JPS58146345A - Condome and production thereof - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。(57) [Summary] This bulletin contains application data before electronic filing, so abstract data is not recorded.

Description

【発明の詳細な説明】 この発明は、新規な製造方法により等方性の強度が与え
られている再生繊維コラーゲンからなる新規なコラーゲ
ン・コンドームに関し、この新規な製造方法は、たとえ
ば鍵コラーゲンのような繊維コラーゲンの酸性分散液に
棒を浸漬し、等方性強度を与える条件のもとにこのコラ
ーゲンのメンブレンを形成し、中和し、乾燥し、および
化学的手段によりこの棒上でメンブレンを架橋し、かつ
この棒からコンドーム・メンブレンを除去する各ステッ
プを含む。好ましくは、中和は、たとえばＮ１−１．０
Ｈのようなアンモニア溶液を用いて行なわれ、かつ化学
的手段による架橋はたとえばゲルタールアルデヒド、ア
クロレインなどのアルデヒドを用いて行なわれる。DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION The present invention relates to a novel collagen condom made of regenerated fibrous collagen that is given isotropic strength by a novel manufacturing method. A rod is immersed in an acidic dispersion of fibrillar collagen, forming a membrane of this collagen under conditions that give it isotropic strength, neutralized, dried, and formed on this rod by chemical means. steps of crosslinking and removing the condom membrane from the rod. Preferably, neutralization is carried out, for example N1-1.0
The crosslinking by chemical means is carried out using an ammonia solution such as H, and the crosslinking by chemical means is carried out using aldehydes such as geltaraldehyde, acrolein, etc.

ヒツジの盲腸から得られた天然スキンのコンドームは、
商業的製品として周知である。この天然スキンのコンド
ームは、そのスキン・メンブレンの自然な感覚のために
、ラテックスからなるコンドームよりもより好感をもっ
て受入れられてきた。Natural skin condoms obtained from sheep cecum.
It is well known as a commercial product. Natural skin condoms have been more favorably received than latex condoms because of the natural feel of their skin membranes.

しかしながら、天然スキン生産物の製造の拡大は、畜殺
される動物の数に依存する。このように、盲腸の供給に
は限度があり、大半を輸入に頼らざるを得ず、かつ年ご
とに変動する。天然の盲腸のスキンから製造されるコン
ドームは、比較的高価であり、かつプレミアム製品とし
て販売されている。However, the expansion of the production of natural skin products depends on the number of animals slaughtered. As described above, the supply of cecum is limited, and most of it has to be imported, and it fluctuates from year to year. Condoms made from natural cecal skin are relatively expensive and sold as premium products.

コラーゲンから作られたコンドーム製品が商標「コラー
ゲン」のちとに約１０年前に日本の市場に現われた。こ
の製品は比較的粗雑であり、外観および感覚において魅
力的ではなく、かつ強度において等方性を全く有してい
なかった。これよりも優れるラテックスからなる製品の
登場により、この製品は市場から消え去った。この製品
を製造していた製造企業は倒産し、かっこの「コラーゲ
ン」法の性質および用いられたコラーゲンの種類を研究
する試みは無駄に終った。Condom products made from collagen appeared on the Japanese market about 10 years ago under the trademark "Collagen." The product was relatively coarse, unappealing in appearance and feel, and had no isotropy in strength. This product disappeared from the market due to the introduction of products made from superior latex. The manufacturing company that produced this product went out of business, and attempts to research the nature of Kakko's "collagen" method and the type of collagen used were fruitless.

ヒツジの盲腸の特性を備えた大量の安価な製造物が、こ
の発明に基づき、以下において説明される方法により再
生繊維コラーゲンから製造され得る。実際には、ヒツジ
の盲腸からの生産物はコラーゲンからなっており、たと
え出願人の形式ではなくとも、そのコラーゲン繊維のネ
ットワーク構造は物理的強度の大ぎなメンブレン製品を
製造するのに有用である。A large quantity of inexpensive products with the properties of sheep caecum can be produced from regenerated fibrous collagen according to the invention and by the method described below. In fact, the product from the sheep's cecum is composed of collagen, and its network structure of collagen fibers, even if not in Applicant's form, is useful for producing membrane products of great physical strength. .

コラーゲンは、を推動物における体の総蛋白の約２０％
ないし３０％を構成する。これはｍｕ蛋白質であり、主
として組織の支持および他の蛋白質および細胞を支える
ものとして機能する。コラーゲンは体全体に存在してい
るが、皮膚、膣および骨に高濃度で存在する。Collagen accounts for approximately 20% of the total protein in the body of animals.
30%. This is the mu protein, which functions primarily as tissue support and support for other proteins and cells. Collagen is present throughout the body, but in higher concentrations in the skin, vagina, and bones.

５− コラーゲンは様々な技術によりこれらの組織から再生さ
れ、この最も古い公知の方法は組織を煮沸し、これはい
くらかのコラーゲンを変性させるが、冷却により周知の
ゼラチンを形成する。しかしながら、生体材料として用
いるためには、コラーゲンは天然の変性されていない形
態で、すなわち基本的な３次元の剛性の螺旋構造（トロ
ボコラーゲン）をほとんど破壊することなくもしくは全
く破壊することなく、再生されねばならない。5-Collagen is regenerated from these tissues by various techniques, the oldest known method boiling the tissue, which denatures some collagen, but on cooling forms the well-known gelatin. However, to be used as a biomaterial, collagen must be regenerated in its natural, undenatured form, i.e., with little or no disruption of the basic three-dimensional rigid helical structure (trobocollagen). must be done.

変性されていない天然のコラーゲンは、主として２つの
方法、すなわち（ａ　）酸性および塩基性の塩にコラー
ゲンを溶解することに基づく、またはコラーゲンが現実
に溶解されることを誘発する酵素の消化に基づく溶液法
、および（ｂ）切り刻まれ混ぜ合されたコラーゲンの原
材料に水溶性塩を作用さゼて通常の固体の溶解されてい
ない繊維形態で抽出し、遠心分離などにより固体が回収
される分散液を１ｉｉ造する方法である。この溶液法お
よび抽出法の双方は、コラーゲン技術においては周知で
ある。Undenatured natural collagen is produced mainly in two ways: (a) based on dissolving the collagen in acidic and basic salts, or on enzymatic digestion which induces the collagen to actually be dissolved; solution method, and (b) a dispersion solution in which chopped and mixed collagen raw materials are treated with a water-soluble salt to extract the normal solid undissolved fiber form, and the solid is recovered by centrifugation or the like. This is a method to create 1ii. Both solution and extraction methods are well known in collagen technology.

