RU2008130072A - Рекомбинантное получение связывающих гепарин белков - Google Patents
Рекомбинантное получение связывающих гепарин белков Download PDFInfo
- Publication number
- RU2008130072A RU2008130072A RU2008130072/13A RU2008130072A RU2008130072A RU 2008130072 A RU2008130072 A RU 2008130072A RU 2008130072/13 A RU2008130072/13 A RU 2008130072/13A RU 2008130072 A RU2008130072 A RU 2008130072A RU 2008130072 A RU2008130072 A RU 2008130072A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- binding protein
- heparin binding
- substrate
- buffer solution
- chromatography
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/52—Cytokines; Lymphokines; Interferons
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
1. Способ выделения связывающего гепарин белка из культуры прокариотических клеток, причем способ включает в себя стадии ! (a) выделения указанного связывающего гепарин белка из периплазмы указанной культуры прокариотических клеток; ! (b) денатурации указанного выделенного связывающего гепарин белка в первом буферном растворе, содержащем хаотропное средство и восстанавливающее средство; ! (c) инкубации указанного выделенного денатурированного связывающего гепарин белка во втором буферном растворе, содержащем хаотропное средство и сульфатированное полианионное средство, в течение такого времени и при таких условиях, что происходит повторная укладка связывающего гепарин белка; и ! (d) выделения указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка, где имеет место приблизительно 2-5-кратное увеличение количества выделенного повторно уложенного связывающего гепарин белка по сравнению с инкубацией без сульфатированного полианионного средства. ! 2. Способ по п.1, где связывающий гепарин белок представляет собой связывающий гепарин фактор роста. ! 3. Способ по п.2, где связывающий гепарин фактор роста представляет собой фактор роста эндотелия сосудов (VEGF). ! 4. Способ по п.3, где VEGF представляет собой VEGF165. ! 5. Способ по п.1, где сульфатированное полианионное средство составляет приблизительно между 3000 и 10000 дальтон. ! 6. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит декстрансульфат. ! 7. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит сульфат натрия. ! 8. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит гепарин. ! 9. Способ по п.6, где декстрансульфат составляет приблизительно между 800
Claims (23)
1. Способ выделения связывающего гепарин белка из культуры прокариотических клеток, причем способ включает в себя стадии
(a) выделения указанного связывающего гепарин белка из периплазмы указанной культуры прокариотических клеток;
(b) денатурации указанного выделенного связывающего гепарин белка в первом буферном растворе, содержащем хаотропное средство и восстанавливающее средство;
(c) инкубации указанного выделенного денатурированного связывающего гепарин белка во втором буферном растворе, содержащем хаотропное средство и сульфатированное полианионное средство, в течение такого времени и при таких условиях, что происходит повторная укладка связывающего гепарин белка; и
(d) выделения указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка, где имеет место приблизительно 2-5-кратное увеличение количества выделенного повторно уложенного связывающего гепарин белка по сравнению с инкубацией без сульфатированного полианионного средства.
2. Способ по п.1, где связывающий гепарин белок представляет собой связывающий гепарин фактор роста.
3. Способ по п.2, где связывающий гепарин фактор роста представляет собой фактор роста эндотелия сосудов (VEGF).
4. Способ по п.3, где VEGF представляет собой VEGF165.
5. Способ по п.1, где сульфатированное полианионное средство составляет приблизительно между 3000 и 10000 дальтон.
6. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит декстрансульфат.
7. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит сульфат натрия.
8. Способ по п.3, где указанный второй буферный раствор содержит гепарин.
9. Способ по п.6, где декстрансульфат составляет приблизительно между 8000 и 10000 дальтон.
10. Способ по п.3, где указанные первый и второй буферные растворы содержат HEPPS рН 8,0.
11. Способ по п.1, где указанный второй буферный раствор дополнительно содержит восстанавливающее средство.
12. Способ по п.11, где восстанавливающее средство из второго буферного раствора содержит сочетание цистеина и DTT.
