RU2017117858A - Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения - Google Patents

Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения Download PDF

Info

Publication number
RU2017117858A
RU2017117858A RU2017117858A RU2017117858A RU2017117858A RU 2017117858 A RU2017117858 A RU 2017117858A RU 2017117858 A RU2017117858 A RU 2017117858A RU 2017117858 A RU2017117858 A RU 2017117858A RU 2017117858 A RU2017117858 A RU 2017117858A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
seq
proline
tripeptidyl peptidase
protein
acting
Prior art date
Application number
RU2017117858A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2017117858A3 (ru
RU2741080C2 (ru
Inventor
Карстен Маттиас Крагх
Эрнст МЕЙНЙОХАННС
Андрей МЯСНИКОВ
Мария МА
Томас ЭИСЕЛЕ
Свен ХОНИНГ
Петер Эдвард Дегн
Стеффен Иде БАК
Original Assignee
ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС filed Critical ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС
Publication of RU2017117858A publication Critical patent/RU2017117858A/ru
Publication of RU2017117858A3 publication Critical patent/RU2017117858A3/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2741080C2 publication Critical patent/RU2741080C2/ru

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K10/00—Animal feeding-stuffs
    • A23K10/10—Animal feeding-stuffs obtained by microbiological or biochemical processes
    • A23K10/14—Pretreatment of feeding-stuffs with enzymes
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
    • A23K20/147—Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
    • A23K50/30—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for swines
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K50/00—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals
    • A23K50/70—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for birds
    • A23K50/75—Feeding-stuffs specially adapted for particular animals for birds for poultry
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/485—Exopeptidases (3.4.11-3.4.19)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/14—Dipeptidyl-peptidases and tripeptidyl-peptidases (3.4.14)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12Y—ENZYMES
    • C12Y304/00—Hydrolases acting on peptide bonds, i.e. peptidases (3.4)
    • C12Y304/14—Dipeptidyl-peptidases and tripeptidyl-peptidases (3.4.14)
    • C12Y304/14009—Tripeptidyl-peptidase I (3.4.14.9)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Birds (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Physiology (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Fodder In General (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • General Preparation And Processing Of Foods (AREA)

Claims (119)