６− コラーゲンの化学的性質すなわち分子構造および生化学
的特性は、充分に研究されてきた。この発明の発明者達
による最新の総括的論文「アニュアルレビュー　オブ　
バイオフィジックス　アンド　バイオエンジニアリング
Ｊ　　（Ａｎｎｕａｌ　　Ｒｅｖｆｅｗ　　ｏｆ　　Ｂ
ｌｏｐｈｙｓｉｃｓ　ａｎｄ　Ｂｌｏｅｎｇｉｎｅｅｒ
ｉｎｇ　）１９７４年第３巻第２３１頁ないし２５３頁
は、この発明の主題に関連する優れた編集を行なってい
る。6- The chemical properties of collagen, i.e. its molecular structure and biochemical properties, have been thoroughly studied. The latest comprehensive paper by the inventors of this invention, “Annual Review of
Biophysics and Bioengineering J (Annual Revfew of B
lophysics and Bloengineer
ing), 1974, Vol. 3, pp. 231-253, provides an excellent compilation related to the subject matter of this invention.

天然のコラーゲンは、水溶液性媒体へのコラーゲンの分
散および遠心分離などのようないつ（かの手段での回収
により、（全く溶解されていない）繊維形態で再生され
る。ｌ＆雑コラーゲンは、通常、皮膚源または骨源より
もむしろ動物の綻または皮から再生される。たとえばウ
シの脚の鍵は、特別の「ミクロカット」装置で、脱硝さ
れ、スライスされかつ均等化されて個々の鍵繊維に分離
される。Natural collagen is regenerated in fibrous form (not completely dissolved) by dispersing the collagen in an aqueous medium and recovering it by some means such as centrifugation. , regenerated from the animal's cracks or hides rather than skin or bone sources. For example, cow leg keys are denitrified, sliced and equalized in special "micro-cut" equipment to separate individual key fibers. separated into

肩の機械加工の間、水が存在しており、繊維はその内部
に分散される。この分散液は、希釈された（５％、Ｎａ
Ｃ＋の）塩溶液で（２回または３回）繰返し洗浄され、
コラーゲンＩＩＮは遠心分離により回収される。この繊
維は、酵素処理の準備として塩を除去するために水で洗
浄される。この分散液は、繊維を取囲みかつこれらを相
互に結合する、１ラスチンを溶解するのに非常に有効な
酵素であるパンクレアチンで処理される。たとえばムコ
多糖類および蛋白質のような他の好ましくない成分もま
た、ＩＩＨ約７ないし８、室温で２４時間、および酵素
濃度が乾燥コラーゲンの重量に対して０゜５重置％の条
件で処理される、この酵素処理の間に消化される。遠心
分離によりコラーゲン繊維を回収した後に、この繊維は
塩の希釈水溶液で洗浄され、かつ最終的には必要ならば
これらが脱脂された後に水で洗浄される。この生産物は
、脱脂溶媒から回収され、大気中で乾燥され、粉末にさ
れ、さらに約１％のコラーゲン分散液に膨潤される。During the machining of the shoulder, water is present and the fibers are dispersed inside it. This dispersion was diluted (5%, Na
C+) washed repeatedly (2 or 3 times) with salt solution;
Collagen IIN is recovered by centrifugation. The fibers are washed with water to remove salts in preparation for enzymatic treatment. This dispersion is treated with pancreatin, an enzyme that is very effective at dissolving the 1-lastin that surrounds the fibers and binds them to each other. Other undesirable components, such as mucopolysaccharides and proteins, are also treated at IIH of about 7 to 8, 24 hours at room temperature, and an enzyme concentration of 0.5% by weight relative to the weight of dry collagen. is digested during this enzymatic treatment. After recovering the collagen fibers by centrifugation, the fibers are washed with a dilute aqueous solution of salt and finally, if necessary, after they have been degreased, they are washed with water. The product is recovered from the degreasing solvent, dried in air, pulverized, and swollen into an approximately 1% collagen dispersion.

皮コラーゲンは、鍵コラーゲンと同様の方法で処理され
て繊維を生”’　；６’′出すが、そのような処理にお
いては、毛髪に近い側および肉に近い側を除去し、真皮
の層のみを用いることが推奨される。Dermal collagen is processed to produce fibers in the same way as key collagen, but in such processing, the side closer to the hair and the side closer to the flesh are removed, leaving only the dermis layer. It is recommended to use

ｍ雑コラーゲンは大きな引張り強度を有しており、その
高度の天然の架橋は、特に、より温和な作用をする酵素
が用いられ得る酵素処理の間およびすべての最終的架橋
作用の間において減成を生じずに、より容易に綿製する
ことを可能とする。Collagen has a high tensile strength and its high degree of natural cross-linking can be degraded, especially during enzymatic treatments where milder-acting enzymes may be used and during any final cross-linking. This makes it possible to more easily make cotton without causing any problems.

コラーゲンは、その構造の中に多くのＮ　Ｈ２基および
Ｃ０ＯＨ基を含み、この分子の化学的修正は、容易にな
されることができ、たとえばすべてのあるいはある種の
アミノ基は、無水酢酸と酢酸との混合物、または無水琥
珀酸のような他の無水物と反応させることによりアシル
化されてもよい。Collagen contains many N H2 and COOH groups in its structure, and chemical modifications of this molecule can be easily made, for example all or some amino groups can be removed by acetic anhydride and acetic acid. or by reaction with other anhydrides such as succinic anhydride.

この分子内に含まれるすべてのあるいはある種のカルボ
キシル基は、酸性化されたアルコール、好ましくはメタ
ノール、エタノールなどの水溶性脂肪膜アルコールとの
標準的な反応によりエステル化されてもよい。上述の反
応においては、コラーゲンの等電点は、負の方向もしく
は正の方向のいずれにも、または完全に中性にも制御さ
れ得る。All or some of the carboxyl groups contained within the molecule may be esterified by standard reaction with an acidified alcohol, preferably a water-soluble fatty alcohol such as methanol, ethanol. In the reactions described above, the isoelectric point of collagen can be controlled either in the negative or positive direction, or even completely neutral.

特別のコンドーム製品は、架橋に先立ちサクシニル化さ
れまたはメチル化されたコラーゲンから作９− られた。Special condom products have been made from collagen that has been succinylated or methylated prior to cross-linking.

