JPS6225978A - Production of amylase g4 - Google Patents
Production of amylase g4Info
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- JPS6225978A JPS6225978A JP14351985A JP14351985A JPS6225978A JP S6225978 A JPS6225978 A JP S6225978A JP 14351985 A JP14351985 A JP 14351985A JP 14351985 A JP14351985 A JP 14351985A JP S6225978 A JPS6225978 A JP S6225978A
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Abstract
Description
【発明の詳細な説明】
〔技術分野〕
t15)をグルご1−スあるいはマルトースに分解する
グルコアミラーゼ。[Detailed Description of the Invention] [Technical Field] Glucoamylase that decomposes t15) into glucose or maltose.
β−アミラーゼやα−アミラーゼは自然界に広く存在す
ることが知られているが、より分子量の大きい、例えば
、マルトトリオース(G3)。It is known that β-amylase and α-amylase exist widely in nature, but those with larger molecular weights, such as maltotriose (G3).
マルトテトラオース(G4)、マルトペンタオース(G
5)マルトヘキサオース(G6)などのオリゴ糖単位で
切断するアミラーゼについての報告は少ない。Maltotetraose (G4), Maltopentaose (G
5) There are few reports on amylases that cleave at oligosaccharide units such as maltohexaose (G6).
これらオリが糖は、食品の増量剤、賦形剤あるいは1↑
味調整剤として注目されている。特に、04〜G7の各
オリゴ糖は、診断用アミラーゼの活性測定用基質として
も注目されている。These sugars are food fillers, excipients, or 1↑
It is attracting attention as a taste adjuster. In particular, each oligosaccharide 04 to G7 is attracting attention as a substrate for measuring the activity of diagnostic amylase.
〔目的及び効果)
本発明者は、これらオリゴ抛の製法を確立することを目
的とと7で、広く自然界より微生物の検索を行ってきた
結果、アミl−1−ス、アミロペクチン、澱粉などのα
−グルカンを特異的にフル1テトラオース(G4)トモ
ナス ス・ンツエリ (Pseudomonas 5
tuzeri)の生産するアミラーゼが、アミロースや
アミロペクチンの非還元性末端からマルトトリオー
しかし、この酵素はアミロペクチンやグIJ :I−リ
ーンからは高分7−1のりミントデキストリンを残すと
報告されている。〔アーカイブ バイオケミス1−リ
アン1 ハイオフィジクス(ArchiVeBioc
hemistry and Fl+opl+ysi
cs)145巻105頁(1971))。そして、この
酵素による澱粉からのマルトテトラオースの収量は約5
5%−アミロペクチンからの収量は52%、と報告され
ている〔アメリカ合衆国特許IJSP3.654.08
2. (1972)、アミラーゼ シンポジウム、6
巻、31@(1971))。[Purpose and effect] With the aim of establishing a method for producing these oligosaccharides, the present inventor has extensively searched for microorganisms in the natural world, and as a result, has found that amyl-1-se, amylopectin, starch, etc. α
- specific glucan full 1 tetraose (G4) Pseudomonas ntseri (Pseudomonas 5
It has been reported that amylase produced by A. tuzeri converts maltotriole from the non-reducing end of amylose and amylopectin, but leaves a high-7-1 paste mint dextrin from amylopectin and glycan. [Archive Biochemis 1-Re
Anne 1 High Physics (ArchiVeBioc
hemistry and Fl+opl+ysi
cs) Vol. 145, p. 105 (1971)). The yield of maltotetraose from starch by this enzyme is approximately 5
The yield from 5%-amylopectin is reported to be 52% [US Patent IJSP 3.654.08]
2. (1972), Amylase Symposium, 6
Volume, 31 @ (1971)).
