NO140404B - PROCEDURE FOR DALCING ALKALINE PROTEIN SOLUTIONS - Google Patents
PROCEDURE FOR DALCING ALKALINE PROTEIN SOLUTIONS Download PDFInfo
- Publication number
- NO140404B NO140404B NO1037/73A NO103773A NO140404B NO 140404 B NO140404 B NO 140404B NO 1037/73 A NO1037/73 A NO 1037/73A NO 103773 A NO103773 A NO 103773A NO 140404 B NO140404 B NO 140404B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- protein
- solution
- value
- proteins
- protein solutions
- Prior art date
Links
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 title claims description 28
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 26
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N Ammonia Chemical compound N QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 claims description 8
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 claims description 8
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims description 8
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims description 8
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O ammonium group Chemical group [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 claims description 6
- -1 ammonium ions Chemical class 0.000 claims description 6
- 239000003729 cation exchange resin Substances 0.000 claims description 6
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 claims description 6
- 238000010612 desalination reaction Methods 0.000 claims description 6
- 229910021529 ammonia Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 2
- 238000005341 cation exchange Methods 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 28
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 28
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 28
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 9
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 9
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 8
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 6
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 6
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 6
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 5
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 5
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 5
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N Ammonium chloride Substances [NH4+].[Cl-] NLXLAEXVIDQMFP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 3
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 229920001429 chelating resin Polymers 0.000 description 3
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 3
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 2
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 235000011114 ammonium hydroxide Nutrition 0.000 description 2
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 2
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 2
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 2
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 2
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 2
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 1
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000014171 Milk Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010011756 Milk Proteins Proteins 0.000 description 1
- 208000008425 Protein deficiency Diseases 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 235000019270 ammonium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 239000000908 ammonium hydroxide Substances 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 230000001627 detrimental effect Effects 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 239000013067 intermediate product Substances 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 235000021239 milk protein Nutrition 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- GSWAOPJLTADLTN-UHFFFAOYSA-N oxidanimine Chemical compound [O-][NH3+] GSWAOPJLTADLTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 239000003237 recreational drug Substances 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005063 solubilization Methods 0.000 description 1
- 230000007928 solubilization Effects 0.000 description 1
- 238000009987 spinning Methods 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 238000001291 vacuum drying Methods 0.000 description 1
- 238000003828 vacuum filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/14—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment
- A23C9/146—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by ion-exchange
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/008—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from microorganisms
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J39/00—Cation exchange; Use of material as cation exchangers; Treatment of material for improving the cation exchange properties
- B01J39/04—Processes using organic exchangers
- B01J39/05—Processes using organic exchangers in the strongly acidic form
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Foreliggende oppfinnelse angår en fremgangsmåte for avsalting av alkaliske proteinoppløsninger. The present invention relates to a method for desalination of alkaline protein solutions.