コンドーム製造のための再生コラーゲンの剛性メンブレ
ンを得るためには、浸漬用繊維コラーゲン分散液を正し
く調整することが重要である。皮および肩が開始材料と
して有用であるが、アキレス臆が最も好ましい。なぜな
らば、そのコラーゲン・フィブリルが腟の軸に平行に整
列されており、機械的な攪拌により容易に分離され、か
つ物理的に大きな強度を有するからである。コラーゲン
は、動物の年齢により変化する。このエージングプロセ
スの間に、分子間架橋および分子内架橋がコラーゲン・
フィブリルに導入され、したがってフィブリルの物理的
強度は動物の年齢とともに大きくなる。それゆえに、こ
の発明の目的のためには、成牛の去勢牛、雌ウシおよび
雄ウシのようなより高年齢の動物の鱒が、子ウシの腟よ
りも好ましい。In order to obtain a rigid membrane of regenerated collagen for condom manufacture, it is important to properly prepare the fibrous collagen dispersion for dipping. Hides and shoulders are useful starting materials, but Achilles' heel is most preferred. This is because its collagen fibrils are aligned parallel to the vaginal axis, are easily separated by mechanical agitation, and have great physical strength. Collagen changes depending on the age of the animal. During this aging process, intermolecular and intramolecular cross-links occur in collagen.
introduced into the fibrils, and thus the physical strength of the fibrils increases with the age of the animal. Therefore, for the purposes of this invention, trout from older animals such as adult steers, cows and bulls are preferred over calf vagina.

ブタ、ウマおよびその他の動物の鍵は、この発明におい
て用いられ得るが、雌ウシのコラーゲンがより一般的で
あり、好ましい。Although porcine, equine and other animal keys can be used in this invention, bovine collagen is more common and preferred.

コラーゲン・フィブリルの束を個々のフィブリ１０− ルに分離するために、膿はミートチョッパ内で分割され
、次にこれを均等化するために（たとえば西トイ’／）
Ａ、　５ｔｅｐｈａｎ　　Ｕ、　Ｑｏｈｎｅ、　１ｎｂ
）ｌにより製造されかつ販売されている）マイクロカッ
タで処理される。均等化されたフィブリルは、フィブリ
ルの分離を容易とするために６．５ないし８．０のｐＨ
で、蛋白質分解酵素好ましくはパンクレアチンにより処
理される。この酵素処理は、浸漬のための均質なよく分
離されたフィブリルの分散液を作るのに重要である。こ
の酵素は、繊維束内部のコラーゲン・フィブリルを結合
するエラスチンを破壊する。この酵素処理を行なうこと
なくして、優れたコラーゲン分散液を得ることは極めて
困難である。In order to separate the bundles of collagen fibrils into individual fibrils, the pus is divided in a meat chopper and then in order to equalize it (e.g. West Toy'/).
A, 5tephan U, Qohne, 1nb
) microcutter manufactured and sold by )l. The equalized fibrils have a pH between 6.5 and 8.0 to facilitate fibril separation.
and then treated with a proteolytic enzyme, preferably pancreatin. This enzymatic treatment is important to create a homogeneous, well-separated fibril dispersion for soaking. This enzyme destroys the elastin that binds the collagen fibrils inside the fiber bundles. It is extremely difficult to obtain an excellent collagen dispersion without performing this enzyme treatment.

酵素処理の後に１．コラーゲン・フィブリルはｐト１３
の（乳、１！１）に分散され、かつＷａｒｉｎ（ｌのブ
レンダ内で機械的に均等化される。ｐＨを３に調整する
ためには、ＨＣＩ　、Ｈ３ＰＯ４、クエン酸および酢酸
もまた有用であるが、有機酸、特に乳酸が最も好ましい
。ＨＣＩのような無機酸は、このフィブリルをより大き
く膨潤ざゼ、これらの分散液から調整されるメンブレン
の機械的強度は弱くなる。After enzyme treatment 1. Collagen fibrils are p.13
(milk, 1!1) and mechanically equalized in a Warin (l blender). To adjust the pH to 3, HCI, H3PO4, citric acid and acetic acid are also useful. However, organic acids, especially lactic acid, are most preferred.Inorganic acids such as HCI cause the fibrils to swell to a greater extent and the mechanical strength of membranes prepared from these dispersions becomes weaker.

浸漬のためのガラス棒は、コラーゲンを付着するために
は最も好ましいと思われるが、金属製あるいはプラスブ
ック製の棒もまた用いられ得る。Glass rods for dipping appear to be most preferred for depositing collagen, but metal or Plusbook rods may also be used.

コンドーム・メンブレンの物理的強度は、等方性である
べきであり、すなわちその長手方向および横方向の強度
はほぼ等しくなければならない。The physical strength of the condom membrane should be isotropic, ie its longitudinal and transverse strengths should be approximately equal.

この種のメンブレンを調！！（るためには、棒は時計方
向の回転動作のもとにコラーゲンの耐性分散液から取出
さなければならない。Try this kind of membrane! ! (To do so, the rod must be removed from the resistant dispersion of collagen under a clockwise rotational motion.

乾燥の後に、第２の浸漬が実施され、この棒は逆方向す
なわち反時計方向の回転で除去される。After drying, a second immersion is carried out and the rod is removed with a reverse or counterclockwise rotation.

この浸漬および除去の方法は、メンブレン内部に交差す
るように配向されたフィブリルの編み目を生み出し、か
つその強度は等方性となる。したがって、少なくとも２
度、好ましくはそれ以上の多数の浸漬が、強くかつ安定
なメンブレンを作る。This method of soaking and removing creates a network of cross-oriented fibrils within the membrane, and its strength is isotropic. Therefore, at least 2
A large number of immersions, preferably more than 100 degrees, creates a strong and stable membrane.

回転運動は、その順序は問題ではないけれども、交互に
時計方向および反時計方向にされるべきである。The rotational movements should be made alternately clockwise and counterclockwise, although the order does not matter.

各浸漬の後に、好ましくはアンモニアによるメンブレン
の中和が実施される。コラーゲン分散液から除去された
後直ちに、この棒はＮＨ，０ｆ−１溶液内に浸漬され、
そこでは棒上のコラーゲンが凝固される。中和を行なわ
ない場合には、コラーゲンゲルは次の空気乾燥ステップ
の開始の間に流動し、メンブレン内に交差配向されたフ
ィブリルの編み目を形成することが困難となる。After each immersion, neutralization of the membrane with ammonia is preferably carried out. Immediately after being removed from the collagen dispersion, the rod was immersed in a NH,0f-1 solution;
There, the collagen on the rod is coagulated. Without neutralization, the collagen gel will flow during the initiation of the next air drying step, making it difficult to form a network of cross-oriented fibrils within the membrane.

