JPS63502003A - 耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食 - Google Patents
耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食Info
- Publication number
- JPS63502003A JPS63502003A JP62500513A JP50051386A JPS63502003A JP S63502003 A JPS63502003 A JP S63502003A JP 62500513 A JP62500513 A JP 62500513A JP 50051386 A JP50051386 A JP 50051386A JP S63502003 A JPS63502003 A JP S63502003A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- casein
- hydrolysis
- whey
- products
- whey protein
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims description 115
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 49
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims description 18
- 230000037213 diet Effects 0.000 title claims description 7
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 title claims description 7
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 title description 2
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 102
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 90
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 88
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims description 69
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 56
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 56
- 239000005018 casein Substances 0.000 claims description 53
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 53
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 claims description 53
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 37
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims description 34
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims description 29
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 22
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 14
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 14
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 14
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 14
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 claims description 10
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 claims description 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 10
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 9
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims description 8
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 8
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims description 8
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 8
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 claims description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 7
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 6
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims description 4
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims description 4
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 4
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 4
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 4
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims description 3
- 238000011026 diafiltration Methods 0.000 claims description 3
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 claims description 3
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 3
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 claims description 2
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 claims 2
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 claims 1
- YMTINGFKWWXKFG-UHFFFAOYSA-N fenofibrate Chemical compound C1=CC(OC(C)(C)C(=O)OC(C)C)=CC=C1C(=O)C1=CC=C(Cl)C=C1 YMTINGFKWWXKFG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- MYWUZJCMWCOHBA-VIFPVBQESA-N methamphetamine Chemical compound CN[C@@H](C)CC1=CC=CC=C1 MYWUZJCMWCOHBA-VIFPVBQESA-N 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 28
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 28
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 28
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 23
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 17
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 17
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 17
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 16
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 15
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 8
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 8
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 5
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 4
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 4
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 4
- 108010009355 microbial metalloproteinases Proteins 0.000 description 4
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 4
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 3
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 3
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 3
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 3
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 3
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 3
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 3
