KR101284217B1 - 심근 단백질의 가용화 방법 및 식품용 단백질의 제조방법 - Google Patents
심근 단백질의 가용화 방법 및 식품용 단백질의 제조방법 Download PDFInfo
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Abstract
본 발명은 심근 단백질의 가용화 방법 및 식품용 단백질의 제조방법에 관한 것으로 좀 더 자세하게는 심근을 pH 8.0 내지 9.5의 나트륨염 또는 인산염에서 현탁시키는 단계; 및 상기 심근 단백질을 초음파 처리하는 단계를 포함하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법이다. 본 발명에 의한 초음파를 이용한 심근 단백질을 가용화 시키는 방법은 저농도 및 저온에서도 충분히 심근 단백질을 가용화 할 수 있으며, 초음파의 처리시간과 진폭(amplitude)을 적당히 조절하여 원하는 분자량의 단백질을 제조할 수 있다.
Description
본 발명은 심근 단백질의 가용화 방법 및 식품용 단백질의 제조방법에 관한 것이다.
심장 근육단백질은 근원 섬유를 구성하고 있는 단백질로 미오신, 악틴, 트로포미오신, 트로포닌, α-actinin, M-단백질, C-단백질, 이외에 많은 미량조절성 단백질로 이루어진다. 이들은 의 근육세포(근섬유)의 옆줄무늬 구조형성에 직접 관련되어 배치되어 있고 기질 단백질과 동시에 근육 구조 단백질이라고도 부르며 생화학적으로는 근육의 기능 즉, 수축, 이완의 주역을 행하고 있다.
한편, 돼지 심근은 근원섬유로 이루어져 있으며 이것을 구성하는 근원섬유 단백질은 대부분 0.5 M 이상의 KCl 또는 NaCl의 고염농도 용액에서 추출되는 염가용성 단백질로 이루어져 있다. 염가용성 단백질은 육을 원료로 하는 햄이나 소시지 제조 시 겔을 형성하는데 필수적인 가장 중요한 역할을 담당하고 있으며, 우리들은 주로 이러한 단백질을 섭취하고 있다. 그러나 심근의 경우는 햄이나 소시지와 같은 가공품에는 적합하지 않은 것으로 알려져 있다. 그 이유는 단백질의 분자레벨에서는 겔 형성능이 우수하나 근육레벨에서는 그렇지 못하기 때문이다. 따라서, 심근의 경우는 우리나라의 전통식품인 순대 등에 일부 쓰여 지고 있을 뿐 대부분 폐기처분 되고 있다.
이에 발명자는 효율적인 식품용 돼지 심근 단백질의 가용화를 위하여 본 발명에 이르렀다.
본 발명의 목적은, 염가용성 단백질인 심근 단백질을 염류 및 초음파 처리를 하여 가용화 시킴으로써 대부분 폐기되고 있는 심근의 건강 기능성 단백질 식품소재로서의 이용 가능성에 대하여 확인하는 것이다.
상기 목적을 달성하기 위하여 일 구체예에서 심근 단백질을 pH 8.0 내지 9.5의 나트륨염 또는 인산염에서 현탁시키는 단계; 및 상기 심근 단백질을 초음파 처리하는 단계를 포함하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 다른 구체예에서, 상기 나트륨염은 염화나트륨인 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 인산염은 피로린산(Pyrophosphate) 또는 인산(phosphate)인 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 피로린산은 5 내지 20mM 농도인 것을 특징으로 하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 인산염이 pH 9.0 내지 9.2인 것을 특징으로 하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 초음파 처리 단계는 20 내지 80분간 실행하는 것을 특징으로 하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 단백질은 돼지 심근으로부터 추출된 것을 특징으로 하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 초음파 처리는 20kHz의 진동수 및 40 내지 80%의 진폭에서 이루어지는 것을 특징으로 하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법을 제공한다.
일 구체예에서 심근 단백질을 pH 8.0 내지 9.5의 나트륨염 또는 인산염에서 현탁시키는 단계; 및 상기 심근 단백질을 초음파 처리하는 단계를 포함하는 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 다른 구체예에서, 상기 나트륨염은 염화나트륨인 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 인산염은 피로린산(Pyrophosphate) 또는 인산(phosphate)인 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 피로린산은 5 내지 20mM농도인 것을 특징으로 하는 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 인산염이 pH 9.0 내지 9.2인 것을 특징으로 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 초음파 처리 단계는 20 내지80분간 실행하는 것을 특징으로 하는 식품용 단백질의 제조방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 심근 단백질은 돼지 심근으로부터 추출된 것을 특징으로 하는 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다. 또 다른 구체예에서, 상기 초음파 처리는 20kHz의 진동수 및 40 내지 80%의 진폭에서 이루어지는 것을 특징으로 하는 식품용 단백질의 제조 방법을 제공한다.
