JPWO2009142086A1 - マイコプラズマ感染症用ワクチン組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
また、マイコプラズマ感染症に対する予防剤または治療剤を提供することである。
加えて、マイコプラズマ感染症の診断薬、マイコプラズマ・ニューモニエの検査方法などを提供することなども本発明の目的である。
[1](1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、および
(5)配列番号1〜4のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1または2個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなる変異ペプチドであって、変異前のペプチドと同等の免疫原性を有するペプチド
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドならびに医薬として許容されうる担体を含有するマイコプラズマ感染症用ワクチン組成物;
[2]アジュバントをさらに含有する、[1]に記載の組成物;
[3][1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を有効成分として含有してなる、マイコプラズマ感染症の予防または治療剤;
[4]TNF−αの産生を抑制する、[3]に記載の剤;
[5]マイコプラズマ感染症の予防または治療剤を製造するための、[1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体の使用;
[6][1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を含有してなる、マイコプラズマ感染症の診断薬;
[7][1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を用いることを特徴とする、マイコプラズマ・ニューモニエの検出方法;
[8][1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を用いることを特徴とする、マイコプラズマ感染症の検出方法;
[9][1]記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体の有効量をそれを必要とする対象に投与する工程を含む、マイコプラズマ感染症の予防または治療方法;
[10](1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、および
(5)配列番号1〜4のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1または2個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなる変異ペプチドであって、変異前のペプチドと同等の免疫原性を有するペプチド
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドならびに医薬として許容されうる担体を含有するワクチン組成物を、それを必要とする対象に投与する工程を含む、マイコプラズマ感染症の予防方法。
(1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;および
(5)配列番号1〜4のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1または2個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなる変異ペプチドであって、変異前のペプチドと同等の免疫原性を有するペプチド;
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドである。
ここで「同等の免疫原性を有する」とは、変異ペプチドで免疫して得られた抗体が、変異前のペプチドで免疫して得られた抗体と同じ物質を認識することをいい、すなわち、免疫原として変異ペプチドを用いた場合であっても、変異前のペプチドを認識できる抗体を誘導できることを意味する。
「(1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド」の1〜3個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなるペプチド(以下、「ペプチド(1)の変異ペプチド」という)は、J.Biol.Chem.,Vol.273(3),No.38,pp.24792−24796(1998)および国際公開2007/049805号パンフレットに記載のFAMと称されるリポプロテインを認識する抗体を誘導することができる限り、本発明のペプチドに含まれる。
「(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド」の1〜3個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなるペプチド(以下、「ペプチド(2)の変異ペプチド」という)は、J.Biol.Chem.,Vol.273(3),No.38,pp.24792−24796(1998)および国際公開2007/049805号パンフレットに記載のFAMと称されるリポプロテインを認識する抗体を誘導することができる限り、本発明のペプチドに含まれる。
「(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド」の1〜3個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなるペプチド(以下、「ペプチド(3)の変異ペプチド」という)は、Immunology 121:473−483,2007および特開2008−024619号公報に記載のN−ALP−1と称されるリポプロテインを認識する抗体を誘導することができる限り、本発明のペプチドに含まれる。
「(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド」の1〜3個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなるペプチド(以下、「ペプチド(4)の変異ペプチド」という)は、Immunology 121:473−483,2007および特開2008−024619号公報に記載のN−ALP−2と称されるリポプロテインを認識する抗体を誘導することができる限り、本発明のペプチドに含まれる。
(1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド;
