UA53327A - Method for obtaining hydrolysate from molluscs - Google Patents
Method for obtaining hydrolysate from molluscs Download PDFInfo
- Publication number
- UA53327A UA53327A UA2002043479A UA200243479A UA53327A UA 53327 A UA53327 A UA 53327A UA 2002043479 A UA2002043479 A UA 2002043479A UA 200243479 A UA200243479 A UA 200243479A UA 53327 A UA53327 A UA 53327A
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- molluscs
- hydrolyzate
- hydrolysis
- hydrochloric acid
- alkali solution
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 24
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 title claims abstract description 20
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 title abstract 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 24
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 13
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 13
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims abstract description 12
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 10
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 claims abstract description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 4
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 4
- 238000010025 steaming Methods 0.000 claims abstract description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 3
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 4
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 claims description 2
- 238000012876 topography Methods 0.000 claims 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 abstract 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 13
- 241000237536 Mytilus edulis Species 0.000 description 9
- 235000020638 mussel Nutrition 0.000 description 9
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 7
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 7
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108090001090 Lectins Proteins 0.000 description 6
- 102000004856 Lectins Human genes 0.000 description 6
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 6
- 239000002523 lectin Substances 0.000 description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 6
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 6
- 229920002292 Nylon 6 Polymers 0.000 description 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 4
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N epsilon-caprolactam Chemical compound O=C1CCCCCN1 JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 2
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 2
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 239000011874 heated mixture Substances 0.000 description 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 2
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 238000009010 Bradford assay Methods 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000009697 arginine Nutrition 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000001510 aspartic acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 210000003722 extracellular fluid Anatomy 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000002307 glutamic acids Chemical class 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002955 immunomodulating agent Substances 0.000 description 1
- 229940121354 immunomodulator Drugs 0.000 description 1
- 238000001802 infusion Methods 0.000 description 1
- -1 lanine Chemical compound 0.000 description 1
- 235000018977 lysine Nutrition 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000000144 pharmacologic effect Effects 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 230000006340 racemization Effects 0.000 description 1
- 210000004872 soft tissue Anatomy 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Removal Of Specific Substances (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Production Of Liquid Hydrocarbon Mixture For Refining Petroleum (AREA)
Abstract
Description
Опис винаходуDescription of the invention
Передбачуваний винахід відноситься до області біотехнології, а точніше, до способів одержання білково-вуглеводних гідролізатів з молюсків, наприклад мідій, і може бути використаний для одержання харчових добавок лікувально-профілактичної дії і сировини для фармакологічних і косметичних препаратів.The proposed invention relates to the field of biotechnology, and more precisely, to methods of obtaining protein-carbohydrate hydrolyzates from molluscs, for example, mussels, and can be used to obtain food additives of therapeutic and preventive action and raw materials for pharmacological and cosmetic preparations.
Відомі різні способи виготовлення гідролізату з молюсків: кислотні, ферментативні, лужні. При кислотному способі, очищене від стулки м'ясо мідії гідролізується соляною кислотою протягом 18-24 годин при температурі кипіння суміші. При ферментативному способу гідроліз свіжої мідії проводиться з застосуванням ферментів 70 протеолітичної й амілолітичної дії в м'яких умовах протягом 5,5-6 годин. При лужному способі свіжі чи морожені подроблені молюски гідролізуються гідроокисом натрію при температурі 85-90" С протягом 4-5 годин.Various methods of making hydrolyzate from molluscs are known: acid, fermentative, alkaline. With the acid method, mussel meat cleaned from the flap is hydrolyzed with hydrochloric acid for 18-24 hours at the boiling temperature of the mixture. With the enzymatic method, hydrolysis of fresh mussels is carried out using 70 proteolytic and amylolytic enzymes in mild conditions for 5.5-6 hours. In the alkaline method, fresh or frozen fake molluscs are hydrolyzed with sodium hydroxide at a temperature of 85-90" C for 4-5 hours.
