JPS594117B2 - バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造法 - Google Patents
バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造法Info
- Publication number
- JPS594117B2 JPS594117B2 JP56034360A JP3436081A JPS594117B2 JP S594117 B2 JPS594117 B2 JP S594117B2 JP 56034360 A JP56034360 A JP 56034360A JP 3436081 A JP3436081 A JP 3436081A JP S594117 B2 JPS594117 B2 JP S594117B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- starch
- maltohexaose
- produced
- enzyme
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はハシルス属の生産するアミラーゼを使用し、で
ん粉からマルトヘキサオースを含有する糖化物を製造す
る方法に関するものである。
ん粉からマルトヘキサオースを含有する糖化物を製造す
る方法に関するものである。
従来、アミラーゼとしては、α−アミラーゼ、−アミラ
ーゼ、グルコアミラーゼなど、でん粉に対する分解様式
を異にする種々のアミラーゼが知られ、グルコースやマ
ルトースの製造に使用されてきた。
ーゼ、グルコアミラーゼなど、でん粉に対する分解様式
を異にする種々のアミラーゼが知られ、グルコースやマ
ルトースの製造に使用されてきた。
そして、最近は、より分子量の太きい、例えば、マルト
トリオース(G3)、マルトテトラオース(G4)、マ
ルトペンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6
)などのオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
トリオース(G3)、マルトテトラオース(G4)、マ
ルトペンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6
)などのオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
これらの糖は食品の甘味料、増量剤、賦形剤、包接剤と
して食品及び薬品工業に広く使用できるものと考えられ
ている。
して食品及び薬品工業に広く使用できるものと考えられ
ている。
そして、現在までに、例えば、マルl−1−IJオース
についてはStreptomyces gricens
の生産するN−A468酵素(%開昭51−9739号
及び特開昭51−110049号)が知られ、マルトテ
トラオースについてPsendomonasS tuz
er iのアミラーゼ(Archive of Bio
−chemistry and Biophyesic
s第145巻、105〜114頁(1971年月が知ら
れている。
についてはStreptomyces gricens
の生産するN−A468酵素(%開昭51−9739号
及び特開昭51−110049号)が知られ、マルトテ
トラオースについてPsendomonasS tuz
er iのアミラーゼ(Archive of Bio
−chemistry and Biophyesic
s第145巻、105〜114頁(1971年月が知ら
れている。
そしてマルトヘキサオースについては、Aerobac
ter aerogenesの生産する細胞壁に結合す
るアミラーゼが、でん粉をその非還元性末端からマルト
ヘキサオース単位で加水分解すると云われている(特開
昭48−39688号、特開昭48−39649号及び
Biochimica etBiophysica A
cta、 第410巻、333〜346頁(1975
年月。
ter aerogenesの生産する細胞壁に結合す
るアミラーゼが、でん粉をその非還元性末端からマルト
