JPS6314681A - 卵白酵素分解物の製造方法 - Google Patents
卵白酵素分解物の製造方法Info
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- JPS6314681A JPS6314681A JP61157990A JP15799086A JPS6314681A JP S6314681 A JPS6314681 A JP S6314681A JP 61157990 A JP61157990 A JP 61157990A JP 15799086 A JP15799086 A JP 15799086A JP S6314681 A JPS6314681 A JP S6314681A
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Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は卵白酵素分解物の製造方法に関し、更に詳しく
は、卵白に蛋白分解酵素である酸性プロテアーゼを作用
させて加水分解物を得るに当り、動車的に卵白を分解し
、性状的に優れた卵白酵素分解物を得る製造方法に関す
るものである。
は、卵白に蛋白分解酵素である酸性プロテアーゼを作用
させて加水分解物を得るに当り、動車的に卵白を分解し
、性状的に優れた卵白酵素分解物を得る製造方法に関す
るものである。
こ＼でいう卵白とは生卵白、乾燥卵白、―縮卵白、凍結
卵白、あるいはリゾチームやアビジンのような生理活性
物質を除いた卵白等を指す。
卵白、あるいはリゾチームやアビジンのような生理活性
物質を除いた卵白等を指す。
これう卵白は適宜水で稀釈するか、あるいは水戻しする
ことにより適当な固形分＃度に調整後、酵素分解に供せ
られる。
ことにより適当な固形分＃度に調整後、酵素分解に供せ
られる。
従来、卵白の加水分解物はその優れた腸内吸収性とバラ
ンスのとれたアｉ）酸組成から、経管栄養食などの高度
食品原料として用いられてきたが、その他スポーツ飲料
やドリンク剤、又は固型食、宇宙食等の栄養補給（強化
）食品として、あるいは化粧品、微生物用培地等として
も広い用途を有するものである。
ンスのとれたアｉ）酸組成から、経管栄養食などの高度
食品原料として用いられてきたが、その他スポーツ飲料
やドリンク剤、又は固型食、宇宙食等の栄養補給（強化
）食品として、あるいは化粧品、微生物用培地等として
も広い用途を有するものである。
蛋白質を酵素で加水分解してペプチドおよびアｉノ酸を
製造することり、食品分野を中心として通常行われてき
たことであるが、中性プロテアーゼやアルカリ性プロテ
アーゼを用いると腐敗を起しやすい欠点があり、最近で
は雑菌の発育を防ぎ腐敗を抑える酸性プロテアーゼを用
いる加水分解法が行われるようになった。
製造することり、食品分野を中心として通常行われてき
たことであるが、中性プロテアーゼやアルカリ性プロテ
アーゼを用いると腐敗を起しやすい欠点があり、最近で
は雑菌の発育を防ぎ腐敗を抑える酸性プロテアーゼを用
いる加水分解法が行われるようになった。
従来の技術および本発明が解決しようとする問題点
卵白を加水分解する場合、卵白固型分濃度は高い方が量
産効果の点で好ましい。
産効果の点で好ましい。
一方において、酸性プロテアーゼを使用する場合、主と
して酵素活性の面からｐＨ２乃至４の範囲で、５０乃全
６０℃の温度で加水分解するのが効率的であるとさＪし
ているが、この条件下では固形分濃度をある桿用’ｔｌ
上高くすることに制約があった。
して酵素活性の面からｐＨ２乃至４の範囲で、５０乃全
６０℃の温度で加水分解するのが効率的であるとさＪし
ているが、この条件下では固形分濃度をある桿用’ｔｌ
上高くすることに制約があった。
たとえば無調整卵白ｔま固形分１２．５ｑｂでｐＨ９，
０であるが、このｐｌＩ下でｒま５０〜６０℃に加熱し
ても凝固は始土［・ない。しかしこれをｐＨ２〜４の範
囲に調整−すると４６〜６０℃の加熱でも凝固が起るた
め、この温度範囲における酵素分解は事実上不可能とな
る。
０であるが、このｐｌＩ下でｒま５０〜６０℃に加熱し
ても凝固は始土［・ない。しかしこれをｐＨ２〜４の範
囲に調整−すると４６〜６０℃の加熱でも凝固が起るた
め、この温度範囲における酵素分解は事実上不可能とな
る。
