CN108763870A - 一种多域蛋白质Linker构建方法 - Google Patents
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Abstract
一种多域蛋白质Linker构建方法,首先,根据未封闭的残基之间的Cα原子距离确定需要构建的Linker氨基酸序列长度;然后,通过随机游走的方式确定Linker中所有Cα原子的坐标,并通过原子冲突和封闭性检验判断所生成的Cα原子的有效性;其次,利用Pulchra方法生成其它原子,并利用蒙特卡罗算法对整个结构进行调整,同时根据二面角、原子冲突和键角等能量指导算法进行搜索;最后,根据蛋白质结构精修工具对最终结果进行精修,从而得到Linker的结构。本发明提供一种预测精度和效率均较高的多域蛋白质Linker构建方法。
Description
技术领域
本发明涉及一种生物学信息学、智能优化、计算机应用领域,尤其涉及的是一种多域蛋白Linker构建方法。
背景技术
蛋白质结构域是指生物大分子中相对于其它蛋白质链可以独立进化、运行和存在的序列和三维结构的保守部分。结构域是蛋白质结构形成和进化的基本单元,可以独立折叠成稳定、紧凑的三维结构。结构域具有可移动性和可组装性,一个结构域可能出现在各种不同的蛋白分子中,通过结构域的交换和重组可以产生新的蛋白。结构域的长度从25个氨基酸序列到500个不等,最常见的结构域氨基酸长度为100~400,小的结构域氨基酸序列长度为25~50,大的结构域氨基酸序列长度为400以上。由两个以上的结构域组成的蛋白成为多域蛋白。粗略统计显示,至少有五分之四的真核蛋白质以及三分之二以上的原核蛋白质为多域蛋白质。众所周知,蛋白质的三维结构决定了其对应的功能,尽管多域蛋白质是由多个能够自己独立完成功能的结构域蛋白质组合而成,但是多域蛋白质的全长结构有着单结构域不能完成的功能。因此,阐明多域蛋白质的结构是理解其全部功能的关键步骤。
与多域蛋白质的结构预测相比,单域蛋白质的结构预测可以很容易地通过实验和计算方法确定,如X射线衍射和核磁共振两种实验方法以及I-TASSER和Rosetta等计算方法。目前,最常用的多域蛋白质结构预测方法为刚体对接法。该方法首先根据氨基酸序列将整个蛋白划分为多个域,然后基于单域蛋白结构预测方法单独预测或构建各结构域的三维模型,最后再将这些模型组装到一起,从而得到整个蛋白的全长结构。在最终结构中,两个相邻结构域之间的Linker(连接两个结构域的残基)可能是断开的。为了使得Linker连接,现有的方法通过指定Linker的长度,并对每个残基原子的位置进行采样,同时通过算法优化得到Linker的结构。然而,Linker的长度难以确定,长度过小可能导致构建的Linker仍然无法连接,从而直接影响预测精度;而长度过大会提高计算代价,从而降低效率。
因此,现有的多域蛋白质Linker构建方法在预测精度和预测效率方面存在着缺陷,需要改进。
发明内容
为了克服现有的多域蛋白质Linker构建方法在预测精度和效率方面的不足,本发明提供一种预测精度和效率均较高的多域蛋白质Linker构建方法。
本发明解决其技术问题所采用的技术方案是:
一种多域蛋白质Linker构建方法,所述方法包括以下步骤:
1)输入多域蛋白质的三维结构;
2)设置最大迭代次数Imax,迭代次数I=0;
3)从多域蛋白质中两个相邻结构域的边界开始,分别向两边释放残基,每释放一个残基则计算未封闭残基之间的Cα原子距离,如果该距离大于则继续释放,直到未封闭残基之间的Cα原子距离小于为止,并将所释放的残基看作Linker,其中l为释放的残基数量;
4)构建Linker的Cα原子,过程如下:
4.1)从Linker N-端残基的Cα原子开始产生一个长度为的向量,从而生成被释放的残基的Cα原子;
4.2)计算未封闭的残基之间的Cα原子距离,如果步骤4.1)中为Linker的最后一个残基,则判断距离是否小于否则判断距离是否小于如果满足,则继续步骤4.3),否则返回步骤4.1);
4.3)计算步骤4.1)中构建的Cα原子与多域蛋白中其它所有Cα原子之间的距离,如果存在距离小于则返回步骤4.1),否则继续步骤5);
4.4)根据步骤4.1)-4.3)对Linker中所有残基的Cα原子构建完成以后,继续步骤5);