- 238000004448 titration Methods 0.000 description 3
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 3
- 238000013060 ultrafiltration and diafiltration Methods 0.000 description 3
- 206010002198 Anaphylactic reaction Diseases 0.000 description 2
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 2
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 description 2
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010013911 Dysgeusia Diseases 0.000 description 2
- 238000002965 ELISA Methods 0.000 description 2
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 description 2
- 201000010859 Milk allergy Diseases 0.000 description 2
- 241000699670 Mus sp. Species 0.000 description 2
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 2
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 2
- 230000036783 anaphylactic response Effects 0.000 description 2
- 208000003455 anaphylaxis Diseases 0.000 description 2
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000004440 column chromatography Methods 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 238000000760 immunoelectrophoresis Methods 0.000 description 2
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 2
- 230000035764 nutrition Effects 0.000 description 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 2
- 235000011118 potassium hydroxide Nutrition 0.000 description 2
- 235000005974 protein supplement Nutrition 0.000 description 2
- 229940116540 protein supplement Drugs 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 238000013519 translation Methods 0.000 description 2
- NVKAWKQGWWIWPM-ABEVXSGRSA-N 17-β-hydroxy-5-α-Androstan-3-one Chemical compound C1C(=O)CC[C@]2(C)[C@H]3CC[C@](C)([C@H](CC4)O)[C@@H]4[C@@H]3CC[C@H]21 NVKAWKQGWWIWPM-ABEVXSGRSA-N 0.000 description 1
- 108010005094 Advanced Glycation End Products Proteins 0.000 description 1
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 241001137251 Corvidae Species 0.000 description 1
- 241000270722 Crocodylidae Species 0.000 description 1
- 108010016626 Dipeptides Proteins 0.000 description 1
- 102000018389 Exopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010091443 Exopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 101001091385 Homo sapiens Kallikrein-6 Proteins 0.000 description 1
- 102100034866 Kallikrein-6 Human genes 0.000 description 1
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000061354 Manilkara achras Species 0.000 description 1
- 241001529936 Murinae Species 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010059712 Pronase Proteins 0.000 description 1
- 101000925883 Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) Elastase Proteins 0.000 description 1
- 241000555745 Sciuridae Species 0.000 description 1
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 101000584292 Streptomyces cacaoi Mycolysin Proteins 0.000 description 1
- 229920002494 Zein Polymers 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003463 adsorbent Substances 0.000 description 1
- 230000002009 allergenic effect Effects 0.000 description 1
- 230000000172 allergic effect Effects 0.000 description 1
- 208000030961 allergic reaction Diseases 0.000 description 1
- 239000008346 aqueous phase Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 208000010668 atopic eczema Diseases 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011148 calcium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 235000011116 calcium hydroxide Nutrition 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000014171 carbonated beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 235000019219 chocolate Nutrition 0.000 description 1
- 235000020247 cow milk Nutrition 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 1
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- LNNWVNGFPYWNQE-GMIGKAJZSA-N desomorphine Chemical compound C1C2=CC=C(O)C3=C2[C@]24CCN(C)[C@H]1[C@@H]2CCC[C@@H]4O3 LNNWVNGFPYWNQE-GMIGKAJZSA-N 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 230000007160 gastrointestinal dysfunction Effects 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 239000003365 glass fiber Substances 0.000 description 1
- 238000003505 heat denaturation Methods 0.000 description 1
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 1
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 1
- VTHJTEIRLNZDEV-UHFFFAOYSA-L magnesium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Mg+2] VTHJTEIRLNZDEV-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000347 magnesium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 235000012254 magnesium hydroxide Nutrition 0.000 description 1
- 229910001862 magnesium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000863 peptide conjugate Substances 0.000 description 1
- 235000015108 pies Nutrition 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 1
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 1
- 229920001059 synthetic polymer Polymers 0.000 description 1
- 238000007738 vacuum evaporation Methods 0.000 description 1
- 239000011800 void material Substances 0.000 description 1
- 239000005019 zein Substances 0.000 description 1