しかるに、本発明のバシルス属細菌の生産するアミラー
ゼは、澱粉から約65%〜75%の極めて高い収量でマ
ルトテトラオースを生成することが認められた。マルト
テトラオースの収電は、使用する澱粉の種類、液化度(
DF’:)、酵素量などにより影響されるが、jm常、
グルコース1〜5%、”ンルトース5〜15%
第1表
マル]・トリオース5〜15%、マルトテトラオース6
5〜75%、マル1、ペンタオース1〜5%、その他の
糖類1〜15%テアル。However, the amylase produced by the Bacillus bacterium of the present invention was found to produce maltotetraose from starch at an extremely high yield of about 65% to 75%. The electric charge of maltotetraose depends on the type of starch used and the degree of liquefaction (
DF':), although it is affected by the amount of enzyme etc.,
Glucose 1-5%, ``Lutose 5-15% Table 1] Triose 5-15%, Maltotetraose 6
5-75%, mal 1, pentaose 1-5%, other sugars 1-15% theal.
たとえば、DE42%のポテトスターチを使用したとき
の糖組成は第1表に示すif!lりである。For example, when using potato starch with a DE of 42%, the sugar composition is shown in Table 1 if! It's lil.
表から明らかなように、本発明の酵素は、#粉に作用さ
一1!たとき、1′、Ji分子り士のリミノトデキス1
リンを殆ど残すことなく、澱わ)からフル1テトラオー
スを極めて高い収量で生成する。As is clear from the table, the enzyme of the present invention acts on #1 powder! When, 1', Ji Molecule Liminotodex 1
Produces full 1-tetraose in extremely high yields from lees, leaving almost no phosphorus behind.
これは、本発明の酵素がシュー1モナス スウッ1りの
酵素と(11−12,L質性異性において著しく異なっ
た酵素ということができる。この他、本発明の酵素はシ
ュードモナス スツツエリの酵素に比べ、最適作用pH
〔構 成〕
本発明t、l、バシルス属に属し、アミラーゼに4を生
成する微生物を171゜養し、培養物からアミラ ゼG
4を採取ずイ1、ことを、特徴とするバシルス属アミラ
−1!G4の製造方法に関するものである。This means that the enzyme of the present invention is significantly different from the enzyme of Pseudomonas suiichii (11-12, L-isomerism). , optimal working pH
[Constitution] In the present invention, microorganisms belonging to the genus Bacillus and producing amylase 4 are cultivated at 171°C, and amylase G is extracted from the culture.
Bacillus Amyra, which is characterized by 1, without collecting 4! This relates to a method for manufacturing G4.
以下に、本発明の内容を、更に具体的に説明する。The contents of the present invention will be explained in more detail below.
本発明により/V産される酵素は、F記の酵素的性質を
41する。The enzyme produced by the present invention exhibits the enzymatic properties listed in F.
+11 作用;アミI」 ス、アミロペクチン、グリ
コーゲンなどのα−グルカンをマルトテトラオースを主
成分とする分解物に分解する。+11 Action: Decomposes α-glucans such as amyl, amylopectin, and glycogen into decomposition products whose main component is maltotetraose.
本酵素はエンド型の分解様式を持つα−アミラーゼの一
種であり、液化ti粉に作用させるとき約65〜75%
の収量でマルトテトラオースが得られる。This enzyme is a type of α-amylase that has an endo-type decomposition mode, and when it acts on liquefied Ti powder, approximately 65-75%
Maltotetraose is obtained with a yield of .
(2)作用温度範囲及びH連作用温度;1%可溶性澱粉
、0.05Mリン酸緩衝液の下で作用させたとき約75
℃まで作用し、最適作用温度は約50℃である。(第1
図(a))。(2) Action temperature range and H-coupled action temperature: Approximately 75% when acting under 1% soluble starch and 0.05M phosphate buffer
℃, with an optimum working temperature of about 50℃. (1st
Figure (a)).