5)利用Pulchra方法产生Linker中所有残基的其它原子;
6)进行蒙特卡罗优化,过程如下:
6.1)从Linker中随机选择出两个Cα原子xA和xB,并计算这两个原子的位置坐标所形成的向量为z=(z1,z2,z3),其中向量z的第i维元素为zi=xA,i-xB,i,xA,i和xB,i分别表示xA和xB的第i维元素;
6.2)随机生成一个旋转角γ=2R-1,其中R为0到1之间的均匀随机数;
6.3)确定旋转矩阵u:
其中,ust,s=1,2,3,t=1,2,3表示旋转矩阵的第s行的第t个元素;
6.4)选择步骤6.1)中两个被选Cα原子之间的其它所有Cα原子,记作xk,k=1,2,...,K,其中K为所选择的Cα原子的总数量;
6.5)对步骤6.4)中的每个Cα原子xk进行旋转,过程如下:
其中,xki,i=1,2,3表示xk的第i维元素,xAi,i=1,2,3为xA的第i维元素;
6.6)根据步骤6.5)对步骤6.4)中的所有原子都进行了旋转以后生成新的Linker
结构,计算新结构的扭转角能量:
其中,l为Linker的氨基酸序列长度;φj和表示第j个残基的的二面角对;Rj和Sj分别表示第j个残基的氨基酸类型和二级结构类型;为拉氏图中的条件概率;
6.7)计算Linker中所有Cα原子与蛋白质中其它所有Cα原子之间的距离冲突能量:
Eldc=Eldc+1/d,if d<dcut
其中,d为Linker中的Cα原子与蛋白质中其它Cα原子之间的欧式距离,为原子冲突距离阈值;
6.8)计算键角能量:
其中,α为N、Cα和C原子形成的键角,为α的标准值;
6.9)计算新Linker结构的总能量:
E=0.04Eta+5.0Eldc+1.35Eba
6.10)根据步骤6.6)-6.9)计算旋转前Linker的总能量E′,如果E小于E′,则接受新Linker结构,否则根据蒙特卡罗准则接受新Linker结构;
6.11)迭代次数I=I+1,如果I小于Imax,则返回步骤6.1),否则继续步骤7);
7)根据蛋白质结构精修工具FG-MD对最终结构进行精修,并输出最后结果。
本发明的技术构思为:首先,根据未封闭的残基之间的Cα原子距离确定需要构建的Linker氨基酸序列长度;然后,通过随机游走的方式确定Linker中所有Cα原子的坐标,并通过原子冲突和封闭性检验判断所生成的Cα原子的有效性;其次,利用Pulchra方法生成其它原子,并利用蒙特卡罗算法对整个结构进行调整,同时根据二面角、原子冲突和键角等能量指导算法进行搜索;最后,根据蛋白质结构精修工具对最终结果进行精修,从而得到Linker的结构。
本发明的有益效果表现在:根据未封闭的残基之间的Cα原子距离确定需要构建的Linker氨基酸序列长度;其次,利用随机游走的方式重建Linker的Cα原子,并设计能量函数进行蒙特卡罗优化,从而提高预测精度和效率。
附图说明
图1是未封闭Linker的示意图。
图2是多域蛋白质Linker构建方法进行选择的示意图。
图3是多域蛋白质Linker构建方法对多域蛋白1efdN的Linker构建结果。
具体实施方式
下面结合附图对本发明作进一步描述。
参照图1~图3,一种多域蛋白质Linker构建方法,包括以下步骤:
1)输入多域蛋白质的三维结构;
2)设置最大迭代次数Imax,迭代次数I=0;
3)从多域蛋白质中两个相邻结构域的边界开始,分别向两边释放残基,每释放一个残基则计算未封闭残基之间的Cα原子距离,如果该距离大于则继续释放,直到未封闭残基之间的Cα原子距离小于为止,并将所释放的残基看作Linker,其中l为释放的残基数量;
4)构建Linker的Cα原子,过程如下:
4.1)从Linker N-端残基的Cα原子开始产生一个长度为的向量,从而生成被释放的残基的Cα原子;
4.2)计算未封闭的残基之间的Cα原子距离,如果步骤4.1)中为Linker的最后一个残基,则判断距离是否小于否则判断距离是否小于如果满足,则继续步骤4.3),否则返回步骤4.1);
4.3)计算步骤4.1)中构建的Cα原子与多域蛋白中其它所有Cα原子之间的距离,如果存在距离小于则返回步骤4.1),否则继续步骤5);
4.4)根据步骤4.1)-4.3)对Linker中所有残基的Cα原子构建完成以后,继续步骤5);