- 229940093612 zein Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
- A23J3/343—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of dairy proteins
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/833—Whey; cheese
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Zoology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Pulse, Heart Rate, Blood Pressure Or Blood Flow (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、
並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定資本発明は、乳清タンパク(
乳漿たんばく)物質からの耐熱非苦味易水溶性ペプチド生成物の製造方法に関す
る。
本発明の方法により生産されるペプチド生成物は、栄養物及び飲食物中のタンパ
ク質補助物及びタンパク質代替物として並びに規定食の成分として使用すること
ができる。
近年では、かかる目的のためにペプチド生成物を製造することに対し関心が高ま
ってきているが、これらの生成物は中性的な味を有し、非苦味、易水溶性かつ耐
熱性でなければならない。乳清タンパク質は非常に望ましい含有率で必須アミノ
酸を含有しており、安価でかつ大量に容易に入手されることから、上記目的のた
めに乳清タンパク質からペプチド生成物を製造するための方法は特に商業的な関
心を与える。
様々なこのような方法が提案されている。
米国特許第4,107,334号明細書は、タンパク質の50%が沈降するまで
乳清タンパク質が加熱処理に付されることによる可溶性ペプチド生成物の製造方
法について開示している。ラクトアルブミンと称される沈降した乳清タンパク質
は、穏和なタンパク質分解性酵素的加水分解に付されて加水分解産物をもたらす
が、この場合にタンパク質の大部分は可溶性ペプチドに分解される。
次いで加水分解産物は使用されたプロテイナーゼを不活化させるために加熱処理
される。しかしながら、ラクトアルブミンを製造しかつブロティナーゼを不活化
するための上記加熱処理の利用は、重要な硫黄アミノ酸の損失、望ましくないフ
レーバーの発生、及びラクトース存在下においてアレルゲン性である場合が多い
メイラード(Maillard)反応生成物の形成を伴う〔例えば、オータニ、
エッチ及びトキツ、エフ、1982年、日本、ジャーナル壷オン、ズーテクニカ
ル・サイエンス、第53巻、第344頁(Otanl、H,and Tokit
z、F、1982.Japan、Journ−al of Zootechni
cal 5cience、Vol、53.page 344)及びマツダ、チー
ら、1985年、ジャーナル・オン・フード・サイエンス、第50巻、第618
頁(Matsuda、T etal、 1985.Journal of Fo
od 5cience、Vol、50.page 818)参照〕。
米国特許第4,293,571号明細書も同様に、例えば酵素的加水分解次いで
加熱処理により乳清タンパク質からペプチド生成物を製造する方法について開示
している。限外濾過後に得られるペプチド生成物は、上記加熱処理生成物に関連
して前記と同様の欠点を生じるよう欧州特許出願第0.065,663号及び0
.022,019号明細書は、タンパク質含有食物を消化及び/又は吸収する能
力を低下させ又は欠いた患者用の特別食において使用される予定であるアミノ酸
残基5個以下の小ペプチドから実質上なるペプチド生成物の乳清タンパク質酵素
的加水分解による製造方法に関する。
即ち、欧州特許出願第0.065,663号明細書は、アミノ酸、ジペプチド及
びトリペプチドの混合物を少なくとも50重量%含有しかつ10個以上のアミノ
酸を含むポリペプチドを25重量%以下でしか含有しないペプチド生成物に関し
、一方欧州特許出願第0.022.019号明細書は、少なくとも50%のペプ
チドが2〜5個のアミノ酸残基を有し、遊離アミノ酸部分が15%未満であるペ
プチド生成物に関する。
加水分解された場合、大半のタンパク質は苦味のあるペプチドを生じる傾向を有
するが、苦味は10個未満のアミノ酸、特に4〜8個のアミノ酸を含む短鎖ペプ
チドの場合に最大となる。したがって、10個未満のアミノ酸を有するペプチド
の含有率が高いペプチド生成物は非常に苦い味を呈するであろう。疎水性アミノ
酸は苦味を呈し、様々な極性アミノ酸は塩味を呈するという事実に鑑みれば、遊
離アミノ酸含有率が高いということは味の面で同様に問題を生じるであろう。し
かも遊離アミノ酸含有率が高い場合は高い容量オスモル濃度の生成物を生じてし
まい、かかる生成物からの液体の吸収を妨げることになる。
上記の点から、欧州特許出願第0.065,663号及び第0.022,019
号明細書に開示された生成物は、非常に限られた適用分野、即ち胃腸機能不全の
患者用の特別食の製造向としての用途しか有さないのである。
苦味を消失させるための様々な方法が示されてきた。
苦味ペプチドは通常疎水性であり、このことは有機溶媒による抽出又は活性炭、
ガラス繊維もしくは他の疎水性物質への吸着によって苦味ペプチドを選択的に除
去するために利用されうる。
米国特許第4,075,195号明細書は、フェノール置換樹脂に吸着させる方
法について開示している。
しかしながら、上記方法は、ある種の必須疎水性アミノ酸の損失を伴い、かつ使
用される吸着剤が大量の有機溶媒で再生されねばならないという欠点を有してい
る。
英国特許第1,338.936号明細書は、苦味ペプチドがエキソペプチダーゼ
によって分解されることからなる方法について開示している。しかしながら、上
記分解の結果、上記のように望ましくない高含有率の遊離アミノ酸を有するペプ
チド生成物を生じてしまう。
上記から明らかなように、乳清タンパク質の酵素的加水分解により得られる従来
のペプチド生成物は、フレーバー及び/又はアミノ酸組成に関して欠点を有する
。
したがって、乳清タンパク質の酵素的加水分解により得られかつ上記欠点を有さ
ない耐熱非苦味易水溶性ペプチド生成物の製造方法を提供することが、本発明の
目的である。
驚くべきことに、カゼインが1種以上のブロティナーゼによって除去された乳清
タンパク質物質の加水分解により苦味のないペプチド生成物が形成されることが
証明された。
即ち、上記目的は下記工程:
a)乳清タンパク質物質からカゼインを除去する、b) a)で得られた無カゼ
イン乳清タンパク質物質を少な・くとも1種のブロティナーゼで加水分解する、
c) b)で得られた加水分解産物を20,000ドルトン以下のカットオフ値
をもつ膜により限外濾過し、次いで炉液を回収する、
続いて、所望であれば炉液を濃縮及び/又は乾燥する、ことからなることを特徴
とする本発明の方法によって達成される。
出発物質として用いられるカゼイン含有乳清タンパク質物質は、甘味乳清もしく
は酸味乳清、乳清濃縮物及びその限外ン濾過もしくは熱変性により得られる乳清
タンパク質濃縮物(ラクトアルブミン)のような乳清タンパク質(本出願におい
ては、カゼイン以外に乳清中で利用可能なタンパク質として定義される)(チー
ズ製造又は工業的カゼイン製造に際してのカゼイン沈降後の液相)を含有したい
かなる乳清物質であってもよい。
乳清中の残余カゼイン含有量は典型的には総タンパク質含量中の(乾燥重量ベー
スで)約30%を占める。
水相中で懸濁複合物として存在するカゼインは、本発明の方法の態様において、
カゼイン粒子が留まる一方で乳清タンパク質がフィルターを通過するような孔径
を有する膜によりカゼイン粒子を消去することにより、乳清タンパク質から除去
される。
軍には、カゼインは、本発明の方法の更に好ましい態様において非加熱処理乳清
から、酸の添加と同時にCa Cl 2の添加によりそのpH値を実質上カゼイ
ンの等電点たる4.5〜5.0に調整し、次いで混合物を少なくとも1時間30
〜50℃、好ましくは40℃に保つことによって除去され得ることが証明された
。かくして沈降したカゼインは濾過又は遠心分離によって容易に分離される。例
えばウエストファリア(Westral 1a)セパレーターでの遠心分離が大
規模の場合には好ましい。酸としては例えばHCIが使用される。
添加されるCa C12量は1〜25g/100gの範囲であることが好ましい
。この態様において、乳清タンパク質は変性を伴う加熱処理及びこれによりカゼ
インと一緒に沈降する乳清タンパク質の沈降に供されなかった、ということが重
要である。
しかも驚くべきことに、バシルス・スブチリス(Bac−illus 5ubt
iljs)由来の中性のメタロプロテイナーゼ〔ニュートラーゼ(Neutra
se) 、ノボ・インダストリA/ S (Novo IndustriA/S
) 、デンマーク〕はカゼインに対して高い活性を有するものの、天然及び熱変
性乳清タンパク質に対しては全く又は非常に弱い活性しか有さないことが判明し
た。したがって、カゼインは乳清タンパク質から、カゼインをバシルス・スブチ
リス由来の中性メタロブロティナーゼで加水分解することにより除去されること
が、証明された。加水分解はpH4〜9、好ましくはpa’7.5でかつ30〜
60℃、好ましくは50℃の温度で行なわれる。加水分解は、終了するまで、即
ち総タンパク質量中の4%が加水分解されるまで行なわれることが好ましい。ニ
ュートラーゼ及び乳清タンパク質の使用量割合は臨界的ではないが、それは酵素
量は単にどれほど所望の程度の加水分解が迅速に達成されるかを決定するだけに
しかすぎないからである。
カゼイン分解生成物は限外濾過又は遠心分離によって除去される。乳清タンパク
質が加熱処理により沈降した場合には、カゼイン分解生成物はそれらを通過させ
る孔径を有する膜での限外ン濾過により又は遠心分離による上澄として除去され
る。乳清タンパク質が穏和な又は非加熱処理にのみ供され、したがって天然タン
パク質のまま実質上存在する場合には、カゼインは20,000以下のカットオ
フ値を有する膜での限外か過によって除去される。
カゼインが乳清タンパク質から除去された後、これは好ましくは、20,000
以下のカットオフ値を有する限外濾過膜での濾過によって例えば5%のタンパク
質含量となるまで濃縮される。これによって、好ましくは0.1%以下のラクト
ース含量を達成するまでラクトースを分離し、かつ無うク、ドースで低い容量オ
スモル濃度のペプチド生成物を得るために望ましい利用可能な塩を得ることがで
きる。。
得られた無カゼイン乳清タンパク質物質の本法の工程b)による加水分解は、何
らかのブロティナーゼを用いて行なわれる。加水分解は、例えば継続的又は同時
的に、より多くの異なるブロティナーゼで、かつ場合によりより多くの中間限外
i濾過工程で行なわれてもよい。下記ブロティナーゼを用いることが好ましい:
コロラーゼP P (Corolase PP) (豚パンクレアブロティナー
ゼーローム(RhorA) −ドイツ連邦共和国〕ローザイムP 41 (Rh
ozy+ae P41) (アスペルギルス・オリザエ(Aspergillu
s oryzae)プロテイナーゼージエネンコア(Genencore) −
U、S、 A)プロナーゼ(Pronase) [ストレプトマイセス・グリセ
ウス(Streptoa+yces griseus)プロテイナーゼーシグマ