(3)作用pH範囲及び最適作用pH;約4〜約12の
広い範囲に作用ず1 る。最適作用p T(は6〜8,
5である(0.05M酢酸またはリン酸緩「 □
1、+衝′液、1%可溶性澱粉下で作用、第1図b)。(3) Action pH range and optimum action pH: It works over a wide range of about 4 to about 12. Optimal action p T (is 6 to 8,
5 (worked under 0.05M acetic acid or phosphoric acid buffer solution, 1% soluble starch, Figure 1b).
、50℃、10分間の加熱で約40%失活し、55℃、
10分間の加で約85%失活した〔第1図(C)〕。, about 40% deactivated by heating at 50°C for 10 minutes, 55°C,
Approximately 85% of the activity was inactivated after 10 minutes [Figure 1 (C)].
(51pH安定性;0.IM緩衝液の下で、室温(25
℃)で3時間放置後、残存活性を測定した。その結果、
p H6〜9範囲で安定であった〔第1図(d)〕。(51 pH stability; under 0.IM buffer at room temperature (25
℃) for 3 hours, residual activity was measured. the result,
It was stable in the pH range of 6 to 9 [Figure 1(d)].
(6)安定化;カルシウムイオンが存在するとき、熱安
定性の増加が認められた〔第1図(C)の破線〕。(6) Stabilization: When calcium ions were present, an increase in thermal stability was observed [dashed line in FIG. 1(C)].
(7)阻害側;本酵素は、5X10−”MのHgC1,
、Cu5Oa 、ZnSO4、AgN0+により、それ
ぞれ、約100%、約95%、約50%、約30%阻害
された。(7) Inhibition side; this enzyme has 5×10-”M HgC1,
, Cu5Oa, ZnSO4, and AgN0+ inhibited it by about 100%, about 95%, about 50%, and about 30%, respectively.
(8)精製方法;本酵素は、液体培養物の遠心−1澄液
から、硫安分画、r)EAE−セファ1コース(Sep
harose)カラム り1.171グラフイーとバイ
オゲル(Bi oge I)Ao、5rnカラム り「
171−グラフィー及び同ゲルによる再クロマトグラフ
ィーにより電気泳動的に均一まで精製することができる
。(8) Purification method: This enzyme is purified by ammonium sulfate fractionation from centrifugation-1 clear liquid culture, r) EAE-Sepha 1 course (Sep.
Harose) column 1.171 Graphie and Biogel (Bioge I) Ao, 5rn column
It can be electrophoretically purified to homogeneity by 171-graphy and rechromatography using the same gel.
ス スツツエリのマルトテトラオース生成アミラーゼと
比較するとf11最適作用p [−1は、本発明の酵素
はpH6〜8.5の広いpl+範囲にあるのに対し、シ
ュードモナス スツツエリの酵素はp u 8 (Jj
!Fにあること、(2)本発明の酵素を澱粉に作用させ
たとき、約65〜75%の収量でマルトテトラオースが
得られるのに対し、シュードモナス ヌウツエリの酵素
の場合は約55%であること、(3)本発明の酵素の分
子量は1万前後にあるのに対し、シュードモナス スツ
ツエリの酵素は、48.000と58,000にある〔
パイオゲミヌトリ−アン1′ バイAフィジクス アク
タ(+3iochemisLry andf(iop
hysics ACta) 566巻、 88i (
1979) )など、本発明の酵素とシf−1士ナス
ス・ンツエリの酵素上は、rj粉からのマルトテトラオ
ースの収量、最適作用pl+、分子〜1などのlpl質
において、顕著な違いのあるものであり、新規な酵素と
いうことができる。When compared with the maltotetraose-producing amylase of Pseudomonas stutzeri, the f11 optimal action p[-1 is found that the enzyme of the present invention has a wide pl+ range of pH 6 to 8.5, whereas the enzyme of Pseudomonas stutzeri has a p u 8 (Jj
! (2) When the enzyme of the present invention is applied to starch, maltotetraose is obtained with a yield of approximately 65 to 75%, whereas in the case of the Pseudomonas noutzeri enzyme, the yield is approximately 55%. (3) The enzyme of the present invention has a molecular weight of around 10,000, whereas the enzyme of Pseudomonas stutzeri has a molecular weight of 48,000 and 58,000.
