RU96103364A - Конструкция днк, кодирующая сигнальный пептид дрожжевой аспарагиновой протеазы 3 (уарз) - Google Patents
Конструкция днк, кодирующая сигнальный пептид дрожжевой аспарагиновой протеазы 3 (уарз)Info
- Publication number
- RU96103364A RU96103364A RU96103364/13A RU96103364A RU96103364A RU 96103364 A RU96103364 A RU 96103364A RU 96103364/13 A RU96103364/13 A RU 96103364/13A RU 96103364 A RU96103364 A RU 96103364A RU 96103364 A RU96103364 A RU 96103364A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- cell
- dna construct
- peptide
- dna
- yeast
- Prior art date
Links
- 229920003013 deoxyribonucleic acid Polymers 0.000 title claims 12
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 title claims 6
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 title 1
- 101700085747 sor Proteins 0.000 title 1
- 101710037885 sorF Proteins 0.000 title 1
- 210000004027 cells Anatomy 0.000 claims 10
- 229920001850 Nucleic acid sequence Polymers 0.000 claims 6
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 5
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 claims 5
- 101800001171 Leader peptide Proteins 0.000 claims 4
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 4
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 claims 2
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 claims 2
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 claims 2
- 241000235346 Schizosaccharomyces Species 0.000 claims 2
- 230000005030 transcription termination Effects 0.000 claims 2
- DTHNMHAUYICORS-KTKZVXAJSA-N 107444-51-9 Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(N)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CC=1N=CNC=1)[C@@H](C)O)[C@@H](C)O)C(C)C)C1=CC=CC=C1 DTHNMHAUYICORS-KTKZVXAJSA-N 0.000 claims 1
- 101700078529 ADRB1 Proteins 0.000 claims 1
- 108010039627 Aprotinin Proteins 0.000 claims 1
- OMLWNBVRVJYMBQ-YUMQZZPRSA-N Arg-Arg Chemical compound NC(N)=NCCC[C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(O)=O OMLWNBVRVJYMBQ-YUMQZZPRSA-N 0.000 claims 1
- JQFZHHSQMKZLRU-IUCAKERBSA-N Arg-Lys Chemical compound NCCCC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@@H](N)CCCN=C(N)N JQFZHHSQMKZLRU-IUCAKERBSA-N 0.000 claims 1
- 210000001772 Blood Platelets Anatomy 0.000 claims 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 1
- 101710042131 GCG Proteins 0.000 claims 1
- 102100003818 GCG Human genes 0.000 claims 1
- 108060003199 Glucagon Proteins 0.000 claims 1
- 229960004666 Glucagon Drugs 0.000 claims 1
- MASNOZXLGMXCHN-ZLPAWPGGSA-N Glucagonum Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O)C(C)C)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](N)CC=1NC=NC=1)[C@@H](C)O)[C@@H](C)O)C1=CC=CC=C1 MASNOZXLGMXCHN-ZLPAWPGGSA-N 0.000 claims 1
- 108010000521 Human Growth Hormone Proteins 0.000 claims 1
- ZPNFWUPYTFPOJU-LPYSRVMUSA-N Iniprol Chemical compound C([C@H]1C(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@H]2CSSC[C@H]3C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@H](C(N[C@H](C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC(O)=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC=4C=CC(O)=CC=4)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CC=4C=CC=CC=4)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC2=O)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@H](NC(=O)[C@H](CC=2C=CC=CC=2)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H]2N(CCC2)C(=O)[C@@H](N)CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)NCC(=O)N2[C@@H](CCC2)C(=O)N3)C(=O)NCC(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@H](C(=O)N1)C(C)C)[C@@H](C)O)[C@@H](C)CC)=O)[C@@H](C)CC)C1=CC=C(O)C=C1 ZPNFWUPYTFPOJU-LPYSRVMUSA-N 0.000 claims 1
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 claims 1
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 claims 1
- 241000235649 Kluyveromyces Species 0.000 claims 1