(Sigma))
アルカラーゼ2.4L(Alcalase 2.4L) (バシルス・リチェニ
ホルミス(Bacillus 1iehenif’ormis)プロテイナーゼ
ーノボ・インダストリA/S−デンマーク〕又は
トリプシン(ノボ争インダストリA/S−デンマーク)使用される酵素及び乳清
タンパク質の量の割合は臨界的でなく、即ちそのことはタンパク質生成物の組成
又は収率に実質上影響を与えないで、望ましい加水分解度に達するまでに要する
時間に関して重要な事項であるだけだからである。
加水分解はpH値約7.5及び温度約50℃で行なわれることが好ましい。加水
分解は、好ましくは得られるペプチド生成物中の望ましいペプチド大きさ分布及
び望ましい収率に応じて8〜18%の範囲の加水分解度に達するまで続けられる
。加水分解度は例えばpHスタット法により測定される〔アドラーーニッセン、
ジエイ拳ジェイ・ケム・チク・バイオチクノロ、第32巻、第138−156頁
(Adler−Nissen、J、J、Chem、Tech、Biot−ech
nolJol、32.page 138〜15G )参照〕。
本法の工程C)による限外濾過は、20.000ドルトン以下のカットオフ値を
有する膜を介して上記のように行なわれ、その結果膜に堆積した非加水分解又は
不十分に加水分解された乳清タンパク質から無カゼイン乳清タンパク質物質の加
水分解により生じたペプチドを分離することができる。無カゼイン乳清タンパク
質物質の加水分解に際して用いられるプロテイナーゼも上記限外濾過によって捕
捉される。
本発明の方法によれば、任意的に利用される膜は限外濾過膜として使用されるが
、但しそれらは既定のカットオフ値を有していなければならない。一般的に市販
され、高耐性合成ポリマーから作製され、かつ例えば酸又は塩基でその場で洗浄
された膜を利用することが好ましい。
かかる限外濾過膜は、中でも、DDS−RO−デビジョン(DDS−RO−Di
vision) 、デンマーク、ロータ・ブーラン(Rhone−Poulen
c ) 、フランス、ロミコン(Roa+1con)、フランス及びアルファラ
バール(Alfa−Laval) 、スウェーデンから特に市販されている。D
DS−RO−デビジョンのGR61PP膜は例えばオフカット値20.000の
膜として使用される。
カットオフ値約6,000の限外ン濾過膜を使用することが特に好ましい。
限外か過により得られるン戸液は次いで、本発明によるペプチド生成物を得るた
めに、所望であれば濃縮され及び/又は乾燥される。
本発明の方法により製造されるペプチド生成物は、3重量%水溶液中で非苦味で
あって、中性味を有し、100℃で10分間加熱された後もpH4〜5で十分に
溶解性である。本発明のペプチド生成物は、6未満のアミノ酸からなるペプチド
を最大含有率で15%含有する。
低含有率の遊離アミノ酸及び小ペプチドであることから、それらは更に低い容量
オスモル濃度を有する。
それらの性質によって、ペプチド生成物は規定食における使用に適しており、し
かもアミノ酸源として又は栄養物及び飲食物中のタンパク質代替物として、例え
ばソーセージ、パイ、アイスクリーム、チョコレート及びレール、ソーダ水等の
炭酸飲料中における競技者用の易代謝性タンパク質補助物としても通常適してい
る。
特別な関心は、工程C)においてカットオフ値6.000の膜を介する限外か過
に供することにより、本発明の方法によって製造されるペプチド生成物に注がれ
ている。上記ペプチド生成物は、牛乳に対しアレルギー性の人のための栄養物及
び飲食物中においてタンパク質代替物として使用されうる。上記ペプチド生成物
は、牛乳清タンパク質又は牛カゼインに対する市販抗体〔ファルマシア(Pha
riacia)、スウェーデン及びダコ・バッゾ(Dako patts) 、
デンマーク〕を用いた免疫電気泳動又はELISA(酵素結合免疫吸着アッセイ
)によって抗体結合を示さない。同様に、それらは牛乳清タンパク質又はカゼイ
ンに対するネズミ抗体で感作されたマウスにおいて受動的皮膚アナフィラキシ−
反応を誘発しない。
同様に、それらは牛乳に対するアレルギー症が臨床的に十分確認された子供にお
いて刺激−消去試験によるアレルギー反応を誘発しない。
本発明の方法は下記例によって詳細に説明されている。
例1
バシルス・リチェニホルミスブロティナーゼ(アルカラーゼ2.4L、ノボ参イ
ンダストリA/S、デンマーク)での加水分解による新鮮なチーズ乳清からのペ
プチド生成物の製造
Ca C1・2H2020gを新鮮チーズ乳清200.1!に加え、チーズ乳清
を2N HCIでpH4,6に調整した。°次いでチーズ乳清を撹拌下40℃で
60分間及び撹拌せずに40℃で60分間装いた。この処理によりカゼインを沈
降させ、注意深く取り出された透明乳清を更に無菌布での濾過により清澄化させ
た。こうして得られた乳清は実際上カゼインを含有せず、タンパク質含有ff1
0.52%であったが、一方力ゼインの等電点沈降の前におけるチーズ乳清はケ
ルタール法で測定したところタンパク質含有量0.79%であった。無カゼイン
乳清を次いで濃縮し、DDS−RO−デビジョン、デンマークのLAB20限外
濾過モジュールの使用によるGR61PP膜上での限外濾過及び透析濾過によっ
てラクトースを除去した。得られた無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮
物(タンパク質含有量5重量%の15R)を50℃に加温し、4.ON NaO
HでpH7,5に調整した。次いで加水分解をアルカラーゼ2.4L (5,0
mg)の添加により開始し、加水分解を加水分解度12%となるまで続けたが、
これは4、ON NaOHでの継続的滴定によりpH値を7.5に一定化しなか
らpHスタット法に従い測定されたものである。得られたペプチドをそれを通過
させるGR61P P膜上での限外濾過により非加水分解乳清タンパク質及びプ
ロティナーゼから分離した。このようにして限外濾過から得られたペプチド含有
浸透液を凍結乾燥及び脱イオン水への再懸濁によって濃縮した。ペプチド生成物
中におけるペプチド収率は乳清タンパク質濃縮物中のタンパク質含有量の72%
であった。ペプチド生成物10%溶液は、100℃で10分間加熱した場合であ
っても、 pH4,0〜5.0で完全に可溶性であることが証明された。ペプチ
ド生成物3%溶液は中性味を有する。ペプチド生成物中のペプチド分子量分布に
関するバイオゲルP−6(Bioget P−6、バイオラッド−ラプス(Bi
orad−Labs) 、フランス膜上でのゲル濾過によるカラムクロマトグラ
フィー試験によって、ペプチドの約17重量%が6000以上の分子量を有し、
ペプチドの15重量%が4000〜6000の分子量を有し、ペプチドの59重
量%が1000〜4000の分子量を有し、ペプチドの9重量%が1000以下
の分子量を有することが判明した。
例2
パンクレアブロティナーゼ〔コロラーゼPP、ローム・ケミ−(RhoIICh
emie)、ドイツ連邦共和国〕での加水分解による新鮮チーズ乳清からのペプ
チド生成物の製造無カゼイン無ラクトースの乳清タンパク質濃縮物(タンパク質
含有量5重量%の15g)を例1で記載されたように新鮮チーズ乳清から製造し
た。
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物をコロラーゼPP3.Ogの添加
により50℃pH8,0で加水分解に供し、加水分解を加水分解度10%となる
まで続けた。ペプチド含有浸透液をGR61PP膜上での限外i濾過により調製
し、凍結乾燥ペプチド生成物を例1に記載されているようにして得た。
ペプチド生成物におけるペプチド収率は乳清タンパク質濃縮物中のタンパク質含
有量の49%であった。ペプチド生成物はpH4,5かつ100℃で10分間で
安定であり、3%溶液中で中性味を呈した。
例3
豚トリプシン(ノボ・インダストリA/S、デンマーク)での加水分解による新
鮮チーズ乳清からのペプチド生成物の製造
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例1で説明したように製造し、
例2で記載されたように加水分解に供した。GR61PP膜上での限外か過によ
り得られたペプチド生成物中のペプチド収率は、乳清タンパク質濃縮物中のタン
パク質含有量の42%であった。ペプチド生成物10%溶液は100℃で10分
間加熱された後であってもpH4,5で安定であった。ペプチド生成物は脱イオ
ン3%溶液中で中性味を呈した。
例4
アスペルギルス・オリザエプロテイナーゼ(ローザイムP41、ジェネンコア、
U、S、 A、 )での加水分解による新鮮チーズ乳清からのペプチド生成物の
製造無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物(タンパク質含有量5重量%
の15g)を例1で記載されたように製造し、ローザイムP41 1.5gの添
加により50℃pH7,5で加水分解に供した。加水分解を加水分解度約8%と
なるまで続けた。ペプチド生成物をGR61PP膜上での限外濾過により浸透液
として得たが、ペプチド生成物中のペプチド収率は乳清タンパク質濃縮物中のタ
ンパク質含有量の39%であった。ペプチド生成物は例1〜3により製造された
生成物として酸媒体中で安定であり、許容可能な中性味を呈した。
ペプチド分子量分布に関するバイオゲルP−6によるカラムクロマトグラフィー
試験では、ペプチドの大部分(60%)が1500〜2500の分子量を有する
一方で10%未満がそれぞれ6000以上及び1000以下の分子量を有するこ
とが判明した。
例5
での限外か過による新鮮チーズ乳清からのペプチド生成物100Kgの製造
アルカラーゼ2.4Lを使用したが、その理由は例1〜4によるとこのブロティ
ナーゼが最大収率を上げることを立証したためであった。
CaC1・2H204500gを新鮮チーズ乳清45、 0004?に加え、チ
ーズ乳清を濃HcIでpH4,6に調整した。5時間放置後カゼインは40℃で
沈降したが、しかる後ウエストファリアセパレーターでの遠心分離(6500r
pm)によりそれを除去した。透明乳清(タンパク質含有量0.56重量%)3
5.000gを回収し、濃縮し、GR61PP膜上での限外濾過及び透析濾過に
よりラクトースを除去した。
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を回収し、タンパク質含有量を5
重量%に調整した。次いで乳清タンパク質濃縮物(pH7,5)3000gを加
水分解度12%となるまでアルカラーゼ2.4L 1.01での50℃における
加水分解に供した。
本例では、pH値はCa (OH)2、Mg (OH) 2、KOH及びNaO
Hの混合物での連続的滴定により7.5で一定に保ったが、この混合物は塩基強
度に関する限り4.ON NaOHに等しい。上記塩基混合物はナトリウム添加
を制限しかつ同時にペプチド製品にカルシウム、マグネシウム及びカリウムを加
える目的で使用された。加水分解終了後、加水分解産物をGR61PP膜上での
限外か過に供し、ペプチド含有浸透液を減圧下で蒸発させ、凍結乾燥した。この
ようにして得られたペプチド生成物は例1で得られた生成物にほぼ相当した。
本例における製造プラントの広い空隙容積によると、ペプチド生成物中のペプチ
ドの収率は乳清タンパク質濃縮物のタンパク質量の57%であった。
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例1で記載されたようにチーズ
乳清から製造し、例1で記載されたアルカラーゼ2.4L、例2で記載されたコ
ロラーゼPP又は例4で記載されたローザイムP41による加水分解に供した。