Piochemis Lry andf(iop
hysics ACta) Volume 566, 88i (
1979) ), etc., and the enzyme of the present invention.
The enzymes of Su.
本発明の酵素を生産する例示菌として、バチルス サー
キュランス: (r3acillus circu
lans)G−4を挙げる。本閑の閘門
″甲的性質は下記に示す通りであり、微−「研条寄第8
20号としてT果枝、’!r院倣ノ[物T果枝術研究所
に寄託されている。As an exemplary bacterium that produces the enzyme of the present invention, Bacillus circulans:
lans) G-4. The characteristics of Honkan's lock gate "A" are as shown below.
T Kae as No. 20,'! Rin Imitation No. [Deposited at the Monotaka Branch Jutsu Research Institute.]
・;、+(1)形態;桿菌、巾0.5〜1×5〜6it
、運動(4なし、ダラム陰性。・;, + (1) Form; Bacillus, width 0.5-1 x 5-6 it
, exercise (4 none, Durham negative.
“、1.i
f、:I 2 >1了 IfI中 未菊近くに1個 胞
了嚢θ真くりみは・″めりわムし釦肉汁;混濁、沈降す
る。", 1. if, : I 2 > 1 If in IfI, 1 near Mikiku. The sac θ Makurimi is..." Meat juice; turbid and sediments.
(4)肉11寒天;住育良好、淡黄〜淡褐色、周辺及び
表面凹凸あり。(4) Meat 11 Agar: Good growth, light yellow to light brown, with unevenness on the periphery and surface.
(5)グルコース肉汁寒天;生育良好、淡黄〜淡褐色。(5) Glucose juice agar; good growth, light yellow to light brown.
(6)グルコース硝酸寒天;生育悪い。(6) Glucose nitrate agar; poor growth.
(7)ポテト;生育良好、乳白色に生育。(7) Potato: Good growth, milky white.
(8)グル:ノース・アスパラギン寒天;生Iあまり良
くない。淡黄〜黄褐色。(8) Glue: North asparagine agar; Fresh I is not very good. Pale yellow to yellowish brown.
(9)チロシン寒天;良く生育する、わずかに褐色。(9) Tyrosine agar; grows well, slightly brown.
(10)ミルク;ゆっくり凝固、ペプトン化。(10) Milk; slow coagulation, peptonization.
(II) −インl ル;生成しない。(II) -Inl; not produced.
(12)カタラーゼ;生成する。(12) Catalase; produced.
(13)アセチルメチルカルビノール°;41ミ成しな
い。(13) Acetyl methyl carbinol °; 41 min does not form.
(14)硫化水素;生成しない。(14) Hydrogen sulfide: Not generated.
(15)クエン酸;利用する。(15) Citric acid: Use.
(16)硝酸塩の還元;陰性。(16) Nitrate reduction; negative.
(19)炭水化物の利用;D−グルコース、D−フラク
トース、D−マンノース、L−アラビノース、D−リホ
−ス、マルI・−ス、シューり[1−ス、澱粉などから
酸を生成するが、ガスの生成はない。(19) Utilization of carbohydrates; acids are produced from D-glucose, D-fructose, D-mannose, L-arabinose, D-rehose, mal-I-su, sucrose, starch, etc. , no gas production.
1)−−キシロース、■、−ラムノース、 I−ソル
ボースの利用性は良くない。1) The availability of xylose, -rhamnose, and I-sorbose is not good.
(20)最適キ育温度;26℃前後。(20) Optimal growth temperature: around 26°C.
