CN107739721A - 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用 - Google Patents

产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用 Download PDF

Info

Publication number
CN107739721A
CN107739721A CN201710651804.1A CN201710651804A CN107739721A CN 107739721 A CN107739721 A CN 107739721A CN 201710651804 A CN201710651804 A CN 201710651804A CN 107739721 A CN107739721 A CN 107739721A
Authority
CN
China
Prior art keywords
agar
bacillus
culture medium
digestive enzyme
enzyme
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
CN201710651804.1A
Other languages
English (en)
Inventor
李莉莉
秦松
武敏
刘正
刘正一
焦绪栋
崔玉琳
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Yantai Institute of Coastal Zone Research of CAS
Original Assignee
Yantai Institute of Coastal Zone Research of CAS
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Yantai Institute of Coastal Zone Research of CAS filed Critical Yantai Institute of Coastal Zone Research of CAS
Priority to CN201710651804.1A priority Critical patent/CN107739721A/zh
Publication of CN107739721A publication Critical patent/CN107739721A/zh
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
    • C12N1/205—Bacterial isolates
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
    • C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
    • C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
    • C12R2001/07—Bacillus
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2465—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1) acting on alpha-galactose-glycoside bonds, e.g. alpha-galactosidase (3.2.1.22)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2468—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1) acting on beta-galactose-glycoside bonds, e.g. carrageenases (3.2.1.83; 3.2.1.157); beta-agarase (3.2.1.81)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/04—Polysaccharides, i.e. compounds containing more than five saccharide radicals attached to each other by glycosidic bonds
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01081—Beta-agarase (3.2.1.81)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01158—Alpha-agarase (3.2.1.158)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

一种芽孢杆菌Bacillus sp.W2017，所述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017保存于中国典型培养物保藏中心，地址：中国湖北省武汉市，洪山区八一路，武汉大学，邮政编码：430072，保藏编号CCTCC No：M 2017226，保藏日期：2017年05月02日。还涉及产琼胶降解酶Bacillus sp.W2017的应用。上述产琼胶降解酶的Bacillus sp.W2017为革兰氏阴性菌，酶活力高、酶活稳定、产酶量高。