最終的浸漬、中和および乾燥の後に、好ましくは、メン
アレンの機械的特性を強くするための化学的ななめし溶
液に棒上のメンブレンを浸すことにより架橋が達成され
る。クロム塩およびアルデヒド溶液のような化学的なめ
し剤がこの目的のためには好ましい。クロム塩は、メン
ブレンを緑色にし、かつアルデヒド処理により製造され
たメンブレンよりも収縮したメンブレンを生み出す。そ
れゆえに、アルデヒド処理が最も好ましい。アルデヒド
によるなめし処理でさえも、過度のなめし＝１３− は、メンブレンに脆性をもたらし、他方不充分ななめし
はメンブレンの強度を改善しない。それゆえに、最適の
なめし条件が選択されねばならない。After the final soaking, neutralization and drying, crosslinking is preferably achieved by dipping the membrane on the rod in a chemical tanning solution to strengthen the mechanical properties of the menarene. Chemical tanning agents such as chromium salts and aldehyde solutions are preferred for this purpose. The chromium salt turns the membrane green and produces a membrane that is more contracted than membranes made by aldehyde treatment. Therefore, aldehyde treatment is most preferred. Even with aldehyde tanning, excessive tanning = 13- leads to brittleness of the membrane, while insufficient tanning does not improve the strength of the membrane. Therefore, optimal tanning conditions must be selected.

ゲルタールアルデヒド、ホルムアルデヒド、グリオキサ
ル、アクロレインおよび他のアルデヒドが、なめし剤と
して利用できるが、ゲルタールアルデヒドおよびホルム
アルデヒドが最も好ましい。Geltaraldehyde, formaldehyde, glyoxal, acrolein and other aldehydes can be used as tanning agents, with geltaraldehyde and formaldehyde being most preferred.

この発明は、以下の説明でより詳細に示される。The invention will be presented in more detail in the following description.

成牛のアキレス鍵コラーゲンが、脂肪組織および残層を
除去することにより洗浄され、かつ最も大きな平面孔を
用いる食肉グラインダ内で分割される。分割された鍵は
、１０１の切断孔でステファンのマイクロカッタに通過
される。霧のこの機械への供給は魔の重量の１０倍ない
し２０倍まで機械のホッパ内で鍵に水を加えることによ
り補助される。２＋ａｓ以上の大きざの鍵の粒子が最初
のマイクロカッタによる処理の後に残存するならば、２
回目のカッティングが同一の切断孔（１０ｖ＋＋）で実
施される。第３のマイクロカッタ処理は、１゜０ＩＩＩ
１１の切断孔により実施される。朧コラーゲンは、１４
− 細い繊維に充分に分割され、もはやコラーゲン塊は、こ
れらのマイクロカッタ処理の後には残存しない。Adult cow Achilles Key collagen is cleaned by removing adipose tissue and residual layers and divided in a meat grinder using the largest planar holes. The split key is passed through Stephan's microcutter with a 101 cutting hole. The supply of fog to this machine is assisted by adding water to the key in the machine's hopper up to 10 to 20 times the weight of the mist. If key particles of size 2 + as or more remain after the initial microcutter treatment, then 2
A second cutting is carried out in the same cutting hole (10v++). The third micro cutter process is 1°0III
It is carried out with 11 cutting holes. Oboro collagen is 14
- Well divided into thin fibers, no collagen mass remains after these microcutter treatments.

分離されたコラーゲンは、次に、ＤＨ６，５ないし８．
０．および２０℃〈室温）で２４時間、パンクレアチン
（乾燥重量で、酵素：」ラーゲンが０．５ないし１．５
：１００）で処理される。The separated collagen then has a DH of 6.5 to 8.
0. and 24 hours at 20°C (room temperature), pancreatin (dry weight, enzyme: 0.5 to 1.5
:100).

パンクレアチンは、」ラーゲン・フィブリルを束状に結
合する鍵コラーゲン内の蛋白質性物質を消化する。この
ような物質の除去は、酸性分散液内での個々のコラーゲ
ン・フィブリルの分離を容易にする。酸性分散液内にコ
ラーゲン・フィブリルの束が残存するならば、酸性分散
液から調整されたメンブレンにはむらが生じ、かつメン
ブレンの強度は弱くなる。蛋白質処理のための最も好ま
しい条件は、パンクレアチンのコラーゲンに対する比が
乾燥重量で１：１００であり、Ｉ）Ｈ７，４、温度２０
℃であり、インキュベーション時間は２４時間である。Pancreatin digests the proteinaceous material within collagen, which is the key to binding collagen fibrils together into bundles. Removal of such material facilitates separation of individual collagen fibrils within the acidic dispersion. If bundles of collagen fibrils remain in the acidic dispersion, the membrane prepared from the acidic dispersion will be uneven and its strength will be weakened. The most preferred conditions for protein treatment are a ratio of pancreatin to collagen of 1:100 by dry weight, I) H7.4, temperature 20
℃ and the incubation time is 24 hours.

Ｉ）Ｈを調整するために、１／１５モルのリン酸緩衝液
が推奨される。微生物の成長を抑制するためには、好ま
しくは、たとえば０゜１重量％のメチルパラベンのよう
な殺菌薬が酵素溶液に加えられる。酵素溶液の乾燥コラ
ーゲンに対する比率は、２０：１（溶液：コラーゲン）
であることが勧められる。トリプシン、パパイン、無花
果エキスのような中性領域で至適１）Ｈを有する他の蛋
白質分解酵素が、パンクレアチンの代わりに用いられ得
る。I) To adjust H, 1/15 molar phosphate buffer is recommended. To inhibit the growth of microorganisms, a bactericidal agent, such as 0.1% by weight of methylparaben, is preferably added to the enzyme solution. The ratio of enzyme solution to dry collagen is 20:1 (solution:collagen)
It is recommended that Other proteolytic enzymes with optimal 1)H in the neutral range can be used in place of pancreatin, such as trypsin, papain, fig extract.