ヘキサオース単位で加水分解すると云われている(特開
昭48−39688号、特開昭48−39649号及び
Biochimica etBiophysica A
cta、 第410巻、333〜346頁(1975
年月。
本発明者らはオリゴ糖生産能の強い微生物を求めて、土
壌中より微生物の検索を行ってきた結果、バシルス・サ
ーキュランスと同定した微生物がでん粉をマルトヘキサ
オースを主成分とする糖化物に分解するアミラーゼを菌
体外に著量に生産することを認め本発明を完成した。
壌中より微生物の検索を行ってきた結果、バシルス・サ
ーキュランスと同定した微生物がでん粉をマルトヘキサ
オースを主成分とする糖化物に分解するアミラーゼを菌
体外に著量に生産することを認め本発明を完成した。
すなわち、本発明はでん粉又はその部分分解物からマル
トヘキサオースを生成するバシルス・サーキュランスの
生産するアミラーゼG6を、でん粉、アミロース、アミ
ロペクチン又はその部分分解物に作用させることを特徴
とするバシルス属アミラーゼG6によるマルトヘキサオ
ーズ含有糖液の製造法に関するものである。
トヘキサオースを生成するバシルス・サーキュランスの
生産するアミラーゼG6を、でん粉、アミロース、アミ
ロペクチン又はその部分分解物に作用させることを特徴
とするバシルス属アミラーゼG6によるマルトヘキサオ
ーズ含有糖液の製造法に関するものである。
以下に本発明の内容をより具体的に説明する。
バシルス属細菌の生産する酵素によるオリゴ糖の生産に
ついては、例えば、α−アミラーゼがでん粉分解物の構
成糖の少量成分としてマルトヘキサオースを生成したり
、又、シクロデキストリン・クリコシルトランスフエラ
ーゼにより、グルコース6個が結合した環状デキスl−
IJンを生成することは知られているが、本発明に示す
ようなマルトヘキサオースを主成分とするでん粉糖化物
を生成するバシルス属アミラーゼは知られていない。
ついては、例えば、α−アミラーゼがでん粉分解物の構
成糖の少量成分としてマルトヘキサオースを生成したり
、又、シクロデキストリン・クリコシルトランスフエラ
ーゼにより、グルコース6個が結合した環状デキスl−
IJンを生成することは知られているが、本発明に示す
ようなマルトヘキサオースを主成分とするでん粉糖化物
を生成するバシルス属アミラーゼは知られていない。
しかも、本発明のアミラーゼはAerobacter・
aerogenesの生産する酵素とは違い、菌体外に
生産されるため、生産量が多く、且つ酵素的性質におい
ても、以下に記載するように、差異が多く新規な酵素と
認められるものであり、本酵素をアミラーゼG6と命名
した。
aerogenesの生産する酵素とは違い、菌体外に
生産されるため、生産量が多く、且つ酵素的性質におい
ても、以下に記載するように、差異が多く新規な酵素と
認められるものであり、本酵素をアミラーゼG6と命名
した。
アミラーゼG6の酵素的性質
(1)作用;でん粉、アミロース、アミロペ’7fン、
デキスl−IJンなどからマルトヘキサオースを主成分
とする糖分解物を生成する。
デキスl−IJンなどからマルトヘキサオースを主成分
とする糖分解物を生成する。
マルトヘキサオースの収量は基質の液化度に依存するが
通常、25〜35%である。
通常、25〜35%である。
可溶性でん粉に対するkmは約0.065%。
可溶性でん粉を基質としたときの典型的な糖化物の組成
を第1図に示す。
を第1図に示す。
(2)作用pH範囲及び最適作用pH; pH4〜11
の範囲に作用し、最適pHは8付近(1%可溶性でん粉
、0.05M1−リス緩衝液の下で、40℃で1時間反
応(第2図月。
の範囲に作用し、最適pHは8付近(1%可溶性でん粉
、0.05M1−リス緩衝液の下で、40℃で1時間反
応(第2図月。
(3)作用温度範囲及び最適作用温度;約70℃まで作
用し、最適作用温度は約60℃(1%可溶性でん粉、0
.05MI−IJス緩衝液の下で、各温度で30分間反
応(第3図月。
用し、最適作用温度は約60℃(1%可溶性でん粉、0
.05MI−IJス緩衝液の下で、各温度で30分間反
応(第3図月。
(4,) pH安定性;pH約5〜約11安定(0,
05M緩衝液の下で、30℃で3時間放置後、残存活性
を測定(第4図月。