Найбільш близьким з аналогів є (див. Крутченский Г.В., Кулясова В.Е. К вопросу получения белковьїх гидролизатов из моллюска ледь // Известия ТИНГО. -- 1976. -- 99, - б. 102-104) двоступеневий спосіб одержання гідролізату з молюска леди, при якому подрібнені молюски змішують з розчином гідроокису натрію в 72 співвідношенні 1:1 з кінцевою концентрацією лугу 0,6-1,590. Суміш нагрівають до 85-90" і на протязі 3-х годин ведуть гідроліз м'яких тканин. Потім гідролізат відстоюють і відокремлюють декантацією протягом 12-16 годин від стулок і мулистого залишку. Після вливання гідролізату стулки і негідролізований залишок додатково оброблюють 296-ним розчином лугу протягом 1 год. з наступним доданням додаткового гідролізата до основного.The closest of the analogs is (see Krutchenskyi G.V., Kulyasova V.E. To the question of obtaining protein hydrolyzates from mollusks barely // Izvestiya TINGO. -- 1976. -- 99, - p. 102-104) a two-stage method of obtaining hydrolyzate from lady's mollusk, in which crushed molluscs are mixed with sodium hydroxide solution in a 1:1 ratio with a final alkali concentration of 0.6-1.590. The mixture is heated to 85-90" and hydrolysis of soft tissues is carried out for 3 hours. Then the hydrolyzate is settled and separated by decantation for 12-16 hours from the flaps and the muddy residue. After the infusion of the hydrolyzate, the flaps and the unhydrolyzed residue are additionally treated with 296 with a solution of alkali for 1 hour, followed by the addition of an additional hydrolyzate to the main one.
Об'єднані гідролізати нейтралізують до рН-б,5 2096-ною соляною кислотою і впарюють до 1/4 обсягу з наступною пастерізацією, Недоліками способу є тривала стадія відокремлювання стулки і нєгідролізованого залишку методом декантації, в результаті чого відбувається сильна деградація білків, що мають біологічну активність. Можлива рацемізація амінокислот і появи їхніх токсичних похідних. Крім того, відомий спосіб характеризується підвищеними енерговитратами, тому що охолоджений гідролізат знову нагрівається при розпарюванні, а нейтралізація 2096-ною соляною кислотою приводить до значного збільшення випареного об'єму рідини. До недоліків також відноситься підвищена витрата реактивів. «The combined hydrolyzates are neutralized to pH-b.5 with 2096 hydrochloric acid and evaporated to 1/4 of the volume followed by pasteurization. The disadvantages of the method are the long stage of separation of the flap and non-hydrolyzed residue by the decantation method, as a result of which there is a strong degradation of proteins that have biological activity. Racemization of amino acids and the appearance of their toxic derivatives is possible. In addition, the known method is characterized by increased energy consumption, because the cooled hydrolyzate is heated again during evaporation, and neutralization with 2096 hydrochloric acid leads to a significant increase in the evaporated volume of liquid. Disadvantages also include increased consumption of reagents. "
В основу винаходу Способу одержання гідролізату з молюсків поставлена задача шляхом удосконалення технології одержати гідролізат з молюсків, наприклад мідій, збагачений біологічно активними речовинами.The basis of the invention of the method of obtaining hydrolyzate from molluscs is the task of obtaining hydrolyzate from molluscs, for example, mussels enriched with biologically active substances, by improving the technology.
Поставлена задача досягається там, що в Способі одержання гідролізату з молюсків, який включає їхнє подрібнення, змішування з розчином лугу, проведення гідролізу протягом 3-х годин, відділення стулок від - гідролізату і їхню додаткову обробку розчином лугу, об'єднання одержаних гідролізатів, їхню нейтралізацію с концентрованою соляною кислотою, розпарювання і пастеризацію, після подрібнення молюсків відокремлюють виділену інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнів, лектинів, що о мають імуномоделюючі властивості, і заморожують до введення в об'єднаний гідролізат перед пастеризацією, со крім того, гідроліз починають після того, як подрібнені молюски помістять у реактор з гарячою водою в співвідношенні 1:0,75, нагрівання суміші до 607" С і введення розчину лугу з кінцевою концентрацією 0,590. оThe task is achieved in the method of obtaining hydrolyzate from molluscs, which includes grinding them, mixing them with a solution of lye, carrying out hydrolysis for 3 hours, separating the flaps from the hydrolyzate and their additional processing with a solution of lye, combining the obtained hydrolysates, their neutralization with concentrated hydrochloric acid, steaming and pasteurization, after grinding the molluscs, the separated interstitial liquid, enriched with the fraction of water-soluble BARs, is separated, incl. of glycoproteins, lectins, which have immunomodulating properties, and are frozen before being introduced into the combined hydrolyzate before pasteurization, in addition, hydrolysis is started after the crushed molluscs are placed in a reactor with hot water in a ratio of 1:0.75, heating the mixture to 607" C and introduction of an alkali solution with a final concentration of 0.590. o
Додаткову обробку стулок проводять 2906-ним розчином лугу протягом ЗО хв. Одержані гідролізати гарячими нейтралізують концентрованою соляною кислотою до їхнього з'єднання.Additional processing of the flaps is carried out with a 2906 solution of lye for 30 minutes. The obtained hydrolyzates are neutralized with concentrated hydrochloric acid while hot until their connection.