パンクレアチンで処理された鍵は、コラーゲンを回収す
るために遠心分離され、その後、水で洗浄されかつ遠心
分離される。洗浄されたコラーゲンが、（乾燥重量濃度
で、コラーゲン：水−０゜５〜１．５：１００で）水に
加えられ、フィブリルを分散させるためにＷａｒｉｎｇ
のブレンダにおいて充分に均等化される。ｌ）Ｈを２．
５ないし４゜０（好ましくは約３．０）に調整するため
にこの分散液に乳酸が加えられ、かっこの分散液はｗａ
ｒＩｎｇのブレンダにおいて再度攪拌される。防腐剤と
して、０．１１１量％のメチルパラベンがこの酸性分散
液に加えられることが再び推奨される。酸性コラーゲン
の分散液の攪拌は、コラーゲンフィブリルを分離し、か
つ均一に分散されたコラーゲンフィブリルからなる粘性
ゲルを生じる。攪拌は、酸性分散液が高粘度を有するた
め熱を発生し、それゆえに、分散液の温度は水槽内でこ
の容器を冷却することにより３０℃未満に維持されねば
ならない。温度が４０℃を越えると、コラーゲンの変性
が生じるので避けられねばならない。酸性分散液内のコ
ラーゲン濃度が１．５重量％よりも＾いならば、分散液
は高粘度を有するので、次の浸漬ステップにおける棒上
での均一なフィルムの形成は困難となり、他方０．５重
量％の以下の濃度は、充分な厚みを有するメンブレンを
形成するための特別の浸漬を要求する。１．０重量％の
（コラーゲン：水−１，９９の）コラーゲン濃度が最も
好ましく、かつこの濃度において３回の浸漬による強固
なメンブレンが得られる。The pancreatin-treated keys are centrifuged to recover collagen, then washed with water and centrifuged. The washed collagen was added to water (at a dry weight concentration of collagen:water - 0°5 to 1.5:100) and Waring to disperse the fibrils.
It is fully equalized in a blender. l) H to 2.
Lactic acid is added to this dispersion to adjust the wa
Mix again in the rIng blender. It is again recommended that 0.111% by weight of methylparaben be added to this acidic dispersion as a preservative. Agitation of the acidic collagen dispersion separates the collagen fibrils and produces a viscous gel consisting of uniformly dispersed collagen fibrils. Stirring generates heat due to the high viscosity of the acidic dispersion and therefore the temperature of the dispersion must be maintained below 30° C. by cooling the container in a water bath. Temperatures above 40° C. cause collagen denaturation and must be avoided. If the collagen concentration in the acidic dispersion is more than 1.5% by weight, the formation of a uniform film on the rod in the next dipping step will be difficult, as the dispersion has a high viscosity, while 0. Concentrations below 5% by weight require special dipping to form membranes of sufficient thickness. A collagen concentration of 1.0% by weight (collagen:water - 1.99%) is most preferred and provides a strong membrane with three dips at this concentration.

酸性分散液は、浸漬に用いられる前に、真空条件下で脱
気される。カラス棒が、酸性コラーゲン分散液に挿入さ
れ、かつコラーゲンフィブリルを１７− 棒の長手方向の軸に対して約４５°で配向するように、
棒を時計方向に回転しつつゆっくりと引き上げられる。The acidic dispersion is degassed under vacuum conditions before being used for dipping. A glass rod is inserted into the acidic collagen dispersion and 17- such that the collagen fibrils are oriented at approximately 45° to the longitudinal axis of the rod.
The rod can be slowly pulled up by rotating it clockwise.

棒の除去速度の回転速度に対する比率は、充分に制御さ
れねばならない。The ratio of rod removal rate to rotational speed must be well controlled.

その上にコラーゲンフィルムを有する棒は、（凝固した
）コラーゲンフィルムを中性にするために１ないし１０
％ＮＨ，ＯＨ溶液内に１ないし３分間浸漬される。好ま
しい浸漬条件は、５％Ｎ８４０８ｍ液内で１分間である
。The rod with the collagen film on it is heated from 1 to 10 to neutralize the (coagulated) collagen film.
%NH,OH solution for 1 to 3 minutes. Preferred immersion conditions are 1 minute in 5% N8408m solution.

棒上で凝固されたコラーゲンフィルムは、（８０℃より
低い〉、好ましくは５０℃ないし６０”Ｃの温風で乾燥
される。空気の温度が８０℃より高い場合には、しばし
ばコラーゲンの変性が生じる。The collagen film coagulated on the rod is dried with hot air (below 80°C), preferably between 50°C and 60”C. If the air temperature is above 80°C, collagen denaturation often occurs. arise.

中和され乾燥されたメンブレンは、今や第２の浸漬に準
備されている。The neutralized and dried membrane is now ready for a second dip.

第２の浸漬においては、棒の回転は反時計方向であり、
その他の点では、中和および乾燥を含も第１の浸漬の方
法と同様である。必要ならば、第３の浸漬が、中和およ
び乾燥を含む第１の浸漬と全く同様の手順で（棒の時計
方向の回転を含む）−１８− 実施される。他方、第１の回転が反時計方向で行なわれ
ることができかつ第２の回転が時計方向で行なわれるこ
とが可能である。回転方向は、連続した各浸漬において
交互にされるべきである。In the second immersion, the rotation of the rod is counterclockwise;
In other respects, the method is similar to the first immersion method, including neutralization and drying. If necessary, a third soak is carried out in exactly the same manner as the first dip (including clockwise rotation of the rod) including neutralization and drying. On the other hand, the first rotation can be carried out in a counterclockwise direction and the second rotation can be carried out in a clockwise direction. The direction of rotation should be alternated in each successive dip.

最後の浸漬の後に、乾燥された棒上のコラーゲンメンブ
レンは、なめし溶液内に浸漬することによりなめし処理
される。ゲルタールアルデヒドおよびホルムアルデヒド
が、なめし剤としては好ましい。なめしの程度は、なめ
し剤の濃度、溶液のｐＨ，温度および浸漬時間に依存す
る。次の条件が好ましい。After the final immersion, the collagen membrane on the dried bar is tanned by immersion in a tanning solution. Geltaraldehyde and formaldehyde are preferred as tanning agents. The degree of tanning depends on the concentration of the tanning agent, the pH of the solution, the temperature and the soaking time. The following conditions are preferred.

（１）　ゲルタールアルデヒド：０゜３５％。(1) Geltaraldehyde: 0°35%.

ｐ　Ｈ８，５（０，０２Ｍ　　Ｎａ　２　ＨＰＯ４）、
２０℃、１分間。pH 8.5 (0.02M Na2HPO4),
20℃, 1 minute.