Nye typer proteinkonsentrater er av viktighet både for anrikning av næringsmidler i befolkningsområder som lider av pro-teinmangel og for fremstilling av nytelsesmidler. I begge anvendel-sesområder er alkaliske proteinoppløsninger ofte mellomprodukter i prosessen. En første grunn for dette er at vandig ekstraksjon i nærvær av salter og eller alkali er et naturlig førstetrinn ved utvinning av proteiner fra et vidt spektrum av kilder, fra vegetabilske stoffer slik som grønne blader og soyabønner til animalske stoffer slik som kjøtt og fisk. En andre grunn er at, uansett denne primære kilde, oppløsningen av proteinene i salter og/eller alkali er et hyppig middel for å bibeholde eller å øke funksjonelle egenskaper slik som oppløselighet i vann, vannbindingsevne, emulgerings-kraft og skummingsevne. En tredje grunn er at, uansett den primære kilde eller de endelige funksjonelle egenskaper, et rensetrinn vanligvis er nødvendig og dette gjennomføres mest effektivt i opp-løsning. En fjerde grunn, uavhengig av de første tre, er at en siste teksturisering av produktet slik som spinning kun er mulig fra en oppløsning som inneholder et salt og/eller alkali. I slike tilfelle kan fjerning av saltene (inkludert alkali) medføre betydelige vanskeligheter. New types of protein concentrates are important both for the enrichment of foodstuffs in population areas suffering from protein deficiency and for the production of recreational drugs. In both application areas, alkaline protein solutions are often intermediate products in the process. A first reason for this is that aqueous extraction in the presence of salts and or alkali is a natural first step in the extraction of proteins from a wide range of sources, from vegetable substances such as green leaves and soybeans to animal substances such as meat and fish. A second reason is that, regardless of this primary source, the dissolution of the proteins in salts and/or alkali is a frequent means of maintaining or increasing functional properties such as solubility in water, water binding capacity, emulsifying power and foaming capacity. A third reason is that, regardless of the primary source or the final functional properties, a purification step is usually necessary and this is most effectively carried out in dissolution. A fourth reason, independent of the first three, is that a final texturization of the product such as spinning is only possible from a solution containing a salt and/or alkali. In such cases, removing the salts (including alkali) can cause significant difficulties.
Alkaliske midler og stoffer som benyttes for oppløselig-gjøring kan fjernes ved utfelling av proteinet ved det isoelektriske punkt og vasking, men utfellingsprosessen har diverse mangler. Alkaline agents and substances used for solubilization can be removed by precipitation of the protein at the isoelectric point and washing, but the precipitation process has various shortcomings.
Under utfelling blir f.eks. proteinene separert i uoppløselige og oppløselige fraksjoner, og det er vanligvis umulig å gjenvinne den fraksjonen som forblir i oppløsning. Når det f.eks. gjelder fiske-protein representerer de oppløselige proteiner vanligvis omkring 25% av den totale mengde, og dette tap resulterer i et redusert utbytte og et spillvannproblem. During precipitation, e.g. the proteins separate into insoluble and soluble fractions, and it is usually impossible to recover the fraction that remains in solution. When it e.g. in the case of fish protein, the soluble proteins usually represent around 25% of the total amount, and this loss results in a reduced yield and a waste water problem.
På den annen side gjøres proteinene i utfellingsprosessen uoppløselige i et surt medium, men ved etterfølgende nøytralisering vil igjen fraksjonen som kan ligge mellom 10 og 25% av den totale mengde proteiner fremdeles forbli uoppløselige. On the other hand, the proteins in the precipitation process are made insoluble in an acidic medium, but upon subsequent neutralization, the fraction which can lie between 10 and 25% of the total amount of proteins will still remain insoluble.
Avsalting av proteinoppløsninger ved ionebytting, med-førende erstatning av hovedkationet med H+ medfører på samme måte visse mangler. Med de fleste proteinoppløsninger favoriserer således den gradvis reduserte pH-verdi utfelling av mer eller mindre betydelige mengder av protein før saltkonsentrasjonen er redusert til det ønskede nivå. Selv når mengdene av utfelt protein er små, utgjør de et alvorlig problem ved tilstopping av harpikssjiktet og reduserer således utbyttet og kapasiteten. Problemet aksentueres når det av økonomiske grunner behandles konsentrerte proteinoppløs-ninger. Desalination of protein solutions by ion exchange, resulting in the replacement of the main cation with H+, similarly entails certain shortcomings. With most protein solutions, the gradually reduced pH thus favors the precipitation of more or less significant amounts of protein before the salt concentration is reduced to the desired level. Even when the amounts of precipitated protein are small, they pose a serious problem in clogging the resin layer and thus reduce yield and capacity. The problem is accentuated when, for economic reasons, concentrated protein solutions are processed.