例1〜4とは逆に、本例で得られたペプチドをカットオフ値6000の膜(GR
81P P膜、DDS−RO−デビジョン、デンマーク)での限外濾過により非
加水分解乳清タンパク質及びブロティナーゼから分離した。得られたペプチド生
成物はいずれも免疫電気泳動又はEL I SAによると抗体結合性を示さず、
しかもいずれのペプチド生成物も感作マウスにおいて受動的皮膚アナフィラキシ
−反応を誘導しなかった。第1表はペプチド収率、チーズ乳清タンパク質重量%
及び上記3種のペプチド生成物中におけるペプチドの分子量割合について示す。
第 1 表
使用されたプロティナ ベブチ ペプチドの分子量−ゼ ド収率 3pOO−8
0001000−3000<10000アルカラーゼ2.4L 44% 20%
64% 16%コロラーゼPP 38% 33% 47% 20%ローザイム
P41 39% 18% 76% 6%第1表から明らかなように、3種のペプ
チド生成物のペプチド収率は例1〜4の収率と比較すると低かった。
低収率は、GR81PP膜が6000以上の分子量をもつペプチドに対して不透
過性であって約4000以上の分子量をもつペプチドに対しては若干透過性であ
るという事実に起因していた。
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例1で記載されたように製造し
た。乳清濃縮物をアルカラーゼ2.4L、コロラーゼPP及びローザイムP41
の組合せでの加水分解に供し、各々の加水分解を上記2種のブロティナーゼと同
時に行なった。各加水分解は、利用されるプロティナーゼ組合せに応じ12〜1
7%の加水分解度に相当する操作が実質上終了するまで続けられた。
ペプチド生成物を例6で記載したようにGR−81PP膜での限外か過によって
得た。アルカラーゼ2.4L(乳清タンパク質6.5mg/ K g )及びロ
ーザイムP41(乳清タンパク質20g/Kg)の組合せは、ペプチド生成物中
のペプチドの高収率(74重量%)及びペプチド生成物中のペプチドの好ましい
分子量分布といういずれの面からみても特に適当なペプチド生成物を生じること
が証明されており、分子量分布の面ではペプチドの大部分(約70%)が150
0〜3000の分子量を有し、15%未満が1000以下の分子量を有していた
。
アルカラーゼ2,4L及びローザイムP41は、例7におけるこの組合せが最も
適当なペプチド生成物を生じたことから好ましいものであった。
タンパク質含有量5重量%の無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物40
00gを例5で記載されたように製造した。乳清タンパク質濃縮物を50℃に加
熱し、M g (OH) 2、Ca (OIT() 2、KOH及びNaOHか
らなる塩基混合物でpH7,5に調整した。加水分解を水20.illでスラリ
ー化されたアルカラーゼ2.4L1300mI及びローザイムP41 4.OK
gの添加によって開始した。pH値を例5で記載された塩基混合物によって一定
に保ち、加水分解を加水分解度16〜17%となるまで続けた。次いでペプチド
をGR81PP膜(膜面積35m2)での限外濾過により非加水分解乳清タンパ
ク質及びブロティナーゼから分離した。ペプチド生成物中のペプチド収率は乳清
タンパク質濃縮物のタンパク質含有量の約60%であって、ペプチド生成物は例
7により製造された対応生成物と同等であった。得られたペプチド生成物を臨床
的に牛乳に対するアレルギー症が十分に確認された0〜7オの子供1゜人に毎日
ペプチド補助物(1日10g)として2が月の実験期間にわたり投与したが、関
与した子供はアレルギー反応症状を全く示さなかった。
限外濾過及び透析濾過、強加熱処理、減圧蒸発並びにスプレードライからなる方
法によりチーズ乳清から製造される乳清タンパク質濃縮物は様々な会社から市販
されている。この場合に利用された乳清タンパク質濃縮物〔デンマーク・プロテ
ィンA/ S (Denmark Proteln A/S)、デンマーク製う
クブロダン−80(Lacprodan−80) )はタンパク質含有量約80
%であって、その約30〜40重量%がカゼインであり、ラクトース含有量は1
0〜12%であった。乳清タンパク質は変性されているため、粉末を水で混合さ
せた場合には不溶性であるが、逆に安定なスラリーが得られる。コントロール実
験において、アルカラーゼ2.4Lでのラフプロダン−80の加水分解により(
加水分解度−12%)、非常に苦い味をもつペプチド生成物が得られた。
ラフプロダン−80に含まれるカゼインをバシルス舎ズブチリスブロティナーゼ
にュートラーゼ、ノボ・インダストリA/S、デンマーク)での加水分解により
除・去した:
タンパク質含有ff15%のラフプロダン−80の懸濁液10gを50℃に加熱
し、4.ON NaOHでpH7,5に調整した。カゼインの加水分解をニュー
トラーゼ10m、77の添加により開始した。pH値を4.0NNaOHでの連
続滴定により一定に維持し、加水分解を、ラフプロダン−80中のタンパク質の
すべてのペプチド結合体に対する加水分解度約4%に相当する操作が終了するま
で続けた。次いでカゼイン分解産物及びラクトースをGR81PP膜での限外濾
過及び透析濾過により除去した。透析液中のペプチド収率は、ラフプロダン−8
0中のカゼイン含有量に十分一致する値に相当する28%であった。タンパク質
は無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を構成する残留物中に残留して
おり、その中で変性乳清タンパク質は水性スラリーとしてなお存在していた。こ
の方法で得られた残留物を次いで例1で記載されたようにアルカラーゼ2.4L
単独での又は例7で記載されたようにローザイムP41とアルカラーゼ2.4L
との併用での加水分解に供した。しかる後加水分解産物を(例1と同様に)GR
61PP膜又は(例7と同様に)GR81PP膜で限外濾過した。こうして製造
されたペプチド生成物は、苦味の欠如、ペプチド収率及び分子量分布の面で、例
1及び例7に従い新鮮チーズ乳清から製造されたペプチド生成物と実質上同一で
あった。しかしながら、例9によるペプチド生成物は、上記生成物の製造過程に
おけるラフプロダン−80の加熱処理によって生じたらしいわずかな焦げつき味
を呈した。
カゼイン及び熱変性乳清タンパク質からなるラクトアルブミンをラクトアルブミ
ンの工業的製法にほぼ対応する下記方法に従い新鮮チーズ乳清100gから製造
した:チーズ乳清を2N HCIでpH4,6に調整し、90℃で30分間加熱
した。共にラクトアルブミンを構成するカゼイン及び熱変成乳清タンパク質のス
ラリーを遠心分離により回収し、タンパク質含有量が5%となるように水に再懸
濁した。コントロール実験として、ラクトアルブミンサンプルをアルカラーゼ2
.4しての加水分解に供したところ、非常に苦味の強いペプチド生成物を生じた
。このようにして製造されたラクトアルブミン中に含まれるカゼインを例9で記
載されたようにニュートラーゼでの加水分解に供した。ニュートラーゼ加水分解
後に行なわれた限外濾過により、ラクトアルブミン中の総タンパク質量のうちペ
プチド収率的32%の浸透液が得られた。
このようにして製造された無カゼイン無ラクトースラクトアルブミンをアルカラ
ーゼ2.4L単独での又はアルカラーゼ2.4LとローザイムP41との併用で
の加水分解に供し、ペプチド生成物を例9で記載されたようにして得た。得られ
た苦味のないペプチド生成物は、例9に従い得られたペプチド生成物にほぼ相当
した。
補正書の翻訳文提出書(特許法第184条の7第1功PCT/DK 86100
123
2、発明の名称
耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、
並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食
3、特許出願人
住 所 デンマーク国しドブレ、ロスビベイ ナンバー 19氏 名 ボウルセ
ン、オツトー メルヒオル4、代理人
(郵便番号100)
東京都千代田区丸の内圧丁目2番3号
5、 補正書の提出年月日
1987年4月23日
6、 添付書類の目録
(1) 補正書の翻訳文 1 過
補正された請求の範囲
5、 カゼインの加水分解がpH値4〜9かつ温度30〜60℃で行なわれる、
請求の範囲第4項記載の方法。
6、 ラクトアルブミンが乳清タンパク質物質として使用され、しかも工程b)
における加水分解前にカゼイン分解産物が遠心分離により分離される、請求の範
囲第4゜項記載の方法。
7、 工程b)における加水分解前に、カゼイン分解産物が約20,000ドル
トン以下のカットオフ値を有する膜での限外か過により分離される、請求の範囲
第4項記載の方法。
8、 無カゼイン乳清タンパク質物質を加水分解に供する前に、工程a)におい
て得られた無カゼイン乳清タンパク質物質を濃縮し、及び/又は好ましくは約2
0.000以下のカットオフ値を有する限外濾過膜での透析濾過によりラクトー
スを特徴する請求の範囲第1項〜第7項のいずれか一項に記載の方法。
9、 無カゼイン乳清タンパク質が8〜18%の加水分鰐皮まで加水分解される
、請求の範囲第1項〜第8項のいずれかに一項記載の方法。
10、ブロティナーゼとして、豚バンクレアブロティナーゼ、アスペルギルス・
オリザエプロテイナーゼ、ストレプトミセスψグリセウスプロティナーゼ、バシ
ルス・リチェニホルミスブロティナーゼ又はトリプシンを用いる、請求の範囲第
1項〜第9項のいずれか一項に記載の方法。
11、工程C)における限外濾過が約6000ドルトンのカットオフ値を有する
膜によって行なわれる、請求の範囲第1項〜第10項のいずれか一項に記載の方
法。
12、特許請求の範囲第1項〜第11項のいずれか一項に記載された方法により
製造され、しかもアミノ酸残基6個未満のペプチドの含有量が15重量%以下で
あることを特徴とする耐熱非苦味中性味ペプチド生成物。
国際調査報告
Claims (13)
- 1.カゼイン含有乳清タンパク質物質からの耐熱非苦味易水溶性ペプチド生成物 の製造方法であって、下記工程: a)乳清タンパク質物質からカゼインを除去する、b)a)で得られた無カゼイ ン乳清タンパク質物質を少なくとも1種のプロティナーゼで加水分解する、c) b)で得られた加水分解産物を20,000ドルトン以下のカットオフ値を有す る膜により限外ろ過し、次いでろ液を回収する、 続いて、所望であれば、ろ液を濃縮及び/又は乾燥する、 工程を特徴とする方法。
- 2.カゼインが、工程a)における非加熱処理乳清から、カゼイン粒子が捕捉さ れる一方で乳清タンパク質がフィルターを通過するような孔径、好ましくは約0 .2μを有するフィルターでカゼイン粒子を分離することにより除去される、請 求の範囲第1項記載の方法。
- 3.カゼインが、工程a)における非加熱処理乳清から、酸の添加及び1〜25 g/100lの範囲内の量のCaC12の同時添加によりpH値を4.5〜5. 0に調整し、混合物を少なくとも1時間30〜50℃に保持し、かくして沈降す るカゼインを分離することによって除去される、請求の範囲第1項記載の方法。
- 4.カゼインが、工程a)における乳清タンパク質物質から、総タンパク質量の 好ましくは約4%の加水分解度に達するまでバシルス・スブチリス由来中性メタ ロプロティナーゼでカゼインを加水分解し、かつカゼイン分解産物を分離するこ とにより除去される、請求の範囲第1項記載の方法。
- 5.カゼインの加水分解がpH値4〜9かつ温度30〜60℃で行なわれる、請 求の範囲第4項記載の方法。