Description

产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用
技术领域
本发明涉及微生物领域，特别是涉及产琼胶降解酶的芽孢杆菌 Bacillussp.W2017及其应用。
背景技术
琼胶作为世界三大工业海藻胶之一，是一类以半乳糖为主要成分 的高分子多糖，它是由中性的琼胶糖和酸性的琼胶酯组成的多糖混合 物。琼胶寡糖是指琼胶经水解而得到的聚合度较小、水溶性较好的低 聚糖，包括以半乳糖为还原端的新琼寡糖和以3，6-内醚半乳糖为还 原端的琼寡糖。研究表明琼胶寡糖有多种生理活性，如抗氧化、降血 脂、免疫调节、抗过敏及抑制糖苷酶等，同时具有皮肤保湿的功效， 还能够杀死黑色素瘤细胞达到美白的效果，这表明琼胶寡糖在医用药 物，保健品，功能饲料和化妆品等方面有着很好的应用前景。
琼胶具有很强的凝胶性，0.5％即可形成坚实的凝胶，且琼胶形成 的凝胶具有两大特性：一是琼胶溶液冷却后形成凝胶，再次加热则恢 复；二是形成的凝胶其凝固点和熔点温度相差很大。这两个特性为其 在食品工业中的应用提供了方便条件，从而被广泛应用于调味酸牛 乳，牛奶布丁，果冻等产品中。但普通琼胶需要在煮沸100℃下10-15 min才完全溶解，而且溶液呈浑浊、不透明状，这一因素限制了琼胶 在食品工业中的发展。生产溶解性大的速溶琼胶不仅能节省工厂的化 料能源，还能推动琼胶在食品产业中的应用。
目前获得琼胶寡糖的主要方法有酸解法和酶解法，酸解法存在产 物不均一、重复性差、对环境污染程度大等缺点，而酶解法因效率高、 专一性强、反应条件温和作用时间短等优势成为近年来的主要研究方 向，但由于特异性琼胶酶目前存在产量低、分离难度大、寡糖产生量 低等问题，使其在工业生产中的应用受到了限制。
发明内容
基于此，有必要提供一株酶活力高、酶活稳定、产酶量高的产琼 胶降解酶的Bacillus sp.W2017及其应用。
一种芽孢杆菌(芽孢杆菌属W2017)Bacillus sp.W2017，保存于 中国典型培养物保藏中心，地址：中国，湖北省武汉市，洪山区八一 路，武汉大学，邮政编码：430072，保藏编号：CCTCC No：M 2017226， 保藏日期：2017年05月02日。
一种采用上述的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017制备琼胶降解酶的 方法，包括：
将所述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017进行活化得到菌液，将所述菌 液涂布到固体培养基上；
将所述固体培养基上的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017接种于发酵 产酶培养基中；
在温度为25-35℃条件下，将所述发酵产酶培养基置于转速为 150-230r/min的摇床上培养12-16h至对数期，得到菌株的种子液；
将所述种子液接种于发酵产酶培养基中，并在温度为25-35℃， 转速为150-230r/min的摇床上培养24-48h，得到发酵液；
将所述发酵液在8000-12000r/min下离心5-20min，收集上清液， 即得到琼胶降解酶粗酶液。
在其中一个实施例中，在所述将所述种子液接种于发酵产酶培养 基中，所述种子液的接种量为5％-15％。
在其中一个实施例中，所述固体培养基包括2.0-5.0g/L的胰蛋白 胨、l.0-5.0g/L的酵母浸粉、0.01-0.1g/L的柠檬酸铁和15.0-20.0g/L 的琼胶及海水。
在其中一个实施例中，所述发酵产酶培养基包括l.0-5.0g/L的酵 母浸粉，3.0-7.0g/L的蛋白胨、1.0-5.0g/L的牛肉膏、0.01-0.1g/L的 磷酸铁、0.07-0.15g/L的琼胶及合成海水。
一种易溶琼胶的制备方法，将上述琼胶降解酶加入含有质量体积 比0.2-1.0％的琼胶底物中，在温度为30-45℃条件下，150-200r/min 的摇床上酶解12-24h，即可制备易溶琼胶。
一种芽孢杆菌Bacillus sp.W2017在制备琼胶降解酶、降解琼胶制 备琼胶寡糖、降解琼胶制备易溶解琼胶中的应用。
一种用于如上所述的Bacillus sp.W2017发酵产琼胶降解酶的培 养基，所述的培养基中的碳源包含有琼胶。
在其中一个实施例中，所述琼胶从红藻中提取。
在其中一个实施例中，所述培养基中添加有金属离子，所述金属 离子的添加质量体积百分比为0.2％-1％。
上述产琼胶降解酶的Bacillus sp.W2017，其优点主要体现在：上 述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017营养要求简单，发酵时间短；芽孢杆菌 Bacillus sp.W2017的制备简单，离心即可得到粗酶液；该Bacillus sp.W2017所产琼胶降解酶酶活较高，未经纯化的粗酶液酶活可达2 U/mL。
附图说明
图1为一实施方式的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017在琼胶平板上培 养48h后用革兰式碘液对琼胶平板染色后的示意图；
图2为一实施方式的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017革兰氏染色图；
图3为一实施方式的依据16S rDNA序列构建的芽孢杆菌 Bacillus sp.W2017及相关菌种的***发育树；
具体实施方式
下面结合实施方式及附图，对产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用作进一步的详细说明。
一实施方式的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017，该芽孢杆菌Bacillus sp.W2017保存于中国典型培养物保藏中心，地址：中国湖北省武汉 市，洪山区八一路，武汉大学，邮政编码：430072，保藏编号：CCTCC No：M 2017226，保藏日期：2017年05月02日。