Av kjent teknikk på dette område skal det henvises til US-patent nr. 3.556.801 som beskriver en prosess der man i det første trinn bringer et proteinhydrolysat i kontakt med en sterkt sur kationbytteharpiks i syreform, og i det andre trinn eluerer harpiksen med ammoniumhydroksyd. Deretter blir ammonium fjernet ved fordamping fra eluatet, noe som imidertid umuliggjør at harpiksen i sur H+<->form kan bytte ut kationer (natrium osv.) med ammonium. Dette patent angår forøvrig isolering av Bifidus 2-faktoren fra et proteinhydrolysat. From known technology in this area, reference should be made to US patent no. 3,556,801 which describes a process where in the first step a protein hydrolyzate is brought into contact with a strongly acidic cation exchange resin in acid form, and in the second step the resin is eluted with ammonium hydroxide . Ammonium is then removed by evaporation from the eluate, which at the same time makes it impossible for the resin in acidic H+<-> form to exchange cations (sodium etc.) with ammonium. This patent also concerns the isolation of the Bifidus 2 factor from a protein hydrolyzate.
Videre skal det henvises til H. Sober et al., "The Pro-teins", J. Neuroth, Academic Press 1965, vol. III, der det beskri-ves en avsaltningsprosess for proteinoppløsninger inkludert en utbytting av kationer mot ammonium. Her kreves det imidlertid anvendelse av en 4-trinnskolonne som tilsammen inneholder 5 harpikser, således beskriver denne publikasjon en meget komplisert prosess. Furthermore, reference should be made to H. Sober et al., "The Proteins", J. Neuroth, Academic Press 1965, vol. III, where a desalination process for protein solutions including an exchange of cations for ammonium is described. Here, however, the use of a 4-stage column containing a total of 5 resins is required, so this publication describes a very complicated process.
Foreliggende oppfinnelse har til hensikt å avhjelpe manglene ved kjent teknikk, og gjenstanden for oppfinnelsen er således å frembringe en effektiv fremgangsmåte for avsalting av alkaliske proteinoppløsninger hvor uttrykket "avsalting" benyttes for å betegne fjerning av kationer forskjellig fra H+. De resulterende proteinprodukter karakteriseres ved et lavt askeinnhold, vanligvis under 5% når det gjelder proteinisolater. Askeinnholdet kan imidlertid variere med proteinets opprinnelse. The present invention aims to remedy the shortcomings of the known technique, and the object of the invention is thus to produce an effective method for desalting alkaline protein solutions where the term "desalting" is used to denote the removal of cations other than H+. The resulting protein products are characterized by a low ash content, usually below 5% in the case of protein isolates. However, the ash content can vary with the origin of the protein.
Oppfinnelsen angår således en fremgangsmåte for avsalting av alkaliske proteinoppløsninger, fortrinnsvis inneholdende 2-20 vekt-% tørrstoff og med en pH-verdi av 9,5-12,5, og denne fremgangsmåte karakteriseres ved at kationer som er tilstede i oppløs-ningen, erstattes av ammoniumioner ved å bringe oppløsningen i kontakt med en kationbytteharpiks i ammoniumform og at ammoniumioner fjernes fra oppløsningen ved fordamping av ammoniakk. The invention thus relates to a method for desalination of alkaline protein solutions, preferably containing 2-20% dry matter by weight and with a pH value of 9.5-12.5, and this method is characterized by the fact that cations present in the solution, is replaced by ammonium ions by bringing the solution into contact with a cation exchange resin in ammonium form and that ammonium ions are removed from the solution by evaporation of ammonia.
Ved uttrykket "fordamping" er ment at ammoniumioner fjernes fra oppløsningen som ammoniakkgass som f.eks. kan gjennom-føres ved stripping (med damp eller underredusert trykk) eller ved fordamping. The term "evaporation" means that ammonium ions are removed from the solution as ammonia gas such as e.g. can be carried out by stripping (with steam or reduced pressure) or by evaporation.