（２）　ホルムアルデヒド：１，０％、　ｐＨ８゜５　
（０，０２Ｍ　　Ｎａ　２ＨＰＯ，緩衝液）、２０℃、
２分間。(2) Formaldehyde: 1.0%, pH 8°5
(0,02M Na 2HPO, buffer), 20°C,
2 minutes.

棒上でなめされたメンブレンは、水で１０秒間洗浄され
、かつ５０℃の温風内で空気乾燥される。The membrane tanned on the rod is washed with water for 10 seconds and air dried in hot air at 50°C.

この棒からメンブレンを除去するためには、適当な溶液
で膨潤されねばならない。メンブレンは湿ると伸長し、
かつメンブレンと棒との間の接触力が減少される。２０
％（２０％）のプロピレングリコールが、この目的のた
めには好ましい試薬であり、かつコラーゲンコンドーム
のための潤滑剤としても作用する。２０％のプロピレン
グリコール内に１分間浸漬した後に、このメンブレンは
棒から巻き出される。ゴムバンドが膨潤の前に棒上のメ
ンブレンの上方端部に接着されてもよい。To remove the membrane from this rod, it must be swollen with a suitable solution. When the membrane gets wet, it stretches,
and the contact force between the membrane and the rod is reduced. 20
% (20%) propylene glycol is the preferred reagent for this purpose and also acts as a lubricant for collagen condoms. After soaking in 20% propylene glycol for 1 minute, the membrane is unrolled from the rod. A rubber band may be glued to the upper end of the membrane on the rod prior to swelling.

このバンドは、コンドームの一部を構成し、棒から除去
された後にコンドーム内に巻込まれ、かつコンドームの
適切な使用において有用である。This band forms part of the condom, is rolled into the condom after being removed from the rod, and is useful in the proper use of the condom.

このようにして製造されたコラーゲンコンドームの引張
り強度および引裂き強度は、商業的に入手可能な天然の
ヒツジスキンによる製品の引張り強度および引裂き強度
よりも大きい。この特性は、次の第１表で天然物製品の
特性と比べられて示される。The tensile and tear strengths of collagen condoms thus produced are greater than those of commercially available natural sheep skin products. This property is shown in Table 1 below in comparison to the properties of natural products.

第１表 実施例１および実施例２において製造されたコラーゲン
コンドームの引張り強度と引裂き強度対ヒツジの盲腸か
ら得られた商業的に入手し得るコンドーム。値は平均値
である。Table 1: Tensile strength and tear strength of collagen condoms produced in Examples 1 and 2 versus commercially available condoms obtained from sheep cecum. Values are averages.

実施例１　実施例２　天然物製品 厚み（ミル）　　　　　１３　　　　１３　　　　　３
３引張り強度 （１ｂ／インチ２’）　　５２００　　　４５００　　
　　１３００引裂き強度 （１ｂ／インチ）　　　　４００　　　３５０　　　　
１６０上述の表で示されたように、この出願において開
示される方法により製造されたコラーゲンコンドームは
、天然のヒツジスキンからなる製品よりも強固であり、
かつメンブレンの均一性の点においても天然物製品より
も優れる。このメンアレンの触感もまた、メンブレンの
厚みが薄いため、天然物製品の触感よりも好ましい。Example 1 Example 2 Natural product thickness (mils) 13 13 3
3 Tensile strength (1b/inch 2') 5200 4500
1300 tear strength (1b/inch) 400 350
160 As shown in the table above, collagen condoms made by the method disclosed in this application are stronger than products made of natural sheep skin;
It is also superior to natural products in terms of membrane uniformity. The feel of menarene is also preferable to that of natural products due to the thinner membrane.

この発明は、以下の実施例により、より一層理解され得
る。This invention can be further understood by the following examples.

実施例１ ２ｌ− １Ｋ（］の成牛のアキレス鍵が、脂肪組織および他の残
層を除去することにより洗浄された。鍵は、１ｌ４イン
チの径の孔を有する切断プレートを有する食肉グライン
ダで分割された。分割された防および２０（の水が、１
０Ｉｌｌ１１の切断リング開口を有するステファンのマ
イクロカッタ（ＭＶＤ−１２Ａ）を通過された。この切
断は繰返し行なわれた。次に、切断リングの開口を１．
Ｑｌｌｌｌにして２度の切断が実１Ｍされた。マイクロ
カッティングの後に、細ｒａｌｌｆｆの懸濁液が水を分
離するために遠心分離された。回収されたコラーゲンは
、３ｇのバンクレアヂンおよび０．１％のメチルパラベ
ンを含むＩＩＨ７，４の１０見の１ｌ１５Ｍリン酸バッ
フ１に再度分散され、室温（２０℃）で２４時間放置さ
れた。Example 1 A 2l-1K adult cattle Achilles key was cleaned by removing fatty tissue and other residual layers. The key was cut in a meat grinder with a cutting plate having 1l4 inch diameter holes. Divided. Divided water and 20 (of water, 1
It was passed through a Stefan microcutter (MVD-12A) with a cutting ring opening of 0Ill11. This cutting was repeated. Next, open the cutting ring in 1.
Qlllll was cut twice and was actually 1M. After micro-cutting, the suspension of fine rallff was centrifuged to separate the water. The collected collagen was redispersed in 1 l 15 M phosphate buffer 1 of IIH7.4 containing 3 g Vanclair Azin and 0.1% methylparaben and left at room temperature (20°C) for 24 hours.

酵素処理の後に、ｌ１Ｉ１１は遠心分離により回収され
、洗浄のために２０Ｕ、の水に再度分散され、かつ再度
遠心分離により回収された。回収された綴紐のコラーゲ
ン含有率は、３０％であった。After enzyme treatment, 11I11 was recovered by centrifugation, redispersed in 20 U of water for washing, and recovered by centrifugation again. The collagen content of the collected cord was 30%.

１００（］の遠心分ｍされたＩ［（乾燥重量で３２２− ０Ｑのコラーゲン）が、０．１％メチルパラベンを含む
３．ＯＲの水に分散され（コラーゲン濃度は”＋、ｏｍ
ｍ％）、かつＷａｒｉｎＱのブレンダ内で充分に均等化
された。このコラーゲン分散液に対して、温和な均等化
の条件のもとに、１）＋３．０になるまで乳酸が滴下さ
れた。この懸濁液は粘性を有しており、ペースト状の液
体に変化した。この懸濁液はＷａｒｉｎｏのブレンダ内
で５分間攪拌され、その間懸濁液の温度は氷水で冷却す
ることにより３０℃より下に保たれていた。I [(322-0Q collagen by dry weight), centrifuged at 100 m, was dispersed in 3.OR water containing 0.1% methylparaben (collagen concentration was +, om
m%) and was well equalized in the WarinQ blender. Lactic acid was added dropwise to this collagen dispersion under mild equalization conditions until the concentration reached 1) +3.0. This suspension had viscosity and turned into a pasty liquid. The suspension was stirred in a Warino blender for 5 minutes, during which time the temperature of the suspension was kept below 30° C. by cooling with ice water.