- NPBGTPKLVJEOBE-IUCAKERBSA-N Lys-Arg Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCNC(N)=N NPBGTPKLVJEOBE-IUCAKERBSA-N 0.000 claims 1
- NVGBPTNZLWRQSY-UWVGGRQHSA-N Lys-Lys Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CCCCN NVGBPTNZLWRQSY-UWVGGRQHSA-N 0.000 claims 1
- 241000235648 Pichia Species 0.000 claims 1
- 108010078762 Protein Precursors Proteins 0.000 claims 1
- 102000014961 Protein Precursors Human genes 0.000 claims 1
- 235000003534 Saccharomyces carlsbergensis Nutrition 0.000 claims 1
- 229940081969 Saccharomyces cerevisiae Drugs 0.000 claims 1
- 241000235347 Schizosaccharomyces pombe Species 0.000 claims 1
- 101700038204 TGFA Proteins 0.000 claims 1
- 102100014223 TGFA Human genes 0.000 claims 1
- 102000002262 Thromboplastin Human genes 0.000 claims 1
- 108010000499 Thromboplastin Proteins 0.000 claims 1
- 102000003978 Tissue plasminogen activator Human genes 0.000 claims 1
- 108090000373 Tissue plasminogen activator Proteins 0.000 claims 1
- 108090001012 Transforming Growth Factor beta Proteins 0.000 claims 1
- 102000004887 Transforming Growth Factor beta Human genes 0.000 claims 1
- 241000235013 Yarrowia Species 0.000 claims 1
- 229960004405 aprotinin Drugs 0.000 claims 1
- 108010068380 arginylarginine Proteins 0.000 claims 1
- 108010062796 arginyllysine Proteins 0.000 claims 1
- 108010006025 bovine growth hormone Proteins 0.000 claims 1
- 229940042399 direct acting antivirals Protease inhibitors Drugs 0.000 claims 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims 1
- 230000002538 fungal Effects 0.000 claims 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 claims 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 claims 1
- 108010054155 lysyllysine Proteins 0.000 claims 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 claims 1
- 238000006011 modification reaction Methods 0.000 claims 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 claims 1
- OZAIFHULBGXAKX-UHFFFAOYSA-N precursor Substances N#CC(C)(C)N=NC(C)(C)C#N OZAIFHULBGXAKX-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 claims 1
- 229960000187 tissue plasminogen activator Drugs 0.000 claims 1
- 101710023435 yhdR Proteins 0.000 claims 1
Claims (16)
1. Конструкция ДНК, содержащая следующую последовательность
5'-P-SP-(LP)n-PS-HP-3',
где P обозначает промоторную последовательность,
SP обозначает последовательность ДНК, кодирующую сигнальный пептид дрожжевой аспарагиновой протеазы 3 (УАР3),
LP обозначает последовательность ДНК, кодирующую лидерный пептид,
n обозначает 0 или 1,
PS обозначает последовательность ДНК, кодирующую пептид, определяющий сайт процессинга дрожжей, и
HP обозначает последовательность ДНК, кодирующую полипептид, который является гетерологичным для выбранного организма-хозяина.
5'-P-SP-(LP)n-PS-HP-3',
где P обозначает промоторную последовательность,
SP обозначает последовательность ДНК, кодирующую сигнальный пептид дрожжевой аспарагиновой протеазы 3 (УАР3),
LP обозначает последовательность ДНК, кодирующую лидерный пептид,
n обозначает 0 или 1,
PS обозначает последовательность ДНК, кодирующую пептид, определяющий сайт процессинга дрожжей, и
HP обозначает последовательность ДНК, кодирующую полипептид, который является гетерологичным для выбранного организма-хозяина.
2. Конструкция ДНК по п. 1, где промоторная последовательность выбрана из промотора MF α1 , TP1, ADH, BAR1 или PCK Saccharomyces cerevisiae или промотора ADH Schizosaccharomyces pomle.
3. Конструкция ДНК по п. 1, где сигнальный пептид УАР3 кодируется следующей последовательностью ДНК
ATG AAA CTG AAA ACT GTA AGA TCT GCG GTC CTT TCG TCA CTC TTT GCA TCT CAG GTC CTT GGC (SEQ 1D N : 1)
или подходящей модификацией ее, кодирующей пептид с высокой степенью гомологии с сигнальным пептидом УАР3.
ATG AAA CTG AAA ACT GTA AGA TCT GCG GTC CTT TCG TCA CTC TTT GCA TCT CAG GTC CTT GGC (SEQ 1D N : 1)
или подходящей модификацией ее, кодирующей пептид с высокой степенью гомологии с сигнальным пептидом УАР3.