Kationbytteharpiksen kan enten være en sterkt sur eller svakt sur harpiks av geltypen. Makroretikulære harpikser med en porestørrelse på 30 Å eller mer, er spesielt fordelaktig på grunn av deres lange driftstid. Harpiksbehandlingen kan gjennomføres ved en hvilken som helst hensiktsmessig temperatur mellom 0 og 100°C mens området mellom 50 og 80°C er foretrukket da viskositeten ved sterkt konsentrerte proteinoppløsninger er lavere ved disse tempe-raturer mens nedbrytningen av proteinet fremdeles er ubetydelige. The cation exchange resin can be either a strongly acidic or weakly acidic gel-type resin. Macroreticular resins with a pore size of 30 Å or more are particularly advantageous because of their long service life. The resin treatment can be carried out at any appropriate temperature between 0 and 100°C while the range between 50 and 80°C is preferred as the viscosity of highly concentrated protein solutions is lower at these temperatures while the breakdown of the protein is still negligible.
For å fjerne ammoniumionene fra proteinoppløsningen er et spesielt fordampningstrinn hyppig unødvendig hvis proteinet gjenvinnes i tørr form. I slike tilfeller konsentreres oppløsningen etter ionebyttingsbehandlingen vanligvis ved fordampning ved tempe-raturer mellom 50 og 9 0°C, noe som resulterer i fordampning av ammoniakk og eventuelle resterende mengder fjernes på grunn av den varme som tilføres for tørking (f.eks. spray- valse- eller vakuum-tørking). To remove the ammonium ions from the protein solution, a special evaporation step is often unnecessary if the protein is recovered in dry form. In such cases, the solution after the ion exchange treatment is usually concentrated by evaporation at temperatures between 50 and 90°C, resulting in the evaporation of ammonia and any residual amounts removed due to the heat applied for drying (e.g. spray- roller or vacuum drying).
Av økonomiske grunner er det ønskelig å gjenvinne ammoni-akken som frigjøres under oppvarmingstrinnene, f.eks. ved kondensa-sjon av de utviklede damper. Den resulterende vandige ammoniakkopp-løsning kan etter tilsetning av syre til en pH på 10.0 eller lavere benyttes for regenerering av ionebytteharpiksen. For economic reasons, it is desirable to recover the ammonium oxide released during the heating steps, e.g. by condensation of the vapors developed. The resulting aqueous ammonia solution can, after adding acid to a pH of 10.0 or lower, be used for regeneration of the ion exchange resin.
Avsaltingsfremgangsmåten som heri er beskrevet kan anvendes på alkaliske oppløsninger av proteiner av forskjellige opp-rinnelser, og spesielt på fiskeproteiner, vegetabilske proteiner (f.eks. soya eller andre oljefrøproteiner) mikroorganismer (gjær eller bakterier) og melkeproteiner. Proteininnholdet i oppløsningen som skal behandles kan variere innen vide grenser hvor den øvre grense vanligvis bestemmes av viskositeten i oppløsningen. Således vil tørrstoffinnholdet i ubehandlede proteinoppløsninger vanligvis ligge mellom grensene 2 og 10 vektprosent, da viskositeten i oppløs-ningen ved et innhold på over 10 prosent motvirker tilfredsstillende ionebyttingsbehandling, og det er vanligvis uøkonomisk å behandle meget fortynnede oppløsninger med proteininnhold på under omkring 2%. På den annen side kan oppløsninger av proteiner som delvis er nedbrutt, f.eks. enzymatisk, ha et tørrstoffinnhold på opptil omkring 20 vektprosent. pH-verdien i proteinoppløsningen ligger helst innen området 9.5 til 12,5 da det ved pH-verdier under omkring 9,5 inntrer en reduksjon av oppløsningen i alkali, mens sterkt alkaliske betingelser virker forringende på proteinenes næringsverdi. The desalination method described herein can be applied to alkaline solutions of proteins of various origins, and in particular to fish proteins, vegetable proteins (e.g. soya or other oilseed proteins), microorganisms (yeast or bacteria) and milk proteins. The protein content of the solution to be treated can vary within wide limits, where the upper limit is usually determined by the viscosity of the solution. Thus, the dry matter content in untreated protein solutions will usually lie between the limits of 2 and 10 percent by weight, as the viscosity of the solution at a content of more than 10 percent counteracts satisfactory ion exchange treatment, and it is usually uneconomical to treat very dilute solutions with a protein content of less than about 2%. On the other hand, solutions of proteins that are partially degraded, e.g. enzymatically, have a dry matter content of up to around 20% by weight. The pH value in the protein solution is preferably within the range 9.5 to 12.5, as at pH values below around 9.5 a reduction of the solution in alkali occurs, while strongly alkaline conditions have a detrimental effect on the protein's nutritional value.