05M緩衝液の下で、30℃で3時間放置後、残存活性
を測定(第4図月。
(5)熱安定性;0.05MトIJス緩衝液の下で、各
温度で10分間加熱後、残存活性を測定した。
温度で10分間加熱後、残存活性を測定した。
その結果、50℃、10分間の加熱で約10%失活し、
55℃、10分間の加熱で約50%失活し、60℃、1
0分間の加熱で約80%失活した。
55℃、10分間の加熱で約50%失活し、60℃、1
0分間の加熱で約80%失活した。
(6)阻害剤;本酵素は5X10−5MのHgC1□。
Fe50.i 、 COCl2 、 ZnSO4、CL
ISO4により、それぞれ約99%、約89%、約79
%、約76%、約66%阻害された。
ISO4により、それぞれ約99%、約89%、約79
%、約76%、約66%阻害された。
又、5X10−5 MCaC12によっても約40%阻
害された。
害された。
(7)安定化:カルシウムによる熱安定性の増加は認め
られなかった。
られなかった。
(8)精製方法;本酵素は培養沢液から硫安40〜70
%飽和で沈澱物として回収され、次いで、DEAE−セ
ファローズ・カラムクロマトグラフィー(0,025M
IJン酸緩衝液に溶解した塩化カリウム0.2〜0.6
Mでグラジェント溶出)、同カラムによる再クロマトグ
ラフィー、セファデックスG −200がラム・クロマ
トグラフィーにより、クロマト的に単一アミラーゼに精
製することができる。
%飽和で沈澱物として回収され、次いで、DEAE−セ
ファローズ・カラムクロマトグラフィー(0,025M
IJン酸緩衝液に溶解した塩化カリウム0.2〜0.6
Mでグラジェント溶出)、同カラムによる再クロマトグ
ラフィー、セファデックスG −200がラム・クロマ
トグラフィーにより、クロマト的に単一アミラーゼに精
製することができる。
(9)分子量;セファデックスG−200カラム・クロ
マトグラフィーによる分子量は約760・00であった
。
マトグラフィーによる分子量は約760・00であった
。
(10)力価測定法;本酵素の活性測定は、0.1Mト
リス緩衝液に溶解させた1%可溶性でん粉液0.511
11に適量の酵素を加え、水で全量1 mlとし、40
℃で反応させる。
リス緩衝液に溶解させた1%可溶性でん粉液0.511
11に適量の酵素を加え、水で全量1 mlとし、40
℃で反応させる。
この条件で1時間に1■のグルコースに相当する還元力
を生成する酵素量を1単位とした。
を生成する酵素量を1単位とした。
以上の酵素的性質について、Aerobacterae
rogenesの酵素と比較した結果を第1表に示す。
rogenesの酵素と比較した結果を第1表に示す。
第1表から明らかなように、本発明のアミラーゼG6に
よるでん粉糖化物は、主成分であるマルトヘキサオース
の他に、反応初期よりマルトース、マルトトリオース、
マルトテトラオース及びマルトペンタオースを生成刃る
ことから、でん粉性基質の非還元性末端からマルトヘキ
サオース単位で分解する酵素と断定できない。
よるでん粉糖化物は、主成分であるマルトヘキサオース
の他に、反応初期よりマルトース、マルトトリオース、
マルトテトラオース及びマルトペンタオースを生成刃る
ことから、でん粉性基質の非還元性末端からマルトヘキ
サオース単位で分解する酵素と断定できない。
本発明のアミラーゼG6はAerobacter ae
rogenesの酵素に比ベアルカリ性側に安定であり
、作用pHもアルカリ性側にある0又、Aerobac
ter aerogenesのアミラーゼG6はカルシ
ウムイオンにより熱失活から保護されるのに比べ、本発
明のアミラーゼG6にはこのような効果は認められない
。
rogenesの酵素に比ベアルカリ性側に安定であり
、作用pHもアルカリ性側にある0又、Aerobac
ter aerogenesのアミラーゼG6はカルシ
ウムイオンにより熱失活から保護されるのに比べ、本発
明のアミラーゼG6にはこのような効果は認められない
。
本発明のアミラーゼG6は菌体外に生産される酵素であ
るが、Aerobacter aerogenesの酵
素は細胞壁に結合した酵素である。
るが、Aerobacter aerogenesの酵
素は細胞壁に結合した酵素である。