- 6.ラクトアルブミンが乳清タンパク質物質として使用され、しかも工程b)に おける加水分解前にカゼイン分解産物が遠心分離により分離される、請求の範囲 第4項記載の方法。
- 7.工程b)における加水分解前に、カゼイン分解産物が約20,000ドルト ン以下のカットオフ値を有する膜での限外ろ過により分離される、請求の範囲第 4項記載の方法。
- 8.無カゼイン乳清タンパク質物質を加水分解に供する前に、工程a)において 得られた無カゼイン乳清タンパク質物質を濃縮し、及び/又は好ましくは約20 ,000以下のカットオフ値を有する限外ろ過膜での透析ろ過によりラクトース を分離する、請求の範囲第1項〜第7項のいずれか一項に記載の方法。
- 9.無カゼイン乳清タンパク質が8〜18%の加水分解度まで加水分解される、 請求の範囲第1項〜第8項のいずれか一項に記載の方法。
- 10.プロティナーゼとして、豚パンクレアプロティナーゼ、アスペルギルス・ オリザエプロティナーゼ、ストレプトミセス・グリセウスプロティナーゼ又はト リプシンを用いる、請求の範囲第1項〜第9項のいずれか一項に記載の方法。
- 11.工程c)における限外ろ過が約6000ドルトンのカットオフ値を有する 膜によって行なわれる、請求の範囲第1項〜第10項のいずれか一項に記載の方 法。
- 12.請求の範囲第1項〜第11項のいずれか一項に記載された方法により製造 され、しかもアミノ酸残基6個未満のペプチドの含有量が15重量%以下である ことを特徴とする耐熱非苦味中性味ペプチド生成物。
- 13.請求の範囲第12項記載の生成物を含有することを特徴とする規定食、食 物製品又は飲食物。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DK589785A DK589785A (da) | 1985-12-18 | 1985-12-18 | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
DK5897/85 | 1985-12-18 | ||
PCT/DK1986/000123 WO1987003785A1 (en) | 1985-12-18 | 1986-11-03 | A process for the preparation of a heat resistant non-bitter water-soluble peptide product, the product produced by the process, and nutrients, refreshments and dietetics comprising the product |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS63502003A true JPS63502003A (ja) | 1988-08-11 |
JPH0811039B2 JPH0811039B2 (ja) | 1996-02-07 |
Family
ID=8146014
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62500513A Expired - Lifetime JPH0811039B2 (ja) | 1985-12-18 | 1986-11-03 | 耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食 |
JP62500514A Pending JPS63502004A (ja) | 1985-12-18 | 1986-12-18 | ペプチド製品、その製造方法及びペプチド製品の用途 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62500514A Pending JPS63502004A (ja) | 1985-12-18 | 1986-12-18 | ペプチド製品、その製造方法及びペプチド製品の用途 |
Country Status (15)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5112812A (ja) |
EP (2) | EP0250501B2 (ja) |
JP (2) | JPH0811039B2 (ja) |
KR (1) | KR940003938B1 (ja) |
AT (1) | ATE64827T1 (ja) |
AU (2) | AU591230B2 (ja) |
CA (1) | CA1336307C (ja) |
DE (1) | DE3680079D1 (ja) |
DK (1) | DK589785A (ja) |
ES (1) | ES2024416B3 (ja) |
FI (1) | FI873570A0 (ja) |
GR (1) | GR3002844T3 (ja) |
IE (1) | IE59710B1 (ja) |
NZ (1) | NZ218709A (ja) |
WO (2) | WO1987003785A1 (ja) |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1994012053A1 (en) * | 1992-11-30 | 1994-06-09 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | Low-phosphorus whey protein, process for producing the same, hydrolyzate of purified low-phosphorus whey protein, and process for producing the same |
JP2001000144A (ja) * | 1999-06-17 | 2001-01-09 | Asahi Chem Ind Co Ltd | ゲル状高濃度栄養補助食品 |
JP2004508025A (ja) * | 2000-09-11 | 2004-03-18 | ニュージーランド デアリー ボード | 改良された生物活性ホエータンパク質加水分解物 |
JP2012170438A (ja) * | 2011-02-24 | 2012-09-10 | Hiroshima Prefecture | 食品用豆類、その製造方法及びこれを用いた食品 |
JP2015524668A (ja) * | 2012-08-13 | 2015-08-27 | エッレビ リヨファーム エッセ.エッレ.エッレ. | 血清タンパク質濃縮物の調製方法 |
WO2023054594A1 (ja) * | 2021-09-30 | 2023-04-06 | 雪印メグミルク株式会社 | ペプチドの製造方法 |
Families Citing this family (44)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE3683583D1 (de) * | 1985-09-10 | 1992-03-05 | Res Corp Technologies Inc | Osmotische mittel fuer peritonealdialyse. |
DK589785A (da) * | 1985-12-18 | 1987-06-19 | Samuelsson Ernst Gunnar | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
SE459140B (sv) * | 1986-11-25 | 1989-06-12 | Albuglobe Ab | Hydrolys av vassleprotein foer att underlaetta avskiljning av fett daerifraan |
EP0321603A1 (fr) * | 1987-12-23 | 1989-06-28 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Procédé de préparation d'un hydrolysat de protéines de lactosérum et d'un aliment hypoallergéniques |
FR2634104B1 (fr) * | 1988-07-18 | 1991-10-18 | Union Coop Agricole | Hydrolysat partiel de proteines de lactoserum, procede enzymatique de preparation de cet hydrolysat, et aliment lacte dietetique hypoallergenique le contenant |
JP2794305B2 (ja) * | 1988-07-20 | 1998-09-03 | 明治乳業株式会社 | 牛乳乳清蛋白質中のβ―ラクトログロブリンの選択的酵素分解方法 |
DK0421309T4 (da) * | 1989-10-02 | 2003-04-22 | Associated British Foods Plc | Proteinhydrolysater |
DE69127020T2 (de) * | 1990-05-18 | 1998-01-29 | Iwase Cosfa Co Ltd | Milchproteinhydrolysate und Zusammensetzungen zur Verwendung als Haar- und Hautbehandlungsmittel |
NL9001650A (nl) * | 1990-07-19 | 1992-02-17 | Ver Coop Melkind | Werkwijze voor de bereiding van een melkeiwit-isolaat. |
FR2669191B1 (fr) * | 1990-11-20 | 1993-02-19 | Pillet | Procede continu de lavage de proteines et installation pour la mise en óoeuvre de ce procede. |
DK3991D0 (da) * | 1991-01-10 | 1991-01-10 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af et proteinhydrolysat |
AU656977B2 (en) * | 1991-05-31 | 1995-02-23 | Danmark Protein A/S | Method for production of a whey protein hydrolyzate |
FI94088C (fi) * | 1992-03-13 | 1995-07-25 | Valio Oy | Menetelmä fenyylialaniinin poistamiseksi proteiinipitoisista koostumuksista |
US6380163B1 (en) | 1992-12-22 | 2002-04-30 | Baxter International Inc. | Peritoneal dialysis solutions with polypeptides |
GB9312369D0 (en) * | 1993-06-16 | 1993-07-28 | Sandoz Nutrition Ltd | Organic compounds |