1. Способ получения гидролизата, включающий:
(a) смешивание по меньшей мере одного белка или его части с:
(A) по меньшей мере одной эндопротеазой и
(B) (aʹ) по меньшей мере одной трипептидилпептидазой, cпособной воздействовать на связи с участием пролина, или ферментатом, содержащим трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладающую экзопептидазной активностью, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(bʹ) по меньшей мере одной трипептидилпептидазой, способной воздействовать на связи с участием пролина, обладающей экзопептидазной активностью, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ; и
(b) извлечение гидролизата.
2. Способ получения гидролизата, включающий:
(a) смешивание по меньшей мере одного белка или его части, выбранных из группы, состоящей из растительного белка, белка молока или яичного белка, с:
(i) по меньшей мере одной эндопептидазой;
(ii) по меньшей мере одной экзо-трипептидилпептидазой семейства S53 и
(iii) одной или несколькими аминопептидазами, и
(b) извлечение гидролизата.
3. Применение (i) по меньшей мере одной эндопептидазы; (ii) по меньшей мере одной экзо-трипептидилпептидазы семейства S53 и (iii) одной или нескольких аминопептидаз в получении гидролизата по меньшей мере из одного белка или его части, выбранных из группы, состоящей из: растительного белка, белка молока или яичного белка, для снижения иммуногенности у субъекта, имеющего склонность к иммунной реакции на необработанный гидролизат, или для уменьшения горечи гидролизата.
4. Способ или применение по любому из пп. 1-3, где по меньшей мере один белок выбран из группы, состоящей из: растительного белка, где предпочтительно белок представляет собой один или несколько из глиадина, иммуногенного фрагмента глиадина, белка зерновых, глютена, соевого белка.
5. Способ или применение по любому из пп. 1-4, где по меньшей мере один белок выбран из группы, состоящей из: белка молока, где предпочтительно белок представляет собой один или несколько из казеина, например, бета-казеин; лактоглобулина, например, бета-лактоглобулин, или белка сыворотки молока.
6. Способ или применение по любому из пп. 1-5, где по меньшей мере один белок представляет собой яичный белок.
7. Способ по любому из пп. 2-6, где порядок осуществления смешивания на стадии (a) представляет собой определенный порядок, а именно, (i) осуществляют перед (ii) и/или (iii).
8. Способ или применение по любому из пп. 2-7, где трипептидилпептидаза в (ii) представляет собой трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина.
9. Способ или применение по п. 8, где трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладает экзопептидазной активностью и
a) способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
пролин в P1 и аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(bʹ) способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих: пролин в P1ʹ и аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ.
10. Способ или применение по любому из пп. 2-9, где указанная аминопептидаза представляет собой аминопептидазу, получаемую из Lactobacillus, более предпочтительно из Lactobacillus helveticus.
11. Способ или применение по любому из пп. 1-10, где указанная по меньшей мере одна трипептидилпептидаза или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53 способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих одну или несколько аминокислот в P1, выбранных из группы, состоящей из: лизина, аргинина и глицина.
12. Способ или применение по любому из пп. 1-11, где по меньшей мере одна трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53:
(a) содержит аминокислотную последовательность под SEQ ID No. 29, SEQ ID No. 1, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No.6, SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 9, SEQ ID No. 10, SEQ ID No. 11, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 13, SEQ ID No. 14, SEQ ID No. 15, SEQ ID No. 16, SEQ ID No. 17, SEQ ID No. 18, SEQ ID No. 19, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 21, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 23, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 25, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 27, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 31, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 33, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 35, SEQ ID No. 36, SEQ ID No. 37, SEQ ID No. 38, SEQ ID No. 39, SEQ ID No. 40, SEQ ID No. 41, SEQ ID No. 42, SEQ ID No. 43, SEQ ID No. 44, SEQ ID No. 45, SEQ ID No. 46, SEQ ID No. 47, SEQ ID No. 48, SEQ ID No. 49, SEQ ID No. 50, SEQ ID No. 51, SEQ ID No. 52, SEQ ID No. 53, SEQ ID No. 54, SEQ ID No. 55, SEQ ID No. 98, SEQ ID No. 99 или ее функциональный фрагмент;