본 발명에서 “심근 단백질”은 심장의 근원섬유를 구성하고 있는 단백질로 미오신, 악틴, 트로포미오신, 트로포닌, α-actinin, M-단백질, C-단백질, 이외에 많은 미량조절성 단백질로 이루어진 것을 말한다.
본 발명에 의한 초음파를 이용한 심근 단백질을 가용화 시키는 방법은 저농도 및 저온에서도 충분히 단백질을 가용화 할 수 있으며, 초음파의 처리시간과 진폭(amplitude)를 적당히 조절하여 원하는 분자량의 단백질을 제조할 수 있다.
도 1은 초음파 처리시 염류에 따른 심근단백질의 용해도를 나타낸 그래프이다.
도 2는 돼지 심근으로부터 염류 및 초음파에 의해 분리된 단백질의 SDS-PAGE 패턴 결과이다.
도 3은 심근 현탁액에 첨가한 피로린산 양에 따른 pH의 변화를 나타낸 그래프이다.
도 4는 피로린산 양에 따른 심근 단백질의 용해도를 나타낸 그래프이다.
도 2는 돼지 심근으로부터 염류 및 초음파에 의해 분리된 단백질의 SDS-PAGE 패턴 결과이다.
도 3은 심근 현탁액에 첨가한 피로린산 양에 따른 pH의 변화를 나타낸 그래프이다.
도 4는 피로린산 양에 따른 심근 단백질의 용해도를 나타낸 그래프이다.
이하, 실시예를 통하여 본 발명을 더욱 상세히 설명하고자 한다. 이들 실시예는 오로지 본 발명을 보다 구체적으로 설명하기 위한 것으로, 본 발명의 요지에 따라 본 발명의 범위가 이들 실시예에 의해 제한되지 않는다는 것은 당업계에서 통상의 지식을 가진 자에 있어서 자명할 것이다.
실시예
실시예
1.
근원섬유단백질의 추출
조건
1-1. 시료의 혈액 제거
돼지 심근(한일부산물 제공)을 약 1.0㎝의 육면체로 세절한 후, 심근 중량에 대하여 10배의 증류수(4℃)를 가한 후, 균질기(Ultra turrax T20, IKA, Germany)를 이용하여 13,500rpm에서 균질화 하였으며, 아이스배스 상태에서 1분 처리, 1분 정지를 3회 반복하였다. 균질화한 시료는 초음파기로 20kHz, 20% 진폭(amplitude)에서 10분간 처리한 후 6,000 x g에서 10분간 원심분리(High speed centrifuge, Avanti J-E, Beckman. USA)하여 상등액(혈액)을 제거하였다. 이와 같은 조작을 4회 반복하여 혈액을 제거하였다.
1-2. 초음파 처리 조건
염가용성 단백질인 근원섬유 단백질을 물리적 기법인 초음파 처리를 하여 가용화 시켰다. 초음파 처리조건은 다음과 같았다.
초음파기는 20kHz의 고정형을 사용하였으며 (VCX 750, 20kHz, Sonic and Material Inc) 표 1에서와 같은 범위 내에서 기기를 조절하여 처리하였다.
| 항목 | 조건 |
| 진동수 진폭 펄스 on/off 처리시간 온도 |
20kHz 0~100% 20sec/20sec 0~240min 4℃ |
심근현탁액의 초음파 처리는 농도를 10mg/ml로 조절한 후 염농도, pH, 진폭 및 온도 등에 변화를 주어 처리하였다. 즉 NaCl 농도를 0~0.2M, pH5.0~8.0으로 하였으며 초음파 처리는 20kHz의 20~80% 진폭의 범위에서 처리하였다. 또한 가열에 의한 영향을 초음파 처리 전 심근의 단백질 농도를 10mg/ml로 조절한 후 20~100℃까지 30분간 열처리하였다. 그런 다음 4℃까지 냉각시킨 후 초음파 처리 하였다. 이 때의 염농도는 0.2M NaCl, pH8.0에서 수행하였으며, 초음파는 20kHz의 20~80% 진폭에서 처리하였다.
또한, 각종 염류의 영향에 대해 조사하기 위하여 염화나트륨(NaCl), 피로린산(pyrophosphate) 및 인산(phosphate)을 심근현탁액에 각각 5~20mM을 첨가한 후 상기와 같은 방법으로 초음파 처리를 하였다.
