JPS6314681A - 卵白酵素分解物の製造方法 - Google Patents
卵白酵素分解物の製造方法Info
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- JPS6314681A JPS6314681A JP61157990A JP15799086A JPS6314681A JP S6314681 A JPS6314681 A JP S6314681A JP 61157990 A JP61157990 A JP 61157990A JP 15799086 A JP15799086 A JP 15799086A JP S6314681 A JPS6314681 A JP S6314681A
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Landscapes
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は卵白酵素分解物の製造方法に関し、更に詳しく
は、卵白に蛋白分解酵素である酸性プロテアーゼを作用
させて加水分解物を得るに当り、動車的に卵白を分解し
、性状的に優れた卵白酵素分解物を得る製造方法に関す
るものである。
は、卵白に蛋白分解酵素である酸性プロテアーゼを作用
させて加水分解物を得るに当り、動車的に卵白を分解し
、性状的に優れた卵白酵素分解物を得る製造方法に関す
るものである。
こ\でいう卵白とは生卵白、乾燥卵白、―縮卵白、凍結
卵白、あるいはリゾチームやアビジンのような生理活性
物質を除いた卵白等を指す。
卵白、あるいはリゾチームやアビジンのような生理活性
物質を除いた卵白等を指す。
これう卵白は適宜水で稀釈するか、あるいは水戻しする
ことにより適当な固形分#度に調整後、酵素分解に供せ
られる。
ことにより適当な固形分#度に調整後、酵素分解に供せ
られる。
従来、卵白の加水分解物はその優れた腸内吸収性とバラ
ンスのとれたアi)酸組成から、経管栄養食などの高度
食品原料として用いられてきたが、その他スポーツ飲料
やドリンク剤、又は固型食、宇宙食等の栄養補給(強化
)食品として、あるいは化粧品、微生物用培地等として
も広い用途を有するものである。
ンスのとれたアi)酸組成から、経管栄養食などの高度
食品原料として用いられてきたが、その他スポーツ飲料
やドリンク剤、又は固型食、宇宙食等の栄養補給(強化
)食品として、あるいは化粧品、微生物用培地等として
も広い用途を有するものである。
蛋白質を酵素で加水分解してペプチドおよびアiノ酸を
製造することり、食品分野を中心として通常行われてき
たことであるが、中性プロテアーゼやアルカリ性プロテ
アーゼを用いると腐敗を起しやすい欠点があり、最近で
は雑菌の発育を防ぎ腐敗を抑える酸性プロテアーゼを用
いる加水分解法が行われるようになった。
製造することり、食品分野を中心として通常行われてき
たことであるが、中性プロテアーゼやアルカリ性プロテ
アーゼを用いると腐敗を起しやすい欠点があり、最近で
は雑菌の発育を防ぎ腐敗を抑える酸性プロテアーゼを用
いる加水分解法が行われるようになった。
従来の技術および本発明が解決しようとする問題点
卵白を加水分解する場合、卵白固型分濃度は高い方が量
産効果の点で好ましい。
産効果の点で好ましい。
一方において、酸性プロテアーゼを使用する場合、主と
して酵素活性の面からpH2乃至4の範囲で、50乃全
60℃の温度で加水分解するのが効率的であるとさJし
ているが、この条件下では固形分濃度をある桿用’tl
上高くすることに制約があった。
して酵素活性の面からpH2乃至4の範囲で、50乃全
60℃の温度で加水分解するのが効率的であるとさJし
ているが、この条件下では固形分濃度をある桿用’tl
上高くすることに制約があった。
たとえば無調整卵白tま固形分12.5qbでpH9,
0であるが、このplI下でrま50〜60℃に加熱し
ても凝固は始土[・ない。しかしこれをpH2〜4の範
囲に調整−すると46〜60℃の加熱でも凝固が起るた
め、この温度範囲における酵素分解は事実上不可能とな
る。
0であるが、このplI下でrま50〜60℃に加熱し
ても凝固は始土[・ない。しかしこれをpH2〜4の範