(b) содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 70% идентична последовательности под SEQ ID No. 29, SEQ ID No. 1, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No.6, SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 9, SEQ ID No. 10, SEQ ID No. 11, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 13, SEQ ID No. 14, SEQ ID No. 15, SEQ ID No. 16, SEQ ID No. 17, SEQ ID No. 18, SEQ ID No. 19, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 21, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 23, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 25, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 27, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 31, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 33, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 35, SEQ ID No. 36, SEQ ID No. 37, SEQ ID No. 38, SEQ ID No. 39, SEQ ID No. 40, SEQ ID No. 41, SEQ ID No. 42, SEQ ID No. 43, SEQ ID No. 44, SEQ ID No. 45, SEQ ID No. 46, SEQ ID No. 47, SEQ ID No. 48, SEQ ID No. 49, SEQ ID No. 50, SEQ ID No. 51, SEQ ID No. 52, SEQ ID No. 53, SEQ ID No. 54, SEQ ID No. 55, SEQ ID No. 98, SEQ ID No. 99, или ее функциональный фрагмент;
(c) кодируется нуклеотидной последовательностью, содержащей последовательность под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97;
(d) кодируется нуклеотидной последовательностью, которая по меньшей мере на приблизительно 70% идентична последовательности под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97;
(e) кодируется нуклеотидной последовательностью, которая гибридизируется с последовательностью под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97 в условиях средней жесткости; или
(f) кодируется нуклеотидной последовательностью, которая отличается от последовательности под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97 в силу вырожденности генетического кода.
13. Способ или применение по любому из пп. 1-12, где указанная по меньшей мере одна трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53 кодируется нуклеотидной последовательностью, содержащей последовательность под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96, SEQ ID No. 97, или нуклеотидную последовательность, которая по меньшей мере на 90% идентична им, или последовательностью, которая гибридизируется с последовательностью под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97 в условиях высокой жесткости.
14. Способ или применение по любому из пп. 1-13, где трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53 способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; и
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ.
15. Способ или применение по любому из пп. 1-14, где трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53 дополнительно способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептида, имеющего пролин в P1 и пролин в P1ʹ.
16. Способ по любому из пп. 1-15, где способ дополнительно включает смешивание извлеченного гидролизата по меньшей мере с одним кормовым или пищевым ингредиентом.
17. Способ по п. 1 или пп. 11-16, где стадию (A) и стадию (B) осуществляют одновременно.
18. Способ по любому из пп. 1-17, где по меньшей мере одна эндопротеаза и по меньшей мере одна трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, или по меньшей мере одна экзо-трипептидилпептидаза семейства S53 являются активными в одинаковом диапазоне pH.
19. Способ или применение по любому из пп. 1-18, где эндопротеаза представляет собой кислую эндопротеазу.
20. Способ или применение по любому из пп. 1-19, где по меньшей мере одна эндопротеаза представляет собой щелочную эндопротеазу, предпочтительно выбранную из одного или нескольких из трипсина или химотрипсина.
21. Способ или применение по любому из пп. 1-20, где гидролизат характеризуется пониженной иммуногенностью по отношению к субъекту, имеющему склонность к возникновению иммунного ответа по меньшей мере на один белок или его часть.
22. Способ или применение по любому из п. 1 или пп. 11-21, где по меньшей мере один белок представляет собой белок животного происхождения или растительный белок, где предпочтительно белок представляет собой один или несколько из глиадина, бета-казеина, бета-лактоглобулина или иммуногенного фрагмента глиадина, бета-казеина, бета-лактоглобулина, белка сыворотки молока, белка рыбы, белка мяса, яичного белка, соевого белка, гордеина или белка зерновых.
23. Выделенная нуклеиновая кислота, содержащая:
(a) нуклеотидную последовательность, представленную в настоящей заявке под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97;
(b) нуклеотидную последовательность, которая по меньшей мере на приблизительно 70% идентична последовательности под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97; или
(c) последовательность, которая гибридизируется с последовательностью под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97 в условиях средней жесткости; или