1-3. 단백질 용해도 측정
각각의 조건에 따라 초음파 처리한 시료를 20,000×g에서 20분간 원심분리하여 상등액 중의 단백질 농도를 Biurret법(Gornall, A, G.등, 1949)으로 측정하였다. 용해도는 총 단백질 함량에 대한 초음파 처리 후 상등액의 단백질 함량의 비로 계산하였다.
1-4. Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE)
SDS-PAGE는 Lammli법(Lammli, V.K. 등, 1970)에 의하여 10% slab 겔을 이용하여 실험하였다. 초음파에 의해서 분리된 시료에 8M 유리아, 2% 머캅토에탄올, 2% SDS와 20mM Tris-HCl(pH 8.0)을 첨가한 후, 100℃에서 2분간 가열하였다. 고정화 및 염색은 Neuhoff(Neuhoff V. 등 1988)의 방법에 의해 코마시 브릴리언트 블루 R250으로 실시하였다. 탈색은 50% MeOH, 7% 아세트산으로 30분간, 9.2% 아세트산으로 겔의 배경이 투명화 될 때까지 수행하였다.
실시예
2.
초음파 처리에 의한 심근 단백질의
가용화
2-1. 심근 단백질의 가용화에 영향을 주는 요소
초음파에 의한 심근단백질의 가용화는 염농도(NaCl), pH, 온도, 초음파 및 초음파의 진폭에 영향을 받았다. 이 중, 염농도는 생리적인 염농도에 가까운 0.1~0.2M의 NaCl을 최소한의 양을 필요로 하였으며, 심근 단백질을 식품용으로 사용하기 위하여 식품첨가물로 활용되고 있는 다른 이종의 염류에 대해서도 검토하였다.
2-2. 염류의 영향
심근 현탁액에 최종농도가 10mM이 되도록 피로린산(Pyrophosphate, pH 8.0) 및 인산(Phosphate, pH 8.0)을 첨가하여 20 kHz의 60% 진폭에서 초음파처리를 하였을 때의 용해도를 측정하였다(도 1). 대조구로서 10mM NaCl(pH 8.0)을 첨가하여 초음파 처리를 하였다. 이 결과에 의하면 대조구(NaCl)의 경우 초음파처리 120분 후에 약 15% 정도가 분리된 반면에 인산 처리구는 약 38%, 피로린산은 약 60%의 용해도를 나타내었다. 한편, 피로린산 처리구 만큼의 단백질을 분리시키기 위해서는 NaCl의 경우 0.2M 정도를 필요로 하였다. 이와 같은 첨가량을 중량비로 나타내었을 경우 10mM 피로린산은 0.13%, 0.2M NaCl은 1.16%에 상당하는 것으로 나타나 그 차이는 약 8.9배인 것으로 확인되었다. 그러나 피로린산의 경우 0.05M(0.065%)만 첨가하여도 충분히 단백질을 분리할 수 있는 것으로 확인되었다. 그러면 그 차이는 17.8배에 이른다.
이들 3종의 염류에 의해서 분리된 단백질의 성분을 조사하기 위하여 SDS-PAGE로 분석하였다(도 2). NaCl 첨가구의 경우는 초음파 처리 시간이 길어짐에 따라서 각각의 성분들이 늘어나는 것으로 관찰되었지만 그 양은 매우 적었다. 그러나 인산 첨가구의 경우는 초음파 처리 30분만에 150KDa, 43KDa, 34KDa에 상당하는 성분들이 관찰되기 시작하였으며, 이들 성분은 초음파 처리시간이 늘어남에 따라서 증가하는 것으로 나타났다. 한편, 피로린산의 경우는 초음파 처리 초기에 이미 200KDa(미오신중쇄로 추정됨)에 상당하는 성분이 다량 검출되었으며, 그 외에 150KDa, 43KDa 및 34KDa에 상당하는 성분이 관찰되기 시작하였다. 또한 초음파 처리 시간이 길어짐에 따라서 200KDa에 상당하는 성분이 분해되는 양상을 보였으며, 이들의 분해된 성분들은 규칙적인 작용에 의해서 분해가 일어나는 것이 아니라 분자량 200KDa과 43KDa의 사이로 이동되는 불규칙적인 형태로 분해된 성분들이 관찰되었다. 또한 전체적으로 분리된 양을 관찰하였을 때 도 1에서의 결과와 마찬가지로 피로린산(Pyrophosphate) > 인산(Phosphate) > NaCl의 순으로 많이 관찰되었다.