Відділення інтерстиціальної рідини, збагаченої водоррозчиненою БАР і введення її в готовий гідролізат « перед пастеризацією, дає можливість зберегти ряд незамінних амінокислот, наприклад таких, як триптофан, у З 70 кінцевому продукті, а також збагаченню його антиоксидантами й іммуномодуляторами. с Використання 0,595 розчину лугу є достатнім для переведення в розчинений стан тканин молюсків.Separation of the interstitial fluid enriched with water-dissolved BAR and its introduction into the finished hydrolyzate before pasteurization makes it possible to preserve a number of essential amino acids, such as tryptophan, in the C 70 final product, as well as to enrich it with antioxidants and immunomodulators. c The use of 0.595 lye solution is sufficient to bring mollusk tissues into a dissolved state.
Із» Збільшення концентрації розчину лугу до 0,6-1,5906 збільшує вихід білкового азоту всього лише на 2-6965, при цьому концентрація солі в кінцевому продукті зростає в 1,2-3 рази, що приведе до агрегації й осадження високомолекулярних глікопротеїнових комплексів, а також більшої частини солей мікроелементів.From" Increasing the concentration of the alkali solution to 0.6-1.5906 increases the yield of protein nitrogen by only 2-6965, while the concentration of salt in the final product increases by 1.2-3 times, which will lead to aggregation and precipitation of high-molecular glycoprotein complexes , as well as most of the salts of trace elements.
Спосіб реалізується слідуючим чином. і-й Свіжа дрібної фракції мідія подрібнюється. Інтерстиціальна рідина, що видалася, збагачена фракцією оз водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнами і лектинами, яки мають імуномоделюючі властивості, збирається і заморожується. Подрібнена маса переноситься в реактор з нагрітою водою в співвідношенні 1:0,75 і нагрівається о до 60"С. У нагріту суміш додається розчин лугу з кінцевою концентрацією 0,595 і гідроліз йдеться протягом 3-х ка 20 годин. Фільтруванням відокремлюється від стулок одержаний розчин і гарячим нейтралізується концентрованою соляною кислотою до рН-б6,8-7,4. Стулки додатково обробляються 2956-ним розчином лугу протягом ЗО хв. тм Одержаний гідролізат відокремлюється фільтруванням, нейтралізується концентрованою соляною кислотою і поєднується з первинним гідролізатом. Суміш упарюється до 1/5 обсягу при температурі 105-1257С, після чого до неї додається заморожена інтерстиціальна рідина, збагачена фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. 29 глікопротеїнами і лектинами, які мають іммуномоделюючі властивості. Пастеризація проводиться протягом 30 в. хвилин при 807С.The method is implemented as follows. Fresh mussel of small fraction is crushed. The resulting interstitial liquid is enriched with a fraction of water-soluble BARs, including glycoproteins and lectins, which have immunomodulating properties, is collected and frozen. The crushed mass is transferred to a reactor with heated water in a ratio of 1:0.75 and heated to 60"C. An alkali solution with a final concentration of 0.595 is added to the heated mixture and hydrolysis is carried out for 3 to 20 hours. The resulting solution is separated from the leaves by filtration. and hot neutralized with concentrated hydrochloric acid to a pH of 6.8-7.4. The shells are additionally treated with a 2956 alkali solution for 30 minutes. The resulting hydrolyzate is separated by filtration, neutralized with concentrated hydrochloric acid and combined with the primary hydrolyzate. The mixture is evaporated to 1/ 5 volume at a temperature of 105-1257C, after which a frozen interstitial liquid enriched with a fraction of water-soluble BAR, including 29 glycoproteins and lectins that have immunomodulating properties, is added to it. Pasteurization is carried out for 30 minutes at 807C.