囲に調整−すると46〜60℃の加熱でも凝固が起るた
め、この温度範囲における酵素分解は事実上不可能とな
る。
このように卵白の凝固開始温度は、その固型分1li1
度およびpHと密接な関係があり、上記pH2〜4の範
囲内に調整した卵白の各111度における30分間の加
熱による凝固開始温度をプロットして曲線で示すと第1
図の如くなる。即ち、図において各曲線の右側は卵白の
凝固相である事を示している。また上記無調整卵白の凝
固点も第1図に示したが、図から無調整卵白と同#度に
おいては酸性域での卵白の凝固開始温度は可成り低くな
ることがわかる。即ち、卵白を酸性プロテアーゼの至適
pH2〜4で、また46〜60℃で加水分解する場合、
固形分濃度6qb以上では分解液は糊状となり分解効率
に著しく低下し、pH値が高くなるほどこの傾向は著し
い。
度およびpHと密接な関係があり、上記pH2〜4の範
囲内に調整した卵白の各111度における30分間の加
熱による凝固開始温度をプロットして曲線で示すと第1
図の如くなる。即ち、図において各曲線の右側は卵白の
凝固相である事を示している。また上記無調整卵白の凝
固点も第1図に示したが、図から無調整卵白と同#度に
おいては酸性域での卵白の凝固開始温度は可成り低くな
ることがわかる。即ち、卵白を酸性プロテアーゼの至適
pH2〜4で、また46〜60℃で加水分解する場合、
固形分濃度6qb以上では分解液は糊状となり分解効率
に著しく低下し、pH値が高くなるほどこの傾向は著し
い。
問題点を解決するための手段
本発明者は、このような従来法の欠点を克服すべく鋭意
研究の結果、まず25〜45℃で第1次の加水分解を行
い、次いで第1次の加水分解より10℃以上高く、但し
65℃をこえない温度で第2次の加水分解を行うことに
より、固形分金貸が6乃至17憾という高濃度でも加水
分解液が凝固又は糊状とならず、分解が効率的に進み、
しかも白濁しない、性状の優れた卵白分解物が得られる
事を見出し、同分解′吻の工業的大量生産に著しく有利
な本発明を完成するに至った。
研究の結果、まず25〜45℃で第1次の加水分解を行
い、次いで第1次の加水分解より10℃以上高く、但し
65℃をこえない温度で第2次の加水分解を行うことに
より、固形分金貸が6乃至17憾という高濃度でも加水
分解液が凝固又は糊状とならず、分解が効率的に進み、
しかも白濁しない、性状の優れた卵白分解物が得られる
事を見出し、同分解′吻の工業的大量生産に著しく有利
な本発明を完成するに至った。
即ち本発明は固)4す分会11 (i 4以十、好まし
くけ6乃至174の調整卵白に、至適pH1乃至4に調
整下酸性プロテ了−ゼを加え、オず25〜45℃の温度
で第1次の加水分解を3乃至20時間行い、次いで前記
第1次の加水分解の温度より10℃以上高く、但し65
℃をこえない温度で第2次加水分解を行うことを特徴と
する卵白酵素分解物の製造方法である。
くけ6乃至174の調整卵白に、至適pH1乃至4に調
整下酸性プロテ了−ゼを加え、オず25〜45℃の温度
で第1次の加水分解を3乃至20時間行い、次いで前記
第1次の加水分解の温度より10℃以上高く、但し65
℃をこえない温度で第2次加水分解を行うことを特徴と
する卵白酵素分解物の製造方法である。
酸性プロテアーゼは微生物起源あるいけ動物起源を広く
使用できるが、たとえばRh1zopus属やA5pe
rgillus属起源の酸性プロテアーゼではモルシン
〔藤沢薬品工業(株)〕、ニューラーゼ〔大野製薬(株
)〕、オリンエンターゼ〔成魚共栄物産C株)〕、デブ
ナプシン長潮産業C株)〕、ペプシン〔iクニ化学産業
(株)〕等がある。
使用できるが、たとえばRh1zopus属やA5pe
rgillus属起源の酸性プロテアーゼではモルシン
〔藤沢薬品工業(株)〕、ニューラーゼ〔大野製薬(株
)〕、オリンエンターゼ〔成魚共栄物産C株)〕、デブ
ナプシン長潮産業C株)〕、ペプシン〔iクニ化学産業
(株)〕等がある。
加水分解後の分解物Vi95乃至100℃でlO乃至1
5分間加熱処理して酵素を失活させた後、水酸化ナトリ
ウムなどの強塩基で中和し、不溶物を濾過して除去し、
清澄な1加水分解物を得ることができるが、100℃で
10分間加熱処理後、F遇することなく噴霧乾燥を行い