このように卵白の凝固開始温度は、その固型分１ｌｉ１
度およびｐＨと密接な関係があり、上記ｐＨ２〜４の範
囲内に調整した卵白の各１１１度における３０分間の加
熱による凝固開始温度をプロットして曲線で示すと第１
図の如くなる。即ち、図において各曲線の右側は卵白の
凝固相である事を示している。また上記無調整卵白の凝
固点も第１図に示したが、図から無調整卵白と同＃度に
おいては酸性域での卵白の凝固開始温度は可成り低くな
ることがわかる。即ち、卵白を酸性プロテアーゼの至適
ｐＨ２〜４で、また４６〜６０℃で加水分解する場合、
固形分濃度６ｑｂ以上では分解液は糊状となり分解効率
に著しく低下し、ｐＨ値が高くなるほどこの傾向は著し
い。
度およびｐＨと密接な関係があり、上記ｐＨ２〜４の範
囲内に調整した卵白の各１１１度における３０分間の加
熱による凝固開始温度をプロットして曲線で示すと第１
図の如くなる。即ち、図において各曲線の右側は卵白の
凝固相である事を示している。また上記無調整卵白の凝
固点も第１図に示したが、図から無調整卵白と同＃度に
おいては酸性域での卵白の凝固開始温度は可成り低くな
ることがわかる。即ち、卵白を酸性プロテアーゼの至適
ｐＨ２〜４で、また４６〜６０℃で加水分解する場合、
固形分濃度６ｑｂ以上では分解液は糊状となり分解効率
に著しく低下し、ｐＨ値が高くなるほどこの傾向は著し
い。
問題点を解決するための手段
本発明者は、このような従来法の欠点を克服すべく鋭意
研究の結果、まず２５〜４５℃で第１次の加水分解を行
い、次いで第１次の加水分解より１０℃以上高く、但し
６５℃をこえない温度で第２次の加水分解を行うことに
より、固形分金貸が６乃至１７憾という高濃度でも加水
分解液が凝固又は糊状とならず、分解が効率的に進み、
しかも白濁しない、性状の優れた卵白分解物が得られる
事を見出し、同分解′吻の工業的大量生産に著しく有利
な本発明を完成するに至った。
研究の結果、まず２５〜４５℃で第１次の加水分解を行
い、次いで第１次の加水分解より１０℃以上高く、但し
６５℃をこえない温度で第２次の加水分解を行うことに
より、固形分金貸が６乃至１７憾という高濃度でも加水
分解液が凝固又は糊状とならず、分解が効率的に進み、
しかも白濁しない、性状の優れた卵白分解物が得られる
事を見出し、同分解′吻の工業的大量生産に著しく有利
な本発明を完成するに至った。
即ち本発明は固）４す分会１１ （ｉ ４以十、好まし
くけ６乃至１７４の調整卵白に、至適ｐＨ１乃至４に調
整下酸性プロテ了−ゼを加え、オず２５〜４５℃の温度
で第１次の加水分解を３乃至２０時間行い、次いで前記
第１次の加水分解の温度より１０℃以上高く、但し６５
℃をこえない温度で第２次加水分解を行うことを特徴と
する卵白酵素分解物の製造方法である。
くけ６乃至１７４の調整卵白に、至適ｐＨ１乃至４に調
整下酸性プロテ了−ゼを加え、オず２５〜４５℃の温度
で第１次の加水分解を３乃至２０時間行い、次いで前記
第１次の加水分解の温度より１０℃以上高く、但し６５
℃をこえない温度で第２次加水分解を行うことを特徴と
する卵白酵素分解物の製造方法である。
酸性プロテアーゼは微生物起源あるいけ動物起源を広く
使用できるが、たとえばＲｈ１ｚｏｐｕｓ属やＡ５ｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓ属起源の酸性プロテアーゼではモルシン
〔藤沢薬品工業（株）〕、ニューラーゼ〔大野製薬（株
）〕、オリンエンターゼ〔成魚共栄物産Ｃ株）〕、デブ
ナプシン長潮産業Ｃ株）〕、ペプシン〔ｉクニ化学産業
（株）〕等がある。
使用できるが、たとえばＲｈ１ｚｏｐｕｓ属やＡ５ｐｅ
ｒｇｉｌｌｕｓ属起源の酸性プロテアーゼではモルシン
〔藤沢薬品工業（株）〕、ニューラーゼ〔大野製薬（株
）〕、オリンエンターゼ〔成魚共栄物産Ｃ株）〕、デブ
ナプシン長潮産業Ｃ株）〕、ペプシン〔ｉクニ化学産業
（株）〕等がある。
加水分解後の分解物Ｖｉ９５乃至１００℃でｌＯ乃至１
５分間加熱処理して酵素を失活させた後、水酸化ナトリ
ウムなどの強塩基で中和し、不溶物を濾過して除去し、
清澄な１加水分解物を得ることができるが、１００℃で
１０分間加熱処理後、Ｆ遇することなく噴霧乾燥を行い
粉末化してもよい。
５分間加熱処理して酵素を失活させた後、水酸化ナトリ
ウムなどの強塩基で中和し、不溶物を濾過して除去し、