For å illustrere oppfinnelsen nærmere gis de nedenfor følgende eksempler hvori prosentandeler er angitt som vektprosent. Eksempel 1 15 kg tørket fiskeproteinkonsentrat blandes med 200 1 vann for å oppnå en homogen oppslemming. Oppslemmingen oppvarmes deretter kontinuerlig til 100°C i rørvarmer og 2,5 N natriumhydrok-sydoppløsning tilsettes kontinuerlig for å oppnå en alkalikonsentrasjon på 0.1 N. Oppslemmingen fører man gjennom et oppholdsrør med en oppholdstid på 5 minutter og avkjøles deretter til 60°C. Etter avkjøling fjernes uoopløste stoffer i en klaringssentrifuge. Den resulterende klare proteinoppløsning har en pH-verdi på 12.0 og et tørrstoffinnhold på 6.7. To illustrate the invention in more detail, the following examples are given below in which percentages are indicated as weight percent. Example 1 15 kg of dried fish protein concentrate is mixed with 200 l of water to obtain a homogeneous slurry. The slurry is then continuously heated to 100°C in a tube heater and 2.5 N sodium hydroxide solution is continuously added to achieve an alkali concentration of 0.1 N. The slurry is passed through a holding tube with a holding time of 5 minutes and then cooled to 60°C. After cooling, undissolved substances are removed in a clarification centrifuge. The resulting clear protein solution has a pH value of 12.0 and a solids content of 6.7.
Oppløsningen føres i en mengde på 200 l/time gjennom en ionebyttingsharpiks: som inneholder 20 1 "Amberlite 200" kationbytteharpiks, på forhånd regenerert med tre sjiktvolumer 5%-ig ammo-niumsulfatoppløsning. Proteinoppløsningen som forlater kolonnen har en pH-verdi på 9.8 <p>g inneholder 6.6% tørrstoff. Proteinopp-løsningen konsentreres deretter i en fordamper i et enkelt trinn til 20% tørrvekt med samtidig fjerning av tilstedeværende ammoniakk. Den konsentrerte oppløsning som nu har en pH-verdi på 7.5, spray-tørkes. Askeinnholdet i tørrproduktet er 3.0 %. The solution is passed in a quantity of 200 l/hour through an ion exchange resin: containing 20 L of "Amberlite 200" cation exchange resin, previously regenerated with three bed volumes of 5% ammonium sulfate solution. The protein solution leaving the column has a pH value of 9.8 <p>g contains 6.6% dry matter. The protein solution is then concentrated in an evaporator in a single step to 20% dry weight with the simultaneous removal of any ammonia present. The concentrated solution, which now has a pH value of 7.5, is spray-dried. The ash content in the dry product is 3.0%.
Det resulterende tørkede protein har en NSI verdi ("Nitrogen Solubility Index" bestemt i henhold til "American Oil Chemists' Society Official Method Ba 11-65") på omkring 95. For sammenligningens skyld er NSI verdien for vanlig behandlet protein isolert, bestemt til 75. Proteineffektivitetsforholdet (PER) er også bestemt på det tørkede protein og fastsatt til 3.2. Kasein som ble prøvet samtidig viste en verdi på 3.0. The resulting dried protein has an NSI value ("Nitrogen Solubility Index" determined according to the "American Oil Chemists' Society Official Method Ba 11-65") of about 95. For the sake of comparison, the NSI value of conventionally processed protein isolate, determined to 75. The protein efficiency ratio (PER) is also determined on the dried protein and set to 3.2. Casein tested at the same time showed a value of 3.0.
