |
| CN107226836B (zh) | 一种具有改善记忆功效的多肽及其分离制备方法和应用 | |
| CN111269290B (zh) | 一种鲟鱼抗炎肽的制备方法 | |
| CN111518164B (zh) | Ace抑制肽p2、其应用及其制备方法 | |
| Zhao et al. | Separation, identification and docking analysis of xanthine oxidase inhibitory peptides from pacific cod bone-flesh mixture | |
| CN109206483B (zh) | 一种贻贝来源的ace抑制及抗肿瘤活性肽 | |
| CN114292311A (zh) | 胰脂肪酶抑制肽及其应用 | |
| Xu et al. | Isolation, identification and molecular docking of anti-inflammatory peptides from walnut (Juglans regia L.) meal hydrolysates | |
| CN106518971B (zh) | 一种抗肥胖十肽canphelpnk | |
| CN106749524B (zh) | 一种抗肥胖七肽npvwkrk | |
| CN106905417B (zh) | 一种二肽基肽酶-4抑制肽及其制备方法与其应用 | |
| CN106905416B (zh) | 具有抑制二肽基肽酶-4的活性肽及其制备方法与应用 | |
| CN113087773B (zh) | 一种具有降血糖和抗氧化功能的牦牛骨肽及其制备方法 | |
| CN104945501B (zh) | 一种带鱼鱼骨铁螯合胶原肽 | |
| CN114891065B (zh) | 一种具有α-淀粉酶抑制活性的降血糖海参肽及其制备方法和应用 | |
| CN113493489B (zh) | 具有醒酒功能的多肽scgh及其用途 | |
| CN104758925A (zh) | 带鱼鱼骨铁螯合胶原肽的铁螯合用途 | |
| CN106632597B (zh) | 一种海洋源钙螯合肽及其制备方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| GR01 | Patent grant |