上述的Bacillus sp.W2017所产的琼胶降解酶可降解琼胶，生成溶 解度大的琼胶，从而促进琼胶在添加剂等方面的应用。该菌株所产的 琼胶降解酶活力高，底物转化率高，是一株极具潜力的琼胶降解酶生 产菌株。
上述产琼胶降解酶的Bacillus sp.W2017，其优点主要体现在：上 述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017营养要求简单，发酵时间短；芽孢杆菌 Bacillus sp.W2017的制备简单，离心等固液分离后即可得到粗酶液； 该Bacillus sp.W2017所产琼胶降解酶的酶活性较高，未经纯化的粗酶 液酶活可达2U/mL。
一实施方式中采用芽孢杆菌Bacillus sp.W2017制备琼胶降解酶 的方法，包括：
S110、将芽孢杆菌Bacillus sp.W2017活化后得到菌液，将菌液涂 布到固体培养基上。
在一实施方式中，固体培养基包括2.0-5.0g/L的胰蛋白胨、 l.0-5.0g/L的酵母浸粉、0.01-0.1g/L的柠檬酸铁和15.0-20.0g/L的琼 胶及海水。
S120、将固体培养基上的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017接种于发 酵产酶培养基中。
在一实施方式中，发酵产酶培养基包括l.0-5.0g/L的酵母浸粉， 3.0-7.0g/L的蛋白胨、1.0-5.0g/L的牛肉膏、0.01-0.1g/L的磷酸铁、 0.07-0.15g/L的琼胶及合成海水。
S130、在温度为25-35℃条件下，将发酵产酶培养基置于转速为150-230r/min的摇床上培养12-16h至对数期，得到菌株的种子液。
在一实施方式中，在将种子液接种于发酵产酶培养基中，种子液 的接种量为5％-15％。
S140、将种子液接种于发酵产酶培养基中，并在温度为25-35℃， 转速为150-230r/min的摇床上培养24-48h，得到发酵液；
S150、将发酵液在8000-12000r/min转速下离心5-20min，收集 上清液，即得到琼胶降解酶。
具体地，采用DNS法或液相色谱法测定琼胶降解酶的酶活力。
一实施方式的易溶琼胶的制备方法，将上述琼胶降解酶加入含有 质量体积比0.2-1.0％的琼胶底物中，在温度为30-45℃条件下， 150-200r/min的摇床上酶解12-24h，即可制备易溶琼胶。
一实施方式的用于筛选上述的Bacillus sp.W2017发酵产琼胶降 解酶的培养基，其中，培养基中的碳源包含有琼胶。
在一实施方式中，琼胶从红藻中提取。具体地，在一实施方式中， 红藻可以为龙须菜或石花菜。
在一实施方式中，培养基中添加有金属离子，金属离子的添加质 量体积百分比为0.2％-1％。具体地，在一实施方式中，培养基中添 加有Fe2+离子，其添加浓度优选为0.2％(w/v)。
在一实施方式中，上述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017可以应用在制 备琼胶降解酶、降解琼胶制备琼胶寡糖中。
以下结合具体实施例详细叙述本发明的具体生产步骤：
实施例1
1、芽孢杆菌Bacillus sp.W2017的筛选：
(1)富集培养：选取龙须菜在水中腐烂14d。
(2)分离纯化：将培养后的菌液按照稀释涂布平板法涂布于固 体培养基上，37℃培养48h后选择在琼胶平板上形成明显的溶解圈 的单菌落，采用常规微生物分离方法进行反复分离纯化，直至获得纯 菌，即Bacillus sp.W2017。
上述富集及分离过程中所用到的固体培养基的组分及配比如下：
固体培养基：胰蛋白胨5.0g，酵母浸粉l.0g，柠檬酸铁0.02g， 琼胶20.0g，用海水定容至1000mL。
芽孢杆菌Bacillus sp.W2017在固体培养基上的菌落湿润光滑、边 缘整齐、圆形，培养48h后的菌落周围可形成明显溶解圈，如图1 所述，出现了清晰凹陷的浅色或无色的溶解圈或液化圈，可以表明芽 孢杆菌Bacillus sp.W2017具有降解琼胶的能力。芽孢杆菌Bacillus sp.W2017经革兰氏染色为革兰氏阴性菌如图2所示，经16S rDNA鉴 定为Bacillus属，如图3所示。
2、琼胶降解酶的制备：
挑取固体培养基上的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017接种于装有发 酵产酶培养基的容器中，培养温度为30℃，置于转速为200r/min的 摇床上培养16h，得到菌株的种子液；在装有发酵产酶培养基的容器 中接种10％的种子液，培养温度为30℃，置于转速为200r/min的摇 床上培养48h，得到发酵液；将发酵液在12000r/min下离心10min， 收集上清液，即得到粗酶液。DNS法测定酶活力为2U/mL。
上述酶活性测定过程中所用到的培养基的组分及配比如下：
发酵产酶培养基：酵母浸粉l.0g，蛋白胨5.0g，牛肉膏1.0g， 磷酸铁0.02g，琼胶0.07g，用合成海水定容至1000mL，调节pH值 至7.8。
3、利用琼胶降解酶制备易溶琼胶：
将含有琼胶酶的酶液加入含0.2％的琼胶底物中，在30℃，200 r/min条件下摇床酶解12h。以中国龙须菜琼胶和武汉泰科生物技术 有限公司的速溶琼胶为对照对酶解12h的琼胶产品进行溶解性能的 测定。结果显示，本实施例所得琼胶产品溶解性大于中国龙须菜琼胶， 其溶解度比原来增加了30％，且透明度较普通琼胶要好。溶解条件的 测定结果显示，中国龙须菜琼胶在煮沸100℃下10-15min才完全溶 解，而本实施例中的琼胶产品在60-80℃条件下7-10min即可完全 溶解，与武汉泰科生物技术有限公司速溶琼胶的溶解条件和溶解时间 相似。