(c) нуклеотидную последовательность, которая отличается от последовательности под SEQ ID No. 56, SEQ ID No. 57, SEQ ID No. 58, SEQ ID No. 59, SEQ ID No. 60, SEQ ID No. 61, SEQ ID No. 62, SEQ ID No. 63, SEQ ID No. 64, SEQ ID No. 65, SEQ ID No. 66, SEQ ID No. 67, SEQ ID No. 68, SEQ ID No. 69, SEQ ID No. 70, SEQ ID No. 71, SEQ ID No. 72, SEQ ID No. 73, SEQ ID No. 74, SEQ ID No. 75, SEQ ID No. 76, SEQ ID No. 77, SEQ ID No. 78, SEQ ID No. 79, SEQ ID No. 80, SEQ ID No. 81, SEQ ID No. 82, SEQ ID No. 83, SEQ ID No. 84, SEQ ID No. 85, SEQ ID No. 86, SEQ ID No. 87, SEQ ID No. 88, SEQ ID No. 89, SEQ ID No. 90, SEQ ID No. 91, SEQ ID No. 92, SEQ ID No. 93, SEQ ID No. 94, SEQ ID No. 95, SEQ ID No. 96 или SEQ ID No. 97 в силу вырожденности генетического кода.
24. Вектор (например, плазмида), содержащий нуклеиновую кислоту по п. 23.
25. Клетка-хозяин, содержащая последовательность нуклеиновой кислоты по п. 23 или вектор по п. 24.
26. Клетка-хозяин по п. 25, где клетка-хозяин представляет собой клетку Trichoderma, предпочтительно клетку Trichoderma reesei.
27. Способ экспрессии трипептидилпептидазы, способной воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладающей экзопептидазной активностью, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих сайты расщепления консенсусной последовательности:
(i) пролин в P1 и
аминокислотa, выбраннaя из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислотa, выбраннaя из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ,
включающий:
(a) трансформацию клетки-хозяина нуклеиновой кислотой или вектором, содержащими нуклеотидную последовательность, кодирующую трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина;
(b) экспрессию последовательности нуклеиновой кислоты или вектора из стадии (a) и
(c) получение трипептидилпептидазы, способной воздействовать на связи с участием пролина, или ферментата, содержащего указанную трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, и необязательно выделение, и/или очистку, и/или упаковывание.
28. Способ по п. 27, где клетка-хозяин представляет собой клетку Trichoderma, предпочтительно клетку Trichoderma reesei.
29. Способ по п. 27 или п. 28, где клетку-хозяина трансформируют выделенной нуклеиновой кислотой по п. 23 или вектором по п. 24.
30. Применение по меньшей мере одной эндопротеазы и по меньшей мере одной трипептидилпептидазы, способной воздействовать на связи с участием пролина, или ферментата, содержащего трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладает экзопептидазной активностью и способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ;
или которые являются получаемыми посредством любого из способов 19-21, в получении гидролизата для снижения иммуногенности у субъекта, имеющего склонность к иммунной реакции на необработанный гидролизат, или для уменьшения горечи гидролизата.
31. Способ по любому из п. 1 или пп. 11-29 или применение по п. 30, которые дополнительно включают добавление одной или нескольких дополнительных протеаз, выбранных из группы, состоящей из: аминопептидазы и карбоксипептидазы.
32. Способ или применение по п. 31, где по меньшей мере одна дополнительная протеаза представляет собой аминопептидазу, предпочтительно аминопептидазу, получаемую из Lactobacillus, более предпочтительно Lactobacillus helveticus.
33. Способ по любому из пп. 1-22 или пп. 31-32 или применение по любому из пп. 30-32, где по меньшей мере один белок или его часть смешивают по меньшей мере c одной эндопротеазой перед добавлением по меньшей мере одной трипептидилпептидазы, способной воздействовать на связи с участием пролина (и необязательно по меньшей мере одной дополнительной протеазы).
34. Гидролизат, содержащий по меньшей мере одну эндопротеазу и трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладающую экзопептидазной активностью, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ;
или может быть получена посредством любого из способов 27-29.
35. Гидролизат по п. 34, где гидролизат является, по сути, обогащенным одним или несколькими трипептидами.
36. Гидролизат по п. 34 или п. 35, где гидролизат представляет собой гидролизат белка молока, гидролизат глиадина или гидролизат соевого белка.
37. Композиция, содержащая по меньшей мере одну трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладающую экзопептидазной активностью, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ;
или может быть получена посредством любого из способов 27-29, и один или несколько ингредиентов, выбранных из группы, состоящей из: полиолов, таких как глицерин и/или сорбит; сахаров, таких как глюкоза, фруктоза, сахароза, мальтоза, лактоза и трегалоза; солей, таких как NaCl, KCl, CaCl2, Na2SO4, или других солей для применения в пищевой промышленности; консерванта, например, бензоата натрия и/или сорбата калия; или их комбинаций.
38. Композиция по п. 37, где указанная композиция дополнительно содержит по меньшей мере одну эндопротеазу.
39. Способ получения кормового продукта или пищевого продукта, включающий приведение в контакт кормового компонента или пищевого компонента с гидролизатом по любому из пп. 34-36 или с композицией по п. 37 или п. 38.