US5405637A (en) * | 1993-06-30 | 1995-04-11 | Bristol-Myers Squibb Company | Milk protein partial hydrolysate and infant formula containing same |
DE4344342C2 (de) * | 1993-12-23 | 1996-08-08 | Milupa Ag | Molkenprotein-dominante Säuglingsnahrung |
ATE268379T1 (de) | 1995-03-16 | 2004-06-15 | Novozymes As | Enzym mit aminopeptidaseactivität |
FI104465B (fi) * | 1995-06-14 | 2000-02-15 | Valio Oy | Proteiinihydrolysaatteja allergioiden hoitamiseksi tai estämiseksi, niiden valmistus ja käyttö |
NL1005037C2 (nl) * | 1997-01-17 | 1998-07-20 | Nl Zuivelonderzoek Inst | Werkwijze voor het selectief afbreken van melkeiwit, in het bijzonder voor het selectief hydrolyseren van caseïne/caseïnaat in aanwezigheid van andere melkeiwitten, in het bijzonder wei-eiwitten. |
DE69815516T2 (de) * | 1998-06-24 | 2004-05-06 | Sraum Di Ezio Bartocci & C. S.A.S. | Lebensmittel basierend auf Cerealien, insbesondere für die menschliche Ernährung |
US6403142B1 (en) * | 1998-12-11 | 2002-06-11 | Ralston Purina Company | Hypoallergenic pet food |
US6514941B1 (en) | 1999-12-10 | 2003-02-04 | Campina Melkunie B.V. | Method of preparing a casein hydrolysate enriched in anti-hypertensive peptides |
EP1404829B1 (en) * | 2001-07-06 | 2007-12-12 | LG Life Sciences Ltd. | Novel aminopeptidase derived from bacillus licheniformis, gene encoding the aminopeptidase, expression vector containing the gene, transformant and method for preparation thereof |
JP4096193B2 (ja) * | 2001-12-12 | 2008-06-04 | コリア ユニバーシティ ファウンデーション | 燐酸化大豆ペプチドカルシウムおよびその製造方法 |
US20040047947A1 (en) * | 2002-02-21 | 2004-03-11 | Scott Bloomer | Method of preparing a milk polar lipid and a sphingolipid enriched concentrate |
US7399496B2 (en) * | 2003-02-07 | 2008-07-15 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited | Hydrolyzed whey protein compositions |
ATE487385T1 (de) * | 2006-11-22 | 2010-11-15 | Unilever Nv | GEFRORENE SÜßWAREN |
AU2008253573A1 (en) * | 2007-05-17 | 2008-11-27 | Proteomics International Pty Ltd | Fragmentation profile based authentification of protein source |
AU2009236305B2 (en) * | 2008-04-15 | 2014-04-10 | Grifols Therapeutics Inc. | Two-stage ultrafiltration/diafiltration |
US20120016112A1 (en) * | 2009-01-06 | 2012-01-19 | Nestec S.A. | Processing of macronutrients |
FI123201B (fi) | 2010-10-29 | 2012-12-14 | Valio Oy | Maitopohjainen tuote ja valmistusmenetelmä |
DK2730170T3 (en) | 2012-11-13 | 2016-05-30 | Dmk Deutsches Milchkontor Gmbh | Allergen-free food compositions |
US8889633B2 (en) | 2013-03-15 | 2014-11-18 | Mead Johnson Nutrition Company | Nutritional compositions containing a peptide component with anti-inflammatory properties and uses thereof |
US9345741B2 (en) | 2013-03-15 | 2016-05-24 | Mead Johnson Nutrition Company | Nutritional composition containing a peptide component with adiponectin simulating properties and uses thereof |
US9352020B2 (en) | 2013-03-15 | 2016-05-31 | Mead Johnson Nutrition Company | Reducing proinflammatory response |
US9138455B2 (en) | 2013-03-15 | 2015-09-22 | Mead Johnson Nutrition Company | Activating adiponectin by casein hydrolysate |
US9345727B2 (en) | 2013-03-15 | 2016-05-24 | Mead Johnson Nutrition Company | Nutritional compositions containing a peptide component and uses thereof |
US9289461B2 (en) | 2013-03-15 | 2016-03-22 | Mead Johnson Nutrition Company | Reducing the risk of autoimmune disease |
US9492486B2 (en) * | 2013-06-07 | 2016-11-15 | Chung Jin Biotech Co., Ltd | Preparation of bee venom with allergenic components removed |
EP3223620B1 (en) * | 2014-12-27 | 2020-02-05 | Hill's Pet Nutrition, Inc. | Methods and compositions for reducing immunorecognition of dietary protein |
EP3277103B1 (en) * | 2015-03-30 | 2020-11-11 | Société des Produits Nestlé S.A. | Milk-based protein hydrolysates and compositions made thereof |
DK3740087T3 (da) * | 2018-01-16 | 2022-08-08 | Frieslandcampina Nederland Bv | Hypoallergen modermælkserstatning og fremgangsmåder til fremstillig deraf |
BR112021023681A2 (pt) * | 2019-05-29 | 2022-01-04 | Arla Foods Amba | Hidrolisados de proteína de soro de leite extensamente hidrolisada palatável |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4107334A (en) * | 1976-10-13 | 1978-08-15 | Pfizer Inc. | Modified protein |
CH636248A5 (fr) * | 1979-03-09 | 1983-05-31 | Nestle Sa | Procede de preparation d'un hydrolysat de proteines purifie. |
FR2459620B1 (fr) * | 1979-06-26 | 1983-08-05 | Agronomique Inst Nat Rech | Hydrolisat enzymatique total de proteines de lactoserum, obtention et application |
FR2474827A1 (fr) * | 1980-02-01 | 1981-08-07 | Distrival Sa | Procede pour l'obtention d'hydrolysats stabilises de proteines animales, produits obtenus et application dietetique et therapeutique |
EP0065663A1 (en) * | 1981-05-11 | 1982-12-01 | Miles Laboratories, Inc. | Method for the preparation of a protein hydrolyzate from whey protein |
JPH0732718B2 (ja) * | 1985-01-18 | 1995-04-12 | クマ−ル ガウリ,カイラツシユ | 蛋白加水分解物およびその製造法 |
DK589785A (da) * | 1985-12-18 | 1987-06-19 | Samuelsson Ernst Gunnar | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