4. Конструкция ДНК по п. 1, где n обозначает 1.
5. Конструкция ДНК по п. 5, где лидерный пептид представляет собой лидерный пептид MF α 1 дрожжей или синтетический лидерный пептид.
6. Конструкция ДНК по п. 1, где PS обозначает последовательность ДНК, кодирующую Lys-Arg, Arg-Lys, или Lys-Lys, Arg-Arg или Ile-Glu-Glu-Arg.
7. Конструкция ДНК по п. 1, где гетерологичный пептид выбран из группы, состоящей из апротинина, ингибитора пути тканевого фактора или других протеазных ингибиторов, инсулина или предшественников инсулина, человеческого или бычьего гормона роста, интерлейкина, глюкагона, глюкагон-подобного пептида 1, тканевого активатора плазминогена, трансформирующего фактора роста α или β , тромбоцитарного фактора роста, ферментов или их функциональных аналогов.
8. Конструкция ДНК по п. 1, которая дополнительно содержит последовательность терминации транскрипции.
9. Конструкция ДНК по п. 8, где последовательность терминации транскрипции представляет собой терминатор TP1.
10. Рекомбинантный экспрессирующий вектор, содержащий конструкцию ДНК по любому из пп. 1-9.
11. Клетка, трансформированная вектором п. 10.
12. Клетка по п. 11, которая представляет собой грибковую клетку.
13. Клетка по п. 12, которая представляет собой дрожжевую клетку.
14. Клетка по п. 13, которая представляет собой клетку Saccharomyces, Schizosaccharomyces, Kluyveromyce, Hansenula или Yarrowia.
15. Клетка по п. 14, которая представляет собой клетку Saccharomyces cerevisial или Schizosaccharomyces pombe.
16. Способ получения гетерологичного полипептида, включающий культивирование клетки, способной к экспрессии гетерологичного полипептида и трансформированного конструкцией ДНК любого из пп. 1-9, в подходящей среде для получения экспрессии и секреции гетерологичного полипептида с последующим извлечением гетерологичного полипептида из среды.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DK93828A DK82893D0 (da) | 1993-07-08 | 1993-07-08 | Peptid |
| DK0828/93 | 1993-07-08 | ||
| PCT/DK1994/000281 WO1995002059A1 (en) | 1993-07-08 | 1994-07-08 | A dna construct encoding the yap3 signal peptide |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU96103364A true RU96103364A (ru) | 1998-10-10 |
| RU2143495C1 RU2143495C1 (ru) | 1999-12-27 |
Family
ID=8098010
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU96103364/13A RU2143495C1 (ru) | 1993-07-08 | 1994-07-08 | Способ получения гетерологичного белка |
Country Status (20)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5726038A (ru) |
| EP (1) | EP0792367B1 (ru) |
| JP (1) | JP3542604B2 (ru) |
| KR (1) | KR100245173B1 (ru) |
| AT (1) | ATE207124T1 (ru) |
| AU (1) | AU7122194A (ru) |
| CA (1) | CA2166684A1 (ru) |
| DE (1) | DE69428719T2 (ru) |
| DK (2) | DK82893D0 (ru) |
| ES (1) | ES2165881T3 (ru) |
| HU (1) | HU222406B1 (ru) |
| IL (1) | IL110238A (ru) |
| NZ (1) | NZ268346A (ru) |
| PL (1) | PL178924B1 (ru) |
| PT (1) | PT792367E (ru) |
| RU (1) | RU2143495C1 (ru) |
| SG (1) | SG52452A1 (ru) |
| UA (1) | UA40625C2 (ru) |
| WO (1) | WO1995002059A1 (ru) |
| ZA (1) | ZA944912B (ru) |
Families Citing this family (42)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2686899B1 (fr) * | 1992-01-31 | 1995-09-01 | Rhone Poulenc Rorer Sa | Nouveaux polypeptides biologiquement actifs, leur preparation et compositions pharmaceutiques les contenant. |
| US6500645B1 (en) | 1994-06-17 | 2002-12-31 | Novo Nordisk A/S | N-terminally extended proteins expressed in yeast |