粉末化してもよい。
5分間加熱処理して酵素を失活させた後、水酸化ナトリ
ウムなどの強塩基で中和し、不溶物を濾過して除去し、
清澄な1加水分解物を得ることができるが、100℃で
10分間加熱処理後、F遇することなく噴霧乾燥を行い
粉末化してもよい。
中和方法としては、前記した水酸化ナトリウム等の強塩
基使用による塩の生成が好ましくない場合は、塩の生成
もなく処理も簡単である陰イオン交換樹脂によることも
できる。
基使用による塩の生成が好ましくない場合は、塩の生成
もなく処理も簡単である陰イオン交換樹脂によることも
できる。
この場合陰イオン交換樹脂としては、たとえばダウエッ
クスWGR(室町化学工業C株)〕、アンバーライトI
RA−45bよびアンバーライトI RA−94(オ
ルガノC株)〕、Duolite A −378および
Duolite A −561(佐々木化学工業(株)
〕等の弱塩基性陰イオン交換樹脂、またはアンバーライ
トI RA−68、Duolite A −30B等の
中塩基性陰イオン交換樹脂等が使用できる。
クスWGR(室町化学工業C株)〕、アンバーライトI
RA−45bよびアンバーライトI RA−94(オ
ルガノC株)〕、Duolite A −378および
Duolite A −561(佐々木化学工業(株)
〕等の弱塩基性陰イオン交換樹脂、またはアンバーライ
トI RA−68、Duolite A −30B等の
中塩基性陰イオン交換樹脂等が使用できる。
尚、こ\でいう第1次の加水分解とは温!f45℃以下
で行うはじめの加水分解を言い、第2次の刀a水分解と
ははじめの加水分解の塩度より昇温した温度で行う加水
分解をb′う。
で行うはじめの加水分解を言い、第2次の刀a水分解と
ははじめの加水分解の塩度より昇温した温度で行う加水
分解をb′う。
実施例
以下実施例をもって本発明を説明する。尚本発明はこの
実施例によって何ら限定されるものではない。
実施例によって何ら限定されるものではない。
実施例1
固形分含!6%の調整卵白をpH2,5に調整し、酵素
モルシン〔藤沢薬品工業(株)製〕を卵白固形分当り1
壬加えたものについて第1次の加水分解の温度43℃、
第2次の加水分解の温度53℃とし、加水分解時間を種
々変えて分解率、粘度、回収率などを比較し、結果を第
1表に示した。
モルシン〔藤沢薬品工業(株)製〕を卵白固形分当り1
壬加えたものについて第1次の加水分解の温度43℃、
第2次の加水分解の温度53℃とし、加水分解時間を種
々変えて分解率、粘度、回収率などを比較し、結果を第
1表に示した。
実施例2
固形分含t174の調整卵白をpH3,5に調整し、酵
素ニューラーゼ〔大野製薬(株)〕を卵白固形分当り3
婆加えたものについて第1次の加水分解の温度36℃、
第2次の加水分解の温度46℃として実施例1の場合と
同様に比較し、結果を第2表に示した。
素ニューラーゼ〔大野製薬(株)〕を卵白固形分当り3
婆加えたものについて第1次の加水分解の温度36℃、
第2次の加水分解の温度46℃として実施例1の場合と
同様に比較し、結果を第2表に示した。
即ち、使用酵素、卵白濃度、pHによシ条件は幾分具る
が、一つの温度のみの加水分解反応では、該温度が高温
の場合は糊状化し、該温度が低温の場合は反応時間があ
る程度以上長くなると腐敗することがわかる。また安定
なガロ水分解が行われるためには、第1次の刃口水分解
で、ある程度ヵロ水分解反応が進むことが必要で、第1
次の加水分解は第2次の加水分解の刀り温開始30分後
の粘度が1.000 cps/ 20℃以下になるまで
の時間行うことが望ましいことがわかる。
が、一つの温度のみの加水分解反応では、該温度が高温
の場合は糊状化し、該温度が低温の場合は反応時間があ
る程度以上長くなると腐敗することがわかる。また安定
なガロ水分解が行われるためには、第1次の刃口水分解
で、ある程度ヵロ水分解反応が進むことが必要で、第1
次の加水分解は第2次の加水分解の刀り温開始30分後
の粘度が1.000 cps/ 20℃以下になるまで
の時間行うことが望ましいことがわかる。
第1表および第2表の結果からみると、第1次の加水分
解の時間は約3時間から約20時間、第2次の加水分解
の時間は約10時間から約50時間の範囲が適当である
。