13. Способ по п.1, где указанный второй буферный раствор дополнительно содержит неионный детергент.
14. Способ по п.1, где указанный второй буферный раствор дополнительно содержит аргинин и/или лизин.
15. Способ по п.1, где указанная стадия выделения (d) включает в себя последовательное контактирование указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка с подложкой для хроматографии на гидроксиапатите, первой подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия; с подложкой для катионной хроматографии и второй подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия, и избирательную элюцию связывающего гепарин белка с каждой подложки.
16. Способ по п.15, где указанные первая и вторая подложки для хроматографии гидрофобного взаимодействия выбраны из группы, состоящей из бутил-, пропил-, октил- и арил-агарозных смол.
17. Способ по п.15, где указанная первая подложка для хроматографии гидрофобного взаимодействия представляет собой бутил-агарозную подложку, и указанная вторая подложка для хроматографии гидрофобного взаимодействия представляет собой подложку из фенил-агарозной смолы.
18. Способ по п.1, где указанная стадия выделения (d) включает в себя последовательное контактирование указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка с катионообменной подложкой; с подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия и с подложкой для ионообменной хроматографии, и избирательную элюцию связывающего гепарин белка с каждой подложки.
19. Способ выделения связывающего гепарин белка из культуры прокариотических клеток, причем способ включает в себя стадии
(a) выделения указанного связывающего гепарин белка из периплазмы указанной культуры прокариотических клеток;
(b) денатурации указанного выделенного связывающего гепарин белка в первом буферном растворе, содержащем хаотропное средство и восстанавливающее средство;
(c) инкубации указанного денатурированного связывающего гепарин белка во втором буферном растворе, содержащем хаотропное средство и сульфатированное полианионное средство, в течение такого времени и при таких условиях, что происходит повторная укладка связывающего гепарин белка, где имеет место приблизительно 2-5-кратное увеличение количества выделенного повторно уложенного связывающего гепарин белка по сравнению с инкубацией без сульфатированного полианионного средства; и
(d) последовательного контактирования указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка с подложкой для хроматографии на гидроксиапатите, первой подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия, подложкой для катионной хроматографии и второй подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия, и избирательной элюции связывающего гепарин белка с каждой подложки.
20. Способ очистки связывающего гепарин белка, причем способ включает в себя стадии последовательного контактирования повторно уложенного связывающего гепарин белка с подложкой для хроматографии на гидроксиапатите, первой подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия, с подложкой для катионной хроматографии и второй подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия, и избирательной элюции связывающего гепарин белка с каждой подложки.
21. Способ выделения связывающего гепарин белка из культуры прокариотических клеток, причем способ включает в себя стадии
(a) выделения указанного связывающего гепарин белка из периплазмы указанной культуры прокариотических клеток;
(b) денатурации указанного выделенного связывающего гепарин белка в первом буферном растворе, содержащем хаотропное средство и восстанавливающее средство;
(c) инкубации указанного денатурированного связывающего гепарин белка во втором буферном растворе, содержащем хаотропное средство и сульфатированное полианионное средство, в течение такого времени и при таких условиях, что происходит повторная укладка связывающего гепарин белка, где имеет место приблизительно 2-3-кратное увеличение количества выделенного повторно уложенного связывающего гепарин белка по сравнению с инкубацией без сульфатированного полианионного средства; и
(d) последовательного контактирования указанного повторно уложенного связывающего гепарин белка с катионообменной подложкой; с подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия и с подложкой для ионообменной хроматографии, и избирательной элюции связывающего гепарин белка с каждой подложки.
22. Способ по п.19 или 21, где полианионное средство составляет между приблизительно 3000 и 10000 дальтон.
23. Способ очистки связывающего гепарин белка, причем способ включает в себя стадии последовательного контактирования повторно уложенного связывающего гепарин белка с катионообменной подложкой; с подложкой для хроматографии гидрофобного взаимодействия и подложкой для ионообменной хроматографии, и избирательной элюции связывающего гепарин белка с каждой подложки.