(21)最高生育温度;約60℃
(22)死滅温度;100℃で30分間加熱しても死滅
しない。(21) Maximum growth temperature: about 60°C (22) Death temperature: Will not die even if heated at 100°C for 30 minutes.
1ソ1−の菌学的性質について、ハージエイス マニュ
アル オブ デタミネーティブ ハクテリオロジー(B
ergey“ s Mannualof nete
rmtnative Bactanjology)の
第7版及び第8版〔ザ カイリアムス アンド ゥ・イ
ルギンス カンパニー(Tha Williams
and WilkinsCompany)、(19
57年及び1974年)を参照し、本菌をバチルス ザ
ー半ユランス(Bacillus circulan
s)の一種と同定し、バチルス サーキュランスG−4
と命名した。Regarding the mycological properties of
ergey's Manual of nete
rmtnative Bactanjology) 7th and 8th editions [The Kailiams and Illgins Company (Tha Williams
and Wilkins Company), (19
1957 and 1974), and this bacterium was classified as Bacillus circulans (Bacillus circulans).
It was identified as a type of Bacillus circulans G-4.
It was named.
本発明によるアミラーゼG4を生産するための培養は、
窒素源として肉エキス、ペブ]ン、酵母エキス、カビイ
ン、コーン・ステイープ・リカー、大豆粕など、ill
常、微生物の培養に月し良く用いられる有機窒素、に
び朱養源として、無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム
塩と各種金属塩を斗む培地が使用される。培養はpH5
〜9、温度20〜60°Cで好気釣行われる。The culture for producing amylase G4 according to the present invention includes:
Nitrogen sources include meat extract, pebun, yeast extract, kabiin, corn steep liquor, soybean meal, etc.
Usually, a medium containing inorganic nitrogen sources, phosphates, magnesium salts, and various metal salts is used as an organic nitrogen source, which is often used for culturing microorganisms. Culture at pH 5
~9. Aerobic fishing is carried out at temperatures of 20 to 60°C.
アミラーゼG4は、菌体外に生産される酵素であるので
、培養終了後、濾過または遠心分離により除菌し、−上
澄液を回収する。必要により濃縮し、硫安、硫酸ナトリ
ウムによる塩析によるか、または、アセトン、イソプロ
パツール、エタノール、メタノールなどの有機溶媒を加
えて、酵素を沈澱物として収得し、乾燥、保存する。Since amylase G4 is an enzyme produced outside the bacterial cells, after completion of the culture, bacteria are removed by filtration or centrifugation, and the supernatant is collected. If necessary, the enzyme is concentrated and salted out with ammonium sulfate or sodium sulfate, or an organic solvent such as acetone, isopropanol, ethanol, methanol, etc. is added to obtain the enzyme as a precipitate, which is then dried and stored.
アミラーゼG4を用いて、澱粉を糖化する反応は次のよ
うにして行う。The reaction of saccharifying starch using amylase G4 is carried out as follows.
澱粉は、酸または、α−アミラーゼにより液化される。Starch is liquefied by acid or alpha-amylase.
液化度はマルトテトラオースの収量に影響するので、望
ましくはDB20以下の液化澱粉が使用される(T)E
は固形分中の還元力をグルコースとして表した百分率)
。基質濃度は、通常、5〜40%で行われる。反応pt
rは、illll−9、温度は40〜60℃である。本
酵素は、カルシウムイオンの存在により、著しく熱安定
化されるので、糖化反応に際して、5XIO−’〜2
X 10−2M程度のカルシウム塩が添加される。Since the degree of liquefaction affects the yield of maltotetraose, liquefied starch with a DB of 20 or less is preferably used (T)E
is the percentage of reducing power expressed as glucose in the solid content)
. The substrate concentration is usually 5-40%. reaction pt
r is illll-9, and the temperature is 40 to 60°C. This enzyme is significantly thermostabilized by the presence of calcium ions, so during the saccharification reaction, 5XIO-' to 2
Calcium salts of the order of X 10-2M are added.