Eksempel 2 Example 2
2 50 kg hel torsk ble oppmalt i en kjøttkvern og deretter blandet med 250 1 0.08 N natriumhydroksyd. Blandingen ble oppvarmet til 70°C, homogenisert i en "Fryma"- mølle og holdt ved denne temperatur i 2 timer. Den og andre uoppløselige stoffer ble deretter fjernet og det ble gjenvunnet en proteinoppløsning med 10.2% tørr-stof f og med en pH-verdi på 11.0. 2 50 kg of whole cod was ground in a meat grinder and then mixed with 250 1 0.08 N sodium hydroxide. The mixture was heated to 70°C, homogenized in a "Fryma" mill and held at this temperature for 2 hours. It and other insoluble substances were then removed and a protein solution with 10.2% dry matter and a pH value of 11.0 was recovered.
Proteinoppløsningen ble i en mengde på 1000 l/time ført gjennom en ionebytteharpikskolonne inneholdende 50 1 "Amberlite 200" som var regenerert med to sjiktvolumet 5%-ig ammoniumkloridoppløs-ning. Oppløsningen fra kolonnen inneholdt 9.8 % tørrstoff og hadde en pH-verdi på 9.3. Det ble deretter konsentrert og tørket slik som beskrevet i eksempel 1. Askeinnholdet i tørrproteinet er 4.5. Eksempel 3 The protein solution was passed in a quantity of 1000 l/hour through an ion exchange resin column containing 50 l of "Amberlite 200" which had been regenerated with two bed volumes of 5% ammonium chloride solution. The solution from the column contained 9.8% dry matter and had a pH value of 9.3. It was then concentrated and dried as described in example 1. The ash content of the dry protein is 4.5. Example 3
20 kg uoppløselig lactalbumin blandes med 200 1 vann 20 kg of insoluble lactalbumin is mixed with 200 l of water
for å oppnå en homogen oppslemming. Oppslemmingen oppvarmes deretter kontinuerlig til 100°C i en rørvarmer og natriumhydroksyd tilsettes kontinuerlig for å oppnå en alkalikonsentrasjon på 0.08 N. Oppslemmingen føres gjennom et lagringsrør med en oppholdstid på to achieve a homogeneous slurry. The slurry is then continuously heated to 100°C in a tube heater and sodium hydroxide is continuously added to achieve an alkali concentration of 0.08 N. The slurry is passed through a storage tube with a residence time of
1 minutt og avkjøles deretter til 60°C og klares i en sentrifuge. 1 minute and then cooled to 60°C and clarified in a centrifuge.
Den resulterende proteinoppløsning har en pH-verdi på 11.5 og et tørrstoffinnhold på 9.2. Oppløsningen av oppløseliggjort protein føres deretter i en mengde på 400 l/time gjennom en ionebytteharpiks kolonne som inneholder 20 1 "Amberlite 200", regenerert med tre sjiktvolumer ammoniumkarhonatoppløsning. Oppløsningen fra kolonnen har et innhold på 9.0% tørrstoffer og har en pH-verdi på 9.5. Den konsentreres og tørkes deretter som beskrevet i eksempel 1. Tørrstoffet har et askeinnhold på 2.0%. The resulting protein solution has a pH value of 11.5 and a solids content of 9.2. The solution of solubilized protein is then passed at a rate of 400 l/hour through an ion exchange resin column containing 20 L of "Amberlite 200", regenerated with three bed volumes of ammonium carhonate solution. The solution from the column has a content of 9.0% solids and has a pH value of 9.5. It is concentrated and then dried as described in example 1. The dry matter has an ash content of 2.0%.