5)利用Pulchra方法产生Linker中所有残基的其它原子;
6)进行蒙特卡罗优化,过程如下:
6.1)从Linker中随机选择出两个Cα原子xA和xB,并计算这两个原子的位置坐标所形成的向量为z=(z1,z2,z3),其中向量z的第i维元素为zi=xA,i-xB,i,xA,i和xB,i分别表示xA和xB的第i维元素;
6.2)随机生成一个旋转角γ=2R-1,其中R为0到1之间的均匀随机数;
6.3)确定旋转矩阵u:
其中,ust,s=1,2,3,t=1,2,3表示旋转矩阵的第s行的第t个元素;
6.4)选择步骤6.1)中两个被选Cα原子之间的其它所有Cα原子,记作xk,k=1,2,...,K,其中K为所选择的Cα原子的总数量;
6.5)对步骤6.4)中的每个Cα原子xk进行旋转,过程如下:
其中,xki,i=1,2,3表示xk的第i维元素,xAi,i=1,2,3为xA的第i维元素;
6.6)根据步骤6.5)对步骤6.4)中的所有原子都进行了旋转以后生成新的Linker结构,计算新结构的扭转角能量:
其中,l为Linker的氨基酸序列长度;φj和表示第j个残基的的二面角对;Rj和Sj分别表示第j个残基的氨基酸类型和二级结构类型;为拉氏图中的条件概率;
6.7)计算Linker中所有Cα原子与蛋白质中其它所有Cα原子之间的距离冲突能量:
Eldc=Eldc+1/d,if d<dcut
其中,d为Linker中的Cα原子与蛋白质中其它Cα原子之间的欧式距离,为原子冲突距离阈值;
6.8)计算键角能量:
其中,α为N、Cα和C原子形成的键角,为α的标准值;
6.9)计算新Linker结构的总能量:
E=0.04Eta+5.0Eldc+1.35Eba
6.10)根据步骤6.6)-6.9)计算旋转前Linker的总能量E′,如果E小于E′,则接受新Linker结构,否则根据蒙特卡罗准则接受新Linker结构;
6.11)迭代次数I=I+1,如果I小于Imax,则返回步骤6.1),否则继续步骤7);
7)根据蛋白质结构精修工具FG-MD对最终结构进行精修,并输出最后结果。
本实施例序列长度为262的多域蛋白质1efdN为实施例,一种多域蛋白质Linker构建方法,包括以下步骤:
1)输入多域蛋白质的三维结构;
2)设置最大迭代次数Imax,迭代次数I=0;
3)从多域蛋白质中两个相邻结构域的边界开始,分别向两边释放残基,每释放一个残基则计算未封闭残基之间的Cα原子距离,如果该距离大于则继续释放,直到未封闭残基之间的Cα原子距离小于为止,并将所释放的残基看作Linker,其中l为释放的残基数量;
4)构建Linker的Cα原子,过程如下:
4.1)从Linker N-端残基的Cα原子开始产生一个长度为的向量,从而生成被释放的残基的Cα原子;
4.2)计算未封闭的残基之间的Cα原子距离,如果步骤4.1)中为Linker的最后一个残基,则判断距离是否小于否则判断距离是否小于如果满足,则继续步骤4.3),否则返回步骤4.1);
4.3)计算步骤4.1)中构建的Cα原子与多域蛋白中其它所有Cα原子之间的距离,如果存在距离小于则返回步骤4.1),否则继续步骤5);
4.4)根据步骤4.1)-4.3)对Linker中所有残基的Cα原子构建完成以后,继续步骤5);
5)利用Pulchra方法产生Linker中所有残基的其它原子;
6)进行蒙特卡罗优化,过程如下:
6.1)从Linker中随机选择出两个Cα原子xA和xB,并计算这两个原子的位置坐标所形成的向量为z=(z1,z2,z3),其中向量z的第i维元素为zi=xA,i-xB,i,xA,i和xB,i分别表示xA和xB的第i维元素;
6.2)随机生成一个旋转角γ=2R-1,其中R为0到1之间的均匀随机数;
6.3)确定旋转矩阵u:
其中,ust,s=1,2,3,t=1,2,3表示旋转矩阵的第s行的第t个元素;
6.4)选择步骤6.1)中两个被选Cα原子之间的其它所有Cα原子,记作xk,k=1,2,...,K,其中K为所选择的Cα原子的总数量;
6.5)对步骤6.4)中的每个Cα原子xk进行旋转,过程如下:
其中,xki,i=1,2,3表示xk的第i维元素,xAi,i=1,2,3为xA的第i维元素;