なお、本発明において使用される微生物の菌学的性質は
下記に示す通りであり、本菌株は微工研菌寄第5853
号として、工業技術院微生物工業技術研究所に寄託され
ている。
下記に示す通りであり、本菌株は微工研菌寄第5853
号として、工業技術院微生物工業技術研究所に寄託され
ている。
(1)形態;単桿菌、大きさ0.7〜1.OX2.4〜
4.0μ、非運動性、ダラム陰性 (2)胞子;胞子前細胞はふくらみ、球形〜楕円形の胞
子を形成する。
4.0μ、非運動性、ダラム陰性 (2)胞子;胞子前細胞はふくらみ、球形〜楕円形の胞
子を形成する。
(3)ゼラチン;殆んど液化しない。
(4)肉汁寒天;生育中程度、表面平滑で薄く、半透明
乳白色。
乳白色。
(5)グルコース肉汁寒天;肉汁寒天培地よりも生育不
良。
良。
(6)クエン酸寒天;わずかに生育。
(7)グルコース硝酸塩寒天;わずかに生育。
(8)肉汁;わずかに混濁、沈澱する。
(9)食塩肉汁;1〜8%食塩濃度でも生育、10%食
塩濃度では生育しないが、わずかに生育。
塩濃度では生育しないが、わずかに生育。
00)ミルク;ゆっくり凝固、その後ペプトン化。
aυ ポテト;生育微弱。
02)チロシン寒天;生育中程度、チロシナーセ陰性。
(13)グルコース−アスパラギン寒天;生育微弱。
04)インドール;生成しない。
(15) アセチルメチル力ルビソール;生成する。
(L6)硫化水素;生成する。
(L7)硝酸塩の這元;陰性
08) ウレアーゼ;生成しない。
(L9)カタラーゼ;生成しない。
(20)グルコース肉汁培地のpH;約5(21)でん
粉の加水分解:陽性 (22)炭水化物の利用;グルコース、フラクトース、
マンノース、D−キシロース、L−アラビノース、シュ
ークロース、ラクトース、マルトース、ラフィノース、
マンニトール、イヌリン、でん粉、L−ソルボース、ソ
ルビトールを利用中酸するが、カスの発生なし。
粉の加水分解:陽性 (22)炭水化物の利用;グルコース、フラクトース、
マンノース、D−キシロース、L−アラビノース、シュ
ークロース、ラクトース、マルトース、ラフィノース、
マンニトール、イヌリン、でん粉、L−ソルボース、ソ
ルビトールを利用中酸するが、カスの発生なし。
(23)生育温度;最適生育温度は35〜45℃、最高
生育温度は50〜55℃。
生育温度は50〜55℃。
(24)死滅温度;100℃で10分間加熱しても死滅
しない。
しない。
(25)最適生育pH;8〜9
以上の菌学的性質について、Bergeys Man−
nual of Determinative Bac
teriologyの第7版及び第8版(TheWi
l l iams &Wi 1kins Co−mpa
ny 1957年及び1974年)を参照し、本微生
物はバシルス・サーキュランス(Bacillnsci
rcnlans )に近縁の微生物であると同定し、B
acillus circulansG6と命名した。
nual of Determinative Bac
teriologyの第7版及び第8版(TheWi
l l iams &Wi 1kins Co−mpa
ny 1957年及び1974年)を参照し、本微生
物はバシルス・サーキュランス(Bacillnsci
rcnlans )に近縁の微生物であると同定し、B
acillus circulansG6と命名した。
本発明による酵素生産のための培養は、通常用いられる
固体培地または液体培地が使用され、液体培養のための
培地の炭素源としては、ペプトン、肉エキス、酵母エキ
ス、カゼイン、コーン・ステイープ・リカーなどのいず
れかと、炭素源としてでん粉、デキストリン、マルトー
ス、グルコース、シュークロースなどのいずれか、及び
これを補足する無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩
及び少量の金属塩を含む培地が使用される。
固体培地または液体培地が使用され、液体培養のための
培地の炭素源としては、ペプトン、肉エキス、酵母エキ
ス、カゼイン、コーン・ステイープ・リカーなどのいず
れかと、炭素源としてでん粉、デキストリン、マルトー
ス、グルコース、シュークロースなどのいずれか、及び