| US5861267A (en) * | 1995-05-01 | 1999-01-19 | Vertex Pharmaceuticals Incorporated | Methods, nucleotide sequences and host cells for assaying exogenous and endogenous protease activity |
| US5772629A (en) * | 1995-10-23 | 1998-06-30 | Localmed, Inc. | Localized intravascular delivery of TFPI for inhibition of restenosis in recanalized blood vessels |
| ZA9610456B (en) * | 1995-12-20 | 1997-06-20 | Novo Nordisk As | N-terminally extended proteins expressed in yeast |
| JP4275741B2 (ja) * | 1996-12-13 | 2009-06-10 | ノバルティス バクシンズ アンド ダイアグノスティックス， インコーポレーテッド | 血小板由来増殖因子タンパク質の分析および分離 |
| WO1998032867A1 (en) * | 1997-01-24 | 1998-07-30 | Novo Nordisk A/S | Synthetic leader peptide sequences |
| US6451572B1 (en) | 1998-06-25 | 2002-09-17 | Cornell Research Foundation, Inc. | Overexpression of phytase genes in yeast systems |
| WO2000066709A2 (en) * | 1999-04-30 | 2000-11-09 | Ortho-Mcneil Pharmaceutical, Inc. | Zymogen activation system |
| US6420157B1 (en) * | 1999-04-30 | 2002-07-16 | Ortho-Mcneil Pharmaceutical, Inc. | Zymogen activation system |
| DE60044728D1 (de) | 1999-12-29 | 2010-09-02 | Novo Nordisk As | VERFAHREN ZUR HERSTELLUNG VON INSULINVORLäUFERN UND ANALOGEN VON INSULINVORLÄUFERN MIT VERBESSERTER FERMENTATIONSAUSBEUTE IN HEFE |
| US20050100991A1 (en) * | 2001-04-12 | 2005-05-12 | Human Genome Sciences, Inc. | Albumin fusion proteins |
| CA2405709A1 (en) * | 2000-04-12 | 2001-10-25 | Human Genome Sciences, Inc. | Albumin fusion proteins |
| US20030143191A1 (en) * | 2001-05-25 | 2003-07-31 | Adam Bell | Chemokine beta-1 fusion proteins |
| CA2471363C (en) * | 2001-12-21 | 2014-02-11 | Human Genome Sciences, Inc. | Albumin fusion proteins |
| EP1463752A4 (en) * | 2001-12-21 | 2005-07-13 | Human Genome Sciences Inc | ALBUMIN FUSION PROTEINS |
| AU2003237061A1 (en) * | 2002-06-29 | 2004-01-19 | Bioholdings Co., Ltd | Hansenula polymorpha yapsin deficient mutant strain and process for the preparation of recombinant proteins using the same |
| WO2004024885A2 (en) | 2002-09-13 | 2004-03-25 | Cornell Research Foundation, Inc. | Using mutations to improve aspergillus phytases |
| KR100470978B1 (ko) * | 2003-01-02 | 2005-03-10 | 한국생명공학연구원 | 앱신 다중 결손 효모 변이 균주 및 이를 이용한 재조합 단백질의 생산 방법 |
| JP2007532096A (ja) | 2003-11-14 | 2007-11-15 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | アシル化されたインスリンの製造方法 |
| WO2005054291A1 (en) | 2003-12-03 | 2005-06-16 | Novo Nordisk A/S | Single-chain insulin |
| PL1729795T3 (pl) * | 2004-02-09 | 2016-08-31 | Human Genome Sciences Inc | Białka fuzyjne albuminy |
| WO2007020256A1 (en) | 2005-08-16 | 2007-02-22 | Novo Nordisk A/S | Method for making mature insulin polypeptides |
| JP5202338B2 (ja) | 2006-02-27 | 2013-06-05 | ノボ・ノルデイスク・エー／エス | 新規インシュリン誘導体 |
| EP2069502B1 (en) | 2006-09-27 | 2014-02-26 | Novo Nordisk A/S | Method for making maturated insulin polypeptides |
| WO2008062010A2 (en) | 2006-11-22 | 2008-05-29 | Novo Nordisk A/S | Method for making activated carboxypeptidases |
| JP5688969B2 (ja) | 2007-07-16 | 2015-03-25 | ノボ・ノルデイスク・エー／エス | プロテアーゼに対して安定しているペグ化インスリンアナログ |
| MX2010009850A (es) | 2008-03-18 | 2010-09-30 | Novo Nordisk As | Analogos de insulina acilados y etabilizados contra proteasas. |
| EP2258855A1 (en) | 2009-05-28 | 2010-12-08 | Universität für Bodenkultur Wien | Expression sequences |
| CN105821078A (zh) | 2010-12-09 | 2016-08-03 | 巴斯德研究所 | 用于获得高产量重组蛋白表达的基于mgmt的方法 |