6.6)根据步骤6.5)对步骤6.4)中的所有原子都进行了旋转以后生成新的Linker结构,计算新结构的扭转角能量:
其中,l为Linker的氨基酸序列长度;φj和表示第j个残基的的二面角对;Rj和Sj分别表示第j个残基的氨基酸类型和二级结构类型;为拉氏图中的条件概率;
6.7)计算Linker中所有Cα原子与蛋白质中其它所有Cα原子之间的距离冲突能量:
Eldc=Eldc+1/d,if d<dcut
其中,d为Linker中的Cα原子与蛋白质中其它Cα原子之间的欧式距离,为原子冲突距离阈值;
6.8)计算键角能量:
其中,α为N、Cα和C原子形成的键角,为α的标准值;
6.9)计算新Linker结构的总能量:
E=0.04Eta+5.0Eldc+1.35Eba
6.10)根据步骤6.6)-6.9)计算旋转前Linker的总能量E′,如果E小于E′,则接受新Linker结构,否则根据蒙特卡罗准则接受新Linker结构;
6.11)迭代次数I=I+1,如果I小于Imax,则返回步骤6.1),否则继续步骤7);
7)根据蛋白质结构精修工具FG-MD对最终结构进行精修,并输出最后结果。
以序列长度为262的包含两个结构域的多域蛋白质1efdN为实施例,运用以上方法构建了该蛋白的Linker结构,整个蛋白的TM-score为0.995,最终结构如图3所示。
以上说明是本发明以1efdN蛋白质为实例所得到的Linker构建效果,并非限定本发明的实施范围,在不偏离本发明基本内容所涉及范围的的前提下对其做各种变形和改进,不应排除在本发明的保护范围之外。
Claims (1)
1.一种多域蛋白质Linker构建方法,其特征在于:所述多域蛋白质Linker构建方法包括以下步骤:
1)输入多域蛋白质的三维结构;
2)设置最大迭代次数Imax,迭代次数I=0;
3)从多域蛋白质中两个相邻结构域的边界开始,分别向两边释放残基,每释放一个残基则计算未封闭残基之间的Cα原子距离,如果该距离大于则继续释放,直到未封闭残基之间的Cα原子距离小于为止,并将所释放的残基看作Linker,其中l为释放的残基数量;
4)构建Linker的Cα原子,过程如下:
4.1)从Linker N-端残基的Cα原子开始产生一个长度为的向量,从而生成被释放的残基的Cα原子;
4.2)计算未封闭的残基之间的Cα原子距离,如果步骤4.1)中为Linker的最后一个残基,则判断距离是否小于否则判断距离是否小于如果满足,则继续步骤4.3),否则返回步骤4.1);
4.3)计算步骤4.1)中构建的Cα原子与多域蛋白中其它所有Cα原子之间的距离,如果存在距离小于则返回步骤4.1),否则继续步骤5);
4.4)根据步骤4.1)-4.3)对Linker中所有残基的Cα原子构建完成以后,继续步骤5);
5)利用Pulchra方法产生Linker中所有残基的其它原子;
6)进行蒙特卡罗优化,过程如下:
6.1)从Linker中随机选择出两个Cα原子xA和xB,并计算这两个原子的位置坐标所形成的向量为z=(z1,z2,z3),其中向量z的第i维元素为zi=xA,i-xB,i,xA,i和xB,i分别表示xA和xB的第i维元素;
6.2)随机生成一个旋转角γ=2R-1,其中R为0到1之间的均匀随机数;
6.3)确定旋转矩阵u:
其中,ust,s=1,2,3,t=1,2,3表示旋转矩阵的第s行的第t个元素;
6.4)选择步骤6.1)中两个被选Cα原子之间的其它所有Cα原子,记作xk,k=1,2,...,K,其中K为所选择的Cα原子的总数量;
6.5)对步骤6.4)中的每个Cα原子xk进行旋转,过程如下:
其中,xki,i=1,2,3表示xk的第i维元素,xAi,i=1,2,3为xA的第i维元素;
6.6)根据步骤6.5)对步骤6.4)中的所有原子都进行了旋转以后生成新的Linker结构,计算新结构的扭转角能量:
其中,l为Linker的氨基酸序列长度;φj和表示第j个残基的的二面角对;Rj和Sj分别表示第j个残基的氨基酸类型和二级结构类型;为拉氏图中的条件概率;
6.7)计算Linker中所有Cα原子与蛋白质中其它所有Cα原子之间的距离冲突能量:
Eldc=Eldc+1/d,if d<dcut
其中,d为Linker中的Cα原子与蛋白质中其它Cα原子之间的欧式距离,为原子冲突距离阈值;