ペプチド(1)の変異ペプチド;
ペプチド(2)の変異ペプチド;
ペプチド(3)の変異ペプチド;および
ペプチド(4)の変異ペプチド
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドを意味する。
投与量は、対象の年齢、性別、体重、薬物への忍容性等を考慮して決められるが、通常0.001mg〜1,000mgを1回または2回以上投与することができる。好ましくは複数回の投与であり、この場合、2〜4週間の間隔をあけて投与することが好ましい。
ポリクローナル抗体またはモノクローナル抗体は、自体公知の方法によって製造することができる。すなわち、例えば免疫原(本発明のペプチドなど)を、必要に応じてフロイントアジュバント(Freund’s Adjuvant)と共に、哺乳動物、例えばポリクローナル抗体の場合、マウス、ラット、ハムスター、モルモット、ウサギ、ネコ、イヌ、ブタ、ヤギ、ウマまたはウシなど、好ましくはマウス、ラット、ハムスター、モルモット、ヤギ、ウマまたはウサギに免疫する。モノクローナル抗体の場合は、同様の方法で、マウス、ラット、ハムスターなどに免疫する。
(1)NK細胞やマクロファージなどの免疫細胞による捕食(オプソニン作用)、
(2)補体の活性化(エフェクター作用)、
(3)菌などの中和作用、
(4)抗体依存性細胞障害活性(ADCC活性)
などの作用により、当該菌を排除する効果が期待される。これにより、マイコプラズマ感染症を未然に防止(予防)したり、治療することが可能となる。
マイコプラズマ感染症の予防、治療または軽減のために用いることができる本発明の予防または治療剤は、製剤製法として自体公知である手段に従って、上記抗体を有効成分として使用することで製造することができる。
配列番号1で表されるペプチド(以下、ペプチド(1)と記載)は、9−fluorenylmethoxycarbonyl(Fmoc)法に従い、自動化シンセサイザ(モデル433A;Applied Biosystems)を使って合成した。tert−butoxycarbonylによって保護されたFmoc−レジンを充填したWang−PHB樹脂を固相化の支持体として使った。0.1mMアミノ酸をそれぞれの結合に使用した。使用したアミノ酸の側鎖の保護基を次に示す。セリン(tert−butyl)、リジン(tert−butoxy−carbonyl)等。樹脂(レジン)に結合したFmoc−アミノ酸の遊離は、ピペリジンを使用して行った。アミノ酸の結合には2−(1H−benzotriazol−1−yl)−1,1,3,3−tetramethyluronium tetrafluoroborateおよびhydroxybenzotriazole(HOBt)を使った。樹脂に結合したアミノ酸20個前後からなるペプチドとFmoc−Dhc(Pam2)−OH(Dhc:(2,3−dihydroxypropyl)−L−Cysteine)の結合は、dimethylformamide/dichloromethane(1:2)中で、12時間反応させて行った。5%フェノール含有TFA(トリフルオロ酢酸)、5%thioanisole、5%ethanedithiole、および7%水を用いて、樹脂からのペプチドの切り出しおよびすべての保護基の除去を行った。合成の進行を、エレクトロスプレーイオン化質量分析機によってモニターした。得られた化合物は、質量分析に加え、核磁気共鳴スペクトル、赤外線吸収データ等によりペプチド(1)であることを確認した。配列番号2〜4で示されるペプチドも、同様の方法で合成する。
本発明のペプチド(1)に対する抗体(抗FAM123ポリクローナル抗体)は以下のようにして作製した。まず、上記のMycoplasma pneumoniaeのF0F1型ATPアーゼ・サブユニットb由来のRQEIEKEKRLIQEQSLKE(配列番号1)を合成(N末端にリンカーCを付加)し、次にKLH(キャリアー)をN末端に結合させた。この融合タンパク質を抗原としてウサギを免疫(day0、抗原200μg/FCA;day7、抗原100μg/FIA;day14、抗原100μg/FIA;day21、抗原100μg/FIA;day28、抗原100μg/FIA;day42、抗原200μg/FIA;day49、抗原200μg/FIA;day56、抗原200μg/FIA)した。初回免疫後、63日に全採血を行い、血清を得た。さらに抗FAM123ポリクローナル抗体を得るため、アフィニティークロマトグラフィー(HiTrap NHS−activated HP column:GEヘルスケア)を使って粗精製することで、抗原特異的抗体(抗FAM123血清)を得た。
配列番号2で示されるペプチドに対する抗体は、N末端にリンカーCを付加したペプチド(2)DKAFIEEFIRELEAEDDHDを用い、同様の方法で作製した(抗FAM162血清)。配列番号3〜4で示されるペプチドに対する抗体も、同様の方法で作製する。
抗体の中和活性は、マウスの腹腔細胞から産生されるTNF−αの抑制により評価した。まず、C57BLマウスの腹腔へOK432(1単位、中外製薬社製)を注射した。48時間後、腹腔より滲出細胞を回収した。
次に、刺激物と抗体の前処理について述べる。TNF−αの産生刺激物として、Mycoplasma pneumoniae 由来のLAMPs(TX−114可溶画分)および「21kDa」としてのLAMPsをSDS−PAGEにより展開した。次に21kDa付近のゲルを切り出し、リポプロテインを抽出したものを調製した。これらと実施例2で得られた抗FAM123血清(最終濃度40μg/ml)を1時間プレインキュベーションした。次に、マウス腹腔滲出細胞3x105個を添加して、さらに5時間培養した。培養上清を回収して、上清中のTNF−αをELISAキット(R&D Systems)で定量した。
その結果、図2に示されるように、抗FAM123血清は、マイコプラズマ・ニューモニエ由来のLAMPs分画によるTNF−α産生を約71%まで抑制し、21kDaの抽出物によるTNF−α産生を約28%まで抑制した。このように、本発明の抗体の活性が顕著に認められた。
キャプチャー抗体として、実施例2で作製した抗FAM123血清を使用した。またディテクション抗体として、実施例2で作製した抗FAM162血清を使用した。
抗原として、Mycoplasma pneumoniaeの生菌および熱不活化菌ならびにMycoplasma penetransの熱不活化菌を用いた。これらの種々の抗原は、以下のように調製した。