2-3. 피로린산(Pyrophosphate)의 농도 의존성
앞서 제시한 바와 같이 초음파에 의한 심근단백질의 분리능에 있어서 다른 염류보다 피로린산이 가장 효과적인 것으로 나타났다. 그러나 피로린산 첨가 시 pH를 8.0으로 고정하여 첨가하였으므로 pH를 고정하지 않고 그대로 농도별로 첨가하였을 때는 어떠한 현상이 일어나는지 확인하기 위하여 농도별 첨가 시 pH 변화 및 이에 따른 심근단백질의 용해도를 검토하였다. 우선 심근현탁액에 피로린산을 농도별로 첨가하였을 때의 pH를 도 3에 나타내었다. 이 결과에 의하면 5mM의 피로린산을 첨가하였을 때는 pH 8.2 정도를 나타내었으나 10mM의 피로린산을 첨가하였을 때는 pH 9.1 정도인 것으로 나타났다. 그러나 20mM 이상의 피로린산을 첨가하였을 때는 pH 9.2 정도로 큰 변화는 인정되지 않았다.
다음은 이와 같이 피로린산의 첨가량 및 이에 따라 pH가 변화하였을 때의 심근의 초음파에 의한 용해도를 측정하여 도 4에 제시하였다. 이 결과에 의하면 5mM의 경우 초음파 처리시간 20분 까지는 급격히 증가하였다가 그 후 서서히 증가였으며, 초음파 처리 80분만에 90% 이상의 용해도를 나타내었다. 한편 10mM 이상의 피로린산 첨가구에서는 전체적인 경향은 같았으나 용해속도가 매우 빨라졌으며, 불과 초음파 처리 40분만에 90% 이상의 용해도를 나타내었다.
Claims (16)
- 돼지심근을 균질화시켜서 균질화된 돼지심근을 준비하는 단계; 상기 균질화된 돼지심근을 20~40℃까지 30분간 열처리하는 단계; 상기 열처리된 돼지심근을 4℃까지 냉각시키는 단계; 상기 냉각처리된 돼지심근을 10분간 60 내지 80%의 진폭에서 제 1 초음파 처리하는 단계; 상기 초음파 처리된 돼지 심근 단백질을 5 내지 20mM 농도의 피로린산염에서 현탁시키는 단계; 및 상기 현탁시킨 심근 단백질을 20 내지 60분간 60 내지 80%의 진폭에서 제 2 초음파 처리하는 단계를 포함하는 심근 단백질을 가용화 시키는 방법.
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- 돼지심근을 혼합하여 균질화시켜서 균질화된 돼지심근을 준비하는 단계; 상기 균질화된 돼지심근을 20~40℃까지 30분간 열처리하는 단계; 상기 열처리된 돼지심근을 4℃까지 냉각시키는 단계; 상기 냉각처리된 돼지심근을 10분간 60 내지 80%의 진폭에서 제 1 초음파 처리하는 단계; 상기 초음파 처리된 돼지 심근 단백질을 5 내지 20mM농도의 피로린산염에서 현탁시키는 단계; 및 상기 현탁시킨 심근 단백질을 20 내지 60분간 60 내지 80%의 진폭에서 제 2 초음파 처리하는 단계를 포함하는 식품용 단백질의 제조 방법.
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| JP2003144097A (ja) * | 2001-09-03 | 2003-05-20 | Nippon Meat Packers Inc | 水可溶性食肉調製品 |
| KR20090043104A (ko) * | 2007-10-29 | 2009-05-06 | 한국식품연구원 | 초음파를 이용한 근육 단백질의 수용화 방법 |
| KR20100034421A (ko) * | 2008-09-24 | 2010-04-01 | 고려대학교 산학협력단 | 유청단백질이 첨가된 수리미 유사물 및 그 제조방법 |
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|---|---|---|---|---|
| JP2003144097A (ja) * | 2001-09-03 | 2003-05-20 | Nippon Meat Packers Inc | 水可溶性食肉調製品 |
| KR20090043104A (ko) * | 2007-10-29 | 2009-05-06 | 한국식품연구원 | 초음파를 이용한 근육 단백질의 수용화 방법 |
| KR20100034421A (ko) * | 2008-09-24 | 2010-04-01 | 고려대학교 산학협력단 | 유청단백질이 첨가된 수리미 유사물 및 그 제조방법 |
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| 한국축산식품학회지 제27권제4호(초음파처리가 노계 가슴육 근원섬유단백질의 수용화에 미치는 영향) * |
| 한국축산식품학회지 제27권제4호(초음파처리가 노계 가슴육 근원섬유단백질의 수용화에 미치는 영향)* |
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