Applications Claiming Priority (4)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US75361505P | 2005-12-22 | 2005-12-22 | |
| US60/753,615 | 2005-12-22 | ||
| US80743206P | 2006-07-14 | 2006-07-14 | |
| US60/807,432 | 2006-07-14 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2008130072A true RU2008130072A (ru) | 2010-01-27 |
| RU2385877C1 RU2385877C1 (ru) | 2010-04-10 |
Family
ID=38668202
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2008130072/13A RU2385877C1 (ru) | 2005-12-22 | 2006-12-19 | Рекомбинантное получение связывающих гепарин белков |
Country Status (17)
| Country | Link |
|---|---|
| US (3) | US20080032343A1 (ru) |
| EP (2) | EP1973942B1 (ru) |
| JP (2) | JP5036727B2 (ru) |
| KR (1) | KR101067525B1 (ru) |
| AR (1) | AR058625A1 (ru) |
| AT (1) | ATE497973T1 (ru) |
| AU (1) | AU2006343279B2 (ru) |
| BR (1) | BRPI0621124A2 (ru) |
| CA (1) | CA2633554C (ru) |
| DE (1) | DE602007012412D1 (ru) |
| HK (1) | HK1119188A1 (ru) |
| IL (1) | IL191968A (ru) |
| MY (1) | MY143274A (ru) |
| NZ (1) | NZ568809A (ru) |
| RU (1) | RU2385877C1 (ru) |
| TW (1) | TWI369362B (ru) |
| WO (1) | WO2007130154A2 (ru) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| ATE497973T1 (de) | 2005-12-22 | 2011-02-15 | Genentech Inc | Rekombinante produktion heparinbindender proteine |
| SG162834A1 (en) | 2006-07-14 | 2010-07-29 | Genentech Inc | Refolding of recombinant proteins |
| WO2010059232A1 (en) | 2008-11-20 | 2010-05-27 | Biogen Idec Ma Inc. | Arginine inactivation of viruses |
| EA020621B1 (ru) | 2009-06-22 | 2014-12-30 | Амген Инк. | Рефолдинг белков с использованием химически контролируемого окислительно-восстановительного состояния |
| EP3660032A1 (en) | 2009-06-25 | 2020-06-03 | Amgen, Inc | Capture purification processes for proteins expressed in a non-mammalian system |
| JP2013520587A (ja) | 2010-02-25 | 2013-06-06 | ジョン， クレメント プレストン， | 足場 |
| KR102283127B1 (ko) * | 2018-06-19 | 2021-07-29 | 주식회사 엠디헬스케어 | 류코노스톡속 균주를 포함하는 간 기능 개선용 조성물 |
Family Cites Families (63)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4169950A (en) * | 1977-12-08 | 1979-10-02 | Research Organics | Amino-hydroxy-alkyl sulfonic acid zwitterions |
| US4263428A (en) | 1978-03-24 | 1981-04-21 | The Regents Of The University Of California | Bis-anthracycline nucleic acid function inhibitors and improved method for administering the same |
| US4565785A (en) | 1978-06-08 | 1986-01-21 | The President And Fellows Of Harvard College | Recombinant DNA molecule |
| ZA811368B (en) | 1980-03-24 | 1982-04-28 | Genentech Inc | Bacterial polypedtide expression employing tryptophan promoter-operator |
| DE3169595D1 (en) | 1980-11-10 | 1985-05-02 | Gersonde Klaus | Method of preparing lipid vesicles by ultrasonic treatment, the use of this method and apparatus for its application |
| US4485045A (en) | 1981-07-06 | 1984-11-27 | Research Corporation | Synthetic phosphatidyl cholines useful in forming liposomes |
| JPS58118008A (ja) | 1982-01-06 | 1983-07-13 | Nec Corp | デ−タ処理装置 |
| EP0088046B1 (de) | 1982-02-17 | 1987-12-09 | Ciba-Geigy Ag | Lipide in wässriger Phase |