解の時間は約3時間から約20時間、第2次の加水分解
の時間は約10時間から約50時間の範囲が適当である
。
また、第2次の加水分解の温度は46乃至60℃の温度
で行うことが好ましい。
で行うことが好ましい。
第1表及び第2表の註:
■ 第2次の加水分解における昇温30分後に測定した
粘度、B型粘度計による。
粘度、B型粘度計による。
■ ホルモル法により測定
■ ケルプール法により測定
* 糊状となったため測定が不可能であった。
**糊状とhつたため濾過が不可能であった。
実施例3
固形分含1t12.54の生卵白1−に水1呻を加え(
固形分含量6.25優)、ホモジナイザーで泡が立たな
い程度に攪拌した。次いで塩酸でpH2,5に1111
Iしてモルシン〔藤沢薬品工業(株))1.2、 tを
加え、竺1次の加水分解を43℃で9時間、第2次の刃
口水分解を53℃で21時間行った。この生成物の分解
率は13.14であった。
固形分含量6.25優)、ホモジナイザーで泡が立たな
い程度に攪拌した。次いで塩酸でpH2,5に1111
Iしてモルシン〔藤沢薬品工業(株))1.2、 tを
加え、竺1次の加水分解を43℃で9時間、第2次の刃
口水分解を53℃で21時間行った。この生成物の分解
率は13.14であった。
゛分解液を100℃で10分間加熱後、水酸化ナトリウ
ムによりpH9,0に調整して濾過し、清澄な加水分解
液を得た。生成物の回収率は95%であった。
ムによりpH9,0に調整して濾過し、清澄な加水分解
液を得た。生成物の回収率は95%であった。
実施例4
乾燥卵白170?を水830?に溶解しく固形分含量1
7優)、塩酸でpH3,5に調整する。ニューラーゼ〔
大野製薬(株))S、IVを添加し、第1次の加水分解
を40℃で7時間、第2次の加水分解を50℃で41時
間行った。この生成物の分解率は8.34であった。
7優)、塩酸でpH3,5に調整する。ニューラーゼ〔
大野製薬(株))S、IVを添加し、第1次の加水分解
を40℃で7時間、第2次の加水分解を50℃で41時
間行った。この生成物の分解率は8.34であった。
分解液を100℃で10分間加熱後噴霧乾燥な行い粉末
150vを得た。
150vを得た。
実施例5
固形分含量12.5 %の生卵白1聯に水4001を加
え(固形分含Fjk8.94)、ホモジナイザーで泡が
立たない程度に攪拌する。塩酸でpH3,0に調整し、
ブナプシン〔長潮i!(株) ) 6.2s vを添加
し、第1次の原水分解を40℃で10時間、第2次の加
水分解′1k60℃で30時間行った。この生成物の分
解率U 15.84であった。
え(固形分含Fjk8.94)、ホモジナイザーで泡が
立たない程度に攪拌する。塩酸でpH3,0に調整し、
ブナプシン〔長潮i!(株) ) 6.2s vを添加
し、第1次の原水分解を40℃で10時間、第2次の加
水分解′1k60℃で30時間行った。この生成物の分
解率U 15.84であった。
、分解液を100℃で10分間加熱し、水酸化ナトリウ
ムによりpl(5,5に調整して濾過し、清澄な加水分
解液を得*−,生成物の回収率は96憾であった。
ムによりpl(5,5に調整して濾過し、清澄な加水分
解液を得*−,生成物の回収率は96憾であった。
比較例1
固形分含量171の調整卵白をpH3,5に調整し酵素
ニューラーゼ〔大野製薬(株)〕を卵白固形分当り3%
加えたものについて加水分解温150℃で加温したとこ
ろ、1時間で糊状となり粘変測定不可能な状態となった
。
ニューラーゼ〔大野製薬(株)〕を卵白固形分当り3%
加えたものについて加水分解温150℃で加温したとこ
ろ、1時間で糊状となり粘変測定不可能な状態となった
。
第1図は酸性プロテアーゼの各種pHにおける卵白固形
分111度と凝固開始温度との関係を示すものである。
分111度と凝固開始温度との関係を示すものである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、調整卵白に、酸性下で少ぐとも1種の酸性プロテア
ーゼを加え、45℃以下の温度で第1次の加水分解を行
い、次いで第1次の加水分解の温度よりも高く、但し6
5℃をこえない温度で第2次の加水分解を行うことを特
徴とする卵白酵素分解物の製造方法。 2、固形分含量が6〜17%の調整卵白である特許請求