酸性コラーゲンフィブリルの懸濁液は、次に、真空のも
とで脱気された。脱気を加速するために、この分散液は
攪拌された。The suspension of acidic collagen fibrils was then degassed under vacuum. The dispersion was stirred to accelerate degassing.

清浄なガラス棒が、脱気された酸性懸濁液に浸漬され、
かつ棒の長手方向の軸に対して約４５゜をなすようにフ
ィブリルを配向するために、時計方向にゆっくりと回転
しつつゆっくりと上昇された。除去された後に、この棒
は直ちに５％ＮＨ。A clean glass rod is immersed in a degassed acidic suspension;
and was slowly raised with a slow clockwise rotation to orient the fibrils at approximately 45° to the longitudinal axis of the rod. After being removed, the rod was immediately flushed with 5% NH.

ＯＨ内に１分間浸漬され、かつ５０℃の温風内に定置さ
れる。この棒は乾燥の面回転された。乾燥の後に、第２
の浸漬が棒の反時計方向の回転を伴いつつ実施され、コ
ラーゲンフィルムは第１の浸漬と同嫌の方法でアンモニ
ア浸漬の後に空気乾燥された。Ｍ３の浸漬が、時計方向
の棒の回転、中和、および先の浸漬において実施された
ような乾燥ステップを伴いつつ行なわれた。Immersed in OH for 1 minute and placed in hot air at 50°C. This bar was spun on the dry side. After drying, the second
immersion was carried out with counterclockwise rotation of the rod, and the collagen film was air-dried after the ammonia immersion in the same manner as the first immersion. The M3 soak was performed with clockwise rod rotation, neutralization, and drying steps as performed in the previous soak.

棒上で最終的に乾燥されたコラーゲンメンブレンは、０
．３５％ゲルタールアルデヒド（０，０２Ｍ　　Ｎａ　
２１−ＩＰＯ４，１）８８．４＞内で１分間なめし処理
され、１０秒間水道水で洗浄され、かつ温風で空気乾燥
された。The final dried collagen membrane on the rod is 0
．． 35% geltaraldehyde (0.02M Na
21-IPO4, 1) 88.4> for 1 minute, washed with tap water for 10 seconds and air-dried with hot air.

このメンブレンは、２０％プロピレングリコール内で１
０秒間浸漬された後に棒から除去され、同一の溶液に保
存された。このようにして製造された」ラーゲン：１ン
ドームの厚みは、商業的に入手可能な天然のヒツジスキ
ンからの製品〈平均３３ミルの厚みを有する）よりも、
高度の均一性を有しており、かつ非常に薄い（平均１３
ミル）。The membrane was prepared in 20% propylene glycol at 1%
After being immersed for 0 seconds, it was removed from the bar and stored in the same solution. The thickness of the "Lagen:1" domes thus produced is greater than that of commercially available natural sheepskin products, which have an average thickness of 33 mils.
Highly uniform and very thin (average 13
mill).

（指で触った）この感覚は非常に優れている。引張り強
度および引裂き強度の平均は、先の第１表に示されてい
るように天然物製品の強度よりも優れていた。(I touched it with my fingers) This sensation is very good. The average tensile and tear strengths were superior to those of the natural products as shown in Table 1 above.

実施例２ ３回の浸漬の後に棒上の乾燥コラーゲンメンブレンが、
実施例１の方法とほぼ同様の方法により製造された。Example 2 Dry collagen membrane on rod after 3 immersions
It was manufactured by a method substantially similar to that of Example 1.

このメンブレンは、室温で１％ホルムアルデヒド溶液（
０，０２Ｍ　　Ｎａ　２　ＨＰＯ４，＋１　Ｈ８゜４）
でなめし処理され、水道水で１０秒間洗浄され、かつ５
０℃の温風内で空気乾燥された。ゴムバンドが、この乾
燥メンブレンの端部に接着され、このメンブレンは再度
２０％のプロピレングリコールで湿らされ、かつ棒から
巻き出された。このメンブレンは、上述の実施例１の製
品の特性に相当する特性を示した。This membrane was prepared in a 1% formaldehyde solution (
0.02M Na 2 HPO4, +1 H8゜4)
tanned, washed with tap water for 10 seconds, and
Air dried in warm air at 0°C. A rubber band was glued to the end of the dried membrane, the membrane was again moistened with 20% propylene glycol and unrolled from the rod. This membrane exhibited properties comparable to those of the Example 1 product described above.

説明された方法に用いられる棒は、好ましくは、そこか
ら完成されたメンブレンの除去を容易とするためにテー
パがつけられている。典型的な棒は、約３０ＣＩＩｌの
長さであり、その径が６ｃｍから５０Ｉｌまで変化する
ようなテーパがつけられている。棒は、２５− コラーゲン５）散液に垂直方向に浸漬され、かつ回転さ
れつつゆ）くりと上昇される。この上昇および回転速度
は、約４５°のフィブリルの配向が得られるようにＩｖ
Ｉ　（Ｉｔされている。棒上でのフィブリルの配向は、
視覚により観察することができ、かつ僅かな熟練が要求
される。しかしながら、中和の終了後には、この配向は
極めて明瞭となる。コラーゲンゲルがより大きな接着性
を示すようなガラス棒を用いるときには、浸漬時間はお
おまかには１０秒ないし２０秒である。他の材料からな
る棒は、ゲルの接着性を変化させるが、一般的には上述
された時間で充分である。注意すべきことは、急速な浸
漬および除去を行なうと、メンブレン内に気泡が生成す
ることが観察されるということである。この棒は、約１
ないし５ｃＩＩｌ／秒の速度で除去される。回転棒の回
転速度に関しては、回転力が棒から句看されたコラーゲ
ンを剥がづようなもの°でないことが必要である。現実
には、この速度は比較的遅く、棒の除去の１０ないし１
５ｃｍあたり約１回転である。The rod used in the described method is preferably tapered to facilitate removal of the completed membrane therefrom. A typical rod is approximately 30 CI Il long and tapered such that its diameter varies from 6 cm to 50 Il. The rod is dipped vertically into the 25-collagen 5) dispersion and slowly raised while being rotated. This rise and rotation speed is such that a fibril orientation of approximately 45° is obtained.
I (It has been shown that the orientation of fibrils on the rod is
It can be observed visually and requires little skill. However, after the end of neutralization, this orientation becomes very clear. When using glass rods to which the collagen gel exhibits greater adhesive properties, the soaking time is approximately 10 to 20 seconds. Rods made of other materials will change the adhesion of the gel, but generally the times mentioned above are sufficient. It should be noted that air bubbles are observed to form within the membrane upon rapid soaking and removal. This rod is approximately 1
It is removed at a rate of 5 to 5 cII/sec. Regarding the rotational speed of the rotary rod, it is necessary that the rotational force is not such that it would strip the collagen from the rod. In reality, this speed is relatively slow, with 10 to 1
Approximately 1 rotation per 5 cm.