| DE3218121A1 (de) | 1982-05-14 | 1983-11-17 | Leskovar, Peter, Dr.-Ing., 8000 München | Arzneimittel zur tumorbehandlung |
| EP0102324A3 (de) | 1982-07-29 | 1984-11-07 | Ciba-Geigy Ag | Lipide und Tenside in wässriger Phase |
| US4673641A (en) | 1982-12-16 | 1987-06-16 | Molecular Genetics Research And Development Limited Partnership | Co-aggregate purification of proteins |
| US4511502A (en) * | 1982-12-22 | 1985-04-16 | Genentech, Inc. | Purification and activity assurance of precipitated heterologous proteins |
| US4512922A (en) * | 1982-12-22 | 1985-04-23 | Genentech, Inc. | Purification and activity assurance of precipitated heterologous proteins |
| US4511503A (en) * | 1982-12-22 | 1985-04-16 | Genentech, Inc. | Purification and activity assurance of precipitated heterologous proteins |
| US4544545A (en) | 1983-06-20 | 1985-10-01 | Trustees University Of Massachusetts | Liposomes containing modified cholesterol for organ targeting |
| US4710473A (en) | 1983-08-10 | 1987-12-01 | Amgen, Inc. | DNA plasmids |
| EP0350973B1 (de) | 1983-09-26 | 1997-11-05 | Udo Dr. Ehrenfeld | Mittel und Erzeugnis für die Diagnose und Therapie von Tumoren sowie zur Behandlung von Schwächen der zelligen und humoralen Immunabwehr |
| DE3474511D1 (en) | 1983-11-01 | 1988-11-17 | Terumo Corp | Pharmaceutical composition containing urokinase |
| US4795706A (en) * | 1985-01-31 | 1989-01-03 | Eli Lilly And Company | Novel expression control sequences |
| ES8800957A1 (es) | 1985-02-22 | 1987-12-01 | Monsanto Co | Un metodo para la solubilizacion y renaturalizacion de proteina somatotropina |
| US5453363A (en) * | 1985-10-23 | 1995-09-26 | Boehringer Mannheim Gmbh | Process for the activation of t-PA or Ing after genetic expression in prokaryotes |
| AU614137B2 (en) | 1988-06-06 | 1991-08-22 | Takeda Chemical Industries Ltd. | Stabilized fgf composition and production thereof |
| DE3835350A1 (de) * | 1988-10-17 | 1990-04-19 | Boehringer Mannheim Gmbh | Aktivierung von gentechnologisch hergestellten, in prokaryonten exprimierten antikoerpern |
| US5332671A (en) | 1989-05-12 | 1994-07-26 | Genetech, Inc. | Production of vascular endothelial cell growth factor and DNA encoding same |
| US5194596A (en) | 1989-07-27 | 1993-03-16 | California Biotechnology Inc. | Production of vascular endothelial cell growth factor |
| US5288931A (en) | 1991-12-06 | 1994-02-22 | Genentech, Inc. | Method for refolding insoluble, misfolded insulin-like growth factor-I into an active conformation |
| US5304472A (en) | 1992-11-20 | 1994-04-19 | Genentech, Inc. | Method of controlling polypeptide production in bacterial cells |
| US5342763A (en) | 1992-11-23 | 1994-08-30 | Genentech, Inc. | Method for producing polypeptide via bacterial fermentation |
| WO1994012158A1 (en) | 1992-12-02 | 1994-06-09 | Alkermes Controlled Therapeutics, Inc. | Controlled release growth hormone containing microspheres |
| US5331095A (en) | 1993-04-12 | 1994-07-19 | Scios Nova Inc. | Process for purification of basic fibroblast growth factor |
| JP4098372B2 (ja) * | 1993-07-28 | 2008-06-11 | 三菱化学株式会社 | ヘパリン結合性増殖因子の生産方法 |