清澄な１加水分解物を得ることができるが、１００℃で
１０分間加熱処理後、Ｆ遇することなく噴霧乾燥を行い
粉末化してもよい。
中和方法としては、前記した水酸化ナトリウム等の強塩
基使用による塩の生成が好ましくない場合は、塩の生成
もなく処理も簡単である陰イオン交換樹脂によることも
できる。
基使用による塩の生成が好ましくない場合は、塩の生成
もなく処理も簡単である陰イオン交換樹脂によることも
できる。
この場合陰イオン交換樹脂としては、たとえばダウエッ
クスＷＧＲ（室町化学工業Ｃ株）〕、アンバーライトＩ
ＲＡ−４５ｂよびアンバーライトＩ ＲＡ−９４（オ
ルガノＣ株）〕、Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −３７８および
Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −５６１（佐々木化学工業（株）
〕等の弱塩基性陰イオン交換樹脂、またはアンバーライ
トＩ ＲＡ−６８、Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −３０Ｂ等の
中塩基性陰イオン交換樹脂等が使用できる。
クスＷＧＲ（室町化学工業Ｃ株）〕、アンバーライトＩ
ＲＡ−４５ｂよびアンバーライトＩ ＲＡ−９４（オ
ルガノＣ株）〕、Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −３７８および
Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −５６１（佐々木化学工業（株）
〕等の弱塩基性陰イオン交換樹脂、またはアンバーライ
トＩ ＲＡ−６８、Ｄｕｏｌｉｔｅ Ａ −３０Ｂ等の
中塩基性陰イオン交換樹脂等が使用できる。
尚、こ＼でいう第１次の加水分解とは温！ｆ４５℃以下
で行うはじめの加水分解を言い、第２次の刀ａ水分解と
ははじめの加水分解の塩度より昇温した温度で行う加水
分解をｂ′う。
で行うはじめの加水分解を言い、第２次の刀ａ水分解と
ははじめの加水分解の塩度より昇温した温度で行う加水
分解をｂ′う。
実施例
以下実施例をもって本発明を説明する。尚本発明はこの
実施例によって何ら限定されるものではない。
実施例によって何ら限定されるものではない。
実施例１
固形分含！６％の調整卵白をｐＨ２，５に調整し、酵素
モルシン〔藤沢薬品工業（株）製〕を卵白固形分当り１
壬加えたものについて第１次の加水分解の温度４３℃、
第２次の加水分解の温度５３℃とし、加水分解時間を種
々変えて分解率、粘度、回収率などを比較し、結果を第
１表に示した。
モルシン〔藤沢薬品工業（株）製〕を卵白固形分当り１
壬加えたものについて第１次の加水分解の温度４３℃、
第２次の加水分解の温度５３℃とし、加水分解時間を種
々変えて分解率、粘度、回収率などを比較し、結果を第
１表に示した。
実施例２
固形分含ｔ１７４の調整卵白をｐＨ３，５に調整し、酵
素ニューラーゼ〔大野製薬（株）〕を卵白固形分当り３
婆加えたものについて第１次の加水分解の温度３６℃、
第２次の加水分解の温度４６℃として実施例１の場合と
同様に比較し、結果を第２表に示した。
素ニューラーゼ〔大野製薬（株）〕を卵白固形分当り３
婆加えたものについて第１次の加水分解の温度３６℃、
第２次の加水分解の温度４６℃として実施例１の場合と
同様に比較し、結果を第２表に示した。
即ち、使用酵素、卵白濃度、ｐＨによシ条件は幾分具る
が、一つの温度のみの加水分解反応では、該温度が高温
の場合は糊状化し、該温度が低温の場合は反応時間があ
る程度以上長くなると腐敗することがわかる。また安定
なガロ水分解が行われるためには、第１次の刃口水分解
で、ある程度ヵロ水分解反応が進むことが必要で、第１
次の加水分解は第２次の加水分解の刀り温開始３０分後
の粘度が１．０００ ｃｐｓ／ ２０℃以下になるまで
の時間行うことが望ましいことがわかる。
が、一つの温度のみの加水分解反応では、該温度が高温
の場合は糊状化し、該温度が低温の場合は反応時間があ
る程度以上長くなると腐敗することがわかる。また安定
なガロ水分解が行われるためには、第１次の刃口水分解
で、ある程度ヵロ水分解反応が進むことが必要で、第１
次の加水分解は第２次の加水分解の刀り温開始３０分後
の粘度が１．０００ ｃｐｓ／ ２０℃以下になるまで