Mycoplasma pneumoniae M129(ATCC 29432)を、20%ウマ血清を補足した改変Hayflick培地を含むフラスコ中で、37℃で48〜72時間培養した。10mlの培養液を集め、4℃、6000×gで10分間遠心分離し、ペレットを回収した。回収したペレットをPBS(リン酸緩衝生理食塩水)に懸濁し、「生M.p」を得た。さらに、60℃、30分間の熱処理を行い、「不活化M.p」を得た。生M.pおよび不活化M.pのそれぞれに対し、TX−114(Sigma)を0.01%となるように加え、それぞれ「生M.p+TX114」および「不活化M.p+MX114」を得た。さらに、対照として、Mycoplasma penetransをMycoplasma pneumoniaeと同様に培養して、生菌を回収し、TX−114を0.01%となるように加えたものを調製した(「M.penetrans+TX114」)。また、0.01%TX−114のみのもの(「TX114」)、および、PBSのみのもの(「コントロール」)も対照として調製した。
キャプチャー抗体(0.5μg/ml)をELISA用96穴マイクロプレート(Nunc)1穴あたり100μl(PBS(リン酸緩衝生理食塩水))の量で分注し、室温で一晩インキュベーションした。翌日、プレートを洗浄バッファー(T−PBS(0.5%Tween20添加PBS))で3回洗浄した。次に、ブロッキングバッファー(ブロッキングワン、ナカライテスク)を100μl/穴で添加し、室温で1時間インキュベーションした。洗浄バッファーで前と同様に3回洗浄した。次に、前記した種々の抗原を100μl/穴で添加し、室温で2時間インキュベーションした。また、洗浄バッファーで同様に3回洗浄した。次に、ディテクション抗体(0.5μg/ml)を96穴マイクロプレートへ1穴あたり100μl(1%BSA−PBS)で分注し、室温で2時間インキュベーションした。インキュベーション後、洗浄バッファーで3回洗浄した。次に、ペルオキシダーゼ標識した抗モルモットIgG抗体(0.4μg/ml、Cappel)を100μl(1%BSA−PBS)/穴で添加し、室温で2時間インキュベーションした。次に、洗浄バッファーで3回洗浄した。発色は、ELISA POD基質 TMBキット(ナカライ)を使用し、次のように行った。室温で2時間インキュベーション後、プレートを3回洗浄した。ついでキットのインストラクションに従い、発色+基質液を100μl/穴添加、10分後、停止液を100μl/穴で添加した。最後に、ELISAプレートリーダーで450nmの吸光度を測定した。結果を図3に示す。
Mycoplasma pneumoniaeそれ自体(生M.p)を直接検出することはできなかったが、生M.pに0.01%TX114を添加したサンプル(生M.p+TX114)では、抗原を検出できた。熱により不活化したMycoplasma pneumoniaeについても、0.01%TX114の添加により抗原の検出感度が増強することが分かった(不活化M.p+TX114)。一方、熱不活化Mycoplasma penetransに0.01%TX114を添加しても抗原は検出できなかった(M.penetrans+TX114)。
したがって実施例2で作製した抗体は、Mycoplasma pneumoniaeを特異的に検出し、マイコプラズマ感染症の診断に利用可能である。
以上、本発明の具体的な態様のいくつかを詳細に説明したが、当業者であれば示された特定の態様には、本発明の教示と利点から実質的に逸脱しない範囲で様々な修正と変更をなすことは可能である。従って、そのような修正及び変更も、すべて後記の請求の範囲で請求される本発明の精神と範囲内に含まれるものである。
本出願は、日本で出願された特願2008−136011(出願日:2008年5月23日)を基礎としており、その内容は本明細書に全て包含されるものである。
Claims (10)
- (1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、および
(5)配列番号1〜4のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1または2個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなる変異ペプチドであって、変異前のペプチドと同等の免疫原性を有するペプチド
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドならびに医薬として許容されうる担体を含有するマイコプラズマ感染症用ワクチン組成物。 - アジュバントをさらに含有する、請求項1に記載の組成物。
- 請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を有効成分として含有してなる、マイコプラズマ感染症の予防または治療剤。
- TNF−αの産生を抑制する、請求項3に記載の剤。
- マイコプラズマ感染症の予防または治療剤を製造するための、請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体の使用。
- 請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を含有してなる、マイコプラズマ感染症の診断薬。
- 請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を用いることを特徴とする、マイコプラズマ・ニューモニエの検出方法。
- 請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体を用いることを特徴とする、マイコプラズマ感染症の検出方法。
- 請求項1記載のペプチドの少なくとも1種を認識する抗体の有効量をそれを必要とする対象に投与する工程を含む、マイコプラズマ感染症の予防または治療方法。
- (1)配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(2)配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(3)配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、
(4)配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるペプチド、および
(5)配列番号1〜4のいずれかで表されるアミノ酸配列において、1または2個のアミノ酸残基が置換、欠失または付加されたアミノ酸配列からなる変異ペプチドであって、変異前のペプチドと同等の免疫原性を有するペプチド
からなる群より選ばれる少なくとも1種のペプチドならびに医薬として許容されうる担体を含有するワクチン組成物を、それを必要とする対象に投与する工程を含む、マイコプラズマ感染症の予防方法。
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