ポリペプトン1%、リン#I2カリ0.3%、硫酸マグ
ネシウム(7水塩)0.1%、可溶性澱粉1%からなる
培地30m1を200m1容三角フラスコに入れ、12
0℃で10分間殺菌したのち、バチルス・サーキュラン
スG4(倣工研条寄第820号)を接種し、30℃で4
日間振盪培養(160rpm)した。Pour 30 ml of a medium consisting of 1% polypeptone, 0.3% phosphorus #I2 potassium, 0.1% magnesium sulfate (heptahydrate), and 1% soluble starch into a 200 ml Erlenmeyer flask,
After sterilizing at 0°C for 10 minutes, Bacillus circulans G4 (Simikoken Joyori No. 820) was inoculated, and sterilized at 30°C for 4 minutes.
The cells were cultured with shaking (160 rpm) for days.
培養後、遠心分離して得た上澄液について生産されたア
ミラーゼG4を測定した結果、培地imn当たり6.4
単位であった。As a result of measuring amylase G4 produced in the supernatant obtained by centrifugation after culturing, it was found to be 6.4 per medium imn.
It was a unit.
実施例 2
実施例1で得られた酵素液を使用して、澱粉の糖化を行
った。Example 2 Using the enzyme solution obtained in Example 1, starch was saccharified.
W質としζは、DB4.2の液化澱粉100mg(固形
分)に、塩化カルシウム5XIO−3MとアミラーゼG
4を第2表に記載の通り、基質1g当たり0.5〜4単
位加え、全量1mffとして、50°Cで44時間反応
した。反応後、生成したマルトテトラオースを、高速液
体クロマトグラフ法により定置した結果は第2表に示ず
jffiりであった。W quality ζ is 100 mg (solid content) of liquefied starch of DB4.2, calcium chloride 5XIO-3M and amylase G.
As shown in Table 2, 0.5 to 4 units of 4 were added per 1 g of substrate, the total amount was 1 mff, and the reaction was carried out at 50°C for 44 hours. After the reaction, the produced maltotetraose was subjected to high performance liquid chromatography, and the results were not shown in Table 2.
酵素量4u/g基質で、44時間目における糖化物の糖
組成は、グルコース0.0%、マルトース4.6%、マ
ルトトリオース0.0%、マルトテトラオース72.6
%、その他の1店22.8%であった。With an enzyme amount of 4 u/g substrate, the sugar composition of the glycated product at 44 hours was 0.0% glucose, 4.6% maltose, 0.0% maltotriose, and 72.6% maltotetraose.
%, and 22.8% for one other store.
実施例3
実施例2において、アミラーゼG4の他に、クレブシラ
(KleI)siel!a)、属のプルラナーゼ(天野
製薬製)の共存下で反応を行った。得られた結果を第3
表に示す第3表
表から明らかなように、アミラーゼG4を用いて澱粉を
’ttM化するに際し、プルラナーゼを共存させて反応
を行うと、糖化が促進され、マルトテトラオース含量の
高い糖化物が得られた。Example 3 In Example 2, in addition to amylase G4, Klebsiella (KleI) siel! a), the reaction was carried out in the presence of pullulanase of the genus (manufactured by Amano Pharmaceutical). The results obtained in the third
As is clear from Table 3, when amylase G4 is used to convert starch into 'ttM, when pullulanase is present in the reaction, saccharification is promoted and a saccharified product with a high maltotetraose content is produced. Obtained.