の時間行うことが望ましいことがわかる。
第１表および第２表の結果からみると、第１次の加水分
解の時間は約３時間から約２０時間、第２次の加水分解
の時間は約１０時間から約５０時間の範囲が適当である
。
解の時間は約３時間から約２０時間、第２次の加水分解
の時間は約１０時間から約５０時間の範囲が適当である
。
また、第２次の加水分解の温度は４６乃至６０℃の温度
で行うことが好ましい。
で行うことが好ましい。
第１表及び第２表の註：
■ 第２次の加水分解における昇温３０分後に測定した
粘度、Ｂ型粘度計による。
粘度、Ｂ型粘度計による。
■ ホルモル法により測定
■ ケルプール法により測定
＊ 糊状となったため測定が不可能であった。
＊＊糊状とｈつたため濾過が不可能であった。
実施例３
固形分含１ｔ１２．５４の生卵白１−に水１呻を加え（
固形分含量６．２５優）、ホモジナイザーで泡が立たな
い程度に攪拌した。次いで塩酸でｐＨ２，５に１１１１
Ｉしてモルシン〔藤沢薬品工業（株））１．２、 ｔを
加え、竺１次の加水分解を４３℃で９時間、第２次の刃
口水分解を５３℃で２１時間行った。この生成物の分解
率は１３．１４であった。
固形分含量６．２５優）、ホモジナイザーで泡が立たな
い程度に攪拌した。次いで塩酸でｐＨ２，５に１１１１
Ｉしてモルシン〔藤沢薬品工業（株））１．２、 ｔを
加え、竺１次の加水分解を４３℃で９時間、第２次の刃
口水分解を５３℃で２１時間行った。この生成物の分解
率は１３．１４であった。
゛分解液を１００℃で１０分間加熱後、水酸化ナトリウ
ムによりｐＨ９，０に調整して濾過し、清澄な加水分解
液を得た。生成物の回収率は９５％であった。
ムによりｐＨ９，０に調整して濾過し、清澄な加水分解
液を得た。生成物の回収率は９５％であった。
実施例４
乾燥卵白１７０？を水８３０？に溶解しく固形分含量１
７優）、塩酸でｐＨ３，５に調整する。ニューラーゼ〔
大野製薬（株））Ｓ、ＩＶを添加し、第１次の加水分解
を４０℃で７時間、第２次の加水分解を５０℃で４１時
間行った。この生成物の分解率は８．３４であった。
７優）、塩酸でｐＨ３，５に調整する。ニューラーゼ〔
大野製薬（株））Ｓ、ＩＶを添加し、第１次の加水分解
を４０℃で７時間、第２次の加水分解を５０℃で４１時
間行った。この生成物の分解率は８．３４であった。
分解液を１００℃で１０分間加熱後噴霧乾燥な行い粉末
１５０ｖを得た。
１５０ｖを得た。
実施例５
固形分含量１２．５ ％の生卵白１聯に水４００１を加
え（固形分含Ｆｊｋ８．９４）、ホモジナイザーで泡が
立たない程度に攪拌する。塩酸でｐＨ３，０に調整し、
ブナプシン〔長潮ｉ！（株） ） ６．２ｓ ｖを添加
し、第１次の原水分解を４０℃で１０時間、第２次の加
水分解′１ｋ６０℃で３０時間行った。この生成物の分
解率Ｕ １５．８４であった。
え（固形分含Ｆｊｋ８．９４）、ホモジナイザーで泡が
立たない程度に攪拌する。塩酸でｐＨ３，０に調整し、
ブナプシン〔長潮ｉ！（株） ） ６．２ｓ ｖを添加
し、第１次の原水分解を４０℃で１０時間、第２次の加
水分解′１ｋ６０℃で３０時間行った。この生成物の分
解率Ｕ １５．８４であった。
、分解液を１００℃で１０分間加熱し、水酸化ナトリウ
ムによりｐｌ（５，５に調整して濾過し、清澄な加水分
解液を得＊−，生成物の回収率は９６憾であった。
ムによりｐｌ（５，５に調整して濾過し、清澄な加水分
解液を得＊−，生成物の回収率は９６憾であった。
比較例１
固形分含量１７１の調整卵白をｐＨ３，５に調整し酵素
ニューラーゼ〔大野製薬（株）〕を卵白固形分当り３％
加えたものについて加水分解温１５０℃で加温したとこ
ろ、１時間で糊状となり粘変測定不可能な状態となった
。
ニューラーゼ〔大野製薬（株）〕を卵白固形分当り３％
加えたものについて加水分解温１５０℃で加温したとこ
ろ、１時間で糊状となり粘変測定不可能な状態となった
。
第１図は酸性プロテアーゼの各種ｐＨにおける卵白固形
分１１１度と凝固開始温度との関係を示すものである。
分１１１度と凝固開始温度との関係を示すものである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、調整卵白に、酸性下で少ぐとも１種の酸性プロテア
ーゼを加え、４５℃以下の温度で第１次の加水分解を行
い、次いで第１次の加水分解の温度よりも高く、但し６