の範囲第1項に記載の方法。 3、pHが1乃至4の酸性の下で行う特許請求の範囲第
1項に記載の方法。 4 第1次の加水分解と第2次の加水分解の温度差が1
0℃以上である特許請求の範囲第1項に記載の方法。 5、第1次の加水分解を25乃至45℃の温度で行う特
許請求の範囲第1項記載の方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP61157990A JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP61157990A JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6314681A true JPS6314681A (ja) | 1988-01-21 |
Family
ID=15661833
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP61157990A Pending JPS6314681A (ja) | 1986-07-07 | 1986-07-07 | 卵白酵素分解物の製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6314681A (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP1167513A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2002-01-02 | Produits Oenologiques J. Laffort & Cie (Société Anonyme) | Procédé de fabrication d'un produit de clarification ou de collage et produit obtenu |
JP2005336067A (ja) * | 2004-05-25 | 2005-12-08 | Pharma Foods International Co Ltd | 呈味改善ペプチド及びその製造方法 |
JP2007167041A (ja) * | 2005-12-26 | 2007-07-05 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 卵白分解物の製造方法 |
WO2012146717A1 (en) * | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of an egg white composition |
-
1986
- 1986-07-07 JP JP61157990A patent/JPS6314681A/ja active Pending
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP1167513A1 (fr) * | 2000-06-19 | 2002-01-02 | Produits Oenologiques J. Laffort & Cie (Société Anonyme) | Procédé de fabrication d'un produit de clarification ou de collage et produit obtenu |
JP2005336067A (ja) * | 2004-05-25 | 2005-12-08 | Pharma Foods International Co Ltd | 呈味改善ペプチド及びその製造方法 |
JP2007167041A (ja) * | 2005-12-26 | 2007-07-05 | Taiyo Kagaku Co Ltd | 卵白分解物の製造方法 |
WO2012146717A1 (en) * | 2011-04-29 | 2012-11-01 | Dsm Ip Assets B.V. | Preparation of an egg white composition |
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