第1図(a)、 (b)、 (c)と(d)はそれ
ぞれ、アミラーゼG4の最適作用温度、最適作用pH1
熱安定性とpH安定性を示す。
第2図は、高速液体クロマトグラフにより分離した糖化
物の糖組成を示す。1;グルコース、2;マルトース、
3;マルトトリオース、4;マルトテトラオース。
特許出願人 工業技術院長 等々力 達タ
λ皿
官庁出願
手続(甫正書(自発)
昭和61年8月22日
l、事件の表示 昭和60年特許願第 1435
19号2、発明の名称
アミラーゼG4の製造法
3、補正をする者
6、補正により増加する発明の数 な し7、補正の
対象 明細書の1特許請求の範囲」及び[発明の詳細
な説別紙
1.特許請求の範囲を次の通り訂正する。
特許請求の範囲
「バシルス属に属し、アミラーゼG4を生産する微生物
を培養し、培養物からアミラーゼG4を易!することを
特徴とするパ」ソμ属アミラーゼG4の製造法。−j
2、発明の詳細な説明を次の通り訂正する。
(1)明細書第1頁第10行目の1バチルス」を「バシ
ルス」に訂正する。
(2)明細書筒3頁丁未より第2行目の「DE42%」
をrDE4.2%」に訂正する。
(3)明細書第5頁第14行目のr p H6〜9」を
r p H6〜9の」に訂正する。Figure 1 (a), (b), (c) and (d) are the optimum action temperature and optimum action pH 1 of amylase G4, respectively.
Shows thermal stability and pH stability. FIG. 2 shows the sugar composition of glycated products separated by high performance liquid chromatography. 1; glucose, 2; maltose,
3; maltotriose; 4; maltotetraose. Patent Applicant: Director of the Agency of Industrial Science and Technology Tatsuta Todoroki Office Application Procedures (Hoshosho (spontaneous) August 22, 1985 l, Incident Indication: 1985 Patent Application No. 1435
No. 19 No. 2, Title of the invention Process for producing amylase G4 3, Person making the amendment 6, Number of inventions increased by the amendment None 7, Subject of the amendment 1. Claims in the description and [Detailed description of the invention] Attachment 1. The scope of claims is amended as follows. Claims: ``A method for producing amylase G4 of the genus Pasco, which comprises culturing a microorganism belonging to the genus Bacillus and producing amylase G4, and producing amylase G4 from the culture. -j 2. The detailed description of the invention is amended as follows. (1) "Bacillus 1" on page 1, line 10 of the specification is corrected to "Bacillus." (2) “DE42%” on the second line from page 3 of the statement cylinder
is corrected to ``rDE4.2%''. (3) "r p H6-9" on page 5, line 14 of the specification is corrected to "r p H6-9".
Claims (1)
培養し、培養物からアミラーゼG4を採集することを特
徴とするバチルス属アミラーゼG4の製造法。A method for producing amylase G4 belonging to the genus Bacillus, which comprises culturing a microorganism that produces amylase G4 belonging to the genus Bacillus, and collecting amylase G4 from the culture.
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14351985A JPS6225978A (en) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | Production of amylase g4 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP14351985A JPS6225978A (en) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | Production of amylase g4 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS6225978A true JPS6225978A (en) | 1987-02-03 |
JPH0131879B2 JPH0131879B2 (en) | 1989-06-28 |
Family
ID=15340624
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP14351985A Granted JPS6225978A (en) | 1985-06-29 | 1985-06-29 | Production of amylase g4 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS6225978A (en) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63267244A (en) * | 1987-04-24 | 1988-11-04 | Nippon Shokuhin Kako Ltd | Production of food and drink |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS58170492A (en) * | 1982-03-09 | 1983-10-07 | Agency Of Ind Science & Technol | Preparation of oligosaccharide by amylase g 4,5 |
-
1985
- 1985-06-29 JP JP14351985A patent/JPS6225978A/en active Granted
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS58170492A (en) * | 1982-03-09 | 1983-10-07 | Agency Of Ind Science & Technol | Preparation of oligosaccharide by amylase g 4,5 |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63267244A (en) * | 1987-04-24 | 1988-11-04 | Nippon Shokuhin Kako Ltd | Production of food and drink |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0131879B2 (en) | 1989-06-28 |
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