５℃をこえない温度で第２次の加水分解を行うことを特
徴とする卵白酵素分解物の製造方法。 ２、固形分含量が６〜１７％の調整卵白である特許請求
の範囲第１項に記載の方法。 ３、ｐＨが１乃至４の酸性の下で行う特許請求の範囲第
１項に記載の方法。 ４ 第１次の加水分解と第２次の加水分解の温度差が１
０℃以上である特許請求の範囲第１項に記載の方法。 ５、第１次の加水分解を２５乃至４５℃の温度で行う特
許請求の範囲第１項記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61157990A JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61157990A JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6314681A true JPS6314681A (ja) | 1988-01-21 |
Family
ID=15661833
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61157990A Pending JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6314681A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1167513A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2002-01-02 | Produits Oenologiques J. Laffort & Cie (Société Anonyme) | Procédé de fabrication d'un produit de clarification ou de collage et produit obtenu |
| JP2005336067A (ja) * | 2004-05-25 | 2005-12-08 | Pharma Foods International Co Ltd | 呈味改善ペプチド及びその製造方法 |
| JP2007167041A (ja) * | 2005-12-26 | 2007-07-05 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 卵白分解物の製造方法 |
| WO2012146717A1 (en) * | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of an egg white composition |
-
1986
- 1986-07-07 JP JP61157990A patent/JPS6314681A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1167513A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2002-01-02 | Produits Oenologiques J. Laffort & Cie (Société Anonyme) | Procédé de fabrication d'un produit de clarification ou de collage et produit obtenu |
| JP2005336067A (ja) * | 2004-05-25 | 2005-12-08 | Pharma Foods International Co Ltd | 呈味改善ペプチド及びその製造方法 |
| JP2007167041A (ja) * | 2005-12-26 | 2007-07-05 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 卵白分解物の製造方法 |
| WO2012146717A1 (en) * | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of an egg white composition |
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