これを補足する無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩
及び少量の金属塩を含む培地が使用される。
培養温度は25〜55℃、pH7〜9で行なう。
アミラーゼG6は菌体外に生産される酵素であるので、
培養終了後、沢過又は遠心分離して除菌し、上澄液を回
収する。
培養終了後、沢過又は遠心分離して除菌し、上澄液を回
収する。
そして、必要に応じて濃縮し、硫安、硫酸ナトリウムな
どによる塩析、又はアセトン、エタノール、メタノール
、イソプロパツールなどの有機溶剤を加え、酵素を沈澱
物として取得する。
どによる塩析、又はアセトン、エタノール、メタノール
、イソプロパツールなどの有機溶剤を加え、酵素を沈澱
物として取得する。
次に、本酵素を用いて、でん粉、アミロース、アミロペ
クチン及びこれらの派生物に作用させてマルトヘキサオ
ースを生成するためには、通常、基質濃度5〜40%で
行なわれるが、望ましくは5〜20%である。
クチン及びこれらの派生物に作用させてマルトヘキサオ
ースを生成するためには、通常、基質濃度5〜40%で
行なわれるが、望ましくは5〜20%である。
反応のpHは、第2図に示す通り、pH4〜11の広い
範囲にあるが、中性及び中性以下のpHでは生成したマ
ルトヘキサオースがマルトテトラオースとマルトースに
分解する度合が大きくなるため、通常、pH8〜9の範
囲で行なうのが望ましい。
範囲にあるが、中性及び中性以下のpHでは生成したマ
ルトヘキサオースがマルトテトラオースとマルトースに
分解する度合が大きくなるため、通常、pH8〜9の範
囲で行なうのが望ましい。
反応温度は、通常、40〜60℃である。
でん粉、アミロース及びアミロペクチンの液化(部分分
解)度はマルトヘキサオースの収量に関係する。
解)度はマルトヘキサオースの収量に関係する。
第2表は種々の液化度のでん粉を使用したときの糖化物
の糖組成を示している。
の糖組成を示している。
表から明らかなように、液化でん粉のDEはある程度高
い方がよく、DE約4以上の液化でん粉を使用したとき
30〜35%の収量でマルトヘキサオースが得られた。
い方がよく、DE約4以上の液化でん粉を使用したとき
30〜35%の収量でマルトヘキサオースが得られた。
そして、例えば、DE約4の液化でん粉を使用したとき
の御粘化物の糖組成ハ、クルコース2.1%、マルトー
ス5.7%、マルトトリオース2.6%、マルトテトラ
オース6.7%、マルトペンタオース4.8%、マルト
ヘキサオース31%、そしてその他のオリゴ糖47.1
%でめった。
の御粘化物の糖組成ハ、クルコース2.1%、マルトー
ス5.7%、マルトトリオース2.6%、マルトテトラ
オース6.7%、マルトペンタオース4.8%、マルト
ヘキサオース31%、そしてその他のオリゴ糖47.1
%でめった。
次に実施例により本発明の詳細な説明する。
実施例 1
2tの三角フラスコに、カツオ肉エキス5%、K2HP
O40,3%、MgSO4・7H200,1爪可溶性で
ん粉1%からなる培地400 mlを入れ、常法により
殺菌後、バシルス・サーキュランスG6(微工研菌寄第
5853号)を接種し、30℃で48時間振盪培養した
。
O40,3%、MgSO4・7H200,1爪可溶性で
ん粉1%からなる培地400 mlを入れ、常法により
殺菌後、バシルス・サーキュランスG6(微工研菌寄第
5853号)を接種し、30℃で48時間振盪培養した
。
培養後、得られた上澄液について生産されたアミラーゼ
G6を測定した結果、培地ml当り41,1単位であっ
た。
G6を測定した結果、培地ml当り41,1単位であっ
た。
この上澄液2.2tから硫安40〜70%飽和沈澱区分
を集め、蒸溜水で透析した(250ml)。
を集め、蒸溜水で透析した(250ml)。
このもののアミラーゼG6活性は253単位/mlであ
った。
った。
DE7.7の液化でん粉51に、該酵素剤80単位添加
し、全量を水で100 mlとし、50℃で48時間反
応させた。
し、全量を水で100 mlとし、50℃で48時間反
応させた。
そして得られたでん粉糖化物中のマルトヘキサオースを
液体クロマトグラフ(カラム 昭和電工■製NHpak
J 411、溶出液アセトニトリル65%:水35%