Приклад реалізації способу. 10,5 кг свіжої мідії промивали в металевій чи капроновій сітці водопровідною водою до виходу чистої води.An example of the implementation of the method. 10.5 kg of fresh mussels were washed in a metal or kapron mesh with tap water until clean water came out.
Промиту мідію подрібнювали на м'ясорубці з одним хрестоподібним ножем без сітки. Подрібнену масу відкидали 60 на капроновий газ і відокремлювали інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчинних БАР, у т.ч, гликопротеїнов і лєктинів, що мають іммуномоделюючі властивості. Одержану рідину обсягом 0,Зл поміщали в морозильну камеру "Гіочел" при температурі -18"С;. у ємкість з нержавіючої сталі поміщали 10,2 кг подрібненій маси мідій, заливали 7,5 л дистильованої води і нагрівали на електроплиті до 607С. Потім додавали 260 мл 4095-го розчину Маон до 2,5 л дистиляту, з'єднували з нагрітою масою і вели гідроліз протягом З год. при бо постійному нагріванні суміші до 807С. По закінченні процесу 14,бл гідролізату відфільтровували через капронове сито з розміром отворів їхї!мм й нейтралізували 295мл 3790-0ї соляної кислоти до рН-7,4 під контролем рН-метра типу ЗВ-74. Стулки і негідролізований осад заливали 2л 295-го розчину Маон і нагрівали до кипіння протягом 30 хвилин. Одержаний гідролізат об'ємом 2,в8л відфільтровували від стулок і негідролізованого Залишку через капронове сито з розміром отворів їх!мм і нейтралізували 240мл 3790-ої соляної кислоти до рн-7,4. Об'єднані гідролізати розливали в ємкості й упарювали до обсягу 2,5л у сушильній шафі типу ШСС-80 при температурі 125"С, додавали спочатку відділену інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчиннихThe washed mussel was ground on a meat grinder with one cross-shaped knife without a mesh. The crushed mass was thrown 60 on kapron gas and the interstitial liquid, enriched with the fraction of water-soluble BARs, including glycoproteins and lectins, which have immunomodulating properties, was separated. The resulting liquid with a volume of 0.000 ml was placed in the "Giochel" freezer at a temperature of -18"C; 10.2 kg of crushed mussel mass was placed in a stainless steel container, 7.5 l of distilled water was poured in and heated on an electric stove to 607C. Then 260 ml of Mahon's 4095th solution was added to 2.5 liters of distillate, combined with the heated mass and hydrolysis was carried out for 3 hours with constant heating of the mixture to 807 C. At the end of the process, 14 ml of the hydrolyzate was filtered through a kapron sieve with the size of the holes mm and neutralized 295 ml of 3790-0 hydrochloric acid to pH-7.4 under the control of a ZB-74 pH meter. The sediments and unhydrolyzed sediment were poured with 2 liters of Mahon's 295 solution and heated to boiling for 30 minutes. The resulting hydrolyzate was 2.8 liters of water were filtered from the flaps and the unhydrolyzed residue through a kapron sieve with holes of 1 mm and neutralized with 240 ml of 3790 hydrochloric acid to pH 7.4. The combined hydrolysates were poured into a container and evaporated to a volume of 2.5 liters in a drying oven cabinets of the ShSS-80 type at at a temperature of 125"C, the initially separated interstitial liquid, enriched with the fraction of water-soluble
БАР, у т.ч. гликопротеїнов і лектинів, що мають імуномоделюючі властивості, і пастеризували при 807С протягомBAR, including of glycoproteins and lectins, which have immunomodulating properties, and pasteurized at 807C for
ЗО хв. Потім промивали стулки Обл дистильованої води і об'єднали з гідролізатом. Одержаний гідролізат 7/0 очищали від осаду центрифугірованням на центрифузі з бакет-ротором типу МРМ-302, розливали в стерильну тару й поміщали в автоклав при 0,батм. протягом З0 хв.3 min. Then the OBL flaps were washed with distilled water and combined with the hydrolyzate. The obtained hydrolyzate 7/0 was purified from the sediment by centrifugation on a centrifuge with a bucket-rotor of the MRM-302 type, poured into a sterile container and placed in an autoclave at 0.bar. within 30 min.