Claims (10)

1.一种芽孢杆菌Bacillus sp.W2017，其特征在于，所述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017保存于中国典型培养物保藏中心，地址：中国湖北省武汉市，洪山区八一路，武汉大学，邮政编码：430072，保藏编号CCTCC No：M 2017226，保藏日期：2017年05月02日。
2.一种采用权利要求1所述的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017制备琼胶降解酶的方法，其特征在于，包括：
将所述芽孢杆菌Bacillus sp.W2017活化后得到菌液，将所述菌液涂布到固体培养基上；
将所述固体培养基上的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017接种于发酵产酶培养基中；
在温度为25-35℃条件下，将所述发酵产酶培养基置于转速为150-230r/min的摇床上培养12-16h至对数期，得到菌株的种子液；
将所述种子液接种于发酵产酶培养基中，并在温度为25-35℃，转速为150-230r/min的摇床上培养24-48h，得到发酵液；
将所述发酵液在8000-12000r/min下离心5-20min，收集上清液，即得到琼胶降解酶。
3.如权利要求2所述的方法，其特征在于，在所述将所述种子液接种于发酵产酶培养基中，所述种子液的接种量为5％-15％。
4.如权利要求2所述的方法，其特征在于，所述固体培养基包括2.0-5.0g/L的胰蛋白胨、l.0-5.0g/L的酵母浸粉、0.01-0.1g/L的柠檬酸铁和15.0-20.0g/L的琼胶及海水。
5.如权利要求2所述的方法，其特征在于，所述发酵产酶培养基包括l.0-5.0g/L的酵母浸粉、3.0-7.0g/L的蛋白胨、1.0-5.0g/L的牛肉膏、0.01-0.1g/L的磷酸铁、0.07-0.15g/L的琼胶及合成海水。
6.一种易溶琼胶的制备方法，其特征在于，将权利要求2-5任意一项权利要求所述的琼胶降解酶加入含有质量体积比0.2-1.0％的琼胶底物中，在温度为30-45℃条件下，150-200r/min的摇床上酶解12-24h，即可制备易溶琼胶。
7.如权利要求1所述的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017在制备琼胶降解酶、降解琼胶制备琼胶寡糖的应用。
8.一种用于筛选权利要求1所述的Bacillus sp.W2017发酵产琼胶降解酶的培养基，其特征在于，所述培养基中的碳源包含有琼胶。
9.如权利要求8所述的培养基，其特征在于，所述琼胶从红藻中提取。
10.如权利要求8所述的培养基，其特征在于，所述培养基中添加有金属离子，所述金属离子的添加质量体积百分比为0.2％-1％。
CN201710651804.1A 2017-08-02 2017-08-02 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用 Pending CN107739721A (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201710651804.1A CN107739721A (zh) 2017-08-02 2017-08-02 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201710651804.1A CN107739721A (zh) 2017-08-02 2017-08-02 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN107739721A true CN107739721A (zh) 2018-02-27

Family

ID=61235055

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201710651804.1A Pending CN107739721A (zh) 2017-08-02 2017-08-02 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN107739721A (zh)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108277184A (zh) * 2018-03-30 2018-07-13 中国科学院烟台海岸带研究所 产褐藻胶裂解酶的芽孢杆菌及其制备方法和应用
CN109355238A (zh) * 2019-01-08 2019-02-19 中国科学院烟台海岸带研究所 一种阴沟肠杆菌株及其在降解褐藻中的应用
CN112159827A (zh) * 2020-10-16 2021-01-01 福建环海生物科技股份有限公司 一种琼胶寡糖的生产工艺

Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1768136A (zh) * 2003-04-01 2006-05-03 独立行政法人海洋研究开发机构 琼脂分解酶及其应用
CN102839138A (zh) * 2012-08-06 2012-12-26 山东轻工业学院 一株海洋细菌Pseudoalteromonas issachenkonii HZ及其产生的多糖

Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1768136A (zh) * 2003-04-01 2006-05-03 独立行政法人海洋研究开发机构 琼脂分解酶及其应用
CN102839138A (zh) * 2012-08-06 2012-12-26 山东轻工业学院 一株海洋细菌Pseudoalteromonas issachenkonii HZ及其产生的多糖

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
XIAO TING FU等: "Agarase: Review of Major Sources, Categories, Purification Method, Enzyme Characteristics and Applications", 《MAR DRUGS》 *

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108277184A (zh) * 2018-03-30 2018-07-13 中国科学院烟台海岸带研究所 产褐藻胶裂解酶的芽孢杆菌及其制备方法和应用
CN109355238A (zh) * 2019-01-08 2019-02-19 中国科学院烟台海岸带研究所 一种阴沟肠杆菌株及其在降解褐藻中的应用
CN112159827A (zh) * 2020-10-16 2021-01-01 福建环海生物科技股份有限公司 一种琼胶寡糖的生产工艺
CN112159827B (zh) * 2020-10-16 2022-03-08 福建环海生物科技股份有限公司 一种琼胶寡糖的生产工艺

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN102160642B (zh) 一种北虫草稻谷食品的制备方法
CN102994395B (zh) 一株出芽短梗霉及其应用
CN102351605B (zh) 珍稀食药用菌绣球菌的液体发酵培养方法及其专用培养基
CN101074426B (zh) 一种植物乳杆菌发酵制备富含共轭亚油酸豆粕饲料的方法
KR101005560B1 (ko) 신규한 글루콘아세토박터 속 ｃ１ 균주 및 이를 이용한셀룰로오스 생산방법
CN102210449A (zh) 干巴菌的液体深层发酵培养及其调味品和富硒产品的制备方法
CN108277184A (zh) 产褐藻胶裂解酶的芽孢杆菌及其制备方法和应用
CN108929859A (zh) 一种类芽胞杆菌菌株hb172198及其应用
CN107739721A (zh) 产琼胶降解酶的芽孢杆菌Bacillus sp.W2017及其应用
CN107801938B (zh) 一种槟榔的生物软化方法
CN111484954A (zh) 一株产褐藻胶裂解酶的产黑假交替单胞菌
CN108753642A (zh) 一株产褐藻胶裂解酶菌株约氏黄杆菌
CN102277319A (zh) 放射形根瘤菌及采用该菌种生产可得然胶发酵液的方法
CN108203729B (zh) 一种巨藻抗氧化肽的制备方法
CN105567779A (zh) 一种高产低分子量热凝胶的发酵方法
CN102337225A (zh) 高氮鲜酵母和抽提物的制备方法
CN104498372A (zh) 尖孢镰刀菌bm201、其产生的复合果胶酶及复合果胶酶的制备方法和应用
CN102533607B (zh) 一株产β-半乳糖苷酶的菌株及用该酶生产低聚半乳糖的方法
CN101230337A (zh) 亚硝酸还原酶的制备及亚硝酸还原酶制剂的制备方法
CN106754486A (zh) 一株高产海藻糖合酶的假单胞菌及其发酵产酶方法
CN102628069A (zh) 一种提高黄原胶产量的方法
Wang et al. Response surface methodology based optimization for degradation of align in Laminaria japonica feedstuff via fermentation by Bacillus in Apostichopus japonicas farming
CN101343649B (zh) 一种生物降解麦麸***木聚糖的方法
CN103468606A (zh) 一株产酸克雷伯氏菌及其在生产蒜糖醇中的应用
Mojsov The effects of different carbon sources on biosynthesis of pecinolytic enzymes by Aspergillus niger

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
RJ01 Rejection of invention patent application after publication
RJ01 Rejection of invention patent application after publication

Application publication date: 20180227