40. Композиция пищевой добавки или композиция кормовой добавки, содержащая по меньшей мере одну трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладает экзопептидазной активностью и способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ;
или может быть получена посредством любого из способов 27-29, или гидролизат по любому из пп. 32-34, необязательно дополнительно содержащий один или несколько ингредиентов, выбранных из группы, состоящей из: полиолов, таких как глицерин и/или сорбит; сахаров, таких как глюкоза, фруктоза, сахароза, мальтоза, лактоза и трегалоза; солей, таких как NaCl, KCl, CaCl2, Na2SO4, или других солей для применения в пищевой промышленности; консерванта, например, бензоата натрия и/или сорбата калия; или их комбинаций.
41. Композиция пищевой добавки или композиция кормовой добавки по п. 40, где указанная композиция дополнительно содержит по меньшей мере одну эндопротеазу.
42. Композиция пищевой добавки или композиция кормовой добавки, содержащая гидролизат по любому из пп. 34-36.
43. Пищевой продукт или кормовой продукт, содержащий по меньшей мере одну трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, содержащую аминокислотную последовательность, выбранную из последовательностей под SEQ ID No. 29, SEQ ID No. 1, SEQ ID No. 2, SEQ ID No. 3, SEQ ID No. 4, SEQ ID No. 5, SEQ ID No.6, SEQ ID No. 7, SEQ ID No. 8, SEQ ID No. 9, SEQ ID No. 10, SEQ ID No. 11, SEQ ID No. 12, SEQ ID No. 13, SEQ ID No. 14, SEQ ID No. 15, SEQ ID No. 16, SEQ ID No. 17, SEQ ID No. 18, SEQ ID No. 19, SEQ ID No. 20, SEQ ID No. 21, SEQ ID No. 22, SEQ ID No. 23, SEQ ID No. 24, SEQ ID No. 25, SEQ ID No. 26, SEQ ID No. 27, SEQ ID No. 28, SEQ ID No. 30, SEQ ID No. 31, SEQ ID No. 32, SEQ ID No. 33, SEQ ID No. 34, SEQ ID No. 35, SEQ ID No. 36, SEQ ID No. 37, SEQ ID No. 38, SEQ ID No. 39, SEQ ID No. 40, SEQ ID No. 41, SEQ ID No. 42, SEQ ID No. 43, SEQ ID No. 44, SEQ ID No. 45, SEQ ID No. 46, SEQ ID No. 47, SEQ ID No. 48, SEQ ID No. 49, SEQ ID No. 50, SEQ ID No. 51, SEQ ID No. 52, SEQ ID No. 53, SEQ ID No. 54, SEQ ID No. 55, SEQ ID No. 98, SEQ ID No. 99, или их функционального фрагмента, или аминокислотной последовательности, которая по меньшей мере на 70% идентична им,
или которая может быть получена посредством любого из способов 27-29; или гидролизат по любому из пп. 34-36 и необязательно по меньшей мере один пищевой или кормовой ингредиент.
44. Кормовой продукт или пищевой продукт по п. 43, где корм, кормовой продукт, пищевой продукт или продукт питания представляет собой молочный продукт, (предпочтительно продукт на основе молока), продукт на основе белка сыворотки молока, хлебобулочный продукт (предпочтительно хлебный продукт), продукт ферментации (предпочтительно продукт ферментации сои), продукт для спортивного питания, функциональный пищевой продукт, напиток, продукт для детского питания, продукт питания для лиц пожилого возраста, продукт питания для лиц, нуждающихся в медицинской помощи, коктейль или упаковку (предпочтительно упаковку для пива или молочных продуктов).
45. Набор, содержащий по меньшей мере одну трипептидилпептидазу, способную воздействовать на связи с участием пролина, где указанная трипептидилпептидаза, способная воздействовать на связи с участием пролина, преимущественно обладает экзопептидазной активностью и способна к отщеплению трипептидов с N-конца пептидов, имеющих:
(i) пролин в P1 и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1; или
(ii) пролин в P1ʹ и
аминокислоту, выбранную из аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутамина, глутаминовой кислоты, глицина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, серина, треонина, триптофана, тирозина, валина или синтетических аминокислот, в P1ʹ;
или может быть получена посредством любого из способов по пп. 27-29; по меньшей мере одну эндопротеазу и инструкции для их совместного введения.
46. Набор, содержащий:
(i) по меньшей мере одну эндопептидазу;
(ii) по меньшей мере одну экзо-трипептидилпептидазу семейства S53 и
(iii) одну или несколько аминопептидаз и инструкции для их совместного введения.
47. Продукт, не являющийся пищевым продуктом, содержащий гидролизат по любому из пп. 34-36, где продукт, не являющийся пищевым продуктом, представляет собой косметическое средство, лосьон или очищающее средство для применения на коже человека.
48. Гидролизат, обогащенный:
(a) трипептидом, имеющим пролин на своем N-конце; или
(b) трипептидом, имеющим пролин на своем N-конце и на своем C-конце.
49. Способ, применение, композиция кормовой добавки, корм, кормовой продукт, пищевой продукт или продукт питания, гидролизат, композиция, набор, нуклеиновая кислота, вектор, клетка-хозяин или продукт, не являющийся пищевым продуктом, описанные в настоящей заявке со ссылкой на описание, примеры и фигуры.
RU2017117858A 2014-10-24 2015-10-23 Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения RU2741080C2 (ru)