| US5663304A (en) | 1993-08-20 | 1997-09-02 | Genentech, Inc. | Refolding of misfolded insulin-like growth factor-I |
| US5464815A (en) | 1993-09-08 | 1995-11-07 | Genentech, Inc. | Inhibition of heparin-binding |
| DE69434538T2 (de) * | 1994-03-08 | 2006-08-10 | Human Genome Sciences, Inc. | Vaskulärer endothelialer Wachstumsfaktor 2 |
| AU695323B2 (en) | 1994-09-09 | 1998-08-13 | Takeda Chemical Industries Ltd. | Sustained release preparation containing metal salt of a peptide |
| FR2729972B1 (fr) * | 1995-01-31 | 1997-04-18 | Sanofi Sa | Procede d'extraction de proteines periplasmiques de microorganismes procaryotes en presence d'arginine |
| PT831787E (pt) | 1995-06-07 | 2002-02-28 | Alkermes Inc | Composicao para libertacao sustentada da hormona de crescimento humano |
| ZA965368B (en) | 1995-07-14 | 1997-01-14 | Novo Nordisk As | A pharmaceutical formulation |
| US6750044B1 (en) | 1996-10-17 | 2004-06-15 | Genentech, Inc. | Variants of vascular endothelial cell growth factor having antagonistic properties, nucleic acids encoding the same and host cells comprising those nucleic acids |
| US6632425B1 (en) * | 1997-03-20 | 2003-10-14 | Human Genome Sciences, Inc. | Chemokine compositions |
| DE19735711C2 (de) | 1997-08-18 | 2001-04-26 | Aventis Pharma Gmbh | Verfahren zur Herstellung eines Vorläufers von Insulin oder Insulinderivaten mit korrekt verbundenen Cystinbrücken |
| US6653098B1 (en) | 1998-02-23 | 2003-11-25 | G. D. Searle & Co. | Method of producing mouse and human endostatin |
| WO1999050302A1 (en) | 1998-03-31 | 1999-10-07 | Tonghua Gantech Biotechnology Ltd. | Chimeric protein containing an intramolecular chaperone-like sequence and its application to insulin production |
| DK1084136T3 (da) | 1998-06-01 | 2005-01-03 | Genentech Inc | Adskillelse af monomere af et antistof fra dets multimere ved anvendelse af ionbytterchromatografi |
| EP1124941B1 (en) | 1998-10-28 | 2003-09-17 | Genentech, Inc. | Process for recovering heterologous polypeptides from bacterial cells |
| US6783953B1 (en) * | 1998-12-22 | 2004-08-31 | Janssen Pharmaceutica N.V. | Vascular endothelial growth factor-X |
| WO2000071716A2 (en) * | 1999-05-20 | 2000-11-30 | Scios Inc. | Vascular endothelial growth factor dimers |
| WO2001055174A2 (en) | 2000-01-25 | 2001-08-02 | Oklahoma Medical Research Foundation | Universal procedure for refolding recombinant proteins |
| AUPQ568100A0 (en) * | 2000-02-16 | 2000-03-09 | Amrad Operations Pty. Limited | A method for producing recombinant molecules |
| CA2404567A1 (en) * | 2000-03-30 | 2001-10-11 | Takeda Chemical Industries, Ltd. | Process for producing recombinant protein |
| JP4873818B2 (ja) | 2000-05-16 | 2012-02-08 | ボルダー バイオテクノロジー， インコーポレイテッド | 遊離システイン残基を含有するタンパク質をリフォールディングする方法 |
| US7611711B2 (en) * | 2001-01-17 | 2009-11-03 | Vegenics Limited | VEGFR-3 inhibitor materials and methods |
| KR20040052481A (ko) | 2001-02-23 | 2004-06-23 | 임뮤넥스 코포레이션 | 재조합 단백질의 수득률을 증가시키는 방법 |
| US20040033949A1 (en) | 2002-05-06 | 2004-02-19 | Genentech, Inc. | Use of VEGF for treating bone defects |