Вихід готового гідролізату склав 2,1л. Зміст загального азоту в гідролізаті дорівнював 53,14905 від вихідного в м'ясі мідій. Зміст сухих речовин в гідролізаті склав 45,6695 чи 61,6495 від виходу в сировину.The output of the finished hydrolyzate was 2.1 liters. The content of total nitrogen in the hydrolyzate was equal to 53.14905 of the initial amount in mussel meat. The content of dry substances in the hydrolyzate was 45.6695 or 61.6495 of the output in raw materials.
Попередні дослідження гідролізату, одержаного за пропонованою технологією, показали наступне: 1. Методом гель-фільтрації на Сефадексі (5-200 показана наявність білків з молекулярною масою 185, 138, 96 і 66 кда (фіг.1) і на Сефадексі 5-50 поліпептидів з молекулярною масою 26.5, 21, 17.5, 12, 8.4, 5.8, 4.4, 2.9, 2.3 і 1.3 кда. Частковий вміст фракцій, розрахований по площам піків. склав для білків з молекулярною масою більш 100 кда -- до 795, для поліпептидів з м.м. від 10 до 60 кда -- 4095 і пептидів з м.м. менш 10 кда (у т.ч. коротколанцюгових пептидів і амінокислот) -- 53905. 2. Концентрація білка, визначена по методу Бредфорда, у перерахуванні на альбумін (ЧСА) складає 125мг/мол.Preliminary studies of the hydrolyzate obtained by the proposed technology showed the following: 1. The gel filtration method on Sephadex (5-200 showed the presence of proteins with a molecular weight of 185, 138, 96 and 66 kDa (Fig. 1) and on Sephadex 5-50 polypeptides with a molecular mass of 26.5, 21, 17.5, 12, 8.4, 5.8, 4.4, 2.9, 2.3, and 1.3 kDa. The partial content of fractions, calculated by peak areas, was up to 795 for proteins with a molecular mass of more than 100 kDa, for polypeptides with molecular weight from 10 to 60 kDa -- 4095 and peptides with molecular weight less than 10 kDa (including short-chain peptides and amino acids) -- 53905. 2. Protein concentration, determined by the Bradford method, in terms of albumin (CSA) is 125 mg/mol.
Вміст білкових речовин у різних зразках гідролізату, сировина і відходах переробки, розрахована по загальному азоті. « м зо см неThe content of protein substances in various samples of hydrolyzate, raw materials and processing waste, calculated on the basis of total nitrogen. « m zo cm no
Фо 111 Стуласироїмідї) обо ю 3. В амінокислотний склад гідролізату входять слідуючи амінокислоти: лізин, аргінін, глутаминова й аспарагінова кислоти, гліцин, гістидін, пролін, ланін, серін, тирозін, триптофан, валін, метіонін, фенілаланин, лейцин, треонин. « 20 Фіг. Хроматографія лужного гідролізату на колонку Зерпадех (0-200 (0,9х30 див, швидкість елюції - с 1Омол/год, 0,05М фосфатний буфер рн 7.4)Fo 111 Stulasyroimidy) both 3. The amino acid composition of the hydrolyzate includes the following amino acids: lysine, arginine, glutamic and aspartic acids, glycine, histidine, proline, lanine, serine, tyrosine, tryptophan, valine, methionine, phenylalanine, leucine, threonine. 20 Fig. Chromatography of the alkaline hydrolyzate on a Zerpadeh column (0-200 (0.9x30 cm, elution rate - s 1Omol/h, 0.05M phosphate buffer pH 7.4)
Використання пропонованого способу одержання гідролізату з молюсків з додаванням інтерстиціальної :з» рідини, збагаченою фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнами і лектинами, які мають іммуномодулюючі властивості, забезпечує в порівнянні з відомим способом слідуючи переваги: 1. Збереження біологічно активних речовин у кінцевому продукті і збагачення його мікроелементами. сл 2. Скорочення обсягів реактивів, що витрачаються, за рахунок використання більш низьких концентрацій лугу. о З. Скорочення часу процесу гідролізу за рахунок введення лугу у вже нагріту суміш, відділення стулок с фільтруванням замість декантації, а також за рахунок нейтралізації розчину гарячим. 