Applications Claiming Priority (9)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201462068282P 2014-10-24 2014-10-24
US201462068264P 2014-10-24 2014-10-24
US201462068243P 2014-10-24 2014-10-24
US62/068,282 2014-10-24
US62/068,264 2014-10-24
US62/068,243 2014-10-24
US201462093301P 2014-12-17 2014-12-17
US62/093,301 2014-12-17
PCT/EP2015/074600 WO2016062855A1 (en) 2014-10-24 2015-10-23 Proline tolerant tripeptidyl peptidases and uses thereof

Publications (3)

Publication Number Publication Date
RU2017117858A true RU2017117858A (ru) 2018-11-26
RU2017117858A3 RU2017117858A3 (ru) 2019-09-18
RU2741080C2 RU2741080C2 (ru) 2021-01-22

Family

ID=54540018

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2017117858A RU2741080C2 (ru) 2014-10-24 2015-10-23 Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения

Country Status (13)

Country Link
US (4) US20180295858A1 (ru)
EP (2) EP3209774B1 (ru)
JP (1) JP6878275B2 (ru)
CN (2) CN107105709B (ru)
AU (2) AU2015334890B2 (ru)
BR (2) BR112017008406A2 (ru)
CA (2) CA2965438A1 (ru)
DK (2) DK3209773T3 (ru)
ES (1) ES2791891T3 (ru)
MX (2) MX2017005268A (ru)
RU (1) RU2741080C2 (ru)
WO (2) WO2016062857A1 (ru)
ZA (1) ZA201702889B (ru)

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2017220776A1 (en) * 2016-06-23 2017-12-28 Ew Nutrition Gmbh Feed composition comprising an acid protease
WO2018005229A1 (en) 2016-06-30 2018-01-04 Dupont Nutrition Biosciences Aps In feed assay of microbial proteases using peptide substrates
AU2017380099A1 (en) 2016-12-23 2019-06-13 Heidelberg Pharma Research Gmbh Amanitin antibody conjugates
WO2018224035A1 (en) * 2017-06-09 2018-12-13 Novozymes A/S Polypeptide, use and method for hydrolysing protein
CN107467370A (zh) * 2017-10-13 2017-12-15 无锡正大生物股份有限公司 一种饲料用功能性诱食剂及其制备方法
US10980253B2 (en) * 2017-12-28 2021-04-20 Global Earth Solutions, Llc Composition, system and method for pellet or flake production
US20210346332A1 (en) * 2018-10-11 2021-11-11 Imbria Pharmaceuticals, Inc. Compositions and methods for treating and preventing leber's hereditary optic neuropathy
CN110551790B (zh) * 2019-07-29 2021-09-14 浙江大学 一种乳源活性肽的制备方法及应用
CN117491351B (zh) * 2023-12-27 2024-04-05 中国农业科学院北京畜牧兽医研究所 一种肉鸡饲料有效磷的仿生消化测定试剂盒和测定方法