| EP2430923A1 (en) | 2002-06-05 | 2012-03-21 | Genentech, Inc. | Compositions and methods for liver growth and liver protection |
| ZA200504990B (en) | 2003-01-09 | 2006-08-30 | Genentech Inc | Purification of polypeptides |
| EP1449848A1 (en) | 2003-02-20 | 2004-08-25 | GBF German Research Centre for Biotechnology | Method for the production of cystine-knot proteins |
| EP2270163A1 (en) | 2003-12-10 | 2011-01-05 | Eli Lilly and Company | Muteins of fibroblast growth factor 21 |
| DE102004015965A1 (de) | 2004-04-01 | 2005-10-20 | Aventis Pharma Gmbh | Verfahren zur Gewinnung von Insulinen durch verbesserte Luftbegasung der Faltung |
| CA2571781C (en) | 2004-06-28 | 2015-05-12 | Yeda Research And Development Co. Ltd | Chimeric proteins and uses thereof |
| AU2005306168A1 (en) | 2004-11-22 | 2006-05-26 | Anaphore, Inc. | TNF antagonists |
| DE602006003108D1 (de) * | 2005-03-03 | 2008-11-27 | Ajinomoto Kk | Methode zur Verbesserung der Ausbeute bei der Proteinreinigung mittels Gelfiltrationschromatographie und Arginin |
| ATE497973T1 (de) | 2005-12-22 | 2011-02-15 | Genentech Inc | Rekombinante produktion heparinbindender proteine |
-
2006
- 2006-12-19 AT AT06850998T patent/ATE497973T1/de active
- 2006-12-19 MY MYPI20082221A patent/MY143274A/en unknown
- 2006-12-19 WO PCT/US2006/062320 patent/WO2007130154A2/en active Application Filing
- 2006-12-19 EP EP06850998A patent/EP1973942B1/en active Active
- 2006-12-19 CA CA2633554A patent/CA2633554C/en active Active
- 2006-12-19 DE DE602007012412T patent/DE602007012412D1/de active Active
- 2006-12-19 US US11/613,012 patent/US20080032343A1/en not_active Abandoned
- 2006-12-19 BR BRPI0621124-0A patent/BRPI0621124A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2006-12-19 NZ NZ568809A patent/NZ568809A/en unknown
- 2006-12-19 EP EP10192270A patent/EP2336164A1/en not_active Withdrawn
- 2006-12-19 JP JP2008547733A patent/JP5036727B2/ja active Active
- 2006-12-19 KR KR1020087017855A patent/KR101067525B1/ko active IP Right Grant
- 2006-12-19 RU RU2008130072/13A patent/RU2385877C1/ru active
- 2006-12-19 AU AU2006343279A patent/AU2006343279B2/en active Active
- 2006-12-21 AR ARP060105732A patent/AR058625A1/es active IP Right Grant
- 2006-12-22 TW TW095148610A patent/TWI369362B/zh active
-
2008
- 2008-06-05 IL IL191968A patent/IL191968A/en active IP Right Grant
- 2008-12-01 HK HK08113097.7A patent/HK1119188A1/xx unknown
-
2010
- 2010-06-17 US US12/817,382 patent/US20100261888A1/en not_active Abandoned
-
2011
- 2011-08-10 JP JP2011174491A patent/JP2011254831A/ja active Pending
-
2013
- 2013-03-26 US US13/850,641 patent/US8906648B2/en active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TWI369362B (en) | 2012-08-01 |
| IL191968A0 (en) | 2008-12-29 |
| JP2011254831A (ja) | 2011-12-22 |
| EP1973942B1 (en) | 2011-02-09 |
| ATE497973T1 (de) | 2011-02-15 |
| EP2336164A1 (en) | 2011-06-22 |
| AU2006343279A1 (en) | 2007-11-15 |
| MY143274A (en) | 2011-04-15 |
| AR058625A1 (es) | 2008-02-13 |
| BRPI0621124A2 (pt) | 2011-11-29 |
| DE602007012412D1 (de) | 2011-03-24 |
| US8906648B2 (en) | 2014-12-09 |