−２６＝ 架橋のために照射が用いられ得るが、好ましくはない。−26= Irradiation can be used for crosslinking, but is not preferred.

照射技術は人手不可能でなくとも高価であり、かつ照射
処理は化学的なめしよりも望ましくない。紫外線照射が
、以下のように実施される。Irradiation techniques are expensive, if not impossible, and irradiation treatments are less desirable than chemical tanning. Ultraviolet irradiation is carried out as follows.

最終的な浸漬および中和に続いて乾燥した後に、棒上の
メンブレンが約１Ｑｃｍの距離を隔てて３０ＷのＵＶラ
ンプの前に、１０ないし６０分間、好ましくは３０分間
置かれる。この照射の開枠は回転されねばならない。こ
の処理の後に、メンブレンは実施例１と同様に除去され
る。γ線の照射は、充分な架橋のために５ないし２４時
間の処理時間を必要とし、かつ最も現実的ではない。After final soaking and neutralization followed by drying, the membrane on the rod is placed in front of a 30W UV lamp at a distance of about 1 Qcm for 10 to 60 minutes, preferably 30 minutes. This illumination aperture must be rotated. After this treatment, the membrane is removed as in Example 1. Irradiation with gamma rays requires treatment times of 5 to 24 hours for sufficient crosslinking and is the least practical.

以上により、この発明は、当業者により実施可能なよう
に説明された。Thus, the present invention has been described so as to enable one skilled in the art to implement it.

特許出願人　コラーゲン・々ベロツブメント・コーポレ
ーション ２７− ２８６−Patent Applicant: Collagen and Vegetable Tubement Corporation 27-286-

Claims (11)

【特許請求の範囲】[Claims] （１）　架橋された再生ｍ雑コラーゲンからなり、剛性
が等方性のメンブレンからなる一巳、−ンーＪ述７．．
、、−ム。(1) A membrane made of cross-linked regenerated miscellaneous collagen with isotropic stiffness, as described by Kazumi J.7. ．．
,,-mu. （２）　前記コラーゲンは、動物の剪コラーゲンである
、特許請求の範囲第１項記載のコンドーム。(2) The condom according to claim 1, wherein the collagen is animal sheared collagen. （３）　前記コラーゲン・メンブレンは、アルデヒドで
処理することにより架橋されている、特許請求の範囲第
１項記載のコンドーム。(3) The condom according to claim 1, wherein the collagen membrane is crosslinked by treatment with an aldehyde. （４）　前記コラーゲンは、エステル化されたコラーゲ
ンおよびアシル化されたコラーゲンを含む類から選択さ
れる、特許請求の範囲第１項記載のコンドーム。(4) The condom of claim 1, wherein the collagen is selected from the group including esterified collagen and acylated collagen. （５）　コラーゲン・コンドームを製造する方法であっ
て、 （ａ）酸性の繊維コラーゲン分散液を作り、（ｂ　）舶
記酸性分散液に棒を少なくとも２度連続的に浸漬するこ
とにより、コラーゲンのメンブレンを形成しかつこのコ
ラーゲンのメンブレンに等方性の強度を与え、前記枠を
ゆっくりと回転させつつ前記分散液から除去し、かつ棒
上のメンブレンを中和しおよび乾燥し、 （Ｃ）前記棒上で最終的に乾燥されたメンブレンを架橋
し、ならびに、 （ｄ）前記枠から前記メンブレンを除去する、各ステッ
プを備える方法。(5) A method for producing a collagen condom, comprising: (a) preparing an acidic fibrous collagen dispersion; and (b) continuously dipping a rod in the acidic dispersion at least twice; (C) forming a membrane and imparting isotropic strength to the collagen membrane, removing it from the dispersion while slowly rotating the frame, and neutralizing and drying the membrane on the rod; A method comprising the steps of: crosslinking a final dried membrane on a rod; and (d) removing said membrane from said frame. （６）　前記分散液からの前記枠の連続的な除去は、一
方の除去ステップでは時計方向に、および他方の除去ス
テップでは反時計方向に、前記枠を回転させることによ
り達成される、特許請求の範囲第５項記載の方法。(6) Successive removal of the frame from the dispersion is achieved by rotating the frame clockwise in one removal step and counterclockwise in the other removal step. The method described in item 5. （７）　前記架橋は、アルデヒドで前記メンブレンを処
理することにより達成される、特許請求の範囲第５項記
載の方法。7. The method of claim 5, wherein said crosslinking is achieved by treating said membrane with an aldehyde. （８）　前記中和は、アンモニアで前記メンブレンを処
理することにより達成される、特許請求の範囲第５項記
載の方法。(8) The method of claim 5, wherein said neutralization is accomplished by treating said membrane with ammonia. （９）　前記コンドームは、前記棒から除去されるのに
先立ち、前記棒上で減摩剤により処理される、特許請求
の範囲第５項記載の方法。9. The method of claim 5, wherein the condom is treated with a lubricant on the rod prior to removal from the rod. （１０）　ゴムバンドが、棒からの回転除去の前に、前
記コンドームの上部に取付けられる、特許請求の範囲第
５項記載の方法。10. The method of claim 5, wherein a rubber band is attached to the top of the condom prior to rotational removal from the rod. （１１）　前記分散液は、０．５ないし１．５重量％の
コラーゲンを含む、特許請求の範囲第５項記載の方法。(11) The method according to claim 5, wherein the dispersion contains 0.5 to 1.5% by weight of collagen.