Family Cites Families (31)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
NL154598B (nl) 1970-11-10 1977-09-15 Organon Nv Werkwijze voor het aantonen en bepalen van laagmoleculire verbindingen en van eiwitten die deze verbindingen specifiek kunnen binden, alsmede testverpakking.
US3817837A (en) 1971-05-14 1974-06-18 Syva Corp Enzyme amplification assay
US3939350A (en) 1974-04-29 1976-02-17 Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Fluorescent immunoassay employing total reflection for activation
US3996345A (en) 1974-08-12 1976-12-07 Syva Company Fluorescence quenching with immunological pairs in immunoassays
US4277437A (en) 1978-04-05 1981-07-07 Syva Company Kit for carrying out chemically induced fluorescence immunoassay
US4275149A (en) 1978-11-24 1981-06-23 Syva Company Macromolecular environment control in specific receptor assays
US4366241A (en) 1980-08-07 1982-12-28 Syva Company Concentrating zone method in heterogeneous immunoassays
US4816567A (en) 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4683202A (en) 1985-03-28 1987-07-28 Cetus Corporation Process for amplifying nucleic acid sequences
GB2183661B (en) 1985-03-30 1989-06-28 Marc Ballivet Method for obtaining dna, rna, peptides, polypeptides or proteins by means of a dna recombinant technique
DK122686D0 (da) 1986-03-17 1986-03-17 Novo Industri As Fremstilling af proteiner
KR100225087B1 (ko) 1990-03-23 1999-10-15 한스 발터라벤 피타아제의 식물내 발현
DE69107455T3 (de) 1990-05-09 2004-09-23 Novozymes A/S Eine ein endoglucanase enzym enthaltende zellulasezubereitung.
DE4112440C1 (ru) 1991-04-16 1992-10-22 Diagen Institut Fuer Molekularbiologische Diagnostik Gmbh, 4000 Duesseldorf, De
US5486461A (en) * 1991-11-08 1996-01-23 Novo Nordisk A/S Casein hydrolyzate and method for production of such casein hydrolyzate
WO1994013820A1 (en) 1992-12-10 1994-06-23 Gist-Brocades N.V. Production of heterologous proteins in filamentous fungi
US5605793A (en) 1994-02-17 1997-02-25 Affymax Technologies N.V. Methods for in vitro recombination
US5741665A (en) 1994-05-10 1998-04-21 University Of Hawaii Light-regulated promoters for production of heterologous proteins in filamentous fungi
JPH10508475A (ja) 1994-11-08 1998-08-25 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ トリペプチジルアミノペプチダーゼ
WO1997035956A1 (en) 1996-03-27 1997-10-02 Novo Nordisk A/S Alkaline protease deficient filamentous fungi
CA2329122A1 (en) 1999-03-26 2000-10-05 Diversa Corporation Exonuclease-mediated nucleic acid reassembly in directed evolution
AU2002308306B2 (en) * 2001-02-23 2007-03-01 Dsm Ip Assets B.V. Genes encoding proteolytic enzymes from aspargilli
EP1509609B1 (en) * 2002-06-04 2015-04-22 DSM IP Assets B.V. Protein hydrolysate rich in tripeptides
JP5770411B2 (ja) * 2005-02-24 2015-08-26 ディーエスエム アイピー アセッツ ビー．ブイ． グリコマクロペプチド由来の血圧降下ペプチド
US20090042809A1 (en) * 2005-04-28 2009-02-12 Luppo Edens Blood Pressure Lowering Protein Hydrolysates
US20100124586A1 (en) 2005-10-12 2010-05-20 Genencor International, Inc. Stable, durable granules with active agents
US8592194B2 (en) 2007-10-09 2013-11-26 Danisco Us Inc. Glucoamylase variants with altered properties
CA2784944A1 (en) * 2009-12-21 2011-06-30 Centre Hospitalier Universitaire Vaudois Synergic action of a prolyl protease and tripeptidyl proteases
EP2788018B1 (en) * 2011-12-06 2016-06-29 Fondazione Istituto Insubrico di Ricerca per la Vita New proteases able to hydrolyze gluten peptides and proteins at acidic ph, from the actinomycete actinoallomurus
BR112014016587A2 (pt) * 2012-01-05 2020-10-27 Novartis Ag células fúngicas filamentosas deficientes de protease e métodos de uso das mesmas
CN102771749B (zh) * 2012-07-16 2013-10-16 中国农业科学院农产品加工研究所 一种利用小麦面筋蛋白制备热反应肉味香精的方法