20 4. Скорочення енерговитрат на стадіях гідролізу, зниженням початкової температури гідролізу до бО"С и іме) розпарювання за рахунок нейтралізації гідролізату гарячим. щоThe use of the proposed method of obtaining a hydrolyzate from molluscs with the addition of an interstitial liquid enriched with a fraction of water-soluble BARs, incl. glycoproteins and lectins, which have immunomodulatory properties, provides the following advantages compared to the known method: 1. Preservation of biologically active substances in the final product and its enrichment with trace elements. sl 2. Reducing the amount of spent reagents due to the use of lower alkali concentrations. o C. Reduction of the time of the hydrolysis process due to the introduction of alkali into the already heated mixture, the separation of the flaps with filtration instead of decantation, and also due to the neutralization of the solution with hot water. 20 4. Reduction of energy consumption at the stages of hydrolysis, by lowering the initial temperature of hydrolysis to bO"С and i.e.) steaming due to neutralization of the hydrolyzate with hot water.
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (en) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Method for obtaining hydrolysate from molluscs |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (en) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Method for obtaining hydrolysate from molluscs |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA53327A true UA53327A (en) | 2003-01-15 |
Family
ID=74174148
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (en) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Method for obtaining hydrolysate from molluscs |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| UA (1) | UA53327A (en) |
-
2002
- 2002-04-25 UA UA2002043479A patent/UA53327A/en unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2722014B2 (en) | Method for extracting natural collagen from pigment-free fish skin, natural collagen obtained from pigment-free fish skin and biomaterial | |
| KR102668762B1 (en) | Chitin, hydrolysate and method for the production of one or more desired products from insects by means of enzymatic hydrolysis | |
| KR101864816B1 (en) | method for extracting marine collagen from fish skin | |
| JPS6283849A (en) | Method of purifying collagen | |
| CN111235203A (en) | Production method of clam active peptide | |
| WO2019119998A1 (en) | Protein-derived, heavy metal removal agent suitable for use in mussels and preparation method therefor | |
| CN109349419A (en) | A kind of compound Yak Bone collagen protein peptide powder for repairing human body cell | |
| WO2007002074A2 (en) | Avian eggshell membrane polypeptide extraction via fermentation process | |
| KR100699324B1 (en) | Method of producing protein hydrolysates from fish scale | |
| RU2409291C1 (en) | Method for production of water-soluble polypeptide complex of salmon fishes liver | |
| Zhou et al. | Optimization of the ultrasonic-microwave assisted enzymatic hydrolysis of freshwater mussel meat | |
| JP2001178492A (en) | Method of extracting useful substance from aquatic life | |
| CN114574536A (en) | Collagen tripeptide and enzymatic preparation method thereof | |
| KR100532153B1 (en) | producing method of protein hydrolysates from fish scale | |
| JPH05125100A (en) | High-purity pepsin soluble scale collagen and its production | |
| JP4790325B2 (en) | Antihypertensive peptide derived from meat protein | |
| CN110698540A (en) | ACE inhibitory peptide derived from snakehead protein and preparation method thereof | |
| RU2171066C1 (en) | Product enriched with free amino acids and method for preparation thereof | |
| CN115449535A (en) | Bone-derived collagen tripeptide and preparation method thereof | |
| UA53327A (en) | Method for obtaining hydrolysate from molluscs | |
| CN115232203A (en) | Method for extracting collagen | |
| JPH05155900A (en) | High-purity acid-insoluble fish scale collagen and its production | |
| JP2004083451A (en) | Skin lotion | |
| US6767990B1 (en) | Peptides used as angiotensin converting enzyme inhibitor and preparation process thereof | |
| RU2562581C1 (en) | Method of producing biologically active agent from sea cucumber, having general tonic and immunomodulating properties |