Eksempel 4 Example 4
20 kg heksanekstrahert soyamel blandes med 200 1 0.03 M oppløsning av kalsiumhydroksyd og omrører i 30 minutter ved 55°C. 20 kg of hexane-extracted soy flour is mixed with 200 1 0.03 M solution of calcium hydroxide and stirred for 30 minutes at 55°C.
De uoppløselige stoffer fjernes i en filterpresse og det gjenvinnes en klar proteinoppløsning som inneholder 8.0% tørrstoffer og som har en pH-verdi på 9.5. Proteinoppløsningen føres gjennom en ionebytteharpikskolonne som beskrevet i eksempel 1. Proteinoppløsningen fra kolonnen har en pH-verdi på 9.0 og inneholder 7.8% tørrstoffer. Den konsentreres deretter ved ultrafiltrering for å filtrere lave molekylære hydrokarboner fra proteinene, den konsentreres og den rensede proteinoppløsning spraytørkes. Tørrstoffet har et askeinnhold på 3.0%. The insoluble substances are removed in a filter press and a clear protein solution is recovered which contains 8.0% dry matter and has a pH value of 9.5. The protein solution is passed through an ion exchange resin column as described in example 1. The protein solution from the column has a pH value of 9.0 and contains 7.8% dry matter. It is then concentrated by ultrafiltration to filter low molecular hydrocarbons from the proteins, it is concentrated and the purified protein solution is spray dried. The dry matter has an ash content of 3.0%.
Eksempel 5 Example 5
20 kg tørket gjær blandes med 200 1 vann for å oppnå en homogen oppslemming. Oppslemmingen oppvarmes deretter kontinuerlig til 90°C i en rørvarmer og kaliumhydroksyd tilsettes kontinuerlig' for å oppnå en alkalikonsentrasjon på 0.06 N. Oppslemmingen føres gjennom et oppholdsrør med en oppholdstid på 2 minutter, avkjøles til 50°C og klares ved vakuumfiltrering. Den resulterende protein-oppløsning har en pH-verdi på 11.5 og et tørrstoffinnhold på 9.8%. Proteinoppløsningen føres gjennom en ionebytteharpiks kolonne som beskrevet i eksempel 1. Proteinoppløsningen fra kolonnen har en pH-verdi på 9.5 og inneholder 9.5% tørrstoffer, og den konsentreres ved ultrafiltrering for å fjerne lavmolekylære hydrokarboner og de nedbrudte nukleinsyrer fra proteinene. Den konsentrerte rensede proteinoppløsning spraytørkes deretter. Tørrproduktet har et- askeinnhold på 1.5%. 20 kg of dried yeast are mixed with 200 l of water to obtain a homogeneous slurry. The slurry is then continuously heated to 90°C in a tube heater and potassium hydroxide is continuously added to achieve an alkali concentration of 0.06 N. The slurry is passed through a residence tube with a residence time of 2 minutes, cooled to 50°C and clarified by vacuum filtration. The resulting protein solution has a pH value of 11.5 and a solids content of 9.8%. The protein solution is passed through an ion exchange resin column as described in example 1. The protein solution from the column has a pH value of 9.5 and contains 9.5% solids, and it is concentrated by ultrafiltration to remove low molecular weight hydrocarbons and the degraded nucleic acids from the proteins. The concentrated purified protein solution is then spray dried. The dry product has an ash content of 1.5%.