)で、分離、分取し、乾燥後、蒸溜水に溶解し、フェノ
ール−硫酸法により定量した結果、収量は29.7%で
あった。
液体クロマトグラフ(カラム 昭和電工■製NHpak
J 411、溶出液アセトニトリル65%:水35%
)で、分離、分取し、乾燥後、蒸溜水に溶解し、フェノ
ール−硫酸法により定量した結果、収量は29.7%で
あった。
実施例 2
実施例1で得られたアミラーゼG6を、DE8の液化で
ん粉1当り15単位使用し、第3表に示すでん初濃度で
、pH8〜8.5 (0,02M トリス緩衝液を使用
)、50℃で10〜24時間反応させた。
ん粉1当り15単位使用し、第3表に示すでん初濃度で
、pH8〜8.5 (0,02M トリス緩衝液を使用
)、50℃で10〜24時間反応させた。
反応後、生成したマルトヘキサオースを実施例1と同様
に定量した。
に定量した。
結果は第3表に示す通りであった。
アミロース(トウモロコシ製)、アミロペクチン(トウ
モロコシ製)、ポテトスターチ及びコーンスターチ各約
10772!i+に、0.2Mトリス緩衝液(p)18
.0 ) 0.1 ml、アミラーセG60.6単位を
加え、水で全量27111にし、50℃で2時間反応さ
せた。
モロコシ製)、ポテトスターチ及びコーンスターチ各約
10772!i+に、0.2Mトリス緩衝液(p)18
.0 ) 0.1 ml、アミラーセG60.6単位を
加え、水で全量27111にし、50℃で2時間反応さ
せた。
反応後、実施例1と同様にして生成したマルトトリオー
スを定量した。
スを定量した。
結果は第3表に示す通りであった。
第1図はアミラーゼG6によるでん粉糖化物の液体クロ
マトグラムを示す。 1はグルコース、2はマルトース、3はマルトトリオー
ス、4はマルトテトラオース、5はマルトペンタオース
、6はマルトヘキサオースを示す。 第2図、第3図と第4図は、それぞれアミラーゼG6反
応の最適作用pH1最適作用温度とpH安定性を示して
いる。
マトグラムを示す。 1はグルコース、2はマルトース、3はマルトトリオー
ス、4はマルトテトラオース、5はマルトペンタオース
、6はマルトヘキサオースを示す。 第2図、第3図と第4図は、それぞれアミラーゼG6反
応の最適作用pH1最適作用温度とpH安定性を示して
いる。
Claims (1)
- 1 でん粉又はその部分分解物からマルトヘキサオース
を生成するバシルス・サーキュランスの生産するアミラ
ーゼG6を、でん粉、アミロース、アミロペクチン又は
その部分分解物に作用させることを特徴とするバシルス
属アミラーゼG6によるマルトヘキサ71−−ス含有糖
液の製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP56034360A JPS594117B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP56034360A JPS594117B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS57146590A JPS57146590A (en) | 1982-09-10 |
JPS594117B2 true JPS594117B2 (ja) | 1984-01-27 |
Family
ID=12411989
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP56034360A Expired JPS594117B2 (ja) | 1981-03-09 | 1981-03-09 | バシルス属アミラ−ゼg6によるオリゴ糖の製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS594117B2 (ja) |
-
1981
- 1981-03-09 JP JP56034360A patent/JPS594117B2/ja not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS57146590A (en) | 1982-09-10 |
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