6.8)计算键角能量:
其中,α为N、Cα和C原子形成的键角,为α的标准值;
6.9)计算新Linker结构的总能量:
E=0.04Eta+5.0Eldc+1.35Eba
6.10)根据步骤6.6)-6.9)计算旋转前Linker的总能量E′,如果E小于E′,则接受新Linker结构,否则根据蒙特卡罗准则接受新Linker结构;
6.11)迭代次数I=I+1,如果I小于Imax,则返回步骤6.1),否则继续步骤7);
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CN110164506A (zh) * | 2019-04-19 | 2019-08-23 | 浙江工业大学 | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 |
Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2005526518A (ja) * | 2002-05-20 | 2005-09-08 | アブマクシス,インコーポレイティド | タンパク質ライブラリーのinsilico作成と選択 |
CN102314560A (zh) * | 2011-09-05 | 2012-01-11 | 浪潮电子信息产业股份有限公司 | 一种蛋白质-蛋白质对接的计算模拟方法 |
CN103886225A (zh) * | 2012-12-21 | 2014-06-25 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 基于可极化力场以及pso优化的蛋白质设计方法 |
US20170053063A1 (en) * | 2008-02-05 | 2017-02-23 | Zymeworks Inc. | Methods For Determining Correlated Residues In A Protein Or Other Biopolymer Using Molecular Dynamics |
CN107180164A (zh) * | 2017-04-19 | 2017-09-19 | 浙江工业大学 | 一种基于模板的多域蛋白结构组装方法 |
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Patent Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2005526518A (ja) * | 2002-05-20 | 2005-09-08 | アブマクシス,インコーポレイティド | タンパク質ライブラリーのinsilico作成と選択 |
US20170053063A1 (en) * | 2008-02-05 | 2017-02-23 | Zymeworks Inc. | Methods For Determining Correlated Residues In A Protein Or Other Biopolymer Using Molecular Dynamics |
CN102314560A (zh) * | 2011-09-05 | 2012-01-11 | 浪潮电子信息产业股份有限公司 | 一种蛋白质-蛋白质对接的计算模拟方法 |
CN103886225A (zh) * | 2012-12-21 | 2014-06-25 | 中国科学院大连化学物理研究所 | 基于可极化力场以及pso优化的蛋白质设计方法 |
CN107180164A (zh) * | 2017-04-19 | 2017-09-19 | 浙江工业大学 | 一种基于模板的多域蛋白结构组装方法 |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN110164506A (zh) * | 2019-04-19 | 2019-08-23 | 浙江工业大学 | 一种基于域间残基接触的多域蛋白结构组装方法 |
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