RU2075219C1 - Коллагеназа - Google Patents
Коллагеназа Download PDFInfo
- Publication number
- RU2075219C1 RU2075219C1 RU95104309/13A RU95104309A RU2075219C1 RU 2075219 C1 RU2075219 C1 RU 2075219C1 RU 95104309/13 A RU95104309/13 A RU 95104309/13A RU 95104309 A RU95104309 A RU 95104309A RU 2075219 C1 RU2075219 C1 RU 2075219C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- activity
- collagenase
- kda
- tris
- collagen
- Prior art date
Links
Landscapes
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Коллагеназа, выделенная из культуральной жидкости штамма Streptomyces lavendulae ВКПМ S- 910, обладающая коллагенолитической и общей протеолитической активностью и имеющая следующие свойства: субстратная специфичность: лизирует нерастворимые коллагены I-IV типов, не гидролизует казеин; коллагенолитическая активность по нингидриновому методу 1250-2000 ед. лей/мг; специфическая активность по коллагену 3000-3200 ед./мг белка (модифицированный метод Howard); общая протеолитическая активность 0,8-1,0 ед./мг препарата по тирозину (метод Ансона); молекулярная масса: м.м. высокомолекулярной коллагеназы 110-120 кДа и низкомолекулярной коллагеназы 60-65 кДа (при определении методом электрофореза и электрофокусирования); рН - оптимум : 7,4 ( в 0,5 триc- HCl- буфере, рН - метр); диапазоны рН - стабильности: 7,0-7,8 (условия: в триc- HCl буфере при 37С в течение 60 мин, субстрат-коллаген крысы (тип 1); при рН 6,5 - за 10 мин остаточная активность 80%; при рН 8,0 - 90% (условия те же); рН - термостабильность: активен при 37-42С, рН 7,0-7,8; при температуре выше 42С активность резко падает при любом значении рН; при температуре 2-10С и рН 6,0-7,8 активность стабильна; при температуре выше 10С до 37С активность низкая (рН 6,0 - 7,8/; константа Михаэлиса: 0,9•10, субстрат-коллаген крысы I типа; ингибиторы: ЕДТА, фенилметилсульфанилфторид (при концентрации выше 10М); термостабильность: активность падает с 42С (трис- HCl - буфер, рН 7,4); 42С в течение 60 мин - 100%; 50С за 10 мин - 90%; 60С за 10 мин - 45%; по активности препарат коллагеназы из Streptomyces lavendulae расщепляет альфа-цепь нативного коллагена до 84-86 кДа + 26-28 кДа.
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
RU95104309/13A RU2075219C1 (ru) | 1995-03-23 | 1995-03-23 | Коллагеназа |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
RU95104309/13A RU2075219C1 (ru) | 1995-03-23 | 1995-03-23 | Коллагеназа |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU95104309A RU95104309A (ru) | 1996-03-27 |
RU2075219C1 true RU2075219C1 (ru) | 1997-03-10 |
Family
ID=48434547
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU95104309/13A RU2075219C1 (ru) | 1995-03-23 | 1995-03-23 | Коллагеназа |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
RU (1) | RU2075219C1 (ru) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2009002209A1 (en) * | 2007-06-19 | 2008-12-31 | Otkrytoe Akzionernoe Obschestvo 'moscow Committee Of Science And Technologies' | Substance for dermatological medicinal agents based on microbiotic collagenase 'ultra-lisin' |
-
1995
- 1995-03-23 RU RU95104309/13A patent/RU2075219C1/ru active
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2009002209A1 (en) * | 2007-06-19 | 2008-12-31 | Otkrytoe Akzionernoe Obschestvo 'moscow Committee Of Science And Technologies' | Substance for dermatological medicinal agents based on microbiotic collagenase 'ultra-lisin' |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Starkey et al. | The degradation of articular collagen by neutrophil proteinases | |
Kinoshita et al. | Purification and Characterization of 6‐Aminohexanoic‐Acid‐Oligomer Hydrolase of Flavobacterium sp. KI72 | |
Lin et al. | Purification and characterization of a keratinase from a feather-degrading Bacillus licheniformis strain | |
Alarcón et al. | Characterization and functional properties of digestive proteases in two sparids; gilthead seabream (Sparus aurata) and common dentex (Dentex dentex) | |
ATE275205T1 (de) | Amidase | |
NO20013801L (no) | Ny karbonyl reduktase, gen derav og metoder for anvendelse av det samme | |
NO981168L (no) | Renset mannanase fra Bacillus amyloliquefaciens, samt framgangsmÕte ved fremstilling derav | |
US5270176A (en) | Method for the selective cleavage of fusion proteins with lysostaphin | |
JPH05178761A (ja) | ビブリオ属により産生されたプロテアーゼを含有する組成物および壊死組織除去および創傷の治癒において使用する方法 | |
Serviere-Zaragoza et al. | Protein-hydrolyzing enzymes in the digestive systems of the adult Mexican blue abalone, Haliotis fulgens (Gastropoda) | |
PT99322B (pt) | Processo para a preparacao de proteases | |
Ellis et al. | Identity between the growth hormone degrading activity of the pituitary gland and plasmin | |
Petrova et al. | Novel thermostable serine collagenase from Thermoactinomyces sp. 21E: purification and some properties | |
Welton et al. | Collagenase production by Achromobacter iophagus | |
RU2075219C1 (ru) | Коллагеназа | |
Rhoads et al. | Purification and characterisation of a secreted aminopeptidase from adult Ascaris suum | |
Wagner et al. | A synthetic endopeptidase substrate hydrolyzed by the bovine lens neutral proteinase preparation | |
US5569599A (en) | Kerainase from fervidobacterium pennavorans DSM 7003 | |
YOSHINAKA et al. | Purification and characterization of a collagenolytic serine proteinase from the catfish pancreas | |
PAVLISKO et al. | Purification and characterization of a protease from the pyloric caeca of menhaden (Brevoortia spp) and mullet (Mugil spp) from the southwest Atlantic region | |
Lim et al. | Purification and assay of bacterial collagenases | |
Scholze et al. | Cysteine proteinase of Entamoeba histolytica. I. Partial purification and action on different enzymes | |
Wakayama et al. | Cloning, expression, and nucleotide sequence of the N-acyl-d-aspartate amidohydrolase gene from Alcaligenes xylosoxydans subsp. xylosoxydans A-6 | |
IE62228B1 (en) | A method for the selective cleavage of fusion proteins | |
FI103796B1 (fi) | Proteiini, jolla on kasvinsuojelullisia ominaisuuksia |