Also Published As

Publication number Publication date
AU2015334892A1 (en) 2017-05-18
BR112017008304A2 (pt) 2018-05-15
CN107105707B (zh) 2022-07-22
DK3209774T3 (da) 2020-05-25
MX2017005256A (es) 2017-07-24
US20170325479A1 (en) 2017-11-16
CN107105709A (zh) 2017-08-29
WO2016062857A1 (en) 2016-04-28
MX2017005268A (es) 2017-07-26
WO2016062855A1 (en) 2016-04-28
BR112017008406A2 (pt) 2018-02-27
JP2017534279A (ja) 2017-11-24
EP3209773B1 (en) 2020-03-18
EP3209773A1 (en) 2017-08-30
ZA201702889B (en) 2020-07-29
JP6878275B2 (ja) 2021-05-26
DK3209773T3 (da) 2020-06-15
US20220174981A1 (en) 2022-06-09
RU2017117858A3 (ru) 2019-09-18
AU2015334890B2 (en) 2021-12-23
CN107105709B (zh) 2021-04-30
ES2791891T3 (es) 2020-11-06
EP3209774B1 (en) 2020-02-26
CN107105707A (zh) 2017-08-29
RU2741080C2 (ru) 2021-01-22
CA2965438A1 (en) 2016-04-28
US20200245642A1 (en) 2020-08-06
EP3209774A1 (en) 2017-08-30
CA2965423A1 (en) 2016-04-28
US20180295858A1 (en) 2018-10-18
AU2015334890A1 (en) 2017-05-04

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2017117858A (ru) Трипептидилпептидазы, способные воздействовать на связи с участием пролина, и их применения
Lee et al. Antihypertensive peptides from animal products, marine organisms, and plants
Kaur et al. Recently isolated food-derived antihypertensive hydrolysates and peptides: A review
Abd El-Salam et al. Preparation, properties, and uses of enzymatic milk protein hydrolysates
Akagündüz et al. Sea bream bones and scales as a source of gelatin and ACE inhibitory peptides
Roslan et al. Characterization of fish protein hydrolysate from tilapia (Oreochromis niloticus) by-product
JP5689222B2 (ja) コラーゲンペプチド組成物及びこれを含有する飲食品
Hou et al. Optimization of enzymatic hydrolysis of Alaska pollock frame for preparing protein hydrolysates with low-bitterness
Jiang et al. Yak milk casein as a functional ingredient: preparation and identification of angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides
Toopcham et al. Characterization and identification of angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory peptides derived from tilapia using Virgibacillus halodenitrificans SK1-3-7 proteinases
Hayes et al. Boarfish protein recovery using the pH-shift process and generation of protein hydrolysates with ACE-I and antihypertensive bioactivities in spontaneously hypertensive rats
Martínez-Medina et al. Fungal proteases and production of bioactive peptides for the food industry
CN107404922B (zh) 乳基蛋白质水解物及由其制备的组合物
JP2009500404A (ja) アンギオテンシン変換酵素を阻害するペプチド
CN103146791A (zh) 多种蛋白酶水解蛋清蛋白的方法
Agyei et al. Food‐derived multifunctional bioactive proteins and peptides: Sources and production
Aluko Structural characteristics of food protein‐derived bitter peptides
Bao et al. Comparison of ACE inhibitory activity in skimmed goat and cow milk hydrolyzed by alcalase, flavourzyme, neutral protease and proteinase K
PęksA et al. Amino Acid Composition of Enzymatic ally Hydrolysed Potato Protein Preparations.
KR20070109983A (ko) 향미 강화 방법
Subroto et al. Modification of soy protein for the production of bioactive peptides and their utilization
Kim et al. Characteristics of aminopeptidase retentate fraction from the common squid Todarodes pacificus hepatopancreas obtained by ultrafiltration, and its lowering the bitterness
Agarkova et al. Enzymatic conversion as a method of producing biologically active peptides
CN110698540B (zh) 乌鳢蛋白来源的ace抑制肽及其制备方法
RU2581911C2 (ru) Способ получения функциональной добавки на основе гидролизата казеина