| EP1973942A2 (en) | 2008-10-01 |
| AU2006343279B2 (en) | 2012-03-29 |
| JP5036727B2 (ja) | 2012-09-26 |
| US20100261888A1 (en) | 2010-10-14 |
| WO2007130154A2 (en) | 2007-11-15 |
| KR20080087128A (ko) | 2008-09-30 |
| HK1119188A1 (en) | 2009-07-17 |
| WO2007130154A3 (en) | 2008-06-26 |
| TW200734351A (en) | 2007-09-16 |
| KR101067525B1 (ko) | 2011-09-27 |
| CA2633554C (en) | 2012-11-13 |
| IL191968A (en) | 2013-06-27 |
| CA2633554A1 (en) | 2007-11-15 |
| US20080032343A1 (en) | 2008-02-07 |
| WO2007130154A8 (en) | 2008-04-17 |
| NZ568809A (en) | 2011-08-26 |
| US20130217867A1 (en) | 2013-08-22 |
| JP2009521232A (ja) | 2009-06-04 |
| RU2385877C1 (ru) | 2010-04-10 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2009105080A (ru) | Рефолдинг рекомбинантных белков | |
| RU2008130072A (ru) | Рекомбинантное получение связывающих гепарин белков | |
| US9127043B2 (en) | Purification of immunoglobulins | |
| Clonis | Affinity chromatography matures as bioinformatic and combinatorial tools develop | |
| Ridge et al. | Role of peroxidase when hydroxyproline-rich protein in plant cell walls is increased by ethylene | |
| Tobin | Light regulation of specific mRNA species in Lemna gibba L. G-3 | |
| Geng et al. | Liquid chromatography of recombinant proteins and protein drugs | |
| Swietnicki | Folding aggregated proteins into functionally active forms | |
| RU2009106083A (ru) | Аргининовая промывка для очистки белков с использованием аффинной хроматографии | |
| CA2413258A1 (en) | Interferon-like protein zcyto21 | |
| ATE541919T1 (de) | Herstellung eines proteins in serumfreier zellkultur, die ein proteinhydrolysat aus pflanzen enthält | |
| WO2006042158A3 (en) | Methods and compositions for improving recombinant protein production | |
| McCreath et al. | Expanded bed affinity chromatography of dehydrogenases from bakers' yeast using dye–ligand perfluoropolymer supports | |
| Kent et al. | Through the looking glass–a new world of proteins enabled by chemical synthesis | |
| Chen et al. | Cytokine production using membrane adsorbers: human basic fibroblast growth factor produced by Escherichia coli | |
| US20040137596A1 (en) | Method for purifying an enzyme, a purified enzyme produced thereby, and use of this enzyme | |
| CN104144939A (zh) | 柱上酶切割 | |
| Lingg et al. | Advanced purification platform using circularly permuted caspase‐2 for affinity fusion‐tag removal to produce native fibroblast growth factor 2 | |
| JPH0386900A (ja) | 新規なトロンビン結合性物質及びその製法 | |
| Blank et al. | Site‐Specific Immobilization of Genetically Engineered Variants of Candida antarctica Lipase B | |
| JP2009521232A5 (ru) | ||
| Nara et al. | Use of zeolite to refold a disulfide-bonded protein | |
| Rai et al. | Enhanced anticoagulant activity of hirudin-i analogue co-expressed with arylsulfotransferase in periplasm of E. coli BL21 (DE3) | |
| Wang et al. | Refolding of denatured/reduced lysozyme at high concentrations by artificial molecular chaperone‐ion exchange chromatography | |
| Takeuchi et al. | Crystal structure of an engineered subtilisin inhibitor complexed with bovine trypsin. |