Claims (3)
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
GB1308672 | 1972-03-21 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO140404B true NO140404B (en) | 1979-05-21 |
NO140404C NO140404C (en) | 1979-09-05 |
Family
ID=10016579
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO1037/73A NO140404C (en) | 1972-03-21 | 1973-03-15 | PROCEDURE FOR DALCING ALKALINE PROTEIN SOLUTIONS |
Country Status (4)
Country | Link |
---|---|
FR (1) | FR2176937B1 (en) |
GB (1) | GB1347933A (en) |
NO (1) | NO140404C (en) |
SE (1) | SE394360B (en) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DK151842B (en) * | 1977-05-10 | 1988-01-11 | Svenska Mejeriernas Riksforeni | PROCEDURE FOR SALTING OF WHEELS |
Families Citing this family (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2450262A1 (en) * | 1979-02-28 | 1980-09-26 | Pasteur Institut | Plasmid(s) contg. DNA fragment attached to operon - for transformation into host bacterium on yeast to produce nutrient proteins, esp. ovalbumin from E. coli (NL 11.12.79) albumin |
FR2613725A1 (en) * | 1987-04-07 | 1988-10-14 | Agronomique Inst Nat Rech | Process for the production of active lactoperoxydase and lactoferrin from whey and the substances produced by this process |
US6797299B2 (en) * | 2002-02-05 | 2004-09-28 | Great Wall Enterprise Co., Ltd. | Desalting method for nutritional supplements with animal protein |
GB201411943D0 (en) | 2014-07-03 | 2014-08-20 | Univ Heriot Watt | Process and protein product |
Family Cites Families (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2879166A (en) * | 1956-04-25 | 1959-03-24 | Foremost Dairies Inc | Milk product having low sodium content and process of producing same |
-
1972
- 1972-03-21 GB GB1308672A patent/GB1347933A/en not_active Expired
-
1973
- 1973-03-15 SE SE7303625A patent/SE394360B/en unknown
- 1973-03-15 NO NO1037/73A patent/NO140404C/en unknown
- 1973-03-20 FR FR7309917A patent/FR2176937B1/fr not_active Expired
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DK151842B (en) * | 1977-05-10 | 1988-01-11 | Svenska Mejeriernas Riksforeni | PROCEDURE FOR SALTING OF WHEELS |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
NO140404C (en) | 1979-09-05 |
GB1347933A (en) | 1974-02-27 |
FR2176937B1 (en) | 1976-11-05 |
FR2176937A1 (en) | 1973-11-02 |
SE394360B (en) | 1977-06-27 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2697445C2 (en) | Production of legumin products with low tartness | |
US5691165A (en) | Method for production of a whey protein hydrolyzate | |
AU620964B2 (en) | Production process of sialic-acids-containing lactose | |
KR102541158B1 (en) | Preparation of pulse protein products(“yp810”) | |
US4091003A (en) | Fish protein isolate | |
MX2011001983A (en) | Soluble canola protein isolate production from protein micellar mass. | |
KR20150005997A (en) | Improved Production of Soluble Protein Products from Pulses | |
US4782138A (en) | Process for selectively separating the alpha-lactalbumin from the proteins of whey | |
JPH10513437A (en) | How to process cheese processing waste | |
JP6297078B2 (en) | Soy protein product with improved water binding capacity | |
TW202103576A (en) | Preparation of soy protein products ("s810") | |
CN103347397A (en) | Astringency in soy protein solution | |
AU680151B2 (en) | Process for the fractionation of whey constituents | |
JP7308919B2 (en) | Method for dechlorinating whey, and whey obtained thereby | |
NO140404B (en) | PROCEDURE FOR DALCING ALKALINE PROTEIN SOLUTIONS | |
US4844923A (en) | Method for removing serum proteins from milk products | |
US4400315A (en) | Method of removing phosphate materials from deproteinized cheese whey | |
US3978234A (en) | Protein composition | |
KR20120079100A (en) | Canola protein product from supernatant | |
JP4106731B2 (en) | Water-soluble soybean polysaccharide and method for producing and using the same | |
KR20160105687A (en) | Method for preparing high purity protein concentrate from rice bran | |
US20120196026A1 (en) | Stabilization of citrus fruit beverages | |
JP2002306120A (en) | Method for producing yeast extract | |
US3245804A (en) | Preparing flavor concentrates from hydrolyzed filtrates obtained from the steffen process and product | |
RODRIGUEZ‐ESTRADA et al. | Solids extraction of cod frame and effects on ultrafiltration of the aqueous extract |