| DE102011007313A1 (de) * | 2011-04-13 | 2012-10-18 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Expressionsverfahren |
| DE102011118032A1 (de) * | 2011-05-31 | 2012-12-06 | Henkel Ag & Co. Kgaa | Expressionsvektoren zur verbesserten Proteinsekretion |
| AU2012350229B2 (en) | 2011-12-09 | 2018-03-22 | Institut Pasteur | Multiplex immuno screening assay |
| CA2886460C (en) | 2012-10-29 | 2023-11-14 | Lonza Ltd | Leader peptides for expressing a protein of interest in an eukaryotic host cell |
| WO2014088836A1 (en) | 2012-12-03 | 2014-06-12 | Merck Sharp & Dohme Corp. | O-glycosylated carboxy terminal portion (ctp) peptide-based insulin and insulin analogues |
| EP3004156A1 (en) | 2013-06-07 | 2016-04-13 | Novo Nordisk A/S | Method for making mature insulin polypeptides |
| PL233560B1 (pl) | 2014-12-05 | 2019-10-31 | Mabion Spolka Akcyjna | Sposób otrzymywania insuliny lub analogu insuliny z prekursora rekombinowanego białka |
| WO2016144658A1 (en) | 2015-03-10 | 2016-09-15 | Merck Sharp & Dohme Corp. | Process for preparing recombinant insulin using microfiltration |
| EA037848B1 (ru) | 2016-07-14 | 2021-05-27 | Общество С Ограниченной Ответственностью "Биохимический Агент" | Гибридный белок, полинуклеотид, генетическая конструкция, продуцент, препарат для регенерации хряща (варианты) |
| WO2019099615A1 (en) | 2017-11-17 | 2019-05-23 | The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health And Human Services | Use of copeptin to modulate the immune response and hematopoiesis, and stimulate bone growth |
| WO2022049409A1 (en) | 2020-09-02 | 2022-03-10 | Sia Terragen | Express diagnosticum for sars-cov-2 |
| CN112920280B (zh) * | 2021-04-22 | 2022-07-05 | 江南大学 | 一种酸性蛋白酶高效表达的方法及其应用 |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1987002670A1 (en) * | 1985-10-25 | 1987-05-07 | Mackay Vivian L | Method of using bar1 for secreting foreign proteins |
| US5217891A (en) * | 1987-07-28 | 1993-06-08 | Chiron Corporation | DNA constructs containing a kluyveromyces α factor leader sequence for directing secretion of heterologous polypeptides |
| US5037743A (en) * | 1988-08-05 | 1991-08-06 | Zymogenetics, Inc. | BAR1 secretion signal |
| US5538863A (en) * | 1993-07-01 | 1996-07-23 | Immunex Corporation | Expression system comprising mutant yeast strain and expression vector encoding synthetic signal peptide |
-
1993
- 1993-07-08 DK DK93828A patent/DK82893D0/da not_active Application Discontinuation
-
1994
- 1994-07-07 ZA ZA944912A patent/ZA944912B/xx unknown
- 1994-07-07 IL IL11023894A patent/IL110238A/xx not_active IP Right Cessation
- 1994-07-08 AT AT94920419T patent/ATE207124T1/de not_active IP Right Cessation
- 1994-07-08 UA UA96010072A patent/UA40625C2/ru unknown
- 1994-07-08 JP JP50376895A patent/JP3542604B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1994-07-08 DK DK94920419T patent/DK0792367T3/da active
- 1994-07-08 RU RU96103364/13A patent/RU2143495C1/ru not_active IP Right Cessation
- 1994-07-08 PL PL94312436A patent/PL178924B1/pl not_active IP Right Cessation
- 1994-07-08 AU AU71221/94A patent/AU7122194A/en not_active Abandoned
- 1994-07-08 CA CA002166684A patent/CA2166684A1/en not_active Abandoned
- 1994-07-08 PT PT94920419T patent/PT792367E/pt unknown
- 1994-07-08 WO PCT/DK1994/000281 patent/WO1995002059A1/en active IP Right Grant
- 1994-07-08 NZ NZ268346A patent/NZ268346A/en unknown
- 1994-07-08 DE DE69428719T patent/DE69428719T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1994-07-08 HU HU9600053A patent/HU222406B1/hu not_active IP Right Cessation