SE459140B (sv) * | 1986-11-25 | 1989-06-12 | Albuglobe Ab | Hydrolys av vassleprotein foer att underlaetta avskiljning av fett daerifraan |
-
1985
- 1985-12-18 DK DK589785A patent/DK589785A/da not_active Application Discontinuation
-
1986
- 1986-11-03 WO PCT/DK1986/000123 patent/WO1987003785A1/en active IP Right Grant
- 1986-11-03 JP JP62500513A patent/JPH0811039B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1986-11-03 EP EP87900072A patent/EP0250501B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-11-03 AU AU68347/87A patent/AU591230B2/en not_active Expired
- 1986-12-15 CA CA000525376A patent/CA1336307C/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-12-17 IE IE330286A patent/IE59710B1/en not_active IP Right Cessation
- 1986-12-18 AT AT86117671T patent/ATE64827T1/de not_active IP Right Cessation
- 1986-12-18 WO PCT/DK1986/000135 patent/WO1987003786A1/en active Application Filing
- 1986-12-18 JP JP62500514A patent/JPS63502004A/ja active Pending
- 1986-12-18 KR KR1019870700738A patent/KR940003938B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1986-12-18 DE DE8686117671T patent/DE3680079D1/de not_active Expired - Fee Related
- 1986-12-18 EP EP86117671A patent/EP0226221B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1986-12-18 AU AU68346/87A patent/AU6834687A/en not_active Abandoned
- 1986-12-18 ES ES86117671T patent/ES2024416B3/es not_active Expired - Lifetime
- 1986-12-18 NZ NZ218709A patent/NZ218709A/xx unknown
- 1986-12-18 US US07/728,322 patent/US5112812A/en not_active Expired - Lifetime
-
1987
- 1987-08-18 FI FI873570A patent/FI873570A0/fi not_active IP Right Cessation
-
1991
- 1991-10-03 GR GR91401479T patent/GR3002844T3/el unknown
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1994012053A1 (en) * | 1992-11-30 | 1994-06-09 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | Low-phosphorus whey protein, process for producing the same, hydrolyzate of purified low-phosphorus whey protein, and process for producing the same |
JP2001000144A (ja) * | 1999-06-17 | 2001-01-09 | Asahi Chem Ind Co Ltd | ゲル状高濃度栄養補助食品 |
JP2004508025A (ja) * | 2000-09-11 | 2004-03-18 | ニュージーランド デアリー ボード | 改良された生物活性ホエータンパク質加水分解物 |
JP2012170438A (ja) * | 2011-02-24 | 2012-09-10 | Hiroshima Prefecture | 食品用豆類、その製造方法及びこれを用いた食品 |
JP2015524668A (ja) * | 2012-08-13 | 2015-08-27 | エッレビ リヨファーム エッセ.エッレ.エッレ. | 血清タンパク質濃縮物の調製方法 |
WO2023054594A1 (ja) * | 2021-09-30 | 2023-04-06 | 雪印メグミルク株式会社 | ペプチドの製造方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE3680079D1 (de) | 1991-08-08 |
EP0226221A1 (en) | 1987-06-24 |
ES2024416B3 (es) | 1992-03-01 |
EP0226221B1 (en) | 1991-07-03 |
IE863302L (en) | 1987-06-18 |
ATE64827T1 (de) | 1991-07-15 |
WO1987003785A1 (en) | 1987-07-02 |
AU591230B2 (en) | 1989-11-30 |
GR3002844T3 (en) | 1993-01-25 |
FI873570A (fi) | 1987-08-18 |
FI873570A0 (fi) | 1987-08-18 |
JPH0811039B2 (ja) | 1996-02-07 |
AU6834787A (en) | 1987-07-15 |
WO1987003786A1 (en) | 1987-07-02 |
EP0250501A1 (en) | 1988-01-07 |
EP0250501B1 (en) | 1991-02-06 |
AU6834687A (en) | 1987-07-15 |
EP0250501B2 (en) | 1994-06-01 |
KR940003938B1 (ko) | 1994-05-09 |
NZ218709A (en) | 1989-01-27 |
DK589785A (da) | 1987-06-19 |
US5112812A (en) | 1992-05-12 |
KR880700640A (ko) | 1988-04-11 |
JPS63502004A (ja) | 1988-08-11 |
DK589785D0 (da) | 1985-12-18 |
CA1336307C (en) | 1995-07-11 |
IE59710B1 (en) | 1994-03-23 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JPS63502003A (ja) | 耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食 | |
US5356637A (en) | Method for preparing an enzymatic hydrolysate | |
US4740462A (en) | Non-phosphorylated peptides from casein-based material | |
JP3236011B2 (ja) | 低アレルギー誘発性乳製品及びその製造法 | |
Turgeon et al. | Whey peptide fractions obtained with a two‐step ultrafiltration process: production and characterization | |
US20040234666A1 (en) | Method of extracting casein fractions from milk and caseinates and production of novel products | |
JP3183945B2 (ja) | 高フィッシャー比ペプチド混合物、その製造法、および肝疾患患者用栄養補給組成物 | |
JP2000516635A (ja) | 加水分解度の高い植物性ペプトンを得る方法およびその利用法 | |
EP0601802A1 (en) | A method for removing allergenic compounds from a protein blend, a product so obtained and use thereof | |
JPS6258714B2 (ja) | ||
WO1998048640A1 (en) | A substantially insulin-free protein composition, preparation and use thereof, and products containing same and preparation thereof | |
JP3289770B2 (ja) | 蛋白分解物及びその製造方法 | |
FI89449B (fi) | Foerfarande foer framstaellning av en vaermeresistant, icke-bitter, vattenloeslig peptidprodukt | |
JPH06343422A (ja) | オリゴペプチド混合物及びその製造法 | |
JPH05344847A (ja) | 不快味のない低抗原性たん白質分解物 及びその製造方法 | |
EP0087245B1 (en) | Process for the preparation of protein for hydrolysis | |
US5334408A (en) | Nutrient composition containing non-phosphorylated peptides from casin-based material | |
US5216123A (en) | Non-phosphorylated peptides from casein-based material | |
JPS62224245A (ja) | 不快味のない易溶性乳蛋白加水分解物の製造方法 | |
JPH05137515A (ja) | 不快味のない低抗原性たん白質分解物 及びその製造方法 | |
JPH1156250A (ja) | 蛋白分解物及びその製造方法 | |
Hussein | Enzymatic Modification of Buffalos and Cows Milk Proteins | |
NO873481L (no) | Peptidpreparat, fremgangsmaate for fremstilling derav og anvendelse av peptidpreparatet. |