- 1994-07-08 EP EP94920419A patent/EP0792367B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1994-07-08 SG SG1996004717A patent/SG52452A1/en unknown
- 1994-07-08 ES ES94920419T patent/ES2165881T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1994-07-08 US US08/446,646 patent/US5726038A/en not_active Expired - Lifetime
-
1996
- 1996-01-08 KR KR1019960700049A patent/KR100245173B1/ko not_active IP Right Cessation
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU96103364A (ru) | Конструкция днк, кодирующая сигнальный пептид дрожжевой аспарагиновой протеазы 3 (уарз) | |
| CA2090969A1 (en) | Production of insulin-like growth factor-1 in methylotrophic yeast cells | |
| KR970707283A (ko) | 아스퍼질러스에서 융합 단백질로부터 프로세스된 락토페린과 락토페린 폴리펩티드 단편의 발현 방법(expression of processes recombinant lactoferrin and lactoferrin polypeptide fragments from a fusion product in aspergillus) | |
| AU8822601A (en) | Expression of biologically active polypeptides in duckweed | |
| IL94128A (en) | Nucleic acids encoding vascular endothelial cell growth factors, expression vectors and host cells comprising such nucleic acids and methods of producing such vascular endothelial growth factors | |
| DK0423302T3 (da) | Anvendelse af hidtil ukendte DNA-fragmenter som kodende sekvens for et signalpeptid til sekretion af modne proteiner i rekombinant gær, ekspressionskassetter, transformeret gær og tilsvarende fremgangsmåde til fremstilling af proteiner | |
| EP1283268A3 (en) | Recombinant vascular endothelial cell growth factor D (VEGF-D) | |
| PL289239A1 (en) | Dna fragments coding a polypeptide with nitril hydratase activity, recombinant dna, method of preparing the dna fragments, method of making nitril hydratase and method of making amides | |
| JP2001527387A (ja) | 合成リーダーペプチド配列 | |
| CA2206399A1 (en) | Method for secreting thrombopoietin polypeptides | |
| DE60140626D1 (de) | Verfahren zur fermentativen herstellung von heterologen genprodukten in milchsäurebakterien | |
| ATE123520T1 (de) | Kex2-endoprotease und verfahren zu ihrer herstellung. | |
| EP0206783A3 (en) | Expression and secretion of polypeptides from saccharomyces cerevisiae | |
| KR910021476A (ko) | 지모겐 형태의 사람 단백질 c를 발현시키기 위한 벡터 및 화합물 | |
| WO1991011515A3 (en) | Leukocyte-derived growth factor | |
| AU2412195A (en) | Recombinant proteins of filamentous haemagglutinin of (bordetella), particularly (bordetella pertussis), method for producing same, and uses thereof for producing foreign proteins or vaccinating active principles | |
| KR840008697A (ko) | 상동 효모 신호를 이용한 이종단백질의 합성, 분비 및 표현매개체 제조방법 | |
| KR970065558A (ko) | 분비형 Kex2 유도체의 제조방법 | |
| IL90947A (en) | Method for production of hiv protease in transformed cells, dna and vectors comprising said dna used in said production | |
| AU7873798A (en) | N-terminally extended proteins expressed in yeast | |
| Chung et al. | Simple approach to reducing proteolysis during secretary production of human parathyroid hormone in Saccharomyces cerevisiae | |
| FI884991A (fi) | Foerfarande foer reglering av protein glykolysation. | |
| DE3686365D1 (de) | Herstellungsverfahren fuer humanes atriales natriuretisches polypeptid. | |
| DE68927437T2 (de) | Verfahren zur herstellung von luciferase durch rekombinante expression eines luciferase-kodierenden gens | |
| DE69027466D1 (de) | Achromobacter-Protease